生化
生化名词解释
生物化学名词解释生物化学：生物化学是用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。
糖类化合物：多羟基醛或多羟基酮或其衍生物。
差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体。
旋光异构体：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。
αβ异头物：异头碳的羟基与最末的羟甲基是反式的异构体称α-异头物，具有相同取向的称β-异头物。
单糖：简单的多羟基醛或酮的化合物。
成脎反应：单糖的醛基或酮基与苯肼作用生成糖脎。
寡糖：由少数几个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。
多糖：由10个以上单糖单位构成的糖类物质。
血糖：是血液中的糖份，绝大多数为葡萄糖。
糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉。
脂质：脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物。
反式脂肪酸：不饱和的有机羧酸存在顺式和反式。
皂化值：完全皂化1g油脂所需KOH的毫克数。
碘值：100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数，表示油脂的不饱和程度。
抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。
兼性离子：同时带有正电荷和负电荷的离子。
等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。
层析：基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。
蒽酮反应：蒽酮可以与游离的已糖或多糖中的已糖基、戊糖基及已糖醛酸起反应，反应后溶液呈蓝绿色，在620nm处有最大吸收。
谷胱甘肽：由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
简单蛋白：仅由氨基酸组成。
结（缀）合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。
蛋白质一级结构：以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质二级结构：肽链主链骨架原子的相对空间位置。
蛋白质超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则地组合在一起，彼此相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。
结构域：二级、超二级结构基础上形成的介于超二级结构和三级结构之间的局部折叠区，是一个特定区域。
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第一部分：糖酵解（glycolysis，EMP）：是将葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应，是生物体内普遍存在的葡萄糖降解的途径。
该途径也称作Embden-Meyethof途径。
柠檬酸循环（citric acid cycle，tricarboxylic acid cycle，TCA cycle）：也叫三羧酸循环，又叫做TCA循环，是由于该循环的第一个产物是柠檬酸，它含有三个羧基，故此得名。
乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成六碳三羧酸即柠檬酸，经过一系列代谢反应，乙酰基被彻底氧化，草酰乙酸得以再生的过程称为三羧酸循环。
生物氧化（biological oxidation）：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O并释放出能量的过程称为生物氧化，其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程，所以又称为细胞氧化或细胞呼吸。
质子梯度（gradients of protons）：化学渗透学说认为，电子传递释放的自由能驱动H+从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H+电化学梯度即质子梯度。
这个梯度的电化学势驱动ATP合成。
Fe -S蛋白：(简写为Fe-S)是一种与电子传递有关的蛋白质，它与NADH Q还原酶的其它蛋白质组分结合成复合物形式存在。
它主要以(2Fe-2S) 或(4Fe-4S) 形式存在。
(2Fe-2S)含有两个活泼的无机硫和两个铁原子。
铁硫蛋白通过Fe3+ Fe2+ 变化起传递电子的作用。
细胞色素（cytochrome)：是一类含有血红素辅基的电子传递蛋白质的总称。
因为有红颜色，又广泛存在于生物细胞中，故称为细胞色素。
血红素的主要成份为铁卟啉。
根据吸收光谱分成a、b、c三类，呼吸链中含5种（b、c、c1、a和a3)。
Q循环：是指在线粒体内膜中电子传递链上QH2分别传递一个电子到细胞色素中，即共使2个细胞色素得到电子，从而被氧化。
电子传递链（eclctron transfer chain)：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜的载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2生成H2O。
