凝血酶的提取
凝血酶的提取分离操作流程
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两种凝血酶原提取方法的比较研究
两种凝血酶原提取方法的比较研究凝血酶原是重要的血液凝血因子，在医学、生物化学和分子生物学等多个领域得到广泛应用。
本文将对凝血酶原提取方法进行比较研究，包括传统方法和新型方法，以期为凝血酶原提取技术的发展提供参考。
一、传统方法1.1盐析法盐析法是最早被发现的凝血酶原提取方法，其原理是通过加入适量的无机盐使凝血酶原发生沉淀。
这种方法的优点是简单易行、操作方便，但也有一些缺点。
首先，盐析过程对凝血酶原的酶活会产生影响。
其次，所得凝血酶原质量较低，纯度不高。
1.2醇沉法醇沉法是将血浆中凝血酶原在醇中沉淀，而将其他蛋白质成分溶于醇中，再将醇溶液挥干即得到凝血酶原。
这种方法可以得到高纯度的凝血酶原，但需要大量的反复沉淀和溶解，操作复杂，同时也会对凝血酶原酶活造成影响。
二、新型方法2.1亲和层析法亲和层析法通过特定的亲和柱将凝血酶原分离出来，这种方法可以得到高纯度的凝血酶原，并且不会破坏其活性。
但这种方法需要构建亲和层析柱，成本较高。
2.2酸性水解法酸性水解法是通过在酸性条件下将凝血酶原进行水解，使活性中心暴露，从而使其更容易得到分离。
这种方法不仅可以得到高质量的凝血酶原，还可以得到较高产量。
但酸性条件会造成蛋白质的部分失活和分解，需要保存额外的活性酶以恢复酸性水解过程中失活的凝血酶原。
三、综合比较综合以上两种方法的优缺点，可以看出每种方法各自有其优劣。
传统方法提供简单易行、操作方便等优点，但其凝血酶原质量较低，纯度不高，对活性的影响较大。
新型方法优点在于高纯度、不会对活性产生影响，但构建亲和层析柱和保存额外的活性酶都有一定的成本。
因此，对于不同的实验室和生产厂家，应根据自身需求选择最适合的凝血酶原提取方法。
最新关于药品“凝血酶”的认识
01
1. 凝血酶是血液凝固过程中 的关键酶，它能够将纤维蛋 白原转化为纤维蛋白，从而 形成血凝块。
02
2. 凝血酶在人体中具有重 要的生理功能，如止血、修 复伤口等，对于维持生命活 动至关重要。
03
3. 凝血酶的活性受到严格的 调控，过高或过低都会对人 体健康造成影响，如血栓性 疾病和出血性疾病等。
小主题二：凝血酶对血液凝固的影响
1. 凝血酶是血液凝固过程 中的关键酶，它通过将纤维 蛋白原转化为纤维蛋白，使 血液从液态变为固态。
2. 凝血酶的活性受到多 种因素的调控，包括体内 和体外的因素，如血小板 、血管内皮细胞等。
3. 凝血酶在人体中的过度 活化或缺乏都可能导致血液 凝固异常，从而引发各种疾 病，如血栓性疾病、出血性 疾病等。
小主题三：凝血酶的研究进展
1. 近年来，科学家们在凝血酶的研究中取得了重要进展，包括其结构、功 能和作用机制等方面的深入理解。
01
2. 目前，研究人员正在探索凝血酶的新应用领域，如在药物开发、疾病 诊断和治疗等方面的潜力。
02
3. 通过使用先进的实验技术和方法，科学家们已经能够更精确地控制凝血 酶的活性，这对于未来的临床应用具有重要的意义。
小主题一：凝血酶在医学领域的应用
1. 凝血酶在医学领域被广泛应用于止血，如创伤、手术等出血情况 。
1
2. 凝血酶也用于治疗一些血液疾病，如血友病、血小板减少性紫癜 等。
2
3. 此外，凝血酶还可用于制备一些生物制品，如凝血酶原复合物等
3
。
小主题二：凝血酶对人体健康的影响
1. 凝血酶在人体 中起着至关重要的 作用，它参与血液
小主题二：凝血酶在疾病治疗中的应用
前景
凝血检验的影响因素和注意事项
凝血检验的影响因素和注意事项凝血测定主要用于凝血酶原时间（PT)、凝血酶时间(TT)、活化部分凝血活酶时间（APTT)、纤维蛋白原（Fib）及各种凝血因子，用于凝血、出血及血栓疾病的诊断。
标本采集：(1）在进行标本收集之前，病人需保持良好的心理，预防副作用的发生，如情绪波动、过度锻炼以及精神压力过大等，这些都可能导致血液中的红细胞计数降低；(2）在采血时，应该尽量轻柔，以防止细胞破裂，导致凝血系统激活。
(3）使用一次性的塑料容器或者容器，能够有效地阻止血小板和凝血因子过度活跃，并且在进针时应该保持一次性成功，第1支注射器取实验用血，从而防止血液与抗凝药物发生混合，提高凝血检验的准确度。
(4）在进行采血操作时，要求一次性完成，以避免出现溶血现象。
(5）血液离心必须按照离心标准进行，即3000转/分，离心（10-15）分钟。
标本的存储以及运输：(1）采集的样本应该尽快放入专用的容器中，避免放置过久，导致pH值升高，从而影响APTT和PT的持续时间。
(2）建议在采集样本后2h以内进行样品提取，如果当前无法提取样品，应该把样品放入专用的容器中。
为了确保样品的质量，冷冻在-20℃的冰箱内，将需要存放较长时间的标本冰冻存于-80℃的冰箱内,冰冻的血浆融化时不能静置于室温中融化,应放置37℃水中轻轻摇动,使其迅速融化。
