生物化学教案 第二章 蛋白质的结构与功能
生物化学课件蛋白质结构与功能
任何一个亚基接受氧分子后，会增进其它亚基吸附氧分子的能力
肌红蛋白
氧 分 子
环境氧低时 Hb 迅速释放氧分子
动脉
环境氧高时 Hb 快速吸收氧分子
(R) 松弛态
(T) 紧张态
静脉
释放氧分子后 Hb 变回 T 态
肌肉
肺
血红蛋白
蛋白质由氨基酸组成，和氨基酸一样， 是两性电解质。
01
可解离的基团有： 肽链末端的α-氨基和α-羧基； 侧链基团
谷A（极性） 缬A（非极性） (了解)由于缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团 间在疏水力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束 状，整个蛋白质由球状变为镰刀形，与氧结合功能丧 失， 导致病人窒息甚至死亡，但病人可抗非洲疟疾。
STEP3
STEP2
STEP1
正常型β链 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys -- HbA 谷氨酸 镰刀型β链 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys --- HbS 缬氨酸
肽链的主链呈锯齿状折叠构象，R基团处于折叠平面的两侧。
反平行式
平行式
β－折叠中的 氢键与α-螺 旋中的氢键有 何不同？
（3）β－转角（β－turn）或β－迴 转结构（β－reverse turn）
多肽链经常出现180°的回折，这个回折角就是 β－转角结构； 它由四个Aa残基组成; 回折处的第一个Aa残 基的 -C=O 和第四个 Aa残基的 –N-H 之间 形成氢键，形成一个不很稳定的环状结。
超二级结构(supersecondary structure)：
4.超二级结构和结构域
βαβ αα β×β
基础上进一步卷曲折叠成紧密的近似
贰
蛋白质的结构与功能教案
蛋白质的结构与功能教案一、教学目标1. 了解蛋白质的基本概念及其在生物体中的重要性。
2. 掌握蛋白质的结构组成，包括氨基酸、肽链和三级结构。
3. 理解蛋白质的功能多样性，如酶、结构蛋白、运输蛋白等。
4. 探究蛋白质结构与功能之间的关系。
5. 培养学生的实验操作能力和科学思维。
二、教学内容1. 蛋白质的基本概念1.1 蛋白质的定义1.2 蛋白质在生物体中的作用2. 蛋白质的结构组成2.1 氨基酸的结构与分类2.2 氨基酸的脱水缩合反应2.3 肽链的盘曲折叠形成三级结构3. 蛋白质的功能多样性3.1 酶的作用及其与蛋白质的关系3.2 结构蛋白的功能与例子3.3 运输蛋白的功能与例子4. 蛋白质结构与功能之间的关系4.1 结构决定功能的原则4.2 蛋白质结构与功能相适应的例子5. 实验操作与科学探究5.1 蛋白质的提取与分离实验5.2 蛋白质功能实验（如酶活性测定）三、教学方法1. 采用问题驱动的教学方式，引导学生思考蛋白质的结构与功能之间的关系。
2. 利用多媒体课件辅助教学，展示蛋白质的结构和功能实例。
3. 实验操作相结合，培养学生的实践能力。
4. 开展小组讨论，促进学生间的交流与合作。
四、教学评价1. 课堂问答：检查学生对蛋白质基本概念的理解。
3. 实验报告：评估学生在实验操作过程中的表现及实验结果。
五、教学资源1. 多媒体课件：展示蛋白质的结构和功能实例。
2. 实验材料：用于蛋白质提取与分离实验、酶活性测定等。
3. 参考书籍：提供蛋白质结构与功能的相关知识。
4. 网络资源：查询蛋白质相关的研究进展。
六、教学活动1. 导入新课：通过展示蛋白质在生物体中的重要作用，引起学生对蛋白质结构与功能的兴趣。
2. 课堂讲解：详细讲解蛋白质的基本概念、结构组成、功能多样性及结构与功能之间的关系。
3. 案例分析：以具体的蛋白质为例，分析其结构与功能的关系。
4. 实验操作：指导学生进行蛋白质提取与分离实验，观察蛋白质的性质和变化。
第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
《生物化学》教案(完整)