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重组修复:通过复制后的同源DAN单链之间交换使双链中一条单链上对应损伤的空隙得以修复的方式.合成代谢：从生物体外吸取养料，通过一系列生化反应转变成自己的物质，此过程消耗能量。
又叫同化作用。
分解代谢：将体内原有组分经一系列生化反应分解成不能利用的物质而排出体外，此过程产生能量。
又叫异化作用.生物能学:研究发生在活细胞内的能量转换的定量关系以及支撑这些转换的化学过程的性质.糖酵解：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
糖异生作用：非糖物质（糖的异生作用的前体，如丙酮酸、乳酸、氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
发酵：葡萄糖在无氧条件下转变成酒精或乳酸的过程。
厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。
如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。
巴斯德效应：在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应。
即呼吸抑制发酵的作用。
底物/无效循环：一对催化两个途径的中间代谢物之间循环的方向相反、代谢上不可逆的反应。
有时该循环通过ATP的水解导致热能的释放。
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成A TP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量A TP。
生物氧化:糖、脂、蛋白质等有机物质在细胞中经过一系列的氧化分解，最终生成CO2和H2O等小分子物质并释放出化学能的总过程称为生物氧化。
柠檬酸循环：发生在线粒体基质内，经由一系列脱氢及脱羧反应将乙酰-CoA最终氧化成CO2 的单向循环途径。
回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。
乙醛酸循环：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA之后，在乙醛酸体(glyoxysome)内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环戊糖磷酸途径:6-磷酸-葡萄糖转变成CO2和5-磷酸核酮糖的过程,也称HMS.高能化合物:指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP),磷酸肌酸,称为高能化合物生物氧化：有机分子在体内氧化分解成CO2和H2O并释放出能量的过程。
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名词解释1. 肽键：是指一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生脱水缩合反应时,羧基和氨基形成的酰胺键。
2. 结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域。
蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码3. 蛋白质的一级结构：是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。
它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。
4. －螺旋：蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
5. 蛋白质的变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
6. 等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH为等电点。
7. 核酸：具有非常重要的功能的生物大分子，主要是贮存和传递遗传信息。
包括核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA)两类。
8．疏水作用：指水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子内部的现象。
9．基因：是遗传的物质基础，是DNA分子上具有遗传信息的特定核苷酸序列的总称，是具有遗传效应的DNA分子片段，是控制性状的基本遗传单位。
10．基因组：指包含在该生物的DNA中的全部遗传信息,又称基因体。
基因组包括基因和非编码DNA。
11．DNA的变性：是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。
12．DNA复性：指变性DNA在适当条件下，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象。
13．辅酶和辅基：辅酶与酶蛋白结合疏松，可以用透析方法除去；辅基与酶蛋白结合紧密，不能通过透析将其除去。
14．变构调节：指小分子化合物与酶蛋白分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构像变化、从而改变酶的活性。
15．共价调节：是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰,使其处于活性和非活性的互变状态,从而调节酶活性。
