云南大学考研338-生物化学考试大纲
新版云南大学生物与医药专硕考研经验考研参考书考研真题
考研是我一直都有的想法,从上大学第一天开始就更加坚定了我的这个决定。
我是从大三寒假学习开始备考的。
当时也在网上看了很多经验贴,可是也许是学习方法的问题,自己的学习效率一直不高,后来学姐告诉我要给自己制定完善的复习计划,并且按照计划复习。
于是回到学校以后,制定了第一轮复习计划,那个时候已经是5月了。
开始基础复习的时候,是在网上找了一下教程视频,然后跟着教材进行学习,先是对基础知识进行了了解,在5月-7月的时候在基础上加深了理解,对于第二轮的复习,自己还根据课本讲义画了知识构架图,是自己更能一目了然的掌握知识点。
8月一直到临近考试的时候,开始认真的刷真题,并且对那些自己不熟悉的知识点反复的加深印象,这也是一个自我提升的过程。
其实很庆幸自己坚持了下来,身边还是有一些朋友没有走到最后,做了自己的逃兵,所以希望每个人都坚持自己的梦想。
本文字数有点长,希望大家耐心看完。
文章结尾有我当时整理的详细资料,可自行下载,大家请看到最后。
云南大学生物与医药专硕的初试科目为:(101)思想政治理论(204)英语二(338)生物化学和(905)生物学综合参考书目为:1.郑集、陈钧辉编,《普通生物化学》(第四版),高等教育出版社,20072.王镜岩、朱圣庚等编,《生物化学教程》,高等教育出版社,2008年。
3.吴相钰等编,《陈阅增--普通生物学》(第3版),高等教育出版社,20094.吴庆余主编,《基础生命科学》(第2版),高等教育出版社,2006年。
先谈谈英语吧其实英语每什么诀窍,就是把真题读透彻,具体方法我总结如下:第一,扫描提干,划关键项。
第二,通读全文,抓住中心。
1. 通读全文,抓两个重点:①首段(中心句、核心概念常在第一段,常在首段出题);②其他各段的段首和段尾句。
(其他部分略读,有重点的读)2. 抓住中心,用一分半时间思考3个问题:①文章叙述的主要内容是什么?②文章中有无提到核心概念?③作者的大致态度是什么?第三,仔细审题,返回原文。
生物化学与分子生物学专业初试考纲(医学院各方向)
生物化学与分子生物学专业初试考纲(医学院各方向)615《生物化学》:一、考试科目简介《生物化学》是生命科学、医学、药学和化学等专业的一门基础课程。
它的主要任务是从分子水平和化学变化的本质上阐述各种生命现象。
它所涉及的研究内容包括活细胞化学成分的组成、结构与功能。
生物化学不仅需要运用各种化学的理论与方法,而且随着研究的深入和发展,已融入了生物学、物理学、微生物学、遗传学以及免疫学等知识和技术,以适应生物化学学科飞速发展的需要。
《生物化学》是报考“生物化学与分子生物学”硕士研究生考生的一门必考科目。
着重考察考生对生物化学基本理论的掌握程度,考察考生了解现代生物化学的最新进展,考察考生运用生物化学基本原理和技术分析和解释生命现象本质的能力。
二、考试内容类目:蛋白质的结构与功能、核酸的结构与功能、酶、糖代谢、脂类代谢、生物氧化、氨基酸代谢、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节、DNA的复制、转录、翻译、基因表达调控、基因工程、细胞信号转导等。
三、题型分布:1、选择题;2、填空题;3、名词解释;4、问答题。
830《分子生物学》:一、考试科目简介《分子生物学》是生命科学和医学各专业本科学生的重要基础课程,其在各个相关领域中的渗透使生命科学进入分子水平,如组织学、动物学、植物学、细胞学、解剖学、病理学、遗传学与药理学等。
相信分子生物学的发展最终将解决诸多重大的生命科学和医学问题,如生物改良、疾病防治、器官移植、免疫调节、人脑机理、新药开发等。
该科目要求考生必须掌握分子生物学的基本原理,用分子生物学原理解释生命现象、疾病发生和发展的机制,以及分子生物学的实际应用。
二、考试内容类目及具体要求:熟悉基因和基因组的结构与功能、DNA复制损伤与修复方式和原理;掌握基因表达与基因表达调控特点及方式;了解基因组学、功能基因组学、蛋白质组学等概念;熟悉细胞信号转导途径和细胞增殖与分化以及基因变异与疾病的关系;熟悉基因工程原理并掌握常规基因操作相关实验技术原理和步骤。
338生物化学考试大纲
338生物化学考试大纲一、考试的基本要求生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的基本理论;能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
二、考试方式和考试时间闭卷考试,总分150,考试时间为3小时。
三、参考书目(仅供参考)《生物化学原理》第二版,杨荣武主编,高等教育出版社《生物化学原理》第二版,张楚富主编,高等教育出版社《生物化学实验多媒体教程》第二版,谢宁昌主编,华东理工大学出版社四、试题类型主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型,并根据每年的考试要求做相应的调整。
五、考试内容及要求第一部分生物分子掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质,能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。
糖类化学:掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途,重要单糖的构型、分子互变和化学性质,寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。
熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能。
脂类化学:掌握脂类的定义、分类、特点及功能,重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构(通式)以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。
熟悉脂的前体及衍生物的结构特点,固醇类脂的基本结构及生物学功能。
掌握生物膜结构特点,熟悉生物膜与物质运输的关系。
