生物化学课件 - 蛋白质

每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈，每圈间距0.54nm. 氢键环内包括13个主链原子，因此称这种螺旋为3.613螺旋。
电子显微镜下的人体头发
（2）β -折叠
β-折叠：伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片 层结构，存在于纤维蛋白，球状蛋白也有。 又称为 β-折叠片（β-pleated sheet）。
三、蛋白质的结构
（一）蛋白质的一级结构 （二）蛋白质的三维结构
蛋白质结构层次
蛋白质结构层次
一级结构（primary structure）； 二级结构（secondary structure）； 超二级结构（supersecondary structure）； 结构域（structural domain）； 三级结构（tertiary structure）； 四级结构（quarternary structure）
H N C C α H H
R2 O N C C OH α H H
肽键（peptide bone）
肽键氮氧原子共振产生：（1） O H O 部分双键性质；（2）多肽主链酰 N Cα C C N 胺平面；（3）Cα处于顺式或反 式构型；（4）二面角；（5）偶 H R H 极性（N末端，C末端）。
O CO N
3. 超二级结构和结构域
（1）超二级结构
相邻的二级结构单元（主要是 α –螺旋和β –折叠）组合在一起， 形成有规则的、空间上能够辨认的 二级结构的组合体，充当三级结构 的 构 件 ， 称 为 超 二 级 结 构 （supersecondary structure）。
（二）蛋白质的分类
1.按蛋白质的构象分类 2.按蛋白质的功能分类 3.按蛋白质的组成和溶解性分类
1. 按蛋白质的构象分类
分为球状蛋白质 和纤维状蛋白质。
球状蛋白质 （globular protein） 血红蛋白、肌红 蛋白等。
纤维状蛋白质 （fibroue protein） 胶原蛋白、弹性 蛋白、角蛋白、 丝心蛋白等。
肽链主链
N Cα C
N C H C OH α H 肽单位 H
O C
……
Cα
C
N Cα
O N Cα H C
O N Cα H C OH
肽单位立体结构
二面角（dihedral angle）
肽平面1 围绕 Cα 2—N1 单键旋 转，其旋转的角 度用Φ 表示； 肽平面2 也可 以围绕 Cα 2—C2 单键旋转，其旋 转的角度用Ψ 表 示。 (右为正,左为负)
思考题
1. 蛋白质分为哪些类型？各行使何种功能？ 2. 自然界存在的氨基酸种类、结构、性质？ 3. 肽键有何特点？对蛋白质构象的形成有何 影响？ 4. 何谓蛋白质的一、二、三、四级结构？维 系蛋白质构象的作用力有哪些？ 5. 何谓蛋白质的超二级结构和结构域？ 6. 试述蛋白质一级结构和高级结构与功能的 关系。 7. 何谓蛋白质的变性作用与复性作用？
Cα C
H
N Cα
H
肽键 氨基酸残基 多肽链（polypeptide chain）
肽单位
O N Cα H C N Cα H
O C N Cα H
肽链主链
O C
……
O N Cα H C OH
氨基酸残基（amino acid residue）
H
O
H
N Cα C H R 氨基酸残基
OH
蛋白质一级结构的表示法
（一） 氨基酸的结构
蛋白质的基本结构单位α-氨基酸的结构通式
H
侧链
R
Cα NH 2
COOH
脯氨酸
H H2C H2C C C H2 COOH
NH 亚氨基
（二）氨基酸的分类
1.编码氨基酸 2.非编码氨基酸 3.非蛋白质氨基酸
1. 编码氨基酸
分类 氨基酸名称
丙氨酸 ( alanine ) 符号 R 基化学结构
- OOC CH 2 - OOC CH CH 2 2
2.97 3.22
第21种氨基酸—硒代半胱氨酸
2. 非编码氨基酸 没有相应的三联体遗传密码。由 编码氨基酸经羟基化、甲基化、磷酸 化等修饰形成的衍生物。 例如：胶原蛋白和弹性蛋白中的 4-羟脯氨酸 、5-羟赖氨酸等。
3.非蛋白质氨基酸 在生物体内，还发现150多种不参与蛋 白质组成的氨基酸。 这些非蛋白质氨基酸多是重要的代谢 物前体或代谢中间产物。
第二章 蛋白质的结构与功能
一、概述 二、蛋白质的基本组成单位–氨基酸解) 三、蛋白质的结构 四、蛋白质结构与功能的关系 五、蛋白质的重要性质、分离纯化与鉴定
了解蛋白质的元素组成；掌握蛋白质的基本结 构单位—氨基酸的基本结构；了解氨基酸的分 类；了解稀有氨基酸和非蛋白质氨基酸；掌握 氨基酸的各种理化性质；掌握肽键、肽链和蛋 白质一级结构的概念，同时了解蛋白质一级结 构的表示方法；掌握二肽及多肽的形成过程； 了解蛋白质一级结构的测定方法。 。
