蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质结构和功能的关系
蛋白质结构和功能的关系蛋白质是生命体中存在的最重要的有机分子之一，它们参与了生命体内的各种生物过程。
蛋白质的功能取决于它们的三维结构，因此研究蛋白质的结构和功能关系具有极其重要的意义。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是由多个氨基酸残基的线性排列组成的，它们通过肽键结合在一起。
而蛋白质的二级结构则由一些常见的结构单元构成，如α-螺旋和β-折叠。
这些结构单元表现出不同的特性，α-螺旋是一种类似于螺旋形的结构形态，常见于许多蛋白质中，如角蛋白和肌动蛋白等；β-折叠则是一种呈现出折叠形态的结构，常见于透明质酸、胰岛素等蛋白质中。
蛋白质的三级结构通过二级结构的折叠形成，这包括了氨基酸的自组装以及分子间的各种键的形成。
这种结构对蛋白质的功能具有很大的影响。
例如，血红蛋白的分子由四个基本的亚基组成，每个亚基都包括一个结合氧分子的单元。
仅当蛋白质正确地折叠成特定的结构时，它才能够顺利地结合氧分子，完成氧传输的功能。
另外，蛋白质的四级结构则是由多个单元组成的复杂分子集合体，这些单元的相互作用导致蛋白质分子的形态和器官的组织。
例如，胰岛素是由两个多肽链组成的分子，它的一个链是由21个氨基酸组成的较小的A链，另一个是由30个氨基酸组成的B链。
这两个链通过硫鍵结合在一起，形成了胰岛素的四级结构。
只有这种形态的胰岛素才能够与胰岛素受体相结合，调节人体的代谢反应。
因此，蛋白质结构和功能的关系可以归纳为折叠和相互作用两个方面。
蛋白质的折叠决定了其能否发挥特定的功能，而蛋白质之间的相互作用决定了它们如何与其他分子进行交互，从而影响其生物功能。
这也推动了许多研究人员探索新的蛋白质结构，以便设计新的药物和治疗方法，来帮助人类解决许多重要的健康问题。
例如，当前许多研究工作致力于研究疾病相关蛋白质的结构和功能，以便设计药物来针对这些蛋白质。
蛋白质结构研究的重点之一便是光学显微镜（OM）和电子显微镜（EM）技术的结合。
蛋白质结构与功能的关系
异）。
1、胰岛素
2、细胞色素C
说明：不同机体中表现同一功能的蛋白质的
氨基酸排列顺序有明显差异。起决定作用的是 一级结构中的相同部分（不变的氨基酸残基部 分），它对维持蛋白质的特定构象和发挥生物 学功能起着重要的作用。
A链
1 5
—S————S—— 6 7 S S 5 7 10 15 10 11 15 20 S S 19 20 21
子结合成不溶性盐而沉淀.
加热变性沉淀法：蛋白质因加热变性而凝固.
◆ 蛋白质变性
蛋白质变性：天然蛋白质分子在受到理化因素的作用时 导致溶解度降低、不对称性增高、生物活性丧失及理化 特性改变，此过程称之为蛋白质变性。 蛋白质变性的实质是分子中次级键被破坏，引起 天然构象解体。变性不涉及共价键破坏，即蛋白质一级
球状蛋白是结构最复杂，功能最多的一类蛋白质。 这类蛋白结构紧密，分子的外层多为亲水性残基，能够 发生水化；内部主要为疏水性氨基酸残基。因此，许多 球蛋白分子的表面是亲水性的，而内部则是疏水性的。 典型的球蛋白是血红蛋白。
血红蛋白是脊 椎动物红细胞主要 组成部分，它的主 要功能是运输氧和 二氧化碳。
免疫球蛋白的结构
胶体溶液的一个很重要的性质是不能通过半透膜。 所谓半透膜是指这类膜上具有小孔，只允许水及小分 子物质通过，而蛋白质等大分子不能通过，故称为" 半透膜"。
动物体内的各种膜，另外像人造火棉胶、羊皮纸、 玻璃纸等都是半透膜。在生产实践中可用这种半透膜 作成的透析袋除去蛋白质样品中所混有的小分子物质， 达到纯化蛋白质之目的。 与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不 易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中， 我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的 蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适 宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了 比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析(dialysis)。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命体内最基本的分子之一，它们在维持细胞结构、传递信号、催化化学反应等多个方面发挥着重要作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，不同的蛋白质结构决定了它们的功能特性。
