03生物化学考试大纲
03 生物化学习题与解析 酶
03 生物化学习题与解析酶03生物化学习题与解析--酶酶一、选择题（一）a型题酶的活性中心是指a．融合抑制剂并使酶活性减少或失去的部位b．融合底物并催化剂其转变成产物的部位c．融合别构剂并调节酶活性的部位d．融合激活剂并使酶活性升高的部位e．酶的活性中心由催化剂基团和辅酶共同组成?酶促发展反应中，同意反应特异性的就是a．酶蛋白b．辅酶c．别构剂d．金属离子e．辅基?关于酶的叙述正确的是a．酶就是生物催化剂，它的化学本质就是蛋白质和核酸b．体内的生物催化剂都就是蛋白质c．酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质d．酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程e．酶的底物都是有机化合物?酶蛋白变性后活性丧失原因是a．酶蛋白被完全降解为氨基酸b．酶蛋白的一级结构受到破坏c．酶蛋白的空间结构受到破坏d．酶蛋白不再溶于水e．失去了激活剂所含维生素b1的辅酶就是a．nad+b．fadc．tppd．coae．fmn?解释酶的专一性较合理的学说是a．门锁-钥学说b．化学扩散学说c．诱导切合学说d．化学偶联学说e．中间产物学说?酶的竞争性抑制剂的特点就是a．当底物浓度增加时，抑制剂作用不减b．抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合c．抑制剂的结构与底物不相似d．当抑制剂的浓度减少时，酶变性失活e．抑制剂与酶的融合就是不可逆的8．磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时，磺胺是二氢叶酸合成酶的a．竞争性抑制剂b．不可逆抑制剂c．非竞争性抑制剂d．反竞争性抑制剂e．别构抑制剂9．关于酶的共价润色，恰当的就是a．活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性b．通过吓到某些肽键，并使酶的活性中心构成而发生改变酶的活性c．只牵涉酶的一级结构的发生改变而不牵涉高级结构的发生改变d．存有级联压缩效应e．只包括磷酸化修饰和甲基化修饰10．关于关键酶的描述，恰当的就是a．一个反应体系中的所有酶b．只受别构调节而不受共价修饰c．一个代谢途径只有一个关键酶d．并不催化剂处在新陈代谢途径初始或终末的反应e．通常催化剂新陈代谢途径中速度较快、不可逆的反应11．关于有机磷化合物对酶的遏制，描述恰当的就是a．因能用解磷的定解热，故属可逆性遏制b．能强烈抑制胆碱酯酶活性c．该抑制能被过量的gsh解除d．有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合e．该抑制能被适量的二巯基丙醇解除12．关于非竞争性抑制剂的描述，恰当的就是a．由于抑制剂结合酶活性中心以外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合b．酶的km与抑制剂浓度成反比c．与酶活性中心上的必需基团结合，影响酶与底物的结合d．在存有非竞争性抑制剂存有的情况下，例如重新加入足量的酶，能够达至正常的vmaxe．也称作别构抑制剂13.反竞争性抑制作用的动力学特点是a．km降低，vmax降低b．抑制剂可以与酶和酶-底物复合物同时融合c．km维持不变，vmax减少d．抑制剂只与酶或酶-底物复合物结合e．km降低，vmax增高14.酶和通常催化剂较之，其特点之一就是a．温度能影响催化效率b．高温时会出现变性c．减少反应的活化能d．提升速度常数e．不发生改变平衡常数15.关于km的描述，恰当的就是a．指酶-底物复合物的离解常数b．酶的km越大，底物与酶的亲和力越大c．是酶的特征性常数，与酶的浓度无关d．与底物的种类无关e．与环境的ph无关16.关于酶的拉沙泰格赖厄县ph，描述错误的就是a．与底物的种类有关b．与底物的浓度有关c．与缓冲液的种类有关d．与缓冲液的浓度无关e．与酶的纯度有关17.关于酶和底物的融合，描述错误的就是a．通常为非共价融合b．若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子c．若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心d．酶构象的破坏，则严重影响酶-底物复合物的形成e．结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用18.关于酶的最适温度，叙述错误的是a．与底物的种类和浓度有关b．与介质的种类和ph有关c．与环境的离子强度无关d．与酶的种类和浓度有关e．以酶活力对温度作图图形呈倒u形19.关于酶的磷酸化修饰，叙述错误的是a．酶经磷酸化修饰后，酶的活性增加b．磷酸化和回去磷酸化反应就是由各种蛋白激酶催化剂的c．被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基d．磷酸化时需消耗atpe．别构酶不能进行磷酸化修饰20.酶原激活的主要途径是a．化学修饰b．亚基的生成和离解c．别构激活d．译者后加工e．水解一个或几个特定的肽段21.化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是a．丝氨酸的羟基b．组氨酸的咪唑基c．赖氨酸的ε-氨基d．半胱氨酸的巯基e．谷氨酸的氨基22.浓度为10-6mol/l的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成0.6mol/l的h2co3，则碳酸酐酶的转换数为a．6×10-4b．6×10-3c．0.6d．6×10-5e．1.7×10-623.酶促反应动力学研究的是a．酶分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系b．酶的电泳犯罪行为c．酶促发展反应速度及其影响因素d．酶与底物的空间构象及其相互关系e．酶活性中心各基团的相互关系24.反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是a．km↑，vmax维持不变b．km↓，vmax↓c．km维持不变，vmax↓d．km↓，vmax↑e．km↓，vmax维持不变25.有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述，正确的是a．乳酸脱氢酶所含m亚基和h亚基两种，故存有两种同工酶b．m亚基和h亚基都源自同一染色体的某一基因位点c．它们在人体各非政府器官的原产并无明显差别d．它们的电泳行为相同e．它们对同一底物有不同的km值26.关于同工酶叙述正确的是a．催化剂相同的化学反应b．分子结构相同c．化学性质相同d．电泳犯罪行为相同e．翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同27.l-谷氨酸脱氢酶属于a．水解还原酶类b．水解酶类c．裂合酶类d．迁移酶类e．合成酶类28.能使酶发生不可逆破坏的因素是a．强碱b．低温c．输血d．盐析e．竞争性遏制29.关于酶与临床医学关系的描述，错误的就是：a．体液酶活性发生改变可以用作疾病诊断b．乙醇可以诱导碱性磷酸酶分解成减少c．酶可以用作化疗疾病d．酪氨酸酶缺乏可引起白化病e．细胞受损时，细胞酶吸收量血中的量减少30.心肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同工酶谱增加最显著的是：a．ldh5b．ldh4c．ldh3d．ldh2e．ldh131.测定血清酶活性常用的方法是a．在拉沙泰格赖厄县条件下顺利完成酶促发展反应所须要的时间b．以280nm的紫外稀释测酶蛋白的含量c．拆分纯化酶蛋白，称取重量排序酶含量d．在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生产量e．以上方法都常用（二）b型题a．抛物线b．矩形双曲线c．直线d．平行线e．s形曲线1.竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线是2.反华竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线通常就是?底物浓度与反应速度的关系曲线就是?变构酶的动力学曲线就是a．竞争性抑制b．非竞争性抑制c．反竞争性抑制d．不可逆性抑制e．反馈抑制5.砷化物对巯基酶的抑制是6.甲氨蝶呤对四氢叶酸制备的遏制就是7.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的遏制就是a．