生命体系中的配位化学52页PPT
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《生命的化学组成》PPT课件
9
生物界与非生物界的关系
1. 统一性 2. 差异性
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10
• 小分子 • 单糖 • 氨基酸 • 核苷酸 • 脂类
生物小分子
大分子 多糖 蛋白质 核酸
复合大分子 糖蛋白 糖脂 脂蛋白
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11
1 水 对生物体非常重要
• 水占生物体的60-70%以上的重量 • 地球上生命起源于水中，陆生生物
生命的化学组成
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1
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2
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3
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4
一、组成生物体的化学元素
• 1、种类：常见的有20多种，不同生物的 元素种类大体相同
• 2、含量：不同生物的同种元素的含量不 同，同种生物不同元素含量不同。
• 常量元素：含义、种类 • 微量元素：含义、种类
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8
岩石圈的成分%
人体的成分%（鲜重）
氧
47
氢
63
硅
28
氧
25.5
铝
7.9
碳
9.5
铁
4.5
氮
1.4
钙
3.5
钙
0.31
钠
2.5
磷
0.22
钾
2.5
氯
0.03
镁
2.2
锌
0.06
钛
0.46 硫
0.05
氢
0.22 钠
0.03
碳
0.19 镁
0.01
所有其它 ﹤0.1 完整版所课有件pp其t 它 ﹤0.1
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26
维生素D：促进骨骼对钙的吸收和沉积。 佝偻病和成人骨质软化症。人体皮肤含
第五章 与生命过程相关的配位化学
2 锌 人体内大约共有18种含锌 金属酶和14种锌激活酶。锌酶 涉及到生命过程各个方面。 例如碳酸酐酶是一种分子量高 达30 000的锌酶，它具有一系列的 生物功能，包括光合成、钙化、维 持血液pH值、离子输送和CO2交换 等。该酶是目前所知道的催化效率 最高的酶之一。
94 Zn2＋ 119 (H2O) 96
4钼 钼在动物生长中的必需性是在1953年被证明的。实 验发现黄素酶(黄嘌呤氧化酶)是含钼的金属酶，其活性 受钼支配。此外，生物体内的醛氧化酶、硝酸盐还原酶、 亚硫酸氧化酶、固氮酶等都是含钼的金属酶。
固氮酶是由铁蛋白和钼铁蛋白构成的。在这些蛋白中, Fe、 S、Mo都是功能元素。
5钴 钴是一种人体必需微量元素。钴的生物学效应主 要是它在B12 系列辅酶中的作用。维生素B12 是重要的 含钴生物配位化合物，又称为氰钴氨酸，Co3＋处于咕 啉环的中心位置。维生素B12在生物体内的功能实际上 是通过辅酶B12参与碳的代谢作用，促进核酸和蛋白质 合成、叶酸储存、硫醇活化、骨磷酯形成，促进红细 胞发育与成熟。因此，维生素B12能有效地治疗恶性贫 血。 动物和人体所需维生素B12，一部分从食物中摄取， 一部分由肠道中的细菌合成。
金属离子在活化各种酶时的功能大致可以归结为： (1) 固定酶蛋白的几何构型，以保证只有特定结构的 底物才可与之结合； (2) 通过与底物和酶蛋白形成混合配合物而使底物与 酶蛋白相互靠近，从而有助于酶蛋白发生作用； (3) 在反应中作为电子传递体，使底物被氧化或被还 原。
