第二章蛋白质34页PPT文档
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生物化学简明教程ppt 第二章蛋白质
3、蛋白质的变性
（1）、变性的概念
在变性因素作用下，天然蛋白质一级结构保
持不变，高级结构发生了异常的变化，由天然态
的折迭态变成了变性的伸展态，引起生物功能的
丧失，理化性质的改变的现象。
氨基酸的甲醛滴定
* 反应特点 A.为α - NH2的反应 B.在常温，中性条件，甲醛与α - NH2很快反应，生成羟甲基衍生物，释放氢离子。 * 应用：氨基酸定量分析—甲醛滴定法（间接滴定） A.直接滴定，终点pH过高（12），没有适当指示剂。 B.与甲醛反应，滴定终点在9左右，可用酚酞作指示剂。 C.释放一个氢离子，相当于一个氨基（摩尔比1：1） D.简单快速，一般用于测定蛋白质的水解速度。
第四节
定义
蛋白质的结构
举例：胰岛素的一级结构
（一）、蛋白质的一级结构
（二）、空间结构包含的内容
1、蛋白质的二级结构 （1）、定义
α-螺旋结构 （2）、包含内容 β-折叠结构 β-转角结构 （3）、超二级结构： αα、 βαβ、βββ、 β曲折 （4）、结构域
2、蛋白质的三级结构 举例：鲸肌红蛋白的三级结构
脂肪族氨基酸
含酰基的氨基酸： 含一氨基二羧基的 酸性氨基酸： 含二氨基一羧基的 碱性氨基酸： Phe、Tyr
杂环族氨基酸： Trp、His、Pro
三、氨基酸的理化性质
1、一般物理性质 2、化学性质
与亚硝酸的反应 （1） 氨基参加的反应 与甲醛的反应 与2，4-二硝基氟苯的反应 与异硫氰酸苯酯的反应
与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应
• Edman （苯异硫氰酸酯法）：由Edman于1950年首先 提出，为α- NH2的反应，用于N末端分析，又称 Edman降解法。此法的特点是能够不断重复循环，将 肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。
第二章蛋白质
一、食物蛋白质含量
二、食物蛋白质消化率 指在消化道内被吸收的蛋白质占摄入蛋白质的
百分数。
09.04.2021
17
（一）蛋白质（N）表观消化率 即不计内源粪氮的蛋白质消化率。
蛋白质（N）表观消化率（%）=（I-F）/I×100
（二）蛋白质（N）真消化率 考虑粪代谢时的消化率。
蛋白质（N）真消化率（%）=[I-（F-FK）]/I×100 I代表摄入氮，F代表粪氮，FK代表粪代谢氮
实验期内蛋白质摄入量（g）
对照功效比值
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• 生物价(BV)
生物价 反映食物蛋白质消化吸收后被机体利用的程度。
氮储留量
I-（F-Fk）-（U-Um）
BV= ———— ×100 = ——————————
氮吸收量
I-（F-Fk）
I、F、U分别为摄入氮、粪氮、尿氮
Fk为无氮饲料期粪代谢氮
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三、食物蛋白质的利用率 指食物蛋白质被消化吸收后在体内被利用的程度。
• 蛋白质功效比值(PER) 是指实验期内，动物平均每摄入1g蛋白质时所增加的
体重克数。
实验期内动物体重增加量（g）
实验功效比值
PER=--------------------------------------- 被测蛋白质PER= ——————×2.5
• 膳食中蛋白质的氨基酸模式与机体氨基酸需要相符 的程度。
• 个体总氮摄入量与总氮需要量的接近程度。 • 必需和非必需氨基酸之间的平衡。 • 能量摄入要与能量需要匹配。 3、氨基酸代谢的器官特异性 氨基酸代谢的主要部位
是小肠、肝、肌肉和肾。
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动物生物化学 第二章 蛋白质
肽链内形成氢键，氢键的取向 几乎与轴平行，第一个氨基酸 残基的酰胺基团的-CO基与第 四个氨基酸残基酰胺基团的NH基形成氢键（包含13个原 子）。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
生物化学 第二章 蛋白质化学 上
一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
•酸性：
•碱性：
•手性（旋光性）：
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构 1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein） 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB
第二章蛋白质工程蛋白质设计ppt课件
LOGO
篮球比赛是根据运动队在规定的比赛 时间里 得分多 少来决 定胜负 的，因 此，篮 球比赛 的计时 计分系 统是一 种得分 类型的 系统
三、蛋白质分子设计原则
❖1.活性设计： 是蛋白质分子设计的第一步，主要是考虑被研
究的蛋白质功能，涉及选择化学基团和化学 基团的空间取向。在这类设计中应采用天然 存在的氨基酸来提供所需的基团，尽管原则 上并不限制引入其他外来基团。同时还应该 考虑辅因子的使用。
篮球比赛是根据运动队在规定的比赛 时间里 得分多 少来决 定胜负 的，因 此，篮 球比赛 的计时 计分系 统是一 种得分 类型的 系统
第二章 蛋白质分子设计
❖第一节:蛋白质分子设计原理
❖第二节:基于蛋白质天然结构的分子 设计
❖第三节:全新蛋白质分子设计
LOGO
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三、蛋白质分子设计原则
❖4.疏水基团与亲水基团需合理分布 这种分布并不仅仅是简单地使暴露在外面的残 基具有亲水性，埋藏在内部的残基具有疏水 性而是还应安排少量的疏水残基在表面，少 量亲水残基在内部。在蛋白质分子设计过程 中要在原子水平上区分侧链的疏水部分与亲 水部分。
LOGO
篮球比赛是根据运动队在规定的比赛 时间里 得分多 少来决 定胜负 的，因 此，篮 球比赛 的计时 计分系 统是一 种得分 类型的 系统
三、蛋白质分子设计原则
❖ 3.框架设计： 是指对蛋白质分子的立体设计。天然蛋白质是框架 化的。也就是说，催化部位和底物结合部位要适当 地安装在大分子载体之中，给予各个基团以适当的 空间排布，才能具有催化活性功能。因此要设计的 蛋白质活性分子，也必须框架化。 但是对复杂的多肽链而言，需要预测三级结构，需 要大量的计算筛选所需的一级结构，其结果很难预 测。
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三、蛋白质分子设计原则
❖1.活性设计： 是蛋白质分子设计的第一步，主要是考虑被研
究的蛋白质功能，涉及选择化学基团和化学 基团的空间取向。在这类设计中应采用天然 存在的氨基酸来提供所需的基团，尽管原则 上并不限制引入其他外来基团。同时还应该 考虑辅因子的使用。
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第二章 蛋白质分子设计
❖第一节:蛋白质分子设计原理
❖第二节:基于蛋白质天然结构的分子 设计
❖第三节:全新蛋白质分子设计
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三、蛋白质分子设计原则
❖4.疏水基团与亲水基团需合理分布 这种分布并不仅仅是简单地使暴露在外面的残 基具有亲水性，埋藏在内部的残基具有疏水 性而是还应安排少量的疏水残基在表面，少 量亲水残基在内部。在蛋白质分子设计过程 中要在原子水平上区分侧链的疏水部分与亲 水部分。
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三、蛋白质分子设计原则
❖ 3.框架设计： 是指对蛋白质分子的立体设计。天然蛋白质是框架 化的。也就是说，催化部位和底物结合部位要适当 地安装在大分子载体之中，给予各个基团以适当的 空间排布，才能具有催化活性功能。因此要设计的 蛋白质活性分子，也必须框架化。 但是对复杂的多肽链而言，需要预测三级结构，需 要大量的计算筛选所需的一级结构，其结果很难预 测。
烹饪化学-第二章 蛋白质
2.非必需氨基酸 是指人体所需要，而自身又能合成的氨基酸。 常指丙氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、甘氨酸、脯氨酸、丝
氨酸、酪氨酸和胱氨酸等。这类氨基酸不一定必须由食物提供， 在人体内可由葡萄糖或必需氨基酸转化而得。
五、蛋白质的分类
1）按化学组成分类
1、简单蛋白质： 分子中只含有氨基酸组成的蛋白质。根据简单蛋白质
的溶解性又分成清蛋白、球蛋白、谷蛋白、组蛋白、精蛋 白、醇溶谷蛋白和硬蛋白等七类；
2、结合蛋白质： 由简单蛋白质和其他非蛋白物质结合而成的蛋白 质。
食物中的结合蛋白质一般根据非蛋白物质不同又分成核蛋 白、磷蛋白、脂蛋白、糖蛋白、色蛋白和金属蛋白等六种。
2）按蛋白质形状分类
1、球状蛋白：
球状或椭圆状，主要存在于动物性食品中，包括酪蛋白、 肌球蛋白、白蛋白、血清球蛋白，这类营养价值高易吸收。
（三）蛋白质的水解性
蛋白质变性后水解反应加快，水解生成的低肽和氨基酸增加 了食品的风味。同时肽和氨基酸与食物中其它成分反应，进一 步形成各种风味物质，这也是含蛋白质较多的原料，烹制后鲜 香且味浓郁的原因。所以蛋白质属于原料中的风味前体物质。