蛋白质化学:掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能,22种氨基酸的结构特点,氨基酸的重要物理、化学性质,等电点的计算,小肽结构特点及重要理化性质,蛋白质性质及各级结构特点。
掌握氨基酸、蛋白质的分离纯化方法及相应原理。
熟悉蛋白质一级测定的一般步骤、相应方法,蛋白质结构与功能的关系。
酶与辅酶:掌握酶的基本概念(分类、命名),酶活性的调节及酶活力测定、计算方法,酶分离纯化一般步骤、相应方法及判断标准,特殊的酶种类及功能。
云南大学2013年338生物化学考研真题
云南大学2013年招收攻读硕士学位研究生入学考试自命题科目试题(考生特别注意:全部答案必须写在答题纸上,否则后果自负!)考试科目名称:生物化学考试科目代码:338一、选择题(选择一个最佳答案的字母填入括号内,共15题,每题2分,共30分)1、胰岛素的功能单位是()A、单体B、二体C、四体D、六体2、在鸟氨酸循环中,尿素由下列哪种物质水解而得()A、鸟氨酸B、胍氨酸C、精氨酸D、精氨琥珀酸3、催化糖原合成的三种酶是()A、糖原磷酸化酶,糖原合酶,糖原分支酶B、UDP葡萄糖焦磷酸酶,糖原磷酸化酶,糖原分支酶C、UDP葡萄糖焦磷酸酶,糖原磷酸化酶,糖原合酶D、UDP葡萄糖焦磷酸酶,糖原合酶,糖原分支酶4、酵母双杂交系统被用来研究()。
A、哺乳动物的功能基因的表型分析B、酵母细胞的功能基因C、蛋白质的相互作用D、基因的表达调控5、今有A,B,C,D四种蛋白质,其分子体积由大到小的顺序是A>B>C>D,在凝胶过滤柱层析过程中,最先洗脱出来的蛋白质一般应是()A、AB、BC、CD、D6、基因有两条链,与mRNA序列相同(T代替U)的链叫做()A、有义链B、反义链C、重链D、cDNA链7、DNA甲基化作用位点通常是CpG岛(CpG island)上的()。
A、C的3位(生成m3CpG)B、C的5位(生成m5CpG)C、G的3位(生成Cp m3G)D、G的7位(生成Cp m7G)8、蛋白激酶A催化蛋白质上氨基酸残基的磷酸化,它是(0A、酪氨酸残基B、组氨酸残基C、丝氨酸残基D、门冬氨酸残基9、磷酸化酶激酶催化磷酸化酶的磷酸化,导致该酶()A、由无活性形式变为有活性形式B、由有活性形式变为无活性形式C、活性不受影响D、由高活性形式变为低活性形式10、国际命名法中的酶的代号的第一位数字是1的酶是()A、水解酶B、裂解酶C、合成酶D、氧化酶11、磷酸果糖激酶是葡萄糖酵解过程中最关键的调节酶,A TP与该酶的关系,()A、既是底物又是别构激活剂B、既是底物又是别构抑制剂C、只是底物D、只是别构抑制剂12、在代谢中,产生底物水平磷酸化的步骤有()A、线粒体中ATP酶的作用B、磷酸烯醇式丙酮酸转化成丙酮酸C、3-磷酸甘油醛脱氢反应D、丙酮酸脱氢13、硫辛酸是()的辅因子。
338生物化学2023年考试大纲
338生物化学2023年考试大纲一、考试性质338生物化学是一门重要的专业基础课程,其考试旨在评价考生对生物化学基本理论、基本知识和基本技能的掌握程度,以及运用所学知识分析问题、解决问题的能力。
本大纲适用于报考本校生物化学及相关专业的硕士研究生。
二、考试目标1. 掌握生物化学的基本概念、基本原理和基本方法,了解生物化学的发展历程、研究内容和应用领域。
2. 掌握蛋白质、核酸、糖类、脂质等生物分子的结构、性质和功能,了解它们在生命活动中的作用。
3. 掌握酶的结构、性质和作用机制,了解酶促反应动力学及其影响因素。
4. 掌握生物氧化、糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢等基本代谢过程,了解各代谢途径的调节机制和代谢网络。
5. 掌握基因表达的调控机制,了解基因组学和蛋白质组学的基本概念和应用。
6. 具备运用所学知识分析问题、解决问题的能力,能够运用生物化学原理和方法解决实际问题。
三、考试内容1. 生物分子结构与功能:蛋白质的结构与功能,核酸的结构与功能,糖类、脂质和维生素的种类、结构和功能。
2. 酶促反应动力学:酶的结构与性质,酶促反应动力学及其影响因素。
3. 生物氧化:电子传递链,氧化呼吸链,氧化磷酸化作用。
4. 糖代谢:糖的消化吸收,糖的分解代谢,糖原合成与分解,血糖的调节。
5. 脂代谢:脂肪的消化吸收,脂肪的合成与分解,胆固醇的合成与代谢,磷脂的合成与分解。
6. 蛋白质代谢:蛋白质的消化吸收,蛋白质的合成与分解,氨基酸的代谢,氨的转运与解毒。
7. 核酸代谢:DNA的复制与修复,RNA的合成与种类,基因表达的调控。
8. 细胞信号转导:细胞信号转导的基本概念和途径,受体介导的信号转导,细胞因子和生长因子的信号转导。
9. 细胞周期与细胞分裂:细胞周期的概念与组成,细胞分裂的过程与调控。
10. 分子遗传学基础:DNA的组成与结构,DNA的复制与修复,基因组的组成与结构,基因表达的调控。
11. 分子生物学技术:基因克隆与表达,基因敲除与点突变,基因组编辑,蛋白质组学技术。
338《生物化学》考试大纲
338《生物化学》考试大纲一、考试题型1、名词解释2、简答题3、论述题4、综合分析题二、考试参考用书《生物化学》,王永敏、姜华主编,中国轻工业出版社,2017 年2月第1版三、考试内容绪论了解:生物化学的概念、研究对象和内容;了解生化发展的历史以及在生化发展过程中起关键作用的几位科学家所做的贡献。
第一章糖类化学了解:近年来复合多糖研究的新进展;一些多糖在生化实验技术如电泳、层析中的应用原理。
熟悉:糖的概念和分类;主要的单糖,如葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖,一些双糖,如麦芽糖、蔗糖、乳糖等,以及重要的植物多糖(淀粉)、微生物多糖(透明质酸)分子的结构。
掌握:单糖的主要理化性质;重要双糖(蔗糖,麦芽糖,乳糖)的主要性质;重要的植物多糖(淀粉)、微生物多糖(透明质酸)的功能及应用。
第二章脂类化学了解:脂类化合物的概念、主要类别及理化性质;甘油三酯的结构特点及性质;天然脂肪酸的结构特点及特性;必需脂肪酸的概念及多不饱和脂肪酸的功能特点。
熟悉:油脂重要的化学特征值(皂化值,碘值,酸价及过氧化值)及反映的油脂指标。
第三章蛋白质了解:蛋白质的分类方法、主要类别及功能。
