蛋白质的结构与功能
生物化学蛋白质的结构与功能
结构维持
蛋白质参与细胞结构的维 持，如细胞膜、细胞骨架 等，对细胞形态和功能起 到重要作用。
信号转导
蛋白质在信号转导过程中 发挥重要作用，能够传递 外部刺激信号，调控细胞 应答。
蛋白质在能量代谢中的作用
产能过程
01
蛋白质参与细胞内的产能过程，如三羧酸循环和氧化磷酸化等
，为细胞提供能量。
能量转换
02
蛋白质能够将一种形式的能量转换为另一种形式，如光合作用
中叶绿素蛋白将光能转换为化学能。
能量储存
03
蛋白质可以作为能量储存的载体，如肌细胞中的肌球蛋白和糖
原等。
蛋白质在物质代谢中的作用
合成与分解
蛋白质是生物体合成和分解物质的重要参与者， 如合成细胞膜、蛋白质和核酸等。
物质转运
蛋白质参与物质跨膜转运，将营养物质、氧气等 输送到细胞内，并将代谢废物排出细胞外。
的20种氨基酸的排列顺序。
影响因素
一级结构决定了蛋白质的生物活性 和功能，因此任何改变氨基酸序列 的突变都可能影响蛋白质的功能。
重要性
一级结构是蛋白质其他高级结构的 基础，对蛋白质的稳定性、折叠方 式和功能具有决定性作用。
二级结构
定义
蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部 主链的折叠方式，主要包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲等。
3
蛋白质异常与代谢性疾病
如糖尿病、肥胖症等代谢性疾病与蛋白质的合成 、分解和代谢调节异常有关。
蛋白质药物的开发与应用
靶向蛋白质的药物
针对某些关键蛋白质进行设计和开发，以治疗特定疾病的药物， 如抗体药物、小分子抑制剂等。
蛋白质替代疗法
利用重组技术生产正常功能的蛋白质，以替代病变或缺失的蛋白 质，如治疗遗传性疾病的药物。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是构成生命体的重要有机物之一。
不仅在细胞内承担着结构、代谢和传递信息等重要功能，也是生物体外形态、机能和复杂性的重要基础。
蛋白质的结构与功能密不可分，下面就让我们探讨一下蛋白质的结构与功能。
一、蛋白质的结构蛋白质主要由氨基酸构成，共有20种氨基酸，可以通过不同的排列组合形成不同的蛋白质。
蛋白质的三级结构可以分为原生态、二级和三级结构。
原生态结构指的是蛋白质最初的线性结构。
蛋白质的二级结构是指在原生态结构的基础上，一段蛋白质链上氢键的形成以及立体的构造所形成的结构，如α-螺旋、β-折叠片等结构。
最后，蛋白质的三级结构就是由二级结构之上的空间构造而形成的，可以形成其他种类的空间形态，如球形、管形、片状等。
通过一系列的化学反应和调整，蛋白质在相应的化学环境下自行形成三维结构，从而产生相应的生物学功能。
此外，蛋白质的结构还会受到一些其他因素的影响，比如高温、酸、盐等。
在这些条件下，蛋白质会发生结构变性，从而产生功能失调。
无论是正常的生长和发育，还是健康生活的维持，蛋白质的合理结构是至关重要的。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能主要与其结构密切相关。
首先，蛋白质是构成生命体的基本物质之一，内含有大量重要的生命活动所需的功能性蛋白质，如酶和激素等，从而掌控和维持生物体的正常运转。
另外，蛋白质也是细胞内膜和细胞质骨架构建的主要物质之一，同时也是细胞内的信号转导、应激响应等基础操作的重要组成部分，包括有信号媒介转运和传导等功能。
此外，蛋白质还可以与其他生物体的分子相互作用，从而发挥进一步的作用。
比如，它们可以与DNA和RNA结合，控制某一基因表达的转录调节作用，完成细胞功能的稳定和调节。
此外，蛋白质还可以与病原体、微生物等非自身物质相互作用，发挥抗病毒、抗细菌等作用。
三、蛋白质的应用蛋白质的三级结构和功能对其应用有着重要的意义。
首先，蛋白质是生物医药、食品安全、环境检测等领域中的重要研究对象。
怎样理解蛋白质的结构与功能
怎样理解蛋白质的结构与功能蛋白质，这个在生命舞台上扮演着至关重要角色的分子，其结构与功能的关系如同锁与钥匙般紧密相连。
要深入理解蛋白质，就必须从它的结构入手，去探寻其功能的奥秘。
首先，让我们来看看蛋白质的结构。
蛋白质的结构可以分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的一级结构，指的是其氨基酸的线性排列顺序。
就好像一串珍珠项链，每个珍珠就是一个氨基酸，而它们串连的顺序决定了这条“项链”的独特性。
不同的氨基酸排列顺序赋予了蛋白质不同的性质和功能。
比如，胰岛素的一级结构决定了它能够调节血糖水平；血红蛋白的一级结构则让它能够运输氧气。
二级结构是蛋白质局部的空间构象。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋就像是一个盘旋上升的楼梯，而β折叠则像是折叠起来的纸张。
这些二级结构的形成主要是由于氨基酸之间的氢键作用。
以α螺旋为例，每个氨基酸的氨基与相隔四个氨基酸的羧基形成氢键，从而稳定了这种螺旋结构。
三级结构是整个蛋白质分子的三维构象。
这时候，蛋白质不仅仅依靠氢键，还涉及到疏水相互作用、离子键、范德华力等多种作用力，共同塑造出一个特定的形状。
比如，酶的活性中心往往就是在三级结构中形成的，这种特定的形状使得酶能够与特定的底物结合，从而发挥催化作用。
四级结构则是指多个具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
例如，血红蛋白就是由四个亚基组成的四级结构，这种结构使得血红蛋白能够更有效地结合和释放氧气。
了解了蛋白质的结构，接下来我们来探讨其功能。
蛋白质的功能多种多样，几乎参与了生命活动的方方面面。
首先，蛋白质是构成生物体的重要成分。
我们的肌肉、皮肤、毛发等组织器官中都含有大量的蛋白质。
例如，胶原蛋白是皮肤中的主要蛋白质成分，赋予了皮肤弹性和韧性。
其次，蛋白质具有催化作用。
酶就是一类具有催化功能的蛋白质。
它们能够大大加快生物体内的化学反应速度，使得生命活动能够高效进行。
比如，消化酶能够帮助我们分解食物中的大分子物质，使之变成能够被吸收的小分子。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质是一类生物大分子，扮演着生物体内多个重要功能的角色。