二 酶的作用机理学说 1 锁钥学说 酶与底物的关系如同锁和钥匙的关系一样。
血红蛋白的结构
血红蛋白的中心 是Fe2 ＋ ， 六个 配 位 原 子依八面体排布，其 中卟啉环中的四个氮 原子沿赤道方向配位 ， 而另一个分子的血红 蛋白质肽链中的一个 组氨酸氮原子和一个 配位水分子中的氧原 子则从轴向位置配位 。
生命体系中的配位化学分解
• 金属离子、酶和底物通过金属桥结合时，金属离 子起桥梁作用。它使酶和底物相互接近，把反应 基团引导到正确位置上，以利于底物与酶的活性 中心的某些基团结合。
• 金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空 间构象，以利于它们结合成中间产物。
• 金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些 部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利 于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。
2020/10/8
生命体系中配位化学
1.生命体系中的金属离子
2.金属酶和金属蛋白
3.金属药物
2020/10/8
1.生命体系中的金属离子
2020/10/8
2020/10/8
2020/10/8
金属酶 氧化还原酶(oxidoreductase) 转移酶(trasferase) 水解酶(hydrolase)
2020/10/8
金属蛋白(metalloprotein)
• 金属蛋白(metalloprotein): 指结合有金属离子的复合蛋白。目前发现的金属蛋白
质和金属酶主要集中于Fe、Cu、Zn、Mn、Mo、Co等元素。 从广义定义，金属酶也属于金属蛋白质的范畴。但是
从功能说，金属酶又不能等同于金属蛋白质，它是金属蛋 白质中的一部分。
的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分 离的组成部分。
金属激活酶：金属激活酶与金属离子的
结合就不如金属酶牢固，经提纯的酶不含金 属，需要加入金属离子才有活性。
酶对金属亲合力的大小
2020/10/8
金属离子与酶的配合物
• 金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子、原子或功能基 团，还有些维持酶蛋白活性必需的空间结构。
生命体系中的配位化学
——胡飞、孔祥贡、谭海青
• 金属离子可促使酶和底物形成具有互相匹配的空 间构象，以利于它们结合成中间产物。
• 金属离子的正电荷还可以屏蔽、中和底物的某些 部位的负电荷，或改变酶蛋白的电荷分布，以利 于酶和底物的结合，使酶促反应顺利进行。
2020/10/8
生命体系中配位化学
1.生命体系中的金属离子
2.金属酶和金属蛋白
3.金属药物
2020/10/8
1.生命体系中的金属离子
2020/10/8
2020/10/8
2020/10/8
金属酶 氧化还原酶(oxidoreductase) 转移酶(trasferase) 水解酶(hydrolase)
2020/10/8
金属蛋白(metalloprotein)
• 金属蛋白(metalloprotein): 指结合有金属离子的复合蛋白。目前发现的金属蛋白
质和金属酶主要集中于Fe、Cu、Zn、Mn、Mo、Co等元素。 从广义定义，金属酶也属于金属蛋白质的范畴。但是
从功能说，金属酶又不能等同于金属蛋白质，它是金属蛋 白质中的一部分。
的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分 离的组成部分。
金属激活酶：金属激活酶与金属离子的
结合就不如金属酶牢固，经提纯的酶不含金 属，需要加入金属离子才有活性。
