生物化学(第二版)(王冬梅,吕淑霞 主编)思维导图
生物化学思维导图
思维导图 7 蛋白质的结构
思维导图 8 蛋白质结构与功能关系
核酸的组成
化学/元素组成特点
戊糖的分类、结构特点、鉴定
碱基的分类、结构特点、缩写符号 核苷的分类、化学键、缩写符号
体会：核苷
核苷酸的分类、结构特点、缩写符号、生物学功能
一级结构：定义、磷酸二酯键、方向、书写、阅读、测序方法
思维导图 17 酶促反应动力学
维生素的概述
定义、分类、命名、生理功能、缺乏症
体
维 生
维生素的结构
各种维生素的基团组成特点及链接方式
素
化
学
水溶性维生素，特别是 B 族作为辅酶/辅基与代谢
体会
维生素的代谢作用
作用
脂溶性维生素对代谢的影响
思维导图 18 维生素化学
思维导图 19 辅酶与辅助因子
激素的概述
核酸的结构与功能
原核基因、真核基因的结构特点 DNA 是基本的遗传物质；RNA 的多种功能
思维导图 9 核酸化学课程体系
思维导图 10 核苷酸的组成特点 思维导图 11DNA 的结构功能
思维导图 12RNA 的结构功能 酶的分类与命名
酶的概述
酶的结构特点 酶的催化本质
酶的专一性
酶的作用特点
DNA 是基本的遗传物质；RNA 的多种功能体会：结合具体酶理解其专一性、高
基
因 表
RNA 的合成
达
与
调
控
转录的定义、体系、方向、特点、过程（起始、延长、终止）、 加工修饰。
蛋白质的合成
翻译的定义、体系、场所、方向、特点（各种 RNA 所起的作用 与结构特点）、过程（起始、延长、终止）、加工修饰。
生物化学思维导图生化思维导图
蛋白质
DNA
RNA
组成元素
基本元素
CHONP
CHONP
CHON
特征元素
P
P
S
结构单位
磷酸
磷酸
磷酸
氨基酸
五碳糖
脱氧核糖
核糖
含氮碱基
AGCT
AGCU
单体
名称
脱氧核苷酸
核糖核苷酸Leabharlann 氨基酸种类44
20
功能
核酸合成原料；直接为生命活动提供能量；合成代谢的中间产物；构成辅助因子；代谢调节
蛋白质的合成原料；
少量激素、神经递质等合成原料
三叶草结构
蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置
化学键：氢键
蛋白质二级结构的主要形式：
①α—螺旋②β—折叠片③β—转角④无规卷曲。
三级
DNA超螺旋
①负超螺旋：顺时针右手螺旋的DNA双螺旋②正超螺旋：反方向围绕它的轴扭转而成
倒L形
在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲
化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力
四级
蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局
化学键：疏水键、氢键、离子键
理化性质
紫外吸收特征：共轭双键，260nm为吸收峰
紫外吸收特征：共轭双键，260nm为吸收峰
紫外吸收特征：肽键和芳香族氨基酸
变性
变性
变性
复性
-
复性（破坏较轻时）
杂交
杂交
-
胶体性质
分离
分子结构
一级
核苷酸在核酸链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
2024版生物化学思维导图
糖类结构与功能
糖类的基本组成单位
单糖，如葡萄糖、果糖等。
糖类的分类
单糖、二糖、多糖等，其中多糖又可分为淀 粉、糖原、纤维素等。
糖类的结构
由碳、氢、氧三种元素组成，可通过糖苷键 连接形成多糖。
糖类的功能
提供能量；作为细胞结构的组成成分；参与 细胞识别和信号传导等。
03 生物小分子代谢 途径及调控机制
蛋白质结构与功能
蛋白质的一级结构
指多肽链中氨基酸的排列顺序， 决定了蛋白质的特异性。
蛋白质的二级结构
指多肽链中局部空间结构，如α螺旋、β-折叠等，影响蛋白质的 功能。
蛋白质的三级结构
指整条多肽链的三维空间结构， 包括疏水键、氢键、离子键等作 用力。