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一．名词解释：1．蛋白质变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性2．核苷酸；一类由嘌呤碱或嘧啶碱基、核糖或脱氧核糖以及磷酸三种物质组成的化合物。
3.糖的无氧氧化；葡萄糖或者糖原在无氧条件下，分解为乳酸的过程。
3．酶的竞争性抑制作用；竞争性抑制剂的结构与底物相似，可与底物分子竞争性的与霉的活性中心竞争性结合，从而阻止霉与底物的结合形成产物，这种抑制作用就叫霉的竞争性抑制作用4．呼吸链；物质代谢过程中脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧气结合生成水，同时释放能量，此过程在线粒体内进行，与细胞呼吸有关，所以叫呼吸连5．酮体；脂肪酸在肝中的B氧化生成的乙酰辅酶A，大部分缩合成乙酰乙酸，B-羌丁酸和丙酮，这三种物质为酮体6．糖异升作用；由非糖物质（乳酸、生糖氨基酸、丙酮酸、甘油）转化为葡萄糖或者糖原的过程。
7．糖有氧氧化；葡萄糖或者糖原在有氧的氧化作用下，生成二氧化碳和水，并释放大量能量的过程。
8．血浆脂蛋白；指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。
血浆脂蛋白可以把脂类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官。
9．制复；发生在DNA与RNA合成过程中，以一条链为母链逐步合成子代的过程中10．转录；发生在DNA合成RNA过程中，是基因表达的第一步。
11．翻译；转录形成的rna，以其为合成蛋白质的模板的过程是翻译12．核糖体循环；指在细胞内构成核糖体的大小两种亚单位（沉淀系数为50S或60S的大亚单位和30S或40S的小亚单位）与蛋白活体合成开始会合（70S或80S粒子形成），合成后又分离的这一反复循环而言（参见核糖体）。
13．胆色素生物转化作用；1.肝细胞对胆红素的摄取；胆红素-清蛋白复合体随血液运输到肝时胆红素与清蛋白分离，在肝细胞的肝窦侧细胞膜处被摄取入细胞内。
2.肝细胞对胆红素的转化。
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Phototroph：光能自养生物：这是植物和一些带有色素的自养细菌如绿S细菌的类型，它们以无机的CO2为C源，以光能为能量来源，从而合成自身的有机物。
Chemotroph:化能自养生物：能氧化某种无机物并利用所产生的化学能还原二氧化碳和生成有机碳化物的一类微生物。
Metabolism:新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量交换以及生物体内物质和能量的转变过程叫做新陈代谢。
新陈代谢是生物体内全部有序化学变化的总称。
它包括物质代谢和能量代谢两个方面。
Catabolism:分解代谢：指机体将来自环境或细胞自己储存的有机营养物质分子（如糖类、脂类、蛋白质等），通过一步步反应降解成较小的、简单的终产物（如二氧化碳、乳酸、氨等）的过程，又称异化作用。
Anabolism: 合成代谢:又称同化作用或生物合成，是从小的前体或构件分子（如氨基酸和核苷酸）合成较大的分子（如蛋白质和核酸）的过程Coupled reaction: 耦合反应:体系若存在两个或两个以上反应，（a）、（b）、…，其中反应（a）单独存在时不能自动进行；若反应（a）至少有一个产物是反应（b）的反应物，并且（b）的存在使得反应（a）可以进行，这种现象叫做反应的耦合，所发生的反应即所谓的耦合反应。
Phosphoryl transfer potential: 磷酰转移势:Activated carrier:活化载体：Oxidation phosphorylation: 氧化磷酸化:是指在生物氧化中伴随着ATP生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
Ligation reaction: 连接反应Ligation : 在双螺旋DNA单链上，连接缺口处两个相邻碱基形成磷酸二脂键(也可用于连接RNA 平末端连接)。
Oxidation-reduction reaction: 氧化还原反应(oxidation-reduction reaction, 也作redox reaction)是在反应前后元素的化合价具有相应的升降变化的化学反应。
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第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。
5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。
6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。
11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。
14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
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生化名词解释（整理）1、增色效应：在DNA变性解链过程中，由于碱基之中的共轭双键被暴露出来，使DNA在260nm 处的吸光值增加，称为增色效应。
2、核酶：具有催化活性的RNA称为核酶。
其在rRNA转录后加工过程中起自身剪接的作用，催化部位具有特殊的锤头结构。
3、底物水平磷酸化：底物高能磷酸基团直接转移给ADP生成ATP，这种ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应称为底物水平磷酸化。