掌握:蛋白质的化学组成、常见氨基酸的种类、名称、符号、结构和性质以及氨基酸分离制备、分析鉴定的技术原理;弄清楚氨基酸的pK 值,并且会求pI;掌握肽键、蛋白质一级结构概念,几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法;掌握α-螺旋、β-折叠的结构特征,二级、三级和四级结构概念,维持蛋白质空间结构的主要作用力;)蛋白质结构(包括一级结构与高级结构)与功能的关系;蛋白质的一些重要理化性质及其实践意义;几种蛋白质分子量测定方法的基本原理。
第四章核酸化学了解:主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构;从生物材料中进行核酸提取的方法和注意事项。
熟悉:DNA的分子结构(包括一级结构及有关术语,二级结构-双螺旋结构模型,三级结构以及染色体结构);DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异。
338 生物化学大纲
中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的基本理论;能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
一、考试内容1. 蛋白质化学考试内容l 蛋白质的化学组成,20种氨基酸的简写符号l 氨基酸的理化性质及化学反应l 蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式)l 蛋白质一级结构测定的一般步骤l 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法l 蛋白质的变性作用l 蛋白质结构与功能的关系考试要求l 了解氨基酸、肽的分类l 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质l 掌握蛋白质一级结构的测定方法l 理解氨基酸的通式与结构l 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点,四级结构的概念及亚基l 掌握肽键的特点l 掌握蛋白质的变性作用l 掌握蛋白质结构与功能的关系2. 核酸化学考试内容l 核酸的基本化学组成及分类l 核苷酸的结构l DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点;DNA的三级结构l RNA的分类及各类RNA的生物学功能l 核酸的主要理化特性l 核酸的研究方法考试要求l 全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质l 全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质l 掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术3. 糖类结构与功能考试内容l 糖的主要分类及其各自的代表l 糖聚合物及其代表和它们的生物学功能l 糖链和糖蛋白的生物活性考试要求l 掌握糖的概念及其分类l 掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用l 理解旋光异构l 掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质l 掌握糖的鉴定原理4. 脂质与生物膜考试内容l 生物体内脂质的分类,其代表脂及各自特点l 甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。
中大《生物化学》考试大纲
中大大纲生物化学(A):本科目考试范围为:糖常见生物分子如糖、脂质、氨基酸、蛋白质、核苷、核苷酸、激素等的结构、化学性质与主要功能;生物膜结构与物质运输的机理;酶的催化机理、酶动力学、抑制与调节;生物代谢与生物能学的基本概念与研究方法,代谢的整体性及其调节;生物氧化(电子传递和氧化磷酸化);糖代谢;脂代谢;生物固氮、蛋白质降解、氨基酸的合成与分解代谢;核酸的降解和核苷酸代谢;DNA的复制、修复和重组;RNA 和蛋白质的生物合成;基因的表达调控;现代生物化学与分子生物学研究的基本技术与方法等。
不再提供参考书目。
细胞生物学:《细胞生物学》硕士招生命题的基本原则是考察考生对细胞生物学基础知识(包括理论知识及实验方法原理)的掌握程度,以及运用基础知识分析与解决问题的能力。
5~6种常规题型,注意灵活性。
为考察考生对细胞生物学发展的关注度,试卷中有5~10%当今关注的细胞热点试题。
参考教材以院士、国家教学名师编写的《细胞生物学》为主。
《生物化学》考试大纲(Biochemistry)1、课程的性质:生物化学是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学,是理论性很强的专业基础课程。
教学过程中着重阐述生命过程中的基本原理和基本研究方法,从而使得学生通过学习,掌握生命现象的本质以及研究方法,并为从事生物工程应用研究打下理论基础。
2、考试内容与基本要求:本课程包括:(1)绪论,(2)糖类,(3)脂类,(4)氨基酸和蛋白质,(5)酶,(6)核酸,(7)生物膜组成、结构与功能,(8)生物能学,(9)电子传递和氧化磷酸化,(10)糖代谢,(11)光合作用,(12)脂类代谢,(13)蛋白质降解和氨基酸分解代谢,(14)氨基酸合成代谢,(15)核酸降解与核苷酸代谢,(16)基础分子生物学,共十六章。
每一章要求掌握的内容及重点如下:第一章绪论简述生物化学发展的历史。
重点讲解生物化学课程的特点,以及生物化学三大版块内容之间的联系。
新版云南大学生物化学与分子生物学考研经验考研参考书考研真题
若在几十年前,我们的父辈们或许还可以告诉我们,未来从事怎样的职业,会有很好的发展,不至于失业。
而如今,他们大抵再也不能如此讲话了,只因这个世界变化的如此之快,在这变化面前,他们大概比我们还要慌乱,毕竟他们是从传统的时代走来的,这个更新换代如此迅速的世界只会让他们措手不及。
但是,虽然如此,他们却可以告诉我们一条永远也不会过时的生存法则,那就是掌握不断学习的能力。
所以,经过各种分析考量我终于选择了考研这条路,当然,这是只是,千万条路中的一条。
