蛋白质的分子组成
.蛋白质的结构与功能
三、蛋白质的三级结构（tertiary structure）
（二）氨基酸的分类
1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类 。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不 带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙 （Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫 （Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser） 、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys） 带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys ）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨 基酸。
（一）氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点 ：
1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨 酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的 氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要 求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性 ，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左 旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。
20世纪30年代末，L.Panling 和R.B.Corey应用X射线衍射分 析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准 键长和键角，提出了肽单元（peptide unit）的概念, 还提出 了两种主链原子的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和 （β-折叠）。
蛋白质化学
蛋白质化学protein§1 蛋白质的分子组成★氨基酸amino acid是蛋白质的结构单位。
自然界中的氨基酸有300多种标准氨基酸：用来合成蛋白质的20种氨基酸一、蛋白质的元素组成★蛋白质的元素组成特点是平均含N量为16%，可依此特性分析样品蛋白含量：mg Pr=mg N×6.25 此外还有：C H O N S二、氨基酸的结构★Gly不含手性碳原子，没有旋光性；Ile、Thr含两个手性碳原子★掌握结构：Arg、Asp、Cys、Gln、Glu、Gly、Met、Ser★三、氨基酸的分类1.非极性疏水R基氨基酸2.极性不带电荷R基氨基酸★3.带正电荷R基氨基酸★4.带负电荷R基氨基酸脂肪族/芳香族/杂环族氨基酸★酸性/碱性/中性氨基酸必需氨基酸与非必需氨基酸★多选以下哪些生命活动有蛋白质参与？ABCDEA代谢调节B肌肉收缩C免疫保护D新陈代谢E信号转导★单选氨基酸是蛋白质的结构单位，自然界中有多少种氨基酸？ EA 20种B 32种C 64种D 200多种E 300多种★单选没有旋光性的是 AＡ甘氨酸 B 脯氨酸 C 色氨酸 D 丝氨酸 E 组氨酸★单选不参与蛋白质合成的是 EA 半胱氨酸B 苯丙氨酸C 谷氨酰胺D 脯氨酸E 羟赖氨酸★单选选出不含硫的氨基酸 EA 苯甲酸B 胱氨酸Ｃ甲硫氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ组氨酸★单选根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种 AＡ胱氨酸 B 精氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸 E 组氨酸★多选侧链含有羟基的是BCDA 半胱氨酸B 酪氨酸C 丝氨酸D 苏氨酸E 天冬酰胺★多选碱性氨基酸包括BCEA 谷氨酸B 精氨酸C 赖氨酸D 色氨酸E 组氨酸★单选关于氨基酸的错误叙述是 AA 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基Ｂ赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸Ｃ酪氨酸和苯丙氨酸含苯环Ｄ酪氨酸和丝氨酸含羟基Ｅ亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸★单选含氮原子最多的是 BＡ胱氨酸Ｂ精氨酸Ｃ脯氨酸Ｄ色氨酸Ｅ丝氨酸★单选一个十肽含有3个羧基，该十肽可能含有 AＡ谷氨酸Ｂ精氨酸Ｃ赖氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ丝氨酸四、氨基酸的性质1. 紫外吸收特征2. 两性解离与等电点★等电点是氨基酸的特征常数。
第03章蛋白质的结构与功能
2013-12-29
二、蛋白质的分子组成
（二）蛋白质的结构单位——氨基酸 3. 氨基酸的性质
紫外吸收 色氨酸和酪氨酸在280nm有最大紫外 吸收。 茚三酮反应 不同氨基酸与茚三酮混合后加热 能显出不同颜色，可用于氨基酸的定性和定量。 大多数氨基酸与茚三酮反应的颜色为：蓝紫色 或紫蓝色。
二、蛋白质的分子组成
2013-12-29