蛋白质的基本组成单位
氨基酸，通过肽键连接形成多肽 链。
未来发展趋势和挑战
发展趋势
生物化学技术将不断向更高通量、更高灵敏度、更精准化方向 发展，与其他学科交叉融合，推动生命科学领域快速发展。
挑战
随着生物化学技术的广泛应用，生物伦理、生物安全等问题日 益凸显，需要加强监管和规范。同时，技术创新和成果转化也 面临诸多挑战，需要加强产学研合作和人才培养。
THANKS
翻译后水平调控 包括蛋白质修饰、折叠、转运和降解 等过程，影响蛋白质的结构和功能。
基因表达异常与疾病发生关系
基因突变
基因序列的改变可能导致蛋白质结构或功能的异 常，进而引发疾病。
基因沉默
某些基因在正常情况下应该表达，但由于种种原 因被沉默，导致相关功能缺失和疾病发生。
ABCD
基因扩增
某些基因的过度扩增可能导致细胞增殖失控和肿 瘤的发生。
谢
化
氮代谢途径及调控机制
《生物化学》(2)第3部分ppt-PowerPoint
（1）铁硫蛋白
铁硫蛋白类作用机理是通过铁的变
价互变进行电子传递。
由于其活性部位含有两个活泼的硫 和两个铁原子，所以叫做铁硫蛋白。
铁硫蛋白存在于微生物、动物组织 中，通常在线粒体内膜上与黄素酶或细 胞色素结合成复合物而存在。
线粒体的离体实验证明，经NADH呼 吸链氧化生成水的P/O为3，经FAD呼吸 链氧化生成水的P/O为2。其氧化磷酸化 的偶联部位见图。
3、细胞液中NADH的氧化磷酸化
线粒体是糖、脂肪、蛋白质等能源物 质的最终氧化场所，这些物质的彻底氧化 是在线粒体内通过呼吸链生成ATP。但是 糖、蛋白质和脂肪的全部氧化过程并不是 都在线粒体内进行（如糖酵解作用在细胞 液中进行，真核生物细胞液中的NADH不 能通过正常的线粒体内膜），细胞液中 NADH不能通过线粒体内膜进入线粒体内 进行氧化磷酸化，必须通过两种“穿梭” 途径。
种类：
1、 α-脱羧和β-脱羧； 2、直接脱羧和氧化脱羧：氧化脱羧是指
脱羧过程中伴随着氧化（脱氢）。
α-直接脱羧： β-直接脱羧：
α-氧化脱羧： β-氧化脱羧：
（三）生物氧化中水的生成
生物氧化中所生成的水是代谢物脱 下的氢经生物氧化作用和吸入的氧结合 而成的。
糖类、蛋白质、脂肪等代谢物所含 的氢在一般情况下是不活泼的，必须通 过相应的脱氢酶将之激活后才能脱落。 进入体内的氧也必须经过氧化酶激活后 才能变为活性很高的氧化剂。但激活的 氧在一般情况下，也不能直接氧化由脱 氢酶激活而脱落的氢，两者之间尚需传 递才能结合成水。所以生物体主要是以 脱氢酶、传递体及氧化酶组成的生物氧 化体系，以促进水的生成。
二、生物氧化的特点和酶类 （一）特点 氧化还原的本质是电子的转移。生物体
大学生物化学酶章节思维导图(源文件)
酶
酶的概念
酶是由生物体活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂酶促反应的特点和机制
酶促反应的特点
与一般催化剂共性
个性
高效性
专一性
绝对专一性
相对专一性
立体异构专一性
不稳定性
可调控性
由活细胞产生
酶促反应机制
高效性的机制
专一性的机制
诱导契合学说
显著降低反应的活化能
酶的分子组成与结构
酶的分子组成
单纯酶
结合酶
蛋白质部分称酶蛋白
非蛋白质部分称为酶的辅助因子
辅基
辅酶
酶的结构
单体酶
寡聚酶
多酶体系
串联酶
同工酶
酶的必需基团
与酶的活性密切相关的基团
酶的活性中心/活性部分
能与底物特异结合并将底物转化为产物的这一区域酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速度的影响
米氏方程
米氏常数Km的意义
Km和Vmax的测定
酶浓度对酶促反应速度的影响
底物浓度＞＞酶浓度，酶促反应速度与酶浓度成正比
温度对酶促反应速度的影响
最适温度不是特征常数
激活剂
抑制剂
不可逆抑制剂
专一性不可逆抑制作用
例子:有机磷杀虫剂，解磷定
非专一性不可逆抑制作用
巯基酶中毒，可用二巯基丙醇解毒可逆抑制剂
