生物化学第十一次作业

第十一次作业1、hydrogen bond 氢键：与电负性大的原子X（氟、氯、氧、氮等）共价结合的氢，如与负电性大的原子Y（与X相同的也可以）接近，在X与Y之间以氢为媒介，生成X-H…Y形的键。

这种键称为氢键。

2、酶能降低化学反应的活化能，提高化学反应速率的机制酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。

S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。

在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。

酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。

ES再反应产生P，同时释放E。

E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。

降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。

如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。

3、PPP途径产生的主要中间产物及其功能氧化部分第一步和糖酵解的第一步相同，在已糖激酶的催化下葡萄糖生成6磷酸葡萄糖。

后来在6-磷酸葡萄糖脱氢酶(这也是磷酸戊糖途径的限速酶)(Glucose-6-phosphat-dehydrogenase)，6-磷酸葡糖酸内酯酶(6-Phosphogluconolactonase)和6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶(6-Phosphogluconatdehydrogenase)的帮助下生成5-磷酸核酮糖。

非氧化部分其实是一系列的基团转移反应。

在5-磷酸核酮糖的基础上可以通过一系列基团转移反应，将核糖转变成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入糖酵解途径。

这需要有酶的帮助，比如转羟乙醛酶可以转移两个碳单位。

而转二羟丙酮基酶则可转三个。

4、酶作用机理的酶共价调节的类型与机制：他是一类由其它酶对其结构进行可逆共价修饰，使其处于活性和非活性的互变状态，从而调节酶活性。

共价调节酶一般都存在相对无活性和有活性两种形式，两种形式之间互变的正、逆向反应由不同的酶催化。

磷酸化是可逆共价修饰中最常见的类型。

共价调节酶主要有磷酸化/ 脱磷酸化和腺苷酸化/ 脱腺苷酸化两种形式，此外还有甲基化/ 脱甲基化，乙酰基化/ 脱乙酰基化等。

如E.coli 谷氨酰胺合成酶及一些其它的酶，它们受ATP提供的腺苷酰基的共价修饰或酶促脱腺苷酰基而调节酶活性。

如糖原磷酸化酶有两种形式：活性较高形式——磷酸化酶a，是由四个亚基组成的寡聚酶，每一个亚基含有一个被磷酸化的Ser残基；活性较低形式——磷酸化酶b，由两个亚基组成。

两分子的磷酸化酶b在磷酸化酶b激酶的催化下，每个亚基上的Ser14残基接受ATP提供的磷酸基团，形成四聚体的磷酸化酶a。

磷酸化酶a在磷酸化酶磷酸酶的作用下脱去磷酸基又转变为磷酸化酶b。

磷酸化酶的活性形式和非活性形式之间的平衡，使磷酸基共价地结合到酶分子上或从酶分子上脱下，从而调节控制此酶的活性。

5、蛋白质合成后的主要加工与修饰：1．N端甲酰基或N端aa的除去：2．信号肽(signal peptide)的切除3. 二硫键的形成4. 氨基酸的修饰：乙酰化、甲基化、磷酸化、羟基化、泛酸化、糖基化等5. 切去新生肽链中非功能所需的肽段：6. 高级结构的形成：蛋白质的一级结构决定高级结构，多肽链的折叠在肽链合成没有结束时就已经开始6、细胞代谢间的联系与区域化的生理学意义：7、酶作用机理的酶别构调节的作用及意义：别构酶（allosteric enzyme）一种其活性受到结合在活性部位以外部位的其它分子调节的酶。

调节物也称效应物或调节因子。

一般是酶作用的底物、底物类似物或代谢的终产物。

调节物与别构中心结合后，诱导或稳定住酶分子的某种构象，使酶的活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度和代谢过程，此效应称为酶的别构效应（allosteric effect ）。

因别构导致酶活力升高的物质，称为正效应物或别构激活剂，反之为负效应物或别构抑制剂。

不同别构酶其调节物分子也不相同。

有的别构酶其调节物分子就是底物分子，酶分子上有两个以上与底物结合中心，其调节作用取决于分子中有多少个底物结合中心被占据。

别构酶的反应初速度与底物浓度（Ｖ对［Ｓ］）的关系不服从米氏方程。

而是呈现Ｓ形曲线。

Ｓ形曲线表明，酶分子上一个功能位点的活性影响另一个功能位点的活性，显示协同效应（cooperative effect ）, 当底物或效应物一旦与酶结合后，导致酶分子构象的改变，这种改变了的构象大大提高了酶对后续的底物分子的亲和力。

结果底物浓度发生的微小变化，能导致酶促反应速度极大的改变。

10、脂肪酸ß-氧化与脂肪酸合成的异同机体内的脂肪酸大部分来源于食物，为外源性脂肪酸，在体内可通过改造加工被机体利用。

同时机体还可以利用糖和蛋白转变为脂肪酸称为内源性脂肪酸，用于甘油三酯的生成，贮存能量。

合成脂肪酸的主要器官是肝脏和哺乳期乳腺，另外脂肪组织、肾脏、小肠均可以合成脂肪酸，合成脂肪酸的直接原料是乙酰CoA，消耗ATP和NADPH，首先生成十六碳的软脂酸，经过加工生成机体各种脂肪酸，合成在细胞质中进行。

