酶_生化试验报告
酶 生化试验报告
生物大分子·酶——相关生化实验报告小组成员：王书洋张斌贾官斐杨翀左天宇单位：武警后勤学院临床医学系四队四班邮编：300162关键词淀粉酶; 活性; 温度; 抑制剂; 激活剂; 专一性【前言】目前临床主要以检测指标作为依据对疾病的诊断作出较为准确的判断。
其中，酶学上的应用占了相当一部分。
所以，从临床疾病诊断以及治疗的角度去对酶学知识的具体化了解和应用深化是十分有必要的。
酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化。
因此，一切对蛋白质活性有影响的因素都影响酶的活性。
酶与底物作用的活性，受温度、pH值、酶液浓度、底物浓度、酶的激活剂或抑制剂等许多因素的影响。
对酶活性的测定对临床诊断以及基础医学的研究都有着重要意义。
很多酶其实包含几种具有同样催化效用的蛋白质，但它们的分子组成、理化性质与免疫学特性却有明显差异，这类蛋白质统称为该酶的同工酶。
同工酶在组织和器官中的分布不同，通过测定不同同工酶的含量与活性的变化，可以推算出改组织和器官的变化。
本综述旨在对后文的三次实验作为基础医学和临床医学的一次应用上的联系。
实验一影响酶促反应速度的因素【实验原理】唾液淀粉酶催化淀粉水解生成各种糊精和麦芽糖。
淀粉溶液与碘反应呈蓝色；糊精根据分子大小，与碘反应分别呈蓝、紫、红、无色等不同的颜色；麦芽糖不与碘呈色。
唾液淀粉酶的活性受温度、酸碱度、抑制剂与激活剂等的影响。
温度：温度降低，酶促反应减弱或停止；温度升高，反应速度加快。
当上升至某一温度时，酶促反应速度达最大值，此温度称为酶的最适温度。
由于酶的化学本质是蛋白质，温度过高会导致蛋白质构象的改变，因此如果温度继续升高，反应速度反而会迅速下降甚至完全丧失。
酸碱度：唾液淀粉酶最适pH为pH6.9，高于或低于酶的最适pH值，都将引起酶活性的降低，过酸或过碱的反应条件可使酶活性丧失。
抑制剂与激活剂：酶的活性常受某些物质的影响，能增加酶的活性称为酶的激活剂：降低酶活性且不使酶蛋白变性的称为酶的抑制剂。
酶的生化实验报告
实验名称：酶的催化活性及其影响因素实验日期：2023年X月X日实验目的：1. 了解酶的催化作用及其特性。
2. 探究温度、pH值、抑制剂对酶活性的影响。
3. 比较不同酶的催化效率。
实验原理：酶是一种生物催化剂，能够显著提高化学反应速率，而自身的化学性质和数量在反应过程中不发生变化。
本实验通过观察不同条件下酶的催化活性，探究影响酶活性的因素。
实验材料：1. 酶制剂：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
2. 底物：淀粉、蛋白质、脂肪等。
3. pH缓冲液：pH 3、5、7、9、11。
4. 温度控制装置：恒温水浴箱。
5. 抑制剂：氟化钠、碘化物等。
实验方法：1. 酶活性测定：采用比色法，通过测量底物消耗量或产物生成量来判断酶的催化活性。
2. 温度对酶活性的影响：在pH 7条件下，分别在不同温度（0℃、25℃、37℃、50℃、75℃）下测定酶活性。
3. pH值对酶活性的影响：在25℃条件下，分别在不同pH值下测定酶活性。
4. 抑制剂对酶活性的影响：在25℃、pH 7条件下，分别加入不同浓度的抑制剂测定酶活性。
5. 不同酶的催化效率比较：在相同条件下，分别测定淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶的催化活性。
实验步骤：1. 准备实验材料，包括酶制剂、底物、pH缓冲液、温度控制装置、抑制剂等。
2. 设置实验条件，包括温度、pH值、抑制剂浓度等。
3. 按照实验步骤进行酶活性测定，记录实验数据。
4. 分析实验数据，绘制酶活性与温度、pH值、抑制剂浓度的关系曲线。
5. 比较不同酶的催化效率。
实验结果：1. 温度对酶活性的影响：酶活性随温度升高而增加，在适宜温度范围内达到最大值，过高或过低的温度会导致酶活性下降。
2. pH值对酶活性的影响：酶活性随pH值变化而变化，在适宜pH值范围内达到最大值，过高或过低的pH值会导致酶活性下降。
3. 抑制剂对酶活性的影响：抑制剂浓度增加，酶活性下降，在一定范围内呈负相关。
4. 不同酶的催化效率比较：淀粉酶的催化效率最高，其次是蛋白酶，脂肪酶的催化效率最低。
生化实验_转氨酶(GPT)活性的测定报告
生化实验_转氨酶(GPT)活性的测定报告
转氨酶（GPT）是谷氨酸转氨酶，又称谷氨转氨酶，主要由肝脏细胞中的静息细胞和常染色体动物的其它细胞中的活性细胞分泌，它是肝脏的指标酶，其中转氨酶（GPT）是最重要的酶。
转氨酶活性的测定主要是为了检测某种疾病的活动性，如肝炎，及药物毒性试验中检测肝脏损伤代谢的重要指标。
本实验使用 Alanine Transaminase (GPT) Activity Assay Kit（Abbexa），用于检测和定量转氨酶（GPT）。
在实验过程中，主要利用血清或其它生物体中的转氨酶GPT，将多肽乙胺将氨基酸分解，在 NADH的金属酶反应中，生成二胺，其中含有标准参照品Alanine（Ala），本实验利用GREEN技术，来测定亞胺对反应物的影响，测定未受影响与受影响后的表現，并计算转氨酶活性（GPT）。
本次实验采用SV-96酶板，大肠杆菌为来源基因组，具有特殊功能。
实验步骤是首先采用水浴加热循环，将血清样本和样本建立混合液，然后通过两个反应温度，55℃和37℃对混合液进行加热和冷冻，以确保特定的反应温度，再用混合液经过两个步骤，先利用反应磷酸化谷氨醛，磷酸化 Ala，然后利用钉牢剂脱氢酶将 Ala脱氢为丙二醛（ALT），最后利用 GREEN 技术测量脱氢后的丙二醛（ALT）产生的发光信号，计算所测得的 GPT活性。
本实验结果显示，所测转氨酶活性（GPT）的值为 6.62 U/L，数据符合相关标准，说明样本的转氨酶活性（GPT）处于正常范围，没有出现异常情况。
本次实验结果可为临床诊断提供有效的依据。
生化实验_转氨酶(GPT)活性的测定报告
实验二（2）转氨酶（GPT）活性的测定一．研究背景及目的转氨酶是生物体内重要的一类酶。
转氨酶催化α-氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基之间的相互转化而生成一种新的氨基酸与一种的新的酮酸，这种作用被称为转氨基作用[1]。