寡聚酶b．限制性内切酶c．多酶体系d．酶原e．单体酶8.由一条多肽链组成?无催化活性基因工程中的工具酶11.可催化一系列连续的酶促反应a．转移酶b．水解酶c．异构酶d．水解酶e．水解还原酶12.醛变小酶属?消化酶属?磷酸化酶属?过氧化氢酶属a．有机磷农药b．磺胺类药物c．二巯基丙醇d．解磷定e．琥珀酸16.二氢叶酸合成酶的抑制剂?胆碱酯酶的抑制剂?有机磷农药中毒的解热?重金属盐中毒的解热a．米氏常数b．酶的活性单位c．酶的转换数d．酶的最大反应速度e．酶的速度单位时间内分解成一定量的产物所需的酶量?可以充分反映酶对底物的亲和力每秒钟1mol酶催化底物转变为产物的摩尔数a．多数酶出现不可逆变性b．酶促发展反应速度最小c．多数酶开始变性d．温度增高，酶促反应速度不变e．活性降低，但未变性?环境温度＞60℃?环境温度＞80℃?酶在0℃时环境温度与拉沙泰格赖厄县温度相当a．酶浓度b．抑制剂c．激活剂d．ph值e．底物浓度?能使酶活性增加?影响酶与底物的解离可以与酶的所需基团融合，影响酶的活性?酶被底物饱和状态时，反应速度与之成正比a．氨基迁移b．羧化反应c．丙酮酸脱羧d．琥珀酸过氧化氢e．丙酮酸激酶?磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺并作辅酶?fad作辅酶?生物素并作辅酶a．斜率↑，纵轴截距↓，横轴截距不变b．斜率↑，纵轴截距不变，横轴截距↑c．斜率↑，纵轴截距↑，横轴截距不变d．斜率不变，横轴截距↑，纵轴截距↓e．斜率不变，横轴截距↓，纵轴截距↑34.竞争性抑制的林-贝作图特点是?非竞争性抑制的林-贝作图特点是?反竞争性抑制的林-贝作图特点是（三）x型题1.对酶的描述恰当的就是a．辅酶的本质是蛋白质b．能降低反应活化能c．活细胞产生的生物催化剂d．催化剂热力学上无法展开的反应e．酶的催化效率没通常催化剂低2.大多数酶具备的特征就是a．单体酶b．为球状蛋白质，分子量都较大c．以酶原的形式排泄d．整体表现出来酶活性对ph值特有的倚赖关系e．拉沙泰格赖厄县温度可以随其反应时间的延长而增高3.ldh1和ldh5的描述恰当的就是a．二者在心肌和肝脏原产量相同b．催化剂相同的反应，但生理意义相同c．分子结构、理化性质不同d．用电泳的方法可将其分离e．骨骼肌和红细胞中含量最高4．金属离子在酶促发展反应中的促进作用就是a．参与酶与底物结合b．可作催化基团c．在水解还原成反应中传达电子d．迁移某些化学基团e．平衡酶分子构象5．酶的辅助因子包含。
考研《生物化学考试大纲》考试大纲
5、核酸、蛋白质的生物合成；细胞代谢和基因表达的调控；细胞通讯和细胞信号转导的概念；基因工程和蛋白质工程的概念和应用。
参考书目(须与专业目录一致)(包括作者、书目、出版社、出版时间、版次)：
1、杨荣武，生物化学原理，第三版，高等教育出版社，2018
2、王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，生物化学，第三版，高等教育出版社，2002
3、张洪渊，生物化学教程，第四版，四川大学出版社，2017
20xx年硕士研究生入学考试专业课课程（考试）大纲
一、考试科目名称:338 生物化学
招生学院和专业：生物科学与工程学院 生物与医药
基本内容:
1、掌握糖、脂肪、蛋白质、核酸等大分子物质的分类、Байду номын сангаас构和重要的一些理化性质、生理功能。
2、掌握酶、维生素和激素的主要结构、作用机制和生理功能。
3、掌握生物氧化中重要的概念，呼吸链和电子传递。
生物化学考试大纲
《生物化学》考试大纲一、考试内容绪论生物化学的定义、研究对象和任务、生物化学的发展简史、生物化学与工农医的关系。
第一章蛋白质1、蛋白质的化学组成及分类；蛋白质的分子大小与形状；蛋白质生物功能的多样性；2、氨基酸的基本结构；氨基酸的分类：20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及其分类标准；氨基酸的理化性质；氨基酸的分离和分析鉴定。
3、肽的化学结构；肽的物理化学性质；天然存在的活性肽；多肽合成；肽链上氨基酸的排列顺序，N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤；4、蛋白质空间构象的研究方法；多肽链折叠的空间限制；蛋白质的二级结构；纤维状蛋白；а-角蛋白和β-角蛋白，胶原蛋白与三股螺旋构象，弹性蛋白、肌纤维。
超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键、次级键在维系蛋白质空间构象中的作用；蛋白质的变性和复性。
5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。
第二章酶学酶在生命活动中的重要性；酶催化作用的特点；酶的化学本质及其分子组成；酶的命名和分类；酶的专一性；酶活力测定和酶的分离纯化；核酶和抗体酶；酶促反应动力学；酶的作用机理和酶的调节；酶的活性中心；酶促反应机理；酶活性的调节控制；同工酶、诱导酶的定义及生物学意义。
第三章维生素和辅酶脂溶性维生素的结构和功能；水溶性维生素的结构和功能第四章核酸1、核酸的分类、分布2、核酸的生物学功能：DNA是遗传物质的基础（细菌的转化实验、病毒转导）， RNA 与蛋白质合成。
3、核酸的结构：核酸的基本组成单位---核苷酸；核酸的一级结构；Chargaff法则；DNA双螺旋结构模型、左手螺旋（Z-DNA），DNA的三级结构---超螺旋。
RNA的高级结构。
RNA的类型，RNA的碱基组成等4、核酸的理化性质：核酸的水解；核酸的酸碱性质；核酸的紫外吸收特性；核酸的变性、复性和分子杂交；热变性和Tm值，DNA复性动力学。
生物化学与分子生物学 考试大纲 复旦
生物化学与分子生物学考试大纲复旦摘要：一、生物化学与分子生物学简介二、蛋白质化学1.蛋白质的组成与结构2.蛋白质的性质与功能三、核酸化学1.核酸的组成与结构2.核酸的功能与性质四、碳水化合物化学1.碳水化合物的组成与结构2.碳水化合物的功能与性质五、生物膜与细胞信号转导1.生物膜的结构与功能2.细胞信号转导机制六、代谢与生物能学1.生物代谢途径2.生物能学原理七、基因与基因组1.基因结构与功能2.基因组结构与变异八、蛋白质组与代谢组1.蛋白质组学2.代谢组学九、分子生物学技术1.分子克隆2.基因编辑技术十、生物化学与分子生物学在医学和生物技术中的应用正文：生物化学与分子生物学是一门研究生物大分子的结构、功能及其在生命过程中的作用的学科。
它涉及蛋白质、核酸、碳水化合物等生物大分子的化学组成、性质、功能以及相互作用。
本篇文章将简要介绍生物化学与分子生物学的主要内容。
首先，蛋白质化学是生物化学与分子生物学的重要组成部分。
蛋白质是生命体内功能最为多样的大分子，承担着细胞和生物体的各种生物学过程。
蛋白质的组成由氨基酸构成，其结构多样，功能也十分丰富。
蛋白质的研究不仅可以帮助我们了解生命现象的本质，还为医学和生物技术的发展提供了重要支持。
核酸化学是另一大核心内容。
核酸是一类具有复杂结构和功能的大分子，分为DNA 和RNA 两大类。
核酸的主要功能是携带和传递遗传信息，控制生物体的生长发育和遗传特性。
近年来，随着基因组学研究的发展，核酸化学在生物科学领域的地位日益重要。
碳水化合物化学也是生物化学与分子生物学的研究领域之一。
碳水化合物是一类多功能的生物大分子，参与细胞识别、信号传导等生物学过程。
碳水化合物的结构和功能特性使其在生物学和医学研究中具有广泛应用。
生物膜与细胞信号转导是生物化学与分子生物学中的关键主题。
生物膜是由脂质和蛋白质构成的生物大分子，负责维持细胞内外环境的稳定。
细胞信号转导则是细胞对外界刺激作出反应的重要机制，涉及多种信号传导途径和分子。
338生物化学考试大纲
338生物化学考试大纲一、考试的基本要求生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试.要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题.二、考试方式和考试时间闭卷考试,总分150，考试时间为3小时。
三、参考书目（仅供参考）《生物化学原理》第二版，杨荣武主编，高等教育出版社《生物化学原理》第二版，张楚富主编,高等教育出版社《生物化学实验多媒体教程》第二版，谢宁昌主编，华东理工大学出版社四、试题类型主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型,并根据每年的考试要求做相应的调整。
五、考试内容及要求第一部分生物分子掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质，能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。
