生物化学实验报告（共2篇）
生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的，通过本次实验，掌握生物化学实验的基本方法和技能，了解生物化学实验的原理和应用，提高实验操作能力和实验结果分析能力。
实验原理，生物化学实验是利用生物化学原理和方法，对生物体内的化学成分和代谢过程进行研究的实验。
其中包括蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子的分离、鉴定和定量分析。
实验材料和仪器，本次实验所需材料包括，蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子样品；试剂，酚酞、硫酸、氢氧化钠、蛋白质定性试剂、酶定性试剂等；仪器，分光光度计、离心机、电泳仪、显微镜等。
实验步骤：1. 蛋白质的定性实验，取少量蛋白质样品，加入蛋白质定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
2. 核酸的定性实验，取少量核酸样品，加入核酸定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
3. 酶的定性实验，取少量酶样品，加入酶定性试剂，观察反应情况并记录结果。
4. 碳水化合物的定性实验，取少量碳水化合物样品，加入酚酞试剂，观察颜色变化并记录结果。
5. 生物分子的定量分析，利用分光光度计、离心机、电泳仪等仪器，对生物分子进行定量分析。
实验结果分析，根据实验结果，可以对样品中的蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子进行鉴定和定量分析，从而了解生物体内的化学成分和代谢过程。
实验结论，通过本次实验，掌握了生物化学实验的基本方法和技能，了解了生物分子的定性和定量分析方法，提高了实验操作能力和实验结果分析能力。
实验意义，生物化学实验是生物化学理论与实践相结合的重要环节，通过实验可以加深对生物化学原理和方法的理解，为今后的科研工作和实验教学提供了重要的基础。
在本次实验中，我们不仅学会了生物分子的定性和定量分析方法，还培养了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
通过本次实验，我们对生物化学实验的原理和应用有了更深入的了解，提高了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
生物化学实验报告
生物化学实验报告生物化学是一门研究生命体系中化学成分和物质转换过程的科学，其实验研究对于揭示生命的本质、改善人类生命质量具有重要意义。
本文将以实验报告的形式，介绍一次生物化学实验的设计、过程和结果。
一、实验目的本次实验的目的旨在从多个方面探究某种生物化学物质的结构、性质及功能，以及探索该物质在生命体系中的作用。
具体的实验目标包括：1. 通过化学方法及相关仪器对该化合物的分子结构进行分析和测定；2. 对该化合物的氧化还原性进行测定，并探究其可能的氧化还原反应机制；3. 通过光谱分析、酶活性测定等方法，确定该化合物在生命体系中的作用及其机制；4. 总结实验结果，探讨该化合物在生物化学领域中的应用及前景。
二、实验步骤本次实验主要包括以下步骤：1. 提取目标化合物。
选用某一生物体组织作为原料，在适当的化学反应条件下，经过酶促反应、液液抽提、柱层析等步骤，旨在获得目标化合物的高纯度样品。
2. 分析结构。
使用核磁共振(NMR)、高效液相色谱(HPLC)、紫外可见光谱(UV-vis)等现代科学仪器和技术，对提取的化合物进行结构分析和测定，以揭示化合物分子结构，及其性质和可能的反应机制。
3. 氧化还原性测定。
利用常用的氧化还原滴定法，对化合物的氧化还原性进行测定，及探究其可能的氧化还原反应机制。
4. 酶活性测定。
通过对该化合物活性酶的特定底物的催化反应，测定其反应速率及相关动力学参数，以推测该化合物在生命体系中的作用方式及机制。
5. 总结实验结果。
根据所测得的实验数据和分析结果，对该化合物的结构、性质及功能进行总结，即探讨其在生物化学领域中的应用及未来前景。
三、实验结果及分析根据实验数据和分析结果，我们可以得出以下结论：1. 通过化学反应及柱层析等步骤，我们从生物体组织中获得了目标化合物，并通过核磁共振(NMR)等技术分析，揭示了化合物的结构；2. 通过常用的氧化还原滴定法，我们测定了化合物的氧化还原性，并推测了其可能的氧化还原反应机制；3. 通过酶活性测定等方法，我们推测了该化合物在生命体系中的作用机制及性质，具体表现为一定的生物活性及催化能力；4. 综合以上实验结果，我们总结了该化合物在生物化学领域中的应用前景，并探讨了可能的发展方向及挑战。
生物化学实训课实验报告
一、实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法二、实验目的：1. 理解凝胶层析法的原理和操作步骤。
2. 掌握蛋白质分子量测定的方法。
3. 分析实验结果，并探讨影响实验结果的因素。
三、实验原理：凝胶层析法是一种分离和纯化蛋白质的方法，其原理是利用凝胶的分子筛作用，根据蛋白质分子大小不同进行分离。
凝胶是一种多孔材料，其孔径大小与蛋白质分子大小相匹配，使得小分子蛋白质能够进入凝胶内部，而大分子蛋白质则无法进入，从而实现分离。
四、实验材料与试剂：1. 蛋白质样品：如鸡蛋清、血清等。
2. 凝胶：如聚丙烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶等。
3. 电泳缓冲液：如Tris-HCl缓冲液、硼酸缓冲液等。
4. 标准蛋白质分子量对照品：如已知分子量的蛋白质。
5. 电泳仪、电泳槽、紫外灯等。
五、实验步骤：1. 准备凝胶：将凝胶溶解在适当浓度的缓冲液中，倒入模具中，制成凝胶板。
2. 准备样品：将蛋白质样品与适量的电泳缓冲液混合，加入样品缓冲液，制成样品溶液。
3. 制备标准蛋白质分子量对照品：将已知分子量的蛋白质溶解在电泳缓冲液中，制成标准蛋白质溶液。
