蛋白质的分子结构
蛋白质的分子结构考点总结
蛋白质的分子结构考点总结
●一级结构
●蛋白质中氨基酸的种类和数量以及氨基酸在多肽链中的排列顺序
●肽键、二硫键
●二级结构
●多肽链主链骨架中的若干肽段各自沿某个轴盘旋转或折叠，并以氢键维持从而形成
具有规律的构象或结构
●氢键
●α-螺旋β-折叠β-转角无规则卷曲
●每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm
●超二级结构
●蛋白质分子中由若干相邻的二级结构单元（α-螺旋、β-折叠、β-转角等）组合在一
起，彼此相互靠近，形成在空间上能辨认的、有规则的二级结构组合体。
●疏水键
●三级结构
●整个多肽链在三维空间上的构象成为球状蛋白质分子。
●氢键、疏水键、离子键、范德华力
●四级结构
●数条具有独立的三级结构和多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构
●疏水键（主要）、氢键、范德华力、离子键。
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质是一类生物大分子，扮演着生物体内多个重要功能的角色。
蛋白质的结构与功能密切相关，不同的结构决定了蛋白质的不同功能。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系。
一、蛋白质的结构蛋白质由氨基酸残基组成，而氨基酸是由氨基基团、羧基和侧链组成的。
蛋白质的结构可以粗略地分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，也即是蛋白质链上的氨基酸的排列顺序。
一级结构决定了蛋白质的种类与特性。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质链内部小区域的折叠形式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
这种结构形式的组合方式可以使蛋白质更加稳定。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个链的折叠形式。
蛋白质链折叠后形成了特定的形状，如球状、柱状等。
这种三维结构决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是由多个蛋白质链聚集形成的大分子复合物。
这种结构形式常见于多肽激素或者酶分子。
二、蛋白质的功能蛋白质拥有多种重要的功能，包括酶活性、结构支持、运输、免疫等等。
这些功能与蛋白质的结构密切相关。
1. 酶活性：许多蛋白质是酶，负责调控生物体内的代谢反应。
酶的活性与其结构密切相关，特定的结构可以提供适应特定环境的催化场所，从而使酶能够有效地催化化学反应。
2. 结构支持：蛋白质在细胞内起到了结构支持的作用。
例如，细胞骨架蛋白质赋予了细胞形态和机械强度，胶原蛋白构成了组织的结构基础。
不同的蛋白质结构决定了其在结构支持方面的功能。
3. 运输：蛋白质可以作为运输分子，将重要的物质如氧气、营养物质等运送到细胞或组织内。
例如，血红蛋白是负责运输氧气的蛋白质。
4. 免疫：抗体是一种特殊的免疫蛋白质，它们可以检测并结合病原体，从而促进机体的免疫反应。
抗体的结构决定了其能够与不同的抗原结合，从而对抗体的免疫功能起到重要作用。
三、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
特定的结构使得蛋白质能够在特定的环境中发挥其功能。
蛋白质的功能和结构
蛋白质的功能和结构蛋白质是一种复杂的生物分子，是构成生物体的基本成分之一，具有许多重要的功能。
蛋白质的功能和结构是生物学研究的重要方向之一。
本文将从蛋白质的基本结构、功能和分类三个方面进行探讨。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由一条或多条长链构成的，这些长链由氨基酸分子组成。
氨基酸是生物体内最基本的化合物之一，由一个氮原子、一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸的羧基和氨基通过肽键连接成链，形成多肽分子，多肽分子又可以进一步形成蛋白质。
蛋白质的基本结构包括四级结构，即原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中原始结构是指蛋白质生物合成后形成的最基本结构，也称为未折叠构象。
二级结构是指蛋白质分子中相邻氨基酸之间的氢键连接所形成的二维结构，如α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质分子中各个二级结构的空间排列所形成的三维结构。
而四级结构是指蛋白质分子中两个或多个亚基的空间排列所形成的层级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，主要包括以下几个方面：1.代谢功能蛋白质可以在代谢中发挥重要的作用，参与新陈代谢中的各种化学反应，如酶的催化作用和激素的调节作用。