只不过我认为,这条路可操作性比较强,也更符合我们当下国情。
幸运的是,我如愿以偿,考到自己希望的学校。
一年的努力奋斗,让自己从此走上了截然不同的人生道路。
秋冬轮回,又是一年春风吹暖。
在看到录取名单之后,我终于按捺不住发了我一条朋友圈,庆祝考研胜利。
当时收到了很多平时不太联系的同学,发来的询问信息,这也促使我想将我的备考经验写下来,希望真的可以帮助接下来备考的学弟学妹们!因为想要讲的话太多,所以这篇文章会比较长,希望各位能够一点点看完。
或许会从我的经验教训中找到自己的方向以及方法来面对考研。
在结尾处会奉上我的学习资料供大家下载。
云南大学生物化学与分子生物学的初试科目为:(101)思想政治理论(201)英语一(617)普通生物学(826)分子生物学与生物化学参考书目为:1.吴相钰等编,《陈阅增--普通生物学》(第3版),高等教育出版社,2009年。
2.吴庆余主编,《基础生命科学》(第2版),高等教育出版社,2006年。
3.郑集、陈钧辉编,《普通生物化学》(第四版),高等教育出版社,2007年;4.王镜岩、朱圣庚等编,《生物化学教程》,高等教育出版社,2008年。
有关英语的一些经验大家都说“得阅读者得天下”。
阅读一共占40分,但如果把所有精力都花在阅读练习上,不注意其他题型的应试技巧,也是得不偿失的。
建议大家抽出3个小时的时间,完整地做一套题。
做完一套卷子之后,正确率是次要的,重点是发现自己的弱点,同时了解试卷结构并调整自己的时间安排与做题节奏。
生物化学考研大纲
生物化学考研复习大纲一、要求掌握的基本内容掌握生物大分子(糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素)的结构、性质和功能。
掌握生物体内主要的物质代谢和能量转化(糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、核酸代谢、生物氧化)。
掌握遗传信息传递的化学基础,主要包括DNA的复制、RNA的合成、蛋白质的合成及细胞代谢调控等。
二、试题模式及所占比例生物化学考试总分150分,分概念题和叙述题两个方面,其中概念题占60-70%,叙述题占30-40%,概念题包括:选择题(单选,约占20%)、填空题(约占7%)、正误判断题(约占10%)、解释符号(约占7%)、名词概念(约占20%);叙述题包括:叙述题、计算题和问答题(以叙述题和问答题为主,少量计算题)。
三、复习重点糖、脂、蛋白质和核酸的结构、性质、功能及代谢;遗传信息传递的化学基础。
四、课程复习大纲第1章糖和结合糖本章重点和难点:多糖、结合糖的结构和功能1.1 单糖1.1. 1单糖的结构 1.1. 2单糖的性质 1. 1. 3单糖的重要衍生物1.2 结合糖 1.2. 1肽聚糖 1.2. 2糖蛋白 1.2. 3蛋白聚糖第2章脂本章重点和难点:磷脂、糖脂的结构和功能2.1三脂酰甘油2.1.1脂肪酸2.1.2三脂酰甘油的理化性质第3章蛋白质本章重点和难点:氨基酸的性质,肽键的结构,蛋白质一级结构和测定,二级结构和高级结构及与功能的关系3.1 蛋白质概论3.1.1蛋白质的化学组成及分类 3.1.2蛋白质分子的构象3.2 氨基酸3.2.1氨基酸的结构 3.2.2氨基酸的构型、旋光性、光吸收性和侧链极性 3.2.3氨基酸的酸碱性质 3.2.4氨基酸的化学性质 3.2.5氨基酸的分离和分析3.3 肽3.3.1肽和肽键的结构 3.3.2肽的重要性质3.4 蛋白质一级结构3.4.1蛋白质的结构层次 3.4.2蛋白质一级结构 3.4.3蛋白质一级结构测定3.4.4蛋白质一级结构与生物功能3.5 蛋白质二级结构和纤维状蛋白质3.5.1肽链的构象 3.5.2蛋白质二级结构的基本类型 3.5.3超二级结构3.5.4纤维状蛋白质3.6 蛋白质三级结构、四级结构与功能3.6.1蛋白质的一级结构决定高级结构 3.6.2维持三级结构的作用力 3.6.3球状蛋白质的结构域和三级结构的功能 3.6.4蛋白质四级结构与功能 3.6.5免疫球蛋白的结构与功能3.7 蛋白质的性质及应用3.7.1蛋白质两性性质及应用 3.7.2胶体性质与蛋白质沉淀3.7.3蛋白质的变性 3.7.4分离纯化蛋白质的主要方法第4章酶本章重点和难点:酶的催化机理和酶促反应动力学4.1 酶的概念及作用特点4.1.1酶的概念 4.1.2酶催化反应的特点 4.1.3酶的化学本质4.1.4酶的活性中心4.1.5酶在细胞内的分布4.2酶的分类和命名4.2.1酶的习惯命名 4.2.2酶的国际系统命名4.2.3酶的系统分类及编号 4.2.4按酶蛋白分子的组成分类4.2.5同工酶、诱导酶4.3 酶的催化机理4.3.1酶催化反应高效性的机理4.3.2酶催化反应专一性的机理4.3.3酶作用机理举例4.4酶促反应动力学4.4.1酶的量度 4.4.2底物浓度对酶促反应速度的影响 4.4.3 pH值对酶促反应速度的影响 4.4.4温度对酶促反应速度的影响 4.4.5酶浓度对酶促反应速度的影响4.4.6激活剂对酶促反应速度的影响 4.4.7抑制剂对酶促反应速度的影响4.4.8有机介质中的酶促反应4.5酶活性的调节4.5.1别构效应调节 4.5.2共价调节酶 4.5.3酶原的激活 4.5.4多酶体系调节第5章核酸本章重点和难点:DNA、RNA的结构和性质5.1 核酸的化学结构5.1.1碱基5.1.2核苷 5.1.3核昔酸5.2 DNA的结构5.2.1 DNA的一级结构 5.2.2 DNA的二级结构 5.2.3 DNA结构的不均一性和多形性5.2.4环状DNA 5.2.5染色体的结构5.3 RNA的结构5.3.1 RNA的类型和结构特点 5.3.2 tRNA的结构和功能 5.3.3 mRNA曲结构和功能5. 3. 4 rRNA的结构和功能5.4 核酸的性质5.4.1解离性质 5.4.2水解性质 5.4.3光吸收性质 5.4.4沉降特性5.4.5变性、复性及杂交5.5核酸研究技术5.5.1核酸的分离纯化 5.5.2限制性核酸内切酶 5.5.3 DNA物理图谱 5.5.4分子杂交5.5.5 DNA序列分析 5.5.6 DNA的化学合成第6章维生素与辅酶本章重点和难点:脂溶性维生家的活性形式与功能;水溶性维生素与辅酶的关系6.1脂溶性维生家6.1.1维生素A与胡萝卜素 6.1.2维生素D E K6.2水溶性维生素与辅酶6.2.1维生素C B1 B2 B3 B5 B6 B7 B11 B12 硫辛酸第7章激素本章重点和难点:激素的作用机理及重要的生理功能7. 