广东药学院李春梅来自测丙氨酸Ala的 pI＝6.02，在pH ＝7时，在电场中向（ ） 极移动。
答案：正
2013-12-29
广东药学院
李春梅
二、蛋白质的分子组成
（三）蛋白质的辅基 指蛋白质所含的非氨基酸组分。 单纯蛋白质：完全由氨基酸构成 蛋白质 缀合蛋白质（结合蛋白质）： 脱辅蛋白质+辅基
三、肽键和肽 （二）肽（peptide）
肽：两个或多个氨基酸通过肽键链接生成 的分子称为肽。两个氨基酸链接称为二肽， 三个氨基酸链接称为三肽，多个氨基酸链 接产物称为多肽。 蛋白质：当多肽超过50个氨基酸或分子量 超过1万时，称为蛋白质。
三、肽键和肽
（三）生物活性肽（bioactive peptide） 指具有特殊生理功能的肽类物质。
H CH2 H H
SH
半胱氨酰 甘氨酸
（丙氨酸） （丝氨酸） （半胱氨酸） （甘氨酸）
多肽链是指由10个以上氨基酸通过肽键 连接而成的肽。
一些基本概念
N末端
2 O O NH2-CH-C-N-CH-C H H CH 3 OH
1
C末端
氨基端（N末端） 羧基端（C末端） 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸是不完整的而称 之。 多肽链的方向：N C为正向，氨基末端的氨基 酸是多肽链的第一个氨基酸残基，羧基末端是最 后一个氨基酸残基。
蛋白质的分子组成
(一)蛋白质的分子组成1.氨基酸(1)分类：组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，除甘氨酸外，均属L-α-氨基酸。
根据其侧链的结构和理化性质可分成五类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
(2)理化性质①两性解离及等电点：氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。
②紫外吸收性质：根据氨基酸的吸收光谱，含有共辄双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。
③茚三酮反应：氨基酸与茚三酮水合物共加热时，合成为蓝紫色的化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。
可作为氨基酸的定量分析方法。
2.肽蛋白质中的氨基酸相互结合成肽。
连接两个氨基酸的酰胺键称肽键。
蛋白质就是由许多氨基酸残基组成的多肽链。
(二)蛋白质的分子结构1.一级结构在蛋白质分子中，从N端至C端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
其主要化学键是肽键，此外，蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构的范畴。
2.二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
α-螺旋：每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
肽链中的全部肽键都可形成氢键，以稳固螺旋结构。
3.三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键，如疏水键、离子键(盐键)、氢键和范德华力等。
分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
4.四级结构体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多肽链。
每一条多肽链都有其完整的二级结构，称为亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
蛋白质主要结构以及功能含举例
蛋白质的主要结构以及功能含举例
25
（2） 肽 1) 氨基酸通过肽键相连的化合物， 蛋白质不完全水解的产物。 2) 氨基酸残基 （amino acid residues） 3) N-末端（H）与C末端（OH） 4) 多肽(>10肽）、寡肽（<10肽）、 开链肽与环肽
蛋白质的主要结构以及功能含举例
27
蛋白质的主要结构以及功能含举例
23
R1 NH2 CH
COOH
R2 H2N CH COOH
肽链氨基端
R1 O
NH2 CH C N
N-/H
肽键
H
肽
R2
肽链羧基端
CH COOH
C-/OH
蛋白质的主要结构以及功能含举例
24
肽键平面
➢ 单键，部分双键性质 ➢ 连接肽键两端的C=O、 N-H 和 2 个 Cα 共 6 个 原 子 的空间位置处在一个相对 接近的平面上 ➢ 相邻2个氨基酸的R侧链 形成反式结构
2
二、蛋白质的氨基酸组成 1、构件分子（ building block molecule)：
L-结构以及功能含举例
3
（α-氨基）NH2
COO （α-羧基）
H
C
R（侧链/侧基）
H
L,α-氨基酸
蛋白质的主要结构以及功能含举例
4
2、参与蛋白质组成的氨基酸20种 受遗传密码控制，无种族特异性
蛋白质的主要结构以及功能含举例
第二节 蛋白质的分子组成 一、元素组成和分子量
1.主要元素：C、H、O、N 稀有元素：P、Fe、Zn、Mn、I 等
2.特点：N含量恒定，平均16% 100克蛋白质中含 16克N。 1克N=6.25 克蛋白质
第二章蛋白质的结构与功能
一,氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种 存在自然界中的氨基酸有300余种, 300余种, 20种 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 20 种 , 氨基酸(甘氨酸除外) 且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外).