是由氨基酸组成的高分子化合物，分子中含有约22种 氨基酸，这些氨基酸以不同顺序排列，构成多种蛋白质。
四、蛋白质的组成 1）元素组成：
C H O N S、P等主要组成元素，特征元素：N 这些元素 按一定的结构组成 氨基酸，氨基酸是蛋白质的
组成单位。
由于糖类和脂肪不含氮，所以蛋白质是人体氮的唯一来源。
C H O N 6.25称为蛋白质系数 粗蛋白质％=N％×6.25
2、半完全蛋白质：
所含必需氨基酸的种类齐全、数量不足、比例不适当，如 小麦的麦胶蛋白。
3、不完全蛋白质：
第二章_蛋白质结构基础
半胱氨酸 Cys 组氨酸 His 酪氨酸 Tyr 色氨酸 Trp
极性氨基酸
二硫键的作用 1 稳定蛋白质的三维结构； 2 将不同的多肽链连接在一起； 3 分子内二硫键可稳定单肽链的 折 叠，使蛋白质不易被降解。
特点： 侧链都可以解离使残基带上正 或负电荷
天冬氨酸 Asp 谷氨酸 Glu 精氨酸 Arg 赖氨酸 Lys
HN
精氨酸 Arginine
碱性氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine
碱性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 OH
精氨酸 Arginine
赖氨酸 Lysine 组氨酸 Histidine
稳定α -螺旋的因素
α-螺旋具有极性：
N
所有氢键都沿螺旋轴指向同一方向
α -螺旋的特征
• • • • 肽平面的键长和键角一定； 肽键的原子排列呈反式构型； 相邻的肽平面构成两面角； α -螺旋的中心没有空腔
C
-helix不稳定的因素：
R基团带同种电荷： pH=7时，多聚Lys或多聚 Glu ； R基团较大时造成空间位阻， 如Ile； 多肽链中有 Pro 或 HO-Pro，α—helix 中 断，产生‘结节’kink 它改变多肽链的方向，并终止螺旋。
含酰胺氨基酸
O H2 N CH C CH2 CH2 C NH2 O OH
氨基酸的分类
疏水氨基酸
氨基酸
极性氨基酸
荷电氨基酸
特点： 1 残基的侧链一般没有化学反应性； 2 疏水作用，趋于彼此间或与其他 非极性原子相互作用
丙氨酸 Ala 缬氨酸 Val 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile
第二章 蛋白质组成及结构
2、蛋白质家族与超家族（protein
family and superfamily）
1、同源蛋白质（homologous protein ）
定义：结构和功能类似的蛋白质。包括来自同一
祖先，随趋异进化为结构类似和功能差异的蛋白
质（也包括在一定条件下，由不同祖先趋同进化
为结构和功能类似的蛋白质）。
产生变异原因：
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
3.羟基氨基酸与含硫氨基酸
丝氨酸（Ser, S） 半胱氨酸（Cys, C）
苏氨酸（Thr, T）
甲硫氨酸（Met, M）
Cys在蛋白质中属希有残基（2%）。
Serine Ser、 S
Threonine Thr T
●侧链带有羟基，可形成氢键, 也可通过水分子间接形成氢键 ●羟基化学性质活泼，具有重要的功能，如磷酸化，糖基化。 ●苏氨酸为必需AA，而丝
酶促催化丝氨酸而形成硒代半胱氨酸，再进酸，称非蛋白氨基酸。
它们多是基本氨基酸的衍生物（包括D-氨基酸、β、γ、δ-氨基酸），部 分是代谢物前体或中间物（如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间物，β-
丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动
插入外）的氨基酸相同，才可能属于同一家族，15%-25% 的残
基相同者属于准同源；
同源蛋白质拥有共同的三维结构和高度保守的氨基酸（如维持 胰岛素结构：24AA（多为非极性）,6Cys,3对二硫键）。
2、蛋白质家族与超家族
蛋白质家族（family)和超家族(superfamily)尚无明确定义， 有时可通用 。 蛋白质家族：一般将序列及结构域同源、进化上相关、且功能 相同的蛋白质归为同一家族。常常是基因家族的同义词。
生物化学第二章 蛋白质
第二章
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
第二章蛋白质化学蛋白质的结构(共67张PPT)
肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
3、肽的命名及结构
• 1、根据所含AA数目：二肽、三肽、四肽等 • 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。 • 3、肽结构：自然界中存在的肽有开链式结构和
