蛋白质的空间结构 ppt课件
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-蛋白质的三维结构ppt课件
两个肽键衍生而来
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影响螺旋构成的要素〔P208，熟习〕
(1) R侧链对α-螺旋的影响
R侧链的大小和带电性决议了能否构成α-螺旋以及 构成的α-螺旋的稳定性。
① 多肽链上延续出现带同种电荷基团的氨基酸残基, (如Lys，或Asp，或Glu)，那么由于静电排斥，不能 构成链内氢键，从而不能构成稳定的α-螺旋。如多聚 Lys、多聚Glu。而当这些残基分散存在时，不影响α螺旋稳定。
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β-凸起(了解)
β-凸起是一种小片的非反复性构 造，能单独存在，大多数经常作 为反平行β-折叠片中的一种不规 那么情况而存在。 β-凸起可以为是β-折叠股中额外 插入的一个残基，它使得在两个 正常氢键之间、在凸起折叠股上 是两个残基，而另一侧的正常股 上的一个残基。 β-凸起可引起多肽链方向的改动， 但改动的程度不如β-转角。
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〔１〕超二级构造〔掌握〕
在蛋白质分子中，由假
αα
设干相邻的二级构造单元组
合在一同，彼此相互作用，
构成有规那么的、在空间上
能识别的二级构造组合体。
几种类型的超二级构造：
ββ
αα；ββ；βαβ；
★超二级构造在构造层
次上高于二级构造，但没有
聚集成具有功能的构造域．
βαβ
目录
〔２〕构造域〔P222,掌握〕 多肽链在二级构造或超二级构造的根底 上构成三级构造的部分折叠区，它是相对 独立的严密球状实体，称为构造域。 *对于那些较小的蛋白质分子或亚基来说， 构造域和三级构造是一个意思，也就是说 这些蛋白质或亚基是单构造域的，如红氧 还蛋白、肌红蛋白等； *对于较大的球状蛋白质或亚基，其三级 构造往往由两个或多个构造域缔合而成也
我国1965年在世界上第一个用化学方法人工合成 的蛋白质就是这种牛胰岛素。
第三章蛋白质第三节蛋白质结构ppt文档
➢ Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与肽链N-端 的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。
➢ 在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙 醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。
4、蛋白质一级结构的测定
N-末端分析： （2）丹磺酰氯法（DNS法）：
例如：H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Met.OH（甲 硫氨酸型脑啡肽）
（1）用结构式来表示，占空间大； （2）用氨基酸中文名称的字头表示； （3）用氨基酸英文名称的三字符或单字符
表示； （4）二肽，三肽，多肽ຫໍສະໝຸດ 3、蛋白质的氨基酸序列和功能
（1）蛋白质的一级结构决定了高级结构和功能。 （page94图3-11）
一、蛋白质的一级结构
1、肽的一般概念
链间二硫键
R1
R2
NH CHCONHCHCONHCHCO
CH2
S
S 二硫键
R3
CH2
R4
NH CHCONHCHCONHCHCO
HS CH2 CH COO－ NH3+
半胱氨酸
一、蛋白质的一级结构 1、肽的一般概念
链内二硫键
Page92：图3-8
2、肽的命名及表达式
第三章蛋白质第三节蛋白质结构
蛋白质的结构
• 一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序； • 二级结构：多肽链本身的折叠方式； • 三级结构：螺旋肽链结构盘绕、折叠成
复杂的空间结构； • 四级结构：蛋白质亚基聚合成大分子蛋
白质的方式； 蛋白质的结构层次：
一级结构→二级结构→超二级结构→结构域 →三级结构→四级结构
C-末端分析： （1）肼解法：
多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上 解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯 甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。
➢ 在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物能够用乙 醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色谱法进行鉴定。
4、蛋白质一级结构的测定
N-末端分析： （2）丹磺酰氯法（DNS法）：
例如：H.Tyr.Gly.Gly.Phe.Met.OH（甲 硫氨酸型脑啡肽）
（1）用结构式来表示，占空间大； （2）用氨基酸中文名称的字头表示； （3）用氨基酸英文名称的三字符或单字符
表示； （4）二肽，三肽，多肽ຫໍສະໝຸດ 3、蛋白质的氨基酸序列和功能
（1）蛋白质的一级结构决定了高级结构和功能。 （page94图3-11）
一、蛋白质的一级结构
1、肽的一般概念
链间二硫键
R1
R2
NH CHCONHCHCONHCHCO
CH2
S
S 二硫键
R3
CH2
R4
NH CHCONHCHCONHCHCO
HS CH2 CH COO－ NH3+
半胱氨酸
一、蛋白质的一级结构 1、肽的一般概念
链内二硫键
Page92：图3-8
2、肽的命名及表达式
第三章蛋白质第三节蛋白质结构
蛋白质的结构
• 一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序； • 二级结构：多肽链本身的折叠方式； • 三级结构：螺旋肽链结构盘绕、折叠成
复杂的空间结构； • 四级结构：蛋白质亚基聚合成大分子蛋