4、Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的，在这个范围内，紫外光吸收值达到最大值50%时的温度称为DNA的解链温度（Tm）。
一种DNA的Tm值的大小与其所含的碱基中的G+C比例相关，G+C比例越高，Tm值越高。
5、Klenow片段：利用特异的蛋白酶将DNA聚合酶Ⅰ水解为大、小两个片段，其中C端的大片段具有DNA聚合酶活性和5ˊ→3ˊ核酸外切酶活性，称为Klenow片段。
它是分子生物学研究中常用的工具酶。
6、顺式作用元件：指可影响自身基因表达活性的DNA序列。
按功能特性分为启动子、增强子及沉默子。
7、框移突变：基因编码区域插入或缺失碱基,DNA分子三联体密码的阅读方式改变,使转录翻译出的氨基酸排列顺序发生改变,称为框移突变。
8、酶的比活力：即酶纯度的量度，指单位重量的蛋白质中所具有酶的活力单位数，一般用IU/mg蛋白质来表示。
一般而言，酶的比活力越高，酶纯度越高。
9、SD序列：原核生物mRNA上起始密码子上游，普遍存在AGGA序列，因其发现者是Shin- Dalgarno而称为SD序列。
此序列能与核糖体小亚基上的16S rRNA近3ˊ端的UCCU序列互补结合，与翻译起始复合物的形成有关。
10、信号肽：即Signal Peptide，它是一段由3-60个氨基酸组成的短肽序列，常指新合成多肽链中用于指导蛋白质跨膜转移（定位）的N-末端的氨基酸序列（有时不一定在N端），至少含有一个带正电荷的氨基酸，中部有一高度疏水区以通过细胞膜。
生化名词解释
模体——是具有特殊功能的超二级结构，蛋白质变性——在某些理化因素的作用下，蛋白质中维系其空间结构的次级键（甚至二硫键）断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。
蛋白质的等电点——在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性蛋白质一级结构：氨基酸数目及排列顺序及共价连接二级：多肽链骨架中原子的局部空间排列不涉及氨基酸残基侧链的构象三级：具有二级结构的蛋白质的一条多肽链再进一步盘曲或折叠形成的具有一定规律的三维空间结构四级：各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用核小体——染色体的基本组成单位，由组蛋白和DNA所构成。
DNA变性——DNA受到某些理化因素，DNA双链互补碱基对之间的氢键和相邻碱基之间的堆积力受到破坏，DNA解开成单链，逐步形成无规则线团构象的过程。
增色效应——将DNA的稀盐溶液加热到80~100℃,时，双螺旋结构即发生解体，两条链分开，形成无规线团，理化性质改变→260nm区紫外吸光度值升高的现象，由双螺旋内侧的碱基发色基团因变性而暴露所引起。
复性——变性的DNA去除变性因素后在适当条件下，两条互补链可重新结合恢复天然的双螺旋结构。
退火——热变性的DNA经缓慢冷却后复性的过程。
Tm值——加热变性使DNA分子的双螺旋结构破坏一半时的温度称为DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示。
同工酶——指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。
是长期进化过程中基因分化的产物。
变构酶——亦称别构酶，其酶分子活性中心外的某一部位可以与体内一些代谢物可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性（变构调节）。
酶的活性中心——酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
酶原——指有些酶在细胞合成或初分泌时，或在其发挥催化功能前尚无活性的酶的前体。
酶原激活——指在一定条件下，无催化活性的酶原向有催化活性的酶的转变过程。
其实质是酶活性中心的形成或暴露的过程。
生化名词解释
新陈代谢：是生物体表现其生命活动的重要特征之一，是生物体活细胞中所有化学变化的总称。
这些化学变化形成一高度整合的化学反应网络，其功能是使生命有机体从生活的环境中摄取营养物质；将营养物质转变为构件分子；再从构件分子合成大分子营养物质；合成和分节执行生物体特殊功能的生物分子；同时提供机体进行生命活动所需的能量。
两用代谢途径：指细胞内某些具有双重功能的代谢途径，既可用于分解代谢，也可用于合成代谢，如三羧酸循环，这可使新陈代谢具有更大的灵活性。
高能化合物：一般水解的能释放出25KJ/mol或30KJ/mol以上的化合物。
能荷：细胞所处能量状态的指标。
能荷=（[ATP]+0.5[ADP]）/（[ADP]+[ATP]+[AMP]）电子传递链：代谢中间物脱氢生成的还原型辅酶NADH和FADH2上的电子。
经一系列按电子亲和力递增顺序排列的电子传递体传递。
最后可传递到激活的氧分子生成水。
这些电子传递体组成4种不同的复合体串联在一起，称电子传递体。
氧化磷酸化：通过相关计算可知质子泵出线粒体内膜的自由能的变化大约为-120KJ/mol，而1对电子从NADH传递到分子氧所释放的自由能的变化大约为-220KJ/mol，所以约有200KJ的能量暂时存储在质子梯度和电荷梯度中。
该能量就用于推动ADP和Pi酶促合成ATP和从酶上释放ATP。
这种磷酸化生成ATP的过程为氧化磷酸化，实质是能量的偶联过程，是需氧生物获得ATP的主要方式。
化学参透学说：①NADH或FADH2上的电子通过电子传递链到分子氧过程中产生的自由能可用于推动质子的移动，造成跨线粒体内膜的质子梯度（或PH梯度，内碱外酸）和电荷梯度（内负外正）。
②电子传递产生的能量可暂时存储和质子梯度和电荷梯度中，这两种梯度的能量驱使质子回流，形成质子移动力。
