蛋白质的生理功能和营养作用

肌肉
肌肉 葡 蛋白质 萄
糖
氨基酸 NH3 谷氨酸
糖 酵 解 途 径
丙酮酸
丙 氨 α-酮戊 酸 二酸
血液
葡 萄 糖
丙 氨 酸
肝
葡萄糖 尿素
糖 异 生
丙酮酸
尿素循环
NH3 谷氨酸
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙氨酸-葡萄糖循环
丙AA-葡萄糖循环意义：
（1）将肌肉组织中NH3以无毒的形式运 送至肝脏，防止血氨升高。
转变为其他含 氮物
肌肉氨基酸： 50 % 肝氨基酸： 10 % 肾氨基酸： 4 % 血浆氨基酸：1~6%， 氨基酸在体内
的运输形式
氨基酸的分解代谢概况
脱羧基作用→ 一般分解代谢
脱氨基作用→
特殊分解代谢→ 特殊侧链的分 解代谢
CO2 胺 NH3 -酮酸
氨基酸的脱羧基作用
氨基酸的 脱氨基作用
O
三、蛋白质的营养价值
1．必需氨基酸：
人体需要，但体内不能合成，必需 由食物供给的氨基酸。
共有8种：苏、亮、色、苯丙、蛋、 赖、异亮、缬。（精、组）
2．非必需氨基酸：
人体需要但能合成，不一定由食物供
给的氨基酸
3．食物蛋白质的营养价值
决定于其所含必需氨基酸的种类， 数量及比例与人体的接近程度，愈接近 者，营养价值愈高。
苏。 （三）再氨基化为氨基酸。
脱掉氨基后的-酮酸可转变成：
-酮戊二酸 琥珀酰 CoA
延胡索酸
三羧酸循环中间产物
草酰乙酸 丙酮酸 乙酰CoA
PEP 脂肪酸
葡萄糖
乙酰乙酰 CoA
酮体
糖 葡萄糖或糖原
甘油三酯
脂肪
氨
磷酸丙糖
基
α-磷酸甘油
脂肪酸
酸
PEP
、 糖
丙氨酸 半胱氨酸
丙酮酸
及 丝氨酸
异亮氨酸 乙酰CoA
元素组成特点： 1、组成蛋白质的主要元素有：C、H、
O、N、S、P等。 2、各种蛋白质含氮量十分接近，平
均为16% 。
二、氮平衡：摄入氮 排出氮
能反映每日蛋白质的收支状况 总氮平衡：摄入氮＝排出氮 正氮平衡：摄入氮＞排出氮 负氮平衡：摄入氮＜排出氮
蛋白质最低需要量：30~50g/日。 正常成人每日蛋白质的生理需要量应为80g。
目 前 已 发 现100 多 种 先 天 性 氨 基酸代谢紊乱引起的分子
疾 病。
三、氨基酸的脱氨基方式
氧化脱氨基作用 转氨基作用 联合脱氨基作用
（一）转氨基作用
在转氨酶作用下，a1-氨基酸和a2-酮酸进 行氨基和酮基的相互交换，生成相应的 a1-酮酸和a2-氨基酸的过程。
R1
R2 转氨酶
H-C-NH2+O=C
5.患病时氨基酸的补充
氨基酸混合液的主要成分是 必需氨基酸。
第二节 蛋白质的消化、 吸收与腐败
Section 2 Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
一、蛋白质的消化
（一）胃中的消化
胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽、寡肽及
少量氨基酸。
-谷氨酰半胱氨酸
ADP+Pi
（三）肽的吸收
利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系进行 吸收，也是一种耗能的主动吸收过程。
三、蛋白质的肠道中腐败作用
（一）定义：肠道中细菌对蛋白质及其 消化产物的分解作用。蛋白质腐败作用 是细菌在肠道本身的代谢过程。
未消化蛋白质
H
细菌
R-C-COOH
NH2
未吸收的消化产物
嘌呤核苷酸循环
氨基酸 -酮酸
-酮戊二酸
天冬氨酸
IMP
腺苷酸代 琥珀酸
谷氨酸
草酰乙酸 延胡索酸
AMP
苹果酸
NH3 H2O
三、-酮酸的代谢
（一）氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解 供能。
（二）转变为糖或脂： 1. 生糖氨基酸。 2. 生酮氨基酸：亮,赖。 3. 生糖兼生酮氨基酸：异亮,苯丙,酪,色,
临床上用此酶分解血 的Asn治疗白血病
NH3
天冬酰胺酶
H2O
三.氨的去路
合成尿素 合成谷氨酰胺 参与合成非必需AA
（一)合成尿素
部位：肝（主）、肾细胞的线粒体和胞浆 原料：2NH3、CO2 途径：鸟氨酸循环
-谷氨 酸环化 转移酶
氨基酸 COOH
H 2N C H R
COOH
O
R
H 2N C H
半胱氨酰甘氨酸
R 氨基酸
γ-谷 氨酰 基转
(Cys-Gly)
肽酶
5-氧脯氨酸
5-氧脯
ATP
移酶
谷胱甘肽 甘氨酸 GSH
ADP+Pi
谷胱甘肽 合成酶
半胱氨酸
-谷氨酰 半胱氨酸
合成酶
氨酸酶 谷氨酸
ADP+Pi
ATP
ATP
脱氨 NH3 脱羧 胺
碳链降解
其它有害物质