（3）样品还应该在18-24℃之间尽快送检,因为过高的温度可以破坏血小板和活化因子,从而导致PT和APTT测试的结果变差。
为了确保凝血因子Ⅴ和Ⅰ的稳定,应将其置于4℃及更低的环境中进行保存,而且,保存条件不同,凝血因子的活性也将受到影响。
全血标本若在冰箱中储存4小时，会对正常受检者的凝血检查结果产生影响，但其他受检者不会受到影响。
标本凝固：采集枸檬酸钠抗凝标本后，处理期间，凝血功能会被激活，因为凝血因子提前发生活化反应，凝固时间会缩短。
离心标本后，凝块存在于红细胞层内，也可存在于血浆中。
凝血激活的标本若只生成颜色很淡的纤维蛋白凝块，可能只会在标本冻融后方会显现。
对两种凝血酶原提取方法的比较
对两种凝血酶原提取方法的比较摘要：目的比较等电点沉淀法和柠檬酸钡吸附法从猪血浆中提取凝血酶原的纯度。
方法分别采用等电点沉淀法和柠檬酸钡吸附法从猪血浆中提取凝血酶原，凝血酶原经单独钙离子激活得到凝血酶，通过凝血酶效价测定、蛋白质浓度测定，计算出凝血酶的比活性。
结果采用等电点沉淀法提取的凝血酶原经激活后得到的凝血酶比活性为± U/mg，采用柠檬酸钡吸附法提取的凝血酶原经激活后得到的凝血酶比活性为± U/mg，经配对T检验，P＜结论与等电点沉淀法相比，采用柠檬酸钡吸附法从猪血浆中提取得到的凝血酶原纯度更高。
关键词：凝血酶原；凝血酶；等电点沉淀法；柠檬酸钡吸附法凝血酶是参与机体凝血过程的一个重要的凝血因子，在体内以凝血酶原形式存在［1］。
20世纪中期开始人们将凝血酶应用于临床，由于其疗效显著，应用也越来越广泛。
之后美英日等国从牛血浆中分离出凝血酶应用于临床，并证明将动物凝血酶应用于人体未出现凝血酶抗原性，口服和局部外用时无过敏反应和其他不良反应等，因而目前所使用的凝血酶制剂大多来源于动物血浆，国内采用猪血浆制备凝血酶的报道较多［2］。
等电点沉淀法和柠檬酸钡吸附法是两种主要的凝血酶原提取方法［3］，凝血酶原经单独的钙离子激活可得到凝血酶。
目前，国内尚无研究比较应用等电点沉淀法和柠檬酸钡吸附法所得到的凝血酶原纯度的差异，哪种方法得到的凝血酶原纯度更高？更适合用于提取凝血酶原?本文对这两种方法从猪血浆中提取凝血酶原的纯度进行了比较。
为相关实验中选择合适的凝血酶原提取方法提供参考。
1 材料与方法材料柠檬酸钠抗凝的新鲜猪血浆。
主要试剂纤维蛋白原和凝血酶标准品购自美国SIGMA公司，Bradford蛋白质定量检测试剂盒购自美国。
其余试剂均为国产分析纯。
柠檬酸钡吸附法使用的四种溶液分别为，溶液A： mol/L BaCl2溶液；溶液B： mol/L Tris， mol/L BaCl2， mol/L NaCl，；溶液C： mol/L Tris，mol/L NaCl， mol/L Na2EDTA，；溶液D： mol/L Tris， mol/L NaCl，主要仪器GE GeneQuant 1300核酸蛋白分析仪。
蚂蝗抗凝血酶活性物质提取工艺改进
含 量 计 算 出水 蛭 素 的 比 活 力 做 为 评 价 指 标 进 行 正 交 实验 。 结 果 最佳 提 取 工 艺为 ：５倍 溶 剂 量 ， 度 为 ７ ℃ ， 取 时 间 为 １ 温 ０ 提
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动脉综合征 的临床观察 ［ ］ Ｊ ．中国中西医结合杂 志 ，０ ８ ２ （ ） ２ ０ ，８ ９ ：
８ ９ ３ ． ｃｔ ｙｃｒｉ ｓｈｍｉ［ ］ ｏｅｓ ｃ Ｉｔ ２ ０ ，１８（ ） １ ｕｅｍ ｏａｄａ ｉ ｅ ａ Ｊ ．Ｆｒｎｉ Ｓ ｉｎ， ０ １ １ １ ：１ ． ｌ ｃ ｃ ［ 林 欣， ４］ 江时森 ． Ｅ Ｆ治疗心肌梗塞后血管侧支循环早期 重建的 ［３ 张 洁， ＶＧ １ ｊ 王 健， 周其全．ＪＩ Ｉ 芎嗪抗心肌缺血作用 的研究 进展 ［ ］ Ｊ． 中 国微 循 环 ，０３，（ ）２ ７ ２０ ７ ４ ：５ ． 可行性研究［ ］． Ｊ 中国微循环 ，０ １ ５ ２ ：９ ２０ ，（）８．
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时珍国医国药 ２ １ ００年第 ２ 卷第 ８期 １
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凝血功能的检测和解读
凝血功能的检测和解读凝血功能是人体在遭受创伤或出现病变时所表现的一种本能反应。
凝血功能失调可能会导致出血或血栓等疾病。
因此，对于凝血功能的检测和解读非常重要。
凝血功能的检测方法一、心理测验法这是常用的检测方法之一，需要对患者静脉采血，提取血浆，将检测物质加入到血浆中，观测凝血情况并记录数据。
主要是通过该法进行常规的凝血功能指标检测。
二、激光散射法激光散射法是利用激光器产生的单色激光通过血细胞测定，或是通过检测生物体“光学窗口”区域的反光和散射光强度来评估患者凝血功能。
三、脉冲电波法这也是一种测定凝血功能的方法，比较适用于检测活动量大、受伤多的患者。
