生物化学知识点总结
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学知识点汇总
第二章[名词解释]1、蛋白质的变性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为——2、模序：在许多蛋白质分子中，可发现2个或是3个具有2级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构。
3、结构域：分子量大的蛋白质3级结构常可分割成一个和数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能。
4、肽：肽是氨基酸残基之间彼此通过酰胺键相连而成的一类化合物，一般来说10个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，更多的氨基酸相连而成的肽称为多肽。
5、蛋白质的等电点：在某一PH的溶液中，蛋白质解离成阴阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。
6、蛋白质的变构效应：变构剂或效应剂与蛋白质结合后引起蛋白质构象变化，称为蛋白质的变构效应。
7、分子伴侣：是参与蛋白质空间构象正确形成的一类蛋白质，它通过可逆地，与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集，也可与错误的聚集肽段聚合使之解聚后，再诱导其正确的折叠。
同时，它对蛋白质分子中的二硫键形成起到主要的作用。
8、α—螺旋：蛋白质二级结构的主要形式之一，多肽链的主链围绕中心绕成螺旋状，称为α—螺旋。
螺旋的走向为顺时针方向，即为右手螺旋，氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。
α—螺旋的每个肽键的N—H和第四个肽键的羰基氧化形成氢键，氢键的方向与长轴基本平行。
[问答与思考]1.组成蛋白质的基本单位是什么？其结构上有什么特点？蛋白质的基本组成单位是氨基酸，均为L—α—氨基酸，即在α—碳原子上连有一个氨基，一个羧基，一个氢原子和一个侧链。
每氨基酸的侧链各不相同，是其表现不同性质的结构特征。
2.试述双缩脲法测定蛋白质含量的原理。
（略）3.什么是蛋白质的一、二、三、四级结构。
维持这些结构的键或力是什么？一级结构：蛋白质分子中的aa的排列顺序；肽键、二硫键。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.氨基酸: 含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。
5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。
7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。
10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。
P62 11.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。
12.免疫球蛋白：是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一 13.波尔效应：pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。
14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。
当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。
15.次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种化学键的总称。
16.肽平面：肽键具有一定程度的双键（C-N键）性质（参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面）。
生物化学知识点
生物化学知识点生物化学是关于生物体内各种化学反应和物质组成的研究领域。
本文将探讨生物化学的几个重要知识点，包括生物大分子、酶的功能和调控、代谢途径及其调节以及核酸的结构和功能。
一、生物大分子生物大分子是生物体内重要的有机分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
这些分子是组成细胞和生命活动的基本单位。
1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样和复杂的生物大分子之一。
它们由氨基酸组成，通过肽键连接成长链。
蛋白质扮演着酶、结构蛋白、激素和抗体等重要角色。
2. 核酸核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种常见的核酸。
DNA以双螺旋结构存储遗传信息，RNA则参与蛋白质的合成过程。
3. 多糖多糖是由单糖分子通过糖苷键连接而成的聚合物。
多糖包括淀粉、糖原和纤维素等，它们在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
4. 脂类脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子。
它们在细胞膜的构建、能量储存和信号传导中起到重要作用。
二、酶的功能和调控酶是生物体内调节化学反应速率的生物催化剂。
酶可以加速反应速率、选择性催化和在温和条件下进行反应。
1. 酶的催化机制酶通过降低反应的活化能，使反应更容易发生。
酶与底物结合形成酶底物复合物，进而发生化学反应。
最终生成产物和释放酶。
2. 酶的调控酶的活性可以通过多种机制进行调控。
常见的调控方式包括底物浓度、温度、酸碱度以及激活剂和抑制剂的作用。
三、代谢途径及其调节代谢是生物体内物质和能量的转化过程。
生物体通过代谢途径来满足对营养物质的需求，并产生能量和代谢产物。
1. 糖代谢糖代谢是生物体内获得能量的重要途径。
它包括糖原的分解和糖酵解产生乳酸或乙醇，以及细胞呼吸中糖的氧化生成ATP。
2. 脂肪代谢脂肪代谢是能量储存的主要方式。
脂肪通过脂肪酸的β氧化产生ATP，而合成脂肪酸需要NADPH和ATP的供应。
3. 蛋白质代谢蛋白质代谢包括蛋白质的降解和合成。
降解过程中，蛋白质被降解为氨基酸，供给细胞合成新的蛋白质。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
(完整版)生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、蛋白质蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。