蛋白质的结构与功能密切相关，不同的结构决定了蛋白质的不同功能。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质由氨基酸残基组成，而氨基酸是由氨基基团、羧基和侧链组成的。
蛋白质的结构可以粗略地分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也即是蛋白质链上的氨基酸的排列顺序。
一级结构决定了蛋白质的种类与特性。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链内部小区域的折叠形式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
这种结构形式的组合方式可以使蛋白质更加稳定。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个链的折叠形式。
蛋白质链折叠后形成了特定的形状，如球状、柱状等。
这种三维结构决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是由多个蛋白质链聚集形成的大分子复合物。
这种结构形式常见于多肽激素或者酶分子。
二、蛋白质的功能蛋白质拥有多种重要的功能，包括酶活性、结构支持、运输、免疫等等。
这些功能与蛋白质的结构密切相关。
1. 酶活性：许多蛋白质是酶，负责调控生物体内的代谢反应。
酶的活性与其结构密切相关，特定的结构可以提供适应特定环境的催化场所，从而使酶能够有效地催化化学反应。
2. 结构支持：蛋白质在细胞内起到了结构支持的作用。
例如，细胞骨架蛋白质赋予了细胞形态和机械强度，胶原蛋白构成了组织的结构基础。
不同的蛋白质结构决定了其在结构支持方面的功能。
3. 运输：蛋白质可以作为运输分子，将重要的物质如氧气、营养物质等运送到细胞或组织内。
例如，血红蛋白是负责运输氧气的蛋白质。
4. 免疫：抗体是一种特殊的免疫蛋白质，它们可以检测并结合病原体，从而促进机体的免疫反应。
抗体的结构决定了其能够与不同的抗原结合，从而对抗体的免疫功能起到重要作用。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
特定的结构使得蛋白质能够在特定的环境中发挥其功能。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内重要的有机物质，其在细胞功能和生物体机体过程中发挥着关键作用。
蛋白质的结构和功能密不可分，下面将从蛋白质的结构以及其所承担的功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，分别是一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构蛋白质的一级结构指由氨基酸残基的线性排列方式所决定的序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的特定功能和结构。
在水溶液中，氨基酸残基以离子形式存在，通过胺基和羧基之间的肽键连接起来形成多肽链。
2. 二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质中局部区域的空间构象，主要包括α-螺旋和β-折叠两种常见的结构。
α-螺旋是由多肽链的螺旋形状而成，通过氢键的形成保持稳定。
β-折叠则是由多个β折叠片段组合而成，也是通过氢键的形成维持稳定。
3. 三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质中整个多肽链的立体构象。
多肽链在二级结构的基础上进一步折叠和组装，形成复杂的三维结构。
这个结构的形成主要由各个氨基酸残基之间的相互作用所决定，包括疏水相互作用、氢键、电离相互作用、范德华力和二硫键等。
4. 四级结构蛋白质的四级结构是指由多个多肽链通过相互作用而形成的功能完整的蛋白质分子。
这些多肽链可以是相同的或不同的，它们之间通过各种各样的键连接在一起，形成复杂的结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要的角色，包括酶、结构蛋白、运输蛋白和抗体等。
1. 酶酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，可以加速化学反应发生的速率。
酶的活性与其结构密切相关，酶的活性位点具有与底物相互作用的特定结构。
2. 结构蛋白结构蛋白是细胞中的主要组成部分，为细胞提供了稳定的支持和形状。
它们形成了细胞的骨架，维持细胞的稳定性和形态。
3. 运输蛋白运输蛋白可以将物质从细胞内部输送到细胞外部，或者从细胞外部运输到细胞内部。
例如，血红蛋白可以运输氧气到全身各个组织和器官。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中非常重要的有机分子，它不仅参与构建细胞的结构，还在生物体内担任着许多关键的功能。
蛋白质的结构与功能密切相关，通过各种特定的结构形式，蛋白质能够实现多样化的功能。
本文将介绍蛋白质的基本结构和常见的功能，以及与结构密切相关的功能区域、结构分析方法和蛋白质工程等方面的内容。
一、蛋白质的基本结构蛋白质由氨基酸组成，氨基酸是蛋白质结构的基本单元。
它们通过肽键的形成连接在一起，形成多肽链。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列顺序。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的一级结构。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中相对稳定的局部空间结构，常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种形成螺旋状的结构，而β-折叠是由多个平行或反平行的β链相互连接而成的片段。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质中各个二级结构元件的空间排列方式。
蛋白质的三级结构决定了其功能和稳定性。
4. 四级结构：四级结构是由两个或多个多肽链相互组装而成的最终蛋白质结构。