竞争性
磺胺类药物
非竞争性
反竞争性
酶原激活的实质是使酶分子形成或暴露活性中心的过程
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生化整册思维导图
组成人体的20种氨基酸结构C，H，O，N，S蛋白质氨基酸（参与Pr合成）：20种，L-a氨基酸（除甘氨酸外）安卓系统非Pr氨基酸：（参与合成尿素）鸟、瓜、精，均属L-a英文名称Gly甘氨酸Ala丙氨酸Val缬氨酸Leu亮氨酸Ile异亮氨酸Pro脯氨酸Met甲硫氨酸ser丝氨酸Cys半胱氨酸Asn天冬酰胺Gln谷氨酰胺Thr苏氨酸Phe苯丙氨酸Try酪氨酸Trp色氨酸Asp天冬氨酸Glu谷氨酸Arg精氨酸Lys赖氨酸His组氨酸分类非极性（疏水性）：携一两饼干复旦缬、异、亮、丙、甘、脯、蛋极性：苏姑娘死半天苏、谷、丝、半、天芳香族：酪、色、苯酸性：天冬、谷碱性：赖、精、组理化性质两性解离碱性的a-氨基➕酸性a-羧基等电点：pl=ph兼性离子➕电中性➕电场中不泳动PH>PL，解离为阴离子；PH<PL，阳离子，正电荷，碱性紫外线吸收性质（含共轭双键）色、酪280nm（取决于完整的肽链）应用：由于大多数Pr含有色、酪残基，因此可分析溶液中Pr含量与茚三酮反应➡ 蓝紫色化合物570nm应用：吸收峰大小与氨基酸释放出的氨量成正比，做as定量分析越分解，紫色越浅一碳单位施舍竹竿丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘生酮同亮来亮氨酸、赖生酮兼生糖一本落色书异氨酸、苯氨酸、酪氨酸、色氨酸、苏非极性（疏水性）：携一两饼干复旦缬、异、亮、丙、甘、脯、蛋蛋白质的结构与功能常考极性：苏姑娘死半天苏、谷、丝、半、天芳香族：酪、色、苯酸性：天冬、谷碱性：赖、精、组必须（吃的）氨基酸携一两本淡色书来缬氨酸、异氨酸、亮氨酸、苯氨酸、蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖不参与转氨基不抢书来脯氨酸、羟脯氨酸、苏氨酸、赖不存在天然蛋白质天然不存在瓜鸟同行瓜氨酸、鸟氨酸、同型半胱氨酸、精氨酸带琥珀酸没有密码子的氨基酸胱氨酸，羟脯氨酸，羟赖氨酸修饰Pr（合成Pr后才由前体转变而成），无遗传密码硒半胱氨酸UGA终止密码子半必须氨基酸必须捞光租金酪氨酸，半胱氨酸、组氨酸、精氨酸支链氨基酸只借一两缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸只能在骨骼肌代谢含支链缬氨酸、异氨酸、亮含硫半胱氨酸、胱氨酸、甲硫（蛋）氨酸、同型半胱氨酸（极性最强）280nm:酪氨酸、色亚as 脯氨酸、羟脯两个氨基赖氨酸两个羧基天冬氨酸、谷肽键和肽肽键—CO—NH—酰胺键不能自由旋转谷胱甘肽=谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸—SH保留很强极性--反应能力强--体内重要的还原剂保护蛋白质免受氧化临床应用：减少放化疗毒性，护肝，解毒等保肝药让红细胞膜更加稳定一级结构结构基础，N端到C端的氨基酸排列顺序构成形式：as主要是肽键，其次二硫键二硫键：由两个半胱氨酸残基间脱氢相连形成功能一级结构是空间结构和特异性功能的基础，但不是唯一因素。
生物化学思维导图
生物化学思维导图体会：生物大分子是生物信息的载体（携带、体现、传递、表达）；有序性是信息载体的基础；链的长短、数组成：元素组成特点、构件分子组成特点（可修饰性）目、缠绕方式等是信息携带量的基础。
结构：一级结构、空间结构、作用力（共价与非共价）、静态生物化学糖类、脂类、蛋白质、核酸主干链的单调重复性、支链的多变性、异构与构象、结构的主次性。
（生物大分子结构与功能）（酶、维生素、激素）性质：物理、化学、生物学功能：生物学功能的主次性物质代谢：细胞定位、关键酶、代谢物、反应特点、调节。
体会：各代谢途径的意义、生理功能。
