2---酶----生物化学课件
生物化学与分子生物学课件-第三章-酶
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第三章酶教学要求(一)掌握内容1. 酶、核酶的概念;酶的专一性及分类;结合酶、辅酶与辅基、酶活性中心和必需基团的概念。
2. 酶促反应的特点;米氏方程式;Km和Vmax概念及意义;最适pH、最适温度的概念;不同类型可逆抑制作用的概念、特点及Km和Vmax的变化。
3. 关键酶、变构酶的概念;酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。
(二)熟悉内容1. 结合酶中辅酶、金属离子的作用。
2. 诱导契合假说;酶-底物中间复合物学说。
3. Km和Vmax的测定方法。
4. 不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。
(三)了解内容1. 酶的命名与分类。
2. 临近效应、多元催化、表面效应。
3. 米-曼氏方程式的推导过程;酶活性测定方法。
4. 酶共价修饰调节概念;蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。
5. 酶与医学的关系。
教学内容(一)概述1. 酶和核酶的概念.2. 酶的分类与命名。
(二)酶的分子结构与功能1. 酶的分子组成2. 酶的活性中心(1)概念;(2)必需基团、结合基团、催化基团的概念。
(三)酶促反应的特点与机制1. 酶促反应的特点(1)极高的催化效率;(2)高度的特异性;(3)可调节性。
2. 酶促反应的机制(1)酶-底物复合物的形成与诱导契合假说;(2)邻近效应与定向排列;(3)表面效应;(4)多元催化。
(四)酶促反应动力学1. 底物浓度对酶促反应速率的影响(1)中间产物学说与米-曼氏方程;(2)Km值和Vmax的意义;(3)Km值和Vmax值的测定。
2. 酶浓度对酶促反应速率的影响3. 温度对酶促反应速率的影响4. pH对酶促反应速率的影响5. 抑制剂对酶促反应速率的影响(1)不可逆性抑制作用;(2)可逆性抑制作用。
6. 激活剂对酶促反应速率的影响7. 酶活性测定与酶活性单位(五)酶的调节1. 酶活性的调节(1)酶原与酶原的激活;(2)变构酶与变构调节;(3)酶的共价修饰调节。
2. 酶含量的调节(1)酶蛋白合成的诱导与阻遏调节;(2)酶的降解调节。
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(6)
合成酶 (Ligase or Synthetase) Synthetase)
合成酶,又称为连接酶,能够催化C 合成酶,又称为连接酶,能够催化C-C、C-O、 以及C 键的形成反应。这类反应必须与ATP ATP分 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分 解反应相互偶联,即催化有ATP参加的合成反应; ATP参加的合成反应 解反应相互偶联,即催化有ATP参加的合成反应; H===Aㆍ A + B + ATP + H-O-H ===AㆍB + ADP +Pi CTP合成酶 合成酶; 如CTP合成酶;
谷丙转氨酶就是一个很好的例子
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2
水解酶(Hydrolase) (3)水解酶(Hydrolase)
水解酶催化底物的加水分解反应。 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如,脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 例如,脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 (Lipase)
二、酶催化作用特性
1.高效性
酶催化反应的反应速率比非催化反应高10 酶催化反应的反应速率比非催化反应高108 比非生物催化剂高10 1020倍,比非生物催化剂高107 - 1013倍。
2、酶的高度专一性
酶对催化的反应和反应物有严格的限制。 酶对催化的反应和反应物有严格的限制。一种酶 往往只作用于一种或一类化合物, 往往只作用于一种或一类化合物,以促进一定的化学 变化,生成一定的产物。 变化,生成一定的产物。酶作用的专一性是酶最重要 的特点之一,也是和一般催化剂最主要的区别。 的特点之一,也是和一般催化剂最主要的区别。
生物化学课件第六章 酶(化学)
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相对专一性
酶的专一性
结构专一性
(表6-3)
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性(relative specificity)
①族专一性(基团专一性) A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶:R—C—O—R′ + H2O
脂肪(:水)水解酶
16
(二)酶的命名
2、惯用名: 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸:NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶,水解淀粉的酶叫??