白质的方式； 蛋白质的结构层次：
一级结构→二级结构→超二级结构→结构域 →三级结构→四级结构
C-末端分析： （1）肼解法：
多肽与肼在无水条件下加热，C-端氨基酸即从肽链上 解离出来，其余的氨基酸则变成肼化物。肼化物能够与苯 甲醛缩合成不溶于水的物质而与C-端氨基酸分离。
《蛋白质的结构》PPT课件
白
上一页 质
一
级
结 下一页 构
的
测
退出
定s s
HcoooH SO3H
SO3H
（2）常用测定方法简介
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蛋 D.分析多肽链的N-末端和C-末端。
上一页
白 质
多肽链端基氨基酸分为两类：N-端
一 氨基酸(amino-terminal)和C-端氨基
级 下一页 结
酸。
退出
构 的 测
在肽链氨基酸顺序分析中，最重要 的是N-端氨基酸分析法。
O
O
O
O
NHCHC NHCHC NHCHC NHCHC
R1
R2
R3
R4
水解位点
肽链
谷氨酸蛋白酶： R1=Glu、Asp(磷酸 缓冲液); R1=Glu (磷酸缓冲液或醋酸 缓冲液)
精氨酸蛋白酶： R1=Arg
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多 肽 链 上一页 的 选 择 下一页 性 降 解
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化学法：可获得较大的肽段
溴化氰(Cyanogen bromide)水解法，它能选择 性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。
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（二）、蛋白质的一级结构(primary structure) （初级结构、肽链结构、化 目录 学结构）
RO H2N CH C
Rn-1O
Rn O
HN CH C HN CH C OH
N-端 氨 基 酸
生物化学蛋白质的三维结构(共44张PPT)
Side view
问题：羊毛衫等羊毛制品在热水中洗涤变长，经枯燥又收缩，而丝制品 经同样处理不收缩，请解释这两种现象。
【解】羊毛纤维多肽链的主要构件单位为连续α-螺旋圈，螺距为0.54nm，在加 热下纤维多肽伸展为 -折叠，相邻R基团之间的距离变为0.7nm，所以变长了； 枯燥后重新由 -折叠转化为α-螺旋，所以收缩了。丝制品是丝心蛋白，为 -折 叠的多肽链，其内含丝氨酸等包装紧密的侧链，比羊毛纤维多肽中的α-螺旋稳 定，所以洗涤枯燥构象根本不变。
假设干β折叠股反平行组合而成，两个β股之间通过一 个发夹链接起来。
六、超二级结构&结构域——结构域：
➢ “结构域〞是在二级结构或超二级结构的根底上形成三级结构的局部折叠区,是相对独立的 紧密球状实体。对那些较小的球状蛋白质分子或亚基来说,结构域和三级结构是一个意思,也 就是说这些蛋白质或亚基是单结构域的如红氧还蛋白等；较大的蛋白质分子或亚基其三级 结构一般含有两个以上的结构域，即多结构域的,其间以柔性的铰链〔hinge〕相连，以便相 对运动。
α-螺旋
肽链像螺旋一样盘曲上升，每3.6个氨基酸残 基螺旋上升一圈，每圈螺旋的高度为0.54nm， 每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm，螺旋上升时， 每个残基沿轴旋转100º；
α-螺旋稳定性主要靠氢键来维 持，多肽主链上第n个残基的羰 基和第n+4个残基的酰氨基形成 氢键，环内原子数13，氢键的取 向几乎与轴平行；
肌钙蛋白的两个结构域。
③稳定蛋白质三维结构的作用力——疏水作用和二硫键
➢疏水作用〔hydrophobic interaction)：水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向与把疏 水残基埋藏在分子的内部，这一现象称为疏水作用，它在稳定蛋白质的三维结构方面 占有突出地位。疏水作用其实并不是疏水基团之间有什么吸引力的缘故，而是疏水基 团或疏水侧链出自避开水的需要而被迫接近。
《蛋白质的结构》PPT课件
36
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(3) 球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状 实体
(4) 球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部， 亲水侧链暴露在分子表面
疏水作用力是维持三级结构的主要动力。
(5) 球状蛋白质分子的表面有一个空穴(也称 裂沟、凹槽或口袋)
这种空穴常是结合底物、效应物等配体并 行使生物功能的活性部位。
亚基缔合还可以屏蔽亚基表面 上的疏水残基以避开溶剂水。
41
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2. 使催化基团汇集在一起
寡聚体的形成可使不同单体亚基的催化基 团汇集在一起以形成完整的催化部位。
42
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4. 使寡聚蛋白具有别构效应和协同性
多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合 在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子 的其他部位所产生的影响(如改变亲和力或催 化能力)称为别构效应。
（4）β转角多数都处在蛋白质分子的表面， 在这里改变多肽链方向的阻力比较小。β转 角在球状蛋白质中的含量是相当丰富的， 约占全部残基的四分之一。
21
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四、无规卷曲(randon coil)
22
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超二级结构和结构域