6.25称作蛋白质系数。
样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。
脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。
氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。
肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。
生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。
1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。
由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。
寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽蛋白质与多肽的区别：蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。
??-螺旋的结构特点：1）以肽键平面为单位，以α-碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。
2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
3）每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C=O之间形成氢键，氢键的方向与中心轴大致平行，是稳定螺旋的主要作用力4）肽链中的氨基酸R基侧链分布在螺旋的外侧，R基团的大小、性状及带电荷情况都对螺旋的形成与稳定起作用。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
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两性化合物：在同一分子中带有性质相反的酸、碱两种解离基团的化合物。
等电点：当溶液pH为某一pH值时，氨基酸分子中所含的正负数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称p I。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
①pI 〉pH：分子显正电性。
氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀在等电点pH条件下，蛋白质为电中性，比较稳定。
其物理性质如导电性、溶解度、粘度和渗透压等都表现为最低值，易发生絮结沉淀。
在近紫外区(200-400nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。
通过离子交换、电泳、或等电沉淀等技术进行氨基酸的分离、制备或分析鉴定。
除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α-氨基酸和蛋白质都能和茚三酮反应生成紫色物质。
但能与茚三酮发生紫色反应的不一定是氨基酸和蛋白质，2、4-二硝基氟苯反应、丹磺酰氯反应、苯异硫氰酸酯反应亦称Edman反应用来鉴定蛋白质或多肽的N-末端氨基酸残基。
层析法是生化最为有效的常用分离氨基酸的方法层析法由三个基本条件构成：⊙水不溶性惰性支持物⊙流动相能携带溶质沿支持物流动⊙固定相是附着在支持物上的水或离子基团。
能对各种溶质的流动产生不同的阻滞作用。
蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
它是蛋白质生物功能的基础。
组成肽链的氨基酸单元称为氨基酸残基肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转组成肽键的四个原子和与之相连的两个 碳原子都处于同一个平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。
肽链N-末端和C-末端氨基酸残基的确定2,4-二硝基氟苯（DNFB)法丹磺酰氯（DNS）法羧肽酶法：从多肽链的C-端逐个的水解氨基酸肼解法：多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。
氨基酸序列测定—Edman降解几条多肽链借助非共价键连接在一起，称为寡聚蛋白质测定蛋白质一级结构a）测定蛋白质分子中多肽链的数目b）多肽链的拆分c）二硫键的断裂4）分析多肽链的N-末端和C-末端。
5）多肽链断裂成多个肽段多肽链断裂法：酶解法和化学法肽链主链上的亚氨基与羰基氧原子间形成氢键离子键（盐键）：由于正负离子之间的静电吸引所形成的化学键.配位键：在两个原子之间，由于单方面提供共用电子对所形成的共价键二硫键：两个半胱氨酸巯基氧化脱氢而形成的－S－S－桥非蛋白氨基酸广泛存在于各种细胞和组织中，呈游离或结合态，但并不存在蛋白质中的一类氨基酸蛋白质的二级结构是指多肽链的主链本身在空间的排列、或规则的几何走向、旋转及折叠。
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲α-螺旋螺距为0.54nm,含3.6个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为0.15nm;天然蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手螺旋。
β-折叠由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列肽链的主链呈锯齿状折叠构象蛋白质的三级结构是指多肽链借助各种次级键（非共价键）在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠形成具有特定肽链走向的紧密球状构象。
蛋白质胶体溶液的稳定性：表面电荷和水化膜蛋白质分子大小、形状不一样，所带电荷的性质、数量不同，因此在电场中泳动的方向、速率也各不相同蛋白质的变性作用蛋白质受物理或化学因素作用，有序的空间结构被破坏，致使其生物活性丧失，理化性质异常变化，一级结构保持不变。
变性因素：物理因素如热、紫外线照射，高压，和表面张力等；化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸碱等作用机理：主要是次级键断裂，二、三级空间结构被破坏，分子的紧密结构变成了松散的无序状态。