③通过相关计算可知质子泵出线粒体内膜的自由能的变化大约只需+20KJ/mol，而1对电子从NADH传递到分子氧所释放的自由能的变化大约为-220KJ/mol，所以约有200KJ的能量暂时存储在质子梯度和电荷梯度中。
生化知识点
绪论一、什么是生物化学？生命的化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。
二、生物化学研究的主要内容1. 生物分子的结构与功能2. 物质的代谢及其调节3. 基因信息传递及其调控第1章蛋白质的结构与功能一．蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成：主要元素：碳、氢、氧、氮其他元素：磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘，等等2. 蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16％。
3. 氨基酸的分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸4. 等电点在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5. 测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法6. 肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键化学本质是一个酰胺键。
7. 氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽8. 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基二、蛋白质的分子结构1. 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
（稳定力：肽键）蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础2. 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。
（稳定力：氢键）a-螺旋的结构特点多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm 稳定力：氢键氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧，并影响到a-螺旋的稳定性b-折叠的结构特点呈折纸状，即以每个肽单元的Ca为旋转点，依次折叠成锯齿状两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可以相同，也可相反稳定力：氢键氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方，并影响到折叠的稳定性β-转角一般由四个氨基酸残基组成，并使肽链局部形成一个1800的回折。
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1.肽平面：肽链主链的肽键C—N具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。
2.蛋白质二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如σ—螺旋、β—折叠、β—转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。
维系二级结构的力是氢键。
二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
3.蛋白质一级结构：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。
它排除了除氨基酸σ—碳原子的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。
4.蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化、这种过程称为蛋白质的变性作用，蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。
蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
5.DNA的二级结构：两条DNA单链通过碱基互补配对的原则，所形成的双螺旋结构称为DNA 的二级结构。
6.碱基配对规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C(或C…G)和A…T(或T…A)之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律(互补规律)。
7.Tm值：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解温度、变性温度或用Tm值表示。
8.分子杂交：当两条不同来源的DNA(或RNA)链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。
形成杂交分子的过程称为分子杂交。
9.酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。
生化名词解释