23
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一、超二级结构(super—secondary struture)
-“非极性基团
被极性水分子排 挤相互聚拢”作
用力。
离子键（
或盐键）
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肽键 二硫键 离子键 氢键 疏水键 范德华力
键能
90kcal/mol
3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol
这四种键能远小于共价键，称次级键
提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主
《蛋白质结构》PPT课件
构）；大的单体蛋白有数个结构域 酶蛋白的活性中心往往
位于结构域之间，有利 于活性中心与底物结合
12
4、蛋白质的三级结构
多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构 层次的基础上，组装而成的完整结构单元。
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间 上的重新排布。
举例：1963年Kendrew等通过鲸肌红蛋白的x-射 线衍射分析，测得了它的空间结构
4
（1）α－螺旋（α－helix）
a-螺旋：是多肽链沿长轴卷曲 而成的有规则的螺旋型构象。
要点 每个螺旋含3.6个AA残基，螺距
0.54nm，螺旋直径0.5nm,每个残 基绕轴旋转100o ; 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链 都伸向外侧
5
相邻螺旋间（第n个氨基酸残基C=O的氧与第n+4 个氨基酸残基的-NH氢之间）形成平行于螺旋轴 的氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成
20
（三）蛋白质的变性
概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分 子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化， 致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失。
变性的因素及作用机制
因素
作用机制
热
破坏氢键
酸碱
破坏盐键
醇
分子进入肽链间空隙，破坏次级键
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
高浓度尿素 破坏氢键
盐酸胍
破坏氢键，使-SH暴露
21
变性后的特征
谷氨酸、丝氨酸 8、请列举氨基酸的化学性质，并简述其应用。
作业：P61 3、4
28
3
2、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构：蛋白质分子中多肽链本身折叠和 盘绕的方式，它仅涉及肽链中主链的构象，并不涉及 侧链的构象。
蛋白质主链的折叠是由氢键维系的有规则的重复构象 组成
位于结构域之间，有利 于活性中心与底物结合
12
4、蛋白质的三级结构
多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构 层次的基础上，组装而成的完整结构单元。
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间 上的重新排布。
举例：1963年Kendrew等通过鲸肌红蛋白的x-射 线衍射分析，测得了它的空间结构
4
（1）α－螺旋（α－helix）
a-螺旋：是多肽链沿长轴卷曲 而成的有规则的螺旋型构象。
要点 每个螺旋含3.6个AA残基，螺距
0.54nm，螺旋直径0.5nm,每个残 基绕轴旋转100o ; 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链 都伸向外侧
5
相邻螺旋间（第n个氨基酸残基C=O的氧与第n+4 个氨基酸残基的-NH氢之间）形成平行于螺旋轴 的氢键，肽链上所有的肽键都参与氢键的形成
20
（三）蛋白质的变性
概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分 子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化， 致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失。
变性的因素及作用机制
因素
作用机制
热
破坏氢键
酸碱
破坏盐键
醇
分子进入肽链间空隙，破坏次级键
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
高浓度尿素 破坏氢键
盐酸胍
破坏氢键，使-SH暴露
21
变性后的特征
谷氨酸、丝氨酸 8、请列举氨基酸的化学性质，并简述其应用。
作业：P61 3、4
28
3
2、蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构：蛋白质分子中多肽链本身折叠和 盘绕的方式，它仅涉及肽链中主链的构象，并不涉及 侧链的构象。
蛋白质主链的折叠是由氢键维系的有规则的重复构象 组成
第二章蛋白质化学蛋白质的结构(共67张PPT)
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
3、肽的命名及结构
• 1、根据所含AA数目：二肽、三肽、四肽等 • 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。 • 3、肽结构：自然界中存在的肽有开链式结构和
环状结构。环状结构中没有游离的氨基末端和 游离的羧基末端，微生物中常见，如，短杆菌 肽S 。
4、多肽链的表达式
〔1〕组成蛋白质的多肽链数目； 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。