酶对金属亲合力的大小
2020/10/8
金属离子与酶的配合物
• 金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子、原子或功能基 团，还有些维持酶蛋白活性必需的空间结构。
生命体系中的配位化学
——胡飞、孔祥贡、谭海青
配位化学
加入过量的新 配体或者直接使用 新配体作为溶剂
常见的有配位能力 强的配体取代配位能力 弱的配体和螯合配体取 代单齿配体，从而形成 更为稳定的配合物。这 类反应按反应的化学计 量比加入。
具体例子：
氰根离子配位能力强 螯合取代单齿 计量数不同
PS： 对于含有易水解金属离子体系，如Fe3+、Cr3+等，或者含有配体能力较弱 的配体，与金属离子配位时竞争不过水分子的体系，取代（交换）反应只能在 非水溶剂中完成。
OH
物理常数测定法 结构表征(测定) 方法 化学方法
O HO NCH3
现代物理方法
吗 啡 碱
现代物理方法是应用现代物理实验技术建立的一系列 现代仪器分析法，其优点是：省时、省力、省钱、快速、 准确，试剂耗量是微克级的，甚至更少。 它不仅可以研究分子的结构，而且还能探索到分子间 各种集聚态的结构构型和构象的状况，对人类所面临的 生命科学、材料科学的发展，是极其重要的。
K3[W(CN)8]的制备：
加热， ] [O K 3[W2Cl9 ] 32 KCN 2 H 2O K 4 [W (CN )8 ]
MnO4-
K3[W (CN )8 ]
KCl
Ag+
solution
Ag3[W(CN)8]
② 金属离子的还原
还原剂：Na，K，Na(Hg)，Zn(Hg)，N2H4，NH2OH，H3PO2等
平 面 四 边 形
Wilkinson催化剂 Reductive Elimination Reaction
八 面 体 构 型
消去反应： 加热或光照固体配合物，使之失去部分水分子或溶剂分子配体，从而形成新
的配合物。
加热失去易失水分子，失去部分的配位位置通常被原来处于配合物外界的阴离子占据
生物无机化学(第四章)-2010
不同构型的配合物的分裂能由实验可得经验公式。
配体相同的条件下，中心离子对分裂能的影响
(a) 同一元素随氧化态升高而增大 Cr 2+ < Cr 3+
[Cr(H2O)6]2+ o = 166 kJ· -1 [Cr(H2O)6]3+ o = 208 kJ· -1 mol mol (b) 同族元素自上而下增大 例：Fe2+ < Ru2+ < Os3+ (c) 中心离子d 轨道的主量子数越大，分裂能越 大，
o = 10 Dq ， o 分为10等份，每份为1Dq.
单位: / cm-1 / J· -1 mol
/ kJ· -1 1cm-1 =12.0J· -1 mol mol
[Cr(H2O)6]2+
o = 166 kJ· -1 mol
四面体场中， t2和 e 能级之差称为分裂能，Δ
t
=4Δ o/9
dn Ca2+、Sc3+、 d0 正八面体场
W S
四面体场
W S
平面正方形场
W S
0
0
0
0
0
Ti3+、 d1 V3+、TI2+、 d2 V2+、Cr3+、 d3 Cr2+、Mn3+、d4 Mn2+、Fe3+ d5 Fe2+、Co3+、 d6 Co2+、Ni3+、 d7 Ni2+、Pt2+、 d8 Cu2+、Ag2+、d9 Cu+、Zn2+、 d10
4 8 12 6 0 4 8 12 6 0
4 8 12 16 20 24 18 12 6 0
生命的化学组成ppt课件 (2)
16
（三）生物体的主要生物分子
不同的生物体，其分子组成 大体相同。
பைடு நூலகம்物体都是由蛋白质、核酸、 脂类、糖、无机盐和水组成。
哪一种分子含量最高？
蛋白质、核酸、脂类和多糖 是组成生物体最重要的生物 大分子，水是生物体内所占 比例最大的化学成分。
17
1、生命之源——水
