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生物化学复习大纲
生物化学复习大纲生物化学复习第一章糖类 1、什么叫糖多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物。
一般构型：D 型四大类生物大分子：糖类、脂质、蛋白质和核酸 2、分成哪几类单糖：是不能被水解成更小分子的糖类，也称简单糖，如葡萄糖、果糖、核糖和丙糖（三碳糖）、丁糖（四碳糖）、戊糖（五碳糖）、己糖等（六碳糖）。
寡糖（低聚糖）：能水解产生少数几个单糖的糖类，如麦芽糖、蔗糖、乳糖（水解生成2分子单糖，称双糖或二糖）和棉子糖（水解生成3分子单糖）。
多糖：是水解时产生20个以上单糖分子的糖类，包括同多糖（水解时只产生一种单糖或单糖衍生物）如淀粉、糖原、壳多糖等；杂多糖（水解时产生一种以上的单糖或/和单糖衍生物）如透明质酸、半纤维素等。
3、单糖的开链结构离最远的—OH 在左边的是L 型；在右边的是D 型 D 型和L 型是一对对映体Fischer 投影式表示单糖结构竖线表示碳链；羰基具有最小编号, 并写在投影式上端；一短横线代表手性碳上的羟基。
单糖的差向异体：这种仅一个手性碳原子的构型不同的非对映异构体称为差向异构体 4、单糖的环状结构α-异构体：半缩醛羟基与氧桥在同侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链同侧β-异构体：半缩醛羟基与氧桥在异侧；或半缩醛羟基与C5上的羟基在链异侧。
β-D-(+)-吡喃葡萄糖β-D-(+)-呋喃葡萄糖α-D-呋喃葡萄糖α-D-吡喃葡葡萄糖C-2差向异构C-4差向异构体Fischer式转换Haworth式α-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖β-L-吡喃葡萄D-型：CH2OH在环上方；L-型：CH2OH在环下方。
D-型糖中：α-异构体：半缩醛羟基在环的下方；β-异构体：半缩醛羟基在环的上方。
L-型糖中：情况相反。
β-D-呋喃果糖α -D-呋喃果糖β-D-呋喃葡萄糖D-吡喃葡萄糖β-D-吡喃葡萄糖α-D-吡喃葡萄糖5、单糖的性质（1）物理性质旋光性：当平面偏振光通过手性化合物溶液后，偏振面的方向就被旋转了一个角度。
20122013西农生物化学复习提纲1
生物化学复习题C1绪论什么就是生物化学?C2氨基酸1、写出20个基本氨基酸的单字符、三字符。
2、根据结构特点对氨基酸进行分类。
3、写出人体的十个必需氨基酸。
4、计算氨基酸等电点pl（酸性氨基酸、碱性氨基酸、不带电氨基酸）。
5、写出下列符号的中文名称：DNFB/FDNB、DNP —AA、PITC、PTH —AA、DNS-CI6 名词解释:茚三酮反应、San ger反应、Edman反应、简单蛋白、结合/缀合蛋白7、哪几种氨基酸在紫外光区有特征光吸收，最大吸收峰出现在多少波长？C3蛋白质的共价结构1、说明凯氏（Kjedahl）定氮法的原理。
2、说明蛋白质的分类。
3、名词解释:肽与肽键、共价主链、氨基末端、羧基末端、同源蛋白质4、写出下列符号的中文名称：GSH、GSSG、MS5、说明蛋白质的化学结构/共价结构与一级结构的区别。
6 说明蛋白质测序的一般步骤。
C4蛋白质三维结构1、名词解释:肽单位/平面、©、书角、拉氏（构象）图、anfinsen原理、单体蛋白、寡/多聚蛋白、亚基2、比较下列概念：构型与构象、超二级结构与结构域（motif&domain）3、写出下列符号的中文名称:PDI、PPI、SDS、NMR、HPLC、IEF、PAGE4、说明研究蛋白质构象的方法与维持蛋白构象的作用力有哪些。
5、说明蛋白质的结构层次。
6 说明蛋白质二级结构主要有哪些，并举出实例。
C 5蛋白质功能1、名词解释：Hill plot、Bohr effect、别构效应2、写出下列符号的中文名称：BPG、ELISA3、说明镰状细胞贫血病的分子机理。
4、举例说明蛋白质结构与功能的关系。
（肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能）C6蛋白质的重要性质1. 比较下列概念：等电点与等离（子）点、透析与超滤、盐析与盐溶、蛋白质的变性与复性、蛋白质的沉淀反应与变性2. 蛋白质分子量的测定方法有哪些？3. 说明常用的蛋白质定量方法及原理。
生物化学复习提纲
H
H
H OH
H OH
N
NH 2
鸟苷 （G）
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H H
尿苷 （U）
NH2 N
N
O
HN
CH3
O
N
CH2OH
O
H
H OH
H
H H
胞苷（C）
5、几种常见的核苷酸
NH 2 N
N
N
N
HOH2C 5'
O
4' H
H 1'
H O 3'
2'
H OH
O P O-
O-
3’-磷酸腺苷
3’-AMP
N
O
HN
CH3
NH2 N
CH3
O
N H
O
N H
NH2
N N
N
N H
O
N HN
H2N
N
N H
腺嘌呤
O N
HN
O
N
H
N H
黄嘌呤
O HN
N
鸟嘌呤
O
N
HN
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
N H
O
N
H
H N
O
N H
次黄嘌呤
尿酸
4、几种常见的核苷名称、结构
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H OH
NH2 N
N
腺苷 （A）
O
N NH
N
HOH2C
O
13、糖有氧分解中能量的产生及能量的计算？ 14、糖有氧分解代谢的重要意义？
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
西北农林科技大学考研《基础生物化学》考试大纲
西北农林科技大学研究生入学考试《基础生物化学》考试大纲一、课程性质和基本内容“基础生物化学”是生物学及相关专业的一门专业基础课，其基本知识和基本理论包括：生物大分子的结构与功能；生物能量的合成与贮存（糖脂代谢）；生物大分子前体的合成，遗传信息传递与大分子合成，代谢调节；现代分子生物学新领域及生物技术简介。
