生物化学考试重点
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
生物化学考试重点1
第一章1、概念：糖糖即碳水化合物(carbohydrates)：是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称2、糖的主要生物学作用（1）糖是人和动物的主要能源物质（2）糖类具有结构功能（3）糖具有复杂的多方面生物活性与功能3、糖的分类（一）多糖按其来源的分类（1）植物多糖（2）动物多糖（3）微生物多糖（4）海洋生物多糖（5）人工合成多糖（二）多糖按其在生物体内的生理功能的分类（1）储存多糖又称为储能多糖。
淀粉和糖原分别是植物和动物的最主要储存多糖。
（2）结构多糖也称水不溶性多糖。
如几丁质、纤维素。
（三）多糖按其组成成分的分类（1）同多糖（均一多糖）是由同一种单糖或者单糖衍生物聚合而成（2）杂多糖（不均一多糖）是由不同种类的单糖或单糖衍生物聚合而成（3）黏多糖是一类含氮的杂多糖（4）结合糖是由糖类与蛋白质或脂类等生物分子以共价键连接而成的复合物4、重要多糖的结构单位及其连接方式（一）淀粉淀粉(starch)是高等植物和真菌的储存多糖，在植物种子、块茎和果实中含量很多。
天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两类。
结构单位都是α-D-葡萄糖直链淀粉以α-1,4糖苷键聚合而成，呈螺旋结构。
支链淀粉除了α-1,4糖苷键构成糖链以外，在支点处存在α-1,6糖苷键。
（二）糖原(glycogen)结构单位是α-D-葡萄糖，有α-1,4和α-1,6糖苷键。
（三）纤维素(cellulose)是地球上最多的有机化合物结构单位是β-D-葡萄糖以β-1,4糖苷键相连（四）几丁质(chitin)结构单位是N-乙酰氨基葡萄糖，以β-1,4糖苷键连接。
（五）黏多糖(mucopolysaccharide)是一类含氮的杂多糖（六）细菌多糖（1）肽聚糖(peptidoglycan)多糖部分是由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替组成的杂多糖。
（2）脂多糖(lipopolysaccharide)一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
第二章1、概念：脂类(lipid)：脂肪和类脂的总称脂肪酸(fatty acid, FA)是一条长的烃链（R-）和一个羧基（-COOH）组成的羧酸。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生物化学实验考试重点
1.何为离心技术？它有什么用处？离心技术是利用物体高速旋转时产生强大的离心力，使置于旋转体中的悬浮颗粒发生沉降或漂浮，从而使某些颗粒达到浓缩或与其他颗粒分离之目的。
离心机转子高速旋转时，当悬浮颗粒密度大于周围介质密度时，颗粒离开轴心方向移动，发生沉降；如果颗粒密度低于周围介质的密度时，则颗粒朝向轴心方向移动而发生漂浮。
用处：它是分离细胞器和生物大分子物质基本的必备手段之一，它是测定某些纯品物质的部分性质的一种方法。
2.简述离心机的分类（1）工业用：低速，高速，超速离心机（2）试验用：1制备：a普通离心机：台式普通，台式超速离心机。
B冷冻离心机：大容量，高速，超速冷冻离心机。
2分析：分析超速离心机。
3.简述层析法的基本原理及分类原理：所有的层析系统都由两个相组成：一是固定相，另一是流动相。
当待分离的混合物随流动相通过固定相时，由于各组分的理化性质存在差异，与两相发生相互作用（吸附、溶解、结合等）的能力不同，在两相中的分配（含量比）不同，且随流动相向前移动，各组分不断地在两相中进行再分配。
分部收集流出液，可得到样品中所含的各单一组分，从而达到将各组分分离的目的。
分类;氧化铝柱，活性炭柱，纸上，液相，高效液相，硅胶薄层，聚酰胺薄层，离子交换，凝胶，亲和，金属螯合，疏水，共价层析4.简述层析技术的一般过程，层析技术可运用在哪些方面？过程：1层析柱的制作，2加样，3洗脱，4检测与鉴定运用：1小分子有机物质的纸层析及薄层层析。
2用吸附柱层析分离，纯化胡萝卜素。
3用亲和层析法分离青豌豆凝集素。
4凝胶过滤测蛋白质相对分子量。
5用hplc分析维生素5．分光光度发的基本原理。
运用分光光度法是通过测定被测物质在特定波长处或一定波长范围内光的吸光度或发光强度，对该物质进行定性和定量分析的方法。
运用：1蛋白质含量的测定2氨基酸含量的测定3糖类含量的测定4核酸含量的测定5酶活力测定6其他有色物质的测定6简述测定谷物样品中赖氨酸含量的意义？答：赖氨酸是碱性氨基酸（一羧基二氨基），它是人体不能合成的氨基酸，必须由食物提供，所以称为必需氨基酸。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。