本文将从蛋白质的结构层级、结构与功能之间的关系以及结构与功能的调控等方面探讨蛋白质结构与功能之间的关联。
一、蛋白质的结构层级蛋白质的结构层级包括了四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即由多个氨基酸残基按照一定顺序连接而成。
二级结构是指蛋白质中氨基酸的局部折叠形态，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质整体的折叠形态，由多个二级结构单元组成。
四级结构是指由多个蛋白质链相互作用形成的复合物。
二、蛋白质结构与功能之间的关系蛋白质的结构决定了其功能特性。
蛋白质的一级结构决定了其二级结构和三级结构的形成，从而决定了蛋白质的空间结构。
而蛋白质的空间结构则决定了其功能的实现。
例如，酶是一类能够催化化学反应的蛋白质，它们的催化活性与其特定的空间结构密切相关。
如果酶的结构发生改变，如受到高温、酸碱条件或其他环境因素的影响，那么酶的活性也会受到影响甚至失去活性。
蛋白质的功能还受到其四级结构的调控。
四级结构的形成通常涉及多个蛋白质链之间的相互作用，包括离子键、氢键、范德华力等。
这些相互作用会影响蛋白质的稳定性和功能。
例如，抗体是一类由两条轻链和两条重链组成的蛋白质，它们的四级结构决定了它们能够特异性地识别和结合抗原，从而发挥免疫功能。
三、蛋白质结构与功能的调控蛋白质的结构与功能可以通过多种方式进行调控。
一种常见的调控方式是通过翻译后修饰来改变蛋白质的结构和功能。
翻译后修饰包括磷酸化、乙酰化、甲基化等多种化学修饰方式，这些修饰可以改变蛋白质的电荷、空间构象或亲水性，从而影响其功能。
另外，蛋白质的结构与功能还受到转录因子和信号通路的调控。
转录因子可以调控蛋白质的合成和折叠过程，从而影响其结构和功能。
蛋白质结构和功能关系
蛋白质结构和功能关系蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它在维持生命活动的过程中发挥着关键的作用。
蛋白质的结构与其功能密切相关，它们的相互作用决定了蛋白质的功能。
在本文中，我将详细介绍蛋白质的结构和功能之间的关系。
蛋白质结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质中氨基酸的线性排列方式，它由肽键连接在一起形成蛋白质的主链。
二级结构指的是蛋白质中氨基酸之间的氢键相互作用，形成α-螺旋和β-折叠等形状。
三级结构是蛋白质中二级结构的折叠和弯曲，由非共价键（如电磁作用力和疏水作用力）驱动。
四级结构是蛋白质中多个多肽链的组装方式，形成功能完整的蛋白质复合物。
蛋白质的结构决定了其功能。
首先，一级结构决定了蛋白质的氨基酸组成。
不同的氨基酸序列会导致蛋白质具有不同的功能。
例如，一些蛋白质是结构蛋白，它们在细胞中起到支持和维持细胞结构的作用；而酶是一类能够催化生化反应的蛋白质。
其次，二级结构决定了蛋白质的三维结构。
α-螺旋和β-折叠具有稳定的几何结构，能够提供蛋白质的结构和稳定性。
一些二级结构可以使蛋白质在特定条件下结合到其他生物分子上。
例如，螺旋柄可以通过静电作用和氢键与DNA结合，并实现基因的复制。
此外，蛋白质的三级结构还决定了蛋白质的功能。
三级结构中的特定区域（称为活性位点）可以与其他分子相互作用，从而发挥生物学功能。
例如，酶通过三级结构中的活性位点与底物结合，并促进底物分子的反应。
最后，四级结构影响蛋白质的功能。
蛋白质复合物是多个蛋白质互相作用形成的，它们能够协调合作，实现复杂的生物学功能。
例如，嗜铁红素蛋白是由四个亚单位组成的结构蛋白，通过其四级结构确保了铁与氧气的稳定绑定。
此外，蛋白质的结构和功能之间还有一些其他关系需要考虑。
例如，蛋白质的活性还受到环境条件的影响。
温度、pH值和盐浓度等环境因素对蛋白质的结构和功能具有重要影响。
高温、酸碱条件的改变或盐浓度的变化可能会破坏蛋白质的结构，从而失去其生物学功能。
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系
答：蛋白质的结构与功能的关系是：