生命起源于水； 物质的溶解、运输和利用需要水； 许多生化反应中水是底物或产物； 关节的润滑； 肺泡的生理功能； 毛细管作用——植物根系吸收水分。
定
9
1、生命元素的分类
按作用分
必需元素：生命过程的某一环节（一个或一组反应）需要该元素的参 与，即该元素存在于所有健康组织中；生物体具有主动摄入并调节其 体内分布和水平的元素；是体内的生物活性化合物的有关元素；缺乏 该元素时会引起生理生化变化，当补充后即能恢复
有益元素：没有这些元素时，生命尚可维持，但不能认为是健康的， 有钒(V)、铬(Cr3+)、镍(Ni)、硒(Se)、锡(Sn)、硅(Si)、氟 (F)、硼 (B)
自然界中C、H和N三种元素的总 和不到总元素的1%。
7
由于较重的元素已被压到行星熔融的核心之中，所以生命主要是由周期表中较轻的
元素所组成的。
8
在地球表面，硅的丰度146倍于碳， 为什么大自然选择碳而不是硅作为生 命的主要元素？
二氧化碳稳定 二氧化碳在水中溶解度大 碳原子形成-C-C-C-环和链的能力（C-C键比Si-Si键稳
18
水的独特性质
水是唯一天然存在的无机液体； 水是以三种形态：固体、液体、气体存在于自然界的唯一化合物； 水具有特别高的比热，能作为一种热缓冲剂，减少环境温度波动对生物
（三）生物体的主要生物分子
不同的生物体，其分子组成 大体相同。
பைடு நூலகம்物体都是由蛋白质、核酸、 脂类、糖、无机盐和水组成。
哪一种分子含量最高？
蛋白质、核酸、脂类和多糖 是组成生物体最重要的生物 大分子，水是生物体内所占 比例最大的化学成分。
17
1、生命之源——水
生命起源于水； 物质的溶解、运输和利用需要水； 许多生化反应中水是底物或产物； 关节的润滑； 肺泡的生理功能； 毛细管作用——植物根系吸收水分。
定
9
1、生命元素的分类
按作用分
必需元素：生命过程的某一环节（一个或一组反应）需要该元素的参 与，即该元素存在于所有健康组织中；生物体具有主动摄入并调节其 体内分布和水平的元素；是体内的生物活性化合物的有关元素；缺乏 该元素时会引起生理生化变化，当补充后即能恢复
有益元素：没有这些元素时，生命尚可维持，但不能认为是健康的， 有钒(V)、铬(Cr3+)、镍(Ni)、硒(Se)、锡(Sn)、硅(Si)、氟 (F)、硼 (B)
自然界中C、H和N三种元素的总 和不到总元素的1%。
7
由于较重的元素已被压到行星熔融的核心之中，所以生命主要是由周期表中较轻的
元素所组成的。
8
在地球表面，硅的丰度146倍于碳， 为什么大自然选择碳而不是硅作为生 命的主要元素？
二氧化碳稳定 二氧化碳在水中溶解度大 碳原子形成-C-C-C-环和链的能力（C-C键比Si-Si键稳
18
水的独特性质
水是唯一天然存在的无机液体； 水是以三种形态：固体、液体、气体存在于自然界的唯一化合物； 水具有特别高的比热，能作为一种热缓冲剂，减少环境温度波动对生物
无机化学 配位化合物PPT课件
获1913年诺贝尔化学奖
1893年苏黎世大学维尔纳 (Werner A)教授对这类化 合物本性提出了天才见解, 被后人称为维尔纳配位学 说，成为配位化学的奠基 人。维尔纳因此而获得 1913年诺贝尔化学奖。
维尔纳 (Werner, A, 1866-1919)
配位化学的奠基人—维尔纳
配位化学是当今化学学科的前沿领域之一， 配合物在医疗、药物、分离分析、染料、化学合 成等诸多方面具有极为广泛的应用。
② 配离子的解离如同弱电解质：
[Cu(NH3)4]2+
Hale Waihona Puke Cu2++4NH3
浓度非常低
+
+ [Cu(NH3)4]2+
[Cu(NH3)4]2+
Cu2+
Cu2+ 4NH3
4NH3
配离子解离出中心原子和配体，同
时，二者C重u(新O结H合)2成配离子Cu，S是动态平
衡的过程，这种平衡就叫做配位平衡。
一、稳定常数
内界
外界
离子键
➢ 配合物的解离如同强电解质：
