王镜岩生化4-酶[2]PPT课件
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王镜岩生物化学课件004酶1
酶的活性部位决定了其作用于什 么样的底物。
酶的应用
酶磨洗牛仔服
磨洗过的牛仔服很时髦。顾名 思义，传统的磨洗方法就是用浮石 磨洗牛仔服。这对于衣服和环境都 有很大的影响。牛仔布的牢度会因 此而降低，服用寿命也大大缩短。
如果在这一过程中加入酶，洗 涤的过程就不再需要浮石了。洗涤 后的外观效果是一样的，却不再损 害布料，牛仔服更耐穿了；而且这 一过程节约自然界最珍贵的资源-水。用酶代替浮石，能得到同样的 外观效果，却省掉了很多漂洗除去 酶代替浮石，磨洗的牛仔布更耐穿， 浮石的步骤。
酶是三维结构
酶由数以百万计的氨基 酸排列组成，然而多数的酶 看起来并不象一条氨基酸的 长列。很多酶都是经过几千 次的卷曲折叠，成为一种高 度复杂的三维结构。氨基酸 分子之间的相互作用使酶形 成三维结构，这一结构由不 同氨基酸分子之间的相互作 用维持。
氨基酸的排列顺序决定酶的功能
每个酶有其特定的三维结 构，从而决定了该酶的功能。 而酶的三维结构决定于长链中 氨基酸的排列顺序。最微小的 序列变化也会引起蛋白质结构 的巨大改变。 即使只有一个 或极少数的几个氨基酸被取代 或消除，酶就不仅是看上去不 同，而且活性也会改变。氨基 酸序列的极微小改变会使一种 酶对另一种生物分子作用，或 者对同一分子产生不同的作用。
酶对环境没有危害，它们会 很快被自然界产生的酶降解。
酶是工业问题的自然解决方案
环境对我们所有的人来讲都是宝贵的。 但是在很多地区，自然界正遭受着西方生 活方式的严重破坏。所有人都有责任寻求 解决方案，很多时候酶可以提供帮助。 目前，工业生产中的化学制剂是对自 然和人类最严重的危害之一，用酶取而代 之就可以解决这一问题。酶对环境没有任 何危害，使用酶，可以使我们保持现有的 生活水平，同时留给我们的后代一个良好 的环境。 酶不仅取代了化学制剂，它们还能减 少对原材料、能源和水的消耗，这对环境 和工业都真正有益。我们或许不能拯救我 们的地球，但可以提供一些拯救地球环境 的工具。
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
王镜岩生物化学讲义47页
第一章绪论一、生物化学的定义二、生物化学研究的主要内容三、生物化学在生命科学中的地位及其它学科中的作用：强调生化课的重要性四、生物化学的学习方法五、生物化学发展简史六、生物化学的现状及其发展七、相关基础知识简介（生命的构成）第二章氨基酸与蛋白质的一级结构一.蛋白质是生命的表征，哪里有生命活动哪里就有蛋白质1.酶：作为酶的化学本质，温和、快速、专一，任何生命活动之必须，酶的另一化学本质是RNA，不过它比蛋白质差远了，种类、速度、数量。
2.免疫系统：防御系统，抗原（进入“体内”的生物大分子和有机体），发炎。
细胞免疫：T细胞本身，分化，脓细胞。
体液免疫：B细胞，释放抗体，导弹，免疫球蛋白（Ig）。
3.肌肉：肌肉的伸张和收缩靠的是肌动蛋白和肌球蛋白互动的结果，体育生化。
4.运输和储存氧气：Hb和Mb。
5.激素：含氮类激素，固醇类激素。
6.基因表达调节：操纵子学说，阻遏蛋白。
7.生长因子：EGF（表皮生长因子），NGF（神经生长因子），促使细胞分裂。
8.信息接收：激素的受体，糖蛋白，G蛋白。