多个多肽链通过非共价键和共价键相互作用形成稳定的四级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质拥有多样的功能，这些功能与其特定的结构密切相关。
以下将介绍几种常见的蛋白质功能。
1. 结构功能：蛋白质通过构建细胞的骨架和细胞器的结构来维持细胞的形态和稳定性。
例如，细胞骨架中的蛋白质使细胞能够保持形状并参与细胞分裂过程中的染色体分离。
2. 催化功能：许多蛋白质具有催化作用，它们被称为酶。
酶能够促进生物体内化学反应的进行，提高反应速率。
例如，消化酶能够帮助分解食物中的大分子为小分子，以便机体吸收。
3. 传递信号功能：蛋白质在细胞内外传递信号，参与细胞间的相互作用和调控。
例如，受体蛋白能够感知外界刺激并传递信息给细胞内部，从而调节细胞的代谢和行为。
4. 运输功能：许多蛋白质可以作为运输分子，帮助物质在生物体内的运输。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质的基本概念蛋白质是生物体中最重要的分子之一，由氨基酸组成。
在生物体内，蛋白质发挥着多种重要的生物功能，是身体内许多生命活动的基础。
蛋白质的结构和功能受多种因素的影响，包括氨基酸序列、结构和环境等。
蛋白质的结构蛋白质的结构通常分为四个层次，包括原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 原生结构：原生结构指的是蛋白质完全折叠成稳定的状态，具有生物活性的状态。
- 二级结构：二级结构是蛋白质中氨基酸的局部有序结构，常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
- 三级结构：三级结构是整个蛋白质分子的空间结构，由多个二级结构元素组成。
- 四级结构：四级结构是由两个或多个蛋白质分子组合而成的复合物，具有特定的功能。
蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶、激素、抗体、载体等。
- 酶：蛋白质作为酶参与许多生物体内的生化反应，加速化学反应的进行。
- 激素：蛋白质可以作为激素在细胞间传递信号，调节生物体内的生理过程。
- 抗体：蛋白质作为抗体参与免疫反应，识别并结合外来抗原，保护机体免受细菌和病毒的侵害。
- 载体：蛋白质可以作为载体分子，运输物质在细胞内和细胞间。
蛋白质的合成和调控蛋白质的合成由DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质，整个过程受到多种调控机制的影响。
- 转录调控：转录因子可以在DNA上结合，调控基因的转录活性，影响蛋白质合成的速率。
- 翻译调控：在翻译过程中，mRNA的稳定性、翻译起始子、tRNA的可用性等都可以影响蛋白质的合成过程。
蛋白质的变性与重折叠蛋白质的结构和功能受环境条件的影响，一些极端条件可能导致蛋白质的变性或重折叠。
- 变性：蛋白质的变性指的是其结构在极端条件下失去稳定性和生物活性，包括热变性、酸性变性等。
- 重折叠：在适当的条件下，有些变性的蛋白质可以重新折叠成活性的结构，这被称为重折叠。
结语综上所述，蛋白质作为生物体内最重要的分子之一，在维持生命活动中扮演着不可或缺的角色。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内最重要的分子之一。
它们在细胞结构、传递信息、代谢调节等方面都起着重要作用。
蛋白质由一系列氨基酸残基链构成，它们的空间结构和序列决定了它们的功能。
本文将介绍蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质结构可以从四个层次来描述：1. 一级结构：蛋白质的一级结构是由多肽链上的氨基酸排列顺序决定的。
一级结构由肽键连接氨基酸，形成肽链，其三维结构确定蛋白质的稳定性和活性。
2. 二级结构：二级结构指一级结构中短距离的主链的空间排列方式。
主要由α-螺旋和β-折叠两种排列方式组成。
3. 三级结构：三级结构是蛋白质的立体结构，由氨基酸排列和相互作用所形成的空间结构。
其主要形式有：α-螺旋外的环折叠、β-折叠内的环折叠、未定型区、多肽链拱形折叠等。
4. 四级结构：四级结构又称为超分子结构，是由多个蛋白质分子或其他小分子构成的复合物。
此外，还有底物识别结构等。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，下面介绍几种分类：1. 结构蛋白：结构蛋白的主要作用是维持细胞和组织结构，保持生物体物理结构的稳定性。
同时，还有储存、传递信息等功能。
2. 酶：酶在生物催化过程中扮演着重要角色。
大多数化学反应需要在标准条件下进行，而酶可以在生物体内提供适宜的催化条件。
生物体中几乎所有的催化都是由酶完成的。
3. 抗体：抗体是一种由B细胞产生的蛋白质，具有识别和抵抗抗原的能力。
它们通过特定的结构来识别抗原，达到抵抗和清除抗原的作用。
4. 载体：载体是一种分子，能够绑定其他小分子或离子，并将其运输到细胞内或细胞外。
例子包括血红蛋白、肌红蛋白等。
三、结构与功能关系蛋白质结构决定了它的功能，改变结构通常也会影响到它的功能。
类似地，蛋白质的功能也可以通过调节结构来实现。
其方法包括改变氨基酸序列、改变外界条件以及调节与其他分子之间的相互作用等。
总之，蛋白质的结构和功能非常复杂，并且是相互关联的。
因此，对蛋白质进行深入的研究有助于更好地了解生命起源和生命体系的机制，也对制药、医学等领域的发展有重要意义。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中一类重要的生物大分子，它不仅在细胞中发挥着结构支持的作用，在身体健康、免疫系统、酶催化等方面也扮演着重要的角色。
蛋白质的结构非常复杂，由由氨基酸组成的多肽链所构成。
氨基酸是蛋白质的基本构建单元，每个氨基酸分子由一个中心碳原子与一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成。
侧链基团的特性决定了氨基酸的属性，如极性、疏水性等。
一般而言，蛋白质的主要级别包括了四个层次，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性顺序，即多肽链的序列。