糖类化学：掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途,重要单糖的构型、分子互变和化学性质，寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。
熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能。
脂类化学:掌握脂类的定义、分类、特点及功能，重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构(通式)以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。
熟悉脂的前体及衍生物的结构特点，固醇类脂的基本结构及生物学功能。
掌握生物膜结构特点，熟悉生物膜与物质运输的关系。
蛋白质化学：掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能，22种氨基酸的结构特点，氨基酸的重要物理、化学性质，等电点的计算，小肽结构特点及重要理化性质，蛋白质性质及各级结构特点。
掌握氨基酸、蛋白质的分离纯化方法及相应原理.熟悉蛋白质一级测定的一般步骤、相应方法，蛋白质结构与功能的关系。
酶与辅酶：掌握酶的基本概念（分类、命名）,酶活性的调节及酶活力测定、计算方法，酶分离纯化一般步骤、相应方法及判断标准,特殊的酶种类及功能。
生物化学生物化学考试大纲
生物化学生物化学考试大纲《生物化学》考试大纲一、考试性质硕士研究生生物化学入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地懂得与掌握生物化学的基本概念、基本理论、基本实验技术与计算方法，掌握生物大分子的结构、构成、性质与功能与分析分离方法，生物大分子在体内的代谢与调节，生物能的转化与利用，生物信息分子的复制、转录、表达与调节等，懂得各类生物大分子在代谢过程的作用机理，灵活运用所学的生物化学知识从分子水平认识与解释生命过程中所发生的现象，能综合运用所学的知识分析问题与解决问题。
二、考试形式与试卷结构（一）考试方式：闭卷，笔试（二）考试时间：180分钟（三）题型及分值1. 填空题30分2. 选择题20分3. 是非题 10分4. 名词解释30分5. 完成反应方程式 10分6. 问答及计算题 50分合计 150分三、参考书目王镜岩,朱圣庚,徐长法主编.《生物化学》（上、下册）（第三版）高等教育出版社2003.四、考试内容及考试要求1. 蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学构成，20种氨基酸的三字母缩写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、三级、四级结构的概念及形式）●蛋白质一级结构测定的通常步骤及肽链中氨基酸排列顺序的确定●蛋白质的理化性质及分离纯化与纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●懂得氨基酸、肽的分类●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质与化学性质●掌握蛋白质一级结构的测定方法●懂得氨基酸的通式与结构●懂得蛋白质二级与三级结构的类型及特点，四级结构及亚基的概念●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2. 核酸化学考试内容●核酸的基本化学构成及分类●核苷酸的结构●DNA与RNA一级结构的概念与二级结构特点；RNA的三级结构的特点●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的要紧理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面熟悉核酸的构成、结构、结构单位与掌握核酸的性质●全面熟悉核苷酸构成、结构、结构单位与掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型与核酸杂交技术及有关应用3. 糖类结构与功能考试内容●糖的要紧分类及其各自的代表●糖聚合物及其代表与它们的生物学功能考试要求●掌握糖的概念及其分类●掌握糖类的元素构成、化学本质及生物学功用●懂得变旋现象●掌握单糖、二糖、寡糖与多糖的结构与性质●掌握斐林氏法测定糖含量的原理4. 脂质与生物膜考试内容●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点●磷脂类、鞘脂类、固醇类化合物的结构特点及天然脂肪酸的特性；●生物膜的化学构成与结构，“流体镶嵌模型”的要点考试要求●熟悉脂质的类别、功能●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构●掌握磷脂、鞘脂的通式与脂肪酸的特性5. 酶学考试内容●酶的作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素（含米氏方程的推导）●酶的提纯与活力测定的基本方法●熟悉酶的国际分类与命名●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念与应用考试要求●熟悉酶的概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制●熟悉酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一级分类）●熟悉特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制●掌握酶活力概念、米氏方程与酶活力的测定方法●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念6. 维生素与辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各类维生素的活性形式、生理功能考试要求●熟悉水溶性维生素的结构特点、生理功能与缺乏病●熟悉脂溶性维生素的结构特点与功能7．新陈代谢与生物能学考试内容●新陈代谢的概念、类型及其特点●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●懂得新陈代谢的概念、类型及其特点●熟悉高能磷酸化合物的概念与种类●懂得ATP的生物学功能●掌握（NADH与FADH2）呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制8.糖的分解代谢与合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包含物质代谢、能量代谢与有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●糖异生作用的概念、场所、原料及要紧途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶考试要求●全面熟悉糖的各类代谢途径，包含物质代谢、能量代谢与酶的作用●懂得糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●熟悉糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点9. 脂类的代谢与合成考试内容●脂类的酶促水解；甘油代谢●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成与利用●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄●血脂及血浆脂蛋白考试要求●全面熟悉甘油代谢：甘油的来源与去路，甘油的激活●熟悉脂类的消化、汲取及血浆脂蛋白●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢●懂得脂肪酸的生物合成途径●熟悉磷脂与胆固醇的代谢10. 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢考试内容●蛋白质的酶促降解●氨基酸的通常分解代谢●氨基酸的通常合成代谢考试要求●掌握氨基酸的脱氨基作用、脱羧基作用●掌握L-Glu脱氢酶，GPT， GOT所催化的反应●懂得鸟氨酸循环，生糖氨基酸，生酮氨基酸的概念●熟悉生物体合成氨基酸的基本途径11. 