环状结构。环状结构中没有游离的氨基末端和 游离的羧基末端，微生物中常见，如，短杆菌 肽S 。
4、多肽链的表达式
〔1〕组成蛋白质的多肽链数目； 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。
2、亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持其结构稳定 ．
〔2〕多肽链的氨基酸顺序； 3、蛋白质分子中亚基可相同，也可不相同。
常用的有巯基乙醇(mercaptoethanol) 、巯基乙酸(mercaptoacetic acid) 、二硫苏糖醇(dithiothreitol, DTT)等。 硼氢化锂〔LiBH4〕
2H2O
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
(三)蛋白质一级结构的测定
要求
• 样品必须是均一的。纯度在>97%以上 • 知道蛋白质的相对分子质量
• (1)组成蛋白质的多肽链数目 (2)多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序; (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白 质高级结构及其生物功能的根底。
化学裂解法
溴化氰法〔CNBr〕:特异性水解对Met羧基形成的 肽键 羟胺法:羟胺专一裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下 裂解Asn-Pro肽键。
酶水解法〔专一性高，水解产率高〕
胰蛋白酶: 胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕: 胃蛋白酶:
第二章 蛋白质(new)
即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg，
占人体干重的54%。
一、体内蛋白质功能 1．组织 构成成分 2．构成各种 重要生理物质
机体组织*
约16.7 kJ (4.0 kcal)/g
3．供能
酶 抗体 激素等
蛋白质 正常人体内Pro 约为16-19%
动态平衡
一切生命的物质基础
分解
合成
每天约3%的 Pro被更新
5、增强免疫力 机体体液免疫主要由抗体和补体完成，构成白 蛋白和抗体补体需有充足的蛋白质。吞噬细胞的 作用与摄入蛋织。长期缺乏蛋白 质，这些组织显著萎缩，失去制造白细胞和抗体 的能力，吞噬细胞在质和量上都不能维持常态， 使机体抗病力下降，易感染疾病。
四、食物蛋白质的营养评价 通常将营养价值较高的蛋白质称为完全蛋白 质或优质蛋白质，如蛋、乳、鱼、肉和大豆等。 而将营养价值较低的蛋白质称为不完全蛋白质， 如一般植物性食品及由结缔组织而来的白明胶。
2、蛋白质的消化率 是指一种食物蛋白质可被消化酶分解的程度。 蛋白质消化率愈高，则被机体吸收利用的可能性 越大，营养价值也越高。食物中蛋白质的消化率 可由人体或动物实验测得，以蛋白质中能被消化 吸收的氮的数量与该种蛋白质含氮总量的比值来 表示。
免疫球蛋白是机体受抗原（如病原体）刺激 后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生 成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危 害，使病原体失去致病作用。
如果反复注射丙种球蛋白，因其本身可作为 抗原，刺激人体产生一种对抗丙种球蛋白的抗体 ，即抗抗体，一旦再注射丙种球蛋白，就会被抗 抗中和，不能发挥其抗病作用。
CH2
蛋白质
一、食物中的蛋白质种类
1.按组成成分分
1）单纯蛋白质（simple protein）：除氨基酸构成 的多肽蛋白外，没有任何的非蛋白质成分的蛋白 质。如清蛋白、白蛋白、组蛋白、鱼精蛋白等。 2）结合蛋白质（conjugated protein）：单纯蛋白 质与非蛋白质成分（碳水化合物、油脂、核酸、 金属离子等）结合而成的蛋白质。如糖蛋白、脂 蛋白、核蛋白和色蛋白等。
第二章 蛋白质
第二节 肽
一、肽、肽链和肽键
氨基酸与氨基酸之间通过α -氨基和α -羧基形成酰胺键共价地 结合在一起,这样形成的产物叫做肽（Peptide）。
在蛋白质化学中，这种酰胺键称为肽键（Peptide bond）。
由氨基酸借肽键所形成的一条线性的链状分子就叫做肽链 (peptide chain) 。在肽链结构中,每个的氨基酸不再是完整的， 因此叫做氨基酸残基（residue）。
第二章 蛋白质
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节
