生物化学(名词解释及简答题)讲课讲稿
生物化学讲稿
生物化学讲稿在我们生活的这个世界里，生物化学就像是一把神奇的钥匙，它能够打开生命奥秘的大门，让我们更深入地理解生命现象的本质。
今天，就让我们一起走进生物化学这个充满魅力的领域。
首先，我们来聊聊什么是生物化学。
简单来说，生物化学就是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的一门科学。
它探讨的是生物分子，如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等在细胞内的合成、分解以及相互作用。
蛋白质，大家都不陌生。
它可是生命活动的执行者，具有多种多样的功能。
从构成我们身体的肌肉、骨骼，到催化各种化学反应的酶，再到负责运输氧气的血红蛋白，都是由蛋白质组成的。
蛋白质的结构决定了它的功能，而其结构又分为一级、二级、三级和四级结构。
一级结构就是氨基酸的排列顺序，就像是一串独特的密码；二级结构则有α螺旋和β折叠等，是通过氢键形成的局部规则结构；三级结构是整个蛋白质分子的三维空间构象；四级结构是多个亚基组合在一起形成的更复杂的结构。
核酸，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们是生命的遗传物质。
DNA 就像一个巨大的蓝图，存储着生物体的遗传信息，决定了生物的性状和特征。
RNA 则在遗传信息的传递和表达中发挥着重要作用，比如信使RNA（mRNA）负责将DNA 中的信息传递出来，指导蛋白质的合成。
碳水化合物，也就是我们常说的糖类，不仅是细胞的重要能源物质，还参与了细胞的识别、信号传导等过程。
像葡萄糖，就是我们身体最常用的能量来源。
脂质，虽然常常被认为是“坏家伙”，但实际上它们在生命活动中也有着不可或缺的作用。
比如磷脂，是构成细胞膜的重要成分；胆固醇虽然名声不太好，但也是合成激素等重要物质的前体。
接下来，我们说一说生物化学中的新陈代谢。
新陈代谢就像是一个繁忙的工厂，里面有各种各样的化学反应在不停地进行。
包括物质的合成代谢和分解代谢。
合成代谢是生物体从简单的小分子合成复杂的大分子的过程，需要消耗能量。
比如，氨基酸合成蛋白质，葡萄糖合成糖原等。
生物化学讲义(最新整理)
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。
特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
生化名词解释,课件整理
1、生物化学:运用化学的原理及方法研究生命活动化学变化的学科。
研究对象：有生命的生物体（动、植、微）主要任务: 阐述构成生物体基本物质(糖、脂肪、蛋白质、核酸等)的组成、性质、结构及其在生命活动中的变化规律(作用和变化、能量变化、信息变化 )。
2、蛋白质：是一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质3、当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点4、蛋白质是由一条(单体蛋白质)或多条(寡聚蛋白质)具有确定的氨基酸序列的多肽链以特殊方式结合而成的生物大分子5、单纯蛋白质：仅由氨基酸组成，不含其它化学成分。
6、缀合蛋白质：除含有氨基酸外的各种化学成分作为其结构的一部分。
非蛋白质部分称为辅基或配体。
7、单体蛋白质：仅由一条多肽链组成。
其相对分子量除以110估计氨基酸残基的数目。
8、寡聚蛋白质：由两条或多条多肽链组成。
每条多肽链称为亚基。
9、蛋白质的构象：指蛋白质在天然状态下所特有的空间结构；10、Edman （苯异硫氰酸酯法）氨基酸顺序分析法实际上也是一种N-端分析法。
11、蛋白质的二级结构是指肽链主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。
12、β-转角是球状蛋白质分子中出现的180°回折，有人称之为发夹结构，由第一个aa残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H间形成氢键。
13、超二级结构：在蛋白质分子中，由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
14、结构域：对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合而成三级结构。
这种相对独立的三维实体形成的三级结构的局部折叠区就称结构域。
15、蛋白质的三级结构是指多肽链在二级结构的基础上进一步盘旋、折叠，从而生成特定的空间结构。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
(完整)生物化学名词解释
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1。
肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2. 等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子,成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3. 模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成一个特殊的空间构象,并发挥特殊的功能，称为模体。
4. 结构域:分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域.5。
亚基:在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6. 肽单元:在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7. 蛋白质变性:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1。
DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环,双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性.2。
Tm：即溶解温度，或解链温度,是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度.在Tm时,核酸分子50％的双螺旋结构被破坏。
3. 增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露,使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应.4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短,经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中.5。
核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6. 核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交.第三章酶1. 酶：由活细胞产生的具有催化功能的一类特殊的蛋白质。
生物化学讲义
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学;因此生物化学又称为生命的化学简称：生化,是研究生命分子基础的学科;生物化学是一门医学基础理论课;二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能; 蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节;研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律,是本课程的主要内容;3．遗传信息的贮存、传递和表达,研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等,是当代生命科学发展的主流,是现代生化研究的重点;三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础,并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用;本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课,而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程;五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程,前、后期课程有机结合,融会贯通、熟练应用;2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”,了解本课程重要性,激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望;3．