目录
(一) 氨基酸的一般结构 一
COO
+
H CH3 R
H
目录
(三)β-转角
β-转角
(四)无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构. 分肽链结构.
目录
(五)模体是具有特殊功能的超二级结构 模体是具有特殊功能的超二级结构
在许多蛋白质分子中, 在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具 有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一 有二级结构的肽段,在空间上相互接近, 个有规则的二级结构组合,被称为超二级结构. 有规则的二级结构组合,被称为超二级结构. 超二级结构 二级结构组合形式有3 二级结构组合形式有3种:αα,βαβ,ββ . αα,βαβ,
第2章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
目录
什么是蛋白质? 什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键 通过肽键(peptide bond)相连 通过肽键 相连 形成的高分子含氮化合物. 形成的高分子含氮化合物.
目录
二个或三个具有二级结构的肽段, 二个或三个具有二级结构的肽段,在空间 上相互接近,形成一个特殊的空间构象, 上相互接近,形成一个特殊的空间构象,称为 模体(motif) . 模体 模体是具有特殊功能的超二级结构. 模体是具有特殊功能的超二级结构.
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中一类重要的生物大分子，它不仅在细胞中发挥着结构支持的作用，在身体健康、免疫系统、酶催化等方面也扮演着重要的角色。
蛋白质的结构非常复杂，由由氨基酸组成的多肽链所构成。
氨基酸是蛋白质的基本构建单元，每个氨基酸分子由一个中心碳原子与一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成。
侧链基团的特性决定了氨基酸的属性，如极性、疏水性等。
一般而言，蛋白质的主要级别包括了四个层次，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性顺序，即多肽链的序列。
二级结构是指具有规则重复模式的局部折叠，其中最常见的是α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指多肽链在空间上的折叠方式，由氨基酸之间的相互作用所决定。
最后，四级结构是指由多个多肽链相互作用而形成的复合体。
蛋白质的结构对其功能起到了至关重要的作用。
首先，蛋白质的结构决定了其拥有多种功能。
例如，一些蛋白质具有酶活性，可以催化化学反应。
这是由于蛋白质的结构所提供的理想的活性中心，使其与底物结合形成复合物，从而降低反应能垒，加速化学反应的进行。
此外，蛋白质的结构也决定了它们的能力来与其他分子相互作用，如激素和受体之间的相互作用，或抗体与抗原之间的特异性结合。
其次，蛋白质的结构对其稳定性和折叠性起到了重要作用。
蛋白质的折叠状态是由其氨基酸序列和相互作用所决定的。
在正常情况下，蛋白质的结构是稳定的，但当蛋白质结构发生改变时，如突变，可能导致蛋白质失去原有的功能，甚至突变蛋白质可能会引起一些疾病。
此外，蛋白质的折叠性也影响着其在细胞中的定位和定向输送，因为只有正确折叠的蛋白质才能被正确地定位到细胞中的特定位置。
最后，蛋白质的结构还决定了其与其他分子的相互作用，并影响其在细胞内外的生理功能。
蛋白质通过与其他分子的结合来实现这些功能。
例如，血红蛋白是一种运输氧气的蛋白质，其结构使其能够与氧气结合，并在肺和组织之间进行运输。
另一个例子是抗体，它是一种免疫系统中的蛋白质，能够与抗原结合以中和病原体，从而保护机体免受疾病的侵害。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质(protein):是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
第一节蛋白质的分子组成主要有C、H、O、N和S。
有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I 。
蛋白质元素组成的特点:蛋白质的含氮量平均为16％。
通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.25 一．蛋白质的基本组成单位：氨基酸1.结构特点：存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。
氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子。
2.分类：1. 非极性脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸2. 极性中性氨基酸：丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸3.芳香族氨基酸：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸4. 酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸5. 碱性氨基酸:赖氨酸、精氨酸、组氨酸3.氨基酸的理化性质：（1）两性解离及等电点（2）紫外吸收（3）茚三酮反应二．肽键与肽链：1.肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2. 一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽(oligopeptide)。
3.10以上氨基酸组成的称多肽(polypeptide)。
4. 肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基。
5. 开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α-氨基和α-羧基，故又称为多肽链的N端(氨基端)和C端(羧基端)。
6.体内存在多种重要的生物活性肽1.谷胱甘肽（GSH）: 由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成, 半胱氨酸上的巯基为谷胱甘肽活性基团.2.多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
第一章 蛋白质结构与功能
第三节 蛋白质结构与功能的关系
一、一级结构与功能关系; 二、空间结构与功能关系;
一、一级结构与功能关系
（一）一级结构是空间结构的基础 上世纪60年代，C.Anfinsen对核糖核 酸酶（RNase）空间构象拆分和复原 实验：
细胞色素C的一级结构与物 种进化间的关系-----物种进 化树（phylogenetic tree）
空间结构（高级结 构）：二、三、四级 结构
一、一级结构
1、定义： 蛋白质多肽链中的氨基酸种类、数目 和特定排列顺序，还包括肽链数目和二 硫键位置等 2、稳定作用力－肽键
胰岛素的一级结构： 两条肽链，A链和B链
NH3+
51个氨基酸残基
COO-
3 个二硫键
COO-
二、蛋白质的空间结构
二级结构 三级结构 四级结构
DNA 异常 mRNA
Hbs （亚基）N … —Thr — Pro—Val — Glu—Lys—…
两种最重要的生物大分子比较
蛋白质 组成单位 种 类 氨基酸 20种 核酸 核苷酸
A、C 、G 、T (DNA) A、C 、G 、U (RNA)
（二）氨基酸的理化性质
两性电离及等电点 紫外吸收 显色反应（印三酮反应等）
1、两性电离及等电点
两性电离
兼性离子（zwitterion）
等电点 （isoelectric point,pI）
2、紫外吸收
芳香族氨基酸的紫外吸收 芳香族氨基酸在波长约为280nm处有最大光吸收峰 吸收强度比较：色氨酸>酪氨酸>苯丙氨酸 应用：测定生物样品中蛋白质的含量
α-螺旋的要点：
一般为右手螺旋
每圈含3.6个氨基酸残基 氢键 维持结构稳定 侧链位于螺旋外侧
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生命中最重要的分子之一，它们的结构和功能都很复杂。
蛋白质是由氨基酸组成的大分子，在细胞中扮演着许多角色。
它们不仅是细胞的工人，还参与了免疫系统、调节细胞生长、运输物质和甚至是能量储备等方面，是细胞创造、维持和修复的基本砖块。
在这篇文章中，我们将讨论蛋白质的结构和功能。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个层次：原位序列、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原位序列原位序列是蛋白质的基本组成单元，也是蛋白质分子的最小单位。
它是由20种氨基酸构成的，每个氨基酸都有不同的功能和特性，它们按照一定顺序排列，形成了蛋白质的原位序列。