氨基酸 肽 蛋白质的分离与鉴定 蛋白质的结构 蛋白质的变性与复性
蛋白质概述
蛋白质-英文为“Protein”——第一重要
生老病死，万物轮回(蛋白质层次)
生（诞生、生长）：在蛋白质（酶）控 制（催化）下的老细胞计划性凋亡和新细胞的 再生（细胞新陈代谢）、活细胞物质的代谢。 老？ 蛋白质功能的普遍衰退(?)。
提问：什么是α-氨基酸？
----C-C-C-C(NH2)-COOH
----C-C-C (NH2)- C - COOH
α-氨基酸
β-氨基酸
----C-C (NH2)- C - C - COOH γ-氨基酸
（二）氨基酸侧链的性质与分类
常见的蛋白质氨基酸有20种
20种都是-氨基酸 除甘氨酸(Gly)外， -C都是不对称碳原子，且 都为L-构型 脯氨酸(Pro)不含游离的氨基，为亚氨基酸 半胱氨酸(Cys)和蛋氨酸(Met)含有S元素
五、 氨基酸的化学性质
1、与茚三酮的反应
弱酸 加热 茚三酮
<氨基与羧基共同参加的反应>
脱羧，脱氨
还原茚三酮
脯氨酸与茚三酮反应生成亮黄色化合物 天冬酰胺--棕色
第二章蛋白质的结构与功能
当p(O2)低时，Y (O2)随p(O2)增加变 化很小，但当p(O2)达到某一阈值并结 合了第一个O2分子后，Y值迅速增加。
50
毛细血管的p(O2)约 为30 torr，肌红蛋白
Mb很快被饱和，代
谢活跃的细胞线粒体
80
p(O2)约1 torr（此 氧压下Mb约为25%
饱和），当肌肉收缩
引起线粒体氧压下降
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蛋白质空间结构稳定的因素
主要是一些弱的相互作用或称非共价键， 包括静电相互作用（主要是盐键和范德 华力）、氢键、疏水作用。 共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方 面也起着重要作用。
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蛋白质的变性与复性
天然蛋白质分子受到某些物理因素（如热、紫 外线照射、高压和表面张力等）或化学因素 （如有机溶剂、脲素、盐酸胍、酸、碱等）的 影响时，生物活性丧失，一些侧链基团暴露溶 解度降低，粘度增加，旋光和紫外吸收变化以 及其它的物理化学常数发生改变，这种过程称 为蛋白质变性。其实质为蛋白质分子中的次级 键被破坏，天然构象解体。变性不涉及共价键 的破裂，一级结构保持完好。
16
纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可 溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹 性蛋白等； 后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包 括微管(microtubule)、肌动蛋白细丝 (actin filament)或鞭毛( flagella)，它 们是球状蛋白质的长向聚集体。
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3、球状蛋白质与三级结构
氧通过血红蛋白从肺部转运到组织毛细 血管，然后从毛细血管扩散到组织中并 被肌红蛋白结合，肌红蛋白刺激O2迅速 扩散，氧化过程产生的CO2通过该转运 系统从肺部排出。
34
肌红蛋白和血红蛋白的结构
肌红蛋白的分子十分致密结实，含亲水 侧链的氨基酸残基几乎全分布于分子外 表面，而含疏水侧链的氨基酸残基几乎 都被埋在分子内部。 肌红蛋白由一条含153个氨基酸残基的多 肽链和一个辅基血红素构成。肌红蛋白 分子中多肽主链由长短不等的8段α螺旋 组成。分子中80%的残基处于α螺旋区 内。8段螺旋分别命名为A、B、C、D、 E、F、G、H。
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毛细血管的p(O2)约 为30 torr，肌红蛋白
Mb很快被饱和，代
谢活跃的细胞线粒体
80
p(O2)约1 torr（此 氧压下Mb约为25%
饱和），当肌肉收缩
引起线粒体氧压下降
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蛋白质空间结构稳定的因素
主要是一些弱的相互作用或称非共价键， 包括静电相互作用（主要是盐键和范德 华力）、氢键、疏水作用。 共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方 面也起着重要作用。
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蛋白质的变性与复性