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
(一)酶的分类:
1. 氧化还原酶:催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
(1)脱氢酶类:催化直接从底物上脱氢的反应。
(2)氧化酶类 ①催化底物脱氢,氧化生成H2O2: ②催化底物脱氢,氧化生成H2O:
(3)过氧化物酶
(4)加氧酶(双加氧酶和单加氧酶)
13
(一)酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应,酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106~1013倍(表6-1)。
6
2.酶的特性:——生物催化剂
(1)催化效率极高
(2)高度的专一性:
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一(特异)性。 如:蛋白酶只能催化蛋白质的水解,酯酶?? 淀粉酶??
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2、非竞争性抑制
3、反竞争性抑制
七、酶活性测定:
难以测定,常用的衡量方式:
酶在最适条件下,单位时间内,单位体积中底 物的减少量或产物的生成量。
酶的活性单位: 国际单位(IU):每分钟转化1μmol底物所需的酶 量为一个国际单位(1IU),即1μmol/min
Kat单位:每秒钟转化1mol底物所需的酶量 1 Kat=1mol/sec 1 IU=16.67×10-9Kat
(2)酶的储存形式
(二) 别构调节
催化部位(活 性中心)
EE
(激活或抑制) 酶活性改变
酶结构改变
调节部位
别构效应剂
(三)酶促化学修饰调节
类型:
(1)磷酸化与脱磷酸(最常见) (2)乙酰化与脱乙酰 (3)甲基化与去甲基 (4)腺苷化与脱腺苷 (5)SH与-S-S互变
2ATP
2ADP
磷酸化酶b激酶
P
磷酸化酶 b(二聚体)
无活性
磷酸化酶a磷酸酶
P
磷酸化酶 a(二聚体)
高活性
2Pi
2H2O
磷酸化酶的活性调节
cAMP信号与糖原降解
二、酶蛋白含量的调节
1. 酶蛋白合成的诱导与阻遏 (1)诱导剂、诱导作用 (2)阻遏剂、阻遏作用
2. 酶蛋白的降解 (1)溶酶体蛋白酶降解途径 (2)泛素参与的降解途径
六、抑制剂(inhibitor, I)
——使酶活性下降但又不使酶蛋白变性的物质 与酶的必须基团结合,抑制酶的催化活性。去除 后,酶表现原有活性。
(一)不可逆抑制作用
• 概念:抑制剂与酶活性中心必需基团共价 结合,不能用透析、超滤等物理方法将其 除去恢复酶活性。
• 常见抑制剂:
巯基酶抑制剂(如某些重金属离子、路易士气等) ——解毒:二巯基丙醇
酶-生物化学
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维生素D
维生素D具有抗佝偻病作用,又称抗佝偻病维生 素。已确知有4种,即维生素D2、D3、D4、D5, 均为类固醇衍生物,其中D2和D3较为重要。 功能:调节钙、磷代谢,维持血液正常的钙、磷 浓度,从而促进钙化,使牙齿、骨骼发育正常。 缺乏症:维生素D摄食不足,不能维持钙的平 衡,儿童骨骼发育不良,产生佝偻病。孕妇 和授乳妇人的脱钙作用严重时导致骨质疏松 症,患者骨骼易折,牙齿易脱落。
化学本质
不饱和一元醇 类固醇衍生物 生育酚 奈醌衍生物
功能
缺乏得干眼病、夜盲症 与Ca、P代谢有关,佝偻病 与生育有关,抗氧化 促进血液凝固
水溶性维生素
维生素B1 —硫胺(素)(抗神经炎V、抗脚气病V) 缺乏症:1. 脚气病 2. 中枢神经和肠胃患糖代谢失常 Cl NH
2
N—C—CH3 CH2 HC H3C S 焦磷酸硫胺素( 硫胺素(B1 ( 焦磷酸硫胺素) TTP) 硫胺素( ) 功能: 以辅酶方式参加糖的分解代谢。TPP是脱羧酶、脱 氢酶的辅酶。 分布:在米糠、麦麸、黄豆、酵母、瘦肉等食物中含量最 丰富。 C—CH2CH2OH P P
脱辅酶决定反应的特异性, 脱辅酶决定反应的特异性,辅因子决定反应的种类与性质
自学) 维生素 (提一下,自学 自学
参见P184 参见
维生素是维持机体生命活动不可缺少的一类小 分子化合物,它既不是生物体构成成分,也不是能 量物质,之所以对生命活动如此重要,是因为维生 素是辅酶或辅基的组成成分,参与体内代谢过程。 维生素的特点: 1、种类多 2、需要量少 3、常常需要从食物中获得 4、大部分充当辅酶
维生素K
维生素K是一类能促进血液凝固的萘醌衍 生物。1929年发现。有K1、K2、K3三种,K1、 K2为天然产物,K3为人工合成品。 功能:是促进血液凝固,因维生素K是促进 肝脏合成凝血酶原的重要因素。 缺乏症:动物缺乏维生素K,血凝时间延长。 成人一般不易缺乏维生素K。
