生物化学--杨荣武教授共122页
生物化学原理杨荣武第四版
生物化学原理杨荣武第四版生物化学原理是研究生物体内化学反应和物质转化的科学，其中杨荣武教授的第四版教材是生物化学领域的经典之作。
本文将重点介绍该教材的内容和特点。
首先，生物化学原理杨荣武第四版全面系统地介绍了生物分子的结构和功能。
从生物分子的基本组成开始，深入讲解了氨基酸、蛋白质、核酸、糖类等重要的生物分子。
通过对这些生物分子的结构特点和功能作用的分析，读者能够全面了解生物体内各种生命活动的基础。
其次，在阐述生物分子结构和功能的基础上，该教材详细介绍了生物体内的代谢过程。
通过对酶促反应、能量代谢、核酸代谢等关键过程的讲解，读者可以深入了解生物体内能量的来源和利用方式，以及物质转化的机制和调控方式。
同时，对于常见的代谢疾病也进行了必要的讨论，使读者在学习中能够将理论知识与实际应用相结合。
除此之外，生物化学原理杨荣武第四版还特别强调了与遗传相关的内容。
通过对DNA结构和复制、基因表达和调控等方面的讲解，读者可以深入了解遗传信息的传递和表达方式，以及基因变异对生物体性状的影响。
这部分内容对于深入理解生物进化和遗传学的基本原理具有重要意义。
总的来说，生物化学原理杨荣武第四版是一本权威且全面的生物化学教材。
通过该教材的学习，读者可以系统地了解生物体内重要分子的结构与功能、代谢过程的调控以及遗传信息的传递方式。
同时，本教材语言生动简练，逻辑清晰，使得读者能够轻松理解复杂的生物化学概念和原理。
感谢您选择阅读本文档，相信通过学习生物化学原理杨荣武第四版，您将对生物化学的基本原理有更深入的理解，为深入研究生物化学领域奠定坚实的基础。
生物化学原理教学(杨荣武)生化-期末复习
考试题型：一、填空；二、是非题；三、选择题；四、名词解释；五、问答题每章简要：一、生物氧化基本概念，与非生物氧化比较呼吸链；概念、组成、类型、传递顺序、抑制剂。
氧化磷酸化; 概念、机制、解偶联剂二、代谢总论基本概念; 代谢、代谢途径、代谢物,分解代谢、合成代谢、代谢组、代谢组学三、糖酵解糖的消化; 淀粉的酶水解糖酵解全部反应、三步限速步骤、特异性抑制剂、两步底物磷酸化反应。
能量产生、生理意义、丙酮酸去向。
四、TCA 循环乙酰CoA 的形成, TCA 循环化学途径、能量产生，功能和调节。
乙醛酸循环五、磷酸戊糖途径发生部位、氧化相反应、功能六、糖异生概念、发生部位、与糖酵解比较、底物、几步重要反应、生理意义七、光合作用概念，总反应式光反应；两大光系统的组成（中心色素，电子受体与供体，功能），光合磷酸化以及与氧化磷酸化的比较。
暗反应；光反应与暗反应的比较, C3 途径重要的反应, 酶和中间物八、糖原代谢糖原降解；相关酶；糖原磷酸化酶………糖原合成；相关酶，糖原合成酶,UDP-Glc, 需要引物, 糖原素……调节九、脂肪酸代谢脂肪酸的分解代谢；β-氧化, α-氧化，ω-氧化酮体脂肪酸的合成代谢十、胆固醇代谢胆固醇合成；前体、部位、重要的中间物、HMG-CoA 还原酶运输; 血浆脂蛋白、LDL 、HDL十一、磷脂和糖脂代谢甘油磷脂的酶水解十二、蛋白质降解及氨基酸代谢胞内蛋白质的降解；依赖于ATP 的降解途径氨基酸的分解代谢；氨基的去除，铵离子的命运，尿素循环生物固氮十三、核苷酸代谢核苷酸的合成；嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸的合成，从头合成和补救途径。