9.结构成分：胶原蛋白（肌腱、筋），角蛋白（头发、指甲），膜蛋白等。
生物体就是蛋白质堆积而成，人的长相也是由蛋白质决定的。
10.精神、意识方面：记忆、痛苦、感情靠的是蛋白质的构象变化，蛋白质的构象分类是目前热门课题。
11.蛋白质是遗传物质？只有不确切的少量证据。
如库鲁病毒，怕蛋白酶而不怕核酸酶。
二.构成蛋白质的元素1.共有的元素有C、H、O、N，其次S、稀有P等2.其中N元素的含量很稳定，16％，因此，测N量就能算出蛋白质的量。
（凯氏定氮法）三.结构层次1.一级结构：AA顺序2.二级结构：主干的空间走向3.三级结构：肽链在空间的折叠和卷曲形成的形状，所有原子在空间的排布。
4.四级结构：多条肽链之间的作用。
§1.氨基酸蛋白质的结构单位、水解产物一.氨基酸的结构通式：α-碳原子，α-羧基，α-氨基氨基酸的构型：自然选择L型，D型氨基酸没有营养价值，仅存在于缬氨霉素、短杆菌肽等极少数寡肽之中，没有在蛋白质中发现。
(推荐)《王镜岩生物化学》PPT课件
平面偏振光
如果让光通过一个象栅栏一样的 Nicol 棱镜 (起偏镜) 就不是所有方向的光都能通过，而只有与棱镜晶轴方向 平行的光才能通过。这样，透过棱晶的光就只能在一个 方向上振动，象这种只在一个平面上振动的光，称为平
12
面偏振光，简称偏振光或偏光。
生物化学.第一篇 .生物分子的结构和化学
第一章 生物分子导论
细胞器(organelle)（细胞核、线粒体,高尔基体等)
6
细胞(原核细胞,真核细胞等)
生物化学.第一篇 .生物分子的结构和化学
第一章 生物分子导论
三.生物分子的三维结构
1.生物分子大小:生物分子不仅种类繁多,在大小方面跨度也很大,例如,丙 氨酸分子量是89,但烟草花叶病毒达到40000000.
2.立体异构与构型
故：分子的手性是对映体存在的必要和充分条件。
19
§3—4— 3 含一个手性碳原子化合物的对映异构 一、构型的表示法： 1. 透视式（三维结构）：略 2.Fischer 投影式：
COOH
H
OH
COOH
H
OH
C H3
CH3
20
使用Fischer 投影式的注意事项： (1)可以沿纸面旋转，但不能离开纸面翻转。
一.什么是生物化学(Biochemistry、Biological chemistry )
D.通常将生物大分子结构、功能及其代谢调控的研究称为分子生物学 (Molecular biology).在某种意义上,分子生物学是生物化学发展的一个新阶段. 所以这门学科也称为生物化学与分子生物学 （Biochemistry & Molecular Biology）.
第三十章 DNA的复制和修复
如果让光通过一个象栅栏一样的 Nicol 棱镜 (起偏镜) 就不是所有方向的光都能通过，而只有与棱镜晶轴方向 平行的光才能通过。这样，透过棱晶的光就只能在一个 方向上振动，象这种只在一个平面上振动的光，称为平
12
面偏振光，简称偏振光或偏光。
生物化学.第一篇 .生物分子的结构和化学
第一章 生物分子导论
细胞器(organelle)（细胞核、线粒体,高尔基体等)
6
细胞(原核细胞,真核细胞等)
生物化学.第一篇 .生物分子的结构和化学
第一章 生物分子导论
三.生物分子的三维结构
1.生物分子大小:生物分子不仅种类繁多,在大小方面跨度也很大,例如,丙 氨酸分子量是89,但烟草花叶病毒达到40000000.