每次学习时,首先必须了解教学大纲的具体要求,预读教材,带着问题进入学习;4．学习后及时做好复习,整理好笔记;5．学生应充分利用所提供的相关网站,从因特网上查找学习资料,提高课外学习和主动学习的能力;6．实验实训课是完成本课程的重要环节;亲自动手,认真、仔细完成每步操作过程,观察各步反应的现象,详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果,独立完成实验报告;第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成一蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S;特征元素：N元素含量比较恒定约为16%故所测样品中若含1克N,即可折算成克蛋白质;实例应用二组成蛋白质的基本单位——氨基酸AA一编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸,共有20种二氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸甘氨酸除外三氨基酸根据R基团所含的基团,可分为酸性氨基酸羧基、碱性氨基酸氨基及其衍生基团和极性的中性氨基酸羟基、巯基和酚羟基;二、蛋白质的结构与功能一蛋白质的基本结构1．肽键和肽1肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键,肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键;2肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽;3生物活性肽2．蛋白质的一级结构概念：蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序,是蛋白质分子的基本结构;意义：是空间结构及其功能的基础;实例分析：胰岛素、分子病等二蛋白质的空间结构蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构,又称构象;维系空间结构的化学键：氢键、盐键、疏水键和二硫键等空间结构可分下列层次：1．蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲;2．蛋白质的三级结构特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部;有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链,其表面可形成活性中心,具有活性;3．蛋白质的四级结构亚基的概念、数目、种类三、蛋白质的理化性质和分类一、蛋白质的理化性质1．两性电离与等电点蛋白质是两性离子,其分子所带电荷受环境pH的影响;蛋白质的等电点：蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点pI;1蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子,2蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子,3蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电,此时溶解度最低,易于沉淀析出;临床应用：电泳技术电泳：带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动,称电泳electrophoresis;电泳技术是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一;2．蛋白质的亲水胶体性质临床应用：盐析salt precipitaion、有机溶剂沉淀法3．蛋白质的沉淀1盐析法2有机溶剂沉淀法3生物碱试剂法4重金属沉淀法4．蛋白质的变性：蛋白质在理化因素作用下,使蛋白质分子的空间结构破坏,理化性质及生物学活性丧失的过程;引起蛋白质变形的因素：举例：物理因素、化学因素和生物因素变性的本质：非共价键断裂,使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态;蛋白质变性的实际应用举例：应用变性的实例、防止变性的实例5．紫外吸收性质及呈色反应在280 nm具有紫外吸收的特点临床应用：用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量;二蛋白质的分类1．按分子形状分类球状蛋白质、纤维状蛋白质2．按组成分类单纯蛋白质、结合蛋白质第二章核酸的化学核酸的分类、分布与生物学功能一组成成份1．碱基 A G C U T2．戊糖3．磷酸比较两类核酸的化学组成组成成分DNA RNA磷酸磷酸磷酸戊糖2-脱氧核糖核糖碱基 A G C T A G C U二组成核酸的基本单位——核苷酸1．核苷2．核苷酸二、核酸的分子结构一核酸分子的一级结构二核酸分子的空间结构1．DNA的二级结构——双螺旋结构,其主要特点是：1两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链,处于螺旋外侧;2碱基在螺旋内侧并配对存在,A与T配对的G与C配对,A与T之间二个氢键相连A-T,G与C之间三个氢键相链G-C;3螺旋直径2nm,二个碱基对平面距,10bp为一螺距,距离为;4稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力;DNA的二级结构的生物学意义：1提出了遗传信息的贮存方式、DNA的复制机理2是DNA复制、转录和翻译的分子基础2．RNA的空间结构tRNA二级结构特点：呈三叶草形,有三环四臂;第三章酶一、酶的概述一酶的概念1．酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂,本质为蛋白质,具有高度专一性和高效的催化作用;2．酶促反应、底物和作用物二酶促反应的特点1．高度的催化效率在常温常压及中性pH条件下,酶比一般催化剂的催化效率高107 -1013 倍;2．高度催化专一性酶对所作用的底物有严格的选择性,从酶对底物分子结构要求不同,可分三种专一性：1对专一性：一种E只能催化一种S 脲酶2相对专一性：一种E只能催化一类S 一种化学键/水解酶类3立体异构专一性：一种E只能催化一种S的某一种特定构型LDH --- 乳酸脱氢酶3．高度的不稳定性易受变性因素影响而失活二、酶的结构与功能一酶的分子组成1．单纯蛋白酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶;2．结合蛋白酶：酶蛋白+ 辅助因子结合成全酶才有活性1酶蛋白：决定催化反应的特异性选择E催化的S2辅助因子：决定催化反应的类型递电子、氢或一些基团主要有金属离子和有机小分子辅基/辅酶参与组成二酶的活性中心与必需基团1．活性中心：存在于酶分子表面的局部空间区域构象,由必需基团所组成功能：结合底物并催化底物进行反应2．必需基团：与酶活性中心有关的功能基团酶发挥催化作用所需要基团,一般指分布在酶分子表面的极性基团,包括-COOH、-NH2、-OH、 -SH、咪唑基等;功能：在活性中心内活性中心的组份——有结合基团和催化基团在活性中心外——维持构象稳定三酶原与酶原激活1．概念：在细胞内合成或初分泌时,只是酶的无活性前体——酶原2．酶原激活：在一定条件下,使酶原转化成活性的酶,称酶原的激活;酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段,从而有利于酶活性中心的形成或暴露;3．意义：在特定条件下被激活,可调节代谢、保护自体避免细胞自身消化,保持血流畅通许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在,发挥作用前需先经过加工;实例：胰蛋白酶原激活四同工酶1．概念：催化功能相同,但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中;b. 一级结构不同,理化性质包括带电性质不同,免疫学性质不同,但空间结构中的活性中心相同或相似;c. 