天然蛋白质分子受到某些物理因素（如热、紫 外线照射、高压和表面张力等）或化学因素 （如有机溶剂、脲素、盐酸胍、酸、碱等）的 影响时，生物活性丧失，一些侧链基团暴露溶 解度降低，粘度增加，旋光和紫外吸收变化以 及其它的物理化学常数发生改变，这种过程称 为蛋白质变性。其实质为蛋白质分子中的次级 键被破坏，天然构象解体。变性不涉及共价键 的破裂，一级结构保持完好。
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纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可 溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹 性蛋白等； 后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包 括微管(microtubule)、肌动蛋白细丝 (actin filament)或鞭毛( flagella)，它 们是球状蛋白质的长向聚集体。
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3、球状蛋白质与三级结构
氧通过血红蛋白从肺部转运到组织毛细 血管，然后从毛细血管扩散到组织中并 被肌红蛋白结合，肌红蛋白刺激O2迅速 扩散，氧化过程产生的CO2通过该转运 系统从肺部排出。
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肌红蛋白和血红蛋白的结构
肌红蛋白的分子十分致密结实，含亲水 侧链的氨基酸残基几乎全分布于分子外 表面，而含疏水侧链的氨基酸残基几乎 都被埋在分子内部。 肌红蛋白由一条含153个氨基酸残基的多 肽链和一个辅基血红素构成。肌红蛋白 分子中多肽主链由长短不等的8段α螺旋 组成。分子中80%的残基处于α螺旋区 内。8段螺旋分别命名为A、B、C、D、 E、F、G、H。
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第七节 蛋白质需要量及膳食参考摄入量
一、蛋白质需要量
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第四节 蛋白质的消化吸收及代谢
一、蛋白质的消化
• 胃内消化 • 小肠内消化
二、蛋白质的吸收
• 氨基酸和寡肽的吸收 • 整蛋白的吸收
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三、蛋白质的代谢
（一）蛋白质的分解与合成 • 蛋白质的分解 进食正常膳食的正常人每
日从尿中排出的氮约12克。 • 蛋白质的合成 第一步为转录，第二步为
翻译。
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（三）氨基酸的分解代谢 最主要反应是脱氨基作用。以联合
脱氨基最为重要。 1、个别氨基酸代谢 • 脱氨基作用 • 一碳单位的代谢 • 含硫氨基酸的代谢 • 芳香氨基酸的代谢 • 支链氨基酸的代谢
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2、氨基酸代谢的调节 氨基酸的分解代谢主要受下列 四种因素的影响。
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第六节 蛋白质的互补作用
• 两种或两种以上食物蛋白质混合食用，其中所含有的 必需氨基酸取长补短，相互补充，达到较好的比例， 从而提高蛋白质利用率的作用，称为蛋白质互补作用。
• 在调配膳食时，应遵循三个原则：①食物的生物学种 属愈远愈好。②搭配的种类愈多愈好；③食用时间愈 近愈好。
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三、食物蛋白质的利用率 指食物蛋白质被消化吸收后在体内被利用的程度。
• 蛋白质功效比值(PER) 是指实验期内，动物平均每摄入1g蛋白质时所增加的
体重克数。
实验期内动物体重增加量（g）
实验功效比值
PER=--------------------------------------- 被测蛋白质PER= ——————×2.5
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第二节 蛋白质的生理功能
一、构成和修复组织 • 是构成机体组织、器官的重要成分。 二、调节生理功能
• 是构成多种重要生理活性物质的成分。
三、供给能量
27.03.2的分类和命名
• 脂肪族氨基酸 • 芳香族氨基酸 • 杂环氨基酸
二、必需氨基酸
• 在体内不能合成或合成速度不够快，必须由食物 供给的氨基酸称为必需氨基酸，能在体内合成的 则称为非必需氨基酸。已知人体的必需氨基酸有 9种。