4. 加样：将样品溶液和标准蛋白质溶液分别加入凝胶板上的孔中。
5. 电泳：将凝胶板放入电泳槽中，加入电泳缓冲液，接通电源，进行电泳。
6. 显色：电泳完成后，将凝胶板取出，放入含有显色剂的溶液中，进行显色。
7. 测量：用紫外灯照射凝胶板，观察蛋白质条带的位置，并记录下蛋白质分子量。
六、实验结果与分析：1. 通过观察电泳图谱，可以清晰地看到蛋白质条带，其中标准蛋白质分子量对照品的条带位置已知，可以用来判断样品蛋白质分子量的大小。
2. 实验结果显示，样品蛋白质分子量分布较广，存在多个分子量大小不同的蛋白质。
3. 通过比较样品蛋白质条带与标准蛋白质条带的位置，可以估算出样品蛋白质的分子量。
4. 影响实验结果的因素包括凝胶的制备、电泳条件、显色剂的选择等。
七、讨论与心得：1. 凝胶层析法是一种常用的蛋白质分离和纯化方法，具有操作简单、分离效果好等优点。
大学生物化学实验报告
一、实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法二、实验目的：1. 了解凝胶层析法的基本原理和操作步骤。
2. 学习利用凝胶层析法测定蛋白质的分子量。
3. 培养实验操作技能和数据处理能力。
三、实验原理：凝胶层析法是一种利用凝胶作为固定相，通过分子大小不同的物质在凝胶孔径中的移动速度差异来实现分离的方法。
在凝胶层析中，大分子物质不能进入凝胶内部的孔径，而小分子物质可以进入孔径，从而在洗脱过程中，大分子物质先流出，小分子物质后流出。
通过测量不同分子量蛋白质的洗脱体积，可以计算出其分子量。
四、实验材料与试剂：1. 凝胶层析柱（直径1.5cm，长30cm）2. 凝胶（聚丙烯酰胺凝胶）3. 蛋白质样品（已知分子量）4. 标准样品（已知分子量）5. 洗脱液（Tris-HCl缓冲液）6. 显色剂（考马斯亮蓝G-250）7. 移液器8. 旋转混匀器9. 分光光度计五、实验步骤：1. 准备凝胶层析柱：将凝胶倒入层析柱中，用洗脱液充分浸泡凝胶，直至凝胶膨胀并固定在层析柱中。
2. 准备样品：将蛋白质样品和标准样品分别稀释至适当浓度。
3. 加样：将蛋白质样品和标准样品分别加入凝胶层析柱中，用洗脱液洗脱，收集不同洗脱体积的洗脱液。
4. 显色：将收集到的洗脱液加入考马斯亮蓝G-250显色剂，室温下显色10分钟。
5. 测量：用分光光度计测定显色液在595nm处的吸光度值。
6. 数据处理：以标准样品的分子量为横坐标，吸光度值为纵坐标，绘制标准曲线。
根据蛋白质样品的吸光度值，从标准曲线上查得蛋白质的分子量。
六、实验结果：（此处插入实验数据表格，包括标准样品和蛋白质样品的分子量、洗脱体积、吸光度值等）七、实验分析：通过凝胶层析法，成功分离了蛋白质样品，并测定了其分子量。
实验结果表明，蛋白质样品的分子量与标准样品的分子量相符，说明实验操作正确。
八、讨论与心得：1. 凝胶层析法是一种简单、有效的蛋白质分离方法，可用于测定蛋白质的分子量。
2. 在实验过程中，要注意凝胶层析柱的制备、样品的加入和洗脱液的收集等操作步骤，以保证实验结果的准确性。
生物化学实验报告
生物化学实验报告动物营养研究所张树润2015.10.12猪血中超氧化物歧化酶（SOD）的分离纯化及活性测定一．实验目地1.通过实验了解活性物质的分离提取。
2.了解超氧化物歧化酶的基本功能与应用。
二．实验原理超氧化物歧化酶是一种酸性蛋白，是唯一以自由基为底物的酶，具有清除自由基的功能酶，在酶分子上共价连接金属辅基，因此它对热、PH、以及某些理化性质表现出异常的稳定性。
该酶首次从牛红细胞中分离得到，是一种蓝色含铜蛋白，之后，研究发现该蛋白酶具有催化氧发生歧化反应的能力，因此将其命名为超氧化物歧化酶1-2。
超氧化物歧化酶是一种能专一地清除超氧离子自由基（O2-）的金属酶，它具有抗衰老、抗辐射、抗炎抗癌等作用，因而在医药（如关节炎、红斑狼疮等疾病的治疗3）、化妆品(有防晒抗炎效果4)、食品工业（SOD灵芝菌5等）等方面具有了广泛的应用前景。
超氧化物歧化酶是广泛存在于生物体内的一种金属酶,可催化超氧阴离子自由基(O2-)与H+发生歧化反应, 生成H2O2和O2。
SOD催化下述反应：2H++2O2-→H2O2+O2。
超氧化物歧化酶按照它所含金属离子的不同，可分为Cu-Zn-SOD、Mn-SOD、Fe-SOD等三种。
Cu-Zn-SOD为二聚体，呈蓝绿色；Mn-SOD呈紫红色；Fe-SOD呈黄褐色。
SOD提取、纯化制备方法各异, 常用方法有经典的溶剂沉淀法、盐析法、超滤法和层析法等6-7。
本实验采用有机溶剂沉淀法8以新鲜猪血为原料，从中提取SOD并进行纯化。
酶活力测定可用以下方法：邻苯三酚自氧化法9、黄嘌呤氧化酶法、NBT光还原法、化学发光法、肾上腺素自氧化法、亚硝酸法等。
该实验SOD酶活性采用邻苯三酚自氧化法测定，酶活性单位定义为：每毫升反应液中，每分钟抑制邻苯三酚自氧化速率达50%的酶量定义为一个酶单位。
样品中蛋白质含量用考马斯亮蓝G-250法测定。
考马斯亮蓝G-250在游离状态下呈红色，与蛋白质结合呈现蓝色。
生物化学实验报告
实验名称：蛋白质分子量测定——凝胶层析法实验日期：2023年10月26日实验目的：1. 理解凝胶层析法的原理和操作步骤。
2. 通过凝胶层析法测定蛋白质的分子量。
3. 掌握蛋白质分离和鉴定技术。
实验原理：凝胶层析法，也称为分子筛层析法或排阻层析法，是一种基于分子大小差异进行分离的方法。
凝胶是一种多孔材料，其孔径大小不一，能够根据分子的大小将混合物中的不同组分分离。
在凝胶层析中，大分子蛋白质不能进入凝胶内部的孔洞，因此沿着凝胶颗粒间的缝隙快速移动，而小分子蛋白质则可以进入凝胶内部，移动速度较慢。
通过比较不同蛋白质在凝胶层析中的迁移距离，可以推断其分子量。
实验器材与试剂：- 凝胶层析柱- 凝胶- 蛋白质样品- 标准蛋白质分子量对照品- 缓冲液（pH 7.4）- 标记笔- 移液器- 洗脱液- 紫外线检测仪实验步骤：1. 准备凝胶层析柱，用标记笔标记起始线。
2. 将凝胶加入层析柱中，使其填充均匀，注意避免气泡。
3. 准备蛋白质样品和标准蛋白质对照品，用缓冲液稀释至适当浓度。
4. 用移液器将蛋白质样品和标准蛋白质对照品分别加入层析柱的起始线处。