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H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团,如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体,参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代,形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶, 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性:这类酶不能辨别底物不同的立体异构体,只对其中的某一种 构型起作用,而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性:易受各种因素的影响,在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应,即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如, 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶:脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
(简单蛋白质)
酶等。
酶
酶蛋白
(apoenzyme)
双成份酶
辅酶
(结合蛋白质) 辅因子 (coenzyme)
生物化学-酶
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酶一级结构的差别也决定了催化性质的不同, 如胰蛋白酶、 胰糜蛋白酶和弹性蛋白酶三种蛋白 酶的活性中心Ser残基附近都有一个在立体结构上 的“口袋”状结构。由于三种蛋白酶的口袋”状结 构不同,决定其与不同底物结合即有不同特异性。
酶的特异的三维空间结构是酶催化功能的基础。 酶的二、三级结构是维持酶的活性中心空间构象的 必需结构。
酶的命名包括习惯命名和系统命名,酶可分为六类。 酶与疾病发生、诊断、治疗等密切相关。
➢一、酶的概念 酶是由生物活细胞产生的具有高效催化功能
和高度专一性的一类特殊蛋白质,又叫生物催化 剂•.绝大多数的酶都是蛋白质。
酶的化学本 质是什麽?
酶的概念
• 一、相关概念 • 酶催化的生物化学反应,称为酶促反应。 • 被酶的催化的物质称为底物(S) • 反应的生成物为产物(P) • 酶所具有的催化能力称酶的活性. • 酶失去催化能力称酶的失活.
第四章 酶 (Enzymes)
内容简介
酶是具有高度催化效率及高度特异性的蛋白质。 酶通过多种机制降低反应活化能使反应速率增加。 酶分子一级结构及空间结构是催化功能的基础。 酶促反应速率受到[S]、[E]、pH、T、抑制剂及激活
剂的影响
酶活性可受到别构调节、共价修饰、酶原激活、关键 酶、多酶体系、同工酶等调节
H N C O
COOH CH
R6
氨基酸
氨基酸
消化道中各种蛋白酶的专一性
3.立体异构特异性:一些酶仅能催化一种立体异
构体进行反应,或其催化的结果只产生一种立体异
构体,酶对立体异构物的选择性称为立体异构特异
性(stereospecificity)。
L-乳酸
D-乳酸
H
H
C
OH
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研究对象
生物大分子(蛋白质、核酸、多糖等 )及其相互作用;生物小分子(氨基 酸、脂肪酸、糖类等)及其代谢;生 物体内能量转化与传递等。
2024/1/26
4
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末到20世纪初,生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来,成为 一门独立的学科。随着科学技术的不断发展,生物化学的研究领域和深度不断 拓展。
胆固醇的生理功能
胆固醇在体内具有多种生理功能,如参与胆汁酸的合成、 构成细胞膜、合成类固醇激素和维生素D等。
胆固醇代谢异常与疾病
胆固醇代谢异常可导致多种疾病的发生,如高胆固醇血症 、动脉粥样硬化等。因此,维持胆固醇代谢平衡对于预防 和治疗相关疾病具有重要意义。
26
06 基因表达调控与疾病关系
2024/1/26
入三羧酸循环彻底氧化分解,释放大量能量。
2024/1/26
03
甘油代谢途径
甘油在体内可转化为磷酸二羟丙酮,进而进入糖酵解途径分解产生能量
,或转化为葡萄糖等供能物质。
24
磷脂代谢途径探讨
磷脂的合成与分解
磷脂合成主要发生在肝脏和肠黏膜细胞中,以甘油二酯为骨架,通过CDP-甘油二酯途径 合成不同种类的磷脂。磷脂的分解则通过磷脂酶的作用,水解生成甘油、脂肪酸和磷酸等 产物。
2024/1/26
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残 基的相对空间位置,包括 结构域、超二级结构等。
四级结构
由多个具有独立三级结构 的亚基组成的复杂空间结 构。
10
蛋白质功能多样性
催化功能
作为酶催化生物体内的化学反应。
运输功能
如载体蛋白,血红蛋白运输氧气等。
营养功能
生物化学英文课件-酶
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immuno- characters.