二、基本要求了解生物体的化学组成及化学变化，生命活动的化学本质及规律，初步掌握现代分子生物学的初步知识。
三、各章内容、重点和要求绪论掌握生物化学含义，生物化学发展简史，生物化学主要研究内容，发展现状以及与各学科的关系。
第一章核酸的结构与功能本章重点：初步介绍核酸生物功能，DNA分子结构和核酸主要理化性质，为进一步学习核酸代谢及核酸研究方法奠定基础。
要求掌握以下知识点：核酸的生物学功能，细菌转化实验，核酸的种类和分布、化学组成，细胞内游离核苷酸及其衍生物；DNA的分子结构，Chargaff规则，多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸残基的连接方式、排列顺序及表示方法，DNA一级结构测定原理，Watson-Crick双螺旋模式的要点和稳定双螺旋结构的力，双螺旋结构的多态性，三链DNA；tRNA的二级结构和三级结构，rRNA、mRNA的结构，核酸的理化性质及应用，核酸的变性、复性和分子杂交第二章蛋白质化学本章重点：蛋白质的分子结构，各结构层次之间联系，结构与功能的关系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
要求掌握以下知识点：蛋白质氨基酸的结构及分类、氨基酸的理化性质及应用；肽和肽键的结构及命名，重要的天然寡肽；蛋白质的分子结构：一级结构 测定方法；蛋白质的构象和维持构象的作用力；蛋白质的二级结构：多肽链折叠的空间限制；肽键性质；肽平面；二面角；蛋白质的构象单元蛋白质的三级结构：概念、特点、举例(肌红蛋白)；蛋白质的超二级结构和结构域：概念、实例蛋白质的四级结构：亚基和原体的概念；四级结构的概念；举例(血红蛋白)蛋白质结构与功能的关系：一级结构与功能的关系（一级结构的种属差异与分子进化(细胞色素C)、一级结构的变异与分子病(镰刀型贫血症)）；空间结构与功能的关系：RNase S的变性失活与复活；肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线。
生物化学复习提纲
第一章生物化学与细胞1. 真核生物、原核生物的定义，真核生物的最大特征2. 内质网、溶酶体、过氧化物体、乙醛酸循环体、液泡的功能第二章氨基酸和蛋白质一级结构一、氨基酸1. 多肽链的多样性的原因，氨基酸的结构分类、命名、三字母缩写、结构式2. 氨基酸按照极性的分类、必需氨基酸和非必需氨基酸3. 汉德森公式、等电点的定义和计算、缓冲区4. α-氨基的反应（醛、DNFB、丹磺酰氯、苯异硫氰酸酯），茚三酮反应5. 肽链的编号和命名方式6. 谷胱甘肽、缩宫素、血管升压素、胰岛素、阿斯巴甜的结构和功能二、蛋白质一级结构1. 盐析和透析的原理，柱层析（离子交换层析、凝胶层析和亲和层析）的原理，电泳分离（PAGE、SDS-PAGE、双向电泳）的原理2. 多肽链的N、C末端残基鉴定方法，氨基酸组成的测定方法、注意事项，氨基酸序列测定方法——Edman降解的原理3. 多肽裂解的方法（二硫键、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、梭菌蛋白酶、葡萄球菌蛋白酶、溴化氰）所识别的特定位点第三章蛋白质的三维结构一、概论1. 蛋白质结构的四个层次及其含义，蛋白质的物理特性分类二、二级结构1. α-螺旋的方向、螺距、每圈残基数、单个残基上升高度、稳定因素、常见蛋白质2. 特殊氨基酸对α-螺旋的影响、烫发原理3. β-折叠的残基长度、稳定因素、常见蛋白质，转角的结构、稳定因素4. 胶原蛋白的结构、螺距、每圈残基数、单个残基上升高度、稳定因素，坏血病的原因三、三级和四级结构1. 三级结构的稳定因素2. 超二级结构的含义、常见类型，结构域的含义，四级结构稳定因素、多亚基组成的优势四、蛋白质变性与折叠1. 稳定蛋白质结构的作用力，蛋白质变性的含义、因素2. 蛋白质折叠的途径、特征、其他辅助分子五、常见蛋白质1. 肌红蛋白和血红蛋白的结构、持氧个数、氧亲和性、氧合曲线、P502. 血红素辅基的配位机理，别构作用的含义3. 正协同性的含义，玻尔效应的解释、应用，BPG的作用机理、含量、影响4. 高原环境适应的体现，镰刀型细胞贫血症的病因、贫血原因5. 免疫的分类，抗体、多克隆抗体和单克隆抗体、免疫印迹法的概念第四章酶一、概论1. 酶的特异性的分类、酶的分类，酶催化的机制分类2. 酶活性、酶活性单位、比活、酶活性部位的概念，酶活性部位的特征、结合机理二、米氏方程1. 米氏方程的形式和双倒数形式，Km和Vmax的定义和含义，转化数的概念2. 双底物反应的机制3. 可逆抑制作用的分类、反应特征、动力学参数特征，不可逆抑制作用的灭活机理三、酶活性的影响因素1. pH和温度的影响方式2. 酶原、酶原激活的概念，丝氨酸蛋白酶的激活方式3. 别构作用的定义，别构酶的反应曲线，ATCase的别构调节途径，协同作用的模型4. 共价修饰调节的例子——磷酸化5. 同工酶的定义、LDH同工酶的介绍、生物学意义及应用，抗体酶的定义第五章辅酶与维生素一、概论1. 辅助因子的分类，金属酶和金属激活性酶的区别，辅酶的分类2. 维生素的分类二、各种辅酶的介绍1. NAD+和NADP+，FMN和FAD，辅酶A，硫胺素焦磷酸，磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，生物素，四氢叶酸，腺苷钴胺素和甲基钴胺素，硫辛酰胺的结构、（维生素）前体、角色、作用、涉及的病变三、各种维生素的介绍1. 维生素C、A、D、E和K的结构、作用，涉及的病变第六章糖一、单糖1. 单糖分类、最简单的单糖、D型糖的结构、变旋现象的概念2. 葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖的α、β结构，Fehling试剂和Tollens试剂的组成二、二糖和多糖1. 麦芽糖、纤维二糖、乳糖、蔗糖的糖苷键类型2. 淀粉的糖苷键分类，螺旋构型，变色机理，相应的分解酶3. 糖原的结构，与淀粉的区别4. 纤维素的结构，分子链构型，分解酶5. 结构多糖的分裂、复合糖的分类、真菌和细菌细胞壁的组成6. 