转氨酶种类很多，体内除了赖氨酸、苏氨酸外，其余α-氨基酸都可参加转氨基作用并各有其特异的转氨酶。
其中以谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶（GOT）最为重要。
GPT与GOT活性的测定在临床上有着重要应用，可作为一些疾病诊断的指标。
GPT催化的是谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用，GOT催化的是谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨作用，草酰乙酸在柠檬酸苯胺溶液中可以转变为丙酮酸与二氧化碳。
由于都有丙酮酸的生成，所以可以通过实验测定一定时间内丙酮酸的生成量而计算这两种转氨酶的活性。
本实验以动物的新鲜肝脏和血清为材料，分别测定其中的GTP的活性，以此来研究该转氨酶活性的测定方法。
二．原理由于动物肝脏和血清中的转氨酶活性较高，易于测得，且动物或人的转氨酶活性的测定应用广泛、技术成熟，因此本试验选取家兔的新鲜肝脏和血清为实验材料，对其中的一种重要转氨酶——GTP的活性进行测定。
转氨酶活性测定的历史沿革建立了金氏法、穆氏法及赖氏法等较成熟的基本方法，本实验采用的是金氏法。
该方法对转氨酶活力的定义是：血清在37℃，pH7.4条件下，与底物作用60min后，每生成1μM丙酮酸为一个转氨酶活性单位。
丙酮酸含量的测定运用的是比色法。
丙酮酸可与2,4-二硝基苯肼反应，生成丙酮酸二硝基苯腙，在碱性溶液中显棕红色，所以通过测定溶液在520nm下的光吸收值并与标准溶液比色便可计算出丙酮酸的含量，丙酮酸的含量对应于一定的转氨酶活力单位。
三．材料、试剂与仪器材料：新鲜家兔肝脏和血清试剂[1]：①磷酸盐缓冲液（pH7.4）甲液：1/15 mol/L磷酸氢二钠溶液乙液：1/15 mol/L磷酸氢二钾溶液取甲液825ml，乙液175ml，混合，测得pH为7.4即可。
生化新陈代谢实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解生化新陈代谢的基本原理。
2. 掌握生化实验的基本操作技能。
3. 通过实验验证酶促反应的特性和效率。
二、实验原理新陈代谢是生物体内物质和能量的交换与转变过程，包括同化作用和异化作用。
同化作用是指生物体将外界环境中的营养物质转变为自身的组成物质并储存能量；异化作用是指生物体将自身的一部分组成物质分解，释放能量并排出分解产物。
酶是生物体内一类具有催化活性的蛋白质，能显著降低反应活化能，加速生化反应的进行。
三、实验设备与试剂1. 实验设备：离心机、移液器、恒温水浴锅、显微镜等。
2. 实验试剂：葡萄糖、果糖、淀粉、蛋白质、DNA、RNA、酶、指示剂等。
四、实验步骤1. 酶促反应实验（1）将酶与底物混合，观察反应速率。
（2）改变酶浓度、底物浓度、pH值、温度等条件，观察反应速率的变化。
（3）比较不同酶的催化效率。
2. 新陈代谢实验（1）将生物样本（如细胞、组织等）放入反应体系中，观察物质和能量的变化。
（2）改变反应条件，如pH值、温度等，观察反应的变化。
（3）检测代谢产物，如葡萄糖、乳酸等。
五、实验结果与分析1. 酶促反应实验（1）实验结果显示，随着酶浓度的增加，反应速率逐渐加快。
（2）改变底物浓度，反应速率也随之增加。
（3）pH值和温度对酶促反应速率有显著影响，最适pH值和温度条件下，反应速率最高。
（4）不同酶的催化效率不同，如脲酶催化尿素水解速度比一般催化剂高10~10倍。
2. 新陈代谢实验（1）实验结果显示，生物样本在反应体系中发生代谢反应，物质和能量发生转变。
（2）改变反应条件，代谢反应速率发生变化。
（3）检测到代谢产物，如葡萄糖、乳酸等。
六、讨论1. 酶促反应具有高效、特异、可调节等特点，是生物体内新陈代谢的重要催化剂。
2. 新陈代谢是生物体维持生命活动的基础，酶在代谢过程中起着至关重要的作用。
3. 实验结果表明，酶浓度、底物浓度、pH值、温度等条件对酶促反应速率有显著影响。
生化酶的实验报告
一、实验目的1. 理解生化酶的基本概念及其在生物体内的作用。
2. 掌握生化酶活性测定的基本原理和方法。
3. 通过实验，观察不同条件下酶活性的变化，加深对酶动力学性质的理解。
二、实验原理生化酶是生物体内一类具有催化功能的蛋白质，能够加速生物化学反应的速率，而不改变反应的平衡状态。
酶的活性受多种因素影响，如温度、pH值、抑制剂和激活剂等。
本实验主要采用紫外分光光度法测定酶活性。
在特定波长下，酶催化底物发生反应，生成产物，产物的生成会导致溶液吸光度发生变化。
通过测定吸光度变化，可以计算出酶的活性。
三、实验材料与仪器材料：1. 酶提取液2. 底物溶液3. 酶活性测定试剂盒4. pH缓冲液5. 温度控制装置仪器：1. 紫外分光光度计2. 恒温水浴锅3. 移液器4. 试管四、实验方法1. 酶活性测定：- 将酶提取液、底物溶液和pH缓冲液按比例混合，置于比色皿中。
- 在特定波长下，测定溶液的吸光度。
- 将吸光度变化与酶活性进行线性拟合，得到酶的活性。
2. 不同pH值对酶活性的影响：- 将酶提取液、底物溶液和不同pH值的缓冲液按比例混合，置于比色皿中。
- 在特定波长下，测定溶液的吸光度。
- 分析不同pH值对酶活性的影响。
3. 不同温度对酶活性的影响：- 将酶提取液、底物溶液和不同温度的水浴锅中按比例混合，置于比色皿中。
- 在特定波长下，测定溶液的吸光度。
- 分析不同温度对酶活性的影响。
五、实验结果与分析1. 酶活性测定：- 通过实验，得到酶的活性为X U/mg。
2. 不同pH值对酶活性的影响：- 在pH值为X时，酶活性最高，为Y U/mg。
- 随着pH值偏离最适值，酶活性逐渐降低。
3. 不同温度对酶活性的影响：- 在温度为X℃时，酶活性最高，为Y U/mg。
- 随着温度升高，酶活性逐渐增加，但超过一定温度后，酶活性反而降低。
六、结论1. 本实验成功测定了酶的活性，并分析了不同pH值和温度对酶活性的影响。
2. 酶的活性受多种因素影响，其中pH值和温度是影响酶活性的重要因素。
生化反应鉴定实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 了解生化反应在微生物鉴定中的重要性。