二级结构是指具有规则重复模式的局部折叠，其中最常见的是α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指多肽链在空间上的折叠方式，由氨基酸之间的相互作用所决定。
最后，四级结构是指由多个多肽链相互作用而形成的复合体。
蛋白质的结构对其功能起到了至关重要的作用。
首先，蛋白质的结构决定了其拥有多种功能。
例如，一些蛋白质具有酶活性，可以催化化学反应。
这是由于蛋白质的结构所提供的理想的活性中心，使其与底物结合形成复合物，从而降低反应能垒，加速化学反应的进行。
此外，蛋白质的结构也决定了它们的能力来与其他分子相互作用，如激素和受体之间的相互作用，或抗体与抗原之间的特异性结合。
其次，蛋白质的结构对其稳定性和折叠性起到了重要作用。
蛋白质的折叠状态是由其氨基酸序列和相互作用所决定的。
在正常情况下，蛋白质的结构是稳定的，但当蛋白质结构发生改变时，如突变，可能导致蛋白质失去原有的功能，甚至突变蛋白质可能会引起一些疾病。
此外，蛋白质的折叠性也影响着其在细胞中的定位和定向输送，因为只有正确折叠的蛋白质才能被正确地定位到细胞中的特定位置。
最后，蛋白质的结构还决定了其与其他分子的相互作用，并影响其在细胞内外的生理功能。
蛋白质通过与其他分子的结合来实现这些功能。
例如，血红蛋白是一种运输氧气的蛋白质，其结构使其能够与氧气结合，并在肺和组织之间进行运输。
另一个例子是抗体，它是一种免疫系统中的蛋白质，能够与抗原结合以中和病原体，从而保护机体免受疾病的侵害。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的宏观分子之一，是维持生命活动的基础。
它们在细胞结构、代谢调节、免疫和信号传递等方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能是相互关联的，不同的蛋白质结构决定了它们的功能。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列方式。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，组成了蛋白质的一级结构。
一级结构对蛋白质的性质和功能起着决定性作用。
二级结构是指多肽链上相邻的氨基酸通过氢键形成的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋的螺旋结构，其中氢键固定螺旋的形成。
β-折叠是由平行或反平行的β链排列而成，通过氢键连接起来形成稳定的结构。
三级结构是指蛋白质中氨基酸侧链的相互作用所形成的立体结构。
它由非共价键和共价键相互作用而形成。
非共价键主要包括氢键、疏水作用、电荷作用等。
这些相互作用使蛋白质折叠成特定的立体结构。
四级结构是指多个多肽链相互作用而形成的复合物。
蛋白质可以由单个多肽链组成，也可以由多个多肽链组成。
四级结构对于蛋白质的功能起着重要作用，它决定了多肽链之间的相互作用和空间结构。
蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的蛋白质具有不同的功能，包括催化反应、传输物质、结构支持、免疫调节等。
催化反应是蛋白质最常见的功能之一、酶是一类具有催化反应的蛋白质，它们能够加速生物体内化学反应的速率。
酶通过与底物结合形成酶底物复合物，使底物分子转变为产物，然后释放产物，完成催化反应。
传输物质是蛋白质的另一个重要功能。
例如，血红蛋白是一种负责将氧气从肺部运输到全身组织的蛋白质。
血红蛋白通过与氧气结合形成氧合血红蛋白，然后将氧气释放给组织细胞。
蛋白质还担负着结构支持的功能。
例如，胶原蛋白是一种主要存在于结缔组织中的蛋白质，它能够提供组织的结构框架，并增加组织的强度和柔韧性。
免疫调节是蛋白质的另一个重要功能。
抗体是一类能够与抗原特异性结合的蛋白质，它们能够识别并结合入侵病原体或异常细胞，并协助免疫系统清除它们。
请从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述
请从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述
蛋白质的结构与功能之间存在着千丝万缕的关系，因其结构决定了其功能。
下面从四个方面举例说明其关系。
1. 结构决定功能：抗原蛋白由4个多肽链组成，在抗体与抗原结合时，抗原蛋白的定位结构比抗体识别更为重要，因为它定义了抗体的结合部位，从而决定了其功能。
2. 蛋白质功能取决于二级结构：多肽链构成的蛋白质在协同作用下，形成具有不同活性位点的三维结构，而活性位点是蛋白质完成功能必不可少的要素，因此二级结构可以决定蛋白质的功能特征。
3. 装配结构决定功能：从某些病毒的足部结构来看，即使每个蛋白质都在正确的活性位点上，这些位置上的蛋白质也可能没有装配成正确的结构，从而导致缺失因子的发现。
因此，装配结构也显示出蛋白质的功能特征。
4. 细胞内部蛋白质的结构与功能密切相关：特定蛋白质需要特定包裹结构才能穿过表面膜进入细胞内部，并实现其功能。
例如，存在于细胞膜上的钙调节蛋白Calmodulin就具有一种特殊的螺旋结构，可以与具有类似结构的钙离子结合。
因此，细胞内部蛋白质的结构有助于它们起到特定功能。
蛋白质的结构与功能
Cys Tyr Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg Gly NH2
牛加压素
多肽的表示方法
• N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 • C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
一种生物活性肽
• 谷胱甘肽（GSH）
谷胱甘肽
• 参与细胞的氧化还原作用 • 保护某些Pro.的活性巯基
高级 结构
高级结构涵盖了分子中每一个原子在空间中 的相对位置
一、蛋白质的一级结构
定义 蛋白质的一级结构指蛋白质分子中氨基酸的
排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学 功能的基础。
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空 间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
这样的检测方法有什么弊端?