不同的原位序列决定了不同的氨基酸组合，进而决定了蛋白质的特殊性质。
2. 二级结构二级结构是蛋白质的一个重要特征。
它是由氨基酸间的氢键组成的，可以进一步分为α 螺旋、β 折叠和无规卷曲。
α 螺旋是由一个长链蛋白质自旋而成的，氢键是在螺旋的共面中发生的。
这种结构在具有大量丙氨酸和谷氨酰胺的蛋白质中较为普遍。
β 折叠是由一条或几条分支链组成的，它们在共同的平面上排列，由氢键连接在一起。
这种结构在具有大量丝氨酸和β-转移酶的蛋白质中较为普遍。
无规卷曲的结构没有规则的结构，不稳定，通常作为蛋白质的可变区域。
3. 三级结构三级结构是由二级结构之间的氢键组成的，这些氢键在空间上形成了复杂的交织网络。
这种结构决定了蛋白质的终极形态和功能。
4. 四级结构四级结构是由多个蛋白质分子组成的复合物组成的，它们可以是通过共价键连接在一起，也可以是通过非共价键连接在一起。
这种结构决定了蛋白质在细胞内的组织和转运。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能非常多样，可以用于许多生命系统中。
它们可以作为酶、荷尔蒙、抗原、细胞骨架等。
1. 酶酶是最重要的蛋白质之一，它们调节生化反应并使其加速。
人类身体中有成千上万的酶，尤其是消化酶和代谢酶。
它们将食物和其他物质分解为能量和其他基本单元，并将它们输送到不同的细胞中。
1-蛋白质的结构和功能
含量高：占人体干重的45％；脾、肺及横纹肌等
高达80％。
2-2. 蛋白质具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递 2-3. 氧化供能
第1节
蛋白质的分子组成
Section 1 the Molecular Component of Protein
钙结合蛋白中结合 钙离子的模体
锌指结构
2-4 侧链对二级结构形成的影响 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链 其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或β-折叠，
它就会出现相应的二级结构。
the conformational preferences of the 20 AAs for the -helix Strong Glu、Met、Ala、Leu Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val Asp、His Cys、Ser、Thr、Arg Asn、Tyr Weak Gly、Pro (usually found in the beta-reverse turn) Weak
COO-
CHH R 3
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸
氨基酸的通式
1-1 氨基酸的分类 1）非极性脂肪族氨基酸 2）极性中性氨基酸
3）芳香族氨基酸
4）酸性氨基酸 5）碱性氨基酸
｝
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1-1-1 非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链)
1-1-2 极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷)
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间 以肽键连接而成的一种结构。
蛋白质的分子结构
β－折叠在蛋白质中含量仅次于 －螺旋，和－螺旋相比，稳定 性相对较差，结构参数较易变化， 扭曲程度也可各有不同，一般位 于蛋白质的中心，外面由稳定的 －螺旋包围。也有蛋白全由β－ 折叠组成，如免疫球蛋白，这样 的结构相对较柔软，易于发生构 象变化。
β －转角（β -turn）
特征：多肽链
形成因素：与ＡＡ组成和排 列顺序直接相关。
多态性：多数为右手（较稳 定），亦有少数左手螺旋存 在（不稳定 ）；存在尺寸不同
的螺旋。
-helix
链内氢键
O H ‖ │ -C-［NH-CαHR-CO-］3 N Aa1的酰胺基团的-CO基与Aa5酰胺基团的 -NH基形成链内氢键。
-helix何时不稳定?
三级结构特征：
含多种二级结构单元
有明显的折叠层次； 是紧密的球状或椭球 状实体 分子表 面有一 空穴 ( 活性部位)； 疏水侧链埋藏在分子 内部，亲水侧链暴露 在分子表面
无规则 卷曲 β-折叠
空穴
β-转角 α-螺旋
肌 红 蛋 白 三 级 结 构