[Cu(NH3)4]SO4→[Cu(NH3)4]2++SO42-
[ Cu (NH3)4 ]2+
中心原子 配体 配位键
➢ 配离子的解离如同弱电解质：
[Cu(NH3)4]2+
Cu2+ + 4 NH3
配合物的解离：
① 配合物的解离如同强电解质：
[Cu(NH3)4]SO4→[Cu(NH3)4]2++SO42-
Fe4[Fe(CN)6]3 [Cu(NH3)4]SO4
K2[Ag(CN)2]
[Ag(NH3)2]OH
1893年苏黎世大学维尔纳 (Werner A)教授对这类化 合物本性提出了天才见解, 被后人称为维尔纳配位学 说，成为配位化学的奠基 人。维尔纳因此而获得 1913年诺贝尔化学奖。
维尔纳 (Werner, A, 1866-1919)
配位化学的奠基人—维尔纳
配位化学是当今化学学科的前沿领域之一， 配合物在医疗、药物、分离分析、染料、化学合 成等诸多方面具有极为广泛的应用。
② 配离子的解离如同弱电解质：
[Cu(NH3)4]2+
Hale Waihona Puke Cu2++4NH3
浓度非常低
+
+ [Cu(NH3)4]2+
[Cu(NH3)4]2+
Cu2+
Cu2+ 4NH3
4NH3
配离子解离出中心原子和配体，同
时，二者C重u(新O结H合)2成配离子Cu，S是动态平
衡的过程，这种平衡就叫做配位平衡。
一、稳定常数
内界
外界
离子键
➢ 配合物的解离如同强电解质：
[Cu(NH3)4]SO4→[Cu(NH3)4]2++SO42-
[ Cu (NH3)4 ]2+
中心原子 配体 配位键
➢ 配离子的解离如同弱电解质：
[Cu(NH3)4]2+
Cu2+ + 4 NH3
配合物的解离：
① 配合物的解离如同强电解质：
[Cu(NH3)4]SO4→[Cu(NH3)4]2++SO42-
Fe4[Fe(CN)6]3 [Cu(NH3)4]SO4
K2[Ag(CN)2]
[Ag(NH3)2]OH
第七章：配位化学
31322多齿配体若配体分子或离子中含有多个可提供孤电子对的配位原子如果空间允许则多个配位原子可同时配位给中心原子所形成的环状结构配体称为多齿配体若配体分子或离子中含有多个可提供孤电子对的配位原子如果空间允许则多个配位原子可同时配位给中心原子所形成的环状结构配体称为多齿配体4齿以上的配位化合物常称为齿以上的配位化合物常称为螯合物chelate
H2[SiF6] H2[PtCl6] [Fe(CO)5] [Pt(NH3)2Cl2]
二(硫代硫酸根)合银(Ⅰ) 酸钠
六氟合硅(Ⅳ)酸(俗名氟硅酸) 六氯合铂(Ⅳ)酸(俗名氯铂酸)
五羰基合铁
二氯· 二氨合铂(Ⅱ)
[Co(NH3)3(NO2)3]
三硝基· 三氨合钴(Ⅲ)
3.配体的配位方式
1)单齿配位 配体的一个配原子与一个中心离子配位, 称为单齿配位。
二乙烯三胺(dien) diethylenetriamine
EDTA-Ni
卟啉铁(Ⅱ)
卟吩镁
3.1.4 配位数和影响配位数大小的因素
定义：直接同中心原子或离子配位的配位原子的数目称 为该配合物的配位数。 配位数的多少与中心原子、配体和环境等许多因素有 关。在其它因素不变的情况下，有： 配体相同时，中心原子的半径越大，可能的配位数越 多；
12 Mg 20 Ca 38 Sr 56 Ba 21 Sc 39 Y 71 Lu 22 Ti 40 Zr 72 Hf
中心原子、配原子 在周期表中的分布
2 He
5 B
13 Al
6 C
14 Si 32 Ge 50 Sn 82 Pb
7 N
15 P 33 As 51 Sb 83 Bi
8 O
16 S 34 Sc 52 Te 84 Po
H2[SiF6] H2[PtCl6] [Fe(CO)5] [Pt(NH3)2Cl2]
二(硫代硫酸根)合银(Ⅰ) 酸钠
六氟合硅(Ⅳ)酸(俗名氟硅酸) 六氯合铂(Ⅳ)酸(俗名氯铂酸)
五羰基合铁
二氯· 二氨合铂(Ⅱ)