实验期内蛋白质摄入量（g）
对照功效比值
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• 生物价(BV)
生物价 反映食物蛋白质消化吸收后被机体利用的程度。
氮储留量
I-（F-Fk）-（U-Um）
BV= ———— ×100 = ——————————
氮吸收量
I-（F-Fk）
I、F、U分别为摄入氮、粪氮、尿氮
Fk为无氮饲料期粪代谢氮
6.25g蛋白质。
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二、蛋白质的分类
（一）按化学组成分类
• 单纯蛋白质 分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、 醇溶谷蛋白、鱼精蛋白、组蛋白和硬蛋白等7 类。
• 结合蛋白质 分为：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、 磷蛋白和色蛋白等5类。
（二）按蛋白质形状分类
• 分为纤维蛋白和球状蛋白。
Um为无氮饲料期尿内源氮
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四、氨基酸分(AAS)
被测食物蛋白质每克氮或蛋白氨基酸含量（mg） AAS=——————————————————————×100
参考蛋白质每克氮或蛋白质氨基酸含量（mg）
被测食物蛋白质的第一限制氨基酸与参考蛋白质中同种
必需氨基酸的比值乘以100，即为该种蛋白质的氨基酸分。
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（二）限制氨基酸
• 食物蛋白质的氨基酸模式与人体蛋白质 氨基酸模式接近的，被称为优质蛋白质。
• 食物蛋白质中一种或几种必需氨基酸含 量相对较低，这些含量相对较低的氨基 酸称为限制氨基酸。
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五、肽键与肽链
• 肽键是由氨基酸的а-羧基与相邻氨基酸的 а-氨基脱水缩合而成。由两个以上氨基酸 以肽键相连接成的化合物称肽。
一、食物蛋白质含量
二、食物蛋白质消化率 指在消化道内被吸收的蛋白质占摄入蛋白质的
百分数。
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（一）蛋白质（N）表观消化率 即不计内源粪氮的蛋白质消化率。
蛋白质（N）表观消化率（%）=（I-F）/I×100
（二）蛋白质（N）真消化率 考虑粪代谢时的消化率。
蛋白质（N）真消化率（%）=[I-（F-FK）]/I×100 I代表摄入氮，F代表粪氮，FK代表粪代谢氮
• 膳食中蛋白质的氨基酸模式与机体氨基酸需要相符 的程度。
• 个体总氮摄入量与总氮需要量的接近程度。 • 必需和非必需氨基酸之间的平衡。 • 能量摄入要与能量需要匹配。 3、氨基酸代谢的器官特异性 氨基酸代谢的主要部位
是小肠、肝、肌肉和肾。
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第五节 食物蛋白质的营养评价
评价食物蛋白质营养价值主要从“量”和“质” 两个 方面。
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（三）按蛋白质的营养价值分类
• 完全蛋白 所含必需氨基酸种类齐全、数量充足、 比例适当，不但能维持成人的健康，并能促进儿 童生长发育。
• 半完全蛋白 所含必需氨基酸种类齐全，但有的氨 基酸数量不足，比例不适当，可以维持生命，但 不能促进生长发育。
• 不完全蛋白 所含必需氨基酸种类不全，既不能维 持生命，也不能促进生长发育。
第一节 蛋白质的组成和分类
一、蛋白质的组成
• 蛋白质是自然界中一大类有机物质，其元素组成
为 ： 碳 （ 50%~55% ） 、 氢 （ 6.7%~7.3% ） 、 氧 （ 19%~24% ） 、 氮 （ 13%~19% ） 及 硫 （0%~4%）。
• 蛋白质是人体氮的惟一来源，大多数蛋白质的含 氮 量 相 当 接 近 ， 平 均 约 为 16% ， 每 克 氮 相 当 于
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三、条件必需氨基酸
• 在合成氨基酸中用其他氨基酸作为碳的 前体，并且只限于某些特定器官。
• 合成最高速度可能是有限的，并可能受 发育和病理生理因素所限制。
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四、氨基酸模式及限制氨基酸
（一）氨基酸模式
• 氨基酸模式是指某种蛋白质中各种必需氨基 酸的构成比例。