2. 掌握常见生化反应的原理和方法。
3. 通过实验，对给定的微生物进行鉴定。
二、实验原理生化反应是指微生物在生长过程中，通过酶的催化作用，将营养物质转化为自身所需的物质，同时产生一些代谢产物。
这些代谢产物可以用来鉴定微生物的种类。
常见的生化反应包括糖发酵试验、吲哚试验、甲基红试验等。
三、实验材料与仪器1. 材料：- 菌种：大肠杆菌、金黄色葡萄球菌、枯草芽孢杆菌、变形杆菌等。
- 培养基：葡萄糖蛋白胨水培养基、蛋白胨水培养基、糖发酵培养基（葡萄糖、乳糖或蔗糖）、V-P试剂、甲基红试剂、吲哚试剂等。
- 试剂：卢戈氏碘液、乙醚、吲哚试剂、甲基红试剂、蒸馏水等。
- 仪器：酒精灯、接种针、培养皿、试管、试管架、烧杯、量筒、德汉氏小管等。
2. 仪器：- 酒精灯- 接种环- 超净工作台- 恒温培养箱- 高压灭菌锅- 试管- 移液枪- 滴管四、实验方法1. 菌种培养：将菌种接种于葡萄糖蛋白胨水培养基，置于恒温培养箱中培养24小时。
2. 糖发酵试验：- 将培养好的菌种接种于糖发酵培养基（葡萄糖、乳糖或蔗糖），置于恒温培养箱中培养24小时。
- 观察培养基颜色变化，记录发酵结果。
3. 吲哚试验：- 将培养好的菌种接种于蛋白胨水培养基，置于恒温培养箱中培养24小时。
- 加入吲哚试剂，观察颜色变化，记录结果。
4. 甲基红试验：- 将培养好的菌种接种于蛋白胨水培养基，置于恒温培养箱中培养24小时。
- 加入甲基红试剂，观察颜色变化，记录结果。
五、实验结果与分析1. 糖发酵试验：- 大肠杆菌：发酵葡萄糖、乳糖，不发酵蔗糖。
- 金黄色葡萄球菌：不发酵葡萄糖、乳糖、蔗糖。
- 枯草芽孢杆菌：不发酵葡萄糖、乳糖、蔗糖。
- 变形杆菌：发酵葡萄糖、乳糖、蔗糖。
2. 吲哚试验：- 大肠杆菌：吲哚试验阳性。
- 金黄色葡萄球菌：吲哚试验阴性。
- 枯草芽孢杆菌：吲哚试验阴性。
- 变形杆菌：吲哚试验阳性。
细菌的生化实验报告
细菌的生化实验报告细菌的生化实验报告细菌是一类微小而广泛存在于自然界中的生物体，它们在地球上的生物圈中起着重要的作用。
通过对细菌的生化实验，我们可以更深入地了解它们的生物特性和功能。
本文将介绍一系列细菌的生化实验，包括细菌的酶活性、代谢产物以及对环境的影响等方面。
实验一：酶活性研究酶是细菌体内的重要生物催化剂，它们参与了多种代谢过程。
我们可以通过测定细菌体内特定酶的活性来了解其代谢能力。
以大肠杆菌为例，我们可以使用酶活性检测试剂盒来测定其β-半乳糖苷酶活性。
实验结果显示，大肠杆菌中β-半乳糖苷酶活性较高，这表明其在代谢乳糖方面具有较强的能力。
实验二：代谢产物分析细菌的代谢过程会产生各种化合物，这些化合物可以作为细菌代谢的指标。
我们可以通过气相色谱-质谱联用技术（GC-MS）来分析细菌培养液中的代谢产物。
以枯草杆菌为例，通过GC-MS分析，我们发现其培养液中存在着丰富的有机酸和氨基酸，这些代谢产物反映了枯草杆菌的代谢途径和能力。
实验三：抗生素敏感性测试细菌对抗生素的敏感性是临床治疗中的重要指标。
我们可以通过纸片扩散法来测试不同细菌株对不同抗生素的敏感性。
实验结果显示，金黄色葡萄球菌对青霉素敏感，而对庆大霉素耐药。
这些结果对于合理使用抗生素和治疗细菌感染具有重要的指导意义。
实验四：细菌对环境的影响细菌在自然界中广泛存在，它们对环境有着重要的影响。
我们可以通过测定细菌在不同环境条件下的生长情况来研究其对环境的适应性。
以耐盐菌为例，我们可以将其分别培养在不同盐浓度的培养基中，观察其生长情况。
实验结果显示，耐盐菌在高盐浓度环境中生长较好，这表明其对高盐环境具有较强的适应能力。
细菌的生化实验为我们深入了解细菌的生物特性和功能提供了重要的手段。
通过研究细菌的酶活性、代谢产物以及对环境的影响，我们可以更好地理解细菌的代谢途径、生态角色以及与人类健康的关系。
这些实验结果对于开发新的抗菌药物、改良环境治理策略以及预防细菌感染具有重要的指导意义。
蔗糖酶生化实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 理解蔗糖酶的催化原理和特性。
2. 掌握蔗糖酶的提取、纯化方法。
3. 学习通过不同方法测定蔗糖酶的活力。
4. 分析影响蔗糖酶活性的因素。
二、实验原理蔗糖酶是一种能够将蔗糖分解为葡萄糖和果糖的酶。
本实验旨在通过提取、纯化蔗糖酶，并测定其活力，了解蔗糖酶的特性。
三、实验材料与试剂1. 材料：- 酵母细胞- 淀粉- 蔗糖- 还原糖试剂（如班氏试剂）2. 试剂：- 磷酸氢二钠溶液- 磷酸二氢钠溶液- 硫酸铵溶液- 硫酸铜溶液- 酒精- 氢氧化钠溶液- 丙酮- 酶提取缓冲液1. 蔗糖酶的提取：- 将酵母细胞用磷酸缓冲液洗涤，并悬浮于磷酸缓冲液中。
- 使用匀浆机破碎细胞，收集匀浆液。
- 将匀浆液离心，收集上清液即为蔗糖酶粗提液。
2. 蔗糖酶的纯化：- 将蔗糖酶粗提液用硫酸铵溶液进行盐析，收集沉淀。
- 将沉淀用磷酸缓冲液溶解，并使用凝胶过滤柱进行纯化。
3. 蔗糖酶活力的测定：- 将纯化后的蔗糖酶与蔗糖溶液混合，在适宜的温度下反应。
- 加入还原糖试剂，观察颜色变化，根据颜色变化判断蔗糖酶的活力。
五、实验结果与分析1. 蔗糖酶的提取：- 通过匀浆和离心，成功提取出酵母细胞中的蔗糖酶。
2. 蔗糖酶的纯化：- 通过盐析和凝胶过滤柱，成功纯化出蔗糖酶。
3. 蔗糖酶活力的测定：- 在适宜的温度下，蔗糖酶能够将蔗糖分解为葡萄糖和果糖。
- 加入还原糖试剂后，溶液颜色发生变化，表明蔗糖酶具有活力。
4. 影响蔗糖酶活性的因素：- 温度：在一定范围内，温度升高，蔗糖酶的活力增加。
- pH值：在一定范围内，pH值升高，蔗糖酶的活力增加。
- 抑制剂：某些物质（如重金属离子）可以抑制蔗糖酶的活力。
1. 本实验成功提取和纯化了蔗糖酶，并测定了其活力。
2. 实验结果表明，温度和pH值是影响蔗糖酶活性的重要因素。
3. 在实际应用中，需要根据具体情况进行酶活性的调控，以获得最佳催化效果。
七、实验结论1. 蔗糖酶是一种能够将蔗糖分解为葡萄糖和果糖的酶。
脲酶生化实验报告
一、实验目的1. 了解脲酶的催化特性。
2. 掌握脲酶活性测定的原理和方法。
3. 分析不同条件下脲酶活性的变化。
二、实验原理脲酶是一种水解酶，能催化脲分解为氨和二氧化碳。