血型抗原的成分、机制第七章脂和生物膜一、概论1. 脂的定义、分类，生物膜脂的成分，脂肪酸的命名二、膜脂1. 三酰甘油：皂化数的定义，甘油磷脂的结构、主要成员2. 鞘脂的结构、主要成员，胆固醇的结构特征、作用三、生物膜1. 流动镶嵌模型的定义，膜蛋白的分类、各自位置、结合方式、分离方式2. 膜的流动性的含义、影响因素四、跨膜转运1. 被动转运的概念、载体分类，载体的各自结构、功能、举例2. 主动转运的概念、转运类型，Na+-K+ ATP酶的功能、意义第八章核酸一、核苷酸1. 核酸的功能，五种碱基的结构，糖苷键的位置，核酸的一级结构二、DNA的结构1. Chargaff法则，双螺旋结构要点，螺旋的结构参数，稳定因素、最重要因素、影响因素2. 松弛型DNA的含义，超螺旋公式，拓扑异构酶的分类、作用方式三、DNA合成技术1. DNA变性、复性的概念，增色效应的概念、原因，熔解温度的定义、意义、影响因素2. 变性、复性的过程，减色效应的概念，杂交的定义3. 核酸酶的定义、分类（底物、切割部位）4. 限制性内切核酸酶的含义、功能、来源、切口类型及其定义5. DNA核苷酸序列测定的过程，重组DNA技术的概念、关键步骤，导入宿主细胞的方法6. PCR的概念、酶和引物的类型、步骤第九章DNA复制一、概述1. DNA复制的底物、引物、生长机制、能量来源、复制特点（3），半不连续复制的过程二、原核生物的DNA复制1. 三种DNA聚合酶及其主要功能、生理活性2. 原核生物的DNA复制过程（DNA回旋酶、解旋酶、SSB、引物合成酶、DNA聚合酶3、DNA聚合酶1、DNA连接酶、Tus抗解旋酶、DNA拓扑异构酶4）三、真核生物的DNA复制1. 三种DNA聚合酶及其主要功能，与原核生物复制的不同点，端粒的合成方式2. 逆转录的定义，逆转录酶的生物活性，逆转录病毒的侵染过程，逆转录过程四、DNA修复1. DNA损伤和突变的不同，DNA修复的分类、各自的修复过程、使用的酶、典型例子第十章RNA复制一、概述1. 基因的定义，转录的产物、延伸方向，DNA双链模板的分类2. RNA合成和DNA合成的区别二、原核生物转录1. 启动子、操纵子的概念，启动子的碱基特点，转录的过程2. 转录起始的步骤，σ亚基的功能；转录延伸的过程，转录终止的机制3. 转录调控的分类；阻遏作用的操纵子名称、机理、诱导物举例4. 分解代谢物抑制作用的操纵子名称、机理、生理意义、激活方式5. 弱化作用的操纵子名称、阻遏蛋白的调控方式、弱化作用的调控方式三、真核生物转录1. 与原核生物的最大差别2. 转录mRNA的最主要的酶，转录因子的概念，TATA框的意义四、RNA初级转录物的加工1. 需要进一步加工的初级转录物，内含子的4种剪接类型、辅助因子、分布位置2. 1型、2型内含子的剪接过程，真核生物mRNA——第三种内含子的剪接过程第十一章蛋白质合成一、概述1. 密码子、术语密码子、无义密码子、简并性、同义密码子、密码子第三碱基简并性2. 密码子的读写方向，起始终止密码子的碱基，移码突变的含义二、tRNA1. tRNA的结构特征（臂、环），稳定因素2. tRNA的反密码子方向、配对方式、摆动位置，同工tRNA的概念，tRNA的最少数目3. 氨酰-tRNA的合成方程式、个数，第二套遗传密码，氨酰-tRNA合成酶的功能三、原核生物的翻译1. 核糖体的组成、位点，SD序列的概念，起始tRNA分子的结构2. 起始复合物的组成、组装过程，总的ATP消耗量第十二章代谢导论一、概论1. 代谢反应的分类，共同的分解代谢化合物，代谢途径的区室化的概念、意义2. 线粒体、胞质溶胶中的代谢反应3. 代谢调控的途径二、热力学公式1. 标准状态的重新定义2. △G0‘与K的关系，△G0’与△G的关系，能斯特公式，△G0‘与E0’的关系第十三章糖酵解一、概述1. 葡萄糖的三条代谢途径；糖酵解的定义、酶数、反应位置、能量变化、反应式二、糖酵解1. 十步反应的概述（酶、反应、是否产生ATP、是否有Mg2+参与、是否不可逆）2. 葡萄糖转化为甘油醛-3-磷酸时的C原子位置，砷酸盐的毒理3. 底物水平磷酸化的定义，2,3-BPG的合成；糖酵解的三个调控酶及其调控方式三、丙酮酸、其他单糖的代谢1. 酒精发酵的定义、酶、反应式、总反应式；乳酸发酵的定义、酶、反应式、总反应式2. 乳酸的代谢方式，巴斯德效应的定义3. 果糖、半乳糖、甘露糖的关键酶、主要代谢反应、代谢场所、涉及的病变第十四章柠檬酸循环一、乙酰CoA的合成1. 细胞呼吸作用的三个阶段；乙酰CoA的酶、位置、反应式、能量变化、反应的调控二、柠檬酸循环1. 8步反应的酶、反应式、是否是氧化还原反应、底物水平磷酸化、位置2. 柠檬酸循环的能量产出、总反应式，甘油磷酸途径和苹果酸穿梭途径的不同点3. 1分子葡萄糖有氧代谢ATP净产生数；柠檬酸循环调控的关键酶、激活剂、别构抑制剂三、乙醛酸循环1. 乙醛酸循环的定义、位置，乙醛酸循环涉及的氨基酸、重要中间产物、反应式第十五章糖原代谢、糖异生和戊糖磷酸途径一、糖原降解与合成1. 糖原降解的位置、产物、降解开始位置、需要的酶、涉及反应、糖原代谢的能量变化2. 糖原合成的位置、需要的酶、能量提供者、引物二、糖异生1. 糖异生的位置、三个旁路、各自的关键酶、调控方式、能量变化、酶的位置2. 糖异生的反应式、总的能量变化、生理意义、底物提供方式3. 底物循环的概念、生理意义、调控方式三、戊糖磷酸途径1. 戊糖磷酸途径的别称、用途2. 氧化阶段的主要酶、调控方式、反应式，非氧化阶段的主要酶、产物第十六章电子传递和氧化磷酸化一、概述1. 还原型辅酶的来源，电子传递链进行的位置2. 红肌白肌的区别；两种穿梭途径的名称、比重、能量变化二、电子传递和氧化磷酸化1. 四种复合物的名称、电位顺序、质子浓度梯度的贡献、阻断剂的作用位点2. 复合物5的名称，一对电子可能引起的H+梯度、ATP合成数，P/O数的定义3. 化学渗透假说的内容，偶联反应的体现，解偶联剂的机理、结构第十七章光合作用一、概论1. 光合作用的两个阶段、各自反应式、发生部位、总反应式2. 类囊体膜的两种结构、叶绿素分子的特征、辅助色素的作用3. 光系统的分类、各自的叶绿素分子、空间分离的目的，参与光反应的四种酶二、光反应1. 光反应的不同途径、各自过程、非循环的总反应式、改变质子分布的四个位点2. 