脱氧核苷酸的合成调节核苷酸的分解；嘌呤和嘧啶的分解主要相关疾病第一章：生物氧化一、概念1、生物氧化：糖类、脂肪、蛋白质等有机物质在细胞中进行氧化分解生成CO2和H2O 并释放出能量的过程称为生物氧化。
其实质是需氧细胞在呼吸代谢过程中所进行的一系列氧化还原反应过程。
2、呼吸链：由一系列传递体构成的链状复合体称为电子传递体系（ETS），因为其功能和呼吸作用直接相关，亦称为呼吸链。
杨荣武生物化学蛋白质的结构
蛋白质的多样性
组成的多样性 大小的多样性 结构的多样性 功能的多样性
蛋白质组成的多样性
蛋白质可能含有一条或多条肽链
1. 一条多肽链-单体蛋白 2. 不止一条多肽链-寡聚蛋白:同源寡聚体-同种肽链异
源寡聚体-两种或多种不同的肽链;血红蛋白是一种 异源四聚体：2条α链，2条β链。
☺ 具有双键性质的肽键不能自由旋转，与肽键相关的6个 原子共处于一个平面，此平面结构被称为酰胺平面或 肽平面
☺ 与Cα相连的两个单键可以自由旋转，由此产生两个旋 转角
☺ 多为反式，但是X-Pro是例外。 ☺ N带部分正电荷，O带部分负电荷。
肽键的双键性质
肽平面上各个共价键的主要参数
肽平面及二面角
在空间上有规律的折叠和盘绕，它是由氨基酸残基非 侧链基团之间的氢键决定的。
3. 三级结构 (3º) :是指多肽链在二级结构的基础上，进一
步盘绕、卷曲和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次 级键以及二硫键维系的完整的三维结构。
4. 四级结构 (4º)具有两条和两条以上多肽链的寡聚蛋白
质或多聚蛋白质才会有四级结构。其内容包括亚基的 种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。
蛋白质的四个结构层次
蛋白质的一级结构
是蛋白质的共价（肽键）结构 对于每一种蛋白质而言，都是独特的。 由编码它的基因的核苷酸序列决定。 是遗传信息的一种形式。 书写总是从N端到C端。
例如，胰岛素A链的一级结构是： Gly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Thr-Ser-Ile-CysSer-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-Asn
杨荣武生物化学原理-南京大学-生物氧化
通过改变离体线粒体的悬液的pH而 建立的pH梯度可以驱动ATP合成
由细菌视紫红质创造的质 子梯度可被牛F1F0-ATP 合酶用于合成ATP
质子梯度的产生机制：Q循环
F1/F0 ATP合酶的结构和功能
质子通过这种蛋白质的扩散驱动ATP合成和释放
两个部分: F1和F0 （后者因为受寡霉素的抑制而得名） F1 催化单元——由5种亚基组成 a3b3gde. Fo 膜整合单元——质子通道 ab2c10
化学渗透学说图解
支持化学渗透学说的主要的证据
（1）氧化磷酸化的进行需要完整的线粒体内膜的存在。 （2）使用精确的pH计可以检测到跨线粒体内膜的质子梯 度存在。据测定，一个呼吸活跃的线粒体的膜间隙的 pH要比其基质的pH低0.75个单位。 （3）破坏质子驱动力的化学试剂能够抑制ATP的合成。 （4）从线粒体内膜纯化得到一种酶能够直接利用质子梯 度合成ATP，此酶称为F1F0-ATP合酶。 （5）人工建立的跨线粒体内膜的质子梯度也可驱动ATP 的合成
FMN、铁硫蛋 白 FAD、铁硫蛋 白、血红素b 血红素b、血 红素c、铁硫 蛋白 Cu、血红素a
鱼藤酮、安米 妥、杀粉菌素 萎锈灵 (carboxin) 抗霉素A