需要将被检测者按照一定的节律进行肢体运动，这样软组织的收缩和舒张状态可以影响血液流动的大小及流速，进而测定患者凝血功能的指标。
凝血功能常用指标一、凝血酶原时间（PT）这是最常用的检测凝血功能指标，能够反映血液凝固的速度和脆弱性。
正常情况下，PT的参考值通常是12-14秒。
二、活化部分凝血激酶时间（APTT）这个检测指标和PT相似，能够反映凝血功能的好坏程度。
正常情况下，APTT 的参考值通常是25-35秒。
三、血小板计数与函数测定血小板是体内最小的形态元素，用来评估血小板数量和功能，以及是否存在血小板相关疾病。
其中，血小板计数指标正常值范围在100～300×10的9次方/L，而血小板功能则主要检测血小板聚集情况。
四、纤维蛋白原（FIB）测定纤维蛋白原是人体合成的一种蛋白质，在血液凝固过程中起到了非常重要的作用。
FIB参考值通常是1.5-4.5g/L。
凝血功能检测结果的解读一、异常凝血如果PT、APTT和血小板计数、函数等指标出现异常降低，那么通常就会导致异常凝血的症状，比如血栓形成和栓子等。
二、出血如果PT、APTT和血小板等指标值为异常升高，则会导致患者出现出血症状，包括普通的皮下出血、鼻出血、月经失调等。
三、低凝状态如果纤维蛋白原测定值过高，或是凝血酶原时间明显增加，则可能意味着患者处于一种低凝状态，这种状态下患者伤口无法愈合，容易出现内出血症状，需要进行及时的检测治疗。
冷沉淀凝血因子的主要成分
冷沉淀凝血因子的主要成分冷沉淀凝血因子是人体血液中的一种重要蛋白质成分，它在维持正常凝血功能中起着不可或缺的作用。
本文将深入探讨冷沉淀凝血因子的主要成分以及其在人体中的功能。
首先，我们需要了解冷沉淀凝血因子主要由哪些成分组成。
冷沉淀凝血因子是一种血浆蛋白，可以通过冷沉淀法从人体血液中提取得到。
它主要由凝血因子Ⅱ、凝血因子Ⅶ、凝血因子Ⅸ和凝血因子Ⅹ组成。
这四种凝血因子都是维持血液正常凝固的关键成分，它们在体内协同作用，形成复杂的凝血过程。
凝血因子Ⅱ，也被称为凝血酶原，是冷沉淀凝血因子中的重要组分之一。
凝血酶原是一种酶前体，在凝血过程中被激活为活化凝血酶。
活化凝血酶具有促进凝血反应的作用，它能够将凝血因子Ⅰ转化为纤维蛋白，参与血栓的形成。
凝血因子Ⅶ是另一个不可或缺的成分，它与组织因子相互作用，形成凝血酶复合物。
凝血酶复合物在凝血过程中起到引发凝血反应的作用，促使凝血因子连锁反应的进行。
凝血因子Ⅸ和凝血因子Ⅹ都是维持血液正常凝固的关键成分。
凝血因子Ⅸ通过与其他凝血因子相互作用，促进血栓的形成和稳定。
凝血因子Ⅹ则参与血栓的形成和血小板聚集。
冷沉淀凝血因子中这四种主要成分的相互作用构成了血液凝固的复杂网络。
当血管受损时，这些凝血因子会相继被激活，形成联锁反应，最终产生血栓。
血栓的形成能够及时止血并修复受损的血管。
然而，当凝血系统失去平衡时，就会导致血栓形成过度或凝血功能异常。
血栓形成过度会引发心血管疾病，如心肌梗塞和中风。
凝血功能异常则可能导致疾病，如血友病和出血性疾病。
因此，维持冷沉淀凝血因子的正常水平对于人体健康至关重要。
为了预防和治疗与凝血功能有关的疾病，人们可以通过供血或药物治疗来补充或调节冷沉淀凝血因子的水平。
供血是一种手术操作，通过输注富含凝血因子的血浆来增加或补充凝血因子。
药物治疗则是通过使用促凝剂或抗凝剂来调节血液凝固过程，维持正常的凝血功能。
总而言之，冷沉淀凝血因子是维持血液正常凝固的重要成分，其主要成分包括凝血因子Ⅱ、凝血因子Ⅶ、凝血因子Ⅸ和凝血因子Ⅹ。
马血中sod和凝血酶的提取及膜浓缩工艺研究
马血中sod和凝血酶的提取及膜浓缩工艺研究说到“马血”这个词，很多人可能会觉得有点陌生。
马血可是个宝贝，不仅在传统医学中占有一席之地，现代科研也发现了它的巨大潜力。
你知道吗？在马血中，竟然蕴藏着一种神奇的东西，叫做SOD（超氧化物歧化酶）和凝血酶。
SOD就像是血液中的超级清洁工，能帮助清除体内那些不听话的自由基，而凝血酶则是止血的好帮手，它能帮助我们在受伤后迅速凝固血液。
听起来是不是有点神奇呢？咱们今天就来聊聊如何从马血中提取这两个“英雄”，并通过膜浓缩技术让它们变得更加有效。
咱得先搞清楚马血中SOD和凝血酶到底是什么。
SOD是一种重要的抗氧化酶，能把那些对身体有害的自由基给“化解”掉，简直是细胞的小保镖，保护我们免受衰老的侵害。
而凝血酶呢，它是凝血过程中的关键角色，能迅速形成血块，帮助止血。
马血中这两样东西的含量是相当丰富的，因此如果能提取出来，绝对是大有用途。
像用于治疗一些疾病、抗衰老、促进伤口愈合等，效果都不小。
那怎么提取这俩宝贝呢？可不是随便一捞就能搞定的事情哦。
咱得从马血中分离出这些有效成分。
提取的过程其实有点讲究，得根据不同物质的特性来制定方案。
像SOD，它在马血中的浓度不算高，所以我们需要用一种叫做“超声波提取”的方法。
这种方法就像是一种“音波炸弹”，通过高频的超声波打破细胞壁，把里面的成分“震”出来，省时省力。