核酸的酶促降解与核苷酸代谢考试内容●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径●外源核酸的消化与汲取●碱基的分解●核苷酸的生物合成●常见辅酶核苷酸的结构与作用考试要求●熟悉外源核酸的消化与汲取●懂得碱基的分解代谢●懂得核苷酸的分解与合成途径●掌握核苷酸的从头合成途径●熟悉常见辅酶核苷酸的结构与作用12. 核酸的生物合成考试内容●DNA复制的通常规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类与作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）●DNA复制的基本过程●真核生物与原核生物DNA复制的比较●不对称转录的概念；参与转录的酶●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●逆转录的过程考试要求●懂得DNA复制的半保留方式与分子机制●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质与种类●掌握DNA复制的特点●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点●掌握RNA转录的通常规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●懂得原核生物的转录过程●懂得RNA转录后加工过程及其意义●熟悉逆转录的过程13. 蛋白质的生物合成考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理与密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用与原理●蛋白质生物合成的过程●翻译后的加工过程考试要求●全面熟悉蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程14. 物质代谢的相互联系与调节操纵考试内容●物质代谢的相互联系●代谢的调节考试要求●懂得糖、脂肪、蛋白质与核酸代谢的相互关系●懂得酶水平的调节对物质代谢所起的作用●熟悉激素对代谢所起的调节●熟悉激素的分类●常见激素的结构与功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）。
生物化学-03 蛋白质3 结构
第三章 蛋白质
2.4.2 蛋白质的空间结构 （1）维持蛋白质空间结构的化学键 （2）蛋白质的二级结构 （3）球状蛋白质与三级结构 （4）蛋白质的四级结构
熟悉维持蛋白质空间结构的各种化学键，理解 蛋白质的二级、三级和四级结构的概念
能判断维持蛋白质空间结构的主要作用力 应用蛋白质的结构知识解决实际问题
βαβ
βββ
αα
ββ
E、结构域
结构域：在较多的球状蛋白质分子中，多肽链往 往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松 散的肽链相连，此球状构象就是结构域。
结构域存在的原因：
1、局域分别折叠比整条肽链折叠在动力学上更为合理 2、结构域之间由肽链连接，有利于结构的调整
图示：假设具有2个结构域的蛋白质的线性折叠途径
例如：铁氧还蛋白
稳定蛋白质构象的力
盐键
氢键
二
疏
硫
水
键
作
用
酯键
范德华力
（2）蛋白质的二级结构
A、酰胺平面与α-碳原子的二面角
①肽键中C-N键有部分双键性质——不能自由旋转 ②相关的6个原子处于同一平面（肽平面、酰胺平面） ③键长及键角（约120º）一定 ④大多数情况以两个Cα反式结构存在
O C ¨N
在β-折叠片层中，多肽链间依靠相邻肽链间形 成的 ＿＿键来维持结构的稳定性。
练习
β-转角结构是由第一个氨基酸残基的 C＝O 与 第＿＿＿个氨基酸残基的 N-H 之间形成氢键而 构成的。
具有四级结构的蛋白质分子中，每一条肽链称 为一个＿＿＿＿＿。
维持蛋白质构象的作用力有＿＿＿＿，＿＿＿ ＿，＿＿＿＿，＿＿＿＿和＿＿＿＿。
蛋白质四级结构的特征
（1）寡聚蛋白质的由两个到几十个亚基组成。一 般为偶数。
生物化学_03(2) 蛋白质化学
度称ψ角。φ和ψ称作二面角，亦称构象角。
酰胺平面
非键合原子 接触半径
α-碳原子
侧链
酰胺平面
Φ=1800，ψ=1800
Φ=00，ψ=00
Φ=00，ψ=00的多肽主链构象
完全伸展的多肽主链构象
可允许的φ和ψ值：Ramachandran构象图
右手α-螺旋、平行β-折叠、反平行β折叠、以及胶原三螺旋位于允许区内。
根据细胞色素 C的 顺序种属差异建立 起来的进化树
不 同 生 物 来 源 的 细 胞 色 素
1 6 10 14 17 18 27 29 30 32 34 38 41 45 48 51 52 59 67 68 70
Gly Gly Phe Cys Cys His Lys Gly Pro Leu Gly Arg Gly Gly Tyr Ala Asn Trp Tyr Leu 70 Asn Pro Lys Lys Tyr Ile Pro Gly Thr Lys Met
三级结构： 由一条多肽链和一个血红素辅基构成，相对 分子量16700，含153个氨基酸残基。分子中 多肽链由8段α-螺旋组成，分子结构致密结 实，带亲水基团侧链的氨基酸分布在分子外 表面，疏水氨基酸侧链几乎全埋在分子内部。
辅基血红素：
由二价铁和原卟啉Ⅸ组成，原卟啉Ⅸ由4个吡 咯环组成，
• 铁原子只有亚铁态的蛋白质才能结合氧。蛋 白质提供疏水洞穴，固定血红素基，保护血 红素铁免遭氧化，为氧提供一个结合部位。 结合氧只发生暂时电子重排。
Mb和Hb的氧合曲线比较
Myoglobin
Hemoglobin
第六节
一、
蛋白质的重要性质
两性解离性质及等电点
二、
三、
蛋白质胶体性质
生物化学自学考试大纲-专业计划查询
北京市高等教育自学考试课程考试大纲课程名称：中药化学课程代码：03038 2018年05月版第一部分课程性质与设置目的一、课程性质与特点《中药化学》是高等教育自学考试中药学（基础科）（专科）专业的一门专业核心课程，是在完成公共基础课程学习后开设的必修专业基础课。
本课程是结合中医药基本理论和临床用药经验，运用现代科学与技术，从化学的角度研究中药有效物质基础的学科。
本课程以中药为对象，主要研究中药所含主要类型化学成分的基本概念、结构特点与分类、理化性质、检识方法、提取分离技术等。
通过本课程的学习，应使学生掌握中药化学成分的提取、分离技术，为专业课程的学习及培养从事中药的生产、检验、经营、流通等领域第一线工作的应用型中药专门人才奠定基础。
本大纲是根据高等教育自学考试中药学（基础科）（专科）专业培养目标编写的。
本大纲叙述的内容尽可能简明实用，便于自学。
二、课程目标与基本要求《中药化学》涵盖了中药中所含主要化学成分（如醌、黄酮、生物碱……）的结构类型、理化性质、提取分离、检识鉴定等相关知识，是一门理论与实践紧密结合、综合性较强的专业课程。
本课程的目标是满足本专业培养适应中药生产、加工、检验、使用等企业或部门需求的技能型人才和基层管理人员的相关知识要求，为以后学习本专业相关知识和从事相关工作打下坚实基础。
本课程的基本要求是学习中药化学成分的基本分类及其结构特征，熟悉中药化学成分提取、分离、检识的基本原理、方法与技术，掌握常用中药的化学成分及其理化性质、应用等基本知识。
本课程的考核章节是：第二、三、四、五、六、七、八、九、十、十一、十二章，其中重点章节是：第二、三、四、五、六、七、八、九、十章。
不考核章节为：第一章、第十三章。
三、与本专业其他课程的关系本课程在中药学（基础科）（专科）专业的教学计划中被列为专业核心课，它与中药学（基础科）（专科）专业的其它课程有着密切的关系。
在《有机化学》、《分析化学》、《中药鉴定学》、《中药炮制学》、《中药制药学》、《中药药理学》、《中药分析学》等课程之间有着相互联系作用，从而与其它课程形成完整的中药学课程体系。
南开大学生物化学03-07年历届考题
02年生物化学本科考试：1，血红蛋白和肌红蛋白的结构和功能有什么相同和不同之处，它们的氧合曲线相同吗？为什么？2，简述酶的高效机制原理。
3，DNA双螺旋结构有什么特征？可以用来解释哪些生命现象？4，举例说明维生素辅酶的机理。
————————————————————————————期末考试内容：名解解释：（共15分）1，回文结构2，超二级结构3，尿素柠檬酸双循环4，解偶联剂5，连系数LK简答题：（共50分）1，乳糖操纵子正调节和负调节。
2，DNA复制的规律糖原合成与分解的协同调节。
3，蛋白测序（需要知道羧肽酶的限制应用，重叠法的各种酶的切点）推断出一段肽链氨基酸序列。