（糖酵解的全部反应在胞液中进行）（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化）消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化）反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化）产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学 考试重点
第四章蛋白质化学1.大多数氨基酸与茚三酮反应呈色是什么？有何例外？双缩脲反应出现在什么化合物中，该反应有何作用？1，蓝紫色。
谷氨酰胺和天冬酰胺与茚三酮反应则形成棕色产物。
而脯氨酸则与茚三酮反应则形成黄色产物。
可以用于蛋白质定量分析。
2，蛋白质在碱性溶液中也能与硫酸铜反应，产生红紫色络合物。
2.肽键有哪些结构特点？答：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。
氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。
3.维持蛋白质一，二，三，四级结构的化学键有哪些？答：一级结构：肽键，二硫键二级结构：氢键三级结构：疏水作用，氢键，部分离子键和少量共价键（如二硫键）四级结构：疏水键4.α螺旋，β折叠结构有什么特点？答：α螺旋：1.多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。
2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm3.每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
Β折叠：1.肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
2.依靠C＝O与H形成氢键，使构象稳定5.何为蛋白质的变性？变性蛋白质有什么特点？具有三级或四级结构的蛋白质变性后结构上有何变化？1.蛋白质变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。
2.特点：①某些理化性质的改变：有些原来在分子内部的疏水集团暴露出来，分子的不对称性增加，粘度增加，扩散系数减小，溶解度降低，结晶性丧失，，蛋白质容易被蛋白酶降解。
②生物活性丧失（主要）一般认为蛋白质变性的本质是非共价键破坏，所以蛋白质变性一级结构不变，空间构象改变。
3.三级结构4.四级结构6.蛋白质的沉淀方法有哪些？（1）盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。
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第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学考试重点
蛋白质1氨基酸的等电点( pI)；在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为，，，2蛋白质的一级结构；指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
3二级结构；蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象（氢键）4三级结构；多条肽链中所有原子的空间排布。
包括主链、侧链的构象。
（疏水键、离子键、氢键和范德华力）5四级结构；蛋白质分子中各亚基的空间排布及相互接触关系（疏水键，盐键，氢键，范德华力）6结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构是肽链中木些局部二级结构汇集在一起形成能发挥生物学功能的特定区域7模体（膜序）；在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构像，并发挥其特殊的功能，8蛋白质的等电点；当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为，，，9蛋白质的变性；在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失（加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂）（应用举例临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
