普通生物化学名词解释
生物化学名词解释完整版
生物化学名词解释完整版生物化学名词解释完整版1. 蛋白质蛋白质是生物体内一类重要的高分子物质,由氨基酸构成,主要作用是构成细胞的结构和代谢物质的合成,也是细胞信号传递、能量传递和免疫防御的重要组成部分。
蛋白质的种类多样,包括酶、激素、抗体、细胞骨架、肌肉等。
2. 氨基酸氨基酸是蛋白质的组成单元,由一羧基和一氨基组成,此外还有一个侧链。
人体内有20种不同的氨基酸,其中9种是必需氨基酸,必须从食物中摄取。
氨基酸不仅是蛋白质的重要组成部分,还是细胞代谢和酶活性的调控物质。
3. 核酸核酸是一类生物体内的高分子物质,包括DNA和RNA两种,由核苷酸组成,主要作用是储存和传递遗传信息。
DNA存储了生物的遗传信息,RNA则参与了生物的蛋白质合成过程。
生物体内的核酸种类多样,包括单链RNA、双链RNA、转录因子、siRNA等。
4. 核苷酸核苷酸是核酸的组成单元,由糖、碱基和磷酸组成。
碱基分为嘌呤和嘧啶两类,糖分为脱氧核糖和核糖两类,磷酸则是核苷酸分子中的反式结构。
生物体内的核苷酸种类多样,包括腺苷酸、鸟苷酸、胞苷酸、尿苷酸等。
5. 酶酶是一类催化生物体代谢反应的蛋白质,由氨基酸构成,能够加速化学反应的速度,催化生成或者分解特定的分子。
酶在生物体内发挥了极为重要的作用,参与了代谢、能量转化、信号转导、免疫防御等生理活动。
6. 代谢代谢是生物体内所有化学反应的总称,包括能量代谢、物质代谢等。
代谢是维持生命所必需的过程,能够维持生物体内部环境的稳态。
代谢活动的主要物质是蛋白质、碳水化合物、脂类和核酸等。
7. 糖原糖原是动物体内储存能量的一种多糖物质,由许多葡萄糖分子组成。
糖原主要储存于肝脏和肌肉组织中,当身体需要能量时,肝脏和肌肉会将糖原分解成葡萄糖,通过血液输送到需要能量的器官。
8. 糖类糖类是生物体内的一类重要的有机化合物,主要由碳、氢和氧三种元素组成,包括单糖、双糖和多糖等多种类型。
糖类在生物体内发挥了极为重要的作用,参与能量代谢、合成酶和抗原等生理活动。
生物化学 名词解释
糖代谢1、糖酵解:葡萄糖经一系列酶促反应步骤转变成丙酮酸的过程。
2、发酵:细菌和酵母等微生物在无氧条件下,酶促降解糖分子产生能量的过程。
3、巴斯德效应:巴斯德发现的有氧氧化抑制糖的无氧酵解的作用。
是有氧氧化产生了较多的A TP抑制了糖酵解的一些酶所致,有利于能源物质的经济利用。
4、底物水平磷酸化:物质在生物氧化过程中,常生成一些含有高能键的化合物,而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成,这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。
5、糖原分解:从糖原解聚生成葡萄糖的细胞内分解过程,由糖原磷酸化酶等催化完成。
6、糖原合成:体内由葡萄糖合成糖原的过程。
7、磷酸解作用:通过在分子内引入一个无机磷酸,形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。
实际上引入了一个磷酰基。
8、糖异生作用:由简单的非糖前体转变为糖的过程。
糖异生不是糖酵解的简单逆转。
虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应,但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应,绕过酵解过程中不可逆的三个反应。
9、丙酮酸脱氢酶系:又称丙酮酸脱氢酶系,是一种催化丙酮酸脱羧反应的多酶复合体,由三种酶(丙酮酸脱氢酶、二氢硫辛酸转乙酰基酶、二氢硫辛酸脱氢酶)和六种辅助因子(焦磷酸硫胺素、硫辛酸、FAD、NAD、CoA和Mg离子)组成,在它们的协同作用下,使丙酮酸转变为乙酰CoA 和CO2。
10、柠檬酸循环:体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。
通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始,再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2,最后仍生成草酰乙酸,进行再循环,从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。
由克雷布斯(Krebs)最先提出。
11、回补反应:补充生成某些成分以利于重要代谢通路的进行。
如三羧酸循环中通过多种方式生成草酰乙酸,以利于乙酰辅酶A进入三羧酸循环降解。
12、乙醛酸循环:异柠檬酸裂解酶的催化下,异柠檬酸被直接分解为乙醛酸,乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下,由苹果酸合成酶催化生成苹果酸,苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。
生物化学名词解释
生物化学名词解释生物化学名词解释汇总绪论1、生物化学:从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物、微生物)内基本物质的化学组成、结构,及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能关系的一门科学,就是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2、新陈代谢:生物体与外界环境进行有规律的物质交换,称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量,更新体内基本物质的化学组成,这就是生命现象的基本特征,就是揭示生命现象本质的重要环节。
药学生物化学:就是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术,及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床方面应用的基础学科。
第一章糖的化学1、糖基化工程:通过人为的操作(包括增加、删除或调整)蛋白质上的寡糖链,使之产生合适的糖型,从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
2、单糖:凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖就是糖类分子中最简单的一种,就是组成糖类物质的基本结构单位。
3、多糖:由许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量都很大,在水中不能成真溶液,有的成胶体溶液,有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。
4、寡糖:就是由单糖缩合而成的短链结构(一般含2~6个单糖分子)5、结合糖:也称糖复合物或复合糖,就是指糖与蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
6、同聚多糖:也称均一多糖,由一种单糖缩合而成,如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。
7、杂多糖:也称为不均一糖,由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸与许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖,当归多糖,茶叶多糖等。
8、粘多糖:也称为糖胺聚糖,就是一类含氮的不均一多糖,其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物,有的还含有硫酸。
如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。
9、糖蛋白:就是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。
其中糖的含量一般小于蛋白质。
10、肽聚糖:又称胞壁质,就是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分,肽聚糖就是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。
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第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。
2.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。