2.结构功能蛋白质可以形成细胞质骨架和结构分子，如肌肉蛋白和细胞中的膜蛋白，保持细胞的形态和稳定性。
3.运输功能蛋白质可以通过血液将各种物质从一个部位输送到另一个部位，如血红蛋白携带氧气，载脂蛋白携带脂肪酸和胆固醇。
4.防御功能蛋白质可以形成抗体，抵御外来物质入侵，并加速宿主清除抗原体。
5.调节功能蛋白质可以调节细胞生长、分化和凋亡，促进细胞自身修复和更新。
三、蛋白质的分类按照结构分类，蛋白质可分为球形蛋白、纤维蛋白和膜蛋白等。
球形蛋白具有高度可压缩性，可在机体中流动作用，如血浆中的白蛋白和酸性蛋白。
纤维蛋白则具有高度的支持性和膜层稳定性，如胶原蛋白和肌动蛋白。
膜蛋白则集聚于细胞膜上，起到细胞唯一轴向的生理功能。
按照功能分类，蛋白质可分为酶、激素、抗体、载体、结构蛋白等。
蛋白质分子结构
无
规
则
卷
曲
无规则卷曲
示
意
图
细胞色素C的三级结构
蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽链构象称为无规卷曲。
三、蛋白质的三级结构
（一） 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，包括 主链和侧链。三级结构的形成使得在序列中相隔 较远的氨基酸侧链相互靠近。 主要的化学键
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次 是氢键和离子键。
-亚基
如：血红蛋白含有四个亚基，为22，血红素 每个亚基含一个血红素，每个血红素 Fe2
+
可结合一个氧分子。亚基含141个氨 基酸残基，亚基含146个氨基酸残基。 -亚基
-亚基
血红素 Fe2
+
-亚基
第五节 蛋白质结构与功能的关系
一、蛋白质一级结构与功能的关系
疏水键、离子键、氢键和 Vander Waals力等。
目录
肌红蛋白 (Mb) 的三级结构
C 端
N端
四、蛋白质的四级结构
有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链， 每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白 质的亚基 (subunit)。
蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接 触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级 结构。
蛋白质构象改变导致疾病的机理：有些蛋 白质错误折叠后相互聚集，常形成抗蛋白水解 酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现 为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老 年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
简述蛋白质的各级结构及主要作用力
简述蛋白质的各级结构及主要作用力蛋白质是勃朗宁分子生物学家以及法国化学家吉尔费芒型结构理论发现的天然高分子，也是一种重要的生物体中的生物大分子，具有各种重要的生理和生化功能，因此对分子生物学的研究有着重要意义。
蛋白质的结构具有多层次的复杂性：从宏观层面至微观层面，可以一直分解三级结构，它们分别是原子结构、分子结构和三维结构。
原子结构：构成蛋白质的原子级结构，即蛋白质的核心结构，是由碳、氮、氧、氢和硫四种元素构成的，形成蛋白质核酸数千个原子站构成。
分子结构：首先，胺基酸分子结构是由胺根（NH2）与酸根（COOH）两个部分组成，它们通过氨基酸残基的缩合反应形成。
其中，氨基酸残基又被分为两种：R基团（side chain）和α胺基酸（α-amino acid），α胺基酸又是由背核（backbone）和一个R基团组成，R基能够向蛋白质分子中不同的单元结构贡献它的不同静电性，因此将蛋白质分子中的单元结构团聚形成一个具有立体结构的折叠氨基酸链。
三维结构：蛋白质的三维结构是指从单元级到宏观级的结构，它综合运用物理和化学作用力，能够控制蛋白质的活动机制。
它主要包括了静电相互作用，由R-基团的静电影响所带来的“局部”负荷均衡策略，螺旋结构的空间协调作用以及双股结构和胞外膜结构特性。
蛋白质的各种结构及作用力一般可以分为显著的活性中心、活性中心相关的定位、肽链路径和少量氨基酸的改变、宏观结构的动态aaa，以及静电影响、空间协调结构、反键结构和表面粘附热力学四大类。
其中，显著活性中心包括了蛋白质活性除尘地蛋白、酶原位转移酶等，是活性中心及其它一些启动反应的蛋白质活性位点，是蛋白质活性的核心；活性位点相关定位指活性中心分子附近的某一特定位点，能够促进。
蛋白质的分子结构
defined AA sequence.