循环电子传递与循环电子传递的不同点，二者的调控方式三、暗反应1. 暗反应的三个阶段，C3途径的两个别称2. C3途径的重要酶、两个阶段、总反应式、光对于C3循环的调控3. RuBisCo的亲和性，光呼吸的定义、意义4. C4途径的由来、执行细胞、过程、不存在光呼吸的原因、改进途径及其意义第十八章脂代谢一、概论1. 脂类的分类，脂肪的消化吸收、降解调控，甘油的去向二、β-氧化1. 脂肪酸氧化的位点、位置，激活的位置、过程和能量变化，转运位置2. β-氧化的反应过程、物质变化、能量变化，总的能量变化3. 脂肪酸氧化为CO2和H2O的三个阶段4. 糖储存能量低的原因，脂肪的优势，糖的优势；奇数碳脂肪酸氧化的不同点三、酮体1. 生酮作用的位置、产物，酮体的生理意义2. 酮体的氧化途径，利用和拒绝酮体的组织器官，酮病的原因、表现及危害四、脂肪酸合成1. 脂肪酸合成的组织位置、细胞位置、过程2. 转运的过程、使用系统，丙二酸单酰CoA的合成过程3. 脂肪酸合成的重要酶、步骤、总反应式、能量变化，与β-氧化的区别第十九章氨基酸代谢一、脱氨及氨转运1. 三种转氨方式、所需酶、底物和产物、辅基2. 最重要的脱氨方式、位置、能量变化；三种氨的转运方式二、尿素循环1. 尿素循环的别称、位置、反应步骤数及其具体位置2. 尿素循环的底物、涉及的氨基酸、涉及的酶、能量变化、反应式、生理意义三、氨基酸降解与合成1. 生糖氨基酸和生酮氨基酸的典例，苯丙酮尿症和尿黑酸尿症的病因2. 氨基酸生物合成的六个组及其关键中间产物第二十章核苷酸代谢1. 核苷酸生物合成的途径，嘌呤、嘧啶核苷酸的前体，核糖-5磷酸的活化形式2. IMP、UMP从头合成时各个原子的来源、环的编号、嘧啶与嘌呤从头合成的区别3. 嘌呤的补救途径的优势、底物、重要的酶、酶的特性、酶的缺乏症表现及其病因4. 痛风的表现、病因、药物、药理。
西北农林-基础生化重点范围及专项复习题
西北农林科技大学 硕士研究生入学考试 基础生物化学考研重点范围及专项复习题蛋白质考点及复习题重点考点：（一）氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）丙、亮、异亮、缬、甲硫、苯丙、色、脯；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）丝、苏、酪、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱、甘；带负电荷的R基氨基酸（2种）谷氨酸、天冬氨酸；带正电荷的R基氨基酸（3种）赖、精、组。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
（三）蛋白质的结构一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一般将二级结构、三级结构和四级结构称为三维构象或高级结构。
一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
肽键是蛋白质中氨基酸之间的主要连接方式，即由一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-之间脱去一分子水相互连接。
肽键具有部分双键的性质，所以整个肽单位是一个刚性的平面结构。
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一、名词解释1、别构效应：一些蛋白质由于受某些因素影响，其一级结构不变而空间构象发生一定变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构效应。
2、结构域：位于超二级结构和三级结构间的一个层次。
是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常是几个超二级结构单元的组合。
3、糖异生作用：从非糖化合物（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
4、必需氨基酸：机体需要但机体不能合成或合成量少，不能满足要求，必须由食物供给的氨基酸5、酮体：肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸，ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构：构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序，又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
7、一级结构：蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分子有机含碳化合物。
它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。
8、酶的活性中心：酶的催化活力只集中表现在少数特异氨基酸残基的某一区域。
这些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关称为酶的活性中心。
9、糖异生：从非糖化合物（如乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
10、氧化磷酸化：代谢物脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，释放能量用以使ADP磷酸化生成ATP，由于代谢物的氧化反应与ADP的磷酸化反应耦联发生，故称为氧化磷酸化。
11、米氏常数：米氏常数Km为酶促反应速度达到最大反应速率一半时的底物浓度。
单位【mol/L】，是酶的特征常数。