2.立体异构与构型
故：分子的手性是对映体存在的必要和充分条件。
19
§3—4— 3 含一个手性碳原子化合物的对映异构 一、构型的表示法： 1. 透视式（三维结构）：略 2.Fischer 投影式：
COOH
H
OH
COOH
H
OH
C H3
CH3
20
使用Fischer 投影式的注意事项： (1)可以沿纸面旋转，但不能离开纸面翻转。
一.什么是生物化学(Biochemistry、Biological chemistry )
D.通常将生物大分子结构、功能及其代谢调控的研究称为分子生物学 (Molecular biology).在某种意义上,分子生物学是生物化学发展的一个新阶段. 所以这门学科也称为生物化学与分子生物学 （Biochemistry & Molecular Biology）.
第三十章 DNA的复制和修复
王镜岩版生物化学课件全套-2024鲜版
人体中常见的氨基酸有20 种，分为必需氨基酸和非 必需氨基酸。
2024/3/28
氨基酸的性质
包括氨基和羧基的化学反 应、等电点、光学活性等 。
氨基酸的生理功能
作为蛋白质的基石，参与 多种生物活性物质的合成 ，如激素、酶等。
8
蛋白质一级结构
2024/3/28
蛋白质一级结构的定义
01
指多肽链中氨基酸的排列顺序。
王镜岩版生物化学课件全套
2024/3/28
1
2024/3/28
• 生物化学概述 • 蛋白质结构与功能 • 酶学原理及应用 • 糖代谢与糖异生作用 • 脂类代谢与生物膜结构功能 • 基因表达调控与疾病关系
2
01
生物化学概述
2024/3/28
3
生物化学定义与研究对象
2024/3/28
生物化学定义
生物化学是研究生物体内化学过 程和物质代谢的科学，它探讨生 物分子结构、功能及其相互作用 。
调控机制
脂类代谢受到多种因素的调控，如激素、酶、基因表达等，以维持体 内脂类代谢的平衡。
2024/3/28
21
生物膜结构功能及其与疾病关系
生物膜结构
生物膜是由脂质和蛋白质组成的超薄结构，具有选择性通透、物质运输、信息传递等功能。
生物膜功能
生物膜在细胞内外物质交换、能量转换、信号传导等方面发挥重要作用。
03
蛋白质空间构象与功能的关系
空间构象影响蛋白质的催化活性、结合能力、运输功能等。例如，酶的
空间构象对其催化底物具有特异性；抗体与抗原的结合依赖于特定的空
间构象。
10
03
酶学原理及应用
2024/3/28
11
酶概述及分类方法
2024/3/28
氨基酸的性质
包括氨基和羧基的化学反 应、等电点、光学活性等 。
氨基酸的生理功能
作为蛋白质的基石，参与 多种生物活性物质的合成 ，如激素、酶等。
8
蛋白质一级结构
2024/3/28
蛋白质一级结构的定义
01
指多肽链中氨基酸的排列顺序。
王镜岩版生物化学课件全套
2024/3/28
1
2024/3/28
• 生物化学概述 • 蛋白质结构与功能 • 酶学原理及应用 • 糖代谢与糖异生作用 • 脂类代谢与生物膜结构功能 • 基因表达调控与疾病关系
2
01
生物化学概述
2024/3/28
3
生物化学定义与研究对象
2024/3/28
生物化学定义
生物化学是研究生物体内化学过 程和物质代谢的科学，它探讨生 物分子结构、功能及其相互作用 。
调控机制
脂类代谢受到多种因素的调控，如激素、酶、基因表达等，以维持体 内脂类代谢的平衡。
2024/3/28
21
生物膜结构功能及其与疾病关系
生物膜结构
生物膜是由脂质和蛋白质组成的超薄结构，具有选择性通透、物质运输、信息传递等功能。
生物膜功能
生物膜在细胞内外物质交换、能量转换、信号传导等方面发挥重要作用。
03
蛋白质空间构象与功能的关系
空间构象影响蛋白质的催化活性、结合能力、运输功能等。例如，酶的
空间构象对其催化底物具有特异性；抗体与抗原的结合依赖于特定的空
间构象。
10
03
酶学原理及应用
2024/3/28
11
酶概述及分类方法
四酶化学PPT课件
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及 C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP等高能膦酸化合 物分解反应相互偶联。
A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
酶作用的机制
酶催化作用的本质：降低反应活化能？
O
NH2
水解酶 Hydrolase
• 水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀 粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪 酶(Lipase)催化的脂的水解反应