II III
0.14 0.25
4～5 11
非 是
2 3
IV 细胞色素c氧化酶
0.16～ 0.17
13
是
CO、H2S、 CN－、叠氮化 物
氧化还原反应
H H2O、ATP？？？
参与生物氧化主要的酶
氧化酶（Oxidases） 脱氢酶（Dehydrogenases）最普遍 过氧化物酶（Peroxidases） 加氧酶（Oxygenase ）
呼 吸
生物化学--杨荣武教授
两种β折叠的结构比较
β转角的主要内容
① 肽链骨架以180 º回折而改变 了肽链的方向；
② 由肽链上四个连续的氨基酸 残基组成，其中n位氨基酸残 基的-C=O与n＋3位氨基酸残 基的-NH形成氢键；
③ Gly和Pro经常出现在这种结构 之中；
④ 有利于反平行β折叠的形成， 这是因为β转角改变了肽链的 走向，促进相邻的肽段各自 作为β股，形成β折叠。
在蛋白质分子中，除了 上述四种有规则的二级 结构以外，还有一些极 不规则的二级结构，这 些结构统称为无规则卷 曲。一般说来，无规则 卷曲无固定的走向，有 时以环的形式存在，但 也不是任意变动的，它 的2个二面角（ф,ψ）也 有个变化范围。
蛋白质的三级结构
三级结构是指多肽链在二级结构的基础上，进一步盘绕、卷曲 和折叠，形成主要通过氨基酸侧链以次级键（有时还有二硫键 和金属配位键）维系的完整的三维结构。三级结构通常由模体 和结构域组成。稳定三级结构主要包括氢键、疏水键、离子键、 范德华力。
余下的氨基酸则属于非必需氨基酸，动物体自身可以进 行有效的合成，它们包括：Ala，Asn、Asp、Gln、Glu、 Pro、Ser、Cys、Tyr和Gly。
一组（组氨酸）笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）精 （精氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨 酸）住（组氨酸）亮（亮氨酸）凉（异亮氨酸） 鞋（缬氨酸）
氨基酸的缩合反应与肽的形成
氨基酸的手性：D型与L型氨基酸
➢22种蛋白质氨基酸分子中，除了甘氨酸，均至少含 有一个不对称碳原子，因此除甘氨酸以外的21种蛋 白质氨基酸都具有手性性质。如果以L型甘油醛为参 照物，具有不对称碳原子的氨基酸就有D型和L型两 种对映异构体。实验证明，蛋白质分子中的不对称 氨基酸都是L型。D型氨基酸仅存在于一些特殊的抗 菌肽和某些细菌的细胞壁成分之中，它们不能参入 到在核糖体上合成的多肽或蛋白质分子之中。
杨荣武生物化学原理-南京大学-三羧酸循环
TCA 循环总结
1个乙酰-CoA：产生2CO2, 1 ATP, 3NADH,1FADH2
2H2O被使用作为底物
绝对需要O2
第三节 TCA循环的生理功能
产生更多的ATP 提供生物合成的原料
是糖、氨基酸和脂肪酸最后的共同分解途径
某些代谢中间物作为其它代谢途径的别构效应物 产生CO2
氟代柠檬酸
反应 2：形成异柠檬酸
顺乌头酸酶是铁硫蛋白 产物具有立体专一性 柠檬酸不是氧化的好底物，异柠檬酸却不一样，经过 异构化，易于氧化
铁硫蛋白在顺乌头酸酶反应中的作用
反应 3：异柠檬酸的氧化脱羧
----不可逆 限速步骤
先是脱氢，然后是β-脱羧 有两种形式的异柠檬酸脱氢酶，分别使用辅酶I和辅酶 II作为氢的受体，TCA循环中主要是I。
反应 4：α-酮戊二酸的氧化脱羧
---不可逆
第二次氧化脱羧反应
酶几乎等同于丙酮酸脱氢酶系——结构、机制