12、第二信使：水溶性激素不能自由的通过细胞膜，当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物，通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成，被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有：cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等13、级联放大：在体内的不同部位，通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息，并且初始信息在传递到系列反应的最后时，信号得到放大，这样的一个系列叫做级联放大。
生物化学(PDF)版
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生物化学是研究生物体内化学过程和物质转化的分支学科。
它涉及了生物学和化学两个领域，主要关注生物体内的分子结构、生物体内化学反应的动力学和机制，以及生物体内的代谢过程。
以下是生物化学的主要内容：
1.生物分子结构：生物化学研究生物体内多种生物分子的结构、组成和性质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
2.酶和酶动力学：酶是生物体内的催化剂，生物化学研究酶的结构和功能，以及酶对生物化学反应速率的影响。
3.代谢途径：生物体内的代谢途径是生物化学的重要研究内容，包括碳水化合物的糖酵解、脂肪酸的氧化和合成、蛋白质的合成和降解等。
4.能量代谢：生物体内的能量转化是生命活动的重要过程，生物化学研究生物体内能量产生和转化的机制，如细胞呼吸和光合作用等。
5.信号转导：生物体内的信号分子参与了各种生物过程的调控，生物化学研究信号分子的合成、传递和识别机制。
6.生物化学技术：生物化学也涉及了多种实验和技术方法，包括蛋白质纯化、基因克隆、核酸测序和基因组学等。
总之，生物化学研究了生物体内的化学反应、分子结构和代谢过程，对于理解生物体的功能和调控机制是至关重要的。
生物化学提纲
生物化学提纲一、生物化学的定义与研究范围生物化学是一门研究生物体中化学过程和物质的科学。
它试图揭示生命现象背后的化学本质，涵盖了从分子水平到细胞、组织和整个生物体的各个层次。
其研究范围极为广泛，包括但不限于以下几个方面：1、生物大分子的结构与功能，如蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
2、新陈代谢，即生物体内物质的合成与分解过程，包括能量的产生与利用。
3、生物遗传信息的传递与表达，例如DNA 的复制、转录和翻译。
二、生物大分子（一）蛋白质1、蛋白质的组成：由氨基酸通过肽键连接而成。
2、氨基酸的结构与分类：根据侧链的性质，分为酸性、碱性、中性等氨基酸。
3、蛋白质的结构层次：一级结构是氨基酸的线性排列；二级结构有α螺旋、β折叠等；三级结构是在二级结构基础上进一步折叠形成的三维结构；四级结构则是多个亚基的组合。
4、蛋白质的功能：催化、结构支持、运输、免疫防御、调节等。
（二）核酸1、 DNA 的结构与功能：双螺旋结构，携带遗传信息。
2、 RNA 的类型与功能：mRNA 传递遗传信息，tRNA 转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
（三）多糖1、淀粉和糖原：作为能量储存物质。
2、纤维素：构成植物细胞壁的主要成分。
（四）脂质1、脂肪：储存能量。
2、磷脂：构成生物膜的主要成分。
3、胆固醇：参与细胞膜的稳定性和激素的合成。
三、新陈代谢（一）糖代谢1、糖的消化与吸收：在肠道中被分解为单糖后吸收。
2、糖酵解：在细胞质中将葡萄糖分解为丙酮酸，产生少量 ATP。
3、三羧酸循环：在线粒体中彻底氧化分解丙酮酸，产生大量ATP。
4、糖异生：非糖物质转化为葡萄糖的过程。
（二）脂代谢1、脂肪的消化与吸收：在肠道中被分解为脂肪酸和甘油后吸收。
2、脂肪酸的β氧化：在线粒体中分解脂肪酸产生能量。
3、脂肪的合成：在细胞质中合成脂肪。
（三）蛋白质代谢1、蛋白质的消化与吸收：在肠道中被分解为氨基酸后吸收。
2、氨基酸的代谢：包括脱氨基作用、转氨基作用等。
西北农林科技大学生物化学考研资料_西北农林科技大学考研网
西北农林科技大学生物化学考研资料一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲1.生物氧化a)呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。
b)P/O比值：物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至1摩尔氧原子时生成ATP的摩尔数。
c)生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化。
d)高能化合物：含自由能高的磷酸化合物称为高能化合物。
e)氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。
f)底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些高能的磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。
g)电子水平磷酸化：电子由NADH或FADH2经呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP，这一过程称为电子水平磷酸化。
h)磷酸-甘油穿梭系统：在脑和骨骼肌，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以磷酸甘油为载体，进入线粒体FADH2氧化呼吸链氧化，生成1.5分钟ATP。
i)苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：在心肌和肝，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以苹果酸为载体，进入线粒体NADH氧化呼吸链氧化，生成2.5分钟ATP。
各种生物的新陈代谢过程虽然复杂，但却有共同特点：反应条件温和，由酶所催化，对内外环境条件有高度的适应性和灵敏的自动调节机制。