1.蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质的特定构象和结构决定了其特定的生物学功能。
例如，蛋白质的催化作用、运输作用、免疫作用等，都是由其特定的结构决定的。
2.蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。
一级结构相
似的蛋白质具有相似的功能。
3.蛋白质的进化。
类似物指具有相同的功能，但起源于不同的祖先基因的蛋白质，是
基因趋同进化的产物。
同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称为序列同源。
举例说明蛋白质结构与功能的关系
举例说明蛋白质结构与功能的关系举例说明蛋白质结构和功能的关系答：1.蛋白质的一级结构与功能的关系蛋白质的一级机构指：肽链中氨基酸残基（包括二硫键的位置）的排列顺序。
一级结构是蛋白质空间机构的基础，包含分子所有的信息，且决定蛋白质高级结构与功能。
1.1.一级结构的变异与分子病蛋白质一级结构是空间结构的基础，与蛋白质的功能密切相关，一级机构的改变，往往引起蛋白质功能的改变。
例如：镰刀形细胞贫血病镰刀形细胞贫血病的血红蛋白（HbS）与正常人的血红蛋白（HbA）相比，发现，两种血红蛋白的差异仅仅来源于一个肽段的位置发生了变化，这个差异肽段是位于β链N端的一个八肽。
在这个八肽中，β链N端第6位氨基酸发生了置换，HbA中的带电荷的谷氨酸残基在HbS中被置换成了非极性缬氨酸残基，即蛋白质的一级机构发生了变化。
1.2.序列的同源性不同生物中执行相同或相似功能的蛋白质称为同源蛋白质，同源蛋白质的一级机构具有相似性，称为序列的同源性。
最为典型的例子，例如：细胞色素C（Cyt c）Cyt c是古老的蛋白质，是线粒体电子传递链中的组分，存在于从细菌到人的所有需氧生物中。
通过比较Cyt c的序列可以反映不同种属生物的进化关系。
亲缘越近的物种，Cyt c中氨基酸残基的差异越小。
如人与黑猩猩的Cyt c完全一致，人与绵羊的Cyt c有10个残基不同，与植物之间相差更多。
蛋白质的进化反映了生物的进化。
2.蛋白质空间结构与功能的关系天然状态下，蛋白质的多肽链紧密折叠形成蛋白质特定的空间结构，称为蛋白质的天然构象或三维构象。
三维构象与蛋白质的功能密切相关。
2.1.一级结构与高级结构的关系：一级结构决定高级机构，当特定构象存在时，蛋白质表现出生物功能；当特定构象被破坏时，即使一级构象没有发生改变，蛋白质的生物学活性丧失。
例如：牛胰核糖核苷酸酶A（RNase A）的变性与复性当RNase A处于天然构象是，具有催化活性；当RNase A处于去折叠状态时，二硫键被还原不具有催化活性；当RNase A恢复天然构象时，二硫键重新形成，活性恢复。
蛋白质结构与功能关系
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§ 蛋白质结构与功能的关系 § 蛋白质的理化性质 § 蛋白质的分离、纯化与测定
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2
一、1.蛋4白蛋质白一级质结构结与构功能与的功关系能的关系
⒈一级结构是空间构象的基础
RNase是由124氨基酸残基组成的单肽链，分子中 8 个
蛋白质产生变性。
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2）.生物碱试剂沉淀法（条件：pH稍小于pI）
➢生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性 物质。能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂。生物碱试剂 一般为弱酸性物质，如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等。
➢生物碱试剂沉淀蛋白质的机理：在酸性条件下，蛋白质带 正电，可以与生物碱试剂的酸根离子结合而产生沉淀。
• ② 超滤法：是利用一种特制的半透膜，在外加强大压 力作用下，迫使溶液中小分子透过而大分子则被阻留 在滤膜之上而使之纯化。
• 如：用(NH2)2SO4分级后的，需除去(NH4)2SO4应采 用上述两种方法之一即可。
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3、蛋白质的沉淀作用