3.氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。
4.稀有氨基酸:指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。
5.非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。
6.构型:指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。
8.构象:指有机分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时,不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
12.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
14.离子键:带相反电荷的基团之间的静电引力,也称为静电键或盐键。
15.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16.疏水键:非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17.范德华力:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
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18.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐,使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象。
1加的现象。
20.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
24.层析:按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
25.单核苷酸:核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯。
26.磷酸二酯键:单核苷酸中,核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
27.不对称比率:不同生物的碱基组成有很大的差异,用不对称比率(A+T)/(G+C)表示。
70.电泳:带电颗粒在电场作用下,向着与其电性相反的电极移动。(也称离子泳)
71.沉降系数:单位离心场强度的沉降速度。
72.糖缀合物:糖类物质与蛋白质或脂质等生物分子形成的共价缀合物。(也称糖复合物,如糖蛋白,蛋白聚糖,糖脂和脂多糖等)
73.相变温度:在某一温度之上膜脂快速运动,由固体转变为流体的温度。
59.非竞争性抑制作用:抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆的结合,使酶的空间结构改变,使酶催化活性降低,不影响酶与底物分子的结合,同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间没有竞争关系,这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。
60.皂化值:皂化1g油脂所需的KOH的毫克数。
61.异头物:仅在氧化数最高的碳原子(异头碳)具有不同构型的糖分子的两种异构体。
50.诱导酶:指当细胞中加入特定诱导物后诱导产生的酶。
51.酶原:酶的无活性前体,通常在有限度的蛋白质水解作用后,转变为具有活性的酶。
52.酶的比活力:比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数
生物化学 名词解释
五、问答题
1.生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量,为什么?试验中是如何计算的。
答:
由于蛋白质是体内的主要含氮物,且平均含氮量为16%,因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量:
蛋白质沉淀:
在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链融会相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。
变性的蛋白质易于沉淀,沉淀的蛋白质不一定变性
蛋白质的凝固作用:
蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后,若将PH调至等电点,则变性蛋白质立即结成絮状的不溶解物,此絮状物仍可溶解于强酸强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块,此凝块不易再溶于强酸和强碱中,这种现象称为蛋白质的凝固作用。
分子筛又称凝胶过滤,是层析的一种,层析柱内填满带有小孔的颗粒,一般由葡聚糖制成。蛋白质溶液加于顶部,任其往下渗漏,小分子蛋白质进入孔内,因而在柱中滞留时间较长,大分子蛋白质不能进入孔内而径直流出,因而不同大小的蛋白质得以分离。超速离心利用的是蛋白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。
7.举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,被称为模体。三级结构:
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。结构域是三级结构层次上的局部折叠区。(主要化学键是次级键:
疏水键、盐键、氢键和Van der Waals力等结构域:
(四)理化性质:
1.两性解离及等电点:
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。蛋白质是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。蛋白质的等电点(pI):
生物化学名词解释
生物化学名词解释1.结构域:指一些较大的蛋白质分子,其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
2.模体:指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。
3.等电点:指在溶液中,氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。
4.蛋白质变性:指在某些理化因素作用下,蛋白质特定的空间结构被破坏,从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
5.反密码环:tRNA上含有反密码子,可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。
6.Km值:米氏常数,数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
7.必需基团:酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。
8.酶的活性中心:酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近,集中形成的一个特定空间结构区域,可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。
9.酶的竞争性抑制:指抑制剂与酶的底物结构相似,抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。
10.变构酶:指受别构效应调节的酶,含有别构位点。
别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化,从而影响活性中心的构象,最后影响酶的活性。
11.酶的化学修饰:酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与某种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上某些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。
12.同工酶:指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。
