1.4 生理

一、微生物的化学组成
水分:70%-90%
微生物细胞
干物质
无机物（盐） 有机物：蛋白质、糖、 脂、核酸、维生素等及 其降解产物
细胞化学元素组成:
主要元素:C H O N P S K Mg Ca Fe等 微量元素:Zn Mn Na Cl 钼 硒 钴 铜 钨 镍 硼等
微生物|动物 |植物之间存在“营养上的统一性”
物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，
甚至受到抑制。 其原因是：高浓度的底物降低了水的有效浓 度，降低了分子扩散性，从而降低了酶促反应速 度；过量的底物会与激活剂结合，降低了激活剂
的有效浓度，也会降低酶促反应速度。
过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的
中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反
应速度。
第三章 真核微生物


原生动物 微型后生动物 藻类 真菌 掌握真核微生物分类及其一般特征； 熟悉各类中有代表性的微生物的形态结构、 生长繁殖及生活习性特征。掌握在环境工 程中的应用。
第四章 微生物的生理
第一节 第二节 第三节 第四节 微生物的酶 微生物的营养 微生物的产能代谢 微生物的合成代谢
第一节
微生物的酶
什么是 “酶” ？
酶是动物、植物及微生物等生物体内合 成的，催化生物化学反应的，并传递电子、
原子和化学基团的生物催化剂。
一、酶的组成
1. 酶的组成有两类：
①单成分酶，只含蛋白质。 ②全酶，由蛋白质和不含氮的小分子有机物组成， 或 由蛋白质和不含氮的小分子有机物加上金属离子组 成。 全酶中的各种成分缺一不可，否则全酶会丧失催化 活性。
(2)底物浓度对酶促反应速度的影响
在生化反应中，若酶的浓度 为定值，底物的起始浓度[S0]较 低时，酶促反应速度与底物浓度 成正比，即随底物浓度[S]的增 加而增加。 当所有的酶与底物结合生成 ES后，即使再增加底物浓度，中
间产物浓度[ES]也不会增加，酶
促反应速度也不增加。
在实际测定中，即使酶浓度足够高，随着底
即水解酶类、氧化还原酶类、异构酶类、转移酶类、裂
解酶类和合成酶类。
(二)按酶在细胞的不同部位，可把酶分为胞外酶、
胞内酶和表面酶。 (三)按酶作用底物的不同，可把酶分为淀粉酶、蛋 白酶、脂肪酶、纤维素酶、核糖核酸酶。 如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶和纤维素酶均催化水 解反应，属于水解酶类；均位于细胞外，属胞外酶。除
由米门公式可知： 酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响， 也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。
(1)酶浓度对酶促反应速度的影响
酶促反应速度与酶分子的浓 度成正比。 当底 物 分子 浓 度足 够 时 ， 酶分子越多，底物转化的速度越
快。事实上，当酶浓度很高时，
并不保持这种关系，曲线逐渐折 向平缓。根据分析，这可能是高 浓度的底物夹带有较多的抑制剂 所致。
非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能 解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合 的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。
第二节 微生物的营养 本节内容：
1.微生物的营养要求 微生物们需要吃什么？ 2. 培养基 如何给微生物们做饭?
3.营养物质进入细胞
微生物们是怎样吃东西的?
新陈代谢
微生物从外界环境中不断地摄取营养物质， 经过一系列的生物化学反应，转变成细胞的组 分，同时产生废物并排泄到体外，这是微生物 与环境之间的物质交换过程，一般称为物质代 谢或新陈代谢。 同化作用 异化作用
(3)温度对酶促反应速度的影响
各种酶在最适温度范围 内，酶活性最强，酶促反应 速度最大。在适宜的温度范 围内，温度度每升高10℃， 酶促反应速度可相应提高1～ 2倍。 Q10表示温度每升高10℃， 酶促反应速度随之相应提高 的因数。酶促反应的Q10通常 住 1.4—2.0 之 间 ， 小 于 无 机 催化反应和一般化学反应的 Q10。
②催化底物脱氢，活化的氧和氢结合生成H2O。
反应通式为：
AH2十1/2O2——A十H2O
(2)脱氢酶类：脱氢酶催化底物脱氢，氢由中间受体 NAD接受。如乙醇脱氢酶、谷氨酸脱氢酶。 CH3CH2OH十NAD——CH3CHO十NADH2
3．转移酶类
转移酶是催化底物的基团转移到另一 有机物上的酶。其反应通式为： AR十B——A十BR 式中被转移的基团包括氨基、醛基、酮 基、磷酸基等。如谷丙转氨酶催化谷氨酸 的氨基转移到丙酮酸上，生成丙氨酸和 α—酮戊二酸。
4．异构酶类
异构酶催化同分异构分子内的基团重新
排列。其反应通式为： A——A’ 例如，葡萄糖异构酶催化葡萄糖转化为 果糖的反应。
5．裂解酶类
裂解酶催化有机物裂解为小分子有机物。其反应 通式为: AB——A十B 如，羧化酶催化底物分子中的C—C键裂解，产
生CO2 ；脱水酶催化底物分子中C—O键裂解，产生 醛缩酶催化底物分子中的C—C键裂解，产生醛。
2.酶各组分的功能
（1）酶蛋白起加速生物化学反应的作用；
（2）辅基和辅酶起传递电子、原子、化学基
团的作用；
（3）金属离子除传递电子外，还起激活剂的
作用。
二、酶蛋白的结构
酶蛋白是由20种氨基酸组成的。 1
2 组成酶蛋白的氨基酸按一定的排列顺序由 肽键(—CO—NH—)连接成多肽链; 两条多肽链之间或一条多肽链卷曲后相邻 的基团之间以氢键
此之外的大多数酶类，如氧化还原酶、异构酶、转移酶、
裂解酶和合成酶等，均位于细胞内，属胞内酶。
五、酶的催化特性
1．酶积极参与生物化学反应，加速反应速度，缩 短反应到达平衡的时间，但不改变反应的平衡点。
酶在参与反应的前、后，其性质和数量不变。
2．酶的催化作用具有专一性。
一种酶只作用于一种物质或一类物质，或催化一
非竞争性抑制
与底物结构类似的物质争先与酶的
活性中心结合，从而降低酶促反应速度，
这种作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加
底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。
与底物的结构类似的物质称为竞争性抑制
剂。
2.
抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍
可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称 为非竞争性抑制。
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、盐键、酯键、 C O H N\/
疏水键、范德华引力及金属键等相连接而成。
酶蛋白的结构
一级结构 二级结构
三级结构
1
少数酶具有四级结构。 一级结构是指多肽链本身的结构。
二级结构是由多 肽链形成的初级空间 结构，由氢键维持其 稳定性。 氢键受到破坏时， 其紧密的空间结构变 得松散，多肽链展开， 酶蛋白即变性。
酶的活性中心是指酶蛋白分子中与底物
结合，并起催化作用的小部分氨基酸微区。
构成活性中心的微区或处在同一条肽链
的不同部位，或处在不同肽链上；在多肽链
盘曲成一定空间构型时，它们按一定位臵靠
近在一起，形成特定的酶活性中心。
牛胰核糖核酸酶
由124个氨基酸组成， 其活性中心由第12号、 第119号两个组氨酸 和第41号的赖氨酸组 成，这三个氨基酸在 空间位臵上靠得很近。
二、微生物的营养物及营养类型
水 碳素营养源 氮素营养源 无机盐 生长因子
(一)水 (二)碳源和能源 凡能供给微生物碳素营养的物质，称为碳源。 碳源的主要作用是构成微生物细胞的含碳物质(碳架)和供给微生物 生长、繁殖及运动所需要的能量。
微生物的营养类型
生长所需要的营养物质
自养型生物(无机）
异养型生物（有机）
酶的组成用下式表示：

