第三章 氨基酸

氨基酸的三字母简写符号必背熟，单字母符 号要求认识。
芳香族氨基酸:
Phe
Trp
Tyr
氨基酸有D-及L-型 ，除甘氨酸无不对称碳原子因 而无D-及L-型之分外，一切α-氨基酸的α-碳原子皆 为不对称，故都有D-及L-两种异构体。 在脂肪族氨基酸中，根据所含氨基、羧基的多寡及 是否含硫或羟基，又可分为一氨基一羧基、一氨基二 羧基、二氨基一羧基、含羟基及含硫氨基酸等几小类。


同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值 也决定于两性离子两边的pK’值的算术平均值。
酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 硷性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2

四、几种重要的不常见氨基酸
在少数蛋白质中分离出一些不常见的氨基酸，通常称为 不常见蛋白质氨基酸。 这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的。 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基赖 氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基酸的结 构如下。
2
酸性氨基酸
C
OH
O
氨基酸的结构
天冬氨酸
Aspartate
酸性氨基酸
O H 2N CH CH CH C OH
2
谷氨酸
Glutamate
C
OH
2
O
氨基酸的结构
丝氨酸 Serine
含羟基氨基酸
O H 2N CH CH OH
2
C
OH
氨基酸的结构
丝氨酸
苏氨酸
Serine
Threonine
含羟基氨基酸
O H 2N CH CH CH
（ 3 ） 酰 化 反 应
五、氨基酸的化学性质
1．-氨基参与的反应
O R1 C X + H 2N R2 CH COO
-
X = -C l, O H ,-O C O R
OH
-
O R1 C HN
R2 CH COO
-
用途：用于保护氨基以及肽链的氨基端测定等。
（ 4 ） 烃 基 化 反 应
五、氨基酸的化学性质

紫外吸收性质：

天然蛋白质分子的 20种氨基
酸，以色氨酸和酪氨酸对紫
外光有较强的光吸收 。其吸
收峰在280nm左右，以色氨酸
吸收最强。

可利用此性质采用紫外分光 光度法测定蛋白质的含量。
3、氨基酸的两性解离和等电点
R CH NH2 COOH
R CH
COOH
+OH+H+
+OHR CH COO R CH COO
COOH H O CH 2 C H N H 2
+ O C H 2 O PO 3 C C H 2O H
COOH H O C H 2C H N H
+
-
+
H
-
+
C H 2 O PO 3 C C H 2O H
2
+ H 2O
用途：是多种酶促反应的中间过程。
（ 6 ） 脱 氨 基 和 转 氨 基 反 应
五、氨基酸的化学性质
3
C OH
OH
氨基酸的结构
天冬酰胺
Asparagine
H 2N CH CH C NH
2 2
含酰胺氨基酸
O C OH
O
氨基酸的结构
天冬酰胺
Asparagine
含酰胺氨基酸
O H 2N CH CH CH C NH
2 2
谷酰胺
Glutamine
C
OH
2
O
三、氨基酸的物理性质
1、氨基酸的旋光性