4，体内酮体积累。
5，酶活性调节类型。
03年：第一次阶段考试：1、蛋白质的一、二、三、四级结构分别是什么？分别靠什么作用力维持其结构？2、什么是蛋白质的变性？变性过程中伴随什么物理化学的变化？3、什么是酶的可逆抑制作用和不可逆抑制作用，前者包括哪三种？各自的特点？4、什么是维生素？包括哪两种？nad+递氢的作用机理是什么？——————————————————————————————第二次阶段检测：大作业：为什么说TCA循环是所有循环代谢的中心环节？（画出相关的循环途径图）——————————————————————————————第三次，期末考试内容填空题（10分）1，蛋白质胶体具有（）层和（）层。
2，生物素构成羧化酶的辅酶，参与（）的固定反应。
3，磷酸吡哆醛是（）酶和（）酶的辅酶。
4，胆固醇合成的关键酶是（）。
5，DNA中的颠倒重复顺序称为（）顺序，侑形成（）结构，和（）结构的能力。
在双链DNA中形成（）结构，在单链DNA和RNA中形成（）结构。
判断题（10分）涉及的知识点什么是基因组双链RNA中是以什么型存在的（A，B，Z）氨是谷氨酰胺形式转运的。
竞争性抑制是否改变Vmax。
维生素B2是FMN的辅酶。
乙酰CoA可否进入糖异生的过程。
2023年研究生招生《生物化学》考试大纲
佛山科学技术学院2023年硕士研究生招生考试大纲科目名称：生物化学一、考查目标《生物化学》是佛山科学技术学院生物技术与工程专业硕士研究生入学考试的科目。
生物化学主要研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律，是生物类、工程类、医学类及药学类众多学科的基础性课程，并在工业、农业和医药产业的发展中发挥出越来越明显的促进作用。
要求考生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
二、考试形式与试卷结构1.考试形式：生物化学考试采用闭卷笔试形式，试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
2.试卷结构：考查内容，基础知识占50%，简答、分析题占30%，创造性思维题占20%。
试卷主要由选择题、名词解释、简答题、论述题等组成。
其中选择题分值为70分，判断题分值为10分，名词解释分值为20分，简答题分值为30分，论述题分值为20分。
(1)选择题：共计70分。
其中单项选择题共50道题，1分/题，共计50分；多项选择题共10道题，2分/题，共计20分。
(2)判断题：共计10分，10道题，1分/题。
(3)名词解释：共计20分，5道题，4分/题。
(4)简答题：共计30分，3道题，10分/题。
(5)论述题：共计20分，1道题，20分/题。
说明：选择题，判断题名词解释主要考察内容为概念和基本知识，主要覆盖本门课程的各部分知识点；简答题主要考察各部分重要知识点的理解和分析；论述题主要考察各部分重要知识点的理解，分析和综合运用。
三、考查范围第一章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成特点，基本结构单位氨基酸的结构特点、分类及三字英文缩写符号，一字符号，等电点；氨基酸的理化性质；肽键和肽的概念。
二、蛋白质的分子结构蛋白质一级、二级、三、四级结构的概念、结构特点和维持其稳定的化学键；α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲，α-螺旋，β-折叠的结构特点；肽单元、模序、超二级结构、结构域、分子伴侣、结构域和亚基的概念，蛋白质结构与功能的关系。
03第三章 普通生物化学第四版酶化学
注意：六大酶类的顺序不能搞错，也不能 颠倒位置，否则就不符合国际分类法。
编号：
在每一大类酶中，又可根据不同的原则，分为 几个亚类，每个亚类再分为几个亚亚类。然后再把 原于这一亚亚类的酶按顺序排好，这样就把已知的 酶分门别类地排列一个表，叫做酶表。每一种酶在 此表中的位置均可用一个统一的编号来表示，这种 编号包括四个数字。
⑤ 酶催化反应无副产物，且自身在不断的自我更新。 ⑥ 酶的催化活性是受调节控制的。
二、酶的化学组成、分类及命名
(一) 酶的化学本质——蛋白质
酶的化学本质问题在历史上曾引起长时间的激烈争论。 J.H.Northrop和J.B.sumner这两位美国科学家作出了卓越的贡 献。Sumner于1926年首次结晶出脲酶(Vrease)，Northrop于 1930年结晶出胃蛋白酶(Pepsin)，后来几年里又结晶出了胰蛋 白酶(Trgpsin)和胰凝蛋白酶(Chymotrypisn),并以确凿的证据证 明了酶是蛋白质。直到1934年以后，人们才真正确立酶的本 质。争论才宣告结束，二位学者也因此获得1949年诺贝尔化 学奖。
5 1
α-葡萄糖 OH 苷酶 OH
5
O
O
1
O R
+H2O
OH
OH
+ ROH
OH
OH OH
3、立体异构专一性
酶对底物要求特定的立 体结构方能起催化作用。这种对 底 物空间结构具有高度的选择性与专一性称立体异构专一性。 实际上也是一种绝对专一。
如：延胡索酸酶只能催化反丁烯二酸加水转化成苹果酸,对顺 丁烯二酸不起作用。L-AA氧化酶只能催化L-AA而D-AA无作用。
6/29/2014 2
一、酶的概念及生物学特性
生物化学考试题库03
A型题1. 酶与一般催化剂的主要区别是╳正确答案：EA.只促进热力学上允许进行的化学反应B. 能加速化学反应速度，不能改变平衡点C. 在化学反应前后，本身不发生变化D. 当作用物浓度很低时，增加酶的浓度则酶促反应速度升高E. 专一性强，催化效率极高2. 酶催化作用对能量的影响在于╳正确答案：CA. 降低反应物能量水平B. 降低反应的自由能C. 降低反应活化能D. 增加产物能量水平E. 增加反应活化能3. 关于酶促反应的特点描述正确的是╳正确答案：EA. 高效性B. 酶活性的可调节性C. 酶活性的不稳定性D. 特异性E. 以上全是4. 某一酶促反应的速度为最大反应速度的80%时，Km等于╳正确答案：DA. [S]B. 2[S]C. 1/2[S]D. 1/4[S] 4/5=Cs/(Km+Cs)E. 0.4[S]5. 反竞争性抑制剂具有下列哪种动力学效应╳正确答案：AA. Vmax和Km都变小B. Vmax减小，Km不变惊费劲反C. Vmax不变，Km变大Km上不下Vm不下下B.D. Vmax不变，Km变小E. Vmax增大，Km不变6. 有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于╳正确答案：EA. 竞争性抑制作用B. 反竞争性抑制作用C. 非竞争性抑制作用D. 可逆性抑制作用E. 不可逆抑制作用7. 酶促反应的特点是╳正确答案：EA. 酶活性的不稳定性B. 酶活性的可调节性C. 高效率D. 特异性E. 以上全是8. Km值的概念是╳正确答案：BA. 酶-底物复合物的解离常数B. 是达到1/2Vmax时的底物浓度C. 酶在同一反应中Km值随浓度而变化D. 与底物毫无关系E. 达到Vmax所需底物的浓度9. 酶的竞争性抑制剂具有哪种效应╳正确答案：EA. Km值和Vmax均降低B. Km值不变，Vmax不变C. Km值降低，Vmax变大D. Km值增大，Vmax变大E. Km值增大，Vmax不变10. 关于酶的活性中心，不正确的说法是╳正确答案：CA. 有结合基团B. 功能基团集中C. 位于酶分子的中心D. 有催化基团E. 位于酶分子表面11. 下列哪个是酶的特征性常数╳正确答案：DA. ＶmaxB. 最适pHC. 最适温度D. ＫmE. [S]12. 关于酶的非竞争性抑制作用正确的说法是╳正确答案：DA. Km值降低B. 抑制剂结构与底物有相似之处C. Vm增加D. Km值不变E. Vm值不变13. 关于修饰酶的错误描述是╳正确答案：DA. 修饰反应可在特定催化剂催化下进行B. 磷酸化和脱磷酸是常见的修饰反应C. 绝大多数修饰酶都具有无活性和有活性两种形式D. 修饰反应是可逆反应E. 这种修饰可引起其活性改变14. 酶促反应中决定酶专一性的部分是╳正确答案：BA. 催化基团B. 酶蛋白C. 底物D. 辅酶或辅基E. Km15. 有关酶的各项叙述，正确的是╳正确答案：AA. 酶不见得都是蛋白质B. 酶的底物均是有机化合物C. 酶在催化时都不需辅助因子D. 蛋白质都有酶活性E. 酶对底物有绝对的专一性16. 酶只所以能加速化学反应，是因为╳正确答案：AA. 酶能降低反应的活化能B. 酶能降低底物能量水平C. 酶能使反应物活化D. 酶能向反应体系提供能量E. 以上均正确17. 有关酶化学修饰特点的叙述，正确的是╳正确答案：EA. 不需要其他酶的参与B. 没有共价键的改变C. 酶的构型不发生改变D. 