5种辅酶——TPP、CoASH、硫辛酸 、NAD+、FAD 也是亚砷酸的作用对象
反应 5：底物水平的磷酸化
TCA循环唯一的一步底物水平磷酸化反应
ATP或GTP被合成
双键的水合
水分子加成反式的双键
反应机制还不清楚
反应 8：草酰乙酸的重新生成
三羧酸循环的最后一步反应，也是三羧酸循环中的第四次氧化还 原反应
Go‘ = +30 kJ/mol，意味着在热力学上极不利于正反应的进行， 但是，在体内反应产物草酰乙酸可以迅速被下一步不可逆反应消
耗，NADH则进入呼吸链被彻底氧化，因此，整个反应被“强行
杨荣武生物化学原理-南京大学-蛋白质降解及氨基酸代谢
尿素循环
1. 氨甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 由瓜氨酸合成精氨基琥珀酸 4. 生成Arg 5. Arg的水解
尿素循环总结
总方程式
NH2 2NH3+CO2+3ATP+H2O C O +2ADP+AMP+4Pi NH2
尿素循环的调节
别构调节
N-乙酰谷氨酸对CPS-1的别构激活，控制了尿素产生的总速率 。
微生物通过体内固氮酶的作用将游离态氮转变
为氨的过程称为生物固氮。
N2
+
3H2
固氮酶
2NH3
12ADP+12Pi
12ATP+12H2O
生物固N的化学本质
6e-
N2
+
3H2
固氮酶
2NH3
12ADP+12Pi
12ATP+12H2O
生物固氮的作用机理
还原剂
e-
NADPH
e-
铁蛋白
e-
钼铁蛋白
e-
N2
（厌氧环境）
硝酸还原作用
硝酸还原作用的化学本质
NO-3 2e-
硝酸还原酶
NO-2
6e-
亚硝酸还原酶
NH+4
含氮有机物分解产生氨
三 碳循环与氮循环
GS受到严格的调控
Gln的酰胺N被用于氨基酸、核苷酸和氨基糖的合成。
大肠杆菌谷氨酰胺合成酶的活性调节
大肠杆菌GS的调节
9种物质的反馈抑制。 反馈抑制剂：Gln代谢的终产物或氨基酸代谢一般状态的指 示剂。 任何一种抑制剂与酶的结合至少能够部分抑制酶的活性，
结合的抑制剂越多，抑制效果就越强。
杨荣武生物化学原理-南京大学-三羧酸循环
乙醛酸循环与三羧酸循环的比较
内乙醛酸循环的生理意义：利用乙酸合成糖（碳骨架） 苹果酸 进入细胞质 糖异生
草酰乙酸的再生： 琥珀酸 进入线粒体（三羧酸循环） 草酰乙酸 天冬氨酸 回到乙醛酸循环体 草酰乙酸重新生成
细胞能量状态决定异柠檬酸裂解酶和异柠檬酸脱氢酶的活性
反应 5：底物水平的磷酸化
TCA循环唯一的一步底物水平磷酸化反应 ATP或GTP被合成 它的催化过程牵涉到一系列高能分子的形成，因此能量的
损失微乎其微 反应机制涉及一个磷酸组氨酸
琥珀酰-CoA合成酶的反应机理
反应 6：琥珀酸的脱氢
富马酸又称延胡索酸
第三次脱氢反应 产生FADH2 此酶实际上是呼吸链复合体II的主要成分 丙二酸（琥珀酸的类似物）是该酶的竞争性抑制剂
催化机制
分四步进行
①
Py+TPP
E1
羟乙基-TPP+CO2
OX
② 羟乙基-TPP
乙酰基-硫辛酰胺
E2
③
乙酰基-硫辛酰胺＋CoA
E2 乙酰CoA+硫辛酰胺
④ 还原型硫辛酰胺
E3
氧化型硫辛酰胺
丙酮酸转变成乙酰-CoA的四步反应
丙酮酸脱氢酶的催化机理
亚砷酸（砒霜的主要成分）和有机砷的作用对象
柠檬酸合酶的两种构象
两次构象变化：
➢ 防止乙酰-CoA的提前释放 ➢ 降低乙酰-CoA在活性中心被Asp残基水解成乙酸的可能性。
氟代乙酸：乙酸类似物，TCA循环强烈抑制剂 氟代柠檬酸
反应 2：形成异柠檬酸