13.氧化磷酸化:指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水,同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
14.底物水平磷酸化:指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布,形成高能键传给ADP生成ATP的过程。
15.糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。
16.糖异生:由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。
17.磷酸戊糖途径:葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+,前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。
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生物化学名词解释完全版第一章1,氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。
2,必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。
3,非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。
4,等电点(pI,isoelectric point):使分子处于兼性分子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH 值。
5,茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。
6,肽键(peptide bond):一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合,除去一分子水形成的酰氨键。
7,肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
8,蛋白质一级结构(primary structure):指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
9,层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。
10,离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11,透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理,将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。
12,凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。
一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。
13,亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。
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生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键:一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点:在某一pH溶液中,氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等,成为兼性离子,成点中性,此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体:在蛋白质分子中,由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能,称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域,并行使特定的功能,这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中,参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内,称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏,从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性,称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性:在某些理化因素作用下,DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链,但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm:即溶解温度,或解链温度,是指核酸在加热变性时,紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应:核酸加热变性时,由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象,称之为增色效应.4. HnRNA:核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多,称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA,并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶:也称为催化性RNA,一些RNA具有催化能力,可以催化自我拼接等反应,这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交:不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则,在适宜条件下形成杂化双链,这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶:由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
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生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期:生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essentialaminoac id)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein aminoacid)6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(proteinsecond ary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure)16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( vander Waals force) 18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation) 22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)第二章核酸1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds) 3.不对称比率(dissymmetry ratio) 4.碱基互补规律(complementary base pairing)5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyper chromiceffect) 10.减色效应(hypo chromiceffect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpin structure) 13.DNA 的熔解温度(m eltingtemperatureTm)14.分子杂交(molecularhybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1.