本实验通过测定不同条件下脲酶活性，探讨温度、pH值、抑制剂等因素对脲酶活性的影响。
三、实验材料1. 试剂：脲酶、尿素、NaOH、HCl、邻苯二甲酸氢钾、硫酸铜、碘化钾、淀粉、氯化钠等。
2. 仪器：分光光度计、恒温水浴锅、pH计、移液器、试管等。
四、实验步骤1. 脲酶活性测定(1) 准备脲酶工作液：取一定量的脲酶，用蒸馏水稀释至一定浓度。
(2) 配制脲酶反应体系：取一定量的脲酶工作液，加入尿素溶液，混合均匀。
(3) 加入指示剂：取少量淀粉溶液，加入反应体系中。
(4) 水浴加热：将反应体系置于恒温水浴锅中，保持一定温度。
(5) 定时取样：每隔一定时间，取少量反应液，加入碘化钾溶液，观察颜色变化。
(6) 记录结果：记录反应液颜色变化所需时间，根据标准曲线计算脲酶活性。
2. 温度对脲酶活性的影响(1) 设置不同温度：设置0℃、25℃、37℃、50℃、75℃等不同温度。
(2) 按照脲酶活性测定步骤进行实验。
(3) 记录结果：记录不同温度下脲酶活性。
3. pH值对脲酶活性的影响(1) 设置不同pH值：设置pH 3.0、5.0、7.0、9.0、11.0等不同pH值。
(2) 按照脲酶活性测定步骤进行实验。
(3) 记录结果：记录不同pH值下脲酶活性。
4. 抑制剂对脲酶活性的影响(1) 设置不同抑制剂浓度：设置0.1%、0.5%、1.0%、2.0%等不同抑制剂浓度。
(2) 按照脲酶活性测定步骤进行实验。
(3) 记录结果：记录不同抑制剂浓度下脲酶活性。
五、实验结果与分析1. 脲酶活性测定结果根据标准曲线计算得到脲酶活性，结果如下表所示：| 时间（min） | 脲酶活性（U/mL） || :--------: | :--------------: || 0 | 0.00 || 5 | 0.25 || 10 | 0.50 || 15 | 0.75 || 20 | 1.00 |2. 温度对脲酶活性的影响不同温度下脲酶活性如下表所示：| 温度（℃） | 脲酶活性（U/mL） || :--------: | :--------------: || 0 | 0.10 || 25 | 0.60 || 37 | 1.20 || 50 | 0.40 || 75 | 0.20 |结果表明，脲酶活性在37℃时最高，随温度升高或降低，脲酶活性逐渐降低。
生化实验六 酶的基本性质
课程名称： 生物化学实验 指导老师： 史影 成绩： 实验名称： 酶的基本性质实验——底物专一性、激活剂和抑制剂、最适温度 同组学生姓名： 陈莞尔，潘盛警Ⅰ.酶的基本性质——底物专一性 一、实验目的1.了解酶的专一性。
2.掌握验证酶的专一性的基本原理及方法。
3.学会排除干扰因素，设计酶学实验。
二、基本原理酶是具有高度专一性的有催化功能的蛋白质。
酶蛋白结构决定了酶的功能——酶的高效性，酶促反应要比无机催化反应快数十倍。
酶催化的一个重要特点是具有高度的底物专一性，即一种酶只能对一种或一类底物其催化作用，对其他底物无催化反应。
根据各种酶对底物的选择程度不同，可分成下列几种：1.相对专一性。
一种酶能催化一类具有相同化学键或基团的物质进行某种类型的反应。
2.绝对专一性：有些酶对底物的要求非常严格只作用于一种底物，而不作用于任何其他物质。
如脲酶只能催化尿素进行水解而生成二氧化碳和氨。
如麦芽糖酶只作用于麦芽糖而不作用其它双糖，淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。
3.立体异构专一性：有些酶只有作用于底物的立体异构物中的一种，而对另一种则全无作用。
如酵母中的糖酶类只作用于D-型糖而不能作用于L-型的糖。
本实验以唾液淀粉酶和蔗糖酶对淀粉和蔗糖水解反应的催化作用来观察酶的专一性。
用Benedict 试剂检测反应产物。
Benedict 试剂是碱性硫酸铜溶液，具有一定的氧化能力，能与还原性的半缩醛羟基发生氧化还原反应，生成砖红色氧化铜沉淀。
Na 2CO 3+ 2H 2O 2NaOH + H 2CO 3 CuSO 4+ 2NaOH Cu(OH)2+ Na 2SO 4专业：____生物工程 姓名：_____陈传鑫 学号：___3090104963 日期：____2011.3.22_ 地点：_生物实验楼306实验报告还原糖(—CHO or —C=O)+ 2Cu(OH)2Cu2O + 2H2O + 糖的氧化产物（黄色或砖红色）淀粉和蔗糖无半缩醛基，无还原性，与Benedict试剂无显色反应。
生化检测样品报告
生化检测样品报告报告编号： XXXX
报告时间： XXXX年XX月XX日
报告人： XXXX
被检测者： XXXX
样品来源： XXXX
检测内容：生化检测
检测项目：
1. 血常规
2. 肝功能
3. 肾功能
4. 血糖
5. 血脂
6. 心肌酶谱
检测结果：
1. 血常规：所有指标均正常，符合生理标准范围。
2. 肝功能：谷丙转氨酶（ALT）正常范围为10-40U/L，本次检
测结果为38U/L，与正常范围较接近，建议注意饮食和生活习惯。
3. 肾功能：尿素氮（BUN）正常范围为1.7-8.3mmol/L，本次
检测结果为7.2mmol/L，肌酐（Cr）正常范围为44-133μmol/L，本次检测结果为90μmol/L，均符合生物标准范围。
4. 血糖：餐后2小时血糖正常范围为3.9-6.1mmol/L，本次检测
结果为4.2mmol/L，符合生物标准范围。
5. 血脂：甘油三酯（TG）正常范围为0.45-1.69mmol/L，本次
检测结果为1.2mmol/L，低密度脂蛋白胆固醇（LDL-C）正常范围
为1.6-3.1mmol/L，本次检测结果为2.8mmol/L，均高于生物标准
范围，建议限制高油脂食物及多运动。
6. 心肌酶谱：肌酸激酶同工酶（CK-MB）正常范围为0-25U/L，本次检测结果为23U/L，轻度超标，建议注意心脏健康，适当锻炼。
综上所述，被检测者生化指标大部分符合生理标准范围，但肝
酶略高，血脂偏高，心肌酶谱轻度超标。
建议被检测者注意饮食
和生活习惯，适当锻炼，保持身体健康。
报告结束。
碱性磷酸酶生化实验报告
一、实验目的1. 熟悉碱性磷酸酶（ALP）的生化特性；2. 掌握ALP的分离纯化方法；3. 学习ALP比活性测定和动力学分析；4. 提高实验操作技能和数据分析能力。
二、实验原理碱性磷酸酶（ALP）是一种广泛存在于生物体内的酶，具有磷酸基团转移活性，在碱性条件下能水解多种磷酸单酯化合物。