1 概论7.1.1激素的概念 7.1.2激素的分类 7.1.3激素的作用特点7.2激素的分泌与控制7.2.1下丘脑分泌的激素 7.2.2垂体分泌的激素 7.2.3腺体分泌的激素7.2.4激素的分泌与控制7.3激素的作用机理7.3.1受体及特点 7.3.2 cAMP—Ca2+ -钙调蛋白激活蛋白激酶途径7.3.3 IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径 7.3.4受体一酪氨酸蛋白激酶途径7.3.5细胞内受体途径第8章糖代谢本章重点和难点:糖的分解代谢,各种糖代谢途径的相互关系8.1 糖酵解8.1.1酵解与发酵 8.1.2糖酵解途径 8.1.3其它单糖进入糖酵解途径8.1.4乳酸的生成 8.1.5乙醇的生成 8.1.6糖酵解的调节8.2三羧酸循环8.2.1丙酮酸生成乙酰CoA 8.2.2三羧酸循环 8.2.3三羧酸循环的生物学意义8.2.4三羧酸循环的回补反应 8.2.5乙醛酸循环8.3 磷酸已糖支路8.3.1反应途径 8.3.2磷酸已糖支路的生物学意义8.4糖的合成代谢8.4.1葡萄糖的生成 8.4.2糖异生作用 8.4.3糖原的合成第9章脂代谢本章重点和难点:脂肪酸的分解和合成9.1 脂类的消化、吸收和转运9.1.1脂类的消化和吸收 9.1.2脂类的转运 9.1.3贮脂的动用9.2 甘油三酯的分解代谢9.2. 1甘油三酯的水解 9.2.2甘油代谢 9.2.3脂肪酸的(氧化9.2.4不饱和脂肪酸的(氧化 9.2.5奇数碳脂肪酸的氧化9.2.6脂肪酸的其它氧化途径 9.2.7酮体代谢途径9.3脂肪的合成代谢9.3.1脂肪酸的从头合成 9.3.2脂肪酸碳链的延长反应9.3.3不饱和脂肪酸的合成9.3.4各组织中脂肪代谢的关系9.3.5脂代谢与糖代谢的特点 9.3.6脂代谢与糖代谢的关系9.4 磷脂代谢9.4.1甘油磷脂的水解 9.4.2磷脂的合成第10章氨基酸代谢本章重点和难点:尿素循环、氨基酸分解与三羧酸循环的关系,氨基酸的合成10.1 蛋白质降解及氮平衡10.1.1蛋白质的消化吸收 10.1.2氨基酸代谢库 10.1.3氮平衡10.2氨基酸分解代谢10.2.1脱氨基作用 10.2.2脱羧基作用 10.2.3氨的去向10.2.4氨基酸碳架的去向10.2.5由氨基酸衍生的其它重要物质10.2.6氨基酸代谢缺陷症10.3氨基酸合成代谢10.3.1氨基酸合成中的氮源和碳源 10.3.2脂肪族氨基酸合成途径10.3.3芳香族氨基酸合成途径 10.3.4氨基酸合成的调节10.3.5几种重要的氨基酸衍生物的合成第11章核酸的降解和核苷酸代谢本章重点和难点:嘌呤环的合成、嘧啶环的合成、脱氧核糖核苦酸的合成11.1 核酸和核苦酸的分解代谢11.1.1核酸的降解 11.1.2核苷酸的降解 11.1.3嘌呤碱的分解 11.1.4嘧啶碱的分解11.2 嘌呤核苷酸的合成11.1.1从头合成 11.1.2补救途径11.3 嘧啶核苷酸的合成11.3.1从头合成 11.3.2补救途径11.4脱氧核糖核苷酸的合成11.4.1核糖核苷酸的还原 11.4.2胸腺嘧啶核苷酸的合成11.5 辅酶核苷酸的合成11.5.1烟酰胺核苷酸的合成 11.5.2黄素核苷酸的合成 11.5.3辅酶A的合成第12章生物氧化与氧化磷酸化本章重点和难点:电子传递、ATP的生物合成12.1 生物能学简介12.1.1化学反应的自由能 12.1.2自由能变化与化学反应平衡常数的关系12.1.3标准自由能变化的加和性 12.1.4高能磷酸化合物 12.1.5生物氧化的概念和特点12.2线粒体电子传递12.2.1电子传递过程 12.2.2电子传递链 12.2.3电子传递链有关的酶和载体12.2.4电子传递链的抑制剂12.3氧化磷酸化作12.3.1氧化磷酸化的概念 12.3.2 P/O比和由ADP形成ATP的部位12.3.3电子传递和ATP形成的偶联及调节机制 12.3.4氧化磷酸化的偶联机理12.3.5氧化磷酸化的解偶联第13章 DNA的复制和修复本章重点和难点:DNA复制的特点、参与因子、复制过程、DNA的损伤与修复13.1 DNA的复制13.1.1 DNA的半保留复制 13.1.2复制起点和复制单位13.1.3 DNA聚合反应有关的酶13.1.4 DNA的半不连续复制13.1.5 DNA复制的拓扑性质 13.1.6 DNA复制体的结构13.1.7 真核生物DNA的复制 13.1.8 DNA复制的调控13.2 DNA的损伤及修复光复活切除修复重组修复 4诱导修复和应急反应13.3 RNA指导nNA的合成反转录酶病毒RNA的反转录反转录的生物学意义第14章 RNA的生物合成本章重点和难点:RNA的合成过程、参与因子,RNA转录后的加工与修饰14.1 转录14.1.1 RNA聚合酶 14.1.2 转录过程 14.1.3 启动子和转录因子 14.1.4 终止于和终止因子 14.1.5转录过程的调节控制14.2 转录后的加工14.2.1 原核生物RNA加工 14.2.2 真核生物RNA的加工 14.2.3 RNA的拼接和催化机理14.3 RNA的复制14.3.1噬菌体QB RNA的复制 14.3.2 病毒RNA复制的主要方式第15章蛋白质的生物合成本章重点和难点:蛋白质合成过程及各种参与因子的功能、合成后的输送与加工 15.1 遗传密码15.1.1 遗传密码的确定 15.1.2 遗传密码的特点15.2 蛋白质生物合成中的生物大分子15.2.1 mRNA 15.2.2 rRNA15.2.3 核糖体 15.2.4辅助因子 15.3 蛋白质生物合成的过程15.3.1 原核生物蛋白质的合成过程 15.3.2 真核生物蛋白质的合成过程15.3.3 mRNA的结构与翻译 15.3.4 蛋白质合成的抑制剂15.4 多肽合成后的定向输送与加工15.4.1 信号肽及信号肽的识别 15.4.2 内质网上多肽的糖基化修饰 15.4.3 高尔基体中多肽的糖基化修饰及多肽的分类 15.4.4 线粒体、叶绿体蛋白质的来源第16章细胞代谢和基因表达的调控本章重点和难点:糖、脂、蛋白质代谢的关系,基因表达的调节16.1 代谢途径的相互关系16.1.1 代谢途径交叉形成网络 16.1.2 分解代谢与合成代谢的单向性16.1.3 ATP是通用的能量载体 16. 1.4 NADPH以还原力形式携带能量16.2 酶活性的调节16.2.1 酶促反应的前馈和反馈 16.2.2 产能反应与需能反应的调节16.2.3 酶的连续激活和共价修饰16. 3 细胞结构对代谢途径的分隔控制16.3.1 细胞结构和酶的空间分布 16.3.2 细胞结构对代谢的调节控制作用16.3. 3 蛋白质的定位控制16.4 神经和激素对细胞代谢的调控16.4.1 门控离子通道和神经信号转录系统16.4.2激素和递质受体的信号转录系统16.5 基因表达的调节16.5.1 原核生物基因表达的调节16.5.2 真核生物基因表达的调节。