米氏常数(Km 值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomericenzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton) 9.变构酶(allostericenzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymaticcompare energy)14.活性中心(active center)第四章生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化(biological oxidation)2. 呼吸链(respiratory chain)3. 氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)4. 磷氧比P/O(P/O)5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)6. 能荷(energy charg第五章糖代谢1.糖异生(glycogenolysis)2.Q 酶(Q-enzyme)3.乳酸循环(lactate cycle)4.发酵(fermentation)5.变构调节(allosteric regulation)6.糖酵解途径(glycolytic pathway)7.糖的有氧氧化(aero bic oxidation) 8.肝糖原分解(glycogenolysis)9.磷酸戊糖途径(pentose phosphatepathway)10.D-酶(D-enzyme)11.糖核苷酸(sugar-nucleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(essentialfattyacid)2.脂肪酸的α-氧化(α-oxidation) 3. 脂肪酸的β-氧化(β-o xidation) 4.脂肪酸的ω-氧化(ω-oxidation) 5. 乙醛酸循环(glyoxylate cycle)6.柠檬酸穿梭(citriate shuttle) 7. 乙酰CoA 羧化酶系(acetyl-CoAcarnoxylase)8. 脂肪酸合成酶系统(fatty acid synthase system)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶(Proteinase)2.肽酶(Peptidase)3.氮平衡(Nitrogen balance)4.生物固氮(Biologicalnitrogenfixation)5.硝酸还原作用(Nitrate reduction)6.氨的同化(Incorporation ofammonium ionsintoorganic molecules)7.转氨作用(Transamination)8.尿素循环(Urea cycle)9.生糖氨基酸(Glucogenic amino acid)10.生酮氨基酸(Ke togenic amino acid)11.核酸酶(Nuclease)12.限制性核酸内切酶(Restriction en donuclease)13.氨基蝶呤(Aminopterin)14.一碳单位(One carbon unit)第九章核酸的生物合成1.半保留复制(semiconservativereplication)2.不对称转录(asymmetrictrancription)3.逆转录(reverse transcriptio n)4.冈崎片段(Okazaki fragment)5.复制叉(replicationfork) 6.领头链(leading strand)7.随后链(lagging strand)8.有意义链(sense strand)9.光复活(photoreactivation)10.重组修复(recombination repair)11.内含子(intron)12.外显子(exon)13.基因载体(genonic vector)14.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inducibleenzyme)2.标兵酶(Pacemakerenzyme)3.操纵子(Operon)4.衰减子(Attenuator)5.阻遏物(Repressor)6.辅阻遏物(Corepressor)7.降解物基因活化蛋白(Catabolic gene act ivator protein) 8.腺苷酸环化酶(Adenylate cyclase) 9.共价修饰(Cova lent modification)10.级联系统(Cascadesystem)11.反馈抑制(Feedback inhibition)12.交叉调节(Cross regulation)13.前馈激活(Feedforwardactivation)14.钙调蛋白(Calmodulin)第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(codon)2.反义密码子(synonymous codon)3.反密码子(anticodon)4.变偶假说(wobble hypothesis)5.移码突变(frameshiftmutant)6.氨基酸同功受体(isoacceptor)7.反义RNA(antisense RNA)8.信号肽(signal peptide)9.简并密码(degeneratecode)10.核糖体(ribosome)11.多核糖体(poly some)12.氨酰基部位(aminoacyl site)13.肽酰基部位(peptidysite)14.肽基转移酶(peptidyl transferase)15.氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16.蛋白质折叠(protein folding)17.核蛋白体循环(polyribosome) 18.锌指(zine finger)19.亮氨酸拉链(leucinezipper) 20.顺式作用元件(cis-acting elemen t)21.反式作用因子(trans-acting factor)22.螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。
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生物化学1. 蛋白质折叠:蛋白质由所含氨基酸残基的亲水性、疏水性、带正电、带负电等特性通过残基间的相互作用而折叠成一个立体的三级结构。
2. 锌指结构:许多转录因子所共有的DNA结合结构域,具有很强的保守性。
它由4个氨基酸(4个Cys残基,或2个Cys残基和2和His残基)和一个锌原子组成一个形似指状的三级结构。
3. 冈崎片段:复制叉上新合成的短的DNA片段,即DNA不连续合成的产物。
细菌的冈崎片段约为1000~2000个核苷酸,真核细胞的约为100~200个核苷酸。
4. 尿素循环:又称“鸟氨酸循环”。
机体对氨的一种解毒方式。
肝脏是鸟氨酸循环的重要器官。
包括三个阶段,①氨、二氧化碳和鸟氨酸缩合生成瓜氨酸;②瓜氨酸再与一分子氨结合脱去水,生成精氨酸;③精氨酸在肝脏精氨酸酶的催化下,水解生成尿素,并重新变为鸟氨酸。
5. 柠檬酸-丙酮酸穿梭系统:线粒体内产生的乙酰 CoA,与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,穿过线粒体内膜进入胞液,裂解后重新生成乙酰 CoA,产生的草酰乙酸转变为丙酮酸后重新进入线粒体。
6. 别构效应:一种分子可以通过分子内某一部分的结构改变,而导致激活部分活性改变的现象,即别构效应,也可称为变构效应。
经常研究的例子是酶的别构效应,然而除了酶以外,如血红蛋白等也有别构效应。
7. 氧化磷酸化:指在代谢物脱氢氧化经呼吸链传递给氧生成水的过程中,既消耗了氧,消耗了无机磷酸,使ADP磷酸化生成ATP的过程,称为电子传递水平磷酸化,通常称之氧化磷酸化。
常发生在线粒体内膜上。
8. 分子杂交:不同来源或不同种类生物分子间相互特异识别而发生的结合。
如核酸(DNA、RNA)之间、蛋白质分子之间、核酸与蛋白质分子之间、以及自组装单分子膜之间的特异性结合。
9. 结构域:也指功能域,在较大的蛋白质分子或亚基中,多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体,缔合而成三级结构,三维实体之间靠松散的肽链连接,这种相对独立的三维实体称为结构域。
生物化学名词解释