顺乌头酸酶是铁硫蛋白 产物具有立体专一性 柠檬酸不是氧化的好底物，异柠檬酸却不一样，经过
30或31或32
生物化学原理 (杨荣武主编)第三版 第四章 蛋白质的理化性质
生物化学原理第三版第四章蛋白质的理化性质1. 引言蛋白质是生物体中最重要的大分子有机物之一，它们在细胞的结构组成和生理功能中起着重要的作用。
了解蛋白质的理化性质对于深入理解生物体内部的生物化学过程具有重要的意义。
本文将介绍蛋白质的理化性质，包括其组成、结构和功能等方面的内容。
2. 蛋白质的组成蛋白质是由一系列氨基酸残基通过肽键连接而成的聚合物。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位，共有20种常见的氨基酸。
蛋白质的组成不仅包括氨基酸的种类和数量，还涉及到氨基酸的排列顺序和二级结构等方面。
蛋白质的组成特点决定了其在结构和功能上的多样性。
3. 蛋白质的结构蛋白质的结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的线性氨基酸序列，二级结构是指氨基酸链的局部空间排列方式，包括α-螺旋和β-折叠等形式。
三级结构是指整个蛋白质链的三维空间结构，由二级结构以及各种非共价相互作用力所决定。
四级结构是由多个蛋白质亚基组合而成的大分子复合物。
4. 蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，包括结构支持、催化反应、运输物质、免疫防御和信号传导等。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同结构的蛋白质具有不同的功能特点。
例如，酶是一类具有催化作用的蛋白质，具有特定的结构来促进化学反应的发生。
抗体是一种具有免疫防御作用的蛋白质，通过特定的结构与抗原结合来识别和中和病原体。
5. 蛋白质的理化性质蛋白质的理化性质包括溶解性、电荷特性、吸光性和热稳定性等方面。
5.1 溶解性蛋白质的溶解性与其氨基酸组成、二级结构和环境条件等有关。
根据溶解性的不同，蛋白质可以分为可溶解蛋白质和不溶蛋白质。
可溶解蛋白质具有较好的溶解性，在水或缓冲溶液中可以溶解。
不溶蛋白质在水中不溶，一般需要在强酸或强碱的条件下才能溶解。
5.2 电荷特性蛋白质的电荷特性与其氨基酸组成以及环境的pH值有关。
氨基酸分子中的基团会带有正电荷或负电荷，在特定的pH值下，蛋白质可以带有净电荷或带有正电荷或负电荷。
结构生物化学杨荣武讲义-蛋白质部分
结构生物化学杨荣武讲义-蛋白质部分结构生物化学（杨荣武）第一章．蛋白质结构与功能1.1氨基酸：氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子物质。
既有氨基又有羧基的特性，使得它们能够彼此缩合成肽，从而作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位。
尽管自然界的氨基酸有300多种，既有D-型和L-型，又有α-型和β-型，但是组成蛋白质的氨基酸如果有旋光异构体的话，只能是L-型的α-氨基酸。
氨基酸除了作为肽的组成单位以外，还是生物体内许多重要活性物质的前体，甚至某些氨基酸本身就具有特殊的生理活性。
1.2蛋白质氨基酸与非蛋白质氨基酸：出现在蛋白质分子中的氨基酸称为蛋白质氨基酸（proteinogenic amino acids），又名标准氨基酸（standard amino acids）。