合成代谢：从头合成、半合成（补救合成）分解代谢：水解、磷酸解、硫解、焦磷酸解生动态生物化学糖代谢、脂类代谢、氨基酸物化（物质代谢与调节）代谢、核苷酸代谢学能量代谢（能量变化）放能反应、吸能反应（偶联）核酸、蛋白质生物合成的定义、体系（模板、体会：基因表达的内容、调控及意义。
酶、原料、辅助因子）、方向、方式、特点、过程（起始、延长。
终止）、加工修饰。
复制、转录、翻基础分子生物学基因表达的调控、操纵子模式（概念、结构、合成、蛋白质合成DN合成RN（基因的表达与调控）控方式）。
生物化学课程体系1 思维导图生物化学思维导图）、直链及环状结构的书写方式α、βL重要单糖结构：构型（D、、物理性质：旋光性（比旋光度）、变旋性单糖化学性质：还原性、氧化性、成脎、成苷、成酯、颜色反应、鉴定等衍生物：磷酸糖、氨基糖、糖醇、糖苷、脱氧糖等糖重要双糖结构：单糖种类、构型、序列、糖苷键寡糖类重要双糖性质：旋光性、氧化还原性、分析鉴定化学重要多糖组成特点：二糖单位、方向性、糖苷键、分支多糖糖胺聚糖：类型、组成、功能肽聚糖：组成、功能复合多糖糖蛋白：组成、功能蛋白聚糖：组成、功2 思维导糖类化学知识体系生物化学思维导图思维导图3 糖蛋白与蛋白聚糖生物化学思维导图中性脂结构、性质、生物学功能脂肪酸：结构特点、命名、性质，如碳链的长度、饱和度、空间结构、溶解度、熔点等中性脂油脂：结构特点、性质，如乳化现象、皂化作用、卤化作用、酸败等常见甘油磷脂及生物学功能脂磷脂组成单位、化学键、解离情况类化固醇组成特点、衍生物、功能学分类、组成特点、功能脂蛋白结构：由脂质双分子层、蛋白质镶嵌而成，脂质是骨架，决定膜的流动性、排列方式生物膜生物学功能：蛋白质决定生物膜的生物学功能。
完整版生物化学思维导图
体会：生物大分子是生物信息的载体（携带、体现、传递、表达）；有序性是信息载体的基础；链的长短、数组成：元素组成特点、构件分子组成特点（可修饰性）目、缠绕方式等是信息携带量的基础。
结构：一级结构、空间结构、作用力（共价与非共价）、静态生物化学糖类、脂类、蛋白质、核酸主干链的单调重复性、支链的多变性、异构与构象、结构的主次性。
（生物大分子结构与功能）（酶、维生素、激素）性质：物理、化学、生物学功能：生物学功能的主次性物质代谢：细胞定位、关键酶、代谢物、反应特点、调节。
体会：各代谢途径的意义、生理功能。
合成代谢：从头合成、半合成（补救合成）分解代谢：水解、磷酸解、硫解、焦磷酸解生动态生物化学糖代谢、脂类代谢、氨基酸物化（物质代谢与调节）代谢、核苷酸代谢学能量代谢（能量变化）放能反应、吸能反应（偶联）核酸、蛋白质生物合成的定义、体系（模板、体会：基因表达的内容、调控及意义。
酶、原料、辅助因子）、方向、方式、特点、程（起始、延长。
终止）、加工修饰复制、转录、翻基础分子生物学基因表达的调控、操纵子模式（概念、结构、调合成、蛋白质合成）DNA合成、RNA（（基因的表达与调控）控方式）。
生物化学课程体系1 思维导图）、直链及环状结构的书写方式α、βL重要单糖结构：构型（D、、物理性质：旋光性（比旋光度）、变旋性单糖化学性质：还原性、氧化性、成脎、成苷、成酯、颜色反应、鉴定等衍生物：磷酸糖、氨基糖、糖醇、糖苷、脱氧糖等糖重要双糖结构：单糖种类、构型、序列、糖苷键寡糖类重要双糖性质：旋光性、氧化还原性、分析鉴定化学重要多糖组成特点：二糖单位、方向性、糖苷键、分支多糖糖胺聚糖：类型、组成、功能肽聚糖：组成、功能复合多糖糖蛋白：组成、功蛋白聚糖：组成、功2 思维导糖类化学知识体系思维导图3 糖蛋白与蛋白聚糖中性脂结构、性质、生物学功能脂肪酸：结构特点、命名、性质，如碳链的长度、饱和度、空间结构、溶解度、熔点等中性脂油脂：结构特点、性质，如乳化现象、皂化作用、卤化作用、酸败等常见甘油磷脂及生物学功能脂磷脂组成单位、化学键、解离情况类化固醇组成特点、衍生物、功能学分类、组成特点、功能脂蛋白结构：由脂质双分子层、蛋白质镶嵌而成，脂质是骨架，决定膜的流动性、排列方式生物膜生物学功能：蛋白质决定生物膜的生物学功能。
绪论
1.3 生化与各学科之间的联系