单成分酶=酶蛋白 全酶=酶蛋白+有机物
如水解酶类 如各种脱氢酶类

全酶=酶蛋白+有机物+金属离子
如丙酮酸脱氢酶

全酶=酶蛋白+金属离子(Fe2+)
如细胞色素氧化酶
几种重要的辅酶



1、铁卟啉：催化氧化还原反应 2、辅酶A（CoA）：在糖代谢和脂肪代 谢中起重要作用 3、NAD和NADP：两者是多种脱氢酶的 辅酶，在反应中起传递氢的作用。 7、磷酸腺苷包括：AMP（一磷酸腺苷）、 ADP（二磷酸腺苷）和ATP（三磷酸腺苷）
*能以CO2为主要唯一或主要碳源； *进行光合作用获取生长所需要的能量； *以无机物如H2、H2S、S等作为供氢体或电子供 体，使CO2还原为细胞物质； 例如,藻类及蓝细菌等和植物一样,以水为电子供体 (供氢体),进行产氧型的光合作用,合成细胞物质.而 红硫细菌,以H2S为电子供体,产生细胞物质,并伴随 硫元素的产生.
种或一类化学反应，产生一定的产物。例如，淀粉酶 催化淀粉水解为葡萄糖。
酶的专一性分 :
1.
绝对专一性，如脲酶只能催化尿素水解为 氨和二氧化碳，对其他物质不起作用。 相对专一性是指一种酶能催化一类具有相 同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。 立体异构专一性是指某种酶只能对某一种 含有不对称碳原子的异构体起催化作用，而不 能催化它的另一种异构体。如L—氨基酸氧化酶 只催化L—氨基酸，不催化D—氨基酸。
2.
3.
3．酶的催化作用条件温和
酶只需在常温、常压和近中性的水溶液中 就可进行催化反应。
4．酶对环境条件极为敏感 高温、强酸、强碱都能使酶丧失活性； Cu2+、Hg2+、Ag+等重金属离子能钝化酶，使 之失活。
5．酶的催化效率极高，比无机催化剂的催
化效率高几千倍至百亿倍
如 1mol 过 氧 化 氢 酶 在 一 秒 的 时 间 内 催 化
酶的活性中心有结合部位和催化部位。 酶的活性中心对催化作用至关重要，但 其他部位也很重要，因为它们在维持酶的
空间构型，保持酶的活性中心和催化作用
等方面都起着不同程度的作用。
四、酶的分类与命名
(一)按照酶所催化的化学反应类型