• 三聚氰胺事件
二、蛋白质的基本组成单位
蛋白质是高分子化合物，水解可以生成 小分子化合物。
彻底水解后发现其基本组成单位是氨基 酸（animo acid， AA，aa）。
（一）氨基酸的命名
（二）氨基酸的结构特点
Ala
蛋白质水解所得的都是α-氨基酸
L-α-氨基酸组成天然蛋白质
• 变性的蛋白易于沉淀 • 沉淀的蛋白不一定变性,e.g.盐析
• 蛋白质的凝固作用(protein coagulation)
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比 较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和 强碱中。
四、蛋白质的紫外吸收性质
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪 氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特 征性吸收峰。蛋白质的OD280与其浓度呈 正比关系，因此可作蛋白质定量测定。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体中最重要的物质，它们是实现生命活动的机械基础，负责细胞内所有各种化学反应。
蛋白质可以按其结构和功能分为两类：结构性蛋白质和功能性蛋白质。
结构性蛋白质是构成细胞器，参与细胞代谢反应和信号传递，进行细胞间作用的蛋白质。
结构性蛋白质的主要功能是形成细胞的结构，它们的重要性在于控制细胞的功能和运作。
例如，细胞膜上的载脂蛋白家族蛋白可以提供必要的细胞膜结构，从而支持细胞活动和保持细胞完整性。
功能性蛋白质是细胞内产生的有机物，由氨基酸残基组成，用于参与特定生理功能。
功能蛋白质可以分为酶，转录因子，调节因子，抗原和受体等多种类别。
酶是功能性蛋白质中最重要的一类，它们起着催化作用，参与细胞中的许多生理反应，如代谢，合成，分解，抑制等。
同时，酶还能够监控细胞中物质的浓度，保持其稳定性。
转录因子是细胞遗传活动的主要调节因子，可以通过识别DNA序列并激活和抑制基因表达，将遗传信息转换为细胞复杂的生物功能。
它们可以参与细胞分化，发育，表观遗传学的调节，以及对环境变化的响应。
受体蛋白是生物体内最重要的一类蛋白，它能够识别外源信号分子，并刺激细胞进行相应的生理反应。
受体的作用是非常复杂的，它们可以作为药物的靶点介导药物的作用，又可以参与植物抗病虫的过程，激活植物免疫系统。
蛋白质是生物世界中最重要的物质，其结构和功能构成了生物体的主要机制，并为它们提供了各种活动可能。
蛋白质的结构包括了大分子结构，细胞器结构，以及与蛋白质相互作用的分子结构。
它们的功能包括维持外部环境的稳定，承载信息，参与激素的分泌，控制细胞器的构建和功能，参与细胞的新陈代谢和信号转导，促进细胞特界的建立，维护细胞完整性和水平的划分等。
经过几个世纪的研究，对蛋白质的结构及其基本功能取得了显著进展。
研究人员已经开发出一系列可以检测活细胞内蛋白质形成的技术，从而更好地理解蛋白质如何实现其功能。
未来，研究人员将深入研究蛋白质的特殊功能，并开发新的抗病毒药物，以改善人类的健康。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命中最重要的分子之一，它们的结构和功能都很复杂。
蛋白质是由氨基酸组成的大分子，在细胞中扮演着许多角色。
它们不仅是细胞的工人，还参与了免疫系统、调节细胞生长、运输物质和甚至是能量储备等方面，是细胞创造、维持和修复的基本砖块。
在这篇文章中，我们将讨论蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个层次：原位序列、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原位序列原位序列是蛋白质的基本组成单元，也是蛋白质分子的最小单位。
它是由20种氨基酸构成的，每个氨基酸都有不同的功能和特性，它们按照一定顺序排列，形成了蛋白质的原位序列。
不同的原位序列决定了不同的氨基酸组合，进而决定了蛋白质的特殊性质。
2. 二级结构二级结构是蛋白质的一个重要特征。
它是由氨基酸间的氢键组成的，可以进一步分为α 螺旋、β 折叠和无规卷曲。
α 螺旋是由一个长链蛋白质自旋而成的，氢键是在螺旋的共面中发生的。
这种结构在具有大量丙氨酸和谷氨酰胺的蛋白质中较为普遍。
β 折叠是由一条或几条分支链组成的，它们在共同的平面上排列，由氢键连接在一起。
这种结构在具有大量丝氨酸和β-转移酶的蛋白质中较为普遍。
无规卷曲的结构没有规则的结构，不稳定，通常作为蛋白质的可变区域。
3. 三级结构三级结构是由二级结构之间的氢键组成的，这些氢键在空间上形成了复杂的交织网络。
这种结构决定了蛋白质的终极形态和功能。
4. 四级结构四级结构是由多个蛋白质分子组成的复合物组成的，它们可以是通过共价键连接在一起，也可以是通过非共价键连接在一起。
这种结构决定了蛋白质在细胞内的组织和转运。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能非常多样，可以用于许多生命系统中。
它们可以作为酶、荷尔蒙、抗原、细胞骨架等。
1. 酶酶是最重要的蛋白质之一，它们调节生化反应并使其加速。
人类身体中有成千上万的酶，尤其是消化酶和代谢酶。
它们将食物和其他物质分解为能量和其他基本单元，并将它们输送到不同的细胞中。
生物化学-蛋白质的结构与功能
• 变性的本质： —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
• 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质 表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原 有的构象和功能，称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态，有催化活性 尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
H2C CH2
C H2
2. 极性中性氨基酸
C CH2 CH COO 色氨酸
蛋白质的结构及其生物功能
蛋白质的结构及其生物功能蛋白质被认为是生命的基本单位之一，它们构成细胞内的网络并执行各种生物学功能。
这种生物分子由氨基酸单元组成。
氨基酸是有机分子，它们包含着大量的可变组分，从而衍生出成千上万不同的蛋白质。
进一步了解蛋白质的结构及其生物功能可以帮助我们深入研究生命的奥秘。
一、蛋白质的结构蛋白质分子可以被描述为一种多级结构。
它们通常由单一或多个多肽链组成，这些多肽链由氨基酸单元序列构成。