蛋白质氨基酸由遗传密码直接决定，在细胞内有专门的tRNA跟它们结合。
目前已发现有22种，其中最早发现的20种较为常见。
非蛋白质氨基酸也称为非标准氨基酸，在蛋白质生物合成的时候，它们并不能直接参入到肽链之中，要么是蛋白质氨基酸在翻译以后经化学修饰的后加工产物，例如4-羟脯氨酸（4-hydroxyproline）、5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine）和甲酰甲硫氨酸，要么在体内以游离的形式存在，具有特殊的生理功能或者作为代谢的中间物和某些物质的前体，但从来不会参入到蛋白质分子之中，例如在动物体内充当神经递质的g-氨基丁酸（gamma-aminobutyric acid，GABA）、作为维生素泛酸组分的β-丙氨酸和参与尿素循环的鸟氨酸（ornithine）及瓜氨酸（citrulline）。
1.3、疏水氨基酸与亲水氨基酸：根据一种氨基酸侧链基团的水溶性，氨基酸可分为疏水氨基酸和亲水氨基酸。
疏水氨基酸的R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者很低，但对脂溶性物质的亲和性较高。
属于疏水氨基酸的有Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe和Trp。
生物化学原理杨荣武第四版
生物化学原理杨荣武第四版（原创实用版）目录1.杨荣武的《生物化学原理》第四版概述2.书中的主要内容3.书籍的结构和组织4.亮点和特点5.总结正文1.杨荣武的《生物化学原理》第四版概述《生物化学原理》第四版是由我国著名生物化学家杨荣武教授主编的一本生物化学教材。
该书旨在为生命科学专业的本科生和研究生提供一本全面、系统、严谨的生物化学教材，以满足他们在生物化学领域的学术需求。
2.书中的主要内容全书共分为九章，涵盖了生物化学的基本原理、方法和技术。
具体内容包括生物化学的基本概念、蛋白质与核酸的结构与功能、代谢途径、生物氧化与氧化磷酸化、糖原合成与降解、脂类代谢、氨基酸代谢、核苷酸代谢以及基因表达调控等方面的内容。
3.书籍的结构和组织该书结构严谨，层次分明，逻辑清晰。
各章节之间既相互独立又相互联系，形成了一个完整的知识体系。
在每一章节中，作者首先介绍了相关概念和基本原理，然后详细阐述了具体的代谢途径和机制，最后通过实例加深读者的理解。
此外，书中还附有丰富的图表和习题，便于读者学习和巩固。
4.亮点和特点《生物化学原理》第四版的最大亮点在于它的实用性和针对性。
作者在编写过程中充分考虑了学生的实际需求，结合科研和教学经验，力求使教材内容更加贴近实际。
此外，书中的内容与时俱进，反映了生物化学领域的最新研究进展和发展趋势。
在教学方法和手段上，该书注重培养学生的实际操作能力和创新思维，为学生提供了丰富的实践素材。
5.总结总之，杨荣武教授的《生物化学原理》第四版是一本优秀的生物化学教材，适用于生命科学专业的本科生和研究生。
全书内容全面、系统、严谨，结构合理，既注重理论知识的传授，又强调实践能力的培养。
代谢生物化学(杨荣武《生物化学原理》)
代谢生物化学代谢：生命最基本的特征之一，指生物体内发生的所有化学反应，包括物质代谢和能量代谢两个方面。