不改变酶分子的组成E. 具有放大效应18. 酶化学修饰调节的最常见方式有╳正确答案：BA. 甲基化和去甲基化B. 磷酸化与去磷酸化C. 乙酰化与去乙酰化D. 泛素化与去泛素化E. 硫酸化与去硫酸化19. 丙二酸竞争性抑制╳正确答案：DA. 丙酮酸脱氢酶B. α-酮戊二酸脱氢酶C. 苹果酸脱氢酶D. 琥珀酸脱氢酶E. 异柠檬酸脱氢酶20. 下列关于酶活性中心的叙述，正确的是╳正确答案：DA. 所有抑制剂全都作用于酶的活性中心B. 所有酶的活性中心都含有金属离子C. 所有酶的活性中心都含有辅酶D. 所有的酶都有活性中心E. 酶的必需基团都位于活性中心之内21. 酶催化作用所必需的基团是指╳正确答案：EA. 维持分子构象所必需的基团B. 构成全酶分子所有必需的基团C. 酶的亚基结合所必需的基团D. 维持酶一级结构所必需的基团E. 位于活性中心以内或以外的，维持酶活性所必需用的基团22. 酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]为╳正确答案：DA. 1KmB. 3KmC. 5KmD. 4KmE. 2Km23. 酶的非竞争性抑制作用的特点是: ╳正确答案：DA. 抑制剂与酶作用的底物结构相似B. 抑制作用强弱与抑制剂浓度无关C. 抑制剂与酶的活性中心结构相似D. 抑制作用不受底物浓度的影响E. 动力学曲线中Vmax不变,Km值变小24. 关于修饰酶的错误描述是╳正确答案：EA. 酶分子可发生可逆的共价修饰B. 磷酸化和脱磷酸是常见的修饰反应C. 这种修饰可引起其活性改变D. 绝大多数修饰酶都具有无活性和有活性两种形式E. 修饰反应可在各种催化剂催化下进行25. 已知某种酶Km值为0.05mol/L，试问要使此酶所催化的反应速度达最大反应速度的80%时底物浓度应是多少( ) ╳正确答案：EA. 0.1 mol/LB. 0.05 mol/LC. 0.04mol/LD. 0.8 mol/E. 0.2 mol/L26. 酶的变(别)构调节特点是╳正确答案：DA. 通过磷酸化起作用B. 其反应动力学符合米氏方程C. 不可逆D. 通过酶的调节部位(亚基)起作用E. 一种共价调节27. 测定血清酶活性常用的方法是╳正确答案：BA. 分离提纯酶蛋白，称取重量计算酶含量B. 在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生成量C. 以280nm的紫外线吸收测酶蛋白含量D. 在最适条件下完成酶促反应所需要的时间E. 以上方法都常用28. Km值与底物亲和力大小的关系是╳正确答案：BA. Km值大小与亲和力无关B. Km值越小，亲和力越大C. Km值越小，亲和力越小D. Km值越大，亲和力越大E. 以上都是错误的29. 底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度╳正确答案：DA. 再增加酶浓度反应速度不再加快B. 形成酶-底物复合体增加C. 反应速度随底物浓度增加而加快D. 酶的结合部位全部被底物占据，反应速度不再增加E. 随着底物浓度的增加酶逐渐失活30. Km值是指╳正确答案：CA. 反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度B. 反应速度为最大速度一半时的酶浓度C. 反应速度为最大速度一半时的底物浓度D. 反应速度为最大速度一半时的温度E. 以上都不是31. 酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应? ╳正确答案：BA. 向反应体系提供能量B. 降低反应的话化能C. 提高产物的能量水平D. 降低底物的能量水平E. 提高底物的能量水平32. 酶的Km值大小与╳正确答案：AA. 酶性质有关B. 酶浓度有关C. 酶作用时间有关D. 酶作用温度有关E. 以上均有关33. 对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的？╳正确答案：BA. 抑制剂与酶是共价键结合B. 抑制剂与酶是非共价健结合C. 可逆性抑制剂即指竞争性抑制剂D. 使酶变性失活的抑制剂E. 抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制34. 通常测定酶活性的反应体系中，哪项叙述是不适当的? ╳正确答案：AA. 作用物的浓度愈高愈好B. 有的酶需要加入激活剂C. 合适的温育时间D. 应选择该酶的最适pHE. 反应温度应接近最适温度35. 丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响居于╳正确答案：AA. 竞争性抑制B. 非竞争性抑制C. 反馈抑制D. 底物抑制E. 别构调节36. 酶化学修饰调节的主要方式是╳正确答案：AA. 磷酸化与去磷酸化B. 乙酰化与去乙酰化C. 聚合与解聚D. 甲基化与去甲基化E. 酶蛋白的合成与降解37. 下列有关酶的论述，哪一项是错误的? ╳正确答案：AA. 酶能催化热力学上不可能进行的反应B. 酶具有代谢更新的性质C. 酶有高度的催化效能D. 酶由活细胞产生，在试管内仍有催化效能E. 酶有高度的特异性38. 以下哪项不是酶的特点? ╳正确答案：EA. 具有较高特异性B. 催化效率高C. 易受pH、温度的影响D. 酶是由活细胞合成的蛋白质E. 只加速反应速度，不改变反应的平衡点39. 酶的生物学意义在于╳正确答案：CA. 作为细胞的结构成份B. 转变为其它重要的物质C. 作为生物催化剂，加速代谢过程D. 氧化供能E. 作为生物调节物，调节代谢40. 乳酸脱氢酶经透析后，其活性大大降低或消失，是因为╳正确答案：AA. 失去辅酶B. 缺乏底物和酶结合时的所需的能量C. 亚基解聚D. 酶蛋白变性E. 以上都不对41. 使酶原激活方式的正确表达是╳正确答案：BA. 酶蛋白进行化学修饰B. 切除寡肽，分子构象变化C. 亚基解聚或聚合D. 酶蛋白与辅助因子结合E. 氢键断裂、改变酶分子的构象42. 同工酶是指╳正确答案：BA. 活性中心的必需基因相同的酶B. 功能相同而酶分子结构不同的酶C. 功能和性质相同的酶D. 辅酶相同的酶E. 功能不同而酶分子结构相似的酶43. 同功酶╳正确答案：DA. 酶蛋白分子结构，性质相同B. 电泳行为相同C. Km值相同D. 催化的化学反应相同E. 催化的化学反应不同44. 关于变构酶的错误的叙述是╳正确答案：BA. 催化部位与变构部位可以处在不同或相同的亚基上。
338-生物化学2022
338-《生物化学》考试大纲一、考试性质《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。
生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。
二、考试要求要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考试分值本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试题结构选择题 40分填空题 30分名词解释 20分问答分析题 60分五、考查内容第一章糖类的结构与功能要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。
难点: 糖的结构第一节糖的主要分类及其各自的代表第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能第三节糖链和糖蛋白的生物活性第二章脂类化学要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。
难点: 化学性质及其功能第一节脂肪酸一、脂肪酸的结构特征二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸三、脂肪酸的理化性质第二节甘油三酯一、甘油三酯的结构二、甘油三酯的生物学意义第三节其它酯类一、磷脂磷脂的结构，种类，性质，生物学意义二、甾体类化合物甾体化合物的结构、性质和生物学意义三、糖酯糖酯的结构、生物学意义第三章氨基酸要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。
难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理第一节氨基酸的结构一、蛋白质的水解性质二、氨基酸的分类和结构特点第二节氨基酸的性质一、物理性质二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质三、酸碱性质，等电点概念及其意义四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。