有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化。
生物体内氧化反应有脱氢、脱电子、加氧等类型。
常见的高能化合物：磷酸烯醇丙酮酸、乙酰磷酸、腺苷三磷酸、磷酸肌酸、乙酰辅酶A典型的呼吸链有NADH呼吸链与FADH2呼吸链。
呼吸链由线粒体内膜上NADH脱氢酶复合物（复合物I），细胞色素b、c1复合物（复合物III）和细胞色素氧化酶（复合物IV）3个蛋白质复合物组成。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学（或有机生物化学）。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律，即物质代谢与能量代谢，称为动态生物化学（或代谢生物化学）。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系，以及环境对机体代谢的影响，从分子水平来阐明生命现象的机制和规律，称为功能生物化学（或机能生物化学）。
第二章1.糖的定义：多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为：单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能：（1）能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源（2）碳源物质——提供碳原子或者碳骨架（3）结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分（4）其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能，如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构：将单糖的醛基或酮基写上方，碳原子依次往下，以距醛基（或酮基）最远的不对称碳原子为准，羟基在左为L-型，羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型：对Fischer式而言，凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型，处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型：Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型，反之为L型；不论是D型还是L型，半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物，同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中，葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应，故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖：还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成，单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖：还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖：还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
西北农林科技大学生化复习重点(参考)
1、必需氨基酸（一笨蛋来宿舍歇凉）/半必需氨基酸---精氨酸、组氨酸2、茚三酮反应试剂：(DNS-Cl，Dansyl chloride)二甲氨基萘磺酰氯；丹磺酰氯3、Sanger反应试剂：2,4-二硝基氟苯（FDNB/DNFB）产物为黄色的DNP-AA4、Edman反应试剂：苯异硫氰酸苯酯（PITC）生成苯乙内酰硫脲--PTH-AA5、D-\L-AA紫外吸收（280nm 色酪苯）6、蛋白质的平均含氮量为16%，所以蛋白质含量=蛋白氮*6.25（凯式定氮）7、蛋白质的化学结构/共价结构包括肽链数目、端基组成、氨基酸序列和二硫键的位置。
一级结构:指多肽链的氨基酸序列。
8、构型(configuration)是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构象(conformation) 在立体异构体中，取代基团当单键旋转时可能形成的不同的立体结构。
9、维持三维结构的主要作用力：氢键、范德华力、疏水作用、盐桥、二硫键10、蛋白质结构层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构11、寡肽：含有几个至十几个氨基酸残基的肽成为寡肽12、四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基，亚基一般是一条多肽链13、对称性是四级结构蛋白质的重要性质之一14、Motif--超二级结构结构域--domain15、蛋白质二硫键异构酶 PDI 肽基脯氨酰顺反异构酶PPI16、别构效应（allosteric site）：蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象。
17、镰刀型贫血病：血红蛋白β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异Glu变为V al18、BPG—2,3-二磷酸甘油酸ELISA---酶连免疫吸附测定19、蛋白质结构与功能的关系：蛋白质的结构决定功能，功能是其结构的体现1.一级结构与功能的关系蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。
生物化学复习提纲