脂肪动员(fat mobilization): 储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解为游离脂酸(free fatty acid, FFA)及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
脂解激素:能直接激活甘油三酯脂肪酶,促进脂肪分解的激素,如胰高血糖素、肾上腺素、去甲肾上腺素等。
酮体的定义:脂肪酸在分解代谢过程中生的乙酰乙酸(acetoacetate)、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)及丙酮(acetone),三者统称酮体(ketone bodies)。
血脂:血浆所含脂类统称血脂,包括:三酰甘油及少量二酰甘油及单酰甘油,胆固醇及其酯、磷脂以及游离脂酸。
载脂蛋白:载脂蛋白(apolipoprotein, apo) 指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。
LDL受体:能特异识别与结合含ApoE或Apo B100的脂蛋白。
必需脂肪酸:人体自身不能合成,必须从食物中获得的脂肪酸。
脂肪酸的B-氧化:脂肪酸的氧化分解是从B-碳原子开始,两个两个碳原子依次进行水解。
这一过程称为脂肪酸的B-氧化氮平衡(nitrogen balance):每日氮的摄入量与排出量的对比关系。
蛋白质的腐败作用(putrefaction):肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物的分解与转化作用。
转氨基作用(transamination):在转氨酶(transaminase)的作用下,某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸,而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程,即α-氨基酸和α-酮酸在转氨酶作用下实现氨、酮二基的互换过程。
氧化脱氨基作用:氨基酸先经脱氢作用生成不稳定的亚氨基酸,然后水解产生a-酮酸和氨。
联合脱氨基作用:转氨和脱氨相偶联而脱掉氨基的作用称为联合脱氨基作用。
鸟氨酸循环:肝中合成尿素的代谢通路。
由氨及二氧化碳与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸、精氨酸,再由精氨酸分解释出尿素。
此过程中鸟氨酸起了催化尿素产生的作用S-腺苷甲硫氨酸(SAM):它是甲硫氨酸的活性形式,在动植物体内广泛存在,它是由底物L-甲硫氨酸和ATP经S-腺苷甲硫氨酸合成酶酶促合成的高血氨症( hyperammonemia):血氨浓度升高,常见于肝功能严重损伤时。
生物化学必考名词解释
1.磷酸二酯键:核酸分子中核苷酸残基之间的磷酸酯键。
2.磷酸单酯键:单核苷酸分子中,核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3.核酸一级结构:核苷酸残基在核酸分子中的排列顺序。
4.DNA二级结构:两条DNA单链通过碱基互补配对的原则所形成的双螺旋结构。
8.增色效应:当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收会急剧增加的现象。
10.分子杂交:当两条不同源的DNA(或RNA)链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时,在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子,这种分子称为杂交分子。
形成杂交分子的过程称为分子杂交。
11.Tm值:当核酸分子加热变性时,其在260nm处的紫外吸收急剧增加,当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时,此时所对应的温度称为熔解温度或变性温度,用Tm值表示。
1.构型和构象:构型是指在大分子化合物的立体异构体中,取代原子或基团在空间的取向。
构象是指当单键旋转时,分子中的原子或基团形成不同的空间排列,不同的空间排列称为不同的构象。
4.超二级结构:指二级结构单元β折叠股和α-螺旋股相互聚集形成有规律的更高一级的、但又低于三级结构的结构,被称为超二级结构。
二级结构指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠,从而形成有规律的构象,如α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等,这些结构又称为主链构象的结构单元。
维系二级结构的作用力是氢键。
二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
5.蛋白质的变性和复性:在各种物理和化学因素影响下,蛋白质构象发生变化,导致其物理和化学性质发生变化,生物学功能更新换代的过程称为变性。
在一定条件下,变性的蛋白质恢复原来构象、性质和生物学功能的过程称为复性。
11.别构效应:又称变构效应,当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时,可通过蛋白质构象的变化改变蛋白的活性,这种改变可以是活性的增加或减少。
协同效应是别构效应的一种特殊类型,是亚基之间的一种相互作用。
它指寡聚蛋白的某一个亚基与配基结合时可改变蛋白质其他亚基的构象,进而改变蛋白质生物活性的过程。
生物化学名词解释
1.米氏常数(Km):是酶的一个特性常数,指当酶反应速率达到最大最大反应速率一半时的底物浓度,单位是mol/L。
Km越小,酶的亲和力越大。
2. Chargaff定律:(1). 腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等,即A=T (2). 鸟嘌呤和胞嘧啶的摩尔数也相等,即G=C (3). 含氨基的碱基(腺嘌呤和胞嘧啶)总数等于含酮基的碱基(鸟嘌呤和胸腺嘧啶)总数,即A+C=T+G (4). 嘌呤的总数等于嘧啶的总数,即A+G=C+T。
3.内吞:指被内吞物(称为配体,是蛋白质或者小分子)与细胞表面的专一性受体相结合,并随即引发细胞膜的内陷,形成的囊泡将配体裹入并输入到细胞内的过程。
4.呼吸链:又称电子传递链,电子在线粒体内膜从NADH传递到O2所经过的途径称为电子传递链,主要由NADH-Q 还原酶、琥珀酸-Q还原酶、细胞色素还原酶和细胞色素氧化酶等组成的蛋白质复合体组成。
5.Bohr效应:具有氧传递能力的血红蛋白在水溶液或血液中时,如果CO2分压升高或pH降低,此时即使O2分压没有变化,O2饱和度也会减少,O2易从传递体上脱离,这种pH对血红蛋白对氧的亲和力的影响被称为Bohr效应。
6.冈崎片段:DNA复制过程中,首先合成的是一些较短的DNA片段,长度约为1000个核苷酸左右,再由这些片段连接成完整的长链。
这些较短的DNA片段称为冈崎片段。
7.必需氨基酸:生物体正常生命活动所必需且自身不能合成,只能从外界摄取的氨基酸。
8.别构效应:多亚基蛋白质一般具有多个结合部位,结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响(如改变亲和力或催化能力)称为别构效应,可分为同促效应和异促效应。
9.Na+-K+ ATP酶:是一个跨脂膜的Na+-K+泵,即通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+,而向内运输K+。
乌本苷是Na+,K+—泵的专一性抑制剂。
10.新陈代谢:营养物质进入生物体内,转变为生物体自身的分子及生命活动所需的物质和能量等等的一切化学变化的总称为新陈代谢。
(完整word版)生物化学名词解释
第一章 1.氨基酸的等电点( PI )(isoelectric point ): 在某一PH的溶液中, 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同, 成为碱性离子, 呈电中性, 此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2.谷胱甘肽(GSH): 由Glu、Cys、Gly组成, 分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
(1)是体内重要的还原剂, 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化, 使蛋白质处于活性状态。
(2)具有嗜核性, 与外源的嗜电子毒物(致癌剂、药物)结合, 从而阻断这些化合物与DNA.RNA或蛋白质结合, 以保护机体免遭毒物侵害。
3.蛋白质的一级结构(primary structure): 在蛋白质分子中, 从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