生化考试大纲
《生物化学》考试大纲课程名称：生物化学（biochemistry）课程性质：必修课学时分派：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次第一章蛋白质的结构与功能学习目的和要求：掌握氨基酸的分类、蛋白质的4级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。
考核知识要点1.蛋白质的重要生理功能。
2.蛋白质的大体组成单位氨基酸，。
肽键与肽链，医学上重要的多肽3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。
4.胶原蛋白的结构及组成特点。
5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。
6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。
考核要求一、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。
二、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。
.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。
3、应用：分离纯化蛋白质的方式的大体原理。
4、超纲：蛋白质的序列分析第二章核酸的结构与功能学习目的和要求：掌握核苷酸的大体概念及其结构、DNA的双螺旋结构,熟悉RNA的结构与功能，了解DNA的理化性质及其应用。
考核知识要点1.核酸的分类、细胞散布及其生物学功能。
2.碱基、核苷和核苷酸的大体概念及其结构。
常见核苷酸的缩写符号。
两类核酸(DNA 与RNA)分子组成的异同。
核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。
3. DNA的双螺旋结构。
了解DNA的三级结构。
4. DNA的理化性质及其应用。
5. RNA的结构与功能考核要求一、识记：碱基、核苷和核苷酸的大体概念及其结构。
DNA的双螺旋结构、RNA的结构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念二、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同3、应用：DNA的理化性质及其应用。
4：超纲：核酸的杂交第三章酶学习目的和要求：掌握酶的大体概念；化学本质；酶促反映的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。
2002-2003学年第二学期生物化学期末试题(AB卷)
2002-2003学年第二学期生物化学期末试题（A卷）总分得分一、名词解释（15分，每小题3分。
从六小题中选做五小题）（1）基因工程（2）α-螺旋（3）米氏常数（Km）（4）氧化磷酸化（5）P/O比（6）Single-strand binding protein得分二、判断题（10分）（1）在蛋白质和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键以外还有二硫键。
（）（2）核酸变性或降解时，出现减色效应。
（）（3）两个核酸样品A和B，如果A的OD260/OD280大于B的OD260/OD280，那么A的浓度大于B的浓度。
（）（4）酶的化学本质是蛋白质。
（）（5）一种酶有几种底物就有几种Km值。
（）（6）呼吸链上个成分的摩尔比是1/1。
（）（7）如果线粒体内ADP浓度较低，则加入DNP将减少电子传递的速率。
（）（8）三羧酸循环可以产生NADH（H+）和FADH2，但不能直接产生ATP。
（）（9）DNA分子是由两条链组成的，其中一条链作为前导链的模板，另一条链作为后随链的模板。
（）（10）在蛋白质生物合成中，所有的氨酰-tRNA都是首先进入核糖体的A部位。
（）得分三、选择题（20分）（1）Sanger试剂是：（）A 苯异硫氰酸；B 2，4-二硝基氟苯；C 单磺酰氯；D 对氯汞苯甲酸。
（2）下列突变中，哪一种致死性最大？（）A C取代A；B A取代G；C 插入三个核苷酸；D 插入一个核苷酸。
（3）反密码子UGA所识别的密码子是：（）A ACU；B ACT；C UCA；D TCA。
（4）酶的竞争性可逆抑制剂可以使：（）A Vmax减小，Km减小；B Vmax增大，Km增大；C Vmax不变，Km增大；D Vmax不变，Km减小。
（5）下列化合物中，哪个不是呼吸链的成员？（）A CoQ；B CytC；C FAD；D 肉毒碱。
（6）下列途径中哪个主要发生在线粒体中？（）A 糖酵解途径；B 三羧酸循环；C 磷酸戊糖途径；D 脂肪酸从头合成。
2023年口腔执业医师《生物化学》考试大纲
2023年口腔执业医师《生物化学》考试大纲2023年口腔执业医师《生物化学》考试大纲主要包括以下几个部分：
1. 蛋白质的结构与功能：
氨基酸与多肽：要求掌握氨基酸的结构与分类，熟悉肽键与肽链。
蛋白质的结构：要求掌握一级结构，熟悉二级、三级和四级结构。
蛋白质结构与功能的关系：要求熟悉一级结构与功能的关系，了解高级结构与功能的关系。
蛋白质的理化性质。
2. 其他生物化学知识点。
具体的大纲内容建议查阅考试官网或相关网站获取，并根据大纲要求进行针对性的复习。
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生物化学考试大纲(硕士)一、要求把握的差不多内容把握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。
把握生物体内要紧的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。
把握遗传信息传递的化学基础，要紧包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。
二、试题模式及所占比例生物化学考试总分150分，分概念题和叙述题两个方面，其中概念题占60－70％，叙述题占30－40％，概念题包括：选择题（单选，约占20%）、填空题（约占7%）、正误判定题（约占10%）、说明符号（约占7%）、名词概念（约占20%）；叙述题包括：叙述题、运算题和问答题（以叙述题和问答题为主，少量运算题）。
三、复习重点糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢；遗传信息传递的化学基础。
四、课程复习大纲第1章糖和结合糖本章重点和难点：多糖、结合糖的结构和功能1．1 单糖1．1．1单糖的结构1．1．2单糖的性质1. 1．3单糖的重要衍生物1．2 结合糖1．2．1肽聚糖1．2．2糖蛋白1．2．3蛋白聚糖第2章脂本章重点和难点：磷脂、糖脂的结构和功能2．1三脂酰甘油2．1．1脂肪酸2．1．2三脂酰甘油的理化性质第3章蛋白质本章重点和难点：氨基酸的性质，肽键的结构，蛋白质一级结构和测定，二级结构和高级结构及与功能的关系3．1 蛋白质概论3．1．1蛋白质的化学组成及分类3．1．2蛋白质分子的构象3．2 氨基酸3．2．1氨基酸的结构3．2．2氨基酸的构型、旋光性、光吸取性和侧链极性3．2．3氨基酸的酸碱性质3．2．4氨基酸的化学性质3．2．5氨基酸的分离和分析3．3 肽3．3．1肽和肽键的结构3．3．2肽的重要性质3．4 蛋白质一级结构3．4．1蛋白质的结构层次3．4．2蛋白质一级结构3．4．3蛋白质一级结构测定3．4．4蛋白质一级结构与生物功能3．5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质3．5．1肽链的构象3．5．2蛋白质二级结构的差不多类型3．5．3超二级结构3．5．4纤维状蛋白质3．6 蛋白质三级结构、四级结构与功能3．6．1蛋白质的一级结构决定高级结构3．6．2坚持三级结构的作用力3．6．3球状蛋白质的结构域和三级结构的功能3．6．4蛋白质四级结构与功能3．6．5免疫球蛋白的结构与功能3．7 蛋白质的性质及应用3．7．1蛋白质两性性质及应用3．7．2胶体性质与蛋白质沉淀3．7．3蛋白质的变性3．7．4分离纯化蛋白质的要紧方法第4章酶本章重点和难点：酶的催化机理和酶促反应动力学4．1 酶的概念及作用特点4．1．1酶的概念4．1．2酶催化反应的特点4．1．3酶的化学本质4．1．4酶的活性中心4．1．5酶在细胞内的分布4．2酶的分类和命名4．2．1酶的适应命名4．2．2酶的国际系统命名4．2．