α-氨基酸的结构： 组成蛋白质的常见氨基酸有 20 种，其中 1 种是亚氨基酸，所有氨基酸都是 α-氨基酸，即 -：COOH 的 α-位上有一个-NH2，氨基酸结构的变化仅在于侧链 R 基的不同。
性质： 1. 在生理条件下氨基酸以带电荷的-COO-和-NH3+离子形式存在。 2. 除 Gly 外，其余所有氨基酸都具有旋光性，并且都是 L 构型。
缺 点：时间长，常常需要几种酶联合水解。
优 点：不消旋，不破坏氨基酸结构。
产 物：小的肽段。
所用酶：蛋白质水解酶。
所用碱：5 mol/L NaOH, 回流 10-20hr。 产 物：Trp 稳定，但多数氨基酸被破坏，产物消旋。碱水解是酸水解的补充，由碱水解
可知蛋白质中是否存在 Trp，其含量多少。 酶水解
COOH 天冬氨酸(Asp D)
CH2 COOH 谷氨酸(Glu E)
天冬酰胺(Asn N)
谷氨酰胺(Gln Q)
O
NH2
O
NH2
C
C
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
+H3N
H
+H3N
H
+H3N
H
+H3N
H
甘氨酸(Gly G) 酸性氨基酸
COO-
丙氨酸(Ala A) 缬氨酸(Val V) COO-
亮氨酸(Leu L) COO-
碱水解
优 点：不引起消旋。
所用酸：6M HCl 或 4M H2SO4，回流 20hr。 产 物：L-氨基酸混合物，Trp 完全破坏，部分 Ser 和 Thr(含-OH)分解，Asn 和 Gln 的酰
胺基水解。
酸水解
完全水解：蛋白质被彻底水解为氨基酸混合物，叫做完全水解，又称彻底水解。
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生物化学复习题C1绪论什么是生物化学？C2氨基酸1. 写出20个基本氨基酸的单字符、三字符。
2. 根据结构特点对氨基酸进行分类。
3. 写出人体的十个必需氨基酸。
4. 计算氨基酸等电点pI（酸性氨基酸、碱性氨基酸、不带电氨基酸）。
5. 写出下列符号的中文名称：DNFB/FDNB、DNP－AA、PITC、PTH－AA、DNS-Cl6. 名词解释：茚三酮反应、Sanger反应、Edman反应、简单蛋白、结合/缀合蛋白7. 哪几种氨基酸在紫外光区有特征光吸收，最大吸收峰出现在多少波长？C3蛋白质的共价结构1. 说明凯氏（Kjedahl)定氮法的原理。
2. 说明蛋白质的分类。
3. 名词解释：肽和肽键、共价主链、氨基末端、羧基末端、同源蛋白质4. 写出下列符号的中文名称：GSH、GSSG、MS5. 说明蛋白质的化学结构/共价结构与一级结构的区别。
6. 说明蛋白质测序的一般步骤。
C4蛋白质三维结构1. 名词解释：肽单位/平面、φ、ψ角、拉氏（构象）图、anfinsen原理、单体蛋白、寡/多聚蛋白、亚基2. 比较下列概念：构型与构象、超二级结构和结构域（motif&domain）3. 写出下列符号的中文名称：PDI、PPI、SDS、NMR、HPLC、IEF、PAGE4. 说明研究蛋白质构象的方法和维持蛋白构象的作用力有哪些。
5. 说明蛋白质的结构层次。
6. 说明蛋白质二级结构主要有哪些，并举出实例。
C 5蛋白质功能1. 名词解释：Hill plot、Bohr effect、别构效应2. 写出下列符号的中文名称：BPG、ELISA3. 说明镰状细胞贫血病的分子机理。
4. 举例说明蛋白质结构和功能的关系。
（肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能）C6蛋白质的重要性质1.比较下列概念：等电点与等离（子）点、透析和超滤、盐析与盐溶、蛋白质的变性与复性、蛋白质的沉淀反应与变性2.蛋白质分子量的测定方法有哪些？3.说明常用的蛋白质定量方法及原理。
4.说明蛋白质分离纯化的一般原则。
5.比较凝胶过滤/凝胶渗透/分子排阻层析和凝胶电泳中的分离原理。
（分子筛效应）C7酶1.说明酶的概念与分类。
2.酶的特点有哪些？3.说明酶的国际系统命名（命名、编号、分类）。
4.名词解释：酶活力、活力单位、比活力、转换数、核酶、抗体酶、活化能、多酶系统/复合体、过渡态5. 称取25mg蛋白酶粉配成25ml酶溶液，从中取出0.1ml酶液，以酪蛋白为底物测定酶活力，得知每小时产生1 500μg酪氨酸。
另取2ml酶液，用凯氏定氮法测得蛋白氮为0.2mg。
若以每分钟产生1μg酪氨酸的酶量为1个活力单位计算，根据以上数据，求：①1ml酶液中所含蛋白质的量及活力单位数；②比活力；③1克酶制剂的总蛋白含量及总活力C8酶促反应动力学1.为什么要测定酶促反应初速率，影响酶动力学的因素有哪些？2.比较下列概念：全酶和辅因子、辅酶和辅基、酶的抑制剂和激活剂、酶的活性中心与必需基团、序列机制与乒乓机制、Kcat与Kcat/Km、Km与Ks、米氏方程与双倒数方程3.什么是中间产物学说？4.分别用快速平衡理论与稳态假说推导米氏方程，并说明米氏常数的意义。
5.酶的抑制作用分为哪些类型？举例说明代表性抑制剂。
6.说明可逆抑制的动力学特点（竞争性、非竞争性、反竞争性）。
7. 当某一酶促反应的速度从最大速度的10%提高到90%时，底物的浓度要作多少改变？当反应速度升到最大反应速度的95%时，底物浓度要作多少改变？8. 下表所列为某酶在一组底物浓度不同的反应中测得的反应速度：求：①Vmax和Km②说明后3组反应中V不变的原因③[S]=2.0×10-2mol/L时，游离酶的浓度是多少？④若[E]增大一倍，Vmax是多少?Km是多少？C9酶作用机制和酶的调节1.名词解释：诱导契合学说、变构酶、同工酶、酶原激活、共价修饰调节酶、诱导酶、活性中心/活性部位2.比较下列概念：正协同与负协同效应、同促与异促效应、限速步骤与限速酶、反馈抑制与前馈激活、齐变\协调\对称\MWC模型与序变\渐变\KNF模型3.说明影响酶催化效率的有关因素。
4.结合实例说明酶活性调节有哪些方式？5.写出下列符号的中文名称：ATCase、LDH6.简述胰凝乳蛋白酶的作用机制。
C10维生素与辅酶1.列举水溶性维生素与辅酶的关系及其主要生物学功能。