Lactate dehydrogenase (LDH)
LDH
pyruvate Lactate
H subunit Tetramer LDH (M.W. 130,000)
M subunit Subunit: H (Chr12) M (Chr11)
Cellulose Acetate Membrane Electrophoresis result of LDH isoenzymes _
monomeric enzyme:only contain a
polypeptide chain with tertiary structure. oligomeric enzyme:contain two or more polypeptide chains associated by noncovalent bonds.
3.6 Clinical Applications of Enzymes
3.1 Structure and Function
of Enzymes
3.1.1 structure of enzymes
3.1.1.1 composition of Enzyme Molecules
Simple enzymes——proteins enzymes Conjugated enzymes (holoenzyme) apoenzyme
approximation and orientation of reactants
as bridge between substrate and enzyme
neutralize negative charges to decrease electrostatic repulsion
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相对专一性:这类酶对结构相近的一类底物都有作用。包括键专一性和簇(基团) 专一性。
立体异构专一性:这类酶不能辨别底物不同的立体异构体,只对其中的某一种构 型起作用,而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性:易受各种因素的影响,在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
OH CH3
辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶,它 是含泛酸的复合核苷酸。它的重要生理功能是传递 酰基,是形成代谢中间产物的重要辅酶。
CH3OH O
O
CH2 C CH C NH CH2 CH2 C NH CH2CH2SH
CH3
O
NH2
O P OH N
O
O
P
O
CH2
N O
OH
N N
O HO P O OH
条件温和:常温、常压、pH=7;
高效率:反应速度与不加催化剂相比可提高108~ 与加普通催化剂相比可提高107~1013;
1020,
专一性:即酶只能对特定的一种或一类底物起作用,这种专一性是由酶蛋白的立 体结构所决定的。可分为:
绝对专一性:有些酶只作用于一种底物,催化一个反应, 而不作用于任何其它物 质。
转移酶催化基团转移反应,即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如, 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
NH2
CONH2
N
O- O-
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
CHO
CH2NH2
HO
CH2OH
H3C N
HO
CH2OH
H3C N
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂,参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆 醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。
① 维生素A
维生素A分A1, A2两种,是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视
黄醇,A2称为脱氢视黄醇。
主要功能:维持上皮组织健康及正常视觉,促进年幼动物的正常
生长。
CH2OH A1
CH2OH A2
② 维生素D
维生素D是固醇类化合物,主要有D2,D3, D4, D5。其 中D2,D3活性最高。
麦角固醇 7-脱氢胆固醇 22-双氢麦角固醇 7-脱氢谷固醇
维生素D2 维生素D3 维生素D4 维生素D5
维生素D的结构
R
HO
在生物体内,D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏 和肾脏中进行羟化后,形成1,25-二羟基维生素D。其中 1,25-二羟基维生素D3是生物活性最强的。
主要功能:调节钙、磷代谢,维持血液中钙、磷浓度正常, 促使骨骼正常发育。
OH
④ 维生素PP和辅酶I、辅酶II
维生素PP包括尼克酸(又称烟酸)和尼克酰胺 (又称烟酰胺)两种物质。在体内主要以尼克 酰胺形式存在,尼克酸是尼克酰胺的前体。
COOH N
CONH2 N
尼克酸
尼克酰胺
维生素PP能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍,出现皮炎。
NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸,又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅 酶II )是维生素烟酰胺的衍生物,它们是多种重要 脱氢酶的辅酶。
通常将酶的结合部位和催化部 位总称为酶的活性部位或 活性中心。
结合部位决定酶的专一性, 催化部位决定酶所催化反应的
性质。
调控部位(Regulatory site):酶分子中存在着一些可以 与其他分子发生某种程度的结合的部位,从而引 起酶分子空间构象的变化,对酶起激活或抑制作 用
(2)必须基团:酶表现催化活性不可缺少的基团。
(2)传递氢(递氢体):如 硫辛酸;
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体:如 C0A、TPP、硫辛酸; (4)传递一碳基团:如 四氢叶酸;