MW：5700 dalton，51个氨基酸残基，A链21个残基，B链30个残基。 A链内有1个2硫键 Cys 6 — Cys 11
A.B链间有2个2硫键 A.Cys 7－B.Cys 7 A.Cys 20 — B.Cys 19
（2）牛胰核糖核酸酶（RNase） 一条多肽链，124AA残基组成，四 个链内二硫键，分子量12600.它是测出一 级结构的第一个酶分子。
（2）胰岛素原的激活
preproinsulin
signal peptidase peptidase
proinsulin
insulin
5）多肽或蛋白质的人工合成
Solid-phase synthesis of polypeptide P193：
+
第 二 向
a b
+
第一向
pH6.5 图中a、b两个斑点是 由一个二硫键断裂 产生的肽段
-
Brown和Hartlay对角线电泳图解
3.蛋白质一级结构生物功能 1 )蛋白质一级结构举例：
（1）胰岛素（Insulin）
The determination of the AA sequence of insulin (1953) is a landmark in biochemistry because it showed for the first time that a protein has a precisely
镰刀状红细胞贫血病：病人体内红细胞的形状为新月 形，即镰刀状。此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破 而发生溶血；再者，病变的细胞粘滞加大，易栓塞血管； 由于流速较慢，输氧机能降低，使心脏器官供血出现障 碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。
简述蛋白质的一二三四级结构
简述蛋白质的一二三四级结构蛋白质的一二三四级结构是生命科学中最基本也是最重要的概念之一。
它们构成了我们所知道的生物体的基本结构，包括细胞器，细胞膜，细胞壁，以及许多其他细胞器官，并在细胞的各个阶段都起着重要的作用。
这就是蛋白质的一二三四级结构的重要性。
说起来，蛋白质的一二三四级结构一共有四个层次，具体来说就是原子，分子，结构和超级结构。
首先，蛋白质的一级结构指的是蛋白质由多个单糖单脂肪酸链构成的结构。
它们是细胞最基本的组成部分，其组成学称为“氨基酸”。
他们大小形状不同，数量也不同，它们可以用来构成各种不同形状和功能，也就是蛋白质的一级结构。
蛋白质的二级结构指的是蛋白质的分子结构，也就是氨基酸链的结构。
这种结构由多个氨基酸通过硫键形成的二级结构，它们有助于增强蛋白质的稳定性，使其能够承受体外活性力，这也是蛋白质的二级结构的重要意义。
蛋白质的三级结构指的是蛋白质的折叠结构，它包括α螺旋，β折叠，π折叠和ππ桥等类型结构，其中α螺旋是最常见的结构，其中氨基酸链形成一种特殊的结构，形成了一种“手腕”状结构，使蛋白质具有更好的吸水性，有助于增强蛋白质的功能性，这也是蛋白质的三级结构的重要意义。
最后，蛋白质的四级结构指的是蛋白质的超级结构。
它是蛋白质结构的最后一步，也是最重要的步骤。
通过超级结构，蛋白质能够形成更加完整的结构，增强其功能性，也更容易被生物体识别。
这样，蛋白质的四级结构就发挥了关键作用。
总的来说，蛋白质的一二三四级结构是生命科学中最基本也是最重要的概念之一。
一级结构指的是蛋白质由多个单糖单脂肪酸链构成的结构，二级结构指的是蛋白质的分子结构，三级结构指的是蛋白质的折叠结构，而四级结构指的是蛋白质的超级结构。
这就是蛋白质的一二三四级结构的重要性。
蛋白质一二三四级结构可以被用来研究一系列问题，从而理解蛋白质的功能，比如蛋白质催化，蛋白质结构，蛋白质活性结合和蛋白质与细胞功能相关的研究。
因此，这些研究从技术上说起着重要的作用。
蛋白质的一级二级三级四级结构
蛋白质的一级二级三级四级结构
蛋白质的结构分为四级结构，分别是：
一级结构：指的是蛋白质的氨基酸序列，也称为多肽链。
蛋白质的功能和结构都与其氨基酸序列密切相关。