ALP在生物体内具有重要的生理功能，如参与骨骼生长发育、肝脏解毒、钙磷代谢等过程。
本实验旨在通过分离纯化ALP，测定其比活性和动力学参数，为进一步研究ALP的生物学功能提供实验基础。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：兔肝匀浆液、正丁醇、丙酮、乙醇、NaCl、MgCl2、MnCl2、磷酸苯二钠、4-氨基安替比林、铁氰化钾、pH缓冲液等。
2. 实验仪器：恒温水浴箱、离心机、分光光度计、移液器、试管、试管架等。
四、实验方法1. ALP的分离纯化（1）将兔肝匀浆液与等体积的正丁醇混合，充分振荡，静置，取上层滤液。
（2）向滤液中加入1/10体积的MgCl2、MnCl2溶液，混匀。
（3）加入等体积的丙酮或乙醇，静置，离心（3000r/min，10min），取沉淀。
（4）沉淀用少量pH7.0的磷酸缓冲液溶解，再次离心，取上清液。
2. ALP比活性测定采用磷酸苯二钠为底物，在pH10的碳酸缓冲液中，ALP催化磷酸苯二钠水解生成苯酚和磷酸盐。
苯酚与4-氨基安替比林作用，经铁氰化钾氧化生成红色醌类衍生物，通过测定吸光度变化计算ALP的比活性。
3. ALP动力学分析采用Lineweaver-Burk双倒数作图法，测定不同底物浓度下的酶活性，计算米氏常数（Km）和最大反应速度（Vmax）。
五、实验结果1. ALP的分离纯化通过有机溶剂沉淀法，从兔肝匀浆液中成功提取纯化ALP。
SDS-PAGE结果显示，纯化后的ALP蛋白呈单一条带。
2. ALP比活性测定通过测定不同底物浓度下的酶活性，计算出ALP的比活性为1.5U/mg。
3. ALP动力学分析采用Lineweaver-Burk双倒数作图法，计算出ALP的米氏常数（Km）为0.01mmol/L，最大反应速度（Vmax）为200U/min。
生化实验报告_酶
实验名称：酶活力测定实验目的：1. 学习酶活力测定的原理和方法。
2. 掌握比色法测定酶活力的操作步骤。
3. 了解不同条件对酶活力的影响。
实验原理：酶是一种生物催化剂，具有高效、专一和可调节的特性。
酶活力是指酶催化特定化学反应的能力，通常用单位时间内底物转化率或产物生成量来表示。
本实验采用比色法测定酶活力，通过测量酶催化反应过程中产生的颜色变化，计算酶活力。
实验材料：1. 试剂：底物溶液、酶溶液、缓冲液、3,5-二硝基水杨酸、NaOH、FeCl3、硫酸铜、磷酸氢二钠、磷酸二氢钠、蒸馏水等。
2. 仪器：分光光度计、恒温水浴锅、移液器、试管、试管架、烧杯等。
实验步骤：1. 配制底物溶液：- 取一定量的底物粉末，加入适量蒸馏水，溶解后定容至所需体积。
2. 配制酶溶液：- 取一定量的酶粉末，加入适量缓冲液，溶解后定容至所需体积。
3. 制备反应体系：- 取一定量的底物溶液，加入适量酶溶液，混合均匀。
4. 测定酶活力：- 将反应体系置于恒温水浴锅中，在一定温度下反应一定时间。
- 取出反应体系，加入适量3,5-二硝基水杨酸和NaOH，混合均匀。
- 在一定波长下测定吸光度值。
5. 计算酶活力：- 根据吸光度值和标准曲线，计算酶活力。
结果与分析：1. 标准曲线绘制：- 取不同浓度的底物溶液，分别加入酶溶液，进行反应。
- 在一定波长下测定吸光度值，以底物浓度为横坐标，吸光度值为纵坐标，绘制标准曲线。
2. 酶活力测定：- 根据标准曲线，计算酶活力。
3. 不同条件对酶活力的影响：- 在不同温度、pH值、激活剂和抑制剂条件下，测定酶活力，分析不同条件对酶活力的影响。
讨论：1. 本实验采用比色法测定酶活力，操作简便，结果准确。
2. 不同条件对酶活力有显著影响，如温度、pH值、激活剂和抑制剂等。
3. 酶活力测定在生物化学、生物工程等领域具有重要意义，可用于酶的筛选、分离和纯化等。
结论：1. 通过本实验，掌握了酶活力测定的原理和方法。
酶_生化实验报告
实验名称：酶的活性测定与影响因素研究实验日期：2023年X月X日实验目的：1. 研究不同酶的活性及其影响因素。
2. 探讨温度、pH值、激活剂和抑制剂对酶活性的影响。
3. 分析酶的专一性。
实验原理：酶是生物体内一类具有催化功能的蛋白质，它们在生物体内发挥着至关重要的作用。
酶的活性受多种因素的影响，如温度、pH值、激活剂和抑制剂等。
本实验通过测定不同酶的活性，探讨这些因素对酶活性的影响。
实验材料与仪器：- 酶制剂：淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶等。
- 底物：淀粉、蛋白质、脂肪等。
- 指示剂：碘液、酚酞等。
- 试剂：盐酸、氢氧化钠、磷酸盐缓冲液等。
- 仪器：恒温水浴、pH计、分光光度计、移液器、试管等。
实验方法与步骤：1. 酶活性测定：- 将一定量的底物与酶制剂混合，置于恒温水浴中。
- 在一定时间间隔内，加入指示剂，观察颜色变化。
- 通过分光光度计测定吸光度，计算酶活性。
2. 温度对酶活性的影响：- 将酶制剂与底物混合，在不同温度下进行反应。
- 观察颜色变化，记录吸光度。
- 分析温度对酶活性的影响。
3. pH值对酶活性的影响：- 将酶制剂与底物混合，在不同pH值下进行反应。
- 观察颜色变化，记录吸光度。
- 分析pH值对酶活性的影响。
4. 激活剂和抑制剂对酶活性的影响：- 在酶制剂与底物混合的反应体系中，加入适量的激活剂或抑制剂。
- 观察颜色变化，记录吸光度。
- 分析激活剂和抑制剂对酶活性的影响。
5. 酶的专一性：- 将酶制剂与不同底物混合，观察颜色变化。
- 分析酶的专一性。
实验结果与分析：1. 酶活性测定：- 通过实验，发现不同酶的活性存在差异。
- 淀粉酶活性最高，蛋白酶次之，脂肪酶活性最低。
2. 温度对酶活性的影响：- 酶活性随温度升高而增加，在一定温度范围内达到最大值，然后随温度升高而降低。
- 本实验中，酶活性在40℃时达到最大值。
3. pH值对酶活性的影响：- 酶活性随pH值升高而增加，在一定pH值范围内达到最大值，然后随pH值升高而降低。
酶的特异性实验报告
酶的特异性实验报告引言：酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应的发生。
它们是由蛋白质构成的，可以在细胞内外催化各种复杂的生化反应。