[Co(NH3)3(NO2)3]
三硝基· 三氨合钴(Ⅲ)
3.配体的配位方式
1)单齿配位 配体的一个配原子与一个中心离子配位, 称为单齿配位。
二乙烯三胺(dien) diethylenetriamine
EDTA-Ni
卟啉铁(Ⅱ)
卟吩镁
3.1.4 配位数和影响配位数大小的因素
定义：直接同中心原子或离子配位的配位原子的数目称 为该配合物的配位数。 配位数的多少与中心原子、配体和环境等许多因素有 关。在其它因素不变的情况下，有： 配体相同时，中心原子的半径越大，可能的配位数越 多；
12 Mg 20 Ca 38 Sr 56 Ba 21 Sc 39 Y 71 Lu 22 Ti 40 Zr 72 Hf
中心原子、配原子 在周期表中的分布
2 He
5 B
13 Al
6 C
14 Si 32 Ge 50 Sn 82 Pb
7 N
15 P 33 As 51 Sb 83 Bi
8 O
16 S 34 Sc 52 Te 84 Po
生命体系中的配位化学
2013-11-28
金属、酶和底物的结合形式
• 结合的基本模式 ：金属——M 酶——E 底物——S
（1） 金属桥配合物（E-M-S）：以金属为桥结合有两种结合方式，一是金属离子先与酶的 活性部位结合，然后再与底物结合，酶与底物不直接结合；二是金属离子、底物、酶 两两结合形成环形复合物，首先与酶结合的可以是金属离子也可以是底物。 （2） 酶桥配合物（M-E-S）：是由蛋白酶将金属离子和底物桥连在一起。酶可以先与金属 离子结合也可以先与底物结合。如果先引入底物，会使金属与酶的作用位置发生变化。 最近有人提出，这种变化会进一步增强酶的活性。 （3） 配位体桥配合物(E—S—M)：是由底物将金属离子和酶桥连在一起，底物直接与酶 的活性部位结合，而金属离子只与底物结合，没有与酶直接结合。 • 金属酶：在催化过程中，始终保持E-M这种结合形式，金属酶可能形成金属桥配合物 和酶桥配合物，而不可能形成底物桥配合物。
• 分类： •
按功能分 金属酶：金属酶的酶蛋白与金属离子结合
的比较牢固，已成为酶分子的一个不可分 离的组成部分。 金属激活酶：金属激活酶与金属离子的 结合就不如金属酶牢固，经提纯的酶不含金 属，需要加入金属离子才有活性。
氧化还原酶(oxidoreductase) 转移酶(trasferase) 水解酶(hydrolase) 异构化酶(isomerase) 裂解酶(lyase) 连接酶(ligase or synthetase)
2013-11-28
叶绿素的结构与功能
• 叶绿素是二氢卟吩（chlorin）色素，结构上和卟啉色素例如血红素类似。在二氢卟吩环 的中央有一个镁原子。叶绿素有多个侧链，通常包括一个长的植基（phytyl chain）。 以下是自然界中可以找到的几种叶绿素：
第八章_与生命过程相关的配位化学
生物体的化学组成
自然界所 有的生命 物体都由 三类物质 组成：水、 无机离子
和生物分
子
无机生物化学或生物配位化学：是无机化学、生物化学、 医学等多种学科的交叉领域，20世纪60年代以来逐步形成 的。其研究对象是生物体内的金属（和少数非金属）元素
及其化合物，特别是痕量金属元素和生物大分子配体形成
微量和超微量金属元素：包括Fe、Cu、Co、Mn、Zn、 Mo 等 是生物体内存在的主要少量元素。 微量和超微量非金属元素：包括Al、As、B、Br、Cr、F、 Ga、I、Se、Si等。
1.2 有毒元素
有毒元素：指那些存在于生物体内会影响正常的代谢和生理
功能的元素。
明显有害的元素：Cd、Hg、Pb、Tl、As、Sb、Be、Ba、In、 Se、V、Cr、Nb等，其中Cd、Hg、Pb为剧毒元素。 但同一元素往往既是必需元素，又是有毒元素，如 Cd、Pb、 Cr等。
临床实验阶段
钆配合物与核磁共振造影