3酶的系统分类及编号4．2．4按酶蛋白分子的组成分类4．2．5同工酶、诱导酶4．3 酶的催化机理4．3．1酶催化反应高效性的机理4．3．2酶催化反应专一性的机理4．3．3酶作用机理举例4．4酶促反应动力学4．4．1酶的量度4．4．2底物浓度对酶促反应速度的阻碍4．4．3 pH值对酶促反应速度的阻碍4．4．4温度对酶促反应速度的阻碍4．4．5酶浓度对酶促反应速度的阻碍4．4．6激活剂对酶促反应速度的阻碍4．4．7抑制剂对酶促反应速度的阻碍4．4．8有机介质中的酶促反应4．5酶活性的调剂4．5．1别构效应调剂4．5．2共价调剂酶4．5．3酶原的激活4．5．4多酶体系调剂第5章核酸本章重点和难点：DNA、RNA的结构和性质5．1 核酸的化学结构5．1．1碱基5．1．2核苷5．1．3核昔酸5．2 DNA的结构5．2．1 DNA的一级结构5．2．2 DNA的二级结构5．2．3 DNA结构的不均一性和多形性5．2．4环状DNA5．2．5染色体的结构5．3 RNA的结构5．3．1 RNA的类型和结构特点5．3．2 tRNA的结构和功能5．3．3 mRNA曲结构和功能5. 3. 4 rRNA的结构和功能5．4 核酸的性质5．4．1解离性质5．4．2水解性质5．4．3光吸取性质5．4．4沉降特性5．4．5变性、复性及杂交5．5核酸研究技术5．5．1核酸的分离纯化5．5．2限制性核酸内切酶5．5．3 DNA物理图谱5．5．4分子杂交5．5．5 DNA序列分析5．5．6 DNA的化学合成第6章维生素与辅酶本章重点和难点：脂溶性维生家的活性形式与功能；水溶性维生素与辅酶的关系6．1脂溶性维生家6．1．1维生素A与胡萝卜素6．1．2维生素D6．1．3维生素E6．1．4维生素K6．2水溶性维生素与辅酶6．2．1维生素B16．2．2维生素B26．2．3维生意B36．2．4维生素B56．2．5维生素B66．2．6维生素B76．2．7维生素B116．2．8维生素B126．2. 9硫辛酸6．2．10维生素C第7章激素本章重点和难点：激素的作用机理及重要的生理功能7. 1 概论7．1．1激素的概念7．1．2激素的分类7．1．3激素的作用特点7．2激素的分泌与操纵7．2．1下丘脑分泌的激素7．2．2垂体分泌的激素7．2．3腺体分泌的激素7．2．4激素的分泌与操纵7．3激素的作用机理7．3．1受体及特点7．3．2 cAMP—Ca2+ -钙调蛋白激活蛋白激酶途径7．3．3 IP3、Ca2+-钙调剂蛋白激酶途径7．3．4受体一酪氨酸蛋白激酶途径7．3．5细胞内受体途径第8章糖代谢本章重点和难点：糖的分解代谢，各种糖代谢途径的相互关系8．1 糖酵解8．1．1酵解与发酵8．1．2糖酵解途径8．1．3其它单糖进入糖酵解途径8．1．4乳酸的生成8．1．5乙醇的生成8．1．6糖酵解的调剂8．2三羧酸循环8．2．1丙酮酸生成乙酰CoA8．2．2三羧酸循环8．2．3三羧酸循环的生物学意义8．2．4三羧酸循环的回补反应8．2．5乙醛酸循环8．3 磷酸已糖支路8．3．1反应途径8．3．2磷酸已糖支路的生物学意义8.4糖的合成代谢8．4．1葡萄糖的生成8．4．2糖异生作用8．4．3糖原的合成第9章脂代谢本章重点和难点：脂肪酸的分解和合成9．1 脂类的消化、吸取和转运9．1．1脂类的消化和吸取9．1．2脂类的转运9．1．3贮脂的动用9．2 甘油三酯的分解代谢9．2. 1甘油三酯的水解9．2．2甘油代谢9．2．3脂肪酸的(氧化9．2．4不饱和脂肪酸的(氧化9．2．5奇数碳脂肪酸的(氧化9．2．6脂肪酸的其它氧化途径9．2．7酮体代谢途径9．3脂肪的合成代谢9．3．1脂肪酸的从头合成9．3．2脂肪酸碳链的延长反应9．3．3不饱和脂肪酸的合成9．3．4各组织中脂肪代谢的关系9．3．5脂代谢与糖代谢的特点9．3．6脂代谢与糖代谢的关系9．4 磷脂代谢9．4．1甘油磷脂的水解9．4．2磷脂的合成第10章氨基酸代谢本章重点和难点：尿素循环、氨基酸分解与三羧酸循环的关系，氨基酸的合成10．1 蛋白质降解及氮平稳10．1．1蛋白质的消化吸取10．1．2氨基酸代谢库10．1．3氮平稳10．2氨基酸分解代谢10．2．1脱氨基作用10．2．2脱羧基作用10．2．3氨的去向10．2．4氨基酸碳架的去向10．2．5由氨基酸衍生的其它重要物质10．2．6氨基酸代谢缺陷症10．3氨基酸合成代谢10．3．1氨基酸合成中的氮源和碳源10．3．2脂肪族氨基酸合成途径10．3．3芳香族氨基酸合成途径10．3．4氨基酸合成的调剂10．3．5几种重要的氨基酸衍生物的合成第11章核酸的降解和核苷酸代谢本章重点和难点：嘌呤环的合成、嘧啶环的合成、脱氧核糖核苦酸的合成11．1 核酸和核苦酸的分解代谢11．1．1核酸的降解11．1．2核苷酸的降解11．1．3嘌呤碱的分解11．1．4嘧啶碱的分解11．2 嘌呤核苷酸的合成11．1．1从头合成11．1．2补救途径11．3 嘧啶核苷酸的合成11．3．1从头合成11．3．2补救途径11．4脱氧核糖核苷酸的合成11．4．1核糖核苷酸的还原11．4．2胸腺嘧啶核苷酸的合成11．5 辅酶核苷酸的合成11．5．1烟酰胺核苷酸的合成11．5．2黄素核苷酸的合成11．5．3辅酶A的合成第12章生物氧化与氧化磷酸化本章重点和难点：电子传递、A TP的生物合成12．1 生物能学简介12．1．1化学反应的自由能12．1．2自由能变化与化学反应平稳常数的关系12．1．3标准自由能变化的加和性12．1．4高能磷酸化合物12．1．5生物氧化的概念和特点12．2线粒体电子传递12．2．1电子传递过程12．2．2电子传递链12．2．3电子传递链有关的酶和载体12．2．4电子传递链的抑制剂12．3氧化磷酸化作12．3．1氧化磷酸化的概念12．3．2 P／O比和由ADP形成ATP的部位12．3．3电子传递和A TP形成的偶联及调剂机制12．3．4氧化磷酸化的偶联机理12．3．5氧化磷酸化的解偶联第13章DNA的复制和修复本章重点和难点：DNA复制的特点、参与因子、复制过程、DNA的损害与修复13．1 DNA的复制13．1．1 DNA的半保留复制13．1．2复制起点和复制单位13．1．3 DNA聚合反应有关的酶13．1．4 DNA的半不连续复制13．1．5 DNA复制的拓扑性质13．1．6 DNA复制体的结构13．1．7 真核生物DNA的复制13．1．8 DNA复制的调控13．2 DNA的损害及修复13．2．1 光复活13．2．2切除修复13．2．3重组修复13．2．4诱导修复和应急反应13．3 RNA指导nNA的合成13．3．1 反转录酶13．3．2病毒RNA的反转录13．3．3反转录的生物学意义第14章RNA的生物合成本章重点和难点：RNA的合成过程、参与因子，RNA转录后的加工与修饰14．1 转录14．1．1 RNA聚合酶14．1．2 转录过程14．1．3 启动子和转录因子14．1．4 终止于和终止因子14．1．5转录过程的调剂操纵14．2 转录后的加工14．2．1 原核生物RNA加工14．2．2 真核生物RNA的加工14．2．3 RNA的拼接和催化机理14．3 RNA的复制14．3．1噬菌体QB RNA的复制14．3．2 病毒RNA复制的要紧方式第15章蛋白质的生物合成本章重点和难点：蛋白质合成过程及各种参与因子的功能、合成后的输送与加工15．1 遗传密码15．1．1 遗传密码的确定15．1．2 遗传密码的特点15．2 蛋白质生物合成中的生物大分子15．2．1 mRNA15．2．2 rRNA15．2．3 核糖体15．2．4辅助因子15．3 蛋白质生物合成的过程15．3．1 原核生物蛋白质的合成过程15．3．2 真核生物蛋白质的合成过程15．3．3 mRNA的结构与翻译15．3．4 蛋白质合成的抑制剂15．4 多肽合成后的定向输送与加工15．4．1 信号肽及信号肽的识别15．4．2 内质网上多肽的糖基化修饰15．4．3 高尔基体中多肽的糖基化修饰及多肽的分类15．4．4 线粒体、叶绿体蛋白质的来源第16章细胞代谢和基因表达的调控本章重点和难点：糖、脂、蛋白质代谢的关系，基因表达的调剂16．1 代谢途径的相互关系16．1．1 代谢途径交叉形成网络16．1．2 分解代谢与合成代谢的单向性16．1．3 ATP是通用的能量载体16. 1．4 NADPH以还原力形式携带能量16．2 酶活性的调剂16．2．1 酶促反应的前馈和反馈16．2．2 产能反应与需能反应的调剂16．2．3 酶的连续激活和共价修饰16. 3 细胞结构对代谢途径的分隔操纵16．3．1 细胞结构和酶的空间分布16．3．2 细胞结构对代谢的调剂操纵作用16．3. 3 蛋白质的定位操纵16．4 神经和激素对细胞代谢的调控16．4．1 门控离子通道和神经信号转录系统16．4．2激素和递质受体的信号转录系统16．5 基因表达的调剂16．5．1 原核生物基因表达的调剂16．5．2 真核生物基因表达的调剂。