酶的特异性是指酶对特定底物具有选择性催化的能力。
本实验旨在探究酶的特异性，并通过实验验证酶对底物的选择性催化。
实验材料与方法：本实验所需材料包括：酶溶液、底物溶液、显色液、实验管、试管架、酶活性检测仪等。
1. 准备多个实验管，标记为A、B、C、D等，每个实验管中分别加入10ml的酶溶液；2. 在每个实验管中再分别加入不同的底物溶液：实验管A中加入底物A，实验管B中加入底物B，以此类推；3. 将所有实验管放入试管架中，使其保持稳定；4. 使用酶活性检测仪，记录每个实验管中反应的吸光度变化。
实验结果与讨论：通过实验我们观察到不同底物对应的实验管中出现了各自特定的吸光度变化。
这表明不同底物在酶的存在下受到了不同程度的催化。
进一步分析实验结果，我们可以得出以下结论：1. 酶对特定底物具有特异性催化能力。
实验数据显示，实验管A中的底物A在酶的催化下发生了显著的变化，而其他实验管中的底物则未出现明显的吸光度变化。
这表明该酶对底物A具有特异性催化能力。
酶的这种特异性催化是由其三维结构所决定的，酶与底物之间的相互作用可以形成有效的酶底物复合物。
2. 某些底物可能具有多种酶的特异性催化能力。
在实验过程中，我们注意到实验管B中的底物B在酶的催化下也发生了一定的吸光度变化，尽管它的催化效果不如底物A显著。
这可能是由于底物B具有多种酶的特异性催化能力，而我们在实验中添加的酶正好具有其中一种特异性催化能力。
3. 酶对底物的催化效果与底物浓度有关。
我们进一步对实验进行了控制实验，在实验中分别改变了底物溶液的浓度。
结果显示，底物浓度越高，其在酶的催化下产生的反应速率越快，吸光度变化也越大。
这说明底物浓度是酶催化反应速率的重要影响因素之一，酶底物复合物的形成可能与底物浓度有关。
结论：通过实验我们验证了酶对底物的特异性催化能力。
酶高效性的实验报告
一、实验目的1. 了解酶的催化作用及其高效性。
2. 比较酶与无机催化剂的催化效率差异。
3. 掌握实验操作技能，提高实验设计能力。
二、实验原理酶是一种生物催化剂，具有高效、专一、可调节等特点。
在生物体内，酶参与各种生化反应，加速反应速率，降低活化能。
本实验通过比较酶与无机催化剂对特定反应的催化效率，验证酶的高效性。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：- 酶制剂：淀粉酶、蛋白酶- 无机催化剂：FeCl3- 底物：淀粉、蛋白质- 试剂：碘液、双缩脲试剂- 仪器：试管、烧杯、电子天平、恒温水浴锅、滴管2. 实验步骤：（1）淀粉酶催化淀粉水解实验：1. 在试管中加入2mL淀粉溶液；2. 加入适量淀粉酶，放入恒温水浴锅中保温；3. 定时取出试管，加入碘液，观察颜色变化。
（2）蛋白酶催化蛋白质水解实验：1. 在试管中加入2mL蛋白质溶液；2. 加入适量蛋白酶，放入恒温水浴锅中保温；3. 定时取出试管，加入双缩脲试剂，观察颜色变化。
（3）FeCl3催化淀粉水解实验：1. 在试管中加入2mL淀粉溶液；2. 加入适量FeCl3；3. 放入恒温水浴锅中保温；4. 定时取出试管，加入碘液，观察颜色变化。
四、实验结果与分析1. 淀粉酶催化淀粉水解实验：实验结果显示，加入淀粉酶的试管在保温一段时间后，碘液颜色逐渐变浅，说明淀粉被水解。
而加入FeCl3的试管，碘液颜色变化不明显，说明FeCl3催化效率较低。
2. 蛋白酶催化蛋白质水解实验：实验结果显示，加入蛋白酶的试管在保温一段时间后，双缩脲试剂颜色变深，说明蛋白质被水解。
而加入FeCl3的试管，双缩脲试剂颜色变化不明显，说明FeCl3催化效率较低。
五、结论通过本实验，我们验证了酶具有高效性。
在相同条件下，酶的催化效率远高于无机催化剂。
这表明酶在生物体内具有重要的催化作用，加速各种生化反应的进行。
六、实验心得1. 实验过程中，要严格控制实验条件，确保实验结果的准确性。
2. 通过本实验，我们对酶的催化作用有了更深入的了解，提高了实验操作技能和实验设计能力。
生化酶的制备实验报告
一、实验目的1. 理解和掌握生化酶的制备原理和方法。
2. 掌握从生物材料中提取酶的一般步骤。
3. 学习通过不同的方法提高酶的活性。
二、实验原理酶是一种生物催化剂，具有高效、专一、可逆等特点。
在生物体内，酶催化各种生化反应，维持生命活动。
本实验通过从生物材料中提取酶，旨在了解酶的制备过程，并探究影响酶活性的因素。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：酵母细胞、鸡肝、鸡蛋清等。
2. 仪器：研钵、离心机、恒温水浴锅、移液器、比色计等。
四、实验步骤1. 酶的粗提取- 将酵母细胞、鸡肝、鸡蛋清等生物材料分别研磨成匀浆。
- 将匀浆分别用蒸馏水、生理盐水、缓冲液等溶液进行洗涤，以去除杂质。
- 将洗涤后的匀浆离心，收集上清液即为粗酶液。
2. 酶的纯化- 采用不同的层析技术（如凝胶过滤层析、离子交换层析等）对粗酶液进行纯化。
- 通过检测酶活性，确定最佳层析条件。
3. 酶的活性测定- 选择合适的底物和反应体系，通过比色法、紫外分光光度法等方法测定酶活性。
4. 影响酶活性的因素- 研究温度、pH、抑制剂、激活剂等因素对酶活性的影响。
五、实验结果与分析1. 酶的粗提取- 通过研磨、洗涤、离心等步骤，成功从酵母细胞、鸡肝、鸡蛋清等生物材料中提取出粗酶液。
2. 酶的纯化- 通过凝胶过滤层析、离子交换层析等方法，成功将粗酶液纯化，得到较纯的酶。
3. 酶的活性测定- 通过比色法、紫外分光光度法等方法，成功测定酶活性，并确定最佳反应条件。
4. 影响酶活性的因素- 通过实验，发现温度、pH、抑制剂、激活剂等因素对酶活性有显著影响。
例如，在一定温度范围内，酶活性随温度升高而增强；在适宜的pH值下，酶活性最高；某些抑制剂可抑制酶活性，而激活剂可提高酶活性。
六、实验结论1. 成功从生物材料中提取出酶，并对其进行纯化。
2. 了解酶的制备原理和方法，掌握酶的活性测定方法。
3. 掌握影响酶活性的因素，为酶的应用提供理论依据。
七、实验讨论1. 在酶的制备过程中，如何提高酶的纯度和活性？2. 如何优化酶的制备工艺，降低成本？3. 酶在生物技术、医药、食品等领域的应用前景如何？八、实验展望1. 进一步研究酶的结构与功能，为酶的应用提供更深入的理论基础。
医学检验生化实验报告(3篇)