而凝血酶的提取就稍微复杂一点，它得通过浓缩血浆中的蛋白质来提取。
你可以把它想象成从一堆“杂物”中筛选出有用的东西，得小心翼翼，不然一不小心就把精华给浪费了。
提取出来的SOD和凝血酶，我们还得通过膜浓缩技术进行进一步处理。
膜浓缩就像是一个筛子，能够把液体中的水分去掉，只留下那些有效成分。
你可以理解为，把汤里的水分去掉，剩下的是浓缩的精华。
膜浓缩的好处就在于，它能在低温下进行操作，不容易破坏那些重要的酶活性，而且效率高，过程简单。
只要控制好膜的孔径和浓缩时间，最终得到的SOD和凝血酶浓度就会大大提升，效果也会更强。
血浆凝固酶的操作步骤
血浆凝固酶的操作步骤血浆凝固酶是一种在血液凝固过程中起关键作用的酶，它能够催化血浆中的凝血因子，从而促使血液凝固。
下面将介绍血浆凝固酶的操作步骤。
1. 血浆的准备需要收集新鲜的血浆样本。
一般情况下，可以通过静脉穿刺来获取血液样本，并使用抗凝剂（如EDTA或柠檬酸盐）来防止血液凝固。
收集的血液样本应该尽快离心，以分离出血浆。
2. 血浆凝固酶的提取血浆凝固酶可以从血浆中提取得到。
一种常用的方法是通过硫酸铵盐析法进行提取。
首先，将血浆样本与适量的硫酸铵混合，并加入适量的冷却剂。
随后，将混合物离心，得到含有血浆凝固酶的沉淀。
最后，将沉淀溶解并纯化，得到纯净的血浆凝固酶。
3. 血浆凝固酶的鉴定为了确保所提取的酶为血浆凝固酶，需要进行鉴定实验。
一种常用的鉴定方法是凝血时间测定。
通过在血浆中添加适量的钙离子和磷酸盐，可以观察到血浆的凝固过程。
如果所提取的酶能够催化血浆的凝固，即说明它是血浆凝固酶。
4. 血浆凝固酶的活性测定为了确定血浆凝固酶的活性，可以使用凝血酶时间测定。
这是一种常用的测定方法，通过在血浆中添加适量的凝血酶底物和辅助物质，观察血浆的凝固时间。
凝血酶时间越短，说明血浆凝固酶的活性越高。
5. 血浆凝固酶的应用血浆凝固酶在医学领域有着广泛的应用。
一方面，它可以用于治疗血液凝固相关的疾病，如血友病和凝血因子缺乏症。
另一方面，血浆凝固酶也可以用于实验室研究，如凝血机制的研究和药物筛选。
总结起来，血浆凝固酶的操作步骤包括血浆的准备、血浆凝固酶的提取、血浆凝固酶的鉴定和活性测定，以及血浆凝固酶的应用。
这些步骤的完成可以为血液凝固相关疾病的治疗和凝血机制的研究提供有力的支持。
通过对血浆凝固酶的深入了解和研究，我们可以更好地理解血液凝固的机制，为相关疾病的治疗和预防提供更有效的手段。
凝血酶是怎么提取的原理
凝血酶是怎么提取的原理凝血酶是一种酶类蛋白质，对血液的凝固过程起关键作用。
在医学和生物技术领域中，提取纯净的凝血酶是非常重要的。
下面将详细介绍几种凝血酶提取的原理。
1. 动物体内提取凝血酶的原理：动物体内的凝血酶大多数来源于肾上腺，肾上腺激素如肾上腺素和去甲肾上腺素可以激活血小板聚集和促进血液凝固。
提取动物体内的凝血酶通常通过猪肾上腺或其他来源获得。
2. 酵母菌发酵法提取凝血酶的原理：酵母菌通过转化外源基因表达产生凝血酶。
首先，将所需的凝血酶基因导入酵母菌的基因组中。
然后，通过酵母菌对培养基的发酵，使得酵母菌在培养条件下产生凝血酶。
最后，通过离心等方法将酵母菌培养液分离，得到包含凝血酶的溶液。
3. 细菌表达法提取凝血酶的原理：通过将凝血酶基因导入大肠杆菌等大量表达菌中，再通过细菌的表达系统表达凝血酶。
首先，将凝血酶基因与表达载体连接，使得基因能够在细菌内表达。
然后，将重组质粒导入大肠杆菌并培养，使得细菌在培养条件下大量表达凝血酶。
最后，通过破碎细菌细胞并纯化所需的凝血酶。
4. 人工合成法提取凝血酶的原理：通过人工合成凝血酶基因，利用基因合成和克隆技术制备合成的凝血酶基因片段，将其导入表达系统中进行表达。
这种方法可通过精确设计凝血酶基因序列，使得表达的凝血酶具有较强的效率和纯度。
凝血酶的提取方法通常涉及到单步或多步纯化过程。
以下是凝血酶提取主要流程的基本步骤：1. 细胞培养：根据所选取的提取方法，培养生产凝血酶的生物体细胞，通常是酵母菌或大肠杆菌。
2. 细胞收获：使用离心或其他方法，将培养的细胞从培养液中分离出来。
3. 细胞破碎：采用物理方法（如超声波或高压）或化学方法破碎细胞，以释放细胞内的凝血酶。
4. 纯化：采用离心、滤过或层析等技术将混合溶液中的杂质分离出来，并获得纯净的凝血酶。
5. 洗涤与浓缩：通过洗涤纯化的凝血酶，去除潜在的有害物质，然后使用浓缩技术获得更高纯度的凝血酶溶液。
6. 性质检测与活性分析：对提取的凝血酶进行性质检测和活性分析，以确保提取到的凝血酶符合所需的质量要求。
从蝮毒蛇毒提取类凝血酶和纤溶酶工艺方法
从蝮毒蛇毒提取类凝血酶和纤溶酶工艺方法：1、分子筛层折将蛇毒溶于Tiris-HCl缓冲液中，上样于事先用10 Mm 0.15 M的Tris-HCI缓冲液平衡的Sephacryl S-200 HR凝胶，用平衡缓冲液洗脱，分别收集有活性的类凝血酶和纤溶酶。