2、亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持其结构稳定 ．
〔2〕多肽链的氨基酸顺序； 3、蛋白质分子中亚基可相同，也可不相同。
常用的有巯基乙醇(mercaptoethanol) 、巯基乙酸(mercaptoacetic acid) 、二硫苏糖醇(dithiothreitol, DTT)等。 硼氢化锂〔LiBH4〕
2H2O
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
(三)蛋白质一级结构的测定
要求
• 样品必须是均一的。纯度在>97%以上 • 知道蛋白质的相对分子质量
• (1)组成蛋白质的多肽链数目 (2)多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序; (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白 质高级结构及其生物功能的根底。
化学裂解法
溴化氰法〔CNBr〕:特异性水解对Met羧基形成的 肽键 羟胺法:羟胺专一裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下 裂解Asn-Pro肽键。
酶水解法〔专一性高，水解产率高〕
胰蛋白酶: 胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕: 胃蛋白酶:
第5章蛋白质的三维结构(共105张PPT)
上图：L-Ala残基的拉氏构象图，横坐标为的取 值，纵坐标为 的取值。
32
多肽主链形成三维结构的空间限制
拉氏图不仅对蛋白质的构象研究起到了简化作用，对于 判断所得到的蛋白质结构模型的正误也有意义。 实际得到的许多蛋白质的三维结构证实了拉氏图是根本 正确的。
33
5.4 二级结构：多肽链折叠的规那么方式 Secondary structure :The common regular
• 反平行折叠片较稳定，重复单位为0.7 nm， 即每个氨基酸的长度为0.35nm;
α螺旋的偶极矩
α螺旋相当于在N—末端 积累了局部负电荷，在 C—末端积累了局部正电荷
43
Protein Secondary structure
α螺旋的手性
• 蛋白质中的α螺旋几乎
都是右手的 (除胶原蛋白外)。
44
影响α螺旋形成的因素
• 与它的氨基酸组成和序列有极大的关系:
– 侧链R-基团所带的电荷。如多聚赖氨酸， 不能形成；
多数情况下，这些基团分布在球状蛋白质分子的 外表，与水分子作用形成排列有序的水化层，稳 定蛋白质的构象。
16
5.2.5 二硫键 Disulfide bond
Covalent bond between side chains of two cysteine residues
17
Disulfide bond
Bond Energy （kJ/mol）
13－30 4－8 12－20 12－30 210 376.81
21
5.3 多肽主链折叠的空间限制
5.3.1 肽键和肽平面
多肽主链是由-NH-Cα-CO-相连重复排列 形成的。164
肽基〔peptide
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多肽主链形成三维结构的空间限制
拉氏图不仅对蛋白质的构象研究起到了简化作用，对于 判断所得到的蛋白质结构模型的正误也有意义。 实际得到的许多蛋白质的三维结构证实了拉氏图是根本 正确的。
33
5.4 二级结构：多肽链折叠的规那么方式 Secondary structure :The common regular
• 反平行折叠片较稳定，重复单位为0.7 nm， 即每个氨基酸的长度为0.35nm;
α螺旋的偶极矩
α螺旋相当于在N—末端 积累了局部负电荷，在 C—末端积累了局部正电荷
43
Protein Secondary structure
α螺旋的手性
• 蛋白质中的α螺旋几乎
都是右手的 (除胶原蛋白外)。
44
影响α螺旋形成的因素
• 与它的氨基酸组成和序列有极大的关系:
– 侧链R-基团所带的电荷。如多聚赖氨酸， 不能形成；
多数情况下，这些基团分布在球状蛋白质分子的 外表，与水分子作用形成排列有序的水化层，稳 定蛋白质的构象。
16
5.2.5 二硫键 Disulfide bond
Covalent bond between side chains of two cysteine residues
17
Disulfide bond
Bond Energy （kJ/mol）
13－30 4－8 12－20 12－30 210 376.81
21
5.3 多肽主链折叠的空间限制
5.3.1 肽键和肽平面
多肽主链是由-NH-Cα-CO-相连重复排列 形成的。164
肽基〔peptide
蛋白质的结构和性质(课件PPT)
Байду номын сангаас
（6）颜色反应
浓硝酸
科学视野 我国现代取得的成就
1965年我国科技工 作者成功合成了具有 生物活性的——结晶 牛胰岛素。这是科学 史上的一大成就，可 以说是科学史上又一 “丰碑”。在认识生 命现象揭开生命奥秘 的伟大历程中，做出 了重要贡献。
这是我国第一头克隆羊
我是阳阳
我
的妈妈
叫
阳 阳 我是由妈妈的耳朵
蛋白质的结构和性质
世 界 第 一 只 克 隆 羊 ： 多 利
蛋白质是形成生命和进行生命 活动不可缺少的基础物质。
蛋白质更是现代生命科学研 究的重点和关键。
在奶和奶的制品中
在 豆 类 、 薯 类 、 小 麦 和 谷 类 中
2、蛋白质的结构
一级结构
蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序
肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。
18、只要愿意学习，就一定能够学会。——列宁 19、如果学生在学校里学习的结果是使自己什么也不会创造，那他的一生永远是模仿和抄袭。——列夫·托尔斯泰