使蛋白质从溶液中析出的现象称为沉淀，方法有：
的方法改变分子中二硫键的配对方式，酶完全丧失活性。这
个实验表明，蛋白质的一级结构决定它的空间结构，而特定
的空间结构是蛋白质具有生物活性的保证。如下图：
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2. 蛋白质一级结构决定其高级结构，因此最终决 定了蛋白质的功能。
84个氨基酸的胰岛素原（proinsulin），胰岛素原 也没活性，在包装分泌时，A、B链之间的33个氨基 酸残基被切除，才形成具有活性的胰岛素。如图所示:
蛋白质结构与功能的关系
蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构、四级结构。
一级结构是蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非侧链基团之间的氢键决定的。
常见的二级结构有α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起和无规卷曲。
α螺旋中肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展，它可能是极性的、疏水的或两亲的。
β折叠是肽链的一种相当伸展的结构，有平行和反平行两种。
如果β股交替出现极性残基和非极性残基，那么就可以形成两亲的β折叠。
β转角指伸展的肽链形成180°的U形回折结构而改变了肽链的方向。
β凸起是由于β折叠股中额外插入一个氨基酸残基而形成的，它也能改变多肽链的走向。
无规卷曲是在蛋白质分子中的一些极不规则的二级结构的总称。
无规卷曲无固定走向，有时以环的形式存在，但不是任意变动的。
从结构的稳定性上看，右手α螺旋＞β折叠＞ U型回折＞无规卷曲，但在功能上，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α右手螺旋和β折叠一般只起支持作用。
蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
三级结构通常由模体和结构域组成。
稳定三级结构的化学键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力、金属配位键和二硫键。
模体可用在一级结构上，特指具有特殊生化功能的序列模体，也可被用于功能模体或结构模体，相当于超二级结构。
结构模体是结构域的组分，基本形式有αα、βαβ和βββ等。
常见的模体包括：左手超螺旋、右手超螺旋、卷曲螺旋、螺旋束、α螺旋-环-α螺旋、Rossmann卷曲和希腊钥匙模体。
结构域是在一个蛋白质分子内的相对独立的球状结构和/或功能模块，由若干个结构模体组成的相对独立的球形结构单位，它们通常是独自折叠形成的，与蛋白质的功能直接相关。
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结一 构、 与肌 功红 能蛋
白 的
(一) 肌红 蛋白的三 级结构
(二) 辅基血红素
(三) O2 与肌红
蛋白的
结合
(四) O2的结 合改变肌红 蛋白的构象
(五) 肌红蛋白结合氧的定量分析(氧结合曲线)
MbO2↔Mb+O2
K = {[Mb][O2] }/ [MbO2] (1)
4.免疫组织和器官
骨髓和胸腺是B细胞和T细胞发育成熟的器官, 称作中枢淋巴器官。
免疫细胞经血管和淋巴管网络在全身循环,并 可在淋巴结和脾脏聚集,淋巴结和脾脏称作外周 淋巴器官。
上皮细胞下常有淋巴细胞聚集,因无包膜,称作 淋巴组织。
(二) 免疫系统能识别自我和非我
存在于几乎 所有细胞的 表面，展示 细胞内蛋白 质分解产生 的肽段,介 导其与相应 的Tc细胞结 合 。能识 别自身蛋白 质分解产生 的肽段的Tc 细胞在发育 过程中被清 除。
3.特异性免疫
病原体及其分解产物刺激特定的免疫细胞增 殖，清除特定的病原体。
通过分泌可溶性抗体清除特定抗原的途径称体 液免疫。
通过免疫细胞与受感染细胞结合而清除受感染 细胞的途径称细胞免疫。
(2) 体液免疫
由骨髓的多能造血干细胞发育而成的B细胞种类极多，每种B 细胞含有一种多个特定的受体(BCR,实际是膜结合的抗体)。
每条染色体有2个拷贝，只要有1个拷贝正 常，就不会有严重症状。4个拷贝均丢失会在出 生前后死亡。
四、免疫系统和免疫球蛋白
(一)免疫系统
1.免疫学的含义 免疫是指机体识别并清除从外环境中入侵的
病原体及其毒素,和内环境中因基因突变产生的 异常细胞,保持内环境稳定的功能。
