生化酶课件(精选)
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
生化·第3章·酶ppt课件
Vmax[S] V=
Km+ [S]
V max 初 速 度 v
a
b 1 /2 V max
V≈Vmax
c
反应速率不再 增加，反应呈 零级反应
0 Km
[S ]
图 5-14 底 物 浓 度 对 酶 促 反 应 速 度 的 影 响
（二） Km和Vmax的意义
1.当反应速率为最大速率一半时，米氏方 程为：
当V =Vmax 时 2
酶：由活细胞合成的以蛋白质 为主的大分子生物催化剂。
大多数为蛋白质 少数为核酸 核酶(RNA)
脱氧核酶(DNA)
底物(S) 酶(E) 产物(P)
第一节 酶的分子结构与功能
单体酶：由一条肽链构成的酶（具有三级结 构）
寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键 相连的酶（具有四级结构）
多酶体系或多酶复合体：由几种不同功能的 一个团体 酶聚合形成的多酶复合物。
酶的必需基团在一级结构上可能相距 很远，但在空间结构上彼此靠近，组成 具有特定空间结构的区域，能与底物特 异结合并发挥催化作用，将底物转变为 产物的部位称为酶的活性中心 （active center）或活性部位。
A B
酶活性中心的示意图
活性中心内 结合基团 结合底物
必 需
必需基团
基
催化基团 催化底物
当底物浓度很低时（[S]＜＜Km），分 母中的[S]可忽略不计，此时
Vmax[S] V=
Km+ [S]
Vmax[S] V=
Km
V max
初
c
反应速率与 速
b
[S]呈正比， 度
成一级反应 v
1/2V max
a
0 Km
生物化学第二章酶优秀课件
2. 酶的组成分类 酶作为一种具有催化功能的蛋白质，与其它蛋白质
一样，相对分子质量很大，一般从一万到几十万以至大 到百万以上。
从化学组成来看酶可分为单纯蛋白质和结合（缀合） 蛋白质两类。属于单纯蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 不含其它物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核 糖核酸酶等。属于结合蛋白质的酶类，除了蛋白质外， 还要结合一些对热稳定的非蛋白质（辅助因子）小分子 物质或金属离子，其酶蛋白（脱辅酶）与辅助因子结合 后所形成的复合物称为“全酶”。
辅酶与辅基的区别只在于它们与脱辅酶结合的 牢固程度不同，并无严格的界限。
金属离子作为一些酶的辅因子
3. 单体酶、寡聚酶、多酶复合体
a. 单体酶：一般是由一条肽链组成，例如牛胰
核糖核酸酶、溶菌酶。
b. 寡聚酶：是由两个或两个以上亚基组成的酶，
这些亚基可以是相同的，也可以是不同的。
c. 多酶复合体：是由几种酶靠非共价键彼此嵌 合而成。所有反应依次连接，有利于一系列 反应的连续进行。这类多酶复合体相对分子 质量很高。例如脂肪酸合成中的脂肪酸合成 酶复合体，是由7种酶和一个酰基携带蛋白 构成, 相对分子质量为2200×103。
生物化学第二章酶
西方国家19世纪对酿酒发酵过程进行了大量研究。 1833年Payen和Persoz从麦芽的水提取物中，用酒精 沉淀得到了一种对热不稳定的物质，它可使淀粉水解 成可溶性的糖，他们把这种物质称为淀粉酶制剂。由 于他们得到了无细胞酶制剂，并指出了它的催化特性 和热不稳定性，涉及到酶的一些本质性问题 ，所以人 们认为Payen和Persoz首先发现了酶。1878年Kühne才 给酶一个统一的名词，叫Enzyme，源于希腊文，意 思是在酵母中。
1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念。
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生化酶课件
2、酶作为生物催化剂的特性
1) 催化效率极高
2) 高度的专一性
3) 反应条件温和 4) 酶的催化活性是受调节控制的
第二节 酶的结构和功能
酶的组成
酶
单纯酶 结合酶
蛋白质部分 + 非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶（有活性）
辅酶 辅基
小分子有机化合物 （B族维生素）
无机金属离子
对于结合酶来说： (结合酶)全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 金属离子
酶原的激活∶使酶原转变为具有活性酶的作 用称为酶原的激活。
如∶ 胰蛋白酶原的激活
胰蛋白酶原激活示意图
胰凝乳蛋白酶原 胰蛋白酶
有活性 胰凝乳蛋白酶
有活性、稳定
人体肠道内蛋白酶的激活方式：
胰凝乳蛋白酶原 胰凝乳蛋白酶
胰蛋白酶原 肠激酶
胰蛋白酶
弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶
羧肽酶原
羧肽酶
（五）同工酶
又称同功酶，是催化同一化学反应， 而酶分子的结构、组成有所不同的一系列 酶。它们存在于同一个体或组织中，但在 生理、免疫活性和理化性质上都存在差异。
二、酶浓度对反应速度的影响
在正常情况下，酶反应速度与酶浓度之间存在 线性关系，在生产上可通过酶量来控制生产时 间。 v = k [E]
前提条件：[S]足够大， 不存在影响酶活性的 试剂如激活剂和抑制剂。
而当[S]不足或有影响酶活性的试剂存在时， 该关系曲线会发生变形。
三、pH对酶促反应速度的影响
同工酶是由不同亚基组成的二聚体、 四聚体或多聚体，不同的亚基在酶分子中 所占比例不同，酶分子之间即存在差异。
例如：乳酸脱氢酶为四聚体，由M链和H链 以不同的比例组成，共有五种分子形式： M4、M3H、M2H2、MH3、H4。它们虽然都 催化丙酮酸与乳酸之间的氧化还原反应， 但对底物的亲和力不同，对调节因子的敏 感性节 第三节 第四节 第五节 第六节
1) 催化效率极高
2) 高度的专一性
3) 反应条件温和 4) 酶的催化活性是受调节控制的
第二节 酶的结构和功能
酶的组成
酶
单纯酶 结合酶
蛋白质部分 + 非蛋白质部分
酶蛋白 + 辅助因子 = 全酶（有活性）
辅酶 辅基
小分子有机化合物 （B族维生素）
无机金属离子
对于结合酶来说： (结合酶)全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 金属离子
酶原的激活∶使酶原转变为具有活性酶的作 用称为酶原的激活。
如∶ 胰蛋白酶原的激活
胰蛋白酶原激活示意图
胰凝乳蛋白酶原 胰蛋白酶
有活性 胰凝乳蛋白酶
有活性、稳定
人体肠道内蛋白酶的激活方式：
胰凝乳蛋白酶原 胰凝乳蛋白酶
胰蛋白酶原 肠激酶
胰蛋白酶
弹性蛋白酶原 弹性蛋白酶
羧肽酶原
羧肽酶
（五）同工酶
又称同功酶，是催化同一化学反应， 而酶分子的结构、组成有所不同的一系列 酶。它们存在于同一个体或组织中，但在 生理、免疫活性和理化性质上都存在差异。
二、酶浓度对反应速度的影响
在正常情况下，酶反应速度与酶浓度之间存在 线性关系，在生产上可通过酶量来控制生产时 间。 v = k [E]
前提条件：[S]足够大， 不存在影响酶活性的 试剂如激活剂和抑制剂。
而当[S]不足或有影响酶活性的试剂存在时， 该关系曲线会发生变形。
三、pH对酶促反应速度的影响
同工酶是由不同亚基组成的二聚体、 四聚体或多聚体，不同的亚基在酶分子中 所占比例不同，酶分子之间即存在差异。
例如：乳酸脱氢酶为四聚体，由M链和H链 以不同的比例组成，共有五种分子形式： M4、M3H、M2H2、MH3、H4。它们虽然都 催化丙酮酸与乳酸之间的氧化还原反应， 但对底物的亲和力不同，对调节因子的敏 感性节 第三节 第四节 第五节 第六节
生化 第三章 酶
1、氧化还原酶（oxidoreductase） 2、转移酶（transferase） 3、水解酶（hydrolase） 4、裂解酶（或裂合酶lyase） 5、异构酶（isomerase） 6、合成酶（synthease）或连接酶（ligase）
2020/5/26
第03章 酶和维生素
19
二、酶的命名
8
国际单位(IU)
在特定的条件下，在250C每分钟催化1μmol底物
转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
催量单位(katal) １催量(1kat)是指在特定条件下，每秒钟使 １mol底物转化为产物所需的酶量。
kat与IU之间的关系： 1Kat =6107 IU
2020/5/26
第03章 酶和维生素
2020/5/26
第03章 酶和维生素
2
教学大纲对本章的要求
底物浓度对酶促反应影响的米曼氏方程、
Km与Vmax的概念及其意义。抑制剂对酶促
影 响 酶
掌 握
反应的影响，包括不可逆抑制的概念、特点 与常见实例，它与变性的区别。可逆性抑制 的分类，竞争性抑制、非竞争性抑制与反竞
作 用
争性抑制的概念与动力学特点，常见的竞争
1、酶为什么催化效率高？
酶催化效率很高的原因是比一般催化剂更 有效地降低反应的活化能。
活化能：底物分子由初态转变为活化状态
时所需要的能量称为活化能，单位是：卡/克
分子。
2020/5/26
第03章 酶和维生素
24
酶促反应活化能的改变
B
能
量
催化剂
B1 B2
非催化剂 酶
B、B1、 B2分别为 不同的活
化状态
2020/5/26
2020/5/26
第03章 酶和维生素
19
二、酶的命名
8
国际单位(IU)
在特定的条件下，在250C每分钟催化1μmol底物
转化为产物所需的酶量为一个国际单位。
催量单位(katal) １催量(1kat)是指在特定条件下，每秒钟使 １mol底物转化为产物所需的酶量。