20、对所学知识内容的兴趣可能成为学习动机。——赞科夫 21、游手好闲地学习，并不比学习游手好闲好。——约翰·贝勒斯 22、读史使人明智，读诗使人灵秀，数学使人周密，自然哲学使人精邃，伦理学使人庄重，逻辑学使人善辩。——培根 23、我们在我们的劳动过程中学习思考，劳动的结果，我们认识了世界的奥妙，于是我们就真正来改变生活了。——高尔基 24、我们要振作精神，下苦功学习。下苦功，三个字，一个叫下，一个叫苦，一个叫功，一定要振作精神，下苦功。——毛泽东 25、我学习了一生，现在我还在学习，而将来，只要我还有精力，我还要学习下去。——别林斯基 13、在寻求真理的长河中，唯有学习，不断地学习，勤奋地学习，有创造性地学习，才能越重山跨峻岭。——华罗庚52、若不给自己设限，则人生中就没有限制你发挥的藩篱。
（6）颜色反应
浓硝酸
科学视野 我国现代取得的成就
1965年我国科技工 作者成功合成了具有 生物活性的——结晶 牛胰岛素。这是科学 史上的一大成就，可 以说是科学史上又一 “丰碑”。在认识生 命现象揭开生命奥秘 的伟大历程中，做出 了重要贡献。
这是我国第一头克隆羊
我是阳阳
我
的妈妈
叫
阳 阳 我是由妈妈的耳朵
蛋白质的结构和性质
世 界 第 一 只 克 隆 羊 ： 多 利
蛋白质是形成生命和进行生命 活动不可缺少的基础物质。
蛋白质更是现代生命科学研 究的重点和关键。
在奶和奶的制品中
在 豆 类 、 薯 类 、 小 麦 和 谷 类 中
2、蛋白质的结构
一级结构
蛋白质分子中各种氨基酸的连接方式和排列顺序
肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。
18、只要愿意学习，就一定能够学会。——列宁 19、如果学生在学校里学习的结果是使自己什么也不会创造，那他的一生永远是模仿和抄袭。——列夫·托尔斯泰
20、对所学知识内容的兴趣可能成为学习动机。——赞科夫 21、游手好闲地学习，并不比学习游手好闲好。——约翰·贝勒斯 22、读史使人明智，读诗使人灵秀，数学使人周密，自然哲学使人精邃，伦理学使人庄重，逻辑学使人善辩。——培根 23、我们在我们的劳动过程中学习思考，劳动的结果，我们认识了世界的奥妙，于是我们就真正来改变生活了。——高尔基 24、我们要振作精神，下苦功学习。下苦功，三个字，一个叫下，一个叫苦，一个叫功，一定要振作精神，下苦功。——毛泽东 25、我学习了一生，现在我还在学习，而将来，只要我还有精力，我还要学习下去。——别林斯基 13、在寻求真理的长河中，唯有学习，不断地学习，勤奋地学习，有创造性地学习，才能越重山跨峻岭。——华罗庚52、若不给自己设限，则人生中就没有限制你发挥的藩篱。
蛋白质的空间结构精品课件
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37
四、蛋白质的四级结构
由多条多肽链组成的蛋白质，肽链间相互 以非共价键联结成一个活性单位，这种肽链就 称为该蛋白质的亚基。
蛋白质分子中各亚基的空间排布、亚基间 通过非共价键聚合而成的特定构象，称为蛋白 质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
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38
血红蛋白（Hb）的四级结构
根据以上结果可知道四肽的顺序： Val·Lys·Trp·Gly或者Val·Arg·Trp·Gly。
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13
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结
构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位 置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质多肽链本身的折叠盘绕方式。
主要的化学键： 氢键、盐键、疏水键、范德华力
如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity)
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52
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53
血红素与氧结
合后，铁原子半径
变小，就能进入卟
O2
啉环的小孔中，继
而引起肽链位置的
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8
•胰蛋白酶：水解赖氨酸和精氨酸的羧基 形成的肽键； •糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）：水解芳香 族氨基酸【苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸 （Tyr）、色氨酸（Trp）】等氨基酸残 基的羧基形成的肽键。 •胃蛋白酶：专一性较差，主要水解Glu、 Asp或其他氨基酸的侧链。
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9
如测一个九肽
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27
一般由四个连续的氨基酸残基组成， 第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。
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28
4、Ω环
Ω环多存在于球状蛋白质分子中，形 状像“Ω”，称为Ω环（ Ωloop）。
第5章 蛋白质的三维结构(共37张PPT)
结构域的结构特点：
➢ 结构域是球状蛋白的独立折叠单位；常见的结构域一般 有100－200氨基酸残基。
➢ 结构域之间常常有一段柔性的肽段相连，形成所谓的铰链区，使 结构域之间可以发生相对移动。