5. 加入洗脱液，调节流速，保持洗脱液面始终高于凝胶表面。
6. 收集洗脱液，每隔一定时间取样，用紫外线检测仪检测蛋白质的吸收峰。
7. 根据标准蛋白质对照品的分子量和迁移距离，绘制标准曲线。
8. 根据样品的迁移距离和标准曲线，计算样品的分子量。
实验结果：- 蛋白质样品和标准蛋白质对照品在凝胶层析中的迁移距离分别为：样品A 2.5 cm，样品B 3.0 cm；标准蛋白质对照品1 2.0 cm，标准蛋白质对照品2 3.5 cm。
- 根据标准曲线，样品A的分子量为 10 kDa，样品B的分子量为 15 kDa。
讨论与分析：本实验成功地将蛋白质样品与标准蛋白质对照品分离，并测定了样品的分子量。
凝胶层析法是一种简单、有效的蛋白质分离和鉴定技术，广泛应用于生物化学和分子生物学研究中。
生物化学实验报告
实验1 氨基酸滤纸层析一．实验目的：学习滤纸层析的方法，掌握分配层析的原理。
二．实验原理：纤维素是一种惰性支持物，它与水有较强的亲和力，而有机物亲和力较弱。
层析时吸着在纤维素上的水是固定相而层析夜是流动相。
当欲被分离的各种物质在固定相和流动相中的分配系数不同时，它们就能被分离开。
三．实验材料，仪器和试剂1.材料：绿豆芽2.仪器：滤纸10cm*15cm 毛细管层析缸量筒100cm 喷雾器3.试剂：称准氨基酸溶液：ser glu 分别以0.01mol/l盐酸配成4mg/ml的溶液层析溶剂系统：正丁醇：冰醋酸：水=4:1:1(体积比) 显色剂：0.1%茚三酮-丙酮溶液四：实验步骤1.滤纸准备：剪取10cm*15cm层析用滤纸，在距底缘2cm处用铅笔划一条线，距离均等的作出3个标记点2.氨基酸的提取：取绿豆芽下胚轴，用手挤出汁液后，用毛细管吸取汁液备用3.点样：用毛细管吸取样品在标记处点样，按照少量多次原则，取样3次，注意样品斑点直径控制在2mm内。
4.展层：将滤纸带有样品的一端，浸入已存放展层溶剂的层析缸中，层析溶剂液面不能高于样品线，待展层剂走到距滤纸顶端1~2cm时，取出此滤纸（约1~2h）。
用铅笔在前沿处作一记号后，用电吹风吹干。
5.显色：将印三酮显色喷雾在滤纸上，用热吹风吹数分钟即可观察到紫红色的氨基酸斑点（pro例外为黄色斑点）gluser待测液1五：结果记录与计算用铅笔全出氨基酸斑点量出溶液前沿的距离，并计算各氨基酸的rf 值。
Rf 值为迁移率，在恒定条件下，每种氨基酸有一定的rf 值，rf 值表示为Rf=原点到尾析点中心的距离/原点到溶剂前沿的距离根据已知标准氨基酸的rf 值与小麦提取液中氨基酸的rf 值比较，确定提取液中含有哪些种氨基酸六：注意事项1.在操作过程中，手必须洗净，只能接触薄板上层边角，不能对着薄板说话，以防唾液掉在地板上。
glu ser 待测 实验值 第一组实验 0.6/3.9 1.9/4.0 1.1/3.2 第二组实验 1.7/5.42.8/6.5 1.7/5.4 glu ser 待测rf 第一组实验 0.15 O.49 0.34 第二组实验 0.31 0.43 0.312.配制展层剂时，要用纯溶液现用现配，以免放置过久其成分发生变化（酯化）实验2考马斯亮蓝g-250法测蛋白质含量一，目的：学习和掌握考马斯亮蓝g-250测定蛋白质含量的原理和方法。
南医生化实验报告2
南医生化实验报告2生物化学实验报告一、实验目的1.自学并掌控碱裂解法抽取质粒dna的原理、各试剂的促进作用及具体内容操作步骤；2.自学并掌控pcr基因扩充的原理及具体内容操作步骤；3.自学并掌控紫外稀释法检测dna浓度与纯度的原理及方法；4.自学并掌控水平式琼脂糖凝胶电泳的操作方法。
二、实验原理1.质粒dna的抽取――碱裂解法在细菌细胞中，染色体dna以双螺旋结构存在，质粒dna以共价闭合环状形式存在。
细胞破碎后，染色体dna和质粒dna均被释放出来，但两者变性与复性所依赖的溶液ph值不同。
在ph高达12.6的碱性条件下，细菌的线性染色体dna氢键断裂。
其中，双螺旋结构解开而变性；而质粒中超螺旋结构共价闭合环状的两条互补链不会完全分离。
当以ph4.8的高盐缓冲液调节其ph值至中性时，变性的质粒dna复性并保存在溶液中，线状染色体dna不能复性而形成缠连的网状结构，通过离心与变性蛋白质与细胞碎片缠绕在一起形成沉淀；而质粒dna双链又恢复原状，重新形成天然的超螺旋分子，溶于上清液。
2.pcr基因扩增pcr（polymerasechainreaction）即为聚合酶链式反应，可以选择性扩充一段dna序列。
就是所指在dna聚合酶催化剂下，以dna为模板，特定引物为延展起点，通过变性、淬火、延展等步骤，在体外激活dna的过程。
这种延展―变性―淬火―延展的循环可以重复多次，圣戈当县须要的dna片段获得特异性的扩充。
具体步骤为：（1）变性：加热使模板dna在高温下（94℃）变性，双链间的氢键断裂而形成两条单链；（2）淬火：并使溶液温度降到50～60℃，模板dna与引物按碱基配对原则优势互补融合；（3）延展：溶液反应温度跌至72℃，耐磨dna聚合酶以单链dna为模板，在引物的鼓励下，利用反应混合物中的4种脱氧核苷三磷酸，按5’→3’方向造出优势互补dna。
上述3步为一个循环，即高温变性、低温退火、中温延伸3个阶段。
生物化学实验报告(实验二)
天津科技大学生物化学实验报告专业：班级：姓名学号组别第组实验项目同组人完成时间年月日【实验名称】《大孔吸附树脂法分离纯化果蔬花青素》【实验目的】学习并掌握大孔吸附树脂分离纯化水溶性色素的原理和操作方法。
【实验原理】大孔吸附树脂是一种以苯乙烯、甲基丙烯酸甲酯、丙睛等为原料加入一定量致孔剂聚合而成的大分子物质，通常分为非极性、弱极性和中极性，在溶剂中可溶胀，室温下对稀酸、稀碱稳定。
大孔吸附树脂是和原理相结合的分离材料，其吸附性是由于范德华引力或的结果。
花青素(Anthocyanidin)，又称花色素，是自然界一类广泛存在于植物中的天然色素，属类化合物。
也是植物器官的主要呈色物质，在植物细胞液泡不同的条件下，使花瓣呈现五彩缤纷的颜色。
实验证明，花青素具有等功能。
花青素由于结构的特点，容易被大孔树脂吸附；而多糖、蛋白质、核酸等生物大分子不被吸附；小分子量的糖、氨基酸等虽然有一定吸附，但容易从树脂上解吸。