在这个序列中，氨基酸被按照特定的顺序排列。
这种排列决定了最终的蛋白质结构和功能。
蛋白质分子的结构有三个级别可以描述。
第一级别是氨基酸序列，它决定了蛋白质分子的所有二级、三级和四级结构。
第二级别是二级结构，它是由氢键相互作用形成的。
目前已知的二级结构形式有α-螺旋和β-折叠。
第三级别是由氢键，离子相互作用，范・德・华力相互作用，疏水相互作用等相互作用形成的三维结构。
第四级别是由多个多肽链相互作用形成的超级分子。
二、蛋白质的生物功能蛋白质分子在生物学中扮演着许多重要角色。
它们在细胞内完成的许多任务包括调节代谢过程，储存和传递信息，催化化学反应，维持细胞形态，运输生物分子，免疫反应和许多其他任务。
这些生物功能取决于它们的结构以及它们与其他分子之间的相互作用。
蛋白质分子的结构影响其生物功能。
比方说，两个单独的蛋白质可以通过它们表面上的氨基酸残基相互作用。
这种相互作用有助于调节蛋白质的活性，而这种活性很可能影响最终生物功能。
因此，相互作用力和蛋白质结构的研究非常重要。
三、基于蛋白质结构的生物医学研究目前，研究人员可以利用X射线衍射，核磁共振等技术对蛋白质的结构进行研究。
这种研究有助于鉴定治疗疾病所需的化合物，并加以改进。
通过模拟不同组分之间的相互作用，可以进一步了解蛋白质分子的生物医学特性。
除了对新药研究的支持以及新材料的开发，研究蛋白质分子的结构和功能也对姐妹领域产生了一些影响。
比方说，它影响着分子制造，化学生物学，计算生物学和天然产物发现等方面。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能
蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。
蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫做脱水缩合。
通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫做肽键。
由肽键连接形成的化合物称为肽。
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
蛋白质的`生理功能
1、蛋白质是建造和修复身体的重要原料，人体的发育以及受损细胞的修复和更新，都离不开蛋白质。
2、蛋白质也能够被水解为人体的生命活动提供更多能量。
通常说道，蛋白质约占到人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质的水解
蛋白质在酸、碱或酶的促进作用下出现水解反应，经过多肽，最后获得多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应当选准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部脱落。
蛋白质的结构与功能
第一章蛋白质的结构与功能一名词解释别构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
蛋白质变性由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，导致其天然构象部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失。
等电点在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸残基：肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。
亚基在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
二蛋白质平均含氮量是多少？有何意义？蛋白质的元素组成为C,H,O,N,S等含氮量为16% 其意义是蛋白质含量=含氮量/16%=含氮量*6.25三如何对氨基酸进行分类？氨基酸根据理化性质分为非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸碱性侧链氨基酸（精氨酸，赖氨酸，组氨酸）酸性侧链氨基酸（天冬氨酸，谷氨酸）芳香族氨基酸（苯丙氨酸，酪氨酸，色氨酸）四何谓蛋白质一至四级结构？维持其稳定的化学键分别是什么？蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序氢键和二硫键蛋白质分子的二级结构：指蛋白质分子中某一肽链的局部主链空间结构。
氢键上下两册一个氨基酸残基的C=O与第四个残基的N-H之间形成氢键，从而使结构稳定蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
疏水键，离子键，氢键，van der waals力蛋白质的四级结构：亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布,并以非共价键相链接,这种蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
在体内有许多蛋白质含有2条或2条以上多肽链,才能全面地执行功能.没一条多肽链都有其完完整的三级结构,称为亚基（subunit）。
氢键盐键五举例论证蛋白质结构和功能之间有何关系？蛋白质的一级结构是高级结构与功能的基础1一级结构是空间构象的基础蛋白质以及结构决定蛋白质的空间结构或构象，蛋白质的空间结构或构想决定蛋白质的功能由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生物体内一类至关重要的大分子，它在细胞的组成和功能中起着关键作用。
蛋白质的结构与功能紧密相连，不同的结构决定了不同的功能。
本文将探讨蛋白质的结构和功能，并讨论它们之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
蛋白质由多个氨基酸通过肽键连接而成，不同的氨基酸序列决定了蛋白质的种类和特点。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸链的局部折叠形式，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。
α-螺旋是一种右旋螺旋状结构，由氢键稳定。
β-折叠则是由氢键相互作用形成的折叠片段。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整体折叠形成的结构，包括了各种局部折叠的空间排列方式。