➢ 较小的蛋白质分子或亚基往往是单结构域的，结构域即 三级结构，如：红氧还蛋白、核糖核酸酶、肌红蛋白等； 而较大的球状蛋白三级结构往往由多个结构域缔合而成， 如免疫球蛋白等。
3. 影响α螺旋形成的因素： R侧链和pH对α螺旋的影响 ①大的R基〔如Ile〕造成空间阻碍不能形成α螺旋。
② Pro〔吡咯环，不具有酰胺氢，不能形成链内 氢键〕中止α螺旋。
③ 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸 残基，不能形成稳定的α螺旋，如多聚Lys、 多聚Glu。
总之R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α螺旋的形 成。如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α螺 旋。
六.球状蛋白质与三级结构
三级结构(Tertiary Structure) ：是指多肽链在二 级结构〔超二级结构及结构域〕的根底上，进 一步地盘绕、折叠成具有特定走向的紧密球状 构象。
结构域可以承担一定的生物学功能，几个结构域 协同作用，可表达出蛋白质的总体功能。例如， 脱氢酶类的多肽主链有两个结构域，一个为结 合NAD+结构域，一个是起催化作用的结构域， 两者组合成脱氢酶的脱氢功能区。
结构域间的裂缝，常是活性部位，也是反响物的 出入口，一般情况下，酶的活性部位常位于结 构域之间。
➢ 丝心蛋白是片层结构，即反平行式β-折叠片以平行的方式堆积成多层结 构。链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。
➢ 丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复而成。含大量的Gly、Ala、 Ser，这六肽为：——〔Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala〕——n
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20
例题：一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多 少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50 圈螺旋，其轴长为27nm。
例题：一个含有78个氨基酸残基的α螺旋的轴长是多少？此多 肽的α螺旋完全伸展m α螺旋每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，故该α螺旋圈数为：
蛋白质分子的高级结构
蛋白质分子中的结构层次
一级结构→二级结构→超二级结构→结构域 →三级结构→亚基→ 四级结构
一、蛋白质的一级(共价) 结构
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸
的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
一级结构是蛋白质空间构象和特异 生物学功能的基础。
1、分析：FDNB即2，4-二硝基氟苯，在弱碱性溶液中可与肽 链N-末端的氨基酸生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）。 盐酸水解可以打开所有的肽链，使蛋白质或者多肽变为游离 的氨基酸。LiBH4还原羧酸成为醇类，可使C-末端AA还原为相 应的氨基醇。胰蛋白酶可专一性水解由碱性氨基酸（lys，Arg） 羧基端形成的肽键。
解答：
1、是一个N端为Ser的五肽；
2、胰蛋白酶的水解部位是Lys或Arg的羧基端肽键，因为得到
一种N端为Ser的二肽，因此第二位为Lys；
3、经胰蛋白酶水解可得到一种N端为Cys的三肽，所以第三位
为Cys；
4、因为胰糜蛋白酶只水解芳香族氨基酸的羧基端肽键，水解
上述三肽，得到Ala和另一个二肽，所以三肽为：Cys-Phe-
蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
2020/11/29
胰岛素的一级结构 6
多肽链中氨基酸序列分析—— 一级结构测定
准备工作：
•样品纯度97%以上； •测定蛋白质的相对分子质量（允许误差10%左右） •测定肽的数目； •测定氨基酸组成
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多肽链中氨基酸序列分析
分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成（纯度97%以上） 测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸残基
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解题： （1）四肽与FDNB反应后，用5.7mol/LHCl水解得到DNPVal，证明N端为Val； （2）LiBH4还原后再水解，水解液中有氨基乙醇，Gly 是氨基乙酸，证明肽的C端为Gly； （3）水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生 紫红色产物的氨基酸，说明此氨基酸为Trp； （4）根据胰蛋白酶的专一性，得知此肽键-COOH末端是 Lys或者Arg；
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（二）蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
1、 -螺旋
结构要点:
①从N端为起点，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链 伸向螺旋外侧。
Ala
5、整个五肽的顺序为Ser- Lys- Cys-Phe-Ala。