根据以上原理，可以利用大孔树脂对花青素进行提取。
本实验用紫甘蓝提取液，通过大孔树脂吸附后，用洗涤除极性小分子杂质，用洗脱可以得到纯化的提取液，经减压浓缩干燥后可以得到花青素成品。
成绩：教师签字：批阅日期：【材料与设备】1、仪器设备小型离子交换柱、料理棒、纱布、烧杯、试管等2、材料试剂：紫甘蓝、大孔吸附树脂（AB-8）、无水乙醇、柠檬酸、蒸馏水【实验方法】1、工艺流程2、操作要点1）花青素提取将紫甘蓝100g捣碎，加提取剂（）300mL，50℃浸泡提取30min，间断搅拌，纱布过滤，取滤液即色素提取液。
2）AB-8大孔吸附树脂吸附将预处理好的大孔吸附树脂湿法装柱，柱床体积约mL，整个实验过程保持。
用洗至无乙醇。
将色素提取液上柱吸附，吸附流速为（BV/h），观察流出液颜色，至流出液有肉眼可见颜色时，停止吸附，弃去流出液。
3）水洗用水洗剂（）150mL洗去未被吸附的杂质，流速为BV/h，弃去水洗液。
4）洗脱用洗脱剂（）解吸吸附的色素，流速为BV/h，待红色流出时开始收集，依次收集到试管中，确保每支试管的液体体积相同（约2mL），至颜色很淡时停止收集。
生物化学实验报告
生物化学实验报告生物化学实验报告供检验护理专业使用班级姓名郑州大学护理学院实验一血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳[目的][原理][仪器组成][操作与结果][结果粘贴]实验二酶的特异性[目的] [原理][操作与结果]将以上1、2、3号试管置于37℃水浴箱保温10分钟。
然后向各管中加班氏试剂20滴，沸水中煮沸10分钟，取出勿振摇试管，观察结果并记录。
[分析]三管结果及原因。
实验三温度、pH、激活剂、抑制剂对酶反应的影响[目的][原理][操作与结果]（一）温度对酶反应的影响[分析各管的颜色变化原因]（二）pH对酶反应的影响[分析各管的颜色变化原因]（三）激活剂、抑制剂对酶反应的影响[分析各管的颜色变化原因]实验四 721型分光光度计的使用[目的][原理][构造][使用]实验五血清葡萄糖的测定[目的] [原理] [操作]将上述各管混匀，置于37℃水浴箱中保温15分钟，取出分别倒入0.5cm的比色杯中，选择波长λ=505nm，用空白管调节“0”及“100”，分别读取标准管及测定管的吸光度 A标、A测。
[计算] [临床意义]实验六琥珀酸脱氢酶的作用及抑制[目的] [原理][操作]取三支试管按下表操作[思考]1、液体石蜡起什么作用？2、各管颜色变化的原因？实验七肝脏中酮体的生成作用[目的] [原理] [操作][分析各管颜色变化的原因]实验八血浆CO2CP测定[目的][原理][操作][计算][意义]实验九血清谷丙转氨酶测定[目的][原理][操作]将空白管、测定管分别混匀，置入37℃水浴箱保温30分钟，取出加入2.4二硝基笨肼的盐酸溶液各0.5ml混匀后再置入37℃水浴保温20分钟。
取出加入0.4M的NaOH5ml，混匀。
选择波长λ=505nm，用空白管调节“0”及“100”，读取测定管的吸光度A 测。
查标准曲线。
[结果][意义]实验十血清钾、钠测定[目的][原理][操作]1、钠测定计算2、钾测定计算[思考题]血清K+、Na+ 测定有何临床意义？第二篇：生物化学实验报告论文 3600字生物化学实验报告论文班级:质量121学号:20120844119姓名:张瑶瑶一、前言生物化学是一门联系生物和化学的一门科学学科，学习生物化学可以提高我们严谨的科学分析以及熟练的实验操作，本文主要讲了金黄色葡萄球菌核糖核酸酶的分离实验，金黄色葡萄球菌是人类的一种重要病原菌，属于葡萄球菌属，可引起许多严重污染，本文主要通过核酸酶活性的测定，考马斯亮蓝法测定蛋白质溶液浓度，DEAE-纤维素的处理及装柱，蛋白质亚基分子量测定SDS-PAGE凝胶电泳二、实验材料准备共分为四组，了解实验目的、方案、原理。
生物化学实验报告
生物化学实验报告一、实验目的本实验的目的是通过比较原淀粉、糖粉、滑石粉及无机盐等对酶水解作用的影响，了解和掌握酶的底物特异性、温度敏感性及pH敏感性。
二、实验原理酶是一类具有催化功能的特殊蛋白质，可以在生物体内加速对物质的转化过程。
酶的活性受到多种因素的影响，如底物特异性、温度、pH值等。
本实验中，选取了α-淀粉酶作为模型酶，通过观察其对不同底物的水解作用，以及在不同温度和pH值下的活性变化情况，来分析上述因素对酶活性的影响。
三、实验步骤1. 准备四个试管，分别加入原淀粉溶液、糖粉溶液、滑石粉溶液及无机盐溶液。
2. 在每个试管中加入适量的α-淀粉酶溶液，混匀后放置于恒温水浴中反应一段时间。
3. 分别取出各试管，加入碘液进行显色反应，观察溶液颜色的变化，并记录结果。
四、实验结果与分析经过实验观察发现，原淀粉溶液和滑石粉溶液没有出现颜色变化，说明α-淀粉酶对它们没有水解作用；而糖粉溶液和无机盐溶液出现了蓝黑色，说明α-淀粉酶对它们有水解作用。
这说明α-淀粉酶对底物的水解具有一定的特异性。
此外，实验还发现α-淀粉酶的活性受到温度和pH值的影响。
在不同温度下，α-淀粉酶的活性变化情况如下：当温度较低时，酶的活性较低，水解作用较慢；当温度逐渐升高时，酶的活性逐渐增强，水解作用加快；当温度超过一定范围后，酶的活性开始下降，甚至完全失活。
这表明酶的活性受到温度的限制，存在一个较适宜的工作温度范围。
同样地，在不同pH值下，α-淀粉酶的活性也有所变化。
实验结果显示，当pH值在酶的最适范围内时，酶的活性最高，水解作用最强；当pH值偏离最适范围时，酶的活性下降，水解作用减弱。
这说明酶的活性也受到环境的静电作用的影响，存在一个较适宜的pH值范围。
五、实验总结通过本次实验，我们进一步了解了酶的特性和具体影响因素。
酶的底物特异性以及温度和pH值对酶活性的影响是使用酶进行实验和应用的重要参考因素。
此外，本实验还展示了酶与底物之间的相互作用和调控机制，在理解酶的功能和应用方面具有重要意义。
生物化学实验报告_2