二级结构：指的是多肽链的局部空间构象，主要有α-螺旋和β-折叠两种类型。
三级结构：指的是蛋白质的全局空间构象，即多个二级结构的空间排布。
这一级结构由二级结构之间的氢键、离子键、亲疏水性相互作用等决定。
四级结构：指的是蛋白质的多聚体结构，由两个或多个多肽链聚合而成。
这一级结构通常只存在于某些分子量较大的蛋白质中。
简述蛋白质各级结构及其主要化学键
简述蛋白质各级结构及其主要化学键蛋白质是维持生命活动必不可少的一类物质，它不仅可以用于调节细胞内催化反应，也可以参与细胞膜脂质体系的建立，以及免疫系统的特异性反应。
蛋白质是由氨基酸按一定的规律排列而成的复杂分子，在稳定性及其活性方面有着很强的能力。
也因为它的复杂性，蛋白质的行为受到其各种结构上的制约。
蛋白质的结构可以归纳为四个层次，分别是全蛋白分子结构、亚基结构、亚结构以及分子面结构。
全蛋白分子结构是蛋白质的最高级架构，它是描述蛋白质的氨基酸序列排列及连接形式的总体框架。
亚基结构是指蛋白质的氨基酸组成团，其中包括螺旋和角落，其余氨基酸则构成螺旋和角落的连接部分。
而亚结构就是指蛋白质的氨基酸组成的更小的团，由一系列的完全或不完全稳定的折叠组成。
最后，分子面结构是指蛋白质的氨基酸组成的更细微的结构，其中包括氨基酸分子面特定区域的结构构建。
蛋白质的稳定性和活动性都非常依赖于它各级结构所形成的化学键。
螺旋结构形成的主要原子间化学键是肽键，它是一种非常重要的键，可以提供蛋白质稳定性和活性的双重保证。
另外，螺旋结构也可以形成极性的氢键和盐键，这些键在调节一些酶的活性方面起着重要作用。
角落结构所形成的主要原子间化学键是范德华力，它能够使构型保持稳定，可以抵抗外界的热能和紫外线的破坏。
其他包括疏水性相互作用、极性相互作用以及核酸配对等次要原子间化学键，也起着重要作用。
综上所述，蛋白质是一类由氨基酸按一定规律排列而成的复杂分子，从全蛋白分子结构、亚基结构、亚结构以及分子面结构四个层次来看，其行为受到其结构的影响，稳定性和活性也与其形成的化学键有着密切的关系。
螺旋结构形成的主要原子间化学键是肽键，其余键则有范德华力、氢键和盐键等，这些化学键对于稳定性和活性的调节都发挥着重要作用。
蛋白质的结构和功能
蛋白质的结构和功能蛋白质的基本概念蛋白质是生物体中最重要的分子之一，由氨基酸组成。
在生物体内，蛋白质发挥着多种重要的生物功能，是身体内许多生命活动的基础。
蛋白质的结构和功能受多种因素的影响，包括氨基酸序列、结构和环境等。
蛋白质的结构蛋白质的结构通常分为四个层次，包括原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 原生结构：原生结构指的是蛋白质完全折叠成稳定的状态，具有生物活性的状态。
- 二级结构：二级结构是蛋白质中氨基酸的局部有序结构，常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
- 三级结构：三级结构是整个蛋白质分子的空间结构，由多个二级结构元素组成。
- 四级结构：四级结构是由两个或多个蛋白质分子组合而成的复合物，具有特定的功能。
蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括酶、激素、抗体、载体等。
- 酶：蛋白质作为酶参与许多生物体内的生化反应，加速化学反应的进行。
- 激素：蛋白质可以作为激素在细胞间传递信号，调节生物体内的生理过程。
- 抗体：蛋白质作为抗体参与免疫反应，识别并结合外来抗原，保护机体免受细菌和病毒的侵害。
- 载体：蛋白质可以作为载体分子，运输物质在细胞内和细胞间。
蛋白质的合成和调控蛋白质的合成由DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质，整个过程受到多种调控机制的影响。
- 转录调控：转录因子可以在DNA上结合，调控基因的转录活性，影响蛋白质合成的速率。
- 翻译调控：在翻译过程中，mRNA的稳定性、翻译起始子、tRNA的可用性等都可以影响蛋白质的合成过程。