338-生物化学
338-《生物化学》考试大纲一、考试性质《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程,它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。
生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础,也是现代生物学的核心,为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。
二、考试要求要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的基本理论;并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考试分值本科目满分150分,考试时间180分钟。
四、试题结构选择题 40分填空题 30分名词解释 20分问答分析题 60分五、考查内容第一章糖类的结构与功能要求:了解糖的基本结构,性质,生物学意义。
难点: 糖的结构第一节糖的主要分类及其各自的代表第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能第三节糖链和糖蛋白的生物活性第二章脂类化学要求:了解脂类的种类,结构,生物学功能。
难点: 化学性质及其功能第一节脂肪酸一、脂肪酸的结构特征二、脂肪酸的种类,生物体内常见的脂肪酸三、脂肪酸的理化性质第二节甘油三酯一、甘油三酯的结构二、甘油三酯的生物学意义第三节其它酯类一、磷脂磷脂的结构,种类,性质,生物学意义二、甾体类化合物甾体化合物的结构、性质和生物学意义三、糖酯糖酯的结构、生物学意义第三章氨基酸要求:掌握氨基酸的基本结构,20种氨基酸的简写符号,氨基酸的理化性质,尤其是酸碱性质;层析技术的基本原理;理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。
难点:氨基酸的酸碱性质;等电点的计算;分配层析原理第一节氨基酸的结构一、蛋白质的水解性质二、氨基酸的分类和结构特点第二节氨基酸的性质一、物理性质二、光学性质,包括光吸收性质、旋光性质三、酸碱性质,等电点概念及其意义四、氨基酸的化学性质,包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。
2022年硕士初试自命题大纲338生物化学
本考试涵盖由生物大分子的结构与功能、新陈代谢及其调节和遗传信息传递三部分构成的生物化学知识体系。本试卷满分为150分。主要考试内容包括:
1.蛋白质的化学组成,20种氨基酸的分类、简写符号;氨基酸的理化性质及主要化学反应;蛋白质的结构(一级、二级、结构域、超二级结构、三级、四级结构的概念及形式、化学键);蛋白质一级结构序列的测定;蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法;蛋白质的变性作用;蛋白质结构与功能的关系。
6.脂肪动员的概念、限速酶;甘油代谢;脂肪酸的氧化过程及其能量的计算;脂酸的合成;脂肪酸β-氧化作用与脂肪酸合成的异同点;酮体的生成和利用;胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄;血脂及血浆脂蛋白分类、组成及功能。
7.氨基酸的脱氨基作用;氨的来源和去路;尿素循环的反应过程、特点及生理意义。
8.嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的基本特点;核苷酸代谢异常和抗代谢物。
题号:338
《生物化学》考试大纲
例题院系
生命学院
考试科目名称
生物化学
一、考试目的
本考试是生命学院招收全日制专业学位硕士研究生的入学资格考试。
二、考试的性质和范围
本考试重点考察考生系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论的程度;要求考生掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的基本理论;同时考察考生综合运用所学的知识分析问题和解决问题的能力。考试范围包括本大纲规定的生物化学基本知识和基本技能及实时的相关研究进展。
11.原核生物和真核生物基因表达调控的区别;真核生物基因转录前水平的调节;真核生物基因转录活性的调节;操纵子学说(原核生物基因转录起始的调节);翻译水平上的基因表达调控。
802生物化学或338生物化学或804植物生理学与生物化学(生物化学部分)
802生物化学或338生物化学或804植物生理学与生物化学(生物化学部分)生物化学考试大纲一、《生物化学》课程说明生物化学亦即生命的化学,是从分子水平上研究生命现象化学本质的一门科学,是生命科学的核心课程。
通过本课程的学习,使学生掌握现代生物化学及分子生物学的基本理论,基础知识、基本技能,为进一步学习植物生理学,植物病理学,遗传与育种,微生物学等课程打好基础,并能运用生物化学及分子生物学的理论和技术指导专业实践。
二、《生物化学》考试大纲(一)绪论1、生物化学的概念,研究对象和主要内容。
2、生物化学发展简史。
3、生物化学与其他学科的关系。
4、生物化学的应用与发展前景。
基本论点:1、生物化学是生命的化学。
2、工农业生产推动了生物化学的发展。
3、生物化学是生命科学的领头科学。
(二)蛋白质1、蛋白质的生物学意义和化学组成。
2、氨基酸。
3、肽。
4、蛋白质的分子结构。
5、蛋白质分子结构与功能的关系。