有机化学 无机化学
化学
物理化学 高分子化学 分析化学
动 物 学
生物学
植 物 学
生理学
微生物学
化学
48学时
实验技术：24学时
绪
生命及其构成
论
生物化学及其研究内容 生物化学的发展
我国古代劳动人民的贡献 近代生物化学的发展 我国科学家在近代生物化学发展史中的贡献
生物化学与其他学科间的关系与利用 课程安排及其学习方法
我们所处在的地球充满着无数的生物，从最 简单的病毒、类病毒到菌、藻、树、草，从 鱼虫鸟兽到最复杂的人类，处处都可以发现 它们的踪迹，觉察到生命的活动。地球上的 生物形形色色，千姿百态。不同的生物，其 形态、生理特征和对环境的适应能力各不相 同，都经历着生长、发育、衰老、死亡的变 化，都具有繁殖后代的能力。
大发展时期(1930-至今)：
机能生物化学阶段：科学家对生物的研究已从整体水平逐步深入 到细胞、亚细胞、分子水平。伴随实验手段、技术的不断改进， 使的对生物大分子结构及功能的研究也更加深入。 1.糖酵解、三羧酸循环、脂代谢、氧化磷酸化等生化反应过程均 被阐述。 2.Watson,Crick首次描绘了DNA双螺旋结构模型，使人们第一次 获知基因结构的实质。 3.英国物理学家Perutz用X-射线衍射技术，解析了血红蛋白的三 维空间结构；Kendrew测定了肌红蛋白的结构。英国化学家 Sanger利用10年时间完成牛胰岛素的结构测定。 4.美国化学家Pauling确认氢键在蛋白质结构中和大分子相互作用 中的重要性；还研究了镰刀型红细胞贫血病，提出分子病的名 称。
1.2 生物化学的发展
生物化学作为一门独立的自然科 学,只有近200年的历史。但是其 发展非常迅速，目前已成为自然 科学领域发展最快、最引人注目 的学科之一。
生物化学维生素总结及生物化学思维导图
维生素总结一、脂溶性维生素1.维生素A名称：类视黄素、抗干眼病维生素、A1:视黄醇、A2：3-脱氢视黄醇活性形式：视黄醇、视黄醛、视黄酸功能：1.视黄醛与视蛋白结合发挥视觉功能2.调控细胞的生长与分化、抗癌3.抗氧化缺乏时病症：夜盲症、干眼病发病机理或治病原理：感受弱光的视杆细胞内，全反式视黄醇被异构成11-顺视黄醇，氧化成11-顺视黄醛。
此物作为光敏感视蛋白的辅基与之结合生成视紫红质。
视紫红质感光时，异构为全反式视黄醛，并引起视蛋白变构。
进而视蛋白通过一系列反应产生视觉冲动。
视紫红质分解，全反式视黄醛与视蛋白分离，构成视循环。
维生素A缺乏，视循环关键物质11-顺视黄醛不足，视紫红质少，对弱光敏感性降低，暗适应延长。
过量的影响：中毒，组织损伤。
症状：头痛、恶心、肝细胞损伤、高血脂、软组织钙化、高钙血症、皮肤干燥、脱屑、脱发2．维生素D名称：抗佝偻病维生素（本质是类固醇衍生物）活性形式：1,25-二羟维生素D3功能：1.调节血钙水平，促进小肠对钙、磷的吸收、影响骨组织钙代谢，维持血钙、磷的正常水平 2.影响细胞的分化（免疫细胞、胰岛B细胞、肿瘤细胞）缺乏时病症：儿童：佝偻病成人：软骨病自身免疫性疾病过量的影响：中毒。
表现：高钙血症、高钙尿症、高血压、软组织钙化备注：在体内可合成：皮下储有维生素D3原，紫外线照射下可变成维生素D33．维生素E名称：生育酚类化合物（生育酚、生育三烯酚）活性形式：生育酚功能：1.抗氧化剂、自由基清除剂、保护细胞膜，维持其流动性2.调节基因表达（抗炎、维持正常免疫功能、抑制细胞增殖，降低血浆低密度脂蛋白的浓度。
预防治疗冠状动脉粥样硬化性心脏病、肿瘤和延缓衰老有一定作用）3.提高血红素合成关键酶活性，促进血红素合成。
缺乏时病症：新生儿：轻度溶血性贫血一般不易缺乏。
重度损伤导致红细胞数量减少，脆性增加等溶血性贫血。
动物缺乏，生殖器发育受损，甚至不育备注：临床常用维生素E治疗先兆流产和习惯性流产4．维生素K名称：凝血维生素活性形式：2-甲基1,4-萘醌功能：1.维生素K具有促进凝血的作用，是许多γ-谷氨酰羧化酶的辅酶2.对骨代谢有重要作用，对减少动脉钙化有重要作用，大剂量可降低动脉硬化的危险性。