蛋白质的变性与重折叠蛋白质的结构和功能受环境条件的影响，一些极端条件可能导致蛋白质的变性或重折叠。
- 变性：蛋白质的变性指的是其结构在极端条件下失去稳定性和生物活性，包括热变性、酸性变性等。
- 重折叠：在适当的条件下，有些变性的蛋白质可以重新折叠成活性的结构，这被称为重折叠。
结语综上所述，蛋白质作为生物体内最重要的分子之一，在维持生命活动中扮演着不可或缺的角色。
蛋白质的分子结构
三、蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构（一）一级结构（线性结构、基本结构）蛋白质的一级结构(primary structure ) 指它的氨基酸序列 。
比喻：珍珠项链1954年英国生物化学家Sanger 报道了胰岛素（insulin ）的一级结构（参见教材P7），这是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质。
A 链：21个AA ，B 链：30个AA ，A 、B 两链通过两个二硫键相连，A 链本身第6及11位两个半胱氨酸形成一个链内二硫键。
1960年Moore 和Stein 测出了牛胰核糖核酸酶的一级结构，含124个AA ，链内有4个二硫键。
蛋白质的一级结构是决定其空间结构的基础，而空间结构则是其实现生物学功能的基础。
（二）空间结构（又称构象）定义：是指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系。
Pr 构象：主链构象、侧链构象两者相互依赖，相互影响一般根据蛋白质构象的范围和复杂程度，人为地将Pr 的空间结构分为：二级、三级和四级结构。
1.1.二级结构二级结构二级结构：：蛋白质多肽链主链原子的局部空间排布。
（1） 形成二级结构的基础肽键平面：肽键中的C 、H 、O 、N 、四个原子和与它们相邻的两个α碳原子都处在同一个平面上，这个平面称为~。
多肽链＝通过可旋转的α-碳原子连接的酰胺平面链提问：影响蛋白质构象的作用力有哪些？内力（内因）：蛋白质分子内各原子间作用力外力（外因）：与溶剂及其他溶质作用力内因为主，外因通过改变内因起作用（2）基本形式：包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、不规则卷曲（自由回转或松散肽段）四种方式。
A. α-螺旋（蛋白质最常见的二级结构形式）天然蛋白质大部分为右手螺旋（顺时针）几个数值：螺旋一周3.6个AA，螺距0.54nm,每个残基跨距为0.15nm作用力：氢键—相邻螺旋之间通过肽键上的酰基氧与亚氨基氢形成。
B.β折叠：是多肽链的折叠形式平行肽链间以氢键从侧面连接的构象维持β-折叠的作用力也是肽键衍生出的氢键：平行式、反平行式C.β转角作用力——同样是肽键衍生来的氢键但由于只有这一个氢键，只形成β—转角结构。
04、蛋白质的结构
（2）常用测定方法简介
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蛋 白 质 一 级 结 构 的 测 定
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目。 通过测定末端氨基酸残基的摩尔 数与蛋白质分子量之间的关系，即 可确定多肽链的数目。
（2）常用测定方法简介
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蛋 白 质 一 级 结 构 的 测 定
B.多肽链的拆分。 由多条多肽链组成的蛋白质分子， 必须先进行拆分。
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C. 二 硫 键 的 断 裂
S S
胰岛素
HO-CH2-CH2-SH
SH
SH SH SH SH SH ICH2COOH
SCH2C00H SCH2C00H
SCH2C00H SCH2C00H