往往是四级结构的酶类;d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质;发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶,它有五种同工酶;临床测定同工酶酶谱的变化,多用于疾病的诊断和鉴别诊断;2．组成、分型、分布、命名和医学应用以乳酸脱氢酶为例：LDH是由2种亚基组成的四聚体,共有5种分型;LDH同工酶在诊断中的意义：心肌炎：LDH1↑,肺梗塞：LDH3↑,肝炎：LDH5↑三、酶催化反应的动力学影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等;必需采用测定反应初速度的条件;一底物浓度的影响——矩形双曲线二酶浓度的影响在底物浓度足够高时,酶促反应速度与酶浓度呈正比;三pH的影响酶活性最高时的pH值称酶的最适pH;大多数酶最适pH值在7左右,亦有偏酸和偏碱的例外;四温度的影响最适温度：最大酶促反应速度时的温度;五激活剂对反应速度的影响1．凡能提高酶活性的物质称激活剂activator;2．通常分必需激活剂和非必需激活剂两类,前者多为金属离子;六抑制剂对酶促反应速度的影响凡使酶活性降低或丧失的作用称抑制作用,使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂;根据抑制剂与酶结合的方式不同,抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类;1．不可逆抑制：例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用；有机磷农药对羟基酶如胆碱酯酶的抑制作用; 2．可逆抑制：1竞争性抑制：重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物的抑菌作用;2非竞争性抑制作用：抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合,由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心,故称非竞争性抑制作用;四、酶与医学的关系一酶与疾病发生酶的质、量异常可致疾病白化病/ 蚕豆黄二酶与疾病诊断酶活性高低可反映疾病主要是血浆中的细胞酶类三酶与疾病治疗多酶片：治疗消化不良尿激酶酶：治疗血栓、抢救心梗糜蛋白酶：治疗老慢支、清创溶酶片：治疗口腔溃疡维生素维生素是人体必需的小分子有机物,在体内不能合成或合成不足,必需由食物提供,一旦缺乏会导致缺乏症;维生素分为脂溶性和水溶性两种;脂溶性维生素包括A、D、K、E;缺乏维生素A易导致夜盲症和干眼病；缺乏维生素D会导致佝偻病及软骨病;维生素E是体内重要的抗氧化剂；维生素K促进多重凝血因子形成;水溶性维生素包括B族维生素和维生素C两大类;缺乏维生素B1会导致脚气病；缺乏维生素B2可引起口角炎等；缺乏维生素PP易导致癞皮病；维生素B6构成转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛；生物素是羧化酶辅酶；泛酸构成的HSCoA 是酰基转移酶辅酶；叶酸是一碳单位的载体,维生素B12是甲基转移酶辅酶,缺乏叶酸和B12都会导致巨幼红细胞性贫血;维生素C是羟化酶辅酶,参与胶原蛋白形成及体内多种氧化还原反应,缺乏维生素C导致坏血病;维生素、辅酶与相关酶之间的关系维生素活性形式辅助因子形式相关酶B1焦磷酸硫胺素TPPα-酮酸脱氢酶复合体B2黄素单核苷酸FMN黄素腺嘌呤二核苷酸FAD黄素酶PP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP+不需氧脱氢酶B6磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺转氨酶、脱羧酶泛酸辅酶AHSCoA酰基转移酶生物素生物素羧化酶叶酸四氢叶酸FH4一碳单位转移酶B12甲基B12CH3- B12甲基转移酶C L-抗坏血酸羟化酶第四章糖代谢一、糖的分解代谢一糖的酵解1．糖酵解的概念：糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下,分解成乳酸的过程;因其反应过程与酵母的生酵发酵相似,故又称糖酵解;反应部位：在细胞浆内进行,因酵解过程中所有的酶均存于胞浆;2．反应过程：可分二个阶段：第一阶段：葡萄糖分解生成丙酮酸的过程第二阶段：丙酮酸还原成乳酸3．糖无氧氧化的生理意义1糖无氧氧化是机体在缺氧或无氧条件下迅速获得能量的有效方式;2有些组织细胞,如神经、白细胞、骨髓、成熟红细胞、肿瘤等,即使氧供充足,也主要依靠糖无氧氧化获得能量;3成熟红细胞因缺乏线粒体不能依靠糖的有氧氧化来获得能量,所需能量的90%——95%来自于糖酵解;二糖的有氧氧化1．糖的有氧氧化的概念：在有氧情况下,葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H20的过程;是糖氧化产能的主要方式;2．糖有氧氧化的过程：分为三个阶段：3．糖有氧氧化的生理意义 1在有氧条件下,人体内大多数组织细胞主要利用糖的有氧氧化获得能量 1分子葡萄糖经有氧氧化可净得38或36分子ATP,是无氧氧化的19或18倍 2三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质彻底氧化分解的共同途径3三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大物质代谢相互联系与转化的枢纽; 三磷酸戊糖途径二、糖原合成与分解一糖原的合成由单糖合成糖原的过程称为糖原合成; 二糖原的分解由糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解,习惯上指肝糖原的分解;三、 糖异生作用糖异生作用是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程; 一糖异生途径糖异生途径基本上是糖无氧氧化的可逆过程, 二糖异生的生理意义1．维持空腹或饥饿情况下血糖浓度的相对恒定 2．有利于乳酸的利用 3．调节酸碱平衡;四、 血糖一血糖的来源与去路1．血糖：血液中的葡萄糖;空腹血糖浓度为～L 葡萄糖氧化酶法2．血糖恒定的意义：血糖浓度的相对稳定对保证组织器官,特别是对脑组织的正常生理活动具有重要意义; 二血糖浓度的调节1．组织器官的调节 肝 2．激素的调节调节血糖的激素有两大类,一类是降低血糖的激素,即胰岛素；另一类是升高血糖的激素,有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素和生长素等; 三高血糖和低血糖 1．高血糖和糖尿临床上将空腹血糖浓度高于L 称为高血糖;当血糖浓度超过肾糖阈～L 时,一部分葡萄糖从尿中排出,称之为糖尿;引起高血糖和糖尿的原因有生理性和病理性两种; 2．低血糖空腹血糖浓度低于L 称为低血糖;低血糖影响脑组织的功能,会出现头晕、心悸、倦怠无力等,严重时血糖浓度低于L 出现昏迷,称为低血糖休克;如不及时给病人静脉补充葡萄糖,可导致死亡;CO 2+H 2O+ATP葡萄糖或糖原丙酮酸丙酮酸乙酰辅酶A胞液 线粒体第一阶段第二阶段引起低血糖的病因有：①胰性胰岛β-细胞功能亢进、胰岛α-细胞功能低下等；②肝性肝癌、糖原累积病等；③内分泌异常垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下等；④肿瘤胃癌等；⑤饥饿或不能进食者等;第六章脂类代谢脂类包括三脂酰甘油甘油三酯及类脂;一、概述一脂类的分布与含量二脂类的生理功能必需脂肪酸：亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸;二、甘油三脂的中间代谢一三脂酰甘油的分解代谢1．三脂酰甘油动员2．脂肪酸的氧化产物：二氧化碳和水3．酮体的生成和利用：酮体是脂肪酸在肝内氧化不完全所产生的一类中间产物的统称,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酸1．酮体的生成：生成部位：肝脏2．酮体的利用：利用部位：肝外组织意义：当糖供应不足时,酮体是脑组织的主要能源;饥饿、糖尿病等情况下,脂肪动员增加,肝内生酮增加,血中酮体增加,可产生酮血症、酮尿症甚至酮症酸中毒;二甘油三脂的合成代谢三、类脂代谢一甘油磷脂代谢二胆固醇代谢1. 胆固醇的合成合成部位肝脏合成原料乙酰辅酶A合成过程 1.二羟戊酸的合成 2.鲨烯的生成 3.胆固醇的生成2．胆固醇的转化与排泄转化为：胆汁酸；转化为类固醇激素；转化为维生素D3四、血脂与血浆脂蛋白一血脂的组成与含量血浆中的脂质,包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸;二血浆脂蛋白1．