名词解释1、糖酵解：在机体缺氧的情况下，葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解2、底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化3、糖异生：由非糖物质（乳酸，甘油，生糖氨基酸）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生4、必需脂肪酸：某些多不饱和脂肪酸（如亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸）机体自身不能合成，必须从食物中摄取，是动物不可缺少的营养物质，称为必需脂肪酸。
5、脂肪动员：储存在支付脂肪细胞中脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油，供其他组织细胞氧化利用的过程6、酮体：脂肪酸在肝细胞中经有氧氧化分解而产生的中间产物，包括了乙酰乙酸，羟丁酸，丙酮，三者统称酮体7、生物氧化：营养物质在生物体内氧化生成水和二氧化碳并释放能量的过程称为生物8、电子传递链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原反应将代谢物脱下来的电子传递给氧生成水。
这一系列的酶和辅酶称为呼吸链或者电子传递链。
9、氧化磷酸化：代谢物脱下的2H，经电子传递链氧化为水时释放的能量用于ADP的磷酸化，生成ATP的过程，称为氧化磷酸化。
10、必需氨基酸;体内不能自身合成，必须由食物共给的氨基酸。
11、一碳单位某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
氨基酸联合脱氨作用：有两种脱氨作用的联合作用，使氨基酸的a-氨基脱下产生游离氨的过程。
12、嘌呤核苷酸的从头合成途径；利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位，以及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成飘零核苷酸，称为从头合成途径13、嘌呤核苷酸的补救合成途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程合成嘌呤核苷酸。
称为补救合成途径。
14、酶的化学修饰：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下可发生可逆的共价修饰，从而引起酶的活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。
生化所有知识点总结
生化所有知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一，它们是构成生命的重要组成部分，广泛参与生物体的生理生化过程。
蛋白质的标准结构由氨基酸线性排列组成，其氨基酸残基之间通过肽键相连。
蛋白质的功能包括酶、激素、抗体等。
2. 核酸核酸是生物体内最重要的化学物质之一，包括DNA和RNA。
DNA携带生物体的遗传信息，RNA在蛋白质合成中起着重要的作用。
3. 多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成，包括淀粉、糖原、纤维素等。
4. 生物膜生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜，它存在于细胞表面，构成细胞膜和细胞器膜，起着保护细胞、控制物质进出的作用。
二、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质的氨基酸序列，二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠，三级结构是由蛋白质的各个区域所形成的空间结构，四级结构是由多个蛋白质相互组合形成的功能性结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。
酶是生物体内的催化剂，参与生物体内的代谢过程；激素是生物体内的调节剂，参与生物体内的内分泌系统；抗体是生物体内的免疫物质，参与生物体内的免疫反应；结构蛋白主要构成生物体内各种组织和器官。
3. 核酸的结构DNA是由脱氧核糖核酸分子组成，是生物体内传递遗传信息的重要分子；RNA是由核糖核酸分子组成，是生物体内蛋白质合成的重要分子。
4. 核酸的功能DNA的功能是存储和传递遗传信息，参与生物体内的遗传过程；RNA的功能是带有遗传信息的DNA按照一定规律转录成RNA，再依据RNA的信息合成蛋白质。
5. 多糖的结构和功能多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的大分子，包括淀粉、糖原、纤维素等。
它们是生物体内的能量来源和结构组分。
6. 生物膜的结构和功能生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜，其构成了细胞膜和细胞器膜。
生物膜的功能包括保护细胞，控制物质进出，参与细胞信号传导等。
生化名词解释
生化名词解释1多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
2构型：原子或基团在空间的相对分布或排列。
涉及共价键的断裂。
3构象：当单键旋转时，取代基团可能形成不同的立体结构。
不涉及共价键的断裂。
4差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体5必需脂肪酸：人体不能合成，必需由膳食提供的对人体功能必不可少的多不饱和脂肪酸。
6自由基：分子/原子/基团中有未配对电子的一类物质。
7抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。