(1)脱羧生成胺
His 组胺 Phe 苯乙胺 Trp 色胺 Tyr 酪胺
腐胺 尸胺
胺类 门静脉吸收 入肝（单胺氧化酶或 二胺氧化酶）
-羟化
胺类
假神经递质
相应的醛
(苯乙醇胺、
-羟酪胺）
相应的酸
假神经递质，替代多巴释放, 解毒
大脑发生抑制。
（2）脱氨生成氨 • RCH（NH2）COOH RCH2COOH+NH3
人体内蛋白质处于不断降解与合成的动 态平衡中。
成人每天约有1%~2%的体内蛋白质被降解。
半寿期（t 1/2） ：蛋白质降低其浓度 之一半所需时间，表示蛋白质的寿命。
二、氨基酸代谢库的来源与去路
食物蛋白质消 化吸收 组织蛋白质分解
合成非必需氨 基酸
氨基酸 代谢库
合成蛋白质和 多肽
脱氨基作用
脱羧基作用
（2）为肝脏提供糖异生的原料。 （3）为肌肉供葡萄糖，满足肌肉活动能
量的需要。
（二）谷氨酰胺的运氨作用
谷氨酰胺合成酶（脑、
NH3+ATP 肌、肠）
ADP+Pi
谷氨酸
谷氨酰胺酶
NH3
（肝、肾）
H20
谷氨酰胺
肝
尿素 （排出）
肾
NH4+ （排出）
合成蛋白质非必需 氨基酸及嘌呤、嘧 啶
谷氨酰胺
（1）脑组织中解氨毒的主要方式 （2）氨的贮存和运输形式 （3）为某些含氮化合物的生成提供原料
脱氨基作用概述
脱氨基作用 氨基酸
R-CH-COOH NH2
NH3
a-酮酸
O （R- C-COOH）
氨基酸
尿素
谷氨酰胺 NH3 含氮化合物
糖 酮体、脂肪酸 α-酮酸 非必需氨基酸 CO2+H2O+ATP
氨基酸的一般代谢
氨基酸在体内的正常代谢对于维持 机体的正常生理功能是十分重要的，氨 基酸代谢通路中任何酶的活性异常均会 导致严重疾病，甚至是致死性的。
COOH COOH
R1
R2
C=O + H-C-NH2
COOH COOH
两种重要的转氨基作用
谷AA
丙酮酸
酶
a- 酮戊二酸
丙AA
谷AA
草酰乙酸
酶
a- 酮戊二酸
天冬AA
两种重要的转氨酶：
丙氨酸氨基转移酶（ALT） 或谷丙转氨酶（GPT）
天冬氨酸氨基转移酶（AST） 或谷草转氨酶（GOT）
正常成人各组织中AST及ALT活性
NH3
H＋ OH－
NH4＋
NH3易于穿过细胞膜而被吸收
氨有毒性，NH3 比 NH4+易吸收，降低肠 道 pH，可减少 NH3 的吸收。
（3）其他有害物质的生成
酚，甲酚 吲哚（indole），甲基吲哚（shetol）,H2S
•大部分排泄 •少量重吸收 由肝转化解毒
第三节 氨基酸的一般代谢
一、体内蛋白质的转换更新
载 体类型
中性氨基酸载体 碱性氨基酸载体 酸性氨基酸载体 亚氨基酸与甘氨酸载体
（二）-谷氨酰基循环
由-谷氨酰基转移酶催化，利用GSH，合成 -谷氨酰氨基酸进行转运吸收，消耗的GSH 可重新再合成。
-谷氨酰基循环
细胞膜 细胞外
细胞内
COOH CHNH2 CH2 CH2 C NH
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
乙酰乙酰CoA
酮体
脂 苏氨酸
亮氨酸
肪 色氨酸 代 谢
色氨酸 草酰乙酸
亮氨酸 赖氨酸 柠檬酸 酪氨酸 色氨酸
苯丙氨酸
的 联
天冬氨酸 天冬酰胺
TAC
CO2
系
延胡索酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
琥珀酰CoA CO2
异亮氨酸 蛋氨酸 丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸细胞：
谷氨酰胺 谷氨酸
天冬氨酸天冬酰胺
白血病细胞： 天冬氨酸 天冬酰胺
临床上，天冬酰胺酶的应用可进一步降低天冬酰 胺，从而抑制白血病细胞的生长。
天冬酰胺天冬酰胺酶 天冬氨酸
谷氨酰胺 白血病细胞不能
COOH
CH 2 CHNH 2 COOH
Asp
谷氨酸
CONH
2
CH 2
CHNH
2
COOH
Asn
➢ 转氨酶与谷氨酸脱氢酶联合脱氨基作用
反应过程
氨基酸 a-酮酸
a-酮戊二酸 NH3
转氨酶
H2O
谷氨酸 谷AA脱氢酶 亚谷氨酸
NAD+
NADH+H+
联合脱氨基作用
氨基酸
转氨酶
-酮酸
-酮戊二酸 谷氨酸
NH3 + NADH + H+
L-谷氨酸脱氢酶
H2O + NAD+
特点：
• 主要发生在肝、肾等组织 •转氨酶和谷AA脱氢酶分布广、活性高，所以
蛋白质的生理功能 和营养作用
一、蛋白质的生理功能
(一)细胞的构建成份：
肌体的生长 组织蛋白质的更新 创伤的修复
(二)功能执行者 • 酶的催化作用 • 激素的信息传递 • 抗体的免疫性 • 转化成其他活性物质
调节蛋白、胺类、神经递质、 嘌呤、嘧啶等