6、蛋白质的重要性质。
7、蛋白质的分类。
基本论点:1、蛋白质是由氨基酸构成的。
2、氨基酸具有解离特性、两性性质和特殊的物理化学性质。
3、蛋白质的结构具有层次性。
4、蛋白质的初级结构决定高级结构。
5、蛋白质的结构决定功能。
6、蛋白质具有两性解离、胶体、变性和沉淀的特性。
(三)酶1、概述。
2、酶的化学本质。
3、酶的分类及命名。
4、酶的专一性。
5、酶的作用机理。
6、影响酶促反映速度的因素。
7、调节酶基本论点:1、酶是一种具有生物活性的大分子。
2、酶可以降低反应活化能,增加反应速度。
3、酶催化作用具有条件温和,催化效率高,专一性强,可调节等特点。
4、酶催化反应要先形成中间产物。
5、酶促催化作用的锁钥学说和诱导契合学说。
6、底物浓度与酶促反应速度呈线性关系。
7、Km值可近似地表示底物与酶的亲和力。
8、竞争性抑制作用最大反应速度不变,Km增加,非竞争性抑制作用最大反应速度减少,Km不变,反竞争性抑制作用最大反应速度减少,Km减少。
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338-《生物化学》考试大纲一、考试性质《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程,它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。
生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础,也是现代生物学的核心,为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。
二、考试要求要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论;掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的基本理论;并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考试分值本科目满分150分,考试时间180分钟。
四、试题结构选择题 40分填空题 30分名词解释 20分问答分析题 60分五、考查内容第一章糖类的结构与功能要求:了解糖的基本结构,性质,生物学意义。
难点: 糖的结构第一节糖的主要分类及其各自的代表第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能第三节糖链和糖蛋白的生物活性第二章脂类化学要求:了解脂类的种类,结构,生物学功能。
难点: 化学性质及其功能第一节脂肪酸一、脂肪酸的结构特征二、脂肪酸的种类,生物体内常见的脂肪酸三、脂肪酸的理化性质第二节甘油三酯一、甘油三酯的结构二、甘油三酯的生物学意义第三节其它酯类一、磷脂磷脂的结构,种类,性质,生物学意义二、甾体类化合物甾体化合物的结构、性质和生物学意义三、糖酯糖酯的结构、生物学意义第三章氨基酸要求:掌握氨基酸的基本结构,20种氨基酸的简写符号,氨基酸的理化性质,尤其是酸碱性质;层析技术的基本原理;理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。
难点:氨基酸的酸碱性质;等电点的计算;分配层析原理第一节氨基酸的结构一、蛋白质的水解性质二、氨基酸的分类和结构特点第二节氨基酸的性质一、物理性质二、光学性质,包括光吸收性质、旋光性质三、酸碱性质,等电点概念及其意义四、氨基酸的化学性质,包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。
第三节氨基酸的分析方法一、分配层析原理二、各种不同层析方法的原理、方式第四章蛋白质通论要求:了解蛋白质的基本结构,相关概念,生物学意义。
难点: 蛋白质的基本结构层次第一节蛋白质的基本结构一、蛋白质的水解性质及产物二、蛋白质的化学组成三、蛋白质的分类及特征四、蛋白质大小及结构特征第二节蛋白质的功能蛋白质在生命活动中的作用第五章蛋白质的一级结构要求:学习蛋白质一级结构的化学定义和生物学定义。
蛋白质肽键的性质,天然活性肽的意义。
了解蛋白质一级结构测定方法和一级结构与功能的关系。
难点:一级结构的表述方式,一级结构测定的原理。
第一节肽一、肽链的结构二、肽链的性质三、常见的天然多肽的结构及生理意义第二节蛋白质一级结构一、蛋白质一级结构的概念二、蛋白质一级结构测定方法三、蛋白质一级结构与生物学功能的关系第六章蛋白质二级结构要求:掌握蛋白质二级结构形成的机制,蛋白质最基本的二级结构特征;纤维状蛋白结构与功能。
难点:蛋白质二级结构形成机制;纤维状蛋白的结构与功能。
第一节蛋白质二级结构形成的机制一、肽平面的基本概念及性质二、肽平面的构象二面角三、肽平面二面角的旋转及限制,二面角的分布第二节典型的蛋白质二级结构模型一、α—螺旋结构的特点,结构参数,侧链基团对α—螺旋结构的影响。
二、β—折叠结构特点,结构参数三、β—转角第三节纤维状蛋白的结构与功能一、纤维状蛋白的概念二、α—角蛋白的结构和性质三、β—角蛋白的结构与性质四、胶原蛋白的结构与性质五、弹性蛋白的结构与性质六、肌球蛋白和肌动蛋白的结构第七章蛋白质三级结构要求:掌握蛋白质的超二级结构,结构域的基本概念,蛋白质三级结构特征,几种主要的蛋白质结构模式的特征,几种典型的蛋白质的结构与功能的关系,蛋白质变性与复性的概念和机制。
了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。
难点:蛋白质三级结构模式;蛋白结构与功能的关系。
第一节超二级结构和结构域一、超二级结构的概念二、常见的几种二级结构模型第二节蛋白质三级结构特征一、蛋白质三级结构特征二、典型的蛋白结构模型第三节典型球状蛋白质的结构与功能的关系一、胰岛素的结构与功能二、肌球蛋白的结构与功能第四节、蛋白质的变形与复性一、蛋白质变性的原因、特性、机制二、蛋白可逆变性三、蛋白复性作用及其折叠机制三、蛋白质结构预测原理及方法第八章蛋白质四级结构要求:掌握蛋白质的四级结构特征,了解几种蛋白质的基本结构和功能的关系。
难点: 典型蛋白的结构与功能的关系第一节蛋白质四级结构一、蛋白质四级结构的概念二、蛋白质四级结构的对称性质第二节蛋白质四级结构的协同效应蛋白质的协同效应的基本概念,协同效应的类型。