2、离子交换层析将从步骤1得到的有活性的类凝血酶和纤溶酶分别经蒸馏水透析、浓缩，上事先用0.02 M Tris-HCl缓冲液平衡的DEAE-Sepharose F凝胶，然后用平衡液洗脱，分别收集有活性部分。
3、亲和层析从步骤2中得到的有活性的类凝血酶和纤溶酶分别对蒸馏水透析，浓缩，上事先用50mM Tris-Hcl-NaC 0.5 M平衡的Benzamidine-Sepharose-6B凝胶，用含NaCl的Tris-HCl缓冲液洗脱收集有活性部分，分别得到纯度为90%上的类凝血酶和纤溶酶。
上述两组分的药理作用如下：类凝血酶在体内主要是作用于血液中纤维蛋白原，使纤维蛋白原含量减少，从而起到溶解血栓的作用。
因为血栓的形成主要是纤维蛋白原增高和血小板聚集引起的。
血栓的主要成分之一是纤维蛋白原，类凝血酶在体内能溶解纤维蛋白原凝块，从而使血管中的血液流通，治疗了血栓病。
纤溶酶也是蛇毒中的一个组分，在血液中具有直接作用于纤维蛋白原的作用。
纤溶酶的作用方式有两种：一是有类似血浆素样作用，能直接溶解纤维蛋白原和改变血浆纤维蛋白原的稳定性，从血浆中清除纤维蛋白原单体，进而起到溶栓作用；二是通过活化血浆素，起到纤维蛋白溶解作用。
类凝血酶和纤溶酶二者有协同作用，疗效大增。
初步试验表明：本方法具有溶血栓效果好、作用更迅速，对血栓后期陈旧性血栓以及预防血栓的发生都有显著的作用。
制剂的组分纯度高，不含激肽释放酶，也不含蛇毒分离过程中残留的其它成分。
具有降低血浆纤维蛋白原、血液粘度和血小板聚集的功能，从而有抗凝作用。
特别适用于急性和恢复期脑血栓病的治疗，以及预防血栓病的形成。
人凝血酶原复合物提取及纯化工艺的研究
人凝血酶原复合物提取及纯化工艺的研究何淑琴;张丽铃;黄璠【摘要】[目的]确定血浆中人凝血酶原复合物提取及纯化的最佳工艺条件.[方法]以人血浆为原料,凝血酶原复合物的吸附率和回收率为评价指标,采用单因素试验及正交试验对提取和纯化条件进行优选.[结果]最佳工艺为:选用pH值为7.0的DEAE-Sephadex A50凝胶从人血浆中提取人凝血酶原复合物,吸附50 min时,凝胶对凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ的吸附率可达84.0％、86.5％、85.7％和78.0％;采用NaCl浓度为0.1 mol/L、pH值为7.2的洗涤液洗涤吸附后的凝胶5次,然后用NaCl浓度为2.0 mol/L的洗脱液洗脱3次,对凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ的回收率可达84.9％、76.4％、82.8％和78.7％.[结论]该工艺合理、可行,适合人凝血酶原复合物的工业化生产.【期刊名称】《安徽农业科学》【年(卷),期】2013(000)017【总页数】3页(P7420-7422)【关键词】人凝血酶原复合物;凝胶;提取纯化工艺【作者】何淑琴;张丽铃;黄璠【作者单位】江西博雅生物制药股份有限公司,江西抚州344000;江西博雅生物制药股份有限公司,江西抚州344000;江西博雅生物制药股份有限公司,江西抚州344000【正文语种】中文【中图分类】S188人凝血酶原复合物制剂(Prothrombin Complex Concentrate，PCC)是一种从人血浆中分离提取出的、具有凝血功能的混合制剂，其主要含有Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ4种凝血因子。
在我国，PCC是治疗乙型血友病的主要制品［1］。
在临床上，PCC也被广泛地用于肝病患者的治疗，及治疗服用抗凝药物如双香豆素等过量而引起的出血症状［2］。
1959年，Diaisheim 等［3］最早用磷酸钙吸附法从人血浆中分离出含凝血因子IX的凝血酶原复合物，而我国血液制品产业发展缓慢，国内PCC有以血浆组分III为起始原料进行制备的报道［4］，但易出现凝血酶原激活现象。
凝血酶生产工艺
凝血酶生产工艺凝血酶是一种重要的酶制剂，可以用于治疗血栓性疾病和手术止血。
凝血酶生产工艺主要包括凝血酶酶原的提取、凝血酶的纯化和酶制剂的制备等环节。
一、凝血酶酶原的提取凝血酶酶原是从动物（如牛、猪等）的血浆中提取的，首先需要采集动物的血样，经过离心分离得到血浆。
然后，使用硫酸铵等盐溶液对血浆进行沉淀，得到凝血酶酶原的粗提取物。
这个步骤的关键是溶液的浓度和沉降时间的控制，以确保凝血酶酶原的最大提取量。
二、凝血酶的纯化凝血酶酶原粗提取物中含有许多其他蛋白质，需要经过一系列纯化步骤，去除杂质，提高凝血酶的纯度。
典型的纯化步骤包括离子交换层析、凝胶过滤、凝血酶的亲合层析等。
其中，离子交换层析是最常用的方法，通过电荷差异使得凝血酶与其他蛋白质分离，从而获得较纯的凝血酶。
纯化的石墨烯主要根据胸酶的等电点,酸耐力和分离作用。
在这个过程中,往往要多次纯化和分数检测以获得较高纯度的产品。
三、酶制剂的制备凝血酶的最终目的是制备酶制剂，以供临床使用。