血浆脂蛋白的分类1电脉分类法α－脂蛋白、前β－脂蛋白、β－脂蛋白、乳糜微粒2超速离心法高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒2．血浆脂蛋白的性质、组成、功能见表6－2三高脂血症又称高脂蛋白血症;标准：空腹12-14小时血甘油三酯>2;26mmol/L200mg/dl,血胆固醇>6;21mmol/L240mg/dl为标准;第七章氨基酸分解代谢一、蛋白质的营养作用一蛋白质的生理功能1．维持组织细胞的生长、更新和修复2．参与体内各种生理活动3．氧化供能二蛋白质的需要量1．氮平衡 16%2．蛋白质的需要量 80克/天二、氨基酸的一般代谢一氨基酸代谢概况血中氨基酸的来源和去路来源1食物蛋白质消化吸收2组织蛋白质降解3体内合成的非必需氨基酸去路：1合成组织蛋白质此为蛋白质的主要生理功能2分解成CO2 + H2O + 尿素 + 能量;3转变成其它含氮化合物;二氨基酸的脱氨基作用1．转氨基作用重要的转氨酶：谷丙转氨酶/ALT肝脏活性最强和谷草转氨酶/ASP心肌细胞活性最强,这两种酶均为细胞内酶,借此用于临床疾病的诊断;2．氧化脱氨基作用3．联合脱氨基作用——主要方式联合脱氨基作用是指转氨基作用由转氨酶催化和谷氨酸的氧化脱氨基作用由谷氨酸脱氢酶催化偶联的过程;这是体内主要的脱氨基方式;三氨的代谢1．体内氨的来源氨对机体有毒,因此机体必需及时消除氨的毒性作用;氨的来源有三：1氨基酸脱氨生成是NH3的主要来源,2肠道NH3的吸收,此途径的NH3由蛋白质的腐败作用及尿素的肠肝循环产生,酸性的肠道环境可减少NH3的吸收；3肾脏产NH3,部分可吸收入血;2．氨的主要去路——合成尿素尿素生成部位：肝脏生成过程：鸟氨酸循环;尿素合成的意义：NH3有毒,尿素是中性无毒高度溶解的化合物,可随血由肾排出,故尿素的生成是体内解除氨毒的最主要方式,是NH3的主要去路;四α–酮酸的代谢1．合成非必需氨基酸2．转化为糖和脂质3．氧化供能三、个别氨基酸代谢一氨基酸脱羧基作用1．组胺来自于组胺酸组胺有扩血管降血压,促进胃液分泌等作用2．GABA 来自于谷氨酸γ-氨基丁酸为抑制性神经递质3．5-HT 来自于色氨酸 5-羟色胺与睡眠疼痛和体温调节有关二一碳单位的代谢：1．概念：指蛋白质代谢中所生成的含有一个碳原子的有机基团如：-CH3、-CH2-、-CH=、-CHO等;2．转运载体：四氢叶酸FH4;3．生理功用：参与嘌呤、嘧啶和某些重要物质的合成;三芳香族氨基酸的代谢1．苯丙氨酸代谢先天性缺乏苯丙氨酸羟化酶,引起苯丙酮酸尿症;2．酷氨酸代谢先天性缺乏酪氨酸酶,可导致白化病;肝脏生化肝是人体内最大的实质器官,成人约1500克,占体重的%左右;肝有“物质代谢中枢”之称,不仅影响食物的消化、吸收,而且在物质代谢、生物转化及排泄中均具有十分重要作用;溶血性黄疸、肝细胞性黄疸及阻塞性黄疸的鉴别指标正常 溶血性黄疸 肝细胞性黄疸 阻塞性黄疸 血清总胆红素浓度 <1mg/dl >1mg/dl>1mg/dl >1mg/dl 结合胆红素 极少 ↑ ↑↑ 未结合胆红素 0～dl ↑↑ ↑ 尿三胆尿胆红素 - - ++ ++ 尿胆素原 少量 ↑ 不一定 ↓ 尿胆素 少量 ↑ 不一定 ↓ 粪胆素原 40～280mg/24h↑ ↓或正常 ↓或-粪便颜色正常 深变浅或正常完全梗阻时白陶土色肝胆生化。
生物化学名词解释
第一部分绪论1.生物化学（Biochemistry）：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
是从分子水平来研究生物体（人、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
2.新陈代谢：生物体内的各种基本物质在生命过程中不断进行着相互联系、相互制约、相互对立而又统一的、多样复杂的、又有规律的化学变化，其结果是生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
3.分子生物学（molecular biology）：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二部分维生素与微量元素1.维生素（vitamin）：是维持人体生命活动必需的一类有机物质，也是保持人体健康的重要活性物质。
维生素在体内的含量很少，但在人体生长、代谢、发育过程中却发挥着重要的作用。
机体不能合成或合成量不足，不能满足机体的需要，必须经常通过食物中获得，人体对维生素的需要量很小。
2.微量元素（trace element）：微量元素是指人体中每人每天需要量在100mg以下的元素，虽然所需甚微，但生理作用却十分重要，如铁、锌、铜、锰、铬、硒、钼、钴、氟等。
3.水溶性维生素（water-soluble vitamins）：一类能溶于水的有机营养分子。
其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）等。
4.脂溶性维生素（lipid soluble vitamin）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。
脂溶性维生素包括维生素A、D、E和K，这类维生素能被动物贮存。
5.维生素原（provitamin）：某些物质本身不是维生素，但是可以在生物体内转化成维生素，这些物质称为维生素原。
生物化学精讲.doc
第一章绪论一、生物化学的概念、研究对象及内容1、概念：生物化学（Biochemistry）是研究生物的组成和生命过程中化学变化，即研究生命现象化学本质的科学。
地球上的生物种类繁多，但构成生物的基本化学元素都是由C、H、O、N、P、S、以及微量元素组成。
像所有物质一样，生命体也是由基本元素组成分子，进一步形成基本化学物质，组成生命体，所以我们可以按照化学的原理、利用化学的研究方法探索生命的本质，2、生物化学的研究对象：根据研究对象不同，生物化学可分为植物生物化学、动物生物化学、微生物生物化学和病毒生物化学，根据研究的目的不一样，生化又可分为农业生物化学工业生物化学、医用生物化学和药物生物化学。
3、生物化学的内容：研究生命化学本质的一个基本任务是了解有机体的化学组成，地球上种类繁多的生命体具有相似的基本化学组成，都是碳、氢、氧、氮、硫、磷、和少数其它元素组成，这些元素组合成各种各样的含碳有机化合物，其中最主要的是蛋白质、核酸、脂类和多糖。
由于这些化合物分子量很大，所以称为生物大分子。
除此之外，生物体内还含有许多其它的有机物，即一些基本生物分子和生物小分子，主要任务就是研究这些生物大分子、基本生物分子和生物小分子的结构、性质和生理功能，这就是静态生物化学。
生物与非生物的区别在于它们经常进行自我更新，生物体存在的基本条件是与外界不断地进行物质交换，因此，生物化学的另一方面就是研究糖、脂类、蛋白质、核酸等大分子在生物体内的分解、合成、相互转化以及转化过程中的能量转换问题。
这些内容称为动态生物化学。
二、生物化学发展史大约在19世纪末，德国化学家李比希（J.Liebig）初创了生理化学，在他的著作中首次提出了“新陈代谢”这个词。
以后德国的霍佩赛勒（E.F.Hoppe-seyler）将生理化学建成一门独立的学科，并于1877年提出“Biochemie”一词，译成英语为“Biochemistry”，即生物化学。
生物化学的发展大体可分为三个阶段：一、静态生物化学阶段：大约从19世纪末到20世纪30年代，主要是静态的描述性阶段。
生物化学名词解释和简答题
名词解释：同工酶：催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质都不相同的一组酶。
一碳单位：某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的有机基团（一碳单位不能游离存在，须和四氢叶酸结合而参与物质代谢）。
氧化呼吸链：在线粒体内膜上，具有氧化还原功能的酶复合体按一定顺序排列，组成能传递氢和电子的链式反应体系，亦称为电子传递链。
生物氧化（细胞呼吸）：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在活细胞中氧化生成水和co2、释放出能量的过程。
氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化储能，生成ATP的过程。
酮体：脂酸在肝内氧化分解时特有的中间代谢产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
脂肪动员：储存在脂肪细胞的甘油三酯通过脂肪酶的水解作用释放甘油和脂肪酸，释放入血，运至其他组织氧化利用的过程。
黄疸：胆红素为金黄色色素，在血清中含量过高时，可扩散入组织，造成组织黄染，成为黄疸。
肝的生物转化：机体对内外源性非营养物质进行代谢转化，改变其生物活性，增强其水溶性，使之易排出体外的过程。