如高温、高压、紫外线、酒精消毒等）10盐析：是中性盐加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀论述蛋白质的分子结构与功能的关系？？一、蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础1、一级结构的改变可能导致蛋白质功能丧失例：镰刀形红细胞贫血2一级结构是形成空间结构的物质基础3一级结构中的另一部分氨基酸残基，在蛋白质的构象中处于关键部位二、蛋白质空间构象是其功能活性的基础1空间结构相似的蛋白质其功能也相似2血红蛋白的亚基构象变化可影响亚基与氧结构3蛋白质的构象改变可导致疾病如人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病酶1同工酶：指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶2酶的活性中心，指酶分子中必需基团其一级结构的排列上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并将底物转化为产物的特定空间区域,3绝对特异性；有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反映，生成一种特定结构的产物4相对特异性；有的酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为，，5不可逆性抑制作用；抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活不能用透析超滤等方法予以去除的抑制作用。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。
以下是生物化学的一些重点内容：一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御等。
1、氨基酸组成蛋白质的基本单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。
氨基酸的结构通式为：一个中心碳原子连接一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
根据侧链的性质，氨基酸可分为极性（亲水）和非极性（疏水）两大类。
2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构：指氨基酸在多肽链中的排列顺序，通过肽键连接。
二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等。
α螺旋是多肽链绕中心轴形成的右手螺旋结构，每个氨基酸残基的 NH 与第四个氨基酸残基的 C=O 形成氢键。
β折叠则是肽链伸展形成的片状结构，通过链间氢键维持稳定。
三级结构：是整个多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维结构，主要依靠疏水相互作用、氢键、盐键和范德华力等维持稳定。
四级结构：由两条或多条具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
3、蛋白质的性质两性解离和等电点：在不同的 pH 条件下，蛋白质可解离成带正电荷或负电荷的离子，当蛋白质所带净电荷为零时的 pH 称为等电点。
胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1-100nm 之间，属于胶体溶液，具有布朗运动、丁达尔现象和不能透过半透膜等胶体性质。
变性和复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物学活性丧失，称为变性。
变性后的蛋白质若去除变性因素，有可能恢复其原有的结构和功能，称为复性。
二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。
1、核苷酸核酸的基本组成单位是核苷酸，由碱基、戊糖和磷酸组成。
碱基分为嘌呤碱（腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G）和嘧啶碱（胸腺嘧啶 T、胞嘧啶 C、尿嘧啶 U）。
生物化学复习资料重点
生物化学复习资料重点生物化学是生物学中的一门基础学科，它主要研究生物分子及其在细胞中的结构、功能、代谢、调控等方面的基本规律。
因此，对于学习生物化学的学生来说，必须留心掌握一些重点复习资料。
本文将针对这一问题进行一些讨论。
1.氨基酸和蛋白质的结构与功能氨基酸是蛋白质的基本组成单元，而蛋白质则是生物体内最重要的大分子有机化合物之一。
因此，学生需要深入了解氨基酸和蛋白质的结构与功能。
氨基酸的结构包含氮基、羧基、侧链分别连接在中央的碳原子上。
侧链的化学性质、结构和分布情况等是决定蛋白质分子结构和功能的重要因素。
蛋白质分子在生物体内具有多种功能，如酶催化作用、运输、抗原性、调节等。
2.酶和酶促反应酶是生物体内最重要的催化剂，可以加速生物化学反应的速率。
学生需要了解酶的性质、分类、活性位点、催化机理等方面的知识。
在酶促反应方面，学生需要了解酶与底物的结合方式、反应物与产物的转化关系等问题。
同时，生物体内的酶促反应还涉及到许多相关的调节机制，学生需要深入了解这些调节机制的原理和作用。
3.生物膜的结构与功能生物膜是生物体内细胞的界面结构，它在细胞内外起着分隔单元、维持稳定、运输和信息传递等重要功能。
学生需要掌握生物膜的组成、结构和功能等方面的知识。
生物膜主要由磷脂双层、蛋白质和糖类等组成，其中磷脂双层起着屏障和选择通道等作用。
同时，膜蛋白在细胞膜的粘合、检测、传输等方面发挥着重要的作用。