SCH2C00H
SCH2C00H
（2）常用测定方法简介
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C.二硫键的断裂 蛋 应用过甲酸氧化法拆分二硫键。
二硝基氟苯（DNFB）法
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末 端 基 氨 基 酸 测 定
Sanger法。2,4-二硝基氟苯在碱性条件下，能够与 肽链N-端的游离氨基作用，生成二硝基苯衍生物 （DNP）。 在酸性条件下水解，得到黄色DNP-氨基酸。该产物 能够用乙醚抽提分离。不同的DNP-氨基酸可以用色 谱法进行鉴定。
目录
O NH CH C R2 R3
O NH CH C R4
O NH CH C
R1
水解位点
肽链
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糜 蛋 白 酶
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或胰凝乳蛋白酶 （Chymotrypsin ）：R1=Phe, Trp,Tyr时水解 快; R1= Leu， Met和His水解稍 慢。 R2=Pro 水解受抑。
蛋白质的分子结构
β－折叠在蛋白质中含量仅次于 －螺旋，和－螺旋相比，稳定 性相对较差，结构参数较易变化， 扭曲程度也可各有不同，一般位 于蛋白质的中心，外面由稳定的 －螺旋包围。也有蛋白全由β－ 折叠组成，如免疫球蛋白，这样 的结构相对较柔软，易于发生构 象变化。
β －转角（β -turn）
特征：多肽链
形成因素：与ＡＡ组成和排 列顺序直接相关。
多态性：多数为右手（较稳 定），亦有少数左手螺旋存 在（不稳定 ）；存在尺寸不同
的螺旋。
-helix
链内氢键
O H ‖ │ -C-［NH-CαHR-CO-］3 N Aa1的酰胺基团的-CO基与Aa5酰胺基团的 -NH基形成链内氢键。
-helix何时不稳定?
三级结构特征：
含多种二级结构单元
有明显的折叠层次； 是紧密的球状或椭球 状实体 分子表 面有一 空穴 ( 活性部位)； 疏水侧链埋藏在分子 内部，亲水侧链暴露 在分子表面
无规则 卷曲 β-折叠
空穴
β-转角 α-螺旋
肌 红 蛋 白 三 级 结 构
肌红蛋白的血红素辅基
分子伴侣 （molecular chaperone） 与蛋白质的折叠
蛋白质中氨基酸的连接方式
肽键
肽平面
肽单元 (peptide unit)、肽平面
-Cα-CO-NH-Cα/-
牛胰岛素的一级结构
牛 胰 核 糖 核 酸 酶 的 一 级 结 构
维持一级结构的化学键：
1.肽键 2.二硫键
蛋白质的高级结构
一、二级结构与超二级结构
二、三级结构和结构域
三、亚基缔合和四级结构
β转角
β折叠片
α螺旋
自由回转
α－螺旋（α－helix）
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二、蛋白质的二级结构 secondary structure （一）概念：多肽链主链的局部 空间结构，不涉及氨基酸残基侧 链的构象。 稳定因素：在肽键的羰基氧和亚 氨氢之间形成的氢键。
（二）肽单元（peptide unit)： 参与组成肽键的6个原子（-C -
CO- NH- C-)位于同一平面，又
• Hb亚基间的盐键
1. 一级结构与功能
• 一级结构是空间结构和功能的基础。
Hb: 2α 2β
HbA HbS •
βchain
Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys 镰刀型贫血
一级结构决定空间结构：
•
人工合成胰岛自动形成天然空间结构 构和功能也相似 胰岛素
叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋
白质构象的基本结构单位。
O
R'
H Cα
H
0.123 nm
O
C N
N
7 14 0.