肠肝循环：胆汁酸随胆汁排入肠腔后，通过重吸收经门静脉，在肝内转化成结合型胆汁酸，经胆道再次排入肠腔循环的过程蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序以及二硫键的位置；二级结构：蛋白质中某一阶段肽链主链的局部空间结构；三级结构：蛋白质分子所有原子，即包括主链原子也包括侧链原子的空间排布。
四级结构：蛋白质亚基之间的结合。
分子伴侣:一类能介导肽链进行正确折叠形成特定空间构象的的蛋白质。
结构域:大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个独立的球状区域，折叠得较为紧密，具有生理功能(超二级结构)蛋白质变构效应：一些小分子的配体与蛋白质非活性中心部位结合后导致其结构改变，进而引起功能改变的现象。
蛋白质的变性：蛋白质空间结构遭到破坏，可导致理化性质的改变和生物学活性的丧失等电点：蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质解离成正负离子趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液PH成为蛋白质的等电点模体、分子病、肽平面、氨基酸残基、肽键、亚基全酶、酶原、必需基团、酶的活性中心、km、不可逆性抑制作用、变构调节、酶的共价修饰简答题：1.脂代谢：A体内胆固醇合成原料以及去路原料：乙酰CoA,ATP，还原当量（NADPH+氢离子）去路：1）主要去路是在肝细胞中转化成胆汁酸；2）作为前体物质参与合成类固醇激素；3）被氧化生成维生素D的前体7-脱氢胆固醇B酮体生理意义：1能透过血脑屏障以及肌肉的毛细血管壁，是肌肉和脑组织的重要能源；2）减少糖的利用，有利于维持血糖水平，节省蛋白质的消耗2.DNA的生物合成A DNA复制特点主要有哪些？什么是半保留复制主要特点：半保留复制、双向复制、半不连续复制。
(完整word版)生物化学名词解释
第一章 1.氨基酸的等电点( PI )（isoelectric point ）: 在某一PH的溶液中, 氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同, 成为碱性离子, 呈电中性, 此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
2.谷胱甘肽（GSH）: 由Glu、Cys、Gly组成, 分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
(1)是体内重要的还原剂, 保护蛋白质和酶分子中的巯基免遭氧化, 使蛋白质处于活性状态。
(2)具有嗜核性, 与外源的嗜电子毒物（致癌剂、药物）结合, 从而阻断这些化合物与DNA.RNA或蛋白质结合, 以保护机体免遭毒物侵害。
3.蛋白质的一级结构（primary structure）: 在蛋白质分子中, 从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
稳定其主要化学键是肽键和二硫键。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure): 指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置。
稳定它的主要化学键是氢键。
主要包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
5、肽单元（肽平面）（peptide unit）:多肽分子中肽键的6个原子（Cα1.C.O、N、H、Cα2）位于同一平面, 即肽单元。
是蛋白质二级结构的主要结构单位。
6.α螺旋（α-helix）:以α碳原子为转折点, 以肽键平面为单位, 盘曲成右手螺旋的结构。
螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基, 螺距0.54nm。
氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。
螺旋的稳定是靠氢键。
氢键方向与长轴平行。
7、蛋白质的三级结构(tertiary structure)：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置, 即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其形成与稳定主要依靠次级键, 如疏水键、盐键、氢键、范德华力等。
8、结构域（domain）:是三级结构层次上的局部折叠区, 折叠得较为紧密, 各有独特的空间构象, 并承担不同的生物学功能。
9、分子伴侣（molecular chaperons）: 一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
生物化学名词解释
第一章绪论概念：生物化学：在分子水平研究生命体的化学本质及其生命活动过程中化学变化规律第二章生命的化学特征概念：自由能：自发过程中能用于作功的能量。
第三章蛋白质概念：两性离子：在同一氨基酸分子中既有氨基正离子又有羧基负离子。
必需氨基酸：机体内不能合成，必需从外界摄取的氨基酸.等电点：氨基酸氨基和羧基的解离度相等，氨基酸分子所带净电荷为零时溶液的pH值。
蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的二级结构：多肽链沿着肽链主链规则或周期性折叠。
结构域：蛋白质多肽链在超二级结构基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构构象单元组合在一起成的有规则的在空间能辨认的二级结构组合体。
蛋白质的三级结构：在二级结构的基础上进一步以不规则的方式卷曲折叠形成的空间结构。
蛋白质的四级结构：由两条或两条以上的多肽链组成，多肽链之间以次级建相互作用形成的特定空间结构。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，空间结构发生改变而一级结构不变，使生物学活性丧失。
蛋白质的复性：变性了的蛋白质在一定条件下可以重建其天然构象，恢复生物学活性。
蛋白质的沉淀作用：蛋白质分子表面水膜被破坏，电荷被中和，蛋白质溶解度降低而沉淀。
电泳：蛋白质分子在电场中泳动的现象。
沉降系数：一种蛋白质分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值，被称为沉降系数。
第四章核酸化学概念：核酸的一级结构：四种核苷酸沿多核苷酸链的排列顺序。
核酸的变性：高温、酸、碱等破坏核酸的氢键，使有规律的双螺旋变成无规律的“线团”。
核酸的复性：变性DNA经退火重新恢复双螺旋结构。
增色效应：变性核酸紫外吸收值增加。
减色效应：复性核酸紫外吸收值恢复原有水平。
Tm值：核酸热变性的温度，即紫外吸收值增加达最大增加量一半时的温度。
第五章碳水化合物糖类: 糖类使多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
糖原: 糖原是由葡萄糖组成的非常大的有分支的高分子化合物，是动物体内葡萄糖的储藏形式。
名词解释生物化学
名词解释生物化学
《生物化学》是一门对生物系统中分子和细胞结构以及它们从事活动的研究领域。
它致力于研究，有机分子与生物过程的相互关系，也就是说，生物化学的研究主要是关注生物分子和细胞的结构，以及它们如何进行或干扰特定的生物过程。
生物化学是一门综合性的科学，它涉及多领域的知识，如化学，物理，生物学，计算机，和统计学。
在生物化学的研究中，使用了多种技术，如晶体学，X-射线衍射，核磁共振，质谱分析，分子生物学，以及免疫和细胞生物学等，来研究生物分子的结构特性，以及它们如何发挥作用。
生物化学是继分子遗传学后，第二个以分子层面来研究生物系统的学科，它在生物学和化学之间架起一座桥梁，使得我们能够更深入地理解生命系统是如何运作的。
生物化学的研究重点是探索生物的细节机制，它涉及生物大分子的合成，裂，修饰，及其作用机制等生物过程，尤其是以细胞为最小单位的生命活动过程，它是为了更了解生物细胞中的物质和能量变化过程以及它们之间的相互作用，从而去揭示生命过程的基本机理。
生物化学也可以被用于农业，制药，医学等领域，用于研究分子与特定疾病的联系，也有助于开发出新药物，或者改善现有的药物和治疗方法。
此外，它还为更好的认识和研究细胞的生物过程提供了可能性，这将有利于更好的开发出新的医疗技术和设备，以及其他方面的应用。
总之，生物化学是一门涉及多个学科的综合性学科，它研究生物分子和细胞结构以及它们如何发挥作用，是理解和研究生命系统的基础科学，也是研究分子与特定疾病的联系的重要基础，可以应用于农业，制药，医学等领域，为新药物，设备，以及其他技术的开发提供重要的支持。