kat与IU之间的关系： 1Kat =6107 IU
2020/5/26
第03章 酶和维生素
2020/5/26
第03章 酶和维生素
2
教学大纲对本章的要求
底物浓度对酶促反应影响的米曼氏方程、
Km与Vmax的概念及其意义。抑制剂对酶促
影 响 酶
掌 握
反应的影响，包括不可逆抑制的概念、特点 与常见实例，它与变性的区别。可逆性抑制 的分类，竞争性抑制、非竞争性抑制与反竞
作 用
争性抑制的概念与动力学特点，常见的竞争
1、酶为什么催化效率高？
酶催化效率很高的原因是比一般催化剂更 有效地降低反应的活化能。
活化能：底物分子由初态转变为活化状态
时所需要的能量称为活化能，单位是：卡/克
分子。
2020/5/26
第03章 酶和维生素
24
酶促反应活化能的改变
B
能
量
催化剂
B1 B2
非催化剂 酶
B、B1、 B2分别为 不同的活
化状态
2020/5/26
生物化学-酶PPT
发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变， 称为化学修饰调节，也称共价修饰调节。 主要方式：包括磷酸化和脱磷酸化、乙酰化和 脱乙酰化、甲基化和脱甲基化、腺苷化和脱腺 苷化等，其中以磷酸化和去磷酸化修饰最常见。
酶的磷酸化与去磷酸修饰
ATP
ADP
蛋白激酶
酶的活性中心：酶分子中 某些必需基团在一级结构 上可能相距很远，但在空 间结构上彼此靠近，形成 具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并催化 底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活 性部位。
酶的活性中心是酶分子执 行其催化功能的部位。
胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)
酶：【五音集韻】酒母也。
1700s，观察到：胃液对肉的消化；植物提取物和唾液 使淀粉转变为糖。
1878年，Wilhelm首次提出酶(enzyme)的概念。
1897年，爱德华意外发现并证明发酵过程并不需要 完整的活细胞存在。这一贡献彻底推翻“活力论” 观点。也打开了通向现代酶学与现代生物化学的大 门，1907年的诺贝尔化学奖。
概念：酶是具有催化功能的生物分子。 约4000余种，催化生物体内的众多化学反应， 并受到精确调节，保证体内代谢的高效有序 进行。
SE P
* 酶促反应： 由酶催化的反应 * 底物（substrate)：酶所催化的物质 * 产物（product)：酶所催化的底物的转变物
酶的化学本质： 几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。
生物化学-酶PPT
生物化学-酶PPT
本章主要内容
第一节 概述 第二节 酶的分子结构与功能 第三节 酶促反应速度的特点与机制 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶和医学的关系
第一节 概述
重点：酶的概念与化学本质
酶的磷酸化与去磷酸修饰
ATP
ADP
蛋白激酶
酶的活性中心：酶分子中 某些必需基团在一级结构 上可能相距很远，但在空 间结构上彼此靠近，形成 具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并催化 底物转化为产物，这一区 域称为酶的活性中心或活 性部位。
酶的活性中心是酶分子执 行其催化功能的部位。
胰蛋白酶 (Trypsin in Pancreas)
酶：【五音集韻】酒母也。
1700s，观察到：胃液对肉的消化；植物提取物和唾液 使淀粉转变为糖。
1878年，Wilhelm首次提出酶(enzyme)的概念。
1897年，爱德华意外发现并证明发酵过程并不需要 完整的活细胞存在。这一贡献彻底推翻“活力论” 观点。也打开了通向现代酶学与现代生物化学的大 门，1907年的诺贝尔化学奖。
概念：酶是具有催化功能的生物分子。 约4000余种，催化生物体内的众多化学反应， 并受到精确调节，保证体内代谢的高效有序 进行。
SE P
* 酶促反应： 由酶催化的反应 * 底物（substrate)：酶所催化的物质 * 产物（product)：酶所催化的底物的转变物
酶的化学本质： 几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸。
生物化学-酶PPT
生物化学-酶PPT
本章主要内容
第一节 概述 第二节 酶的分子结构与功能 第三节 酶促反应速度的特点与机制 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶和医学的关系
第一节 概述
重点：酶的概念与化学本质