学生还需要了解生物膜内外物质传递的机制和影响因素等方面的知识。
4.核酸的结构与功能核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的大分子有机化合物，其中DNA是基因物质的主要组成成分。
学生需要了解核酸的组成、结构和功能等方面的知识。
DNA分子的结构包括碱基对、磷酸骨架和螺旋结构等，它在生物体内的作用是存储、传递和维护遗传信息。
RNA是DNA信息的复制、转录和翻译过程中的直接参与者，主要包括mRNA、tRNA和rRNA等。
在这些方面，学生需要系统地了解核酸分子的结构、特性和功能等。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它涵盖了广泛的领域，从分子水平理解生命现象，对于医学、农业、食品科学等众多领域都具有重要意义。
以下是一些生物化学的重点知识。
一、蛋白质蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一。
（一）结构1、一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
通过肽键连接氨基酸，形成线性的链状结构。
2、二级结构：包括α螺旋、β折叠等。
α螺旋是通过氢键维持稳定的右手螺旋结构；β折叠则是伸展的多肽链通过氢键形成的片层结构。
3、三级结构：是指整条多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维空间结构。
主要的化学键包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等。
4、四级结构：对于由多条多肽链组成的蛋白质，各条多肽链之间的相对空间位置关系即为四级结构。
（二）功能1、催化功能：如酶。
2、结构支持：如胶原蛋白构成结缔组织。
3、运输功能：如血红蛋白运输氧气。
4、免疫功能：例如抗体。
（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质会带上正电荷或负电荷。
2、沉淀反应：通过加入盐、有机溶剂等可使蛋白质沉淀。
3、变性与复性：变性是指蛋白质的空间结构被破坏，丧失活性；在一定条件下，变性的蛋白质有可能复性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
（一）DNA1、结构：双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链通过碱基互补配对形成。
2、功能：携带遗传信息，是遗传物质。
3、复制：半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。
（二）RNA1、种类：包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。
2、 mRNA：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。
3、 tRNA：在蛋白质合成过程中转运氨基酸。
4、 rRNA：参与核糖体的组成。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
（一）特性1、高效性：能显著加快反应速度。
2、专一性：对特定的底物和反应具有高度的选择性。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。
以下是为您整理的生物化学重点笔记。
一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
结构：蛋白质具有一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的空间构象）和四级结构（多条肽链形成的复合物）。
2、蛋白质的性质两性解离：在一定的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有丁达尔现象、布朗运动等特性。
变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物活性改变，称为变性；变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性，称为复性。
3、蛋白质的分离与纯化沉淀法：如盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法：包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
电泳法：如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。
二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成：核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
结构：DNA 是双螺旋结构，RNA 有单链、双链等多种结构形式。