生物化学名词解释教学文稿
⽣物化学名词解释教学⽂稿⽣物化学名词解释1、蛋⽩质的变性作⽤：在某些物理和化学因素的作⽤下，蛋⽩质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成⽆序的空间结构，从⽽导致其理化性质改变和⽣物活性的丧失。
2、酶的活性中⼼：酶分⼦中直接与底物结合，并催化底物发⽣化学反应的部位，称为酶的活性中⼼。
3、可逆抑制：抑制剂与酶分⼦中活性中⼼的某些必需基团的结合是⾮共价的、可逆的，结合后可以⽤透析或者超过滤等物理⽅法除去反应系统中的抑制剂，使酶活性恢复。
4、不可逆抑制：抑制剂与酶分⼦活性中⼼的某些必需基团以⽐较牢固的共价键结合，并且这种结合不能⽤简单的透析、超过滤等物理⽅法予以除去⽽使酶恢复活性。
5、盐析：在蛋⽩质溶液中加⼊⼀定量的中性盐使蛋⽩质从溶液中沉淀析出的现象。
较⾼浓度时，由于⽔化层被破坏和表⾯电荷被中和。
6、DNA的变性温度：DNA热变性时，其紫外吸收值达到总增加值⼀半时的温度。
7、兼性离⼦：在同⼀个氨基酸分⼦上带有等量的正负两种电荷，由于正负电荷相互中和⽽呈电中性，这种形式称为兼性离⼦。
8、双缩脲反应：双缩脲是由两个分⼦尿素缩合⽽成的化合物，双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应⽣成紫⾊的络合物，此反应称为双缩脲反应。
蛋⽩质分⼦中含有许多结构与双缩脲相似的肽键，因此也能称为双缩脲反应。
9、增⾊效应：DNA变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已经不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就可以使得变性后的DNA对260nm紫外光的吸光率⽐变性之前明显升⾼，这种现象称为增⾊效应。
10、等电点：在某⼀pH的溶液中，氨基酸或蛋⽩质解离成阳离⼦和阴离⼦的趋势或程度相等，成为兼性离⼦，静电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋⽩质的等电点。
11、茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应⽣成紫⾊（与脯氨酸反应⽣成黄⾊）化合物的反应。
可检测和定量氨基酸。
12、层析：按照在移动相（可以是⽓体或液体）和固定相（可以是液体或固体）之间的分配⽐例将混合成分分开的技术。
名词解释生物化学
名词解释生物化学《生物化学》是一门研究生物世界的重要学科，它结合了化学、生物学、物理化学、免疫学等诸多学科的理论和方法，以追求生命的基本规律为主要任务。
从宏观上讲，生物化学是研究发生、结构和功能的有机物质，即生物大分子的物质基础和生物过程，以及物质和能量在生命现象中的转换和交换中所发挥的作用。
生物化学的主要研究内容，可以分为四个方面。
首先，生物化学是研究生物大分子结构和功能的学科。
它旨在研究生物大分子，如细胞膜、核酸、蛋白质、糖类、脂类、谷胱甘肽等，及它们扮演的重要作用。
这种研究有助于了解他们在生命现象中的作用。
例如，研究细胞膜的结构和功能，可以帮助我们理解细胞的结构和功能，从而更好地掌握细胞的功能和行为。
其次，生物化学是研究生物大分子合成和分解的学科，它研究在合成和分解过程中酶扮演的重要作用。
例如，研究酶的种类、功能，可以帮助我们理解它们在合成和分解有机物质中的作用。
第三，生物化学是研究物质和能量的转换的学科，它研究有机物质的合成及能量的转化，以及细胞活动的能量来源和分配情况。
此外，它还考察其它类型的物质转换，如酶反应中物质形成和解离，糖信号路径、细胞分化等。
最后，生物化学是研究生命现象的研究基础，它揭示了生物大分子与生命现象之间的关系，例如细胞凋亡、信号传导和免疫反应等。
目前，生物化学的研究也正不断涉及到疾病的研究，比如肿瘤、老年痴呆症、冠心病等，以及治疗方案的研发。
生物化学的研究对于理解生命现象、疾病治疗以及新生物大分子的开发和设计具有重要意义，是当前学界研究的重要课题，也为生物技术的发展开辟了新的领域和新的途径。
因此，生物化学是生命科学的一个重要基础，是研究各门生物学科基础理论和实践研究的基础，它在生命科学中具有至关重要的作用。
名词解释生物化学
名词解释生物化学
《生物化学》是一门研究生命现象的科学。
主要研究的对象是人类、动植物和微生物。
此科学可以根据细胞结构和功能，探究蛋白质、脂质、糖、核酸、小分子活性物质等物质的组成和作用，以及细胞内及细胞外各种能量转化作用和细胞活动等生物化学过程。
生物化学的研究内容涵盖了生物体多种类型的物质，其中有些是细胞结构的基础，有些是细胞的功能的基础，有些是细胞活动的基础。
生物化学是一门研究物质型生命过程的科学，它是生物学的一个基础学科，以生命的细胞结构、物质的组成及其功能为研究对象，研究生命的本质。
在生物化学的研究中，研究人员通过分析各种有机物质的性质、结构及形成机制，来探究生物体的细胞代谢和能量消耗。
生物学家们可以根据生物体中特定细胞成分的形态、化学特性和组成结构，分析各种蛋白质、脂肪、碳水化合物、核酸、无机物等物质的结构功能关系，发现生物体中有机物质的合成与分解机制。
另外，通过研究生物体中调节和影响细胞功能的激素等活性物质，可以更加深入地了解生命的能量转化等过程。
在现代医学中，生物化学也发挥了重要作用。
通过分析血液中所含物质与肝脏、肾脏及其他器官的疾病有关，可以进行早期疾病的筛查，同时，对某些特定疾病，也可以从物质的来源和分解等方面，更全面地了解这些疾病的特点。
此外，生物化学技术在药物开发、特殊诊断等方面也发挥着重要作用。
生物化学是一门重要的科学，不仅可以帮助我们更好地理解生命过程，还可以利用生物化学技术，为社会发展做出贡献。
生物化学的研究，不仅可以预防和治疗疾病，还可以有效地改进农业生产、食品加工、环境污染治理等行业，更有助于人类可持续发展。
生物化学课件名词解释
名词解释1.新陈代谢（metabolism）:是生物体内进行的所有化学变化的总称。
是生命最基本的特征之一。
泛指生物与周围环境进行物质交换（分解与合成，并非简单使用，如核酸、氨基酸）、能量交换（能量是核心，如“燃烧”、体温的保持）和信息交换的过程。
2.同化作用：生物一方面不断地从周围环境中摄取能量和物质，通过一系列生物反应转变成自身组织成分。
3.异化作用：将原有的组成成份经过一系列的生化反应，分解为简单成分重新利用或排出体外。
4.生物膜（biomembranes）:是包括细胞质膜在内的细胞中全部膜结构的统称。
5.协助扩散（促进扩散）：非脂溶性或脂溶性很小的物质，借助于细胞膜上的运载蛋白或通道蛋白的帮助，顺浓度梯度和（或）顺电位梯度（电位差）通过细胞膜的转运过程。
6.主动运输:主动运输是物质由低浓度的一侧跨膜转运到高浓度的一侧，同时消耗ATP能量的运输方式。
7.胞吞作用:胞吞过程中，细胞膜的一些区域内陷，并包围少量的细胞外液。
然后，内陷两侧的膜闭合，形成胞吞小泡，并从膜上脱落下来，进入胞质。
8.糖酵解途径(Glycolytic pathway）：无氧条件下糖的降解过程，糖经一系列的酶促反应变成丙酮酸，并生成ATP，是一切生物细胞中葡萄糖分解产生能量的共同代谢途径。
9.底物磷酸化：这种直接利用代谢中间物氧化释放的能量产生ATP的磷酸化类型称为底物磷酸化。
10.糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化为CO2、H2O，并释放出大量能量的过程。
11.三羧酸循环:在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA。
乙酰CoA经一系列氧化、脱羧，最终生成C2O和H2O并产生能量的过程，称为柠檬酸循环，亦称为三羧酸循环(tricarboxylic acid cycle), 简称TCA循环。
12.三羧酸循环:乙酰CoA进入由一连串反应构成的循环体系，被氧化生成CO2和H2O 并释放出大量能量的过程。
13.称为Crabtree效应或反巴斯德效应：在癌细胞发现给予葡萄糖时不论供氧充足与否都呈现很强的无氧氧化反应，而糖的有氧氧化受抑制。
生物化学(名词解释及简答题)
生物化学(名词解释及简答题)生物化学1、生物化学的主要内容是什么？请问：（一）生物体的化学共同组成、分子结构及功能（二）物质代谢及其调控（三）遗传信息的储藏、传达与抒发2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？请问：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为所含氨基和羧基。
氨基可以拒绝接受质子而构成nh4+，具备碱性。
羧基可以释放出来质子而意译coo―，具备酸性。
因此氨基酸具备两性离解的性质。