第三节典型蛋白质的结构与功能一、血红蛋白的结构与功能。
血红蛋白结构,作用方式,血红蛋白异常疾病。
二、免疫球蛋白的结构与功能。
免疫基本知识,免疫球蛋白的结构,免疫反应。
三、肌球蛋白、肌动蛋白以及肌肉运动机制第九章蛋白质的性质及分离纯化方法要求:掌握蛋白质的基本性质,几种主要常见的分析技术的基本原理。
难点: 蛋白质常见的分析技术的原理和基本应用第一节蛋白质的性质一、蛋白质的酸碱性质二、蛋白质的分子大小及形状,分子量的测定方法三、蛋白质的胶体性质四、蛋白质的沉淀性质沉淀方法五、分子筛分离方法六、电泳方法七、离子交换层析八、亲和层析九、蛋白质分离纯化方法十、蛋白质纯度鉴定第十章酶要求:掌握酶的基本特性,酶促反应动力学,酶活性的高效作用以及调控机制。
难点: 酶活性的高效催化机制第一节酶的基本概念一、酶的催化剂特性和生物催化剂的特性二、酶的化学本质第二节酶的分离纯化和测定一、酶的命名和分类二、酶的分离纯化,活性测定的原理,方法和定义第三节酶促反应动力学一、米氏方程式,米氏常数及其意义二、温度、pH、激活剂、抑制剂对酶活性的影响第四节酶的专一性和高效性一、酶的专一性,酶活性中心,专一性类型及机制二、酶活性高效性的机制三、典型酶活性作用机制第四节酶活性调节一、变构调节的概念、机制、意义二、共价修饰调节的方式、特性三、酶原激活和蛋白质分子相互作用调节第五节其它酶学概念一、同工酶的概念、性质和生物学意义二、核酶、抗体酶的概念三、酶工程的基本概念第十一章核酸的结构与功能要求:掌握核酸的一级、二级结构特征,了解核酸的功能,理解核酸结构与功能的关系。
难点: DNA的超螺旋结构模型及其意义。
第一节核酸的结构一、核苷酸的结构二、DNA的一级结构和二级结构三、DNA的功能四、RNA的结构,tRNA的结构和功能,mRNA的结构与功能,rRNA的结构与功能,其它的RNA类型。
第二节核酸的性质一、水解性质二、光学性质三、酸碱性质四、变性复性性质第三节核酸的分离分析一、电泳分析二、分子杂交三、限制性内切酶分析第十二章维生素与辅酶要求:了解维生素的基本结构及生物学功能。
难点: 维生素与辅酶(或辅因子)的关系第一节维生素的概念、命名及分类一、维生素的概念二、维生素的分类第二节脂溶性维生素脂溶性维生素的结构特点和功能第三节水溶性维生素与辅酶一、水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病二、维生素与辅酶(或辅因子)的关系第十三章新陈代谢和生物能学要求:了解新陈代谢及生物能学的基本概念,掌握生物体氧化的基本概念。
难点: ATP的生物学功能第一节代谢的基本概念新陈代谢的概念、类型及其特点第二节生物力能学一、自由能的基本概念二、高能键的基本概念,类型三、ATP与高能磷酸化合物第十四章糖代谢要求:掌握糖代谢的基本规律,糖酵解,三羧酸循环,电子传递,磷酸戊糖途径,糖异生,糖原合成与分解等过程。
了解糖代谢过程的调节机制,相互联系,生物学意义。
难点: 糖酵解,三羧酸循环,电子传递链,氧化磷酸机制,磷酸戊糖途径,糖异生等反应过程。
第一节糖酵解一、糖酵解反应过程二、无氧呼吸,从丙酮酸到乳酸发酵过程。
三、糖酵解的生理意义第二节三羧酸循环一、丙酮酸脱氢反应,丙酮酸脱氢酶系的组成结构,脱氢反应过程,脱氢反应的调节。
二、三羧酸循环反应步骤,回路反应,能量变化,调节及生理意义。
三、乙醛酸循环过程及意义第三节生物氧化——电子传递一、电子传递链成员的特性及排列二、氧化磷酸化的概念三、磷/氧比的概念及意义四、电子传递与氧化磷酸化的偶联作用五、氧化磷酸化的作用机制——化学渗透势学说六、几种氧化体系,线粒体氧化体系;微粒体氧化体系;过氧化体氧化体系;植物细胞中的生物氧化体系七、线粒体外的还原力的氧化,分子穿梭作用第四节磷酸戊糖途径一、磷酸戊糖途径反应过程及调节二、磷酸戊糖途径的生物学意义第五节糖异生作用一、糖异生反应过程二、糖异生与糖分解的调节三、糖异生作用的意义第六节糖原的分解与合成一、糖原分解与合成反应过程二、糖原分解与合成的调节第七节糖代谢的调节一、代谢的调节的目标二、糖代谢调节的方式三、糖代谢异常引起的疾病第十五章脂类代谢要求:掌握甘油三酯的分解,脂肪酸的生物分解和生物合成过程,与其它代谢途径的联系以及生物学意义。
了解磷脂类化合物的合成分解过程。
难点: B-氧化和脂肪酸从头合成过程第一节脂肪的分解代谢一、甘油三酯的水解,甘油的分解二、脂肪酸的β—氧化过程三、不饱和脂肪酸和羟脂酸的氧化四、α—氧化五、ω—氧化六、酮体的代谢第二节甘油三酯的合成一、脂肪酸的合成(从头合成)反应二、脂肪酸的延伸反应三、不饱和脂肪酸的合成和羟脂酸的合成四、甘油三酯的合成第三节磷脂的代谢一、磷脂的结构和意义二、磷脂的分解三、磷脂的合成第十六章蛋白质的水解及氨基酸代谢要求:了解蛋白质体内分解的基本性质。
掌握氨基酸的脱氨过程和氨的排泄过程及机制,碳骨架的趋向,一碳单位的来源和用途;氨基酸合成的碳骨架来源。
了解生物体内N的来源——固氮作用。
难点:氨基酸的脱氨和转氨过程,氨的代谢。
第一节蛋白质的水解第二节氨基酸的分解一、氨基酸的脱氨作用,包括氧化脱氨,转氨作用,联合脱氨二、氨在体内的运输三、氨的排泄,尿素的合成四、氨基酸脱羧基作用,胺类化合物五、氨基酸碳骨架的分解、生糖和生酮作用六、一碳化合物的代谢第三节氨基酸的合成一、氨基酸合成的骨架来源二、氨基酸代谢与糖代谢的关系第十七章核苷酸代谢要求:了解核酸的分解过程。
掌握核苷酸的生物分解和生物合成过程,调控机制。
难点:核苷酸的合成过程第一节核苷酸的分解代谢一、核酸水解成碱基、核糖的过程,核酸酶的作用二、嘌呤碱的分解三、嘧啶碱的分解第二节核苷酸的合成一、嘌呤核苷酸的合成过程、调节二、嘧啶核苷酸的合成、调节三、脱氧核苷酸的合成,胸腺核苷酸的合成第十八章DNA的合成要求:了解DNA合成的基本特性和生物学意义;掌握DNA复制的过程;了解DNA损伤修复的基本要点。
教学难点:DNA复制的特性和复制过程。
第一节DNA的复制一、DNA的复制特性,半保留复制,复制位点二、复制反应的特性三、复制反应所需要的酶四、复制反应过程第二节DNA的损伤修复DNA损伤修复的方式及意义第十九章RNA的合成及加工要求:了解RNA转录的基本特性,掌握原核生物基因转录的过程。