稳定其主要化学键是肽键和二硫键。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure): 指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
稳定它的主要化学键是氢键。
主要包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
5、肽单元(肽平面)(peptide unit):多肽分子中肽键的6个原子(Cα1.C.O、N、H、Cα2)位于同一平面, 即肽单元。
是蛋白质二级结构的主要结构单位。
6.α螺旋(α-helix):以α碳原子为转折点, 以肽键平面为单位, 盘曲成右手螺旋的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基, 螺距0.54nm。
氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
7、蛋白质的三级结构(tertiary structure):指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置, 即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其形成与稳定主要依靠次级键, 如疏水键、盐键、氢键、范德华力等。
8、结构域(domain):是三级结构层次上的局部折叠区, 折叠得较为紧密, 各有独特的空间构象, 并承担不同的生物学功能。
9、分子伴侣(molecular chaperons): 一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
生物化学名词解释
必需氨基酸:指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸等电点:当氨基酸在某一定PH值时,使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等,此时溶液的PH值蛋白质一级结构:多肽链中氨基酸的排列顺序,包括二硫键的位置。
肽单位:肽键的所有四个原子和与之相连的两个a-碳原子所组成的基团。
蛋白质二级结构:指肽链主链不同区段通过自身的相互作用形成氢键,沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
蛋白质变性:在某些物理化学因素影响下,可使蛋白质分子的空间结构解体,从而使其活性丧失蛋白质沉淀:如果加入适当的试剂使蛋白质处于等电点状态或失去水化层,蛋白质的胶体溶液就不再稳定并将产生沉淀。
核酸:是一类重要的生物大分子,担负着生命信息的储存与传递。
DNA一级结构:构成DNA的脱氧核苷酸按照一定的排列顺序而形成的线性结构Tm:通常把DNA热变性过程中A260达到最大值一半时的温度。
DNA变性:在物理化学因素影响下,DNA碱基对间的氢键断裂,双螺旋解开,DNA功能丧失增色效应:由于核酸变性引起的对紫外线吸收增加的现象。
减色效应:DNA复性后对紫外线吸收减少的现象。
酶活力单位:在规定条件下,一定时间内催化完成一定化学反应量所需酶的量。
酶活性中心:酶分子必需基团集中并构成一定空间构象与酶活性直接相关的结构区域。
米氏常数:在酶促反应中,某一种给定底物动力学常数,是由反应中每一步速率常数所合成酶原:有些酶在生物体内首先合成出来的只是它的无活性前体。
酶原的激活:酶原在一定条件下才能转化成有活性的酶。
酶的抑制作用:酶的必需基团的性质受到某种化学物质的影响而发生改变,导致酶活性的降低或丧失。
中间产物学说:在酶促反应中,酶首先和底物结合成不稳定的中间配合物然后生成产物并释放酶的反应。
诱导契合学说:认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状,而只是由于底物的诱导而形成了互补形状。
竞争性抑制:抑制因子化学结构与底物相似,因而的与底物竞争性的同酶活性中心结合。
生物化学名词解释 最全
第一章 蛋白质
1. 两性离子:指同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 2. NF-kB nuclear factor-kappa B:细胞核中的转录因子,能与免疫球蛋白 kappa 轻链基因的增强子 B 序列特异性结
合,促进 κ 轻链基因表达,故而得名。 3. 氨基酸 amino acid:含一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物,氨基一般连在α-碳上,是蛋白质的构件分子。 4. 亲水氨基酸:即极性氨基酸,R 基团呈极性,一般能和水分子形成氢键,对水分子具有一定的亲和性。 5. 疏水氨基酸:即非极性氨基酸,R 基团呈非极性,对水分子的亲和性不高或者极低,但对脂溶性物质的亲和性较高。 6. 必需氨基酸 essential amino acid:人体(其他脊椎动物)必不需而机体内又不能合成必须从食物中补充的氨基酸。 7. 非必需氨基酸 nonessential amino acid:动物体自身可以进行有效合成的氨基酸。 8. 蛋白质氨基酸:即标准氨基酸,在蛋白质生物合成中,由专门的 tRNA 携带,直接参入到蛋白质分子中。 9. 非蛋白质氨基酸:指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸,不能
成分:羰基氧原子,酰氨氢原子和两个相邻α-碳原子组成的一个平面单位。 16. 蛋白质的一级结构 primary structure:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。 17. 肽 peptide:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。 18. 模体 motif:
指在蛋白质或核酸一级结构上,具有特殊生化功能的特定氨基酸或碱基序列,称序列模体; 指具有特定功能的或作为一个独立结构域一部分的相邻的二级结构的聚合体,被称为功能模体或结构模体,相当
生物化学名词解释必考期末考试复习
生物化学名词解释(必考)期末考试复习名词解释1、基因组:单倍体细胞中的全套染色体为一个基因组,或是单倍体细胞中的全部基因为一个基因组。
2、基因簇:基因家族中的各成员紧密成簇排列成大串的重复单位,定于染色体的的特殊区域,属于同一个祖先的基因扩增产物。
3、基因家族:真核细胞中,许多相关的基因常按功能成套组合,被称为基因家族。
15、反义链:在基因的DNA双链中,转录时作为mRNA合成模板的那条单链。
16、转染:真核细胞由于外源DNA掺入而获得新的遗传物质的过程。
17、转换:发生在DNA或RNA中的基因点突变,其中一个嘌呤被另一个嘌呤置换或一个嘧啶被另一个嘧啶置换。
在双链核酸中随即有一个与置换以后的碱基互补的碱基嵌入其互补链中,以形成一个新的碱基体。
18、颠换:是指在碱基置换中嘌呤与嘧啶之间的替代.。
19、转导:由噬菌体将细菌基因从供体细胞转移到受体的过程。
20、转座:染色体片段从一个部位移位到另一个部位而不需要相互交换该染色体的片段。
这种转座常是由转座子上编码的转座酶所控制。
21、Ac-Ds转座系统:激活-解离系统,Ac是自主控制因子或称激活因子,含有转座酶基因;Ds是非自主因子或称解离因子。
Ac能自主转座并形成不稳定的基因突变,但不使染色体断裂,它能使Ds因子活化转座并通过Ds控制结构基因的表达。
22、转座子:在基因组中可以移动的一段DNA序列。
23、复合转座子:含有两侧的插入序列,内部具有一个或多个基因的可转座的DNA片段。
36、退火:热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性,这一过程为退火。
37、DNA重组:DNA分子内或分子间发生的遗传信息的重新共价组合过程。
38、DNA探针:以病原微生物DNA或RNA的特异性片段为模板,人工合成的带有放射性或生物素标记的单链DNA片段,可用来快速检测病原体。
39、DNA芯片:通过微阵列技术将高密度DNA片段阵列以一定的排列方式使其附着在玻璃、尼龙等材料上面。
40、高度重复DNA:真核生物基因组中存在的拷贝数可达数千以上的短核苷酸重复序列,不负责编码蛋白质或RNA,它们在基因组中发挥着各种不同的功能。
普通生物化学名词解释
普通生物化学名词解释第一章糖类构型(configuration)一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中,因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L 型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。