在酸性溶液中，氨基酸极易离解成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，极易意译拎负电的阴离子，因此氨基酸就是两性电解质。
当氨基酸离解成阴、阳离子趋势成正比，天量电荷为零时，此时溶液和ph值氨基酸的等电点。
3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？请问：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过退回去一分子的h2o所构成化学键（---co―nh---）称作肽键。
蛋白质肽链中的氨基酸排序顺序称作蛋白质一级结构。
4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？请问：保持蛋白质高级结构的化学键主要就是次级键，存有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
5、蛋白质的功能存有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面：1.形成和加固人体非政府蛋白质就是形成细胞、非政府和器官的主要材料。
2.调节身体功能3.供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？1答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具备较严苛的选择性。
3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的ph、温度等温和的条件。
4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。
8、名词解释：酶活性中心、所需基团、融合基团、催化剂基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
《生物化学教学课件》名词解释.doc
名词解释蛋白质两性离子：指在同一•氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，乂称兼性离子或偶极离子。
必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）口身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pl表示。
稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍牛物。
非蛋口质氨基酸:指不存在于蛋白质分子屮而以游离状态和结合状态存在于牛物体的各种组织和细胞的氨基酸。
构型：指在立体异构体中不对称碳原了上相连的各原了或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
构象：指有机分子屮，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产牛的原子的空间排布。
—•种构象改变为另一•种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
蛋白质的二级结构:指在蛋H质分子屮的局部区域内，多肽链沿一淀方向盘绕和折叠的方式。
结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成儿个相対独立的近似球形的组装体。
蛋白质的三级结构：指蛋片质在二级结构的基础上借助各种次级键卷111］折歴成特定的球状分子结构的构象。
氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
离了键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
超二级结构：指蛋口质分子屮相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空问上能辨认的二级结构组合体。
疏水键：非极性分了之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分了中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
盐析：在蛋口质溶液中加入一定量的髙浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋口质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
生物化学讲课
生物化学讲课生物化学，这门学科宛如一座神秘的宝库，蕴含着生命的奥秘和无数令人惊叹的化学变化。
它不仅是生命科学领域的重要基石，也与我们的日常生活息息相关。
今天，就让我们一同走进生物化学的奇妙世界。
首先，我们来聊聊什么是生物化学。
简单来说，生物化学就是研究生物体中化学过程和物质的学科。
它试图揭示生命现象背后的化学本质，从分子水平上理解生命的运作机制。
比如说，我们为什么要吃饭？食物在我们体内经历了怎样的变化？我们的身体如何利用这些营养物质来生长、修复和维持正常的生理功能？这些问题的答案都隐藏在生物化学的知识当中。
在生物化学中，蛋白质是一个极其重要的角色。
蛋白质是生命活动的主要承担者，它们具有多种多样的功能。
有的蛋白质是结构成分，像胶原蛋白构成了我们的皮肤、骨骼和肌腱；有的蛋白质是酶，能够催化各种化学反应，加速新陈代谢的进程；还有的蛋白质是激素，如胰岛素，调节着我们身体的血糖水平。
蛋白质的结构决定了它的功能。
蛋白质由氨基酸组成，通过肽键连接成链。
这些链会折叠成特定的三维结构，就像折纸一样。
不同的折叠方式赋予了蛋白质不同的特性。
核酸也是生物化学中的关键分子，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是遗传信息的携带者，它就像一本生命的蓝图，决定了我们的遗传特征。
而 RNA 则在蛋白质合成等过程中发挥着重要作用。
DNA 的双螺旋结构是由沃森和克里克发现的，这一发现被誉为20 世纪生物学领域最重大的突破之一。
接下来，我们说一说生物化学中的新陈代谢。
新陈代谢包括物质代谢和能量代谢。
物质代谢包括合成代谢和分解代谢。
合成代谢是指生物体利用小分子物质合成大分子物质的过程，比如我们吃进去的食物被转化为自身的蛋白质、脂肪和碳水化合物。
分解代谢则是大分子物质分解为小分子物质的过程，释放出能量供我们使用。
能量代谢中，三磷酸腺苷（ATP）是细胞内能量的“通货”。
当细胞需要能量时，ATP 分解为二磷酸腺苷（ADP）和磷酸，释放出能量；而当细胞有多余的能量时，又可以将 ADP 和磷酸合成 ATP 储存起来。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
生物化学1、生物化学的主要内容是什么？答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能（二）物质代谢及其调控（三）遗传信息的贮存、传递与表达2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。
氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。
羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。
因此氨基酸具有两性解离的性质。
在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。
当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。
3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。
蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。
4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面：1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。
2.调节身体功能3. 供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具有较严格的选择性。
3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。
4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。