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例2： 当一种4肽与FDNB反应后,用5.7mol/L HCl水解得到DNPVal及3种其他氨基酸;当这4肽用胰蛋白酶水解时发现有两种碎 片段，其中一片用LiBH4还原后再进行酸水解,水解液内有氨基 乙醇和一种在有浓硫酸条件下能与已醛酸反应产生紫(红)色产 物的氨基酸.试问这4肽的一级结构是由哪几种氨基酸。 （LiBH4还原羧酸成为醇类，可使C-末端AA还原为相应的氨基 醇。）
（一）酰胺平面
参与形成肽键的4个原子（C、 O、N、H）和与之相连的2个-碳原 子（ C1、C2）共处于同一平面上， 形成酰胺平面，或称肽键平面，肽
平 面 ， 肽 单 元 。 C1 和 C2 在 平 面 上 所处的位置为反式(trans)构型。
O
肽单元
R
N
C
Cα
ψ
Cα
N
φ
C
R O
它是蛋白质构象的基本结构单位
把肽链水解成片段，分别进行分析 测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法
一般需用数种水解法，并分析出各肽段中的氨基酸顺序，然 后经过组合排列对比，最终得出完整肽链中氨基酸顺序结果。
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•胰蛋白酶：水解赖氨酸和精氨酸的羧基 形成的肽键； •糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）：水解芳香 族氨基酸【苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸 （Tyr）、色氨酸（Trp）】等氨基酸残 基的羧基形成的肽键。 •胃蛋白酶：专一性较差，主要水解Glu、 Asp或其他氨基酸的侧链。
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如测一个九肽
测得N端氨基酸残基为Thr
又分别测得片段: Ala-Ala-Trp-Gly-Lys
Val-Lys-Ala-Ala-Trp Thr-Asn-Val-Lys
则其氨基酸排列顺序为： Thr-Asn-Val-Lys-Ala-Trp-Gly-lys
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例1：某五肽先经酸水解再经碱水解，得到摩尔数相等的五 种氨基酸（Ala、Cys、Lys、Phe和Ser）混合物，用Edman分 析法进行N端分析，获得PHT-Ser；经胰蛋白酶水解可得到 一种N端为Cys的三肽和另一种N端为Ser的二肽；用胰糜蛋白 酶水解上述三肽，得到Ala和另一个二肽。问该五肽的氨基 酸顺序怎样？
根据以上结果可知道四肽的顺序： Val·Lys·Trp·Gly或者Val·Arg·Trp·Gly。
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二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结
构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位 置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质多肽链本身的折叠盘绕方式。
主要的化学键： 氢键、盐键、疏水键、范德华力
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α－螺旋的结构特点
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多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧 密盘曲成稳固的右手螺旋。 每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的 氢键保持螺旋稳定（氢键是稳定α－螺旋的主要 键），氢键与螺旋长轴基本平行。 主链呈螺旋上升，每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm，沿轴旋转1000，每3.6个氨基酸残基上升 一圈，相当于上升高度(螺距)0.54nm，螺旋的直径 约为0.5nm 。
例题：一个α螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多 少圈螺旋？计算该α-螺旋片段的轴长。
解答：180/3.6=50圈，50×0.54=27nm，该片段中含有50 圈螺旋，其轴长为27nm。
例题：一个含有78个氨基酸残基的α螺旋的轴长是多少？此多 肽的α螺旋完全伸展m α螺旋每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，故该α螺旋圈数为：
蛋白质分子的高级结构
蛋白质分子中的结构层次
一级结构→二级结构→超二级结构→结构域 →三级结构→亚基→ 四级结构
一、蛋白质的一级(共价) 结构
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸
的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
一级结构是蛋白质空间构象和特异 生物学功能的基础。
1、分析：FDNB即2，4-二硝基氟苯，在弱碱性溶液中可与肽 链N-末端的氨基酸生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）。 盐酸水解可以打开所有的肽链，使蛋白质或者多肽变为游离 的氨基酸。LiBH4还原羧酸成为醇类，可使C-末端AA还原为相 应的氨基醇。胰蛋白酶可专一性水解由碱性氨基酸（lys，Arg） 羧基端形成的肽键。
解答：
1、是一个N端为Ser的五肽；
2、胰蛋白酶的水解部位是Lys或Arg的羧基端肽键，因为得到
一种N端为Ser的二肽，因此第二位为Lys；
3、经胰蛋白酶水解可得到一种N端为Cys的三肽，所以第三位
为Cys；
4、因为胰糜蛋白酶只水解芳香族氨基酸的羧基端肽键，水解