(5)传递磷酸基:如 ATP,GTP;
(6)其它作用: 转氨基,如 VB6 ;传递CO2,如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
CH3 CH3
OH OH
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOCH2 O N
NN
OH
CO
N
NH NC
O
N N
NH2
FMN
FAD
③ 泛酸和辅酶A(CoA)
维生素B3又称泛酸,是由,-二羟基---二甲 基丁酸和一分子-丙氨酸缩合而成。
CH3OHO
O
CH2 C CHC NH CH2 CH2 C COOH
(3)抗体酶(abzyme): 1986年,Richard Lerrur和Peter Schaltz运用单克隆抗体技术制备了 具有酶活性的抗体(catalytic antibody)。
2.酶的组成
单成份酶:脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
(简单蛋白质)
酶等。
酶
酶蛋白
(apoenzyme)
双成份酶
辅酶
➢ 亲核性基团:丝氨酸的羟基,半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 ➢ 酸碱性基团:门冬氨酸和谷氨酸的羧基,赖氨酸的氨基,酪氨酸的酚
羟基,组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。
O
H 2N
CH
C
OH
OH
CH 2
OH O
H 2N
CH
C
OH
SH
CH 2
O SH
H 2N
CH
C
OH
N
CH 2 N H
N
NH
亲核性基团
O
辅酶Q的活性部分是它的醌环结构,主要 功能是作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的 辅酶,在酶与底物分子之间传递电子。
O
CH3O
CH3
CH3O O
(CH2CH C CH2)nH CH3
n=6-10
4.酶结构与功能特点
蛋白质的结构特点: 一级、二级、三级、四级结构
根据结构不同酶可分为: I. 单体酶:只有单一的三级结构蛋白质构成。 II. 寡聚酶:由多个(两个以上)具有三级结构的
(结合蛋白质) 辅因子 (coenzyme)
(cofacter) 辅基(prosthetic group)
全酶(holoenzyme)= 酶蛋白 + 辅因子
3.酶的辅因子
酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物 质部分,其主要作用是作为电子、原子或某些基 团的载体参与反应并促进整个催化过程。
(1)传递电子体:如 卟啉铁、铁硫簇;
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代,形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶, 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
⑨ 维生素C
维生素C能防治坏血病,故又称抗坏血酸。在体 内参与氧化还原反应,羟化反应。人体不能合 成。
O C
HO C HO C O
HC
多数维生素维生素作为辅酶和辅基的组成成分,参与体内 的物质代谢。
维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性 维生素在体内可直接参与代谢的调节作用,而水溶性维生 素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。
某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催 化作用,这类分子被称为辅酶(或辅基)。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶,催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应,所以又称为羧化辅酶。
NH2
Cl-
N
CH2 N
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素,由核糖醇和6,7-二甲基异咯嗪
HO C H
C H2O H
O C
OC OC O
HC
HO C H
C H2O H
⑩ 硫辛酸
硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫 辛酸,有两种形式:即硫辛酸(氧化型)和二氢硫辛酸 (还原型)。
S CH CH2CH2CH2CH2COOH S CH CH2
11. 辅酶Q(CoQ)
辅酶Q又称为泛醌,广泛存在与动物和细 菌的线粒体中。
③ 维生素E
维生素E又叫做生育酚,目前发现的有6种,其中,,, 四种有生理活性。
R1 HO
R2
O
R3
主要功能:具有抗氧化剂的功能,可作为食品添加剂使用, 还可保护细胞膜的完整性;同时还有抗不育的作用。
④ 维生素K
维生素K有3种:K1,K2,K3。其中K3是人工合成的。维生 素K是2-甲基萘醌的衍生物。
两部分组成。
缺乏时组织呼吸减弱,代谢强度降低。主要症状为口腔 发炎,舌炎、角膜炎、皮炎等。
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOH
NN
OH
CH3
CO
CH3
NH NC
O
FAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷酸)是核 黄素(维生素B2)的衍生物。它们在脱氢酶催化的氧化-还 原反应中,起着电子和质子的传递体作用。
亚基聚合而成。 III. 多酶复合体:由几个功能相关的酶嵌合而成的
复合体。
与催化作用相关的结构特点
(1)活性中心:酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限(部位)。
➢ 结合部位(Binding site):酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分 子中促使底物发生化学变 化的部位称为催化部位。