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
裂合酶 Lyase
• 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形 成双键的反应及其逆反应。
CH3CCOOH NADH H+ O
转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
来消除。 如何减少抑制作用？
•
竞争性抑制可用下式表示：
II. 非竞争性抑制：
酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活
性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以
称为非竞争性抑制剂。
如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分
子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争
A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
酶作用的机制
酶催化作用的本质：降低反应活化能？
O
NH2
水解酶 Hydrolase
• 水解酶催化底物的加水分解反应。主要包括淀 粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。例如，脂肪 酶(Lipase)催化的脂的水解反应
R COOCH2CH3 H2O RCOOH CH3CH2OH
裂合酶 Lyase
• 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形 成双键的反应及其逆反应。
CH3CCOOH NADH H+ O
转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
来消除。 如何减少抑制作用？
•
竞争性抑制可用下式表示：
II. 非竞争性抑制：
酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活
性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以
称为非竞争性抑制剂。
如某些金属离子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能与酶分
子的调控部位中的-SH基团作用，改变酶的空间构象，引起非竞争
王镜岩生物化学课件004酶
1984-1986年 第一个由基因修饰的微生物 (GMO) 生产的酶； 1992年 建立用于酶工业生产的克隆表达；
1995年，Jack W. Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称 为脱氧核酶(Deoxyribozyme)；
• 酶学研究的主要方向：一方面在酶的分子水平上揭示酶 与生命活动的关系；另一方面酶的应用研究。
六、酶的活力测定与分离纯化
1、酶活力与酶促反应速度
酶活力
在一定条件下，酶催化某一反应的反应速度（一般测初速度）。
酶促反应速度
单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。
研究酶促反应速度，以酶促反应的初速度为准(底物消耗≤5%）。
2、酶的活力单位（U）
国际单位——IU单位（1961）
在最适反应条件下，每分钟催化1umol底物转化为产物所需的 酶量，称一个国际单位（IU）。
1、习惯命名
依据底物来命名 蛋白酶、淀粉酶
依据催化反应的性质命名
水解酶、转氨酶 结合上述两个原则命名 琥珀酸脱氢酶 加上酶的来源命名 胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶
2、国际系统命名
基本原则 明确标明酶的底物及催化反应的性质。 （底物为水时可略去不写）
习惯名称 谷丙转氨酶
系统名称 丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶
酶的催化活性与辅酶、辅基、金属 离子有关。
二、酶的化学本质及其组成 1、 酶的化学本质
绝大多数酶是蛋白质
少数酶是RNA（核酶）
★ ribozyme核酶（具有催化功能的RNA）
2、 酶的化学组成
单纯酶类(simple enzyme)
仅由蛋白质组成。 例如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。