除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性 -碳原子，因此都具有旋光性。比旋光 度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴 别各种氨基酸的重要依据
精氨酸
赖氨酸
Arginine
Lysine
H 2N CH CH CH CH CH NH
2
碱性氨基酸
O C OH
2
2
2
2
氨基酸的结构
精氨酸
赖氨酸
Arginine
Lysine
碱性氨基酸
O H 2N CH CH
2
组氨酸
Histidine
C
OH
N NH
氨基酸的结构
天冬氨酸
Aspartate
O H 2N CH CH C OH
2
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
C
OH
甲硫氨酸 Methionine 半胱氨酸 Cysteine
氨基酸的结构
苯丙氨酸
Phenylalanine
H 2N CH CH
2
芳香族氨基酸
O C OH
氨基酸的结构
苯丙氨酸
Phenylalanine
H 2N CH CH
2
芳香族氨基酸
O C OH
3
C CH
3
OH
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 Glycine Alanine Valine
中性脂肪族氨基酸
O H 2N CH CH CH CH
3 2
亮氨酸
Leucine
C
OH
CH
3
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
中性脂肪族氨基酸
含羟基氨基酸有 含硫氨基酸有
Ser
Cys
Thr
Met
Tyr
一氨基一羧基氨基酸又称中性氨基酸，一氨 基二羧基氨基酸又称酸性氨基酸(Glu、Asp)，二 氨基一羧基氨基酸又称碱性氨基酸(Arg、Lys、 His) 。脯氨酸和羟脯氨酸是亚氨酸，因存在于 天然蛋白，习惯上也列入氨基酸。 蛋白质中存在的氨基酸皆为L-型，但在微生 物体内及抗菌素中亦有D-型氨基酸存在(自由或 肽结合形式)。
O H 2N CH CH CH CH
2
C CH
3
OH
异亮氨酸 Ileucine
3
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 Glycine Alanine Valine
亚氨基酸
H N C OH O
亮氨酸
Leucine
异亮氨酸 Ileucine
脯氨酸
Proline
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸
缬氨酸 亮氨酸
1．-氨基参与的反应
N H3 R
+
O
-
CH COO
R
CH COO
-
+ N H4
+
N H3
+
CH3
-
O C COO
-
CH3 +
-
CH COO
+
-
C
O
-
C
N H3
-
+
C H 2C H 2C O O
COO
C H 2C H 2C O O
COO
用途：酶催化的反应。
（ 1 ） 成 盐 反 应
五、氨基酸的化学性质
N H 3+
N H 3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
兼性离子
pH>pI
阴离子
加
R H 3N wenku.baidu.com4N+
C H
酸 H+
COOH
+ H
+ H
总电荷 “+”
加
OH－
－ OH － OH
碱
R
C H
HN H33 N
COOH
¯ COO
H2O
总电荷 “–”
R H 3N
+
R OH+
R OHCOOH 2N CH COO-
1．-氨基参与的反应
Cl
C H2 C H2 C l S: R1
R2
C H2 C H2 S
+
H 2N
CH
COO
-
R1
-
R 1 S C H 2 N H C H (R 2 )C O O
用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。
（ 5 ） 生 成 西 佛 碱 的 反 应
五、氨基酸的化学性质
1．-氨基参与的反应
P135页
用途：可以用来直接测定氨基酸的浓度。
即氨基酸的甲醛滴定
（ 2 ） 与 亚 硝 酸 反 应
五、氨基酸的化学性质
1．-氨基参与的反应
N H2 R -C H -C O O H + H N O 2
OH R -C H -C O O H + N 2 + H 2 O
用途：范斯来克法定量测定氨基酸的基本反应。
三、氨基酸的理化性质 2、氨基酸的光吸收
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸 收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸 和色氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的max＝275nm，275=1.4x103; 苯丙氨酸的max＝257nm，257=2.0x102; 色氨酸的max＝280nm，280=5.6x103;
Alanine
Valine Leucine
含硫氨基酸
O H 2N CH CH CH S CH
3 2
C
OH
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline
甲硫氨酸 Methionine
2
氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
丙氨酸
缬氨酸 亮氨酸
Alanine
Valine Leucine
含硫氨基酸
O H 2N CH CH SH
用途：是合成氨基酸酰基衍生物的重要中间体。
（ 3 ） 形 成 酰 卤 的 反 应
五、氨基酸的化学性质
2． -羧基参与的反应 1
R N H PG CH COO
-
PC l3 , PC l5 or S O C l2 R
N H PG CH COCl
HO N H COOH
H 2N C H 2C H C H 2C H 2C H C O O H OH 5-羟基赖氨酸 I N H2
4-羟基脯氨酸
C H 3N H C H 2C H C H 2C H 2C H C O O H N H2 6-N-甲基赖氨酸
HO I
C H 2C H C O O H N H2
氨基酸的等电点