酶制剂的制备方法主要有冻干和溶液冷冻保存两种。
冻干法是将纯化的凝血酶经过冻干处理，制成独立的酶制剂，便于保存和使用。
溶液冷冻保存法是将纯化的凝血酶溶解在缓冲液中，加入一定比例的保护剂，然后进行冷冻保存。
这两种方法都可以保持凝血酶的活性和稳定性，延长其使用寿命。
总之，凝血酶生产工艺需要经过凝血酶酶原的提取、凝血酶的纯化和酶制剂的制备等环节。
凝血酶制备的关键在于提取工艺和纯化工艺的控制，以获得高纯度和高活性的凝血酶制剂。
随着生物技术的发展，越来越多的新方法和新技术应用于凝血酶的生产，不断提高凝血酶的产量和品质，满足临床的需求。
巴曲酶
巴曲酶百科名片巴曲酶又名凝血酶样酶、去纤维蛋白酶，是由矛头蛇蛇毒提取制得，具有降低血粘度、分解血纤维蛋白原、抑制血栓形成、溶解血栓的作用。
适用于急性缺血性脑血管疾病、突发性耳聋等症的治疗。
去纤酶去纤酶【拉丁名】Defibrinogenase【别名】去纤维蛋白酶【作用和用途】本品是从蛇毒中提取的一种物质，能溶解血浆纤维蛋白原和纤维蛋白，故能溶解血栓。
此外，它还能降低血液粘度，延长凝血时间。
本品可用于治疗血栓栓塞性疾病，如：脑血栓、四肢动静脉血栓、视网膜静脉栓塞等。
对冠心病、心绞痛、心肌梗死也有一定疗效。
【用法】静滴：每次0.25～1NIH凝血酶单位/kg，每4～7日一次，3～4次为一疗程。
用前须先做皮试。
【副作用及注意事项】对本品过敏者禁用。
有出血倾向及凝血机能低下者忌用。
【中文名称】：降纤酶【简写拼音】：JXM【英文名称】：Defibrase【所属类别】：抗凝血药和溶血栓药药物说明：【别名】注射用降纤酶, 降纤酶, 龙津注射用降纤酶【外文名】Defibrase for Injection, Defibrase【性状】本品为白色或类白色冻干块状物或粉末，有引湿性，易溶于水。
药理毒理蛋白水解酶。
能溶解血栓，抑制血栓形成，改善微循环。
【适应症】（1）急性脑梗死，包括脑血栓、脑栓塞，短暂性脑缺血发作（TIA），以及脑梗死再复发的预防。
（2）心肌梗死，不稳定性心绞痛以及心肌梗死再复发的预防。
（3）四肢血管病，包括股动脉栓塞，血栓闭塞性脉管炎，雷诺氏病。
（4）血液呈高粘状态、高凝状态、血栓前状态。
（5）突发性耳聋。
（6）肺栓塞。
【用法用量】临用前，用注射用水或生理盐水适量使之溶解，加入至无菌生理盐水100ml－250ml中，静脉点滴1小时以上。
急性发作期：一次10单位，一日1次，连用3～4日。
非急性发作期：首次10单位，维持量5～10单位，一日或隔日1次，二周为一疗程。
[编辑本段]不良反应个别病人用药后可能出现少量淤斑、鼻血或牙龈出血、或有一过性GOT或GPT 轻度上升，停药后自行消失。
凝血功能检查操作方法
凝血功能检查操作方法
1. 准备工作：按照检查要求准备好所需要的仪器和试剂。
2. 提取静脉血：使用无菌的静脉采血器，从患者的静脉处提取血液样本。
3. 样本处理：将血液样本转移到相应的试管中，并注意标记清楚患者的信息。
4. 离心分离血清：将血液样本放入离心机离心，分离出血清。
5. 凝血功能检查：根据实验室操作规范，使用自动凝血分析仪或手工方法进行凝血功能检查，包括凝血酶原时间（PT）、活化部分凝血活酶时间（APTT）、国际标准化比值（INR）等指标。
6. 记录结果：根据实验室结果，将检测到的凝血功能指标记录在报告单上。
7. 清洗和消毒：将使用过的仪器和工作台清洗并消毒，保持实验室卫生。
8. 报告结果：将检测结果报告给医生或患者，并在需要时做相应的解释。
重组人凝血酶泽
重组人凝血酶泽全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：重组人凝血酶泽（rFVIIa）是一种人工合成的凝血因子，在医学领域被广泛应用于治疗出血性疾病。
它是通过基因工程技术制备的人类凝血酶的一种衍生物，具有较高的纯度和生物活性，能够快速有效地促进血液凝结，阻止出血并促进伤口愈合。
rFVIIa的制备过程包括以下几个主要步骤：通过基因重组技术将人类凝血酶的基因序列插入表达载体中，然后在细胞培养基中培养表达该基因的重组表达细胞，使其表达和分泌rFVIIa。
接着通过经过精确纯化的技术，从细胞培养基中提取和提纯rFVIIa，最终得到高纯度的重组人凝血酶泽。
重组人凝血酶泽具有许多优点，首先是其对于出血性疾病的治疗效果显著。
它能够在短时间内迅速促进血液凝结，有效止血，并且对于一些难以控制的严重出血情况也有很好的疗效。
rFVIIa是一种非常安全的治疗药物，因为它是通过基因工程技术合成的，不存在传染病风险，而且在临床应用中已经得到了广泛验证，在治疗中具有较高的安全性和耐受性。
重组人凝血酶泽的生物利用度高，可以迅速达到治疗浓度，使疗效更加可靠。
除了在出血性疾病的治疗中，rFVIIa还被广泛用于其他医疗领域。
它可用于手术中预防和控制术中出血，减少术后并发症的发生。
rFVIIa 还可用于治疗妊娠期出血、创伤性出血、围术期出血等情况，在多种临床应用中展现出其出色的疗效和安全性。