酶的发现及研究历史
1995年，Jack W. Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称 为脱氧核酶(Deoxyribozyme)；
• 酶学研究的主要方向：一方面在酶的分子水平上揭示酶 与生命活动的关系；另一方面酶的应用研究。
六、酶的活力测定与分离纯化
1、酶活力与酶促反应速度
酶活力
在一定条件下，酶催化某一反应的反应速度（一般测初速度）。
酶促反应速度
单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。
研究酶促反应速度，以酶促反应的初速度为准(底物消耗≤5%）。
2、酶的活力单位（U）
国际单位——IU单位（1961）
在最适反应条件下，每分钟催化1umol底物转化为产物所需的 酶量，称一个国际单位（IU）。
1、习惯命名
依据底物来命名 蛋白酶、淀粉酶
依据催化反应的性质命名
水解酶、转氨酶 结合上述两个原则命名 琥珀酸脱氢酶 加上酶的来源命名 胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶
2、国际系统命名
基本原则 明确标明酶的底物及催化反应的性质。 （底物为水时可略去不写）
习惯名称 谷丙转氨酶
系统名称 丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶
酶的催化活性与辅酶、辅基、金属 离子有关。
二、酶的化学本质及其组成 1、 酶的化学本质
绝大多数酶是蛋白质
少数酶是RNA（核酶）
★ ribozyme核酶（具有催化功能的RNA）
2、 酶的化学组成
单纯酶类(simple enzyme)
仅由蛋白质组成。 例如：脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。
酶的发现及研究历史
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1
酶是非常有效的和特异性高的生物催化剂。酶催化反应条件
温和、常温、常压。酶催化的反应比相应的没有催化剂的反应
快103～1017倍。例如在0℃时，1mol过氧化氢酶能使5×106 mol
H2O2 分 解 为 H2O 和 O2 ； 而 在 同 样 条 件 下 ， 每 克 离 子 铁 只 能 使 6×10－4mol H2O2分解，酶比铁离子快了1010倍。
光学异构性是指一种酶只能催化一对镜像异构体中的一 种，而对另一种不起作用。例如精氨酸酶只水解L-精氨酸生 成L-鸟氨酸和尿素，而对D-精氨酸没有作用。
几何异构性是指立体异构中的顺式和反式，-、-构型。 有的酶具有这种立体异构的专一性，如延胡索酸酶只能催化 延胡索酸（反丁烯二酸）加水生成苹果酸，对顺丁烯二酸不 起作用。
过渡态
无催化
自 由 能
自由能变化
活化能
a.无酶催化的反应
自 由 能
反应剂
催化
产物
.
b.酶催化的反应
7
纵坐标表示自由能（G），横坐标为反应过程。从图中 可以看到，S和P都含有一定的自由能，即处于称为基态的一 种稳定的状态。S和P之间的平衡反映了它们的基态自由能的 差别，它们之间存在着象座“ 山 ” 的能障，反应的底物必 须提高能量水平才能跨越能障。
酶作用的特异性分为绝对特异性、相对特异性和立体异构
特异性。
绝对特异性是指酶只能催化一种或两种结构极相似的化合
物的反应，如脲酶只水解尿素。而相对特异性是指酶可作用于
一类化合物或一种化学键，如脂肪酶或酯酶催化酯键水解，对
酯键两侧的基团要求不严格，对很多有机酸和醇（或酚）形成
的酯键都能水解。
.
2
立体异构特异性是指酶作用的底物应具有特定的立体结 构才能被催化。这种异构性包括光学异构性和几何异构性。
低。
.
8
4.4 酶催化作用发生在活性部位
酶分子一般都很大，但酶中真正起催化作用的部位只是酶
分子中某一部位，该部位称为酶的活性部位，活性部位是酶结
合和催化底物的场所。
活性部位是一个三维空间结构；通常位于酶蛋白的两个结
构域或亚基之间的裂隙，或位于蛋白质表面的凹槽。
活性部位是多肽链折叠形成的一个特殊的空间结构，一些
6. 连接酶：催化两个底物的连接反应或称之交联反应。这类 反应通常需要输入能量，例如腺苷三磷酸ATP。连接酶也常 称之合成酶。
.
5
4.2 比活是酶纯化程度的指标
酶活性也称为酶活力，是指酶催化指定化学反应的能力。 酶活力的大小用酶活性单位的多少来表示。 比活是指每毫克蛋白含有的酶单位数。
猪肾氨基酰化酶各个步骤纯化数据
3. 水解酶：催化水解反应。这是特殊的一类转移酶，水作为转 移的基团的受体。
.