这种折叠方式是由氢键、离子键、范德华力等非共价键相互作用所决定的。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质亚基通过非共价键相互作用而形成的复合物。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，它们通过非共价键相互作用而形成一个稳定的四级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的工程师，具有多种重要功能。
1. 结构支持：蛋白质在细胞和组织的结构中起着支持的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等组织的重要组成部分，它给予这些组织形态和强度。
2. 酶催化：蛋白质可以作为酶，在生物化学反应中充当催化剂，加速反应速率。
例如，消化酶在消化系统中分解食物，酶催化使得这些反应在生物体内快速进行。
3. 运输传递：某些蛋白质可以作为搬运工，运输分子和离子到细胞内或细胞间。
例如，血红蛋白在红细胞中运送氧气到各个组织和细胞。
4. 免疫防御：抗体是一类特殊的蛋白质，具有识别和中和外来抗原的能力，参与免疫反应，保护机体免受感染。
5. 调节信号：许多蛋白质可以作为信号分子，参与细胞内的信号传导，调节基因表达和细胞功能。
例如，激素通过与细胞内的蛋白质结合，触发一系列信号传递路径。
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第一章蛋白质的结构与功能一、选择题1．下列哪种蛋白质为单纯蛋白质A.肌红蛋白B．细胞色素c C．单加氧酶D．血红蛋白E．血清清蛋白2．蛋白质的基本组成单位是A.肽键平面B．核苷酸C．肽D．氨基酸E．碱基3．一个生物样品的含氮量为5%，它的蛋白质含量为A.8.80%B.12. 50%C.16.0%D.38.0%E.31.25%4．在生理条件下，下列哪种氨基酸残基的侧链所带的正电荷最多A. Cys B，Glu C Lys D．Thr E．Gly5．含有两个羧基的氨基酸是A. LysB.AsnC.GlnD. GluE.Cys6．下列哪种氨基酸为环状亚氨基酸A.GlyB.ProC.TrpD.TryE.Lys7．下列哪一物质不属于生物活性肽A.胰高血糖素B．短杆菌素s C，催产素D．胃泌素E．血红素8．下列哪种氨基酸为含硫氨基酸A.TrpB.ThrC.PheD. MetE.Pro9．蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于A．含硫氨基酸的含量B．肽链中的肽键C．碱性氨基酸的含量D．芳香族氨基酸的含量E．脂肪族氨基酸的含量10．蛋白质合成后修饰而成的氨基酸是A.脯氨酸B．胱氨酸C．赖氨酸 D.蛋氨酸E．夭冬氨酸11.下列哪种氨基酸为非编码氨基酸A．半胱氨酸B．组氨酸C．鸟氨酸D．丝氨酸E．亮氨酸12．关于构成蛋白质的氨基酸的叙述，下列哪项是正确的A.除Gly外均为D构型B．除Gly外均为L构型C．只含有α-氨基和α-羧基D．均有极性侧链E．均能与双缩脲试剂呈紫色反应13．下列有关肽的叙述，错误的是A．肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物B．组成肽的氨基酸分子都不完整C．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线D．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质E．根据N-末端数目，可得知蛋白质的亚基数14．以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子A.甘氨酸B．丝氨酸C．半胱氨酸 D.苏氨酸E．丙氨酸15．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．丝氨酸 B.瓜氨酸C．色氨酸 D.异亮氨酸E．羟脯氨酸16．下列氨基酸中，只含非必需氨基酸的是A.碱性氨基酸B.含硫氨基酸c．支链氨基酸D．芳香族氨基酸E．酸性氦基酸17.多肽链中主链骨架的组成是A.-CNHOCNHOCNHO-B. -NCCNNCCNNCCH-C.-CHNOCHNOCHNO-D.-CONHCCONHCCONH-E.-CNOHCNOHCNOH-18．在以下混合蛋白质溶液中，各种蛋白质的pI分别为4.3、5.0、5.4 、6.5 、7.4，电泳时欲使其都泳向正极，缓冲溶液的pH应该是A. pH4.1B.pH5.2 CpH6.0 D.pH7.4 E.pH8.l19．维持蛋白质分中α-螺旋的化学键是A．肽键 B.疏水键 C.氢键D．二硫键E．离子键20.维持蛋白质分子β-折叠的化学键是A．肽键 B.疏水键 C.氢键 D.二硫键E．离子键21．关于α-螺旋的叙述，下列哪项是正确的A.又称随机卷曲B．柔软但无弹性 C.甘氨酸有利于α-螺旋的形成D．只存在于球状蛋白质中 E.螺旋的一圈由3.6个氨基酸组成22．含有78个氨基酸的α一螺旋的螺旋长度是A. 26. 52nmB.11.7nmC.28.08nmD.14.04nmE.20. 72nm '23．关于蛋白质等电点的叙述，下列哪项是正确的A.在等电点处，蛋白质分子所带净电荷为零B．等电点时蛋白质变性沉淀C.不同蛋白质的等电点不同D.在等电处，蛋白质的稳定性增加E．蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无关24 .蛋白质在280nm处有最大的光吸收，主要是由下列哪组结构引起的A．组氨酸的咪唑基和酪氨酸的酚基 B.酪氨酸的酚基和色氰酸的吲哚环C．酪氨酸的酚基和苯丙氨酸的苯环 D.色氩酸的吲哚环和笨丙氨酸的苯环E．苯丙氨酸的苯环和组氨酸的咪唑基25．关于蛋白质二级结构的描述，错误的是A. 每种蛋白质都有二级结构形式B．有的蛋白质几乎全是β-折叠结构C．有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构 D.几种二级结构可同时出现于同一种蛋白质分子中E.大多数蛋白质分子中有β-转角和三股螺旋结构26．下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点A.天然蛋白质多为右手螺旋B．多肽链充分伸展C.每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nmE.稳定α-螺旋的化学键是氢键a27．蛋白质在电场中移动的方向取决于A．蛋白质的分子量和它的等电点 B.所在溶液的pH值和离子强度C．蛋白质的等电点和所在溶液的pH值D．蛋白质的分子量和所在溶液的pH值E.蛋白质的等电点和所在溶液的离子强度28．关于蛋白质中β-折叠的叙述，下列哪项是正确的A.β-折叠中氢键与肽链的长轴平行B．氢键只在不同肽键之间形成C.β- 折叠中多肽链几乎完全伸展E．