生物化学实验报告蛋白质的定量测定第四组2015.10.15姓名：XXX学号：XXXXXXXX学院：XXXXXXXXXXXXX 班级: XXXXXXXXX蛋白质的定量测定（BCA试剂盒法）一、实验内容：蛋白质的定量测定二、实验目的：求知蛋白液浓度三、实验器材：96孔板、微版比色仪、酶标仪、定量移液器及吸头、离心管、H2O、WR、不同浓度的BSA标准品。
四、实验步骤1、配制不同浓度蛋白标准品：取0.5ml离心管6个，以96孔板为支架2、配制工作液（标准品6个+空白1+待测1）·平行孔2个·200ul=3200ul取10ml离心管1个BCA Reagent 5mlCu Reagent 100ul3、加样：96孔板H2O 800 400 200 100 50 25 待测H2O 800 400 200 100 50 25 待测每孔25ul不同浓度蛋白+200ul工作液，先加蛋白工作液4、预温烘箱40℃5、40℃30min（盖盖孵育，以免蒸发），放至常温后，570nm读数6、标准曲线绘制（Excel表）第一组0.791 0.396 0.199 0.071 0.064 0.008 0.472第二组0.814 0.411 0.215 0.077 0.054 0.011 0.358吸光度X轴0.8025 0.4035 0.207 0.074 0.059 0.0095 0.415标准品浓度Y800 400 200 100 50 25 Y=413.40 轴五、实验结果溶液吸光度和浓度呈正比关系，待测样品吸光度平均值为X=0.415，则Y=413.40得出待测样品蛋白浓度为413.40ug/ml。
生物化学实验报告
生物化学实验报告姓名：专业：院系：学号：实验一蛋白质分子量测定------凝胶层析法一、实验原理凝胶层析法是利用凝胶把分子大小不同的物质分开的一种方法，又叫做分子筛层析法，排阻层析法。
凝胶本身是一种分子筛，它可以把分子按大小不同进行分离，如同过筛可以把大颗粒与小颗粒分开一样。
但这种“过筛”与普通的过筛不一样。
将凝胶颗粒放在适宜溶剂中浸泡，使其充分戏液膨胀，然后装入层析柱中，加入欲分离的混合物后，再以同一溶剂洗脱，在洗脱过程中，大分子不能进入凝胶内部而沿凝胶颗粒间的缝隙最先流出柱外，而小分子可以进入凝胶内部，流速缓慢，以致最后流出柱外，从而使样品中分子大小不同的物质得到分离。
凝胶是由胶体溶液凝结而成的固体物质，无论是天然凝胶还是人工凝胶，它们的内部都具有很微细的多孔网状结构。
凝胶层析法常用的天然凝胶是琼脂糖凝胶，人工合成的凝胶是聚丙烯酰胺凝胶和葡聚糖凝胶，后者的商品名为Sephadex型的各种交联葡聚糖凝胶，它具有不同孔隙度的立体网状结构的凝胶，不溶于水。
这种聚合物的立体网状结构，其孔隙大小与被分离物质分子的大小有相应的数量级。
在凝胶充分溶胀后，交联度高的，孔隙小，只有相应的小分子可以通过，适于分离小分子物质。
相反，交联度低得孔隙大，适于分离大分子物质。
利用这种性质可分离不同分子量的物质。
以下进一步来说明凝胶层析的原理。
将凝胶装载柱后，柱床总体积称为“总体积”，以Vt表示。
实质上Vt是由Vo，Vi与Vg三部分组成，即Vt=Vi+Vg+Vo。
Vo称为“孔隙体积”或“外体积”又称“外水体积”，即存在于柱床内凝胶颗粒外面孔隙之间的水相体积，相应于一般层析柱法中内流动相体积；Vi为内体积，即凝胶颗粒内部所含水相的体积，Vg为凝胶本身的体积，因此Vt-Vo等于Vi+Vg。
洗脱体积与Vo及Vi之间的关系可用下式表示：Ve=Vo+KdVi式中Ve为洗脱体积，自加入样品时算起，到组分最大浓度（峰）出现时所流出的体积；Kd为样品组分在二相间的分配系数，也可以说Kd是分子量不同的溶质在凝胶内部和外部的分配系数。
生物化学实验报告
生物化学实验报告引言：生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分及其相互作用。
在生物化学实验中，我们可以通过定量分析和定性鉴定等手段，揭示生物体内分子的特性和功能，从而深入了解生物体的代谢过程和调控机制。
本次实验旨在通过对某一生物体的分析鉴定，展示生物化学实验的方法和应用。
实验方法：本次实验选择了牛肉作为研究对象。
首先，将牛肉样品剪碎并加入一定量的磷酸，搅拌均匀，制备样品提取液。
接着，利用离心机将样品提取液进行离心分离，收集上清液。
然后，利用高效液相色谱技术(HPLC)对上清液进行分析。
最后，根据分析结果，确定牛肉样品中的生物分子组成和含量。
实验结果：经过HPLC分析，我们鉴定出牛肉样品中存在多种生物分子，如氨基酸、核酸、脂类和糖类等。
其中，氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，核酸是细胞基因信息的携带者，脂类是细胞膜的主要构成成分，糖类是细胞能量的重要来源。
通过对各种生物分子的浓度测定，我们发现牛肉样品中富含丙氨酸、谷氨酸、亮氨酸等氨基酸，这些氨基酸是人体所必需的，具有重要的生理功能。
此外，牛肉中的核酸含量较高，这表明牛肉对于提供细胞生长和修复所需的材料至关重要。
实验讨论：本次实验结果表明，牛肉是一种营养丰富的食品，富含各种生物分子。
这些生物分子在生物体内起着重要的作用。
牛肉中的脂类不仅为身体提供能量，还参与细胞膜的形成和维护。
红肉中丰富的铁元素有助于血红蛋白的合成，对缺铁性贫血的患者具有重要的补充作用。
此外，牛肉中的氨基酸可以作为身体合成蛋白质的原料，对维持肌肉健康和提高免疫力具有积极影响。
结论：通过本次实验，我们了解到了生物化学实验的基本方法和应用。
生物化学实验可以揭示生物体内分子的特性和功能，帮助我们更好地认识生物体的组成和代谢。
牛肉作为一种重要的蛋白质来源，富含各种生物分子，对维持人体健康具有重要作用。
进一步研究牛肉中各种生物分子的效应和相互关系，可以为人类的饮食调节和营养改善提供科学依据。
标准实验报告3篇
标准实验报告3篇（经典版）编制人：__________________审核人：__________________审批人：__________________编制单位：__________________编制时间：____年____月____日序言下载提示：该文档是本店铺精心编制而成的，希望大家下载后，能够帮助大家解决实际问题。