4
4. 裂合酶：催化非水解和非氧化的底物的消除反应，或裂解， 生成一个双键。在裂解酶催化的可逆反应中，裂解酶催化一 个底物加到第二个底物的一个双键处。催化细胞内的加成反 应的裂解酶常命名为合成酶。
5. 异构酶：催化异构化反应。这类反应是最简单的酶促反应， 因为这些反应只有一个底物或一个产物。
4酶
4.1 酶可以按催化的反应类型分类 4.2 比活是酶纯化程度的指标 4.3 酶降低反应的活化能，但不会改变反应平衡 4.4 酶催化作用发生在活性部位 4.5 存在着几种解释酶催化作用的机制 4.6 米氏方程是表示酶促反应的速度方程 4.7 可逆抑制剂通过非共价键与酶结合 4.8 不可逆抑制剂共价修饰酶 4.9 酶促反应的速度受pH的影响 4.10 丝氨酸蛋白酶可以说明酶活性的许多特征 4.11 调节酶一般都是寡聚体 4.12 某些酶具有组织或器官特异性
是6到7，所以它是一个在中性pH下用于质子转移的理想的基
团。天冬氨酸和谷氨酸的羧基在某些酶中也可以充当酸碱催
化剂，因为这些羧基解离的pKα.值近似为4。
10
用B：表示一个碱，或一个质子受体，而用BH＋表示相应 的共轭酸，一个质子的供体。一个质子受体可以通过除去一个 质子切断C-H键形成一个负碳离子。
“ 山 ”顶处称为过渡态，因为具有过渡态能量的分子可
以转化为 S 或 P。从反应物化能用ΔG0 S→P，P→S的活化能 用ΔG0 P→S表示。而ΔG0 代表由S到P的整个标准自由能变化。 一个底物要转化为产物必须克服活化能障，升高反应温度可
以增加具有克服活化能障的底物分子数，但活化能并没有降
纯化步骤
粗提取液 丙酮分级 凝胶层析
级分体积 （ml）
1860
80
80
总蛋白 （mg）
6720
960
300
活力 （U） 13440
9600
8700
比活 （U/mg）
2
15
29
离子交换
22
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4.3 酶降低反应的活化能，但不会改变反应平衡
一个简单的单底物的酶促反应可用下式表示。 E＋S＝ES＝E＋P 可以用相应反应历程图表示。
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4.1 酶的命名和分类是根据酶催化的反应
将酶按照酶催化的有机化学反应类型分为六大类型：
1. 氧化还原酶：催化氧化－还原反应。其中的大多数酶称之脱 氢酶，但有些也称之氧化酶、过氧化酶、加氧酶或还原酶。
2. 转移酶：催化基团转移反应。其中许多转移酶需要辅酶。通 常底物分子的一部分与酶或辅酶共价结合，这类酶包括激酶。
在氨基酸序列相距很远的氨基酸残基经折叠会靠近，有的就是
活性部位的组成成分，直接参与酶的催化作用。
对活性部位没有直接贡献的其它部位是形成和稳定酶天然
结构所需要的。当然酶的其它功能还包括调节功能和指导酶正
确定向于细胞中的信号部分。
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4.5 存在着几种解释酶催化作用的机制
4.5.1 几乎所有酶的作用机制都包括酸碱催化机制
在活性部位，离子化的氨基酸残基侧链参与两类化学催
化，即酸碱催化和共价催化，是两种主要的化学催化模式。
在酸碱催化中，一个反应的加速是通过催化一个质子转
移完成的。酶利用在细胞接近中性pH条件下可以给出或接受
质子的氨基酸侧链，酶的活性部位可以提供一个相当于强酸
或强碱溶液的生物环境。
由于在大多数蛋白质中，组氨酸侧链咪唑基解离的pK值
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也可参与涉及碳的其它键的断裂，例如一个C-N键的 断裂，通过B：在中性溶液中除去水分子的一个质子后产 生的一个等价的OH－来完成。
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4.5.2 许多酶催化的基团转移反应都是通过共价催化进 行的