合成代谢中能量的输入方式：①分解代谢中产生的通用能量货币，即ATP（或GTP、CTP、UTP、NAD+）②以NADPH形式存在的高能电子能量代谢中辅酶的递能作用：①辅酶Ⅰ（NAD+）和辅酶Ⅱ（NADP+）的递能作用②FAD（黄素-腺嘌呤二核苷酸）和FMN（黄素单核苷酸）递能作用③CoA在能量代谢中的作用生物氧化：生物体内发生的各种氧化反应的统称生物氧化的主要方式：脱氢生物氧化是在一系列酶、辅酶（辅基）和电子传递体的作用下逐步进行的，每一步释放一部分能量，既能防止能量的骤然释放而损害有机体，又能让机体更好地捕获能量合成ATP，还方便了机体对其进行调控。
呼吸链/电子传递链（ETS）：有一系列电子传递体构成的链状复合体呼吸链一般分为：NADH呼吸链和FADH2呼吸链构成呼吸链的所有电子传递体都有两种形式：氧化型和还原性，电子是通过这两种形式的相互转变进行传递的呼吸链的主要成分：1.辅酶Ⅰ和NADH脱氢酶2.黄素及与黄素偶联的脱氢酶3.辅酶Q4.铁硫蛋白5.细胞色素6.氧气NADH呼吸链电子传递的方向：复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→细胞色素C→复合体Ⅳ→O2 FADH2呼吸链电子传递的方向：复合体Ⅱ→CoQ→复合体Ⅲ→细胞色素C→复合体Ⅳ→O2蛋白质复合体复合体Ⅰ（NADH-Q还原酶）：将NADH中的电子传递给泛醌Q；辅基：FMN、Fe-S复合体Ⅱ（琥珀酸-Q还原酶）：将电子从琥珀酸传递到泛醌；辅基：FAD、Fe-S复合体Ⅲ（泛醌-细胞色素还原酶）：将电子从还原型Q传递至细胞色素C；辅基：血红素b、血红素c1复合体Ⅳ（细胞色素氧化酶）：将电子从细胞色素C传递给氧；辅基：Fe-S、血红素a、血红素a3氧化磷酸化：当电子沿着呼吸链向下游传递的时候，总伴随着自由能的释放，释放的自由能有很大一部分用来驱动ATP的合成，这种与电子传递相偶联的合成ATP的方式。
生物化学课件
信号传导系统的终止
（1）HR解离 （2）受体脱敏 （3）第二信使的降解 （4）G蛋白的自我灭活 （5）蛋白质的去磷酸化
膜受体的结构与功能
与G蛋白偶联的受体 离子通道受体 具有内在酶活性的受体 无酶活性但直接与细胞质内的酪氨酸 蛋白质激酶相联系的受体
激素的作用过程
（1）激素的合成和分泌； （2）激素被运输到靶细胞； （3）激素与靶细胞膜或靶细胞内的特异性受 体结合，导致受体的激活； （4）靶细胞内的一条或几条信号传导途径被 起动； （5）靶细胞内产生特定的生理或生化效应； （6）信号的终止。
（1）1个特异性的测序引物和单链DNA模板结合，然后加入四种酶的 混合物，包括：DNA聚合酶、ATP硫酸化酶、荧光素酶和双磷酸酶。 反应底物有腺苷-5‘-磷酸硫酸（APS)和荧光素。 （2）向反应体系中加入1种dNTP，如果它正好能和DNA模板的下一个 碱基配对，则会在DNA 聚合酶的作用下，添加到测序引物的3＇端，同时释放出1分子的PPi。dATP由腺苷-α硫-三磷酸，dATPαS） 替代，因为DNA聚合酶对dATPαS的催化效率比对dATP的催化效率 高，且dATPαS不是荧光素酶的底物。 （3）在ATP硫酸化酶的作用下，生成的PPi可以和APS结合形成ATP； 在荧光素酶的催化下，生成的ATP又可以和荧光素结合形成氧化荧 光素，同时产生可见光。通过电荷耦合器光学系统即可获得一个 特异的检测峰，峰值的高低则和相匹配的碱基数成正比。 （4）反应体系中剩余的dNTP和残留的少量ATP在双磷酸酶的作用下 发生降解。 （5）加入另一种dNTP，使第2、3、4步反应重复进行，根据获得的 峰值图即可读取准确的DNA序列信息
RNA，RNA，RNA RNA，RNA，RNA，RNA RNA，RNA，RNA RNA， RNA， RNA