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生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的本实验旨在探究生物化学中的相关理论知识，并通过实际操作来加深对生物化学实验的理解和应用能力。
具体目的如下：1.理解生物化学的基本概念和原理；2.掌握常见的生物化学实验操作技巧；3.学习实验数据的收集、处理和分析方法；4.培养实验室中的安全意识和团队合作精神。
实验材料和设备1.试剂：葡萄糖、淀粉、蛋白酶、酵母；2.试管及离心管；3.加热装置；4.显微镜；5.试剂瓶及其他实验常用器材。
实验原理本实验主要涉及生物化学的基本知识和实验技术。
以下是各个实验环节的原理说明：实验一：酵母发酵及产酒精实验酵母发酵是一种常见的生物化学现象。
酵母通过分解葡萄糖生成乙醇和二氧化碳，并释放出能量。
通过观察酵母在葡萄糖溶液中的发酵作用，我们可以证实酵母对葡萄糖的利用能力，并测定生成的乙醇浓度。
实验二：淀粉的酶解实验淀粉是一种多糖，能够被淀粉酶酶解成葡萄糖单体。
本实验利用淀粉酶对淀粉进行酶解反应，通过对酶解过程中淀粉浓度变化的测定，来确定淀粉酶的活性，并评估淀粉的可消化性。
实验三：酵母与淀粉反应观察在本实验中，我们将混合酵母与淀粉，并加热反应混合物。
酵母会产生酵酶分解淀粉为葡萄糖，而葡萄糖则会与酵母发生发酵反应，生成乙醇和二氧化碳。
通过观察反应过程中的气泡和颜色变化，我们可以确定酵母对淀粉的酶解能力。
实验四：蛋白质的分子结构观察蛋白质是生物体内最重要的大分子有机化合物之一，其分子结构的完整性对其功能发挥至关重要。
通过显微镜观察蛋白质的结晶形状和分子结构，我们可以了解蛋白质的结构特点，并揭示其在生物体内的功能和作用。
实验步骤以下是本实验的具体操作步骤：实验一：酵母发酵及产酒精实验1.依次向三个试管中加入10 mL葡萄糖溶液；2.在第一个试管中加入适量的酵母，摇匀后进行观察；3.第二个试管作为对照组，不加入酵母；4.将第三个试管置于加热装置中，加热5分钟后进行观察。
实验二：淀粉的酶解实验1.依次向三个试管中加入10 mL淀粉溶液；2.在第一个试管中加入适量的淀粉酶，摇匀后进行观察；3.第二个试管作为对照组，不加入淀粉酶；4.将第三个试管置于加热装置中，加热5分钟后进行观察。
基础生物化学实验报告
基础生物化学实验报告基础生物化学实验报告引言：生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它通过实验方法来揭示生物体内各种化学反应的机理和特性。
本次实验旨在通过一系列基础的生物化学实验，探索生物体内重要的化学过程，并理解其在生命活动中的作用和意义。
实验一：酶的活性测定酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内催化各种化学反应。
本实验通过测定酶的活性，来评估酶在不同条件下的催化效率。
首先，我们选取了一种常见的酶——过氧化氢酶，用其催化过氧化氢的分解反应来测定酶的活性。
实验结果表明，在适宜的温度和pH值下，酶的活性最高，而过高或过低的温度和pH值会显著降低酶的催化效率。
这一实验结果对于理解生物体内酶的催化机制和调节酶活性的因素具有重要意义。
实验二：蛋白质的分离与纯化蛋白质是生物体内最基本的生物大分子，它在细胞结构和功能的维持中起着重要作用。
本实验通过离心、层析和电泳等方法，对混合蛋白质样品进行分离与纯化。
通过实验，我们成功地将不同蛋白质分离出来，并得到其纯化产物。
这一实验结果为研究蛋白质的结构和功能提供了重要的基础。
实验三：核酸的提取与分析核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的重要分子，它在细胞的遗传物质DNA和RNA中存在。
本实验通过提取和分析DNA和RNA，来研究核酸的结构和功能。
实验结果显示，DNA和RNA具有不同的物理和化学性质，其分子结构和碱基组成也不同。
这一实验结果对于理解生物体内遗传信息的传递和表达具有重要意义。
实验四：酸碱平衡的调节生物体内的酸碱平衡对于维持细胞内外环境的稳定非常重要。
本实验通过调节酸碱度和测定酸碱度对生物体内酶活性的影响，来研究酸碱平衡的调节机制。
实验结果表明，生物体内存在一系列酸碱调节系统，能够维持细胞内外环境的稳定。
这一实验结果对于理解生物体内酶的催化机制和细胞内环境的稳定具有重要意义。
结论：通过一系列基础的生物化学实验，我们深入了解了生物体内重要的化学过程。
酶的活性测定实验揭示了酶的催化机制和调节因素；蛋白质的分离与纯化实验为研究蛋白质的结构和功能提供了基础；核酸的提取与分析实验揭示了核酸的结构和功能；酸碱平衡的调节实验研究了细胞内外环境的稳定。
生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的，通过本实验，掌握生物化学实验的基本操作技能，了解生物化学实验的原理和方法，培养实验动手能力和观察能力。
实验仪器与试剂：1. 实验仪器，分光光度计、离心机、pH计、恒温水浴器等。
2. 实验试剂，葡萄糖、淀粉酶、苯酚等。
实验原理：本实验主要通过观察酶在不同条件下的活性变化来了解酶的特性，探究酶的最适工作条件。
酶是一种生物催化剂，能够加速生物体内的化学反应，而酶的活性受到温度、pH值等因素的影响。
通过本实验，可以对酶的活性变化进行实验观察，从而更好地理解酶的作用机理。
实验步骤：1. 实验前准备，将所需试剂及仪器准备齐全，并按照实验要求进行标定和校准。
2. 实验操作，将淀粉溶液分别加入不同温度下的酶液中，反应一定时间后，加入碘液观察淀粉的变化情况。
3. 数据记录，记录不同温度下反应的时间和淀粉的变化情况，以及相应的酶活性。
4. 数据处理，根据实验数据，绘制反应时间与温度的曲线图，分析酶活性随温度变化的规律。
实验结果与分析：实验结果显示，酶在不同温度下的活性存在明显的变化。
在适宜的温度范围内，酶的活性较高，反应速率较快；而在温度过高或过低时，酶的活性明显下降，反应速率变慢甚至失活。
这说明酶的活性受温度影响较大，而且存在一个最适温度范围。