构象(conformation)分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成,也无光学活性的变化。
对映体(enantiomer)互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。
如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。
差向异构体(epimer)同一不对称碳原子,各取代基取向不同,而产生两种差向同分异构体。
如α-D-吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖;与葡萄糖互为差向异构体的有:甘露糖(C2),阿洛糖(C3),半乳糖(C4)。
变旋(mutarotation)吡喃糖,呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
异头物(anomer):仅在氧化数最高的C原子(异头碳)上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
异头碳(anomer carbon):环化单糖的氧化数最高的C原子,异头碳具有羰基的化学反应性。
醛糖(aldose):一类单糖,该单糖中氧化数最高的C原子(指定为C-1)是一个醛基。
酮糖(ketose):一类单糖,该单糖中氧化数最高的C原子(指定为C-2)是一个酮基。
单糖(monosaccharide):由3个或更多碳原子组成的具有经验公式(CH2O)n的简糖。
寡糖(oligoccharide):由2~20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖(polysaccharide):20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
糖苷(dlycoside)单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基,胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
普通生物化学名词解释(精华)
普通生物化学名词解释第一章糖类构型(configuration )一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中,因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。
有 D 型和L构象(conformation )分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
成,也无光学活性的变化。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组对映体(enantiomer 是一对对映体。
差向异构体(epimer )互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。
如左旋乳酸与右旋乳酸)同一不对称碳原子,各取代基取向不同,而产生两种差向同分异构体。
如α-D- 吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖;与葡萄糖互为差向异构体的有:甘露糖(C2) ,阿洛糖(C3),半乳糖(C4)。
变旋(mutarotation比旋度变化。
)吡喃糖,呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的异头物(异构体。
异头碳(应anomer ):仅在氧化数最高的 C 原子(异头碳)上具有不同构形的糖分子的两种anomer carbon ):环化单糖的氧化数最高的 C 原子,异头碳具有羰基的化学反醛糖(酮糖(aldose ):一类单糖,该单糖中氧化数最高的ketose ):一类单糖,该单糖中氧化数最高的C 原子(指定为C 原子(指定为C-1 )是一个醛基。
C-2 )是一个酮基。
(CH2O )n 的简糖。
单糖(monosaccharide ):由 3 个或更多碳原子组成的具有经验公式寡糖(多糖(oligoccharide ):由 2 ~20 个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
polysaccharide ):20 个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
糖苷(dlycoside物。
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普通生物化学名词解释第一章糖类构型(configuration)一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中,因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D型和L 型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。
构象(conformation)分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成,也无光学活性的变化。
对映体(enantiomer)互为实物与镜像而不可重叠的一对异构体。
如左旋乳酸与右旋乳酸是一对对映体。
差向异构体(epimer)同一不对称碳原子,各取代基取向不同,而产生两种差向同分异构体。
如α-D-吡喃葡萄糖与β-D-吡喃葡萄糖;与葡萄糖互为差向异构体的有:甘露糖(C2),阿洛糖(C3),半乳糖(C4)。
变旋(mutarotation)吡喃糖,呋喃糖或糖苷伴随它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
异头物(anomer):仅在氧化数最高的C原子(异头碳)上具有不同构形的糖分子的两种异构体。
异头碳(anomer carbon):环化单糖的氧化数最高的C原子,异头碳具有羰基的化学反应性。
醛糖(aldose):一类单糖,该单糖中氧化数最高的C原子(指定为C-1)是一个醛基。
酮糖(ketose):一类单糖,该单糖中氧化数最高的C原子(指定为C-2)是一个酮基。
单糖(monosaccharide):由3个或更多碳原子组成的具有经验公式(CH2O)n的简糖。
寡糖(oligoccharide):由2~20个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖(polysaccharide):20个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物。
多糖链可以是线形的或带有分支的。
糖苷(dlycoside)单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基,胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
糖苷键(glycosidic bond)一个糖半缩醛羟基与另一个分子(例如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键,常见的糖醛键有O—糖苷键和N—糖苷键。
还原糖(reducing sugar)羰基碳(异头碳)没有参与形成糖苷键,因此可被氧化充当还原剂的糖。
淀粉(starch)一类多糖,是葡萄糖残基的同聚物。
有两种形式的淀粉:一种是直链淀粉,是没有分支的,只是通过α-(1→4)糖苷键的葡萄糖残基的聚合物;另一类是支链淀粉,是含有分支的,α-(1→4)糖苷键连接的葡萄糖残基的聚合物,支链在分支处通过α-(1→6)糖苷键与主链相连。
糖原(glycogen)是含有分支的α-(1→4)糖苷键的葡萄糖残基的同聚物,支链在分支点处通过α-(1→6)糖苷键与主链相连。
纤维素(cellulose)葡萄糖分子通过β-1,4-糖苷键连接而形成的葡聚糖。
通常含数千个葡萄糖单位,是植物细胞壁的主要成分。
极限糊精(limit dexitrin)是指支链淀粉中带有支链的核心部位,该部分经支链淀粉酶水解作用,糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。
糊精的进一步降解需要α-(1→6)糖苷键的水解。
肽聚糖(peptidoglycan)N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。
肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。
糖蛋白(glycoprotein)含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。
蛋白聚糖(proteoglycan)由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子,多糖是分子的主要成分。
糖胺聚糖(glycosaminoglycan)蛋白聚糖大分子中聚糖部分的总称。
由糖胺的二糖重复单位组成,二糖单位中通常有一个是含氨基的糖,另一个常常是糖醛酸,并且糖基的羟基常常被硫酸酯化。
曾称为黏多糖,为杂多糖的一种,主要存在于高等动物结缔组织中,植物中也有发现。
糖胺聚糖可分为硫酸软骨素、硫酸皮肤素、硫酸角质素、透明质酸、肝素及硫酸乙酰肝素等类别。
凝集素(Lectin)是指一种从各种植物,无脊椎动物和高等动物中提纯的糖蛋白或结合糖的蛋白,因其能凝集红血球(含血型物质),故名凝集素。
常用的为植物凝集素(Phytoagglutin,PNA),通常以其被提取的植物命名,如刀豆素A(Conconvalina,ConA)、麦胚素(Wheat germ agglutinin,WGA)、花生凝集素(Peanut agglutinin,PNA)和大豆凝集素(Soybean agglutinin,SBA)等,凝集素是它们的总称。
第二章脂类脂肪酸(fatty acid)是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。
脂肪酸是最简单的一种脂,它是许多更复杂的脂的成分。
饱和脂肪酸(saturated fatty acid)不含有—C=C—双键的脂肪酸。
不饱和脂肪酸(unsaturated fatty acid)至少含有—C=C—双键的脂肪酸。
必需脂肪酸(occential fatty acid)维持哺乳动物正常生长所必需的,而动物又不能合成的脂肪酸,如亚油酸,亚麻酸,花生四烯酸。
注:必须氨基酸(essential amino acid)人体不能合成或合成的量不能满足机体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。
半必需氨基酸人体内合成量不能满足需求,必须从外界获取的氨基酸。
包括精氨酸、组氨酸。
三脂酰苷油(triacylglycerol)那称为甘油三酯。
一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。
脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。
磷脂(phospholipid)含有磷酸成分的脂。
分为甘油磷脂、鞘磷脂。
鞘脂(sphingolipid)一类含有鞘氨醇骨架的两性脂,一端连接着一个长连的脂肪酸,另一端为一个极性和醇。
鞘脂包括鞘磷脂,脑磷脂以及神经节苷脂,一般存在于植物和动物细胞膜内,尤其是在中枢神经系统的组织内含量丰富。
鞘磷脂(sphingomyelin)一种由神经酰胺的C-1羟基上连接了磷酸毛里求胆碱(或磷酸乙酰胺)构成的鞘脂。
鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内,是髓鞘的主要成分。
卵磷脂(lecithin)即磷脂酰胆碱(PC),是磷脂酰与胆碱形成的复合物。
脑磷脂(cephalin)即磷脂酰乙醇胺(PE),是磷脂酰与乙醇胺形成的复合物。
脂质体(liposome)是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡(小泡)。
生物膜(bioligical membrane)围绕细胞或细胞器的脂双层膜,由磷脂双层结合有蛋白质和胆固醇、糖脂构成,起渗透屏障、物质转运和信号转导的作用。
内在膜蛋白(integral membrane protein)插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。
外周膜蛋白(peripheral membrane protein)通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。
流体镶嵌模型(fluid mosaic model)针对生物膜的结构提出的一种模型。
在这个模型中,生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层,脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。
有的蛋白质“镶“在脂双层表面,有的则部分或全部嵌入其内部,有的则横跨整个膜。
另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。
乳化(emulsification)一种液体以极微小液滴均匀地分散在互不相溶的另一种液体中的作用。
皂化值(saponification number)完全皂化1g油脂所需氢氧化钾的毫克数。
是三酰甘油中脂肪酸平均链长的量度,即三酰甘油平均分子量的量度。
碘值(iodine number;iodine value;IV)脂肪不饱和程度的一种度量,等于100g脂肪所摄取碘的克数。
检测时,以淀粉液作指示剂,用标准硫代硫酸钠液进行滴定。
碘值大说明油脂中不饱和脂肪酸含量高或其不饱和程度高。
酸值(acid number;acid value)中和1g油脂中的游离脂肪酸所需氢氧化钾的毫克数。
常用以表示其缓慢氧化后的酸败程度。
一般酸值大于6的油脂不宜食用。
酸败(rancidity)天然油脂长时间暴露在空气中会引起变质的现象。
这是由于油脂的不饱和成分受空气中氧、水分或霉菌的作用发生自动氧化,生成过氧化物进而降解为挥发性醛、酮、羧酸的复杂混合物,并产生难闻的气味。
抗氧化剂(oxidation inhibitor;antioxidant)延缓或防止脂肪氧化的添加剂。
乙酰值(acetylation value)又称乙酰化值。
对脂肪中羟基数目的定量。
油脂中含羟基的脂肪酸可与乙酸酐或其他酰化剂作用生成相应的酯。
乙酰化值指1g乙酰化的油脂所分解出的乙酰用氢氧化钾中和时所需的氢氧化钾mg数。
萜(terpene)由两个或多个异戊二烯单位连接而成的萜烯及其衍生物。
根据异戊二烯的数目分单萜、倍半萜、双萜、三萜、四萜和多萜。
通透系数(permeability coefficient)是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。
通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
通道蛋白(channel protein)是带有中央水相通道的内在膜蛋白,它可以使大小适合的离子或分子从膜的任一方向穿过膜。
(膜)孔蛋白(pore protein)其含意与膜通道蛋白类似,只是该术语常用于细菌。
被动运输(passive transport)离子或小分子在浓度差或电位差的驱动下顺电化学梯度穿膜的运输方式。
包括简单扩散和协助扩散。
简单扩散:也叫自由扩散(free diffusing),特点是:①沿浓度梯度(或电化学梯度)扩散;②不需要提供能量;③没有膜蛋白的协助。
协助扩散:也称促进扩散(faciliatied diffusion)、易化扩散(facilitated deffusion),其运输特点是:①比自由扩散转运速率高;②存在最大转运速率;在一定限度内运输速率同物质浓度成正比。
如超过一定限度,浓度再增加,运输也不再增加。
因膜上载体蛋白的结合位点已达饱和;③有特异性,即与特定溶质结合。
主动转运(active transport)特异性运输蛋白消耗能量使离子或小分子逆浓度梯度穿膜的运输方式。
【主动转运(active transport):一种转运方式,通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜,与被动转运运输方式相反,主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的,所以主动转运需要能量的驱动。
在原发主动转运过程中能源可以是光,ATP 或电子传递;而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。
】通透系数(permeability coefficient):是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。
通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。
被动转运(passive transport):那称为易化扩散。