2、 DNA 的复制与转录DNA 复制：以亲代 DNA 为模板，按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。
转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
3、 RNA 的种类与功能mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质合成。
tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的本质与特性本质：酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。
特性：高效性、专一性、可调节性、不稳定性。
2、酶的催化机制降低反应的活化能：通过形成酶底物复合物，使反应更容易进行。
生物化学考试重点
1.DNA半保留复制DNA复制保留原模板DNA的一条链，另一条链为新合成。
2.蛋白质变性在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，理化性质改变，生物学活性丧失。
3.核酸分子杂交不同来源核酸变性后在一起复性，互补核算片段形成局部双链。
4.酶活性中心发挥酶活性所必需的特定空间结构区域。
5.逆转录以RNA为模板合成DNA的过程。
由于与转录过程相反，称为反转录，催化此反应的酶是逆转录酶。
6.三羧酸循环乙酰辅酶A经过循环体系，氧化分解成CO2和水的过程，由于含三羧酸的柠檬酸为其第一个中间产物，又名柠檬酸循环，是三大类营养物分解代谢的共同通路。
7实时PCR 在PCR体系中引入荧光标记分子，以计算PCR产物量，常用于定量分析。
8.生物氧化生物体内的氧化分解，最终生成CO2和水的过程，并逐步放出能量。
9.糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下，彻底氧化生成水和二氧化碳，并释放出能量的过程。
10.糖异生非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
11.同工酶催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质等不同的一组酶。
12.酮体乙酰乙酸，B羟丁酸，丙酮的统称，是脂肪酸分解代谢的中间产物。
13.限制性核酸内切酶识别DNA的特意序列，并在识别部位或其周围切割DNA 的一类内切酶，是基因工程的重要工具酶。
14.氧化磷酸化生物氧化脱氢与氧结合生成水，与ADP磷酸化生成ATP的过程相偶联，称为氧化磷酸化。
是体内生成ATP的主要方式。
15.一碳单位某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，由四氢叶酸携带参加代谢。
1.DNA 二级结构的特点【1】DNA 是反向平行双链结构，以一共同轴为中心缠绕成右手螺旋。
【2】碱基配对使双链结构互补，脱氧核糖基和磷酸基位于双链的外侧，而碱基位于内侧。
且 A=T.G=C.【3】疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
【4】螺旋直径为2nm, 螺旋旋转一圈刚好为10个碱基对螺距为3。
4nm.2.简述糖的生理功能和糖分解代谢途径的概念与意义。
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1.DNA半保留复制DNA复制保留原模板DNA的一条链，另一条链为新合成。
2.蛋白质变性在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，理化性质改变，生物学活性丧失。
3.核酸分子杂交不同来源核酸变性后在一起复性，互补核算片段形成局部双链。
4.酶活性中心发挥酶活性所必需的特定空间结构区域。
5.逆转录以RNA为模板合成DNA的过程。
由于与转录过程相反，称为反转录，催化此反应的酶是逆转录酶。
6.三羧酸循环乙酰辅酶A经过循环体系，氧化分解成CO2和水的过程，由于含三羧酸的柠檬酸为其第一个中间产物，又名柠檬酸循环，是三大类营养物分解代谢的共同通路。
7实时PCR 在PCR体系中引入荧光标记分子，以计算PCR产物量，常用于定量分析。
8.生物氧化生物体内的氧化分解，最终生成CO2和水的过程，并逐步放出能量。
9.糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下，彻底氧化生成水和二氧化碳，并释放出能量的过程。
10.糖异生非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
11.同工酶催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质等不同的一组酶。
12.酮体乙酰乙酸，B羟丁酸，丙酮的统称，是脂肪酸分解代谢的中间产物。
13.限制性核酸内切酶识别DNA的特意序列，并在识别部位或其周围切割DNA 的一类内切酶，是基因工程的重要工具酶。