(三)能源： • 17 .19 kJ/克蛋白质 • 次要作用
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
谷氨酸+NH3
(肾小管上皮细胞)
NH3
H＋ OH－
NH4＋
NH3易于穿过细胞膜而被吸收
注 临床对高血氨病人采用弱酸性的透析液 做结肠透析，禁止用肥皂水灌肠
注 临床对因肝硬化产生腹水的病人，不宜 用碱性利尿药
二、氨在血中的转运
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸 生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝 再脱氨基，生成的丙酮酸异生为葡萄糖 后再经血液循环转运至肌肉重新分解产 生丙酮酸，这一循环反应过程就称为丙 氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle)。
联合脱氨基作用是体内多种氨基酸脱氨基的
主要方式。
•反应可逆（逆过程称为联合加氨基作用，其
逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径）
（四）嘌呤核苷酸循环
嘌呤核苷酸循环（purine nucleotide cycle, PNC）是存在于骨骼肌和心肌中的 一种特殊的联合脱氨基作用方式。
在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的 活性较低，而腺苷酸脱氨酶(adenylate deaminase)的活性较高，故采用此方式进 行脱氨基。
动物蛋白质>植物蛋白质
4. 食物蛋白质的互补作用
把几种营养价值较低的蛋白质食 物混合食用，使其中必需氨基酸互相 补充，从而提高蛋白质营养价值的作 用。
例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而 色氨酸较多，而豆类蛋白质含赖氨酸较 多而色氨酸较少，二者混合后食用，即 可提高营养价值。
讨论：一碗凉皮的营养价值？
意义：协助诊断疾病
转氨基作用特点：
反应可逆 转氨酶：种类多、分布广、活性强 辅酶：B6-P
转氨基作用的机制
•转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛
氨基酸
-NH2
磷酸吡哆醛
转氨酶
α-酮酸
磷酸吡哆胺
-NH2
谷氨酸
-NH2
α-酮戊二酸
转氨酶的辅酶及其作用机制
-H2O +H2O
+H2O -H2O
分子重排
（二）氧化脱氨基作用
产生的寡肽再经寡肽酶(oligopeptidase)，如 氨基肽酶及二肽酶等的作用，水解为氨基酸。
95%的食物蛋白质在肠中完全水解为氨基酸。
二、氨基酸的吸收
（一）氨基酸吸收载体
氨基酸的吸收主要在小肠进行，是一种主动 转运过程，需由特殊的氨基酸载体携带。转 运氨基酸进入细胞时，同时转运入Na+。
氨有剧毒！！ ❖ 人血氨 <47-65umol/L
❖ 家兔血氨 >5mg/dl,即可致死。
NH3 的来源 NH3 的运输 NH3 的去路 高血氨与氨中毒
一、氨的来源
（1）AA脱氨基：
AA脱氨基作用(主)， 胺类物质、嘌呤、嘧啶分解(次)
（2）肠道产氨重吸收
蛋白质腐败作用 尿素的肠肝循环
（3）肾脏产氨
组织 心 肝
骨骼肌 肾
红细胞 血清
AST（单位/g湿组织） 156000 142000 99000 91000 300 20
应用：………….
ALT （单位/g湿组织） 7100
44000 4800 19000 100 16
急性肝炎时，血清ALT（GPT）活性升高 心肌梗塞时，血清AST（GOT）活性升高
谷AA 谷AA脱氢酶 亚谷AA
α酮戊二酸
NAD+
NADH + H+ H2O NH3
谷AA脱氢酶
• 存在于肝、脑、肾中 •辅酶为 NAD+ 或NADP+ • GTP、ATP为其抑制剂 • GDP、ADP为其激活剂
特点：
反应可逆
谷AA脱氢酶：分布广、活性强
（三）联合脱氨基作用
转氨基作用与谷氨酸氧化 脱氨基作用联合进行.
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
（二）小肠中的消化
有两种类型的消化酶： ⑴ 肽链外切酶(exopeptidase)：如羧肽酶A、 羧肽酶B、氨基肽酶、二肽酶等； ⑵ 肽链内切酶(endopeptidase)：如胰蛋白酶、 糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。