结论：通过本实验，我们深入了解了酶的活性变化规律，掌握了生物化学实验的基本操作技能，提高了实验动手能力和观察能力。
同时，也加深了对生物化学实验原理和方法的理解，为今后的实验学习打下了坚实的基础。
总结：生物化学实验是学习生物化学课程的重要组成部分，通过实验学习，可以更直观地了解生物化学的基本原理和方法。
我们将继续努力，不断提高实验技能，深入探究生物化学的奥秘，为将来的科学研究和实践工作打下坚实的基础。
生物化学实验报告
生物化学实验报告生物化学实验报告引言生物化学实验是生物化学领域中非常重要的一部分，通过实验可以揭示生物体内各种生物分子的结构、功能和相互作用关系。
本实验旨在研究某种酶的催化作用，并通过实验结果分析其底物浓度、酶浓度、温度和pH值对酶活性的影响。
实验材料和方法1. 实验材料：- 某种酶溶液- 不同浓度的底物溶液- 缓冲液- 试管- 显色剂2. 实验方法：1) 准备一系列不同浓度的底物溶液，并将其分别加入试管中。
2) 在每个试管中加入一定量的酶溶液，并混合均匀。
3) 将试管放入恒温水浴中，在不同温度下进行反应。
4) 在一定时间间隔内，取出试管，立即停止反应，并加入显色剂。
5) 使用光度计测量吸光度，并记录数据。
实验结果与分析1. 底物浓度对酶活性的影响：在一定酶浓度下，随着底物浓度的增加，酶活性也随之增加。
但当底物浓度过高时，酶活性达到饱和状态，继续增加底物浓度并不会显著增加酶活性。
2. 酶浓度对酶活性的影响：在一定底物浓度下，随着酶浓度的增加，酶活性也随之增加。
酶浓度越高，催化底物的速率越快。
但当酶浓度过高时，酶活性也会达到饱和状态。
3. 温度对酶活性的影响：酶活性受温度的影响较大。
在一定底物浓度和酶浓度下，随着温度的升高，酶活性先增加后降低。
这是因为在适宜温度范围内，酶分子的振动速率增加，活性位点更容易与底物结合，从而增强酶活性。
然而，当温度过高时，酶的结构会发生变性，导致酶活性降低。
4. pH值对酶活性的影响：酶活性对pH值也非常敏感。
不同的酶对于最适pH值有不同的要求。
在酶的最适pH值附近，酶活性最高。
当pH值偏离最适值时，酶的活性会显著降低。
结论通过本实验的研究，我们发现底物浓度、酶浓度、温度和pH值都对酶活性产生影响。
了解这些影响因素可以帮助我们更好地理解生物体内生物化学反应的调控机制，并为相关领域的研究提供指导和参考。
实验的局限性和改进方向本实验只研究了某种酶的催化作用，对于其他酶的研究还需要进一步探索。
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生物化学实验报告（共2篇）篇一：生物化学实验报告2012年生物化学实验b姓名：学号：实验时间：实验分组：组内成员：任课教师：实验报告xxxx 2012年11月17日摘要1. 实验部分1.1试剂与仪器1.试剂：（2）1 mol/l 醋酸，1 mol/l naoh，硫酸铵。
（3）平衡缓冲液：0.01 mol/l tris-hcl，ph 8.0。
（5）酶的底物溶液：用底物缓冲液配制15×10-3 mol/l 对硝基苯磷酸二钠溶液。
（7）分离胶缓冲液：1.5 mol/l tris-hcl缓冲液，ph 8.8，已加入10% sds。
（8）浓缩胶缓冲液：0.5 mol/l tris-hcl缓冲液，ph 6.8，已加入10% sds。
（13）脱色液：500 ml 10%甲醇和10%冰醋酸的脱色液1000 ml。
匀浆机、eppebdorf5型冷冻离心机、gsy—2型恒温水浴、uv762型紫外可见分光光度计。
1.2 小牛肠碱性磷酸酶提取方法2）将小肠粘膜液集中倒入匀浆机中，加冰冷蒸馏水，高速匀浆，重复多次。
3）缓慢加入冰冷正丁醇高速匀浆重复多次。
在4℃，10000 rpm条件下离心。
4）用滤布过滤去除杂质，倒入分液漏斗中，静止分层，取下层水相，用hac溶液调ph到4.9。
5）得到上清后放入离心管中，用naoh溶液调ph至6.5，称取硫酸铵加到离心管中溶解；再加冰冷丙酮，混匀，4℃静置30 min以上。
6）上清液中加入冰冷丙酮，4℃放置30 min以上。
4℃，10000 rpm，离心。
7）取沉淀溶于平衡缓冲液至全部溶解至冰箱保存待用。
1.3 小牛肠碱性磷酸酶酶活检测方法2）紫外分光光度计检测条件为405 nm波长，测定时间60 s，取值2 s，记录范围0.0-1.5。
上下倒2次，放回分光光度计中，测定酶动力学曲线1.4 聚丙烯凝胶制备分离胶制备（浓度10%，制备量10 ml）试剂用量 h2o30% 丙烯酰胺1.5 mol/l tris-hcl缓冲液ph 8.810% 过硫酸铵temed4.1 ml 3.4 ml 2.4 ml 100 μl 10 μl浓缩胶制备（浓度5%，制备量6 ml）试剂 h2o30% 丙烯酰胺0.5 mol/l tris-hcl缓冲液ph 6.810% 过硫酸铵temed用量3.4 ml 1.0 ml 1.5 ml 60 μl 8 μl1.5 考马斯亮蓝法测定蛋白质含量3）各取100 μl加入到5 ml考马斯亮蓝试管中，混匀，反应5 min以上。
5）取2个比色皿，加入考马斯亮蓝，分光光度计中校对归零。
6）将样品放入外侧比色皿中，读吸光值。
1.6 sds-聚丙烯凝胶电泳测定蛋白质相对分子量5）观察测定蛋白的迁移率及条带，对照标准样品，分析蛋白样品的分子量及纯度。