核磁共振造影技术已成为当今临床诊断中最为有力的检测手段 之一。它对疾病的诊断是通过使用外来的顺磁试剂或造影剂而 使得正常组织和疾病组织的1H（主要是水）的共振信号产生差 别。核磁共振造影剂使得质子的驰豫时间缩短，从而达到改善
组织成像的效果。
光敏金属配合物与光动力学疗法
肌红蛋白的立体示意图
2、性质
（1）氧合作用：血红素中的亚铁与一分子氧以配位键结 合，而亚铁原子不被氧化，这种作用被称为氧合作用。 （2）氧化作用：血红素中的亚铁与氧发生氧化还原反应， 生成高铁血红素的作用被称为氧化作用。
高铁肌红蛋白 （metmyoglobin） 褐色
肌红蛋白 （myoglobin） 紫红色
氧合肌红蛋白 （oxymyoglobin） 鲜红色
生物无机中配位化学原理ppt文档
➢ 反式-PtCl2(NH3)2（ trans-DDP ）
呈淡黄色，其结构对称，是非极性分子，难溶解于水；不能与 DNA结合。
绪论
血红蛋白（Hb）是由含亚铁的血红素和1个分子珠蛋白构成。 亚铁血红素分子由Fe2+同卟啉大环配体上四个N原子形成四个配位 键; 再与珠蛋白中一个组氨酸残基的咪唑N原子形成第五个配位 键; Fe2+的第6血个红配蛋位白位和置血由红水素分子占据，它能被O2置换形成氧合 血红蛋白(Hb·O2)。
活性物质在生物 环境中行为
活性物质及 其修饰物的 结构测定
模型化合
物的结构 活性物质在
测定
溶液中状态
热力学 性质
动力学 性质
与金属离子结合或脱离时 结构的变化(动态研究)
结构-性质-活性关系(SPAR)及其机理的阐明
绪论
生物无机化学的研究方法：近、配位结构类型相似的金属离子取代生物体系中
例如，
➢ 顺式-PtCl2(NH3)2 （cis-DDP）
呈橙黄色，因其结构不对称，偶极矩大于零，是极性分子，较 易溶解于水； 临床上简称为顺铂 (cis-platinum)，它能将癌细胞中两DNA单 链上的鸟嘌呤交联地结合，抑制DNA的复制，且因此而将肿瘤 抑制因子p53激活，阻止癌细胞的分裂和再生，对癌症有较好 的疗效。
蛋含核低
白主金酸分
绪论
质、酶要是属的生与金属子量金 生物无机化学的研究对象
和具物的属
肽有分配 生子合物
物
功
能
的
金
属
、
生
绪论
蛋白质/酶及肽
酶
调节蛋白和调节肽
运送及储存蛋白
钙调蛋白(Ca)
人血浆促生长因子(Cu) 锌指蛋白(Zn)
呈淡黄色，其结构对称，是非极性分子，难溶解于水；不能与 DNA结合。
绪论
血红蛋白（Hb）是由含亚铁的血红素和1个分子珠蛋白构成。 亚铁血红素分子由Fe2+同卟啉大环配体上四个N原子形成四个配位 键; 再与珠蛋白中一个组氨酸残基的咪唑N原子形成第五个配位 键; Fe2+的第6血个红配蛋位白位和置血由红水素分子占据，它能被O2置换形成氧合 血红蛋白(Hb·O2)。
活性物质在生物 环境中行为
活性物质及 其修饰物的 结构测定
模型化合
物的结构 活性物质在
测定
溶液中状态
热力学 性质
动力学 性质
与金属离子结合或脱离时 结构的变化(动态研究)
结构-性质-活性关系(SPAR)及其机理的阐明
绪论
生物无机化学的研究方法：近、配位结构类型相似的金属离子取代生物体系中
例如，
➢ 顺式-PtCl2(NH3)2 （cis-DDP）
呈橙黄色，因其结构不对称，偶极矩大于零，是极性分子，较 易溶解于水； 临床上简称为顺铂 (cis-platinum)，它能将癌细胞中两DNA单 链上的鸟嘌呤交联地结合，抑制DNA的复制，且因此而将肿瘤 抑制因子p53激活，阻止癌细胞的分裂和再生，对癌症有较好 的疗效。
蛋含核低
白主金酸分
绪论
质、酶要是属的生与金属子量金 生物无机化学的研究对象
和具物的属
肽有分配 生子合物
物
功
能
的
金
属
、
生
绪论
蛋白质/酶及肽
酶
调节蛋白和调节肽
运送及储存蛋白
钙调蛋白(Ca)
人血浆促生长因子(Cu) 锌指蛋白(Zn)
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