肝和肌肉是进行脂肪酸氧化最活跃的组织，其最主要的氧化形式是β-氧化。

此过程可分为活化，转移，β-氧化共三个阶段。

脂酰CoA在线粒体基质中进入β氧化要经过四步反应，即脱氢、加水、再脱氢和硫解，生成一分子乙酰CoA和一个少两个碳的新的脂酰CoA。

11.磷酸戊糖途径的意义和作用：磷酸戊糖途径也称为磷酸戊糖旁路（对应于双磷酸已糖降解途径，即Embden-Meyerhof途径）。

是一种葡萄糖代谢途径。

这是一系列的酶促反应，可以因应不同的需求而产生多种产物，显示了该途径的灵活性。

磷酸戊糖途径的任务1 产生NADPH2 生成磷酸核糖，为核酸代谢做物质准备3 分解戊糖过程磷酸戊糖途径可以分为氧化和非氧化两个部分。

氧化部分第一步和糖酵解的第一步相同，在已糖激酶的催化下葡萄糖生成6磷酸葡萄糖。

后来在6-磷酸葡萄糖脱氢酶(这也是磷酸戊糖途径的限速酶)(Glucose-6-phosphat-dehydrogenase)，6-磷酸葡糖酸内酯酶(6-Phosphogluconolactonase)和6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶(6-Phosphogluconatde hydrogenase)的帮助下生成5-磷酸核酮糖。

非氧化部分其实是一系列的基团转移反应。

在5-磷酸核酮糖的基础上可以通过一系列基团转移反应，将核糖转变成6-磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而进入糖酵解途径。

这需要有酶的帮助，比如转羟乙醛酶可以转移两个碳单位。

而转二羟丙酮基酶则可转三个。

调节11、虽然6-磷酸葡萄糖脱氢酶是磷酸戊糖途径的限速酶，但是磷酸戊糖途径的调节主要是通过底物和产物浓度的变化实现的。

它是一“旁路”。

当机体需要NADPH和磷酸核糖的时候，葡萄糖就会流入这一途径。

特别是在脂肪酸和固醇合成发生的地方。

糖酵解途径与糖异生作用的酶促催化反应的异同：糖酵解中有三步反应都是强放热反应，它们分别是：1 葡萄糖经己糖激酶催化生成6磷酸葡萄糖ΔG= -33.5 kJ/mol2 6磷酸果糖经磷酸果糖激酶催化生成1，6二磷酸果糖ΔG= -22.2 kJ/mol3 磷酸烯醇式丙酮酸经丙酮酸激酶生成丙酮酸ΔG= -16.7 kJ/mol这三步反应在糖异生种会这样被绕过1 葡萄糖6磷酸酶催化6磷酸葡萄糖生成葡萄糖2 果糖1，6二磷酸酶催化1，6二磷酸果糖生成6磷酸果糖。

12、 3 丙酮酸在一元羧酸转运酶的帮助下进入线粒体，在丙酮酸羧化酶的催化下，消耗一分子ATP，生成草酰乙酸。

草酰乙酸不能通过线粒体膜。

在苹果酸-天冬氨酸循环里草酰乙酸通过了线粒体膜之后，在磷酸烯醇式丙酮酸羧化激酶的帮助下成为磷酸烯醇式丙酮酸。

反应消耗一分子GTP。

13、EMP-TCＡ循环途径与氨基酸代谢的关系：14、真核ｍＲＮＡ与原核ｍＲＮＡ结构的异同：原核生物mRNA：先导区(含Shine-Dalgarno (SD) sequence)+翻译区(多ORF，多顺反子) + 末端序列真核生物Mrna:“帽子”（m7G-5´ppp5´-N-3´p）+单顺反子 +“尾巴”（Poly A）15、嘌呤和嘧啶从头合成途径和补救合成途径的异同：嘌呤补救合成途径嘧啶补救合成途径：嘌呤从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料合成嘌呤核苷酸的过程,称为从头合成途径(denovo synthesis)，是体内的主要合成途径。

16、鸟氨酸循环部位、过程、关键酶和意义总反应：NH3+CO2+3ATP+天冬氨酸+2H2O NH2-CO-NH2 + 2ADP +2+ AMP +PPi+延胡索酸意义：此循环生成尿素并将其排出体外，进行氮的循环。

17、葡萄糖的氧化途径、关键酶和生理意义：整个过程分为三个阶段: ①糖氧化成丙酮酸。

葡萄糖进入细胞后经过一系列酶的催化反应，最后生成丙酮酸的过程，此过程在细胞质中进行, 并且是不耗能的过程；②丙酮酸进入线粒体, 在基质中脱羧生成乙酰CoA; ③乙酰CoA进入三羧酸循环, 彻底氧化。

关键酶是磷酸果糖激酶。

18、肽链合成的过程、延伸方向和中止方式：蛋白质生物合成的方向：N端→C端，mRNA的翻译方向：5ˊ→3ˊ。

步骤：氨基酸活化，肽链起始，肽链延长，肽链的终止和释放，肽链合成后的加工。

终止：释放因子（release factor RF）能识别终止密码子与终止密码子结合。

19、肌红蛋白和血红蛋白的结构特征和生理意义肌红蛋白：多肽链中氨基酸残基上的疏水侧链大都在分子内部,亲水侧链多位于分子表面,因此其水溶性较好。

三级结构有8段α-螺旋区每个α-螺旋区含7～24个氨基酸残基，分别称为A、B、C…G及H肽段。

有1～8个螺旋间区肽链拐角处为非螺旋区（亦称螺旋间区），包括N端有2个氨基酸残基，C端有5个氨基酸残基的非螺旋区内部存在一口袋形空穴，血红素居于此空穴中血红素是铁卟淋化合物，它由4个吡咯通过4个甲炔基相连成一个大环，Fe2+居于环中。

铁与卟啉环及多肽链氨基酸残基的连接：铁卟啉上的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连。

血红素的Fe2+与4个咯环的氮原子形成配位键，另2个配位键1个与F8组氨酸结合，1个与O2结合，故血红素在此空穴中保持稳定位置。