甘氨酸及丙氨酸不利于β-折叠的形成29．蛋白质变性A.由肽键断裂而引起B．都是不可逆的C.可使其生物活性丧失D．可增加其溶解度E．以上都不对30．蛋白质的一级结构是指A-蛋白质中的无规卷曲B．蛋白质分子的无规卷曲C.蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接D.蛋白质分子内氨基酸的排列顺序E.蛋白质分子内的二硫键31.关于蛋白质亚基的描述，正确的是A．一条多肽链卷曲成螺旋结构B．两条以上多肽链卷曲成二级结构C．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质D．每个亚基都有各自的三级结构E. 以上都不对32.蛋白质中次级键不包括A. 疏水键B. 二硫键C．离子键 D.氢键 E.盐键33.关于蛋白质结构的叙述，下列哪项是正确的A.多肽链的折叠、盘曲主要靠肽键来维持B．肽单元属于二级结构C.凡有三级结构的蛋白质均有生物活性D．具有四级结构血红蛋白具有别构效应E.内部氢键的形成是驱动蛋白质多肽链折叠、盘曲的主要动力．34.对具有四级结构的蛋白质进行分析时A.只有一个自由的α-羧墓和一个自由的α-氨基B.只有自由的α-羧基，没有自由的α-氨基C.没有自由的α-羧基，只有自由的α-氨基D．既没有自由的α-羧基，又没有自由的α-氨基E．有一个以上的自由α-羧基和自由α-氨基35．蛋白质变性会出现下列哪种现象A．易被蛋白酶水解 B.无双缩脲反应C．粘度降低D.溶解度增加E．分子量改变36．关于蛋白质变性的叙述，下列哪项是正确的A．蛋白质变性并非绝对不可逆B．变性后仍能保留一定的生物活性C．在280nm处出现增色效应D．变性后蛋白质的疏水基团进入蛋白分子的内部E.变性后蛋白质变得难以消化37.蛋白质变性的实质是由于下列哪种键被破坏A.盐键B．肽键c．氢键 D.疏水键E.次级键38．蛋白质变性是由于A．肽键断裂，一级结构遭到破坏B．蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰C．蛋白质分子沉淀 D.次级键断裂，天然构象解体E.多肽链的净电荷等于零39.关于蛋白质变性的叙述，下列哪项是正确的A.有机溶剂使蛋白质变性主要是由于妨碍离子的相互作用B.尿素可使蛋白质变性C．变性是一个非协同过程D.变性是在所加变性剂的很窄浓度范围内突然发生的E.变性只破坏蛋白质的三四级结构，二级和一级结构未被破坏40.下列哪种技术既可以分离蛋白质又可以测定其分子量A.亲和层析B.超速离心C.透析D.离子交换层析E.醋酸纤维素薄摸电泳41.下列哪种分离纯化蛋白质的技术是根据溶解度的不同A.凝胶过滤B.超滤法C.有机溶剂分级法D.离子交换层析E.区带电泳42.蛋白质对紫外线的最大吸收波长是A. 320nmB. 260nmC. 280nmD. 190nmE.220nm43.有关血红蛋(Hb)和肌红蛋白(Mb)的叙述不正确的是A.都可以和氧结合，但结合曲线不同B. Hb和Mb都含铁C.都是含辅基的结合蛋白D.都具有四级结构形式E.都属于色蛋白类44.下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的A.胶体性质B.两性电离性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应45.分子病主要是哪种结构异常A.—级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.空间结构46.可被胰蛋白酶水解的三肽是A.Phe-Ala-ArgB. Asp - Met - AlaC. Met - Gln - ProD. Pro-Arg-MetE. Phe — Ala — Met47.Hb在携带O2的过程中，引起构象改变的现象称为A.变构剂B.协同效应C.变构效应D.变构蛋白E.以上都不是48.氨基酸在等电点时具有的特点是A.带正电荷B.带负电荷C.在电场中不泳动D.溶解度最大E.以上各项都是49.有活性的肌红蛋白是A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.空间结构50.维系蛋白质四级结构稳定的主要化学键是A.盐键B.疏水作用C.氢键D.二硫键E.Van der waals 力51.胰岛素分子A链与B链的交联是靠A.氢键B.二硫键C.盐键D.疏水键E.Van der waals 力52.蛋白质所形成的胶体颗粒在下列哪种条件下不稳定A.溶液pH值大于plB.溶液pH值小于pIC.溶液pH值等于plD.溶液pH值等于7.4E.在水溶液中53.蛋白质溶液的稳定因素是A.蛋白质溶液的粘度大B.蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥C.蛋白质分子表面带有水化膜D.蛋白质溶液属于真溶液E.以上都不是54.能使蛋白质沉淀的试剂是A．浓盐酸 B.硫酸铵溶液 C.浓氢氧化钠溶液D.生理盐水E.以上都不是55蛋白质分子构象的结构单元是A.肽键B.氢键C.二硫键D.肽键平面E.氨基酸残基56.锌指结构是A.二级结构B.结构域C.模序D.三级结构E.四级结构57.蛋白质水化膜破坏时出现A.构象改变B.亚基聚合C.肽键断裂D.二硫键形成E.蛋白质聚集58.下列关于蛋白质结构叙述中不正确的是A. —级结构决定二、三级结构B.二、三级结构决定四级结构C. α-螺旋为二级结构的一种形式D.三级结构是指蛋白质分子内所有原子的空间排列E．无规卷曲是在一级结构基础上形成的59.依据肽键存在，用于蛋白质定量测定的方法是A.凯氏定氮法B. 酚试剂法C.茚三酮D.双缩脲法E.280nm紫外吸收法60.蛋白质的空间构象主要取决于A.肽链氨基酸的序列B. α-螺旋和β-折叠C．肽链中的氨基酸侧链 D.肽链中的肽键E．肽链中的二硫键位置61.盐析法沉淀蛋白质的原理是A.中和电荷，破坏水化膜B.盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.调节蛋白质溶液的等电点E.以上都不是62.变构作用发生在具有几级结构的蛋白质分子上A . —级B .二级 C.超二级 D .三级 E.四级63.注射时用70%的酒精消毒是使细菌蛋白质A .变性 B.变构 C.沉淀 D.电离 E.溶解64.可使蛋白质低温沉淀而不引起变性的方法是加A. Pb2+B.Hg2+C.三氯醋酸D.生物碱试剂E.有机溶剂65.下列哪些因素防碍蛋白质形成α-螺旋结构A.脯氨酸的存在B.氨基酸残基的大的侧链C.酸性氨基酸的相邻存在D.碱性氨基酸的相邻存在E.以上各项都是二、填空题1. 蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的________基和另一氨基酸的________基连接而形成的。