尽管重组人凝血酶泽在治疗中表现出色，但在临床应用中仍需注意一些潜在的风险和副作用。
长期使用高剂量的rFVIIa可能会导致血栓形成和血栓栓塞等不良反应，因此在使用过程中需要仔细监测患者的凝血功能指标，避免发生血栓并发症。
对于那些有出血风险或患有特定疾病的患者，使用rFVIIa时需要谨慎斟酌，以避免不良后果的发生。
第二篇示例：重组人凝血酶泽（rFVIIa）是一种用于控制出血的药物，也被广泛应用于手术、创伤、产科、重症监护、心血管疾病等领域。
它是通过转基因技术将人体内的凝血酶原基因导入大肠杆菌中，通过发酵培养获得的一种蛋白质。
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凝血酶的提取凝血酶是机体凝血系统中的天然成分，它由两条肽链组成，多肽链之间由二硫键连接。
凝血酶在体内以凝血酶原形式存在，在一定条件下凝血酶被激活并转化为有活性的一种蛋白质水解酶。
分子量335800，白色无定形粉末，溶于水，不溶于有机溶剂。
目前国内主要从动物血浆及人血浆中制备凝血酶，在经激活物激活而成为凝血酶。
它可催化血纤维蛋白原中血纤维肽A和B的断裂，转变成不溶性血纤维蛋白凝块。
凝血酶在临床上应用广泛，常以干粉或溶液局部涂于伤口及手术处，控制毛细血管血液渗出，多用于骨出血、扁桃腺摘除和拔牙时出血等。
有时也可口服，用于胃和十二指肠出血。
凝血酶局部止血效果好，且无副作用。
目前凝血酶的应用范围正日渐扩大，由单纯的局部外敷发展到外科手术、耳鼻喉、口腔、妇产、泌尿及消化道等部位出血的止血，亦可作为多种外用止血药物的重要原料，其止血效果优于“对氨基苯甲酸”、“止血环酸”、“止血敏”等通过注射后须经血管收缩而起止血作用的药物，顾深受广大用户的欢迎，将广泛应用于临床。
由于临床使用该药日渐广泛，将使目前十分紧俏的凝血酶更趋紧缺，因此生产前景看好，只要原料有保证，技术过关，就可获得产品。
（一）原料及试剂：1、动物血液：须选用新鲜的动物血液，防止混入其它杂志。
盛血液的器具一定要干净。
2、柠檬酸三钠（Na3C6H5O7·2H2O）：又名枸橼酸钠。
无色晶体或粒状粉末。
相对密度1.875。
150℃时失去结晶水，温度再高则分解。
溶于水，难溶于乙醇。
本工艺中主要作抗凝血剂用，防止血液凝固。
选用化学纯试剂。
3、醋酸：学名乙酸。
无色澄清液体，有刺激气味。
相对密度1.049，沸点118℃。
溶于水、乙醇和乙醚。
用于调节pH值。
选用化学纯试剂。
4、氯化钠：白色立方晶体或细小结晶粉末。
相对密度2.165，熔点801℃。
味咸，中性。
有杂质时易潮解。
溶于水和甘油，难溶于乙醇。
选用一级工业品。
5、氯化钙：白色立方晶体，易潮解，相对密度2.15，熔点782℃，沸点大于1600℃，溶于水、乙醇。
本工艺中用作激活剂，选用分析纯试剂。
6、丙酮：无色易挥发、易燃液体。
有微香气味。
相对密度0.7893，沸点56.5℃。
于水、甲醇、乙醇、乙醚、氯仿等混溶。
能溶解油、脂肪、树脂和橡胶。
其蒸汽与空气形成爆炸性混合物，化学性质活泼。
本工艺中用作沉淀剂，选用化学纯试剂。
7、乙醇：又称酒精，无色透明易挥发、易燃的液体。
有酒味和刺激辛辣滋味。
相对密度0.789。
沸点78.4℃。
溶于水、甲醇、乙醚、氯仿等。
有吸湿性，能与水形成共沸混合物。
其蒸汽与空气形成爆炸性混合物。
本工艺中用来洗涤凝血酶，选用工业乙醇。
8、乙醚：又称二乙醚。
是易流动的无色透明液体。
有令人爽快的特殊气味，其蒸汽能使人失去知觉，甚至死亡。
相对密度0.7135，沸点34.5℃。
难溶于水，易溶于乙醇和氯仿等溶剂，极易挥发和着火。
本工艺主要用于洗涤凝血酶，选用化学纯试剂。
使用时，操作人员应注意防护，避免吸入，周围应杜绝明火并保持空气流通。
9、草酸钾：又名乙二酸钾。
这里用于测定凝血酶活性，选用分析纯试剂。
10、标准纤维蛋白原：这里用于测定凝血酶效价，选购药检部门提供的标准品。
（二）凝血酶的提取工艺：1、工艺流程：血球（用于制备血红素）（分离提取凝血酶原）血浆纤维蛋白（弃去）凝血酶粗品（沉淀）（干燥）精制凝血酶2、操作步骤：（1）分离血浆，提取凝血酶原：取动物血液，按每千克动物血液加3.8克柠檬酸三钠投料，搅拌均匀，装入离心管中，以3000转/分的速度离心15分钟，分出血球（可供制备血红素），收集血浆。
把血浆溶于10倍蒸馏水中，用1%浓度的醋酸调节pH值至5.3，在离心机上离心15分钟，弃去上清液，收集的沉淀物即为凝血酶原。
（2）凝血酶原的激活：在30℃的条件下，将凝血酶原溶于1~2倍的0.9%氯化钠溶液中，搅拌均匀，加入占凝血酶原重量1.5%的氯化钙，搅拌15分钟，在4℃下放置1.5小时左右，保证凝血酶原转化为凝血酶。
（3）沉淀分离凝血酶：将激活的凝血酶溶液用离心机离心15分钟，弃去沉淀。
上清液移入搪瓷桶中，加入等量的预冷至4℃的丙酮，搅拌均匀，在冷处静置过夜，然后用离心机分离，收集沉淀，上清液可供回收丙酮。