8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
一般还认为活性中心有两个功能部位：第一个是结合部位，一定的底物靠此部位结合到酶分子上，第二个是催化部位，底物的键在此处被打断或形成新的键，从而发生一定的化学变化。
酶的分子中存在有许多功能基团例如，-nh2、-cooh、-sh、-oh等，活性中心是酶分子中能与底物特性异结合，并将底物转化为产物的部位。
酶分子的功能团基团中，那些与酶活性密切相关的基团称做酶的必需基团。
有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远，但在窨结构上彼此靠近，集中在一起形成且定窨构象的区域，能与底物特异的结合，并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心。
但并不是这些基团都与酶活性有关。
一般将与酶活性有关的基团称为酶的必需基团构成酶活性中心的必需基团可分为两种，与底物结合的必需基团称为结合基团，促进底物发生化学变化的基团称为催化基团。
活性中心中有的必需基团可同时具有这两方面的功能。
还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心的组成，但为维持酶活性中心应有的空间构象所必需，这些基团是酶的活性中心以外的必需基团9、酶共价最常见的形式是什么？答：酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化甩脱甲化、腺苷化与脱腺苷化，以及—SH与—S—S—的互变等。
10、酶促反应动力学中，温度对反应速度的影响是什么？答：化学反应的速度随温度增高而加快。
但酶是蛋白质，可随温度的升高而变性。
在温度较低时，前一影响较大，反应速度随温度升高而加快，一般地说，温度每升高10℃，反应速度大约增加一倍。
但温度超过一定数值后，酶受热变性的因素占优势，反应速度反而随温度上升而减缓，形成倒v形或倒u形曲线。
11、糖的主要生理功能是什么？答：糖是自然界最丰富的物质之一，人体每日摄入的糖比蛋白质、脂肪多，占到食物总量的百分之五十以上，糖是人体能量的主要来源之一，以葡萄糖为主供给机体各种组织能量，1克葡萄糖完全氧化分解可产生2840j/mol的能量，除了供给机体能量以外，糖也是组成人体组织结构的重要成分：与蛋白质结合形成糖蛋白构成细胞表面受体、配体，在细胞间信息传递中起着重要作用；与脂类结合形成糖脂是神经组织和细胞膜中的组成成分；还有血浆蛋白、抗体和某些酶及激素中也含有糖。
糖的基本结构式是(CH2O)n，故也称之为碳水化合物12、血糖的来源与去路是什么？答：血糖的来源有：①食物中的糖类物质经消化吸收进入血中，这是血糖的主要来源；②肝贮存的糖原分解成葡萄糖入血，这是空腹时血糖的直接来源；③在禁食情况下，以甘油、某些有机酸及生糖氨基酸为主的非糖物质，通过糖异生作用转变成葡萄糖，以补充血糖。
血糖的去路有：①葡萄糖在各组织细胞中氧化分解供能，这是血糖的主要去路；②餐后肝、肌肉等组织可将葡萄糖合成糖原，糖原是糖的贮存形式；③转变为非糖物质，如脂肪、非必需基酸等；④转变成其它糖及糖衍生物，如核糖、脱氧核糖、氨基多糖、糖醛酸等；⑤当血糖浓度高于8.9mmol/L（160mg/100ml）时，则随尿排出，形成糖尿。
正常人血糖虽然经肾小球滤过，但全部都被肾小管吸收，故尿中糖极微量，常规检查为阴性。
只有在血糖浓度高于8.9mmol/L，即超过肾小管重吸收能力时，尿糖检查才为阳性。
糖尿多见于某些病理情况，如糖尿病等。
13、糖异生的原料、途径及其关键酶是什么？答：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
非糖物质主要有生糖氨基酸(甘、丙、苏、丝、天冬、谷、半胱、脯、精、组等)、有机酸(乳酸、丙酮酸及三羧酸循环中各种羧酸等)和甘油等。
不同物质转变为糖的速度不同。
14、糖有氧氧化的生理意义是什么？答：1.三羧酸循环是机体获取能量的主要方式。
1个分子葡萄糖经无氧酵解仅净生成2个分子ATP，而有氧氧化可净生成38个ATP，其中三羧酸循环生成24个ATP，在一般生理条件下，许多组织细胞皆从糖的有氧氧化获得能量。
糖的有氧氧化不但释能效率高，而且逐步释能，并逐步储存于ATP分子中，因此能的利用率也很高。
2.三羧酸循环是糖，脂肪和蛋白质三种主要有机物在体内彻底氧化的共同代谢途径，三羧酸循环的起始物乙酰辅酶a，不但是糖氧化分解产物，它也可来自脂肪的甘油、脂肪酸和来自蛋白质的某些氨基酸代谢，因此三羧酸循环实际上是三种主要有机物在体内氧化供能的共同通路，估计人体内2/3的有机物是通过三羧酸循环而被分解的。
3.三羧酸循环是体内三种主要有机物互变的枢纽，因糖和甘油在体内代谢可生成α-酮戊二酸及草酰乙酸等三羧酸循环的中间产物，这些中间产物可以转变成为某些氨基酸；而有些氨基酸又可通过不同途径变成α-酮戊二酸和草酰乙酸，再经糖异生的途径生成糖或转变成甘油，因此三羧酸循环不仅是三种主要的有机物分解代谢的最终共同途径，而且也是它们互变的联络机构。
15、简述磷酸戊糖途径的生理意义答：1.5-磷酸核糖的生成，此途径是葡萄糖在体内生成5-磷酸核糖的唯一途径，故命名为磷酸戊糖通路，体内需要的5-磷酸核糖可通过磷酸戊糖通路的氧化阶段不可逆反应过程生成，也可经非氧化阶段的可逆反应过程生成，而在人体内主要由氧化阶段生成，5-磷酸核糖是合成核苷酸辅酶及核酸的主要原料，故损伤后修复、再生的组织(如梗塞的心肌、部分切除后的肝脏)，此代谢途径都比较活跃。
2.NADPH +H与ANDH不同，它携带的氢不是通过呼吸链氧化磷酸化生成ATP，而是作为供氢体参与许多代谢反应，具有多种不同的生理意义。
(1)作为供氢体，参与体内多种生物合成反应，例如脂肪酸、胆固醇和类固醇激素的生物合成，都需要大量的NADPH +H，因此磷酸戊糖通路在合成脂肪及固醇类化合物的肝、肾上腺、性腺等组织中特别旺盛。
(2) NADPH +H是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持还原型谷胱甘肽的正常含量，有很重要的作用，G-SH能保护某些蛋白质中的巯基，如红细胞膜和血红蛋白上的sh基，因此缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶的人，因NADPH +H缺乏，G-SH含量过低，红细胞易于破坏而发生溶血性贫血。
(3) NADPH +H参与肝脏生物转化反应，肝细胞内质网含有以NADPH +H为供氢体的加单氧酶体系，参与激素、药物、毒物的生物转化过程。
(4) NADPH +H参与体内嗜中性粒细胞和巨噬细胞产生离子态氧的反应，因而有杀菌作用。
16、生物氧化的主要特点是什么？答：指物质在生物体内的氧化过程，亦即物质在体内进行的氧化还原反应，主要指糖、脂肪、蛋白质在体内分解时逐步释放能量，最终生成二氧化碳和水的过程。
①生物氧化是在机体中pH近中性、37℃、温和的水溶液环境中，由酶催化而逐步进行的过程；②体内CO2来自有机酸脱羧反应，而底物脱下的氢经电子传递过程最后与氧结合生成H2O③氧化时能量逐步释放，有利于捕获大部分能量用于ATP生成。
17、什么是高能化合物，体内最重要的高能化合物是什么？答：高能化合物：磷酸酯类化合物在生物体的能量转换过程中起者重要作用。
许多磷酸酯类化合物在水解过程中都能够释放出自由能。
一般将水解时能够释放21 kJ /mol（5千卡/mol)以上自由能（∆G︒’< -21 kJ / mol）的化合物称为高能化合物。
ATP是生物细胞中最重要的高能磷酸酯类化合物18、简述ATP的生成方式答：体内ATP生成有两种方式(1)底物水平磷酸化底物分子中的能量直接以高能键形式转移给ADP生成ATP，这个过程称为底物水平磷酸(二)氧化磷酸化氧化和磷酸化是两个不同的概念。
氧化是底物脱氢或失电子的过程，而磷酸化是指ADP与PI合成ATP的过程。
在结构完整的线粒体中氧化与磷酸化这两个过程是紧密地偶联在一起的，即氧化释放的能量用于atp合成，这个过程就是氧化磷酸化，氧化是磷酸化的基础，而磷酸化是氧化的结果,由于底物分子内原子的重新排列，使能量集中，产生高能键。
然后，把底物分子中的高能磷酸键的能量直接转交给ADP而最终生成ATP，将此过程称为底物水平磷酸化。
呼吸链递电子氧化释能与ADP磷酸化成ATP储能相偶联的过程称为氧化磷酸化，也称偶联磷本乡化，是体内生成ATP的最主要方式。
19、名词解释：呼吸链、氧化磷酸化答：呼吸链是由一系列的递氢体和递电子体按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。
吸链递电子氧化释能与ADP磷酸化成ATP储能相偶联的过程称为氧化磷酸化，也称偶联磷本乡化，是体内生成ATP的最主要方式。
20、脂类的生理功能是什么？答：脂类分为两大类，即脂肪和类脂(一)脂肪：贮存能量和供给能量是脂肪最重要的生理功能。