14.氧化磷酸化生物氧化脱氢与氧结合生成水，与ADP磷酸化生成ATP的过程相偶联，称为氧化磷酸化。
是体内生成ATP的主要方式。
15.一碳单位某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，由四氢叶酸携带参加代谢。
1.DNA 二级结构的特点【1】 DNA 是反向平行双链结构，以一共同轴为中心缠绕成右手螺旋。
【2】碱基配对使双链结构互补，脱氧核糖基和磷酸基位于双链的外侧，而碱基位于内侧。
且 A=T.G=C.【3】疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
【4】螺旋直径为2nm, 螺旋旋转一圈刚好为10个碱基对螺距为3。
4nm.2.简述糖的生理功能和糖分解代谢途径的概念与意义。
糖的生理功能【1】糖是人体最主要的提供能量的物质。
【2】糖是组成人体结构的重要部分，如糖蛋白，蛋白聚糖，糖脂等。
【3】体内多种重要的生物活性物质如NAD.FAD.ATP等都是糖的磷酸衍生物。
可以传递信息，还是机体重要的碳源，糖代谢的中间产物可转变为含碳化合物如脂肪酸，氨基酸，核苷等糖分解代谢途径【1】糖酵解在缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程【葡萄糖---丙酮酸】途径。
意义机体在缺氧情况下，获取能量的有效方式，某些细胞在供养应正常的情况下的重要供能途径【2】糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水二氧化碳的过程称为有氧氧化。
【胞液、线粒体中进行】集体获能的主要方式。
【3】磷酸戊糖途径 6-磷酸葡萄糖脱氢酶和6-磷酸葡萄糖脱氢酶的催化下，6-磷酸葡萄糖进行脱氢和脱羧反应生成5-磷酸核酮糖，同时生2分子NADPH+H及1分子CO2。
5-磷酸核酮糖在异构酶的作用下，转变为5-磷酸核糖，或在差向异构酶的作用下，转变为5-磷酸木酮糖。
意义为核酸的生物合成提供核糖，提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
3、酮体代谢、酮体意义？酮体代谢：在人体及绝大多数哺乳动物体内，脂肪酸氧化生成的乙酰辅酶A在肝脏中可通过两条途径进行代谢。
一条途径是进入三羧酸循环氧化，另一条途径是生成乙酰乙酸，β-羟丁酸及丙酮，这三种物质统称为酮体。
酮体意义：①肝脏输出酮体为肝外组织提供了能源。
②肝脏输出酮体对低血糖时保证脑的供能，以维持其正常生理功能方面起着重要作用。
4、简述脂肪分解代谢的概况【1】脂肪水解为甘油和脂肪酸【3】甘油氧化分解【4】脂肪酸的氧化分解【1、脂肪酸活化生成脂酰COA.2、脂酰COA转运至线粒体。
3 肪肪酸的B氧化】5、血氨的来源和去路有哪些，写出主要去路的反应过程。
来源【1】氨基酸脱氨基作用和胺类物质分解产生【2】肠道细菌腐败作用产生【3】肾小管上皮细胞的谷氨酰胺水解产生谷氨酸和NH3去路【1】丙氨酸—葡萄糖循环【2】谷氨酰胺是从脑、肌肉等组织向肝或肾运输氨的主要形式。
【4】谷氨酰胺的生成不仅解除氨的毒性，以无毒的形式运输氨，也是体内NH3的储存和运输形式。
1．核酸的组成和在细胞内的分布如何?.核酸由DNA和RNA组成。
在真核细胞中，DNA主要分布于细胞核内，另外叶绿体、线粒体和质粒中也有DNA；RNA主要分布在细胞核和细胞质中，另外叶绿体和线粒体中也有RNA。
2．核酸分子中单核苷酸间是通过什么键连接起来的？什么是碱基配对？核酸中核苷酸之间是通过3'－5'磷酸二酯键相连接的。
碱基配对是指在核酸中G-C和A-T(U)之间以氢键相连的结合方式。
3．简述DNA和RNA分子的立体结构，它们各有哪些特点？稳定DNA结构的力有哪些？DNA双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹，碱基伸向内部，并且碱基平面与中心轴垂直，双螺旋结构上有大沟和小沟；双螺旋结构直径2nm，螺距3.4nm，每个螺旋包含10个碱基对；A和T配对，G和C配对，A、T之间形成两个氢键，G、C之间形成三个氢键。
DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结构。
稳定DNA结构的作用力有：氢键，碱基堆积力，反离子作用。
RNA中立体结构最清楚的是tRNA，tRNA的二级结构为三叶草型，tRNA的三级结构为倒“L”型。
维持RNA立体结构的作用力主要是氢键。
1．正常生物膜中，脂质分子以什么的结构和状态存在？.脂质分子以脂双层结构存在，其状态为液晶态。
2．流动镶嵌模型的要点是什么？.蛋白质和脂质分子都有流动性，膜具有二侧不对称性，蛋白质附在膜表面或嵌入膜内部6.真核mRNA的特点是：(1)在mRNA5'－末端有“帽子结构”m7G(5')pppNm；（2）在mRNA链的3'末端，有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴；（3）mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA只含有一条肽链的信息，指导一条肽链的形成；（4）mRNA 的代谢半衰期较长（几天）。