φ
ψ
C
nm
2 13 0. nm
H
O
H
0. 15 3
C
Cα
N H
nm
R''
肽单元结构特点：
①肽键的C—N键长介于单键和 双键之间，具有部分双键性质， 不能自由旋转。 ②肽键的 -C=O 和 -N-H 及两个 C均为反式构型。
疏水键： 疏水基团在水中避开水而聚集在 一起的作用力。Ala, Leu, Ileu, Val, Trp, Pro 范德华力：分子间的静电引力。 0.3-0.5nm
结构域（domain） 分子量大的蛋白质三级结构分
割成1至数个球状或纤维状的区
域，折叠得较为紧密，各行其功
能，称为结构域。 属超二级结
• 一级结构相似的多肽和蛋白质的空间结 2. 空间结构与功能
• 变性时空间结构改变-功能改变 • 变构作用 • 酶原激活
第二节
蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构 蛋白质的二级结构 蛋白质的三级结构 高级结构
蛋白质的四级结构
一、蛋白质的一级结构 primary structure • 概念：蛋白质分子中氨基酸的排列 顺序。 • 主键：肽键 二硫键
• 一级结构是由遗传信息决定的。
• 一级结构是蛋白质空间结构的基础。
胰岛素的一级结构
构。
四、蛋白质的四级结构 quaternary structure • 亚基（subunit）：蛋白质分子中
每一个具有独立三级结构的多肽 链称为亚基（或亚单位）。
• 亚基之间呈特定的三维空间排布， 并以非共价键相连。 • 这种蛋白质分子内各个亚基的空 间排布及相互作用关系称为蛋白 质的四级结构。 • 维系四级结构的化学键：疏水作 用、氢键、盐键。
氢键： 连在电负性强的半径小的原子上 的H与另一个电负性强的原子之 间的相互作用。 －C=O ﹉ H-O-H －C=O
﹉
H-N－
盐键 ：正负离子间的静电引力。 带正电的基团： + － NH3 ＋ Lys的ε－NH3 ＋ His 的咪唑基 Arg 的胍基 带负电的基团： －COO ASP 的β－COO Glu的γ－COO － NH3 ＋ ﹉ －OOC－
βββ
βαβ
β-转角
（五）分子伴侣 （chaperon） • 概念：帮助新生多肽链正确折叠的一 类蛋白质。 • 作用： 1. 可逆地与未折叠肽段的疏水部分 结合，防止错误折叠。 2. 与错误折叠的肽段结合，诱导其 正确折叠。 3. 对蛋白质分子中二硫键的正确形 成起tiary structure) • 概念：指整条肽链中全部氨基酸残 基的相对空间位置，也就是整条肽 链所有原子在三维空间的排布位置。 • 稳定因素： 非共价键：疏水键 氢键 盐键 Van der Waals力 共价键： 二硫键
反向平行
顺向平行
3. -转角 ( -turn)
① 肽链内形成180º 回折。
②含4个氨基酸残基，第一个氨基 酸残基C=O与第四个氨基酸残基 N－H形成键。 ③ 第二个氨基酸残基常Pro。
4. 无规卷曲 (random coil)
没有确定规律性的肽链结构。
（四）模序（motif） • 概念：蛋白质分子中，两个或三 个具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形成 一个具有特殊功能的空间 结构。 • 形式：βββ βαβ 螺旋-环-螺旋 螺旋-转角-螺旋 锌指 亮氨酸拉链
2. -折叠结构（ －pleated sheet）
①多肽链充分伸展，相邻肽单元 之间折叠成锯齿状结构，侧链位 于锯齿结构的上下方。 ②两段以上的-折叠结构平行排 列 ，两链间可顺向平行，也可 反向平行 。
③两链间的肽键之间形成氢键， 以稳固-折叠结构。氢键与
螺旋长轴垂直。
-折叠形成条件：要求氨基 酸侧链较小。
③与 C 相连的单键可自由旋转， C—C 旋转角度以 （ psi) 表示， C —N旋转角度以表示，即两 面角。这样，两个相邻肽单元可 以围绕一个共用的 C 自由旋转， 而造成两个肽单元在空间的不同 位置。这就是肽链折叠、盘曲的 基础。
(三) 二级结构的主要构象形式
1. -螺旋 2. -折叠
3. -转角 4. 无规卷曲
1. -螺旋(-helix) (1) -螺旋结构要点:
①多肽链主链围绕中心轴形成右
手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。
② 每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距 为0.54nm。
③ 每个肽键的亚氨氢和第四个肽
键的羰基氧形成的氢键保持螺
旋稳定。 ④ 氢键与螺旋长轴基本平行。
(2)影响-螺旋形成的因素 ① 氨基酸侧链所带电荷 (如：酸 性或碱性氨基酸）Asp Glu , Arg Lys ② 氨基酸侧链的大小（如：Phe, Trp, Ile , Gly) ③ 氨基酸侧链的形状 (如：Pro)