8等电点：当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点。
9均一蛋白质：对任一种给定的蛋白质，其所有分子在AA组成和顺序以及肽链的长度方面都应是相同的，即所谓均一的蛋白质。
10一级结构：肽链中的氨基酸排列顺序。
11二级结构：指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
12超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起，相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。
13结构域：存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辨认的三维实体。
14三级结构：已由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距较远的肽段间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
15四级结构：指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式。
15亚基：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质。
具有独立三级结构的肽链。
亚基有时也称单体。
15单体蛋白质：仅由一个亚基组成并因此无四级结构的蛋白质。
15原聚体、聚体：对称的寡聚蛋白质分子中的两个或多个不对称的相同结构。
16氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
16肽基、肽单位：肽链中的酰胺基（-CO-NH-）。
16：肽：氨基酸的线性聚合物，因此也常称肽链。
16：共价主链：由-N-Cα-C-序列重复排列而成的肽链骨干。
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在SDS－PAGE不连续电泳中，制胶缓冲液使用的是Tris－HCL缓冲系统，浓缩胶是pH6.7，分离胶pH8.9；而电泳缓冲液使用的Tris－甘氨酸缓冲系统。
在浓缩胶中，其pH环境呈弱酸性，因此甘氨酸解离很少，其在电场的作用下，泳动效率低；而CL离子却很高，两者之间形成导电性较低的区带，蛋白分子就介于二者之间泳动。
由于导电性与电场强度成反比，这一区带便形成了较高的电压梯度，压着蛋白质分子聚集到一起，浓缩为一狭窄的区带。
当样品进入分离胶后，由于胶中pH的增加，呈碱性，甘氨酸大量解离，泳动速率增加，直接紧随氯离子之后，同时由于分离胶孔径的缩小，在电场的作用下，蛋白分子根据其固有的带电性和分子大小进行分离。
所以，pH对整个反应体系的影响是至关重要的，实验中在排除其他因素之后仍不能很好解决问题的情况，应首要考虑该因素。
5.“ 微笑”（两边翘起中间凹下）形带原因？
主要是由于凝胶的中间部分凝固不均匀所致，多出现于较厚的凝胶中。
处理办法：待其充分凝固再作后续实验。
6. “皱眉”（两边向下中间鼓起）形带原因？
主要出现在蛋白质垂直电泳槽中，一般是两板之间的底部间隙气泡未排除干净。
处理办法：可在两板间加入适量缓冲液，以排除气泡。
7. 为什么带出现拖尾现象？主要是样品融解效果不佳或分离胶浓度过大引起的。
处理办法：加样前离心；选择适当的样品缓冲液，加适量样品促溶剂；电泳缓冲液时间过长，重新配制；降低凝胶浓度。
8. 为什么带出现纹理现象？
主要是样品不溶性颗粒引起的。
处理办法：加样前离心；加适量样品促溶剂。
9. 什么是“鬼带”，如何处理？
“鬼带”就是在跑大分子构象复杂的蛋白质分子时，常会出现在泳道顶端（有时在浓缩胶中）的一些大分子未知条带或加样孔底部有沉淀，主要由于还原剂在加热的过程中被氧化而失去活性，致使原来被解离的蛋白质分子重新折叠结合和亚基重新缔合，聚合成大分子，其分子量要比目标条带大，有时不能进入分离胶。
但它却于目标条带有相同的免疫学活性，在WB反应中可见其能与目标条带对应的抗体作用。
处理办法：在加热煮沸后，再添加适量的DTT或Beta巯基乙醇，以补充不足的还原剂；
或可加适量EDTA来阻止还原剂的氧化。
10. 为什么溴酚蓝不能起到指示作用？
我们在实验中常会遇到溴酚蓝已跑出板底，但蛋白质却还未跑下来的现象。
主要与缓冲液和分离胶的浓度有关。
处理办法：更换正确pH值的Buffer；降低分离胶的浓度。
11. 为什么电泳的条带很粗？电泳中条带很粗是常见的事，主要是未浓缩好的原因。
处理办法：适当增加浓缩胶的长度；保证浓缩胶贮液的pH正确（6.7）；适当降低电压；
12. 为什么电泳电压很高而电流却很低呢？
这种现象一般初学者易出现。
比如电压50v以上，可电流却在5mA以下。
主要是由于电泳槽没有正确装配，电流未形成通路。
包括：a.内外槽装反；b.外槽液过少；c.电泳槽底部的绝缘体未去掉（比如倒胶用的橡胶皮）。
处理办法：电泳槽正确装配即可。
13. 浓缩胶与分离胶断裂、板间有气泡对电泳有影响吗？
这主要出现在初学者中，一般对电泳不会有太大的影响。
前者主要原因是拔梳子用力不均匀或过猛所致；后者是由于在解除制胶的夹子后，板未压紧而致空气进入引起的。
14. 凝胶时间不对，或慢或快，怎么回事？
通常胶在30MIN-1H内凝。
如果凝的太慢，可能是TEMED，APS剂量不够或者失效。
APS应该现配现用，TEMED不稳定，易被氧化成黄色。
如果凝的太快，可能是APS 和TEMED用量过多，此时胶太硬易裂，电泳时易烧胶。
15. 电泳时间比正常要长？
可能由于凝胶缓冲系统和电级缓冲系统地PH选择错误，即缓冲系统地PH和被分离物质的等电点差别太小，或缓冲系统的离子强度太高。