当变性因素除去后，变性蛋白质重新回复到天然构象，这一现象称为蛋白质的复性蛋白质的沉淀作用改变蛋白质胶体溶液的环境条件，破坏其水化膜和表面电荷，蛋白质亲水胶体便失去稳定性，发生絮结沉淀现象。
有机溶剂沉淀法盐析法重金属盐沉淀法生物碱试剂沉淀法热凝固沉淀法盐溶：在盐浓度很稀的范围内，随盐浓度的增加，蛋白质的溶解度亦随之增加盐析：当溶液中盐浓度提高到一定的饱和度时，蛋白质的溶解度逐渐降低，蛋白质分子发生絮结，沉淀析出盐析方法沉淀蛋白质常用的去盐方法为：透析和凝胶过滤结构域：三级结构内由几个超二级结构单位组成的分立的、独立折叠的结构单位称为结构域。
分子病—指蛋白质分子中由于AA排列顺序与正常蛋白质不同而发生的一种遗传病一级结构与功能的关系（1）一级结构不同，生物功能各异（2）一级结构中“关键”部分相同，其功能也不同（3）一级结构的关键部位发生变化，其生物活性也发生改变或丧失（4）一级结构的变化与疾病的关系高级结构与功能的关系：空间构象发生改变会引起蛋白质的功能发生变化，功能丧失或功能增大等。
抗体就是免疫球蛋白是一类血浆糖蛋白能引起免疫反应的任何分子或病原体称为抗原。
核酸化学核苷酸：构成核酸大分子的基本单位核苷酸本身由核苷和磷酸组成, 而核苷则由戊糖和碱基形成核苷-碱基与戊糖通过糖苷键连接形成核苷DNA所含的戊糖为β-D-2-脱氧核糖；RNA所含的戊糖则为β-D-核糖。
核苷和核苷酸分子中的核糖均为β型。
核苷酸的生物学作用（1）参与DNA、RNA的合成、蛋白质的合成、糖与磷脂的合成。
（2）在能量转化中起重要作用，ATP是生物体内能量的通用货币。
（3）是构成多种辅酶的成分：NAD、NADP、FAD、FMN和CoA。
（4）参与细胞中的代谢与调节（cAMP、cGMPDNA的一级结构脱氧核苷酸分子间连接方式及排列顺序DNA的二级结构DNA的两条多聚核苷酸链间通过氢键形成的双螺旋结构。
碱基堆积力（主要因素）碱基配对的氢键。
（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 等电点：指使两性电解质的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。
5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
13．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
14．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
15．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
16．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
17．蛋白质的沉淀作用：在外界因素影响下，蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷，导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。
（一）名词解释1.磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
2. 碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G≡C（或C≡G）和A=T（或T=A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。
3. 核酸的变性：当呈双螺旋结构的DNA 溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA 便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
4.复性：在适宜的温度下，分散开的两条DNA 链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA 螺旋的重组过程称为“复性”。
5. 退火：当将双股链呈分散状态的DNA 溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
6. 增色效应：当DNA 从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm 处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
7. 减色效应：DNA 在260nm 处的光密度比在DNA 分子中的各个碱基在260nm 处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）这现象称为“减色效应”。
8. DNA 的熔解温度（T m 值）：引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。
9. 分子杂交：不同的DNA 片段之间，DNA 片段与RNA 片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
一、名词解释1、米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。
Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度。
2、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
3、单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。
4、寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。
亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。
5、多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。
6、变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。
7、同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
8、酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。
9、酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示：比活力=活力单位数蛋白质量（mg）10、活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。