免疫学是研究免疫系统结构,免疫的机制,及 利用免疫的方法预防和治疗疾病的学科。
抗原与BCR结合后，通过细胞内信号转导系统启动细胞的快 速分裂，使细胞大量增殖。
增殖后的细胞大部分用来产生可溶性抗体，称作浆细胞，一 小部分用来产生膜结合抗体，并长期生存，称记忆细胞。
同种抗原再次入侵时，记忆细胞可快速启动免疫系统，疫苗 就是根据这一原理设计的。
抗体可结合抗原，并使其失活，称中和作用。 抗原-抗体复合物可以与吞噬细胞的Fc受体结合，促进吞噬作 用，称调理作用。 抗原-抗体复合物可以与补体结合，补体使病原体穿孔崩裂， 还可促进抗原-抗体复合物与吞噬细胞结合。
(3) 细胞免疫
由骨髓迁移到胸腺发育而成的T细胞种类极多,每种T细胞含 有一种多个特定的T细胞受体(TCR)。
T细胞按功能主要分为两个亚群: Tc细胞(细胞毒性T细胞)的受体与抗原肽-MHCI（主要组织 相容性复合体I）复合物结合后,细胞被激活并大量增殖,增殖后 的细胞产生穿孔素和颗粒酶,使受感染的细胞裂解,还可以使 DNA内切酶激活,造成细胞凋亡。 TH细胞(辅助性T细胞)的受体与抗原肽- MHCII（主要组织 相容性复合体II）复合物结合后,细胞被激活并大量增殖, 产生 多种细胞因子。细胞因子与Tc细胞、 TH细胞、 B细胞和吞噬细 胞的特异性受体结合,促进其增殖。 TH细胞还可以促进一些抗原与B细胞结合,因此, TH细胞功能 障碍会引起严重的疾病,如HIV引起的艾滋病。
Y=[MbO2]/{[Mb]+[MbO2]} (2)
将（1）改写为： [MbO2] = {[Mb][O2] }/ K 并代入（2）得：
Y=[O2] / {[O2]+K}
Y=[O2] / {[O2]+K} =p(O2)/{p(O2)+K}
Y K= p(O2)− Y p(O2) = p(O2)(1−Y)
Y/ (1−Y)= p(O2)/ K
Log[Y/(1-Y)]=log p(O2) − logK
二、血红蛋白的结 构与功能
(一) 血红蛋白的结构
(二) 氧结合引起的血红蛋白构象变化
(三) 血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线)
(四) H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响
1. H+、CO2 促进O2的释放(Bohr效应)
物。 中性粒细胞：感染发生时，从血管移出，在感染部位吞噬病原体。
(3)自然杀伤细胞（NK细胞） 其细胞表面有两种受体 杀伤细胞活化受体（KAR）：识别病毒感染细胞和肿瘤细胞表面的糖基，
与其结合后生成穿孔素和水解酶使靶细胞死亡。同时产生干扰素-γ，肿瘤坏 死因子β等细胞因子，激活特异性免疫系统。
杀伤细胞抑制受体（KIR）：识别自身正常细胞表面由MHCI展示的，由自 身蛋白分解产生的肽段，抑制杀伤作用。
2.非特异性免疫
(1)上皮细胞及其附属成分 物理屏障：机械屏障；毛发的保护作用；分泌液的冲洗作用。 化学屏障：体液的抗菌作用。 微生物屏障：正常菌对病源菌的抑制作用。
(2)吞噬细胞的作用 识别病原体糖蛋白和糖脂的糖基，可吞噬多种病原体。 巨噬细胞：由血液中单核细胞移行到各组织发育而成，可吞噬或杀伤微生
存在于巨 噬细胞和B 细胞的表 面，展示 外来蛋白 质分解产 生的肽段。 介导其与 相应的TH 细胞结合。
(三) 在细胞 表面的分子 相互作用引 发免疫反应
(四) 免疫球蛋白的 结构和类别
1.免疫球蛋白的结构
免疫球蛋白G(IgG)是 一类最简单的免疫球蛋白。 IgG含有两条相同的重链 (heavy chain)和两条相 的轻链(light chain)。四 条链通过二硫键共价联接 成Y字形结构。每一免疫 球蛋白分子含有二个抗原 结合部位，它们位于Y形
2.BPG降Βιβλιοθήκη 血红 蛋白对氧的亲和 力γ链的143位为丝 氨酸，而β链的 143位为组氨酸
三、血红蛋白分子病
(一) 分子病是遗传的 (二)镰刀状细胞贫血病
(三)其他血红蛋白病 突变发生在关键部位会致病，突变发生在非关
键部位则不会致病。 (四)地中海贫血
1.β地中海贫血 每条染色体有1个拷贝，杂合子症状较轻，纯 合子会在童年夭折。 2.α地中海贫血
结构的二个顶点。
2.免疫球蛋白 的类别
按照重链的类型 分为:
重链 轻链 IgG γ κ或λ IgA α κ或λ IgM μ κ或λ IgD δ κ或λ IgE ε κ或λ
IgG是记忆B IgM
细胞引发的再次 免疫反应的主要 抗体，可以通过