沉淀用丙酮洗涤并研细，在冷处静置3天左右，然后过滤，沉淀分别用乙醇和乙醚洗涤一次，放置在干燥器或石灰缸中干燥，即得凝血酶粗品。
（4）除杂、沉淀、干燥：把粗品溶于适量（1倍左右）的0.9%氯化钠溶液中，在0℃放置6小时以上，然后用滤纸过滤，滤出的沉淀再用0.9%氯化钠溶液溶解，在0℃放置6小时以上，过滤，合并两次滤液，用1%醋酸溶液调节pH值为5.5。
然后离心，弃去沉淀，收集上层清液。
在清液中加入2倍量预冷至4℃的丙酮，静置3小时，离心30分钟，收集沉淀。
沉淀再浸泡于冷丙酮中，静置过夜，然后过滤，沉淀分别用无水乙醇、乙醚各洗涤一次，干燥即得产品。
（三）凝血酶效价测定：1、标准纤维蛋白测定法：凝血酶的单位定义为活度量，即1毫升标准纤维蛋白原溶液在28℃、15秒钟内产生凝集的量为一个单位。
具体做法是：将凝血酶样品配成适当浓度，取0.2毫升加入0.8毫升0.125%纤维蛋白原溶液，于28℃测定其凝结时间（先将凝血酶配成一定浓度），得到每毫克样品所含单位的估算值。
在按估算值配成0.2毫升含1个单位的凝血酶溶液，取0.2毫升加入0.8毫升0.125%纤维蛋白原溶液中，凝结时间须为15秒。
2、草酸盐牛血清测定法：即1毫升草酸盐牛血清在28℃、15秒钟内产生凝集则含凝血酶2.25单位。
具体做法是：7份牛血清与1份等渗草酸钾溶液（1.85%）混合，离心分离得草酸盐牛血清（-40℃只能保存两个星期）。
取几只试管，各加0.9毫升草酸盐牛血清，依次加入不同稀释度的凝血酶样品溶液0.1毫升，通过反复试验，确定适宜的稀释度，使之在15秒钟内产生凝集。
同前面的定义一样，在15秒钟出现凝集的试管含2.25单位凝血酶。
估量稀释度后，很快就可以确定凝血酶原液的滴定度及每毫升或每毫克凝血酶的单位。
（四）工艺评价：国外已有报道以牛血浆为原料制备凝血酶，也可用猪血浆为原料分离制备凝血酶，以达到充分利用我国丰富的猪血资源之目的。
猪血中，血浆与血球之体积比为55∶45，通常1000毫升全血用离心机分离只能得到500毫升血浆。
新鲜猪血不能立即分离，需尽快冷至15℃以下（时间太长猪血会发生腐败），再进行分离。
温度愈低，血浆、血球愈容易分离。
用以上工艺，每1000毫升血浆可制得凝血酶粗品约10克，凝血酶精品约0.4克。
即粗品收率约百分之一，精品收率约万分之四。
原有的凝血酶制备方法，获得的凝血酶效价最高约每毫克干重950单位，即每毫克氮约6600单位。
沃尔特等报道，经过改进的凝血酶制备方法，其分离获得效价为每毫克氮约12000单位的凝血酶组分。
并由溶解度曲线表明制剂含有两个明显不同溶解度的活性组分，它们的效价分别是每毫克氮10086单位及13365单位，从而推断凝血酶有两个活性组分，即存在两个天然凝血酶分子。
采用一般方法制备的凝血酶通常为灰白色粉末，将其溶于生理盐水中通常得到的是半透明胶状悬浊液。
这是因为含有杂质的缘故。
若制备过程中采取了透析及硫酸铵进行分级分离等步骤处理，凝血酶的纯度将大大提高。
其精品色雪白，极易溶于水，水溶液呈清透明，医疗价值更高。
因此根据需要，可制备凝血酶制剂和高纯度凝血酶无菌干冻品。
我国猪肉资源十分丰富，血浆原料充足（平均每头猪可回收血浆1升），血球可作为制备超氧化物歧化酶及血卟啉类等的原料，且凝血酶局部止血效果良好，具有医用价值。
因此，由猪血制备凝血酶的前景是令人乐观的。
（五）市场分析：据了解，目前国际上仅有英、美、日等少数发达国家能在低温状态下从人或牛血液中人工提取凝血酶，但因受其生产环境、血源等因素制约，其产量很小，远远满足不了市场需要，其产品主要用于生化制药产品的鉴定，很少直接用于临床，因其价格十分昂贵，很难被用户接受。
当前我国主要从猪血中提取凝血酶，产品已应用于临床，但由于技术原因、原料分散等因素的制约，故产量也比较小，远远满足不了国内临床的需求。
随着凝血酶应用的不断推广，用量迅速扩大。
加之世界一些地区战乱，伤病人数增加，对高效局部止血药的需求更难以估计，产供矛盾也将更为突出，市场价值有增无减，国内外市场前景相当广阔。
凝血酶是以凝血酶原的形式存在于人或动物血液中，而我国人口众多，属于食肉大国，其动物血源均白白流失，成为污染环境的一大公害。
提取凝血酶既可变废为宝，为国家创汇，而且还可解决环境污染问题，所以生产前景是乐观的。
（六）注意事项：（1）动物血液一定要新鲜，要防止血液凝固、溶血。
（2）所用器具一定要干净，以防影响产品的纯度。
（3）试剂配制及pH值调节一定要准确，方可保证产品产量及质量。
（4）生产温度应控制在规定的条件下，低温提取，方可保证酶不失活。
（七）生产设备及器具离心机1台搅拌机1台布氏漏斗（9 毫米）2个搪瓷桶（20 升）4只温度计（0~100℃）1支干燥器2个天平（万分之一）1台pH试纸（1~14）2本烧杯（2000 毫升）1只（1000 毫升）1只（100 毫升）2只（50 毫升）2只量筒（1000 毫升）1只（300 毫升）1只（100 毫升）1只。