肌红蛋白的血红素辅基
分子伴侣 （molecular chaperone） 与蛋白质的折叠
蛋白质中氨基酸的连接方式
肽键
肽平面
肽单元 (peptide unit)、肽平面
-Cα-CO-NH-Cα/-
牛胰岛素的一级结构
牛 胰 核 糖 核 酸 酶 的 一 级 结 构
维持一级结构的化学键：
1.肽键 2.二硫键
蛋白质的高级结构
一、二级结构与超二级结构
二、三级结构和结构域
三、亚基缔合和四级结构
β转角
β折叠片
α螺旋
自由回转
α－螺旋（α－helix）
蛋白质
谷胱甘肽（glutathione, GSH）
γ-肽键
还原型
氧化型
(1) 体内重要的还原剂 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化， 使蛋白质处于活性状态。 (2) 谷胱甘肽的巯基作用 可以与致癌剂或药物等结合,从而阻断这 些化合物与DNA、RNA或蛋白质结合，保护机体免遭毒性损害。
第二节 蛋白质的分子结构
无规卷曲泛指那些不能被归入明确的二级结构 如折叠或螺旋的多肽区段。实际上这些区段大多数 既不是卷曲，也不是完全无规的。这些“无规卷曲” 也像其它二级结构那样是明确而稳定的结构，但是 它们受氨基酸残基侧链R基相互作用的影响很大。这 类有序的非重复性结构经常构成酶活性部位和其它
蛋白质特异的功能部位。
模体是具有特殊功能的超二级结构
(一)α-helix
① 多个肽平 面通过Cα的 旋转，相互之 间紧密盘曲成 稳固的右手螺 旋。
α-helix
② 主链螺旋 上升，每3.6个 氨基酸残基上 升一圈，螺距 0.54nm。肽平 面和螺旋长轴 平行。
α-helix
③ 相邻两圈螺旋之间 借肽键中羰基氧 (C＝O)
和亚氨基氢(NH)形成许
多链内氢键，即每一个
氨基酸残基中的亚氨基
氢和前面相隔三个残基 的羰基氧之间形成氢键， 这是稳定α-螺旋的主要 化学键。
α-helix
④ 肽链中氨基酸残基侧链R基， 分布在螺旋外侧，其形状、大小 及电荷均会影响α－螺旋的形成。
（二）β-pleated sheet
①是肽链相当伸展的结构，肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽 平面间呈110°角。 ②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的羰基氧与亚氨基 氢形成氢键，使构象稳定。也就是说，氢键是稳定β-折叠的主 要化学键。
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标准氨基酸R基的结构与极性，在生理条件下的水溶性分成四类： 1、非极性疏水R 2、极性不带电荷R 3、带正电荷R 4、带负电荷R
1、非极性疏水R基氨基酸
2、极性不带电荷R电荷R基氨基酸
四、氨基酸的性质
紫外吸收特征 两性解离与等电点 茚三酮反应
1、紫外吸收特征
蛋白质的元素组成特点是平均含N量为 16%，可依此特性分析样品蛋白含量： mgPr=mgN×6.25
二、氨基酸的结构
20种标准氨基酸中：只有脯氨酸为亚氨基酸 其他都为α-氨基酸 除甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子是手 性碳原子
氨基酸是手性分子
三、氨基酸的分类
分类依据 R基的结构 R基的酸碱性 人体内能否自己合成 分解产物进一步转化 是否用于合成蛋白质 有无遗传密码 分类 脂肪/芳香/杂环族 酸性/碱性/中性 必需/非必需 生糖/生酮/生糖兼生酮 标准/非标准 编码/非编码
根据组成分为单纯蛋白质和缀合蛋白质
单纯蛋白质完全由氨基酸构成，如核糖核酸酶 和糜蛋白酶 缀合蛋白质含有非氨基酸成分，所含的非氨基 酸成分称为辅基 缀合蛋白质可以根据其辅基进一步分为脂蛋白、 糖蛋白、核蛋白和金属蛋白等
根据构象分为纤维状蛋白质和球状蛋白质
谢谢大家！
蛋白质的分子组成
主要内容
一、蛋白质的元素组成 二、氨基酸的结构 三、氨基酸的分类 四、氨基酸的性质 五、蛋白质的分类
氨基酸是蛋白质的结构单位。 自然界中的氨基酸有300多种 标准氨基酸：用来合成蛋白质的20种氨 基酸
一、蛋白质的元素组成
主要元素：C、H、O、N 其他元素有（ S、P ） Fe、Cu、Mn、Co、 Mo、I等
2、两性解离与等电点
两性电解质 两性解离 兼性离子 等电点是氨基酸的特征常数。 如果溶液的pH值大于氨基酸的等电 点，则氨基酸的净电荷为负，在电场中会 向正极移动
3、茚三酮反应
氨基酸与水合茚三酮发生氧化反应和缩合反 应，最终生成蓝紫色化合物，该化合物在 570nm波长处存在吸收峰。
五、蛋白质的分类