原核mRNA的特点：（1）5'－末端无帽子结构存在；3'－末端不含polyA结构；（3）一般为多顺反子结构，即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息，能指导几个蛋白质的合成；（4）mRNA代谢半衰期较短（小于10分钟）。
五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,但不知哪只瓶中装的是哪种糖液,可用什么最简便的化学方法鉴别?3．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？.由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。
现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组分之间有相互作用。
.4．什么是生物膜的相变？生物膜可以几种状态存在生物膜从一种状态变为另一种状态的变化过程为生物膜的相变，一般指液晶相与晶胶相之间的变化。
生物膜可以三种状态存在，即：晶胶相、液晶相和液相。
55．什么是液晶相？它有何特点？.生物膜既有液态的流动性，又有晶体的有序性的状态称为液晶相。
其特点为：头部有序，尾部无序，短程有序，长程无序，有序的流动，流动的有序。
.6．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。
7．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。
简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载体，但不需能量；主动运输运输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。
1．生物氧化的特点和方式是什么？1.特点：常温、酶催化、多步反应、能量逐步释放、放出的能量贮存于特殊化合物。
方式：单纯失电子、脱氢、加水脱氢、加氧。
2．CO2与H2O以哪些方式生成？2.CO2的生成方式为：单纯脱羧和氧化脱羧。
水的生成方式为：代谢物中的氢经一酶体系和多酶体系作用与氧结合而生成水。
33．简述化学渗透学说线粒体内膜是一个封闭系统，当电子从NADH经呼吸链传递给氧时，呼吸链的复合体可将H+从内膜内侧泵到内膜外侧，从而形成H+的电化学梯度，当一对H+ 经F1－F复合体回到线粒体内部时时，可产生一个ATP。
44．ATP具有高的水解自由能的结构基础是什么？为什么说ATP是生物体内的“能量通货”？.负电荷集中和共振杂化。
能量通货的原因：ATP的水解自由能居中，可作为多数需能反应酶的底物。
1.新陈代谢是指生物体内进行的一切化学反应。
其特点为：有特定的代谢途径；是在酶的催化下完成的；具有可调节性。
物质代谢指生物利用外源性和内源性构件分子合成自身的结构物质和生物活性物质，以及这些结构物质和生物活性物质分解成小分子物质和代谢产物的过程。
能量代谢指伴随着物质代谢过程中的放能和需能过程。
2.糖类作用可作为：供能物质，合成其它物质的碳源，功能物质，结构物质。
3.糖异生作用是指非糖物质转变为糖的过程。
动物中可保持血糖浓度，有利于乳酸的利用和协助氨基酸的代谢；植物体中主要在于脂肪转化为糖。
4.4．什么是磷酸戊糖途径？有何生物学意义？是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变，最后形成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛的过程。
其生物学意义为：产生生物体重要的还原剂－NADPH；供出三到七碳糖等中间产物，以被核酸合成、糖酵解、次生物质代谢所利用；在一定条件下可氧化供能。
5.三羧酸循环的生物学意义为:大量供能；糖、脂肪、蛋白质代谢枢纽；物质彻底氧化的途径；为其它代谢途径供出中间产物。
糖酵解的生物学意义为:为代谢提供能量；为其它代谢提供中间产物；为三羧酸循环提供丙酮酸。
66．ATP是磷酸果糖激酶的底物，但高浓度的ATP却抑制该酶的活性，为什么？.因磷酸果糖激酶是别构酶，ATP是其别构抑制剂，该酶受ATP/AMP比值的调节，所以当ATP浓度高时，酶活性受到抑制。
2.2．为什么哺乳动物摄入大量糖容易长胖？①糖类在体内经水解产生单糖，像葡萄糖可通过有氧氧化生成乙酰CoA，作为脂肪酸合成原料合成脂肪酸，因此脂肪也是糖的贮存形式之一。
②糖代谢过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，也作为脂肪合成中甘油的来源。
．为什么脂肪酸合成中的缩合反应是丙二酸单酰辅酶A,而不是两个乙酰辅酶A？5.这是因为羧化反应利用ATP供给能量，能量贮存在丙二酸单酰辅酶A中，当缩合反应发生时，丙二酸单酰辅酶A脱羧放出大量的能供给二碳片断与乙酰CoA缩合所需的能量，反应过程中自由能降低，使丙二酸单酰辅酶A与乙酰辅酶A的缩合反应比二个乙酰辅酶A分子缩合更容易进行。