第1篇一、实验名称血清酶活性检测二、实验目的1. 掌握血清酶活性检测的基本原理和方法。
2. 学会使用生化分析仪进行血清酶活性检测。
3. 了解血清酶活性检测在临床诊断中的应用。
三、实验原理血清酶活性检测是通过测定血清中某种酶的活性来反映该酶在体内的代谢状况。
酶活性测定通常采用比色法、电化学法等方法，其中比色法是最常用的方法。
本实验采用比色法检测血清中丙氨酸转氨酶（ALT）和天冬氨酸转氨酶（AST）的活性。
四、实验材料1. 试剂：丙氨酸转氨酶（ALT）试剂盒、天冬氨酸转氨酶（AST）试剂盒、缓冲液、磷酸盐缓冲盐溶液（PBS）、硫酸钠、氢氧化钠、盐酸、三氯乙酸等。
2. 仪器：生化分析仪、离心机、移液器、比色皿等。
3. 样品：血清样本。
五、实验步骤1. 样本处理：取血清样本，按照实验要求进行离心处理，分离出血清。
2. 丙氨酸转氨酶（ALT）活性检测：（1）按照试剂盒说明书配置反应体系，加入血清样本。
（2）将反应体系放入生化分析仪中，按照仪器操作步骤进行测定。
3. 天冬氨酸转氨酶（AST）活性检测：（1）按照试剂盒说明书配置反应体系，加入血清样本。
（2）将反应体系放入生化分析仪中，按照仪器操作步骤进行测定。
4. 结果记录与分析：记录实验数据，与正常值范围进行比较，分析实验结果。
六、实验结果1. 丙氨酸转氨酶（ALT）活性检测结果：实验测得的ALT活性为30 U/L，正常值范围为10-40 U/L。
2. 天冬氨酸转氨酶（AST）活性检测结果：实验测得的AST活性为25 U/L，正常值范围为15-35 U/L。
七、讨论与分析1. 丙氨酸转氨酶（ALT）活性检测：ALT主要存在于肝脏细胞中，其活性升高可反映肝脏损伤。
本实验中ALT活性检测结果在正常范围内，说明受试者肝脏功能正常。
2. 天冬氨酸转氨酶（AST）活性检测：AST广泛存在于人体各组织中，但以肝脏细胞中的含量最高。
AST活性升高可反映心肌损伤、肝脏损伤等。
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生物大分子·酶——相关生化实验报告小组成员：王书洋张斌贾官斐杨翀左天宇单位：武警后勤学院临床医学系四队四班邮编：300162关键词淀粉酶; 活性; 温度; 抑制剂; 激活剂; 专一性【前言】目前临床主要以检测指标作为依据对疾病的诊断作出较为准确的判断。
其中，酶学上的应用占了相当一部分。
所以，从临床疾病诊断以及治疗的角度去对酶学知识的具体化了解和应用深化是十分有必要的。
酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的催化。
因此，一切对蛋白质活性有影响的因素都影响酶的活性。
酶与底物作用的活性，受温度、pH值、酶液浓度、底物浓度、酶的激活剂或抑制剂等许多因素的影响。
对酶活性的测定对临床诊断以及基础医学的研究都有着重要意义。
很多酶其实包含几种具有同样催化效用的蛋白质，但它们的分子组成、理化性质与免疫学特性却有明显差异，这类蛋白质统称为该酶的同工酶。
同工酶在组织和器官中的分布不同，通过测定不同同工酶的含量与活性的变化，可以推算出改组织和器官的变化。
本综述旨在对后文的三次实验作为基础医学和临床医学的一次应用上的联系。
实验一影响酶促反应速度的因素【实验原理】唾液淀粉酶催化淀粉水解生成各种糊精和麦芽糖。
淀粉溶液与碘反应呈蓝色；糊精根据分子大小，与碘反应分别呈蓝、紫、红、无色等不同的颜色；麦芽糖不与碘呈色。
唾液淀粉酶的活性受温度、酸碱度、抑制剂与激活剂等的影响。
温度：温度降低，酶促反应减弱或停止；温度升高，反应速度加快。
当上升至某一温度时，酶促反应速度达最大值，此温度称为酶的最适温度。
由于酶的化学本质是蛋白质，温度过高会导致蛋白质构象的改变，因此如果温度继续升高，反应速度反而会迅速下降甚至完全丧失。
酸碱度：唾液淀粉酶最适pH为pH6.9，高于或低于酶的最适pH值，都将引起酶活性的降低，过酸或过碱的反应条件可使酶活性丧失。
抑制剂与激活剂：酶的活性常受某些物质的影响，能增加酶的活性称为酶的激活剂：降低酶活性且不使酶蛋白变性的称为酶的抑制剂。
如Cl-为唾液淀粉酶的激活剂，Cu2+为唾液淀粉酶的抑制剂。
根据上述性质，可以用碘检查淀粉是否水解及其水解程度，间接判断唾液淀粉酶是否存在及其活性大小。
【标本】唾液【测定方法】试剂：1％淀粉溶液，1％氯化钠溶液，1％硫酸铜溶液，1％硫酸钠溶液，碘液，磷酸氢二钠（0.2mmol/L）, 柠檬酸溶液(0.1mmol/L)。
器材：试管，试管夹，恒温水浴锅(37℃),吸管，滴管，试管架，操作：1.收集唾液：实验者先将痰咳尽, 用自来水漱口, 清除口腔内食物残渣, 再含蒸馏水约15 mL, 作咀嚼咕漱运动, 3min 后吐入垫有两层经润湿处理的脱脂纱布的漏斗内, 过滤气泡及食物残渣后于小烧杯中备用。
2.观察温度对酶促反应速度的影响取试管3支，编号1,2,3，按下表操作：3. 观察pH对酶促反应速度的影响4观察激活剂和抑制剂对酶促反应速度的影响取试管4支，编号1,2,3,4，按下表操作：【结果及讨论】温度对酶促反应的影响：此组实验的三个试管模拟人体的环境即近中性,通过观察不同温度下酶活性强弱, 证明温度对酶活性有很大影响。
1号试管的颜色变化比较大, 无色时淀粉被完全分解为单糖, 晴褐色时淀粉不完全分解, 蓝色时淀粉完全没被分解, 浅蓝色时少许被分解; 也就是说不同人的唾液淀粉酶活性在100℃时受影响的程度不同, 有的被完全抑制, 有的部分受影响, 而有的和在37℃时相比几乎无变化。
2号试管无色, 说明淀粉完全被分解为单糖, 不能与碘发生颜色反应;通观3号试管发现唾液淀粉酶活性在0 ℃时大都被抑制, 或是完全被抑制或是大部分被抑制。
pH 值对酶促反应的影响：此组实验在37 ℃下设置三个pH 值: 5. 0 ( 酸性) 、6. 8( 近中性) 和8. 0( 碱性) 。
通过各个试管的颜色判断酶活性强弱。
酶活性比较强时, 淀粉完全分解, 显示无色或碘液的浅黄色; 号试管颜色相近,酶活性比较弱时, 淀粉不能被完全分解, 依被分解的程度不同显示不同的颜色。
相比较1均为晴褐色, 说明其中的淀粉被分解为多糖, 也就是淀粉酶在酸性环境中能发挥作用; 而在3 号试管的碱性环境中, 淀粉酶发挥作用的强弱程度不同, 有的能将淀粉部分分解, 颜色呈现棕而言, 2 号试管的颜色最浅, 说明37℃时酶活性最强, 淀粉被完全分解。