2. 结果与讨论2.1小牛肠碱性磷酸酶酶活检测根据酶动力计算公式：a/min ? vr ? d比活力（u/mg）＝e405 ? ve ? c ? l根据上图，?a/min=3.5/min； vr=1.50002ml； d=10；e405=18.3l/(mol*cm)；ve=0.00002ml；c=19.35mg/ml. l=0.5cm；所以比活力（u/mg）=1.48*10u/mg；42.2 sds-聚丙烯凝胶电泳2.3考马斯亮蓝法测定蛋白质含量2.4小牛肠碱性磷酸酶的提纯及酶活测定一些问题的讨论1、测定底物浓度对酶反应速度的影响时，对酶反应的哪些条件要加以控制？本实验所取的条件是什么?答：要对反应温度，酶浓度进行控制，本实验中反应温度为37℃，酶浓度为在原来2、为什么实验中能以平均速度表示反应的瞬时速度?答：因为酶催化的反应速率与底物浓度有关，本实验中底物远远过量，所以可以3、你认为实验中的关键步骤或值得注意的步骤是什么？4、本次实验的感受是什么？2.5 sds-page电泳法测定蛋白质相对分子质量一些问题的讨论1、用sds－聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子质量时为什么要用巯基乙醇？2、sds在该电泳方法中的作用是什么？答：在sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳中，加入一定量的十二烷基硫酸钠（sds），形成蛋白质-sds复合物，使蛋白质丧失了原有的电荷状态，形成了仅保持原有分子大小为特征的负离子团块，从而降低或消除了各种蛋白质分子之间的天然的电荷差异，此时，蛋白质分子的电泳迁移率主要取决于蛋白质的分子量大小，而其它因素对电泳迁移率的影响几乎可以忽略不计。
答：本实验中我们组的mark样品只有三条标记线，是分子量最多的三条，说明分子量小的蛋白质电泳进行得快，超出了凝胶的范围，所以没有在图像上有所体现。
参考文献：[1]修志龙等.生物化学[m].化学工业出版社.2008.[2]许文涛等.sds-聚丙烯酰胺凝胶电泳快速染脱色方法的比较研究.食品科学[j]. 2004,vol.25.no.增{3}孙士青等.考马斯亮蓝法快速测定乳品中蛋白质含量.山东科学[j].2011.24(6)[4]栾雨时, 包永明..生物工程实验技术手册[m].化学工业出版社.2005篇二：生物化学实验记录和实验报告的书写第二节实验记录和实验报告的书写正确记录实验过程及书写实验报告，是训练学生进行正规实验训练的重要内容。
实验是在理论指导下的科学实践，目的在于经过实践，掌握科学观察的基本方法和技能，培养学生的科学思维、分析判断和解决实际问题的能力。
一、实验记录实验中观察到的现象、结果和数据，耍及时地直接记在记录本。
记录时，应做到如实正确记录实验结果，不可夹杂主观因素。
在实验条件下观察到的现象，也应如实仔细地记录下来。
在定量实验中观测到的数据，如称量物的重量、滴定管的读数、光电比色计的光密度值等，都应设计一定的表格准确记录。
并应根据仪器的精确度准确记录有效数字。
实验中使用仪器的类型、试剂的规格、化学反应式、分子量、浓度等，都应记录清楚。
二、实验报告书写实验报告时，目的和要求、原理以及操作方法部分应作简单扼要的叙述，但对实验条件和操作的关键环节必须写清楚。
对于实验结果部分，应根据实验的要求，把所得的实验结果和数据进行整理、归纳、分析和对比，并尽量总结成各种图表，如标准曲线图以及实验组与对照组实验结果的比较表等。
1. 实验报告的书写包括哪些内容？2. 玻璃仪器的清洗有哪些基本要求？3. 请分别叙述分光光度技术、层析技术、电泳技术原理、及实验注意事项4. 血液样品、尿液样品及组织样品制备的常用方法有哪些？实验八血清乳酸含量的测定（乳酸脱氢酶法）实验目的实验原理乳酸脱氢酶（ld）在辅酶i(nad)存在下将乳酸氧化成丙酮酸，同时伴有nad转化成还原型辅酶i（nadh），其反应式如下：l－乳酸＋nad＋ld丙酮酸＋nadh＋h＋在ph值为9.8时，平衡偏向乳酸氧化为丙酮酸一方。
加入肼或氨基脲与丙酮酸生成产物而使丙酮酸不断被除去，使反应进一步向右移动，从而驱动反应完成。
通过分光光度法（γ＝340nm）或荧光法测定nadh的生成量来测得样本中乳酸得量。
实验器材1. 分光光度计2. 试管3. 移液管4. 恒温水浴箱5. 注射器6. 离心机实验试剂1. tris－edta－肼缓冲液将三羟甲基氨基甲烷（tris）60.5g和乙二胺四乙酸（edta）4g溶解于800ml水中，加水合肼11ml，调ph 值到9.8，再定容到1000ml。
2. 0.1mmol/l辅酶i 称辅酶i65.4mg，加塞保存于－20℃。
实验步骤1. 标本采集：为了避免血液乳酸在采血时发生变化，受试者应处于空腹休息状态，最好不用止血带以防止前臂缺氧而致乳酸含量增加。
进针后不立即采血，等几分钟后再采血，然后放入预置有碘乙酸钠的标本管中，碘乙酸钠的最终浓度为0.05％。
2. 取10x100cm小试管3只，分别写清测定管，标准管和空白管，然后按下表进行操作。
血清乳酸脱氢酶法测定乳酸操作表（单位：ml）结果分析血清中乳酸量＝?as/minx标准管乳酸浓度（mmoml/l）安静状态下，健康人静脉血内乳酸含量为0.5~2.2mmoml/l，动脉血乳酸水平低于静脉血。
脑脊液乳酸水平为1.1～2.8mmoml/l 乳酸是糖酵解的最终产物，在生理条件下，大多数组织以有氧氧化为主，但少数组织如皮肤，视网膜，肾髓质和血细胞等组织在有氧时也能进行糖酵解，其中以皮肤的糖酵解速度最快。
在病理情况下，如严重贫血、大量出血、呼吸障碍及心血管疾患等所引起的机体缺氧时，致使糖酵解过度，造成乳酸生成过多，导致机体产生乳酸酸中毒。
运动时乳酸主要在骨骼肌中生成，然后透过细胞膜进入血液。
在正常情况下，乳酸在生成和消除处于动态平衡中，血乳酸浓度为1-2mmol/l，运动员血乳酸安静值与常人无差异，但是在赛前情绪紧张时，血乳酸浓度安静值有可能升高到3mmol/l左右，这与肾上腺分泌增多有关。
运动时血乳酸浓度上升，上升的起始运动强度约在50%-60%vo2max，耐力运动员由于有氧代谢能力强，升高的起始强度推迟到60%-70%vo2max。
运动时血乳酸浓度的变化与运动强度有关。
剧烈运动时，肌肉内糖的无氧分解加强，血乳酸浓度显著升高。
运动时血乳酸浓度的变化与所动用的能量系统有关。
速度耐力性运动项目的高水平运动员，运动成绩好者，运动后血乳酸最大浓度值也高；耐力性运动项目的运动员，在完成相同亚极量运动负荷时，优秀运动员运动后血乳酸相对较低。
根据这一特点可用以评定运动员训练水平或选材。
可根据运动后血乳酸的消除速率来评定运动员有氧代谢能力，若恢复速度快，表示有氧代谢能力强。
注意事项血乳酸测定时取样时间非常重要，安静值应在早晨起床前安静时采样；运动后血乳酸的测定应根据不同运动项目而定，一般运动强度较低的运动在运动后20s左右取样，中等强度运动在运动后1～6min 取样，大强度运动在运动后3～12min取样。