当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的NH3+ 和-COO- 数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为 氨基酸的等电点，简称 pI 。在等电点时，氨基酸既不 向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等 电点是它的pK’1和pK’2的算术平均值： pI = (pK’1 + pK’2 )/2
3,5-二碘酪氨酸
（ 1 ） 与 甲 醛 发 生 羟 甲 基 化 反 应
五、氨基酸的化学性质
1．-氨基参与的反应
COO CH2 N H3
+ -
COO p K '2 H+ + CH2 N H2
-
COO HCHO CH2
-
N H C H 2O H
-
COO HCHO CH2
N H (C H 2 O H ) 2
第三章
Chapter 3
氨基酸
Amino acid
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
★组成蛋白质的基本单位是氨基酸（amino acid）。
如将天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约20
种不同的氨基酸。
★这些氨基酸中，大部分属于L--氨基酸。其中， 脯氨酸属于L--亚氨基酸，而甘氨酸则属于-氨
基酸。
酪氨酸
Tyrosine
OH
氨基酸的结构
苯丙氨酸
Phenylalanine
芳香族氨基酸
O H 2N CH CH
2
酪氨酸
Tyrosine
C
OH
色氨酸
Trytophan
HN
氨基酸的结构
精氨酸
Arginine
碱性氨基酸
O H 2N CH CH CH CH NH C NH
2 2
C
OH
2
2
NH
氨基酸的结构
2． -羧基参与的反应 氨基酸与碱作用生成相应的盐。氨基 酸的碱金属盐能溶于水,而重金属盐则不 溶于水。
用途：
（ 2 ） 形 成 酯 的 反 应
五、氨基酸的化学性质
1．-氨基参与的反应 2． -羧基参与的反应
1
N H3 R
+
N H 2 .H C l
-
CH COO
+ R 2O H
R
C H C O O R 2 + H 2O
答案：更酸（3.0 左 右） 碱 性 氨 基 酸pI 更 碱（7.6—10.7)( 只 有 三 种）
提问：大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7）
时， 带
负
电？
提问：等电点时的氨基酸特点是？
答案： 两性离子，溶解度最小，容易沉淀。
提问：为什么？
答案：同性排斥力小，凝结沉淀
其它：吸光性 含苯环氨基酸大π键吸收紫外光，蛋白质故也 具有紫外吸光性，实验室利用紫外分光光度仪 在280nm处测定蛋白质含量；
蛋白质水解产物即为氨基酸的混合物，不同 水解方法各有其优缺点（123页）。
1、酸水解：不引起消旋作用，得到 L-氨基酸， 但 Trp 完全被破坏。 2、碱水解：引起消旋现象，得到 D-和L-氨基酸 的混合物，Trp 稳定 。
3、酶水解：不引起消旋作用，也不破坏氨基酸， 但水解不彻底。
二、氨基酸的结构和分类
★除甘氨酸Gly和脯氨酸Pro外，其他均具
有如下结构通式。
-氨基酸的通式
COOH H 2N C R H
不变部分
可变部分
-氨基酸的分子构型
1、氨基酸的分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种蛋白质氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、 极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸；按R基的结 构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸及杂环氨基酸3 大类。
CH
COOH H+
H 3N
CH
H+
酸性溶液
晶体状态 或水溶液中 即等电点（pI）
碱性溶液
pI——等电点时的pH
不同氨基酸等电点（pI）不同 提问：为什么？
答案：-R 有电性区别。中性氨基酸pI一般为6.0
提问：为什么偏酸性？
答案： -COOH解离程度略大于-NH2的得电子能力
提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
2、氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
中性脂肪族氨基酸
O H 2N CH H C OH
氨基酸的结构
甘氨酸 丙氨酸 Glycine Alanine
中性脂肪族氨基酸
O H 2N CH CH
3
C
OH
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸
Glycine
Alanine Valine
中性脂肪族氨基酸
O H 2N CH CH CH