H 3C H 3C H 3C H 3C CH CH CH CH CH
3
等电点
6.02 5.97
Ala Val Leu Ile Phe Trp Met Pro来自非 极 性 氨 基 酸
（8 种）
缬氨酸 ( valine ) 亮氨酸 ( leucine ) 异亮氨酸 ( isoleucine ) 苯丙氨酸 ( phenylalanine ) 色氨酸 ( tryptophan )
（三）氨基酸的性质
1.氨基酸的两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质（ampholyte）
H
R
Cα NH 2
COOH
氨基酸两性解离
R CH COOH NH2
中性分子形式
R CH COO
+ NH 3
两性离子形式
R CH COOH NH3
OHH+
R CH COO+ NH 3
R CH COO+ NH 2
COOH H2N C R
L-型 氨 基 酸
COOH H C R
D-型 氨 基 酸
H
NH2
甘氨酸的结构式
H H C COOH α NH2
（2）吸收光谱
参与蛋白质组成的氨基酸在可见光区都没 有光吸收； 在紫外光区只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨 酸有吸收光的能力。其最大吸收波长 (λ )分别为280nm、275nm、257nm； 是利用紫外分光光度计，在280nm波长处， 测定蛋白质浓度的基础。
H H2N H H CO NH C H CO NH C H CO NH C
C CO NH C CH2
COOH
H
肽键
H
CH2
CH2 CH2
S CH3
OH
中文氨基酸残基命名法：酪氨酰甘氨酰甘氨酰苯丙 氨酰甲硫氨酸 三字母符号表示法：Tyr·Gly·Gly·Phe·Met 单字母符号表示法：Y·G·G·F·M
3.天然活性肽 ⑴ ⑵ ⑶ ⑷ 谷胱甘肽 脑啡肽（5肽） 短杆菌肽S（10肽） 肽类激素
（二）蛋白质的三维结构
蛋白 质的三维结构指的是蛋白质分子 中全部原子和基团相互间的立体关系， 包括全部原子和基团的排列、分布及肽 链的走向。又称为蛋白质的高级结构、 空间结构或构象，可分为二级、超二级、 结构域、三级和四级结构。
将多肽链的基本结构中，-Cα-CO-NH-Cα这一主链骨架的重复单位叫肽单位（Pauling 和Corey在1951年根据X-射线衍射结果，提出 蛋白质肽单位平面原则 3）。
肽单位平面结构
O C N H
肽键
H O R1 O
O R2 O
H N HC C R α H H 氨基酸残基
O N Cα H C N Cα H
2.按蛋白质的功能分类
催化蛋白（酶） 调节蛋白 结构蛋白 运输蛋白 贮藏蛋白 运动蛋白 防御蛋白 电子传递蛋白
3.按蛋白质的组成和溶解性分类
单纯蛋白质 （simple protein） 结合蛋白质 （complex protein）
二、蛋白质的基本组成单位–氨基酸
（一）氨基酸的结构 （二）氨基酸的分类 （三）氨基酸的性质
（1）α -螺旋
Pauling 和Corey于1951 年提出蛋白质的α-螺旋 （α -helix）结构模型。
即每个氨基酸残基（n）的＞C＝O 与另一个氨 基酸残基（n+4）的＞N－H 形成氢键。
O C (NH CH R CO) 3
H N
羊毛等纤维状蛋白质中，球状蛋白中也广泛存在。它是蛋白质主链的一种 典型结构形式 .
一、概述
（一）蛋白质的生物学意义和元素组成 （二）蛋白质的分类
（一）蛋白质的生物学意义和元素组成 1. 蛋白质的生物学意义
（1）蛋白质生物学功能的多样性
酶的催化功能、控制生长和分化、代谢调节 功能、运动功能、运输作用、免疫保护作用、接 受和传递信息、贮存营养功能、结构支持作用。
（2）蛋白质生物学功能的复杂性
1.蛋白质的二级结构 2.蛋白质的超二级结构和结构域 3.蛋白质的三级结构 4.蛋白质的四级结构 5.稳定蛋白质构象的作用力
蛋白质结构层次
1.基本知识 （1）构型与构象
构型（configuration） 构象（conformation）1969年，IUPAC
（2）蛋白质的立体结构原理 ①肽单位与二面角
氨基酸等电点的作用
（1）不同氨基酸，由于R 基团结构的 不同，有不同的等电点。在一定实验条 件下，等电点是氨基酸的特征常数。 （2）当氨基酸处于等电点状态时，其 溶解度最小，容易发生沉淀。 利用这一特性，可以从各种氨基酸的 混合物溶液中，分离制取某种氨基酸。
2.氨基酸的光学活性与吸收光谱
（1）氨基酸的构型 除甘氨酸以外，其余 20 种氨基酸 的 Cα 都是不对称碳原子（手性）。
（一）蛋白质的一级结构