黄色, 有的不能分解, 呈深蓝色。
激活剂和抑制剂对酶活性的影响：在37℃、近中性环境中, 设置对照( 蒸馏水) 、0. 9% NaCl、1% CuSO4、1% Na2SO4 的四组实验, 通过观察颜色, 判断酶活性强弱, 从而得出抑制剂和激活剂。
对照组中酶将淀粉完全分解, 加碘液呈无色,2、4 号颜色与1 号相近, 说明其中的淀粉被完全分解, 因此0. 9%NaCl、1 %Na2SO4 为激活剂, 3 号试管为深蓝色, 说明其中的淀粉没有被分解, 酶不能发挥其应有的作用, 可以判断1% CuSO4 为抑制剂。
【总结】通过实验发现唾液淀粉酶具有高度专一性, 其活性受温度、p H 值、激活剂及抑制剂等多种因素影响; 每个人产生唾液淀粉酶的量不同, 活性强弱也有差异。
不同人的酶活性受环境条件影响程度也不同, 有些人的酶活性在一定条件下几乎不受影响, 而有些几乎失活。
人体唾液淀粉酶在37℃活性最强, 但0 ℃、100 ℃下酶活性并没有完全丧失, 而是活性受到影响, 特别是0℃时酶活性受影响比较大, 其活性比较弱, 由此可知很多水果、蔬菜中的酶在低温时活性比较低, 有利于保鲜。
同时发现中性环境中淀粉酶活性最强, 不同来源的酶对碱的耐受度不同, 有的影响不大, 有的几乎失活。
稀释的唾液, 由于酶浓度降低, 其活性也相应降低, 出现相应的颜色反应。
【临床意义】（待补）实验二血清乳酸脱氢酶的测定（比色法）【实验原理】乳酸脱氢酶在有辅酶Ⅰ携氧的情况下，使乳酸脱氢酶生成丙酮酸，丙酮酸与2,4-二硝基苯肼作用，生成丙酮酸苯肼。
苯肼在碱性溶液中显红棕色，其显色的深浅与丙酮酸的浓度成正比。
440nm下与同样处理的丙酮酸标准液进行比色，求得乳酸脱氢酶的活力单位。
【标本】新鲜兔肝【材料与方法】器材：紫外分光光度仪，加样枪，容量瓶，滴管，试管等。
试剂：1.0.1mol甘氨酸溶液称取甘氨酸7.505g，氯化钠5.85g，蒸馏水溶解后稀释到1000ml。
2.pH10.0乳酸钠缓冲底物液吸取70%乳酸钠溶液10ml、0.1ml甘氨酸溶液125ml、0.1N氢氧化钠75ml，混合，加氯仿数滴防腐，置冰箱保存。
3.辅酶Ⅰ溶液称取辅酶Ⅰ10mg，加蒸馏水2ml，溶解后置冰箱保存，约可用6周。
4.2,4-二硝基苯肼溶液称取2,4-二硝基苯肼19.8mg，用10NHCL10ml溶解后，加蒸馏水至100ml，置棕色瓶内，置冰箱保存。
5.0.4N氢氧化钠溶液。
6.丙酮酸标准液（1μmol/L）准确称取纯丙酮酸钠11.0mg，置于100ml容量瓶中，加入乳酸钠缓冲底物液使其溶解并稀释至刻度。
此液应新鲜配制。
操作：先将血清标本做1/5稀释（血清1份蒸馏水4份），然后按照表进行操作。
混匀，室温放15min，用440nm或蓝色滤光板进行比色，以蒸馏水调零，读取各管吸光度读数，以测定管吸光度减去对照管吸光度，于标准曲线上查其活力单位值。
[标准曲线绘制]数，以各管吸光度减去0号管读数(纵坐标)后，与其相应的酶活力单位值（横坐标）在坐标纸上作图，绘成曲线。
[注]以100ml标本在37℃与底物作用15min，生成1μmol丙酮酸为1个乳酸脱氢酶活力单位。
【讨论】【拓展】血清乳酸脱氢酶血清乳酸脱氢酶介绍：乳酸脱氢酶(LDH或LD)是糖无氧酵解及糖异生的重要酶系之一，可催化丙酮酸与L-乳酸之间的还原与氧化反应，也可催化相关的α-酮酸。
LDH广泛存在于人体组织中，以心、肾、骨骼肌含量最高，肝、脾、胰和肺组织次之。
LDH测定方法主要有比色法和连续监测法。
血清乳酸脱氢酶正常值：(1)比色法：150～450U/L。
(2)连续监测法：男80～280U/L 女100～230U/L血清乳酸脱氢酶临床意义：LDH测定常用诊断心肌梗死、肝病和某些恶性肿瘤。
(1)心肌梗死：发病10～12h升高，24～48h达高峰，8～9天后恢复正常。
与CK相比，虽然酶活性出现较迟，阳性率较低，但持续时间长，且活性增高的程度与心肌梗死的病情密切相关，梗死范围越大，其酶活性越高。
若LDH增高后恢复迟缓，或在病程中再次增高，提示梗死范围扩大，预后不良。
(2)肝脏疾病：急性肝炎或慢性活动性肝炎LDH常显着或中度升高。
其敏感度略低于ALT。
肝癌时LDH活性明显升高，尤其是转移性肝癌增高更显着。
可达1000U/L。
(3)血液病：白血病、巨幼红细胞贫血、恶性淋巴瘤等LDH活性升高。
(4)其他：营养不良、横纹肌损伤、胰腺炎、肺梗塞等LDH活性也升高【相关资料】实验三琼脂糖凝胶电泳法分离乳酸脱氢酶同工酶【生化特性】【材料与方法】标本:新鲜兔肝器材：电泳法，试管，加样枪，载玻片，滴管，吸量管，恒温水浴箱等。
试剂：1．巴比妥-盐酸缓冲液(pH 8．4，0.1mol／L)：溶17.0g巴比妥钠于600ml蒸馏水，加入1mol／L盐酸溶液23.5ml，再加蒸馏水于1000mL。
2．0.5mol／L乳酸钠溶液：称取5.6g乳酸钠溶于蒸馏水并稀释至100ml。
3．1mmol／L乙二胺四乙酸二钠称取EDTA·Na2 ·H2O 372m g，溶解于蒸馏水中，并定容至l00ml。
4．0.5%缓冲琼脂糖凝胶:溶0．05 g琼脂糖于5ml （pH 8.4，0.1mol／L）的巴比妥一盐酸缓冲液中，加蒸馏水5ml再加入EDTA·Na2溶液0.2ml冰箱保存备用。
5．0.8-0.9%琼脂糖染色胶：溶80-90mg琼脂糖于5ml（pH 8.4，0.1mol／L）的巴比妥一盐酸缓冲液中，再加入0.001 mol／L EDTA·Na2溶液0.2ml，冰箱保存备用。
6．显色液：溶50mgNBT于20ml蒸馏水（25ml棕色容量瓶）溶解后加入NAD+125mg及PMS12.5mg，加蒸馏水25ml，避光低温保存，一周内有效，如溶液呈绿色即失效。
7.2%醋酸缓冲液：2ml醋酸（99.5%）加蒸馏水98ml。
8.电泳缓冲液（pH 8.6，0.075mol／L）：称取巴比妥钠15.45g、巴比妥2.76g溶蒸馏水并稀释至1000ml。
材料（1）兔肝匀浆制备：处死家兔，立即将其肝脏取出，用蒸馏水洗净，称重后剪碎，按照1g加4ml蒸馏水之比例加蒸馏水后，置匀浆器中匀浆十五分钟。
（2）提取匀浆上清液：将兔肝匀浆四层纱布过滤，滤液离心（400rad/s）15分钟共两次，取上清液，冰箱保存备用。