上述三肽，得到Ala和另一个二肽，所以三肽为：Cys-Phe-
蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
2020/11/29
胰岛素的一级结构 6
多肽链中氨基酸序列分析—— 一级结构测定
准备工作：
•样品纯度97%以上； •测定蛋白质的相对分子质量（允许误差10%左右） •测定肽的数目； •测定氨基酸组成
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多肽链中氨基酸序列分析
分析已纯化蛋白质的氨基酸残基组成（纯度97%以上） 测定多肽链的氨基末端与羧基末端为何种氨基酸残基
2020/11/29
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解题： （1）四肽与FDNB反应后，用5.7mol/LHCl水解得到DNPVal，证明N端为Val； （2）LiBH4还原后再水解，水解液中有氨基乙醇，Gly 是氨基乙酸，证明肽的C端为Gly； （3）水解液中有在浓H2SO4条件下能与乙醛酸反应产生 紫红色产物的氨基酸，说明此氨基酸为Trp； （4）根据胰蛋白酶的专一性，得知此肽键-COOH末端是 Lys或者Arg；
2020/11/29
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（二）蛋白质二级结构的主要形式
• -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn ) • 无规卷曲 ( random coil )
1、 -螺旋
结构要点:
①从N端为起点，多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链 伸向螺旋外侧。
Ala
5、整个五肽的顺序为Ser- Lys- Cys-Phe-Ala。
2020/11/29
11
例2： 当一种4肽与FDNB反应后,用5.7mol/L HCl水解得到DNPVal及3种其他氨基酸;当这4肽用胰蛋白酶水解时发现有两种碎 片段，其中一片用LiBH4还原后再进行酸水解,水解液内有氨基 乙醇和一种在有浓硫酸条件下能与已醛酸反应产生紫(红)色产 物的氨基酸.试问这4肽的一级结构是由哪几种氨基酸。 （LiBH4还原羧酸成为醇类，可使C-末端AA还原为相应的氨基 醇。）
（一）酰胺平面
参与形成肽键的4个原子（C、 O、N、H）和与之相连的2个-碳原 子（ C1、C2）共处于同一平面上， 形成酰胺平面，或称肽键平面，肽
平 面 ， 肽 单 元 。 C1 和 C2 在 平 面 上 所处的位置为反式(trans)构型。
O
肽单元
R
N
C
Cα
ψ
Cα
N
φ
C
R O
它是蛋白质构象的基本结构单位
把肽链水解成片段，分别进行分析 测定各肽段的氨基酸排列顺序，一般采用Edman降解法
一般需用数种水解法，并分析出各肽段中的氨基酸顺序，然 后经过组合排列对比，最终得出完整肽链中氨基酸顺序结果。
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•胰蛋白酶：水解赖氨酸和精氨酸的羧基 形成的肽键； •糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶）：水解芳香 族氨基酸【苯丙氨酸（Phe）、酪氨酸 （Tyr）、色氨酸（Trp）】等氨基酸残 基的羧基形成的肽键。 •胃蛋白酶：专一性较差，主要水解Glu、 Asp或其他氨基酸的侧链。
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如测一个九肽
测得N端氨基酸残基为Thr
又分别测得片段: Ala-Ala-Trp-Gly-Lys
Val-Lys-Ala-Ala-Trp Thr-Asn-Val-Lys
则其氨基酸排列顺序为： Thr-Asn-Val-Lys-Ala-Trp-Gly-lys
2020/11/29
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例1：某五肽先经酸水解再经碱水解，得到摩尔数相等的五 种氨基酸（Ala、Cys、Lys、Phe和Ser）混合物，用Edman分 析法进行N端分析，获得PHT-Ser；经胰蛋白酶水解可得到 一种N端为Cys的三肽和另一种N端为Ser的二肽；用胰糜蛋白 酶水解上述三肽，得到Ala和另一个二肽。问该五肽的氨基 酸顺序怎样？
根据以上结果可知道四肽的顺序： Val·Lys·Trp·Gly或者Val·Arg·Trp·Gly。
2020/11/29
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二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结
构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位 置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质多肽链本身的折叠盘绕方式。
主要的化学键： 氢键、盐键、疏水键、范德华力
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18
α－螺旋的结构特点
2020/11/29
多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧 密盘曲成稳固的右手螺旋。 每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的 氢键保持螺旋稳定（氢键是稳定α－螺旋的主要 键），氢键与螺旋长轴基本平行。 主链呈螺旋上升，每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm，沿轴旋转1000，每3.6个氨基酸残基上升 一圈，相当于上升高度(螺距)0.54nm，螺旋的直径 约为0.5nm 。