2.四氢叶酸都以何种形式传递一碳单位？3.维生素分为哪几类，主要有哪些？（分类、学名、别名、作用）4. 写出下列符号的中文名称：Co I/NAD(NAD+\NADH)、CoII/NADP(NADP+\NADPH)、FMN(FMNH2)、FAD(FADH2)、CoA(SH)、ACP、DHF(A)/FH2、THF(A)/FH4/CoF、TPP、PLPC11核酸的结构和功能1.名词解释：Chargaff规则、核酸的熔点、增色效应、减色效应、核酸的变性、复性与分子杂交、超螺旋、核小体、Hoogsteen碱基对、Watson-Crick碱基对2.写出下列符号的中文名称：EB、Tm、RNP、H-DNA、C0t1/23.说明核酸的种类、分布和功能。
4.写出以下分子的结构：ATP、3’,5’-cAMP、DHU、假尿苷、Am、dTMP、CDP、m7G5.说明DNA双螺旋结构的基本要点及维持DNA双螺旋的主要作用力。
6.比较A 、B 、Z-DNA的差异7.说明tRNA、rRNA及mRNA结构的基本特点。
8.简述染色体的组装模型。
C12糖和糖生物学1.什么是糖类，它有哪些生物学作用？2.名词解释：单糖、醛糖、酮糖、还原糖、寡糖、同多糖、杂多糖、结合糖3.写出下列单糖的缩写与结构：葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖（Fischer投影式与Haworth式）4.说明生物体内重要的单糖、寡糖和多糖有哪些，指出它们各自的结构特点。
C13脂质与生物膜1.说明脂质的定义、分类与生物学作用。
2.天然脂肪酸在结构上有哪些共同的特点，人体必需脂肪酸包括哪些？3.试述生物体内重要的磷脂包括哪些？4.什么是生物膜？生物膜的主要组成包括什么？5.简要说明膜结构的流动镶嵌模型的内容（不对称性和流动性）。
6.写出下列符号的中文名称：PA、PE、PC、PG、PI、PSC14代谢总论1.什么是新陈代谢，它包括哪些方面？2.什么是代谢调节，有哪些调控机制？3.能量代谢在新陈代谢中有何地位？4.简述代谢中重要的活性载体。
5.名词解释：两用代谢途径、能荷、体内研究(in vivo)、体外研究(in vitro/no vivo)、自养、异养、光养、化养、需氧、厌氧生物C15生物能学1.如何判断一个生物化学反应进行的方向？2.什么是高能化合物，包括哪些类型？3.从ATP的结构特点说明它在代谢中的作用。
C16糖类分解代谢Ⅰ1.写出EMP的生化历程（包括每一步反应的底物、产物和酶），并说明各步反应的特点。
2.名词解释：糖酵解、底物水平磷酸化、乳酸发酵、酒精发酵、限速酶3.计算在无氧和有氧条件下通过EMP分别产生多少ATP？4.在EMP中，有哪些重要的调控酶，它们分别受到哪些因素的影响？5.简述EMP的生物学作用。
C17糖类分解代谢Ⅱ1.画出丙酮酸在线粒体内氧化分解的全过程（包括重要的代谢物、酶和辅因子），说明反应的特点并写出反应的总方程式。
2.为什么说TCA是生物氧化过程？3.说明柠檬酸循环的调控和生理意义。
4.说出三个天然的生物手臂及其作用。
5.写出草酰乙酸的回补反应。
6.比较synthase合酶与synthetase合成酶。
C18糖类代谢Ⅲ1.名词解释：乳酸循环/Cori cycle、底物循环2.比较糖异生和糖酵解的异同。
3.说明乙醛酸循环的关键酶、总反应式与生物学意义，比较它与TCA的异同。
4.写出磷酸戊糖途径的总反应式，说明其生物学意义与调控。
C19糖类代谢Ⅳ1.写出下列符号的中文名称：UDPG、ADPG、GDPG、cAMP、PFK2.糖原的分解和合成分别有哪些酶参与？3.简述糖原代谢的调控。
4.说明蔗糖、淀粉的降解与生物合成。
5.小结糖类代谢。
C20光合作用1.什么是光合作用，它包括哪些过程？2.比较C3、C4途径。
3.比较呼吸电子传递链与光合电子传递链。
4.比较磷酸戊糖途径与卡尔文途径。
5.什么是光合电子传递和光合磷酸化？（环式与非环式）6.名词解释：红降现象、增益效应7. 写出下列符号的中文名称：PS I、PS II、RuBP、Rubisco、CAM、LHCC21电子传递链与氧化磷酸化1. 什么是生物氧化？生物氧化中的CO2、H2O和能量是怎样产生的？2. 比较四类电子传递、氧化磷酸化相关抑制剂的作用特点。
3. 呼吸链有哪些组分?它们各有什么生化作用?在线粒体内膜上的排列有何规律?4. 简述化学渗透学说的要点。
5. 一分子葡萄糖彻底氧化分解生成多少ATP（写出具体推算过程）？6. 名词解释：生物氧化、氧化磷酸化、底物磷酸化、呼吸链、磷氧比、线粒体穿梭系统7. 写出下列符号的中文名称：P/O、ETC、RC、DNP、DCCD、OSCP、SOD8. 说明大肠杆菌ATP合酶的组成与结构，并解释旋转催化理论。
9. 比较底物磷酸化、氧化磷酸化、光合磷酸化的主要异同点。
C22脂类分解代谢1.脂肪酸的氧化分解有哪些途径？其中最主要的是什么，写出它的历程。
2.什么是酮体代谢，并说明其生物学意义？3.计算1mol软脂酸经β-氧化和彻底氧化分解各生成多少ATP？4.比较不同的血浆脂蛋白的密度（乳糜颗粒、VLDL、IDL、LDL、HDL）。
5.说明乙酰辅酶A的可能去路。
C23脂类合成代谢1.比较脂肪酸β-氧化和从头合成的异同（包括定位、载体、二碳单位、酶、能量、构型、转运、方向、电子受\供体、调控等）。
2.写出下列符号的中文名称：FAS、ACP、BCCP3.说明脂肪代谢的历程和调控。
4.说明酮体合成与胆固醇合成的限速酶。
5.比较植物与动物脂类代谢的亚细胞定位。
C24蛋白质降解和氨基酸代谢1.名词解释：肽链内切酶、肽链外切酶、氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、鸟氨酸循环、生酮氨基酸、生糖氨基酸、生糖兼生酮氨基酸、丙-糖循环、脱羧基作用2.氨基酸脱氨基以后生成的α-酮酸有哪些代谢途径？3. 蛋白质和氨基酸分解代谢所产生的氨有哪些出路？在动物、植物、微生物体内有何不同？4. 试述细胞内蛋白质降解系统和意义。
C25生物固氮与氨基酸的生物合成1. 名词解释：氮素循环、固氮生物、硝酸还原作用、一碳基团2. 写出下列符号的中文名称：SAM、CPS、APS、PAPS、NAG3. 什么是生物固氮？说明其催化机理和条件。
4. 说明氨同化的途径。
5. 试述各族氨基酸的分类和碳架来源。
6. 简述一碳基团代谢及其意义。