《生物化学》教案(一)第一章：生物化学导论1.1 生物化学的概念与发展历程1.2 生物化学的研究内容与方法1.3 生物化学在生命科学中的重要性1.4 生物化学实验安全与实验室规范《生物化学》教案(二)第二章：蛋白质化学2.1 蛋白质的基本结构与功能2.2 蛋白质的组成单位——氨基酸2.3 蛋白质的合成与降解2.4 蛋白质的结构与性质分析方法《生物化学》教案(三)第三章：核酸化学3.1 核酸的基本组成与功能3.2 核酸的分类与结构特点3.3 核酸的生物合成过程3.4 核酸酶与核酸分析方法《生物化学》教案(四)第四章：酶学4.1 酶的基本概念与特性4.2 酶的分类与命名4.3 酶的作用机制与动力学4.4 酶的调节与应用《生物化学》教案(五)第五章：碳水化合物与脂质化学5.1 碳水化合物的分类与功能5.2 脂质的分类与功能5.3 糖脂与糖蛋白的结构与功能5.4 碳水化合物与脂质的代谢途径《生物化学》教案(六)第六章：代谢途径与能量转化6.1 概述生物氧化与代谢途径6.2 糖酵解途径6.3 三羧酸循环（TCA循环）6.4 氧化磷酸化与电子传递链《生物化学》教案(七)第七章：生物大分子的结构与功能7.1 蛋白质的结构层次与功能多样性7.2 核酸的结构与功能7.3 碳水化合物的结构与功能7.4 脂质的结构与功能《生物化学》教案(八)第八章：生物膜与信号传导8.1 生物膜的组成与结构8.2 膜蛋白的结构与功能8.3 信号传导途径与细胞内通信8.4 生物膜与信号传导在生理与疾病中的作用《生物化学》教案(九)第九章：遗传信息的传递与调控9.1 DNA复制与损伤修复9.2 转录与翻译过程9.3 遗传密码与氨基酸序列9.4 基因表达调控与细胞分化《生物化学》教案(十)第十章：生物化学实验技术10.1 光谱分析技术与色谱法10.2 电泳技术与质谱法10.3 生物化学实验基本操作与技巧10.4 实验数据处理与分析方法重点解析重点解析：1. 生物化学的概念与发展历程、研究内容与方法、在生命科学中的重要性。
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析
生物化学中的蛋白质结构与功能关系分析蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，它们不仅参与到细胞的结构和功能中，还承担着许多生物过程的调控和催化作用。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系，了解这种关系对于揭示生命的奥秘具有重要意义。
蛋白质的结构可以分为四级：一级结构是指由氨基酸残基的线性排列所组成的多肽链；二级结构是指多肽链中氢键的形成所导致的局部结构，如α螺旋和β折叠；三级结构是指多肽链的整体折叠方式，由各种非共价作用力如疏水作用、静电作用、范德华力等所维持；四级结构是指多肽链之间的相互作用形成的复合体，如蛋白质亚基之间的相互作用。
蛋白质的结构决定了它的功能。
一方面，蛋白质的结构决定了它的空间构型和表面特性，从而决定了它与其他分子的相互作用方式。
例如，酶作为一类特殊的蛋白质，通过其特定的结构能够与底物结合，并催化底物的转化反应。
酶的活性位点通常位于蛋白质的表面，通过与底物之间的非共价作用力如氢键、离子键等相互作用，实现了底物的定向结合和催化反应的进行。
另一方面，蛋白质的结构还决定了它的稳定性和折叠能力。
蛋白质的折叠状态直接影响其功能的发挥。
当蛋白质的结构发生改变时，如突变或热变性等，其功能往往会受到影响甚至完全丧失。
蛋白质的结构与功能之间存在着相互依赖的关系。
一方面，蛋白质的功能要求其结构的稳定性和精确性。
例如，抗体是一类具有高度特异性的蛋白质，其结构的稳定性决定了其能够特异地与抗原结合，并发挥免疫应答的作用。
另一方面，蛋白质的结构也受到其功能的影响。
例如，一些蛋白质在特定的环境条件下会发生构象改变，从而改变其功能。
这种构象变化常见于信号转导和调控蛋白，它们通过结构的变化来响应外界刺激，并传递信号进一步调控细胞的生理过程。
除了结构与功能之间的关系，蛋白质的结构和功能还受到其他因素的影响。
例如，蛋白质的结构和功能受到其序列的限制。
蛋白质的氨基酸序列决定了其结构的可能性和稳定性，从而影响了其功能的发挥。
生物化学教案文档
生物化学教案文档第一章：生物化学概述1.1 生物化学的定义和发展了解生物化学的定义和研究内容掌握生物化学的发展历程和里程碑1.2 生物化学的研究方法和技术熟悉生物化学研究的基本方法和手段了解现代生物化学技术及其应用1.3 生物化学与其它学科的关系理解生物化学与分子生物学、细胞生物学等学科的联系掌握生物化学在医学、农业、环境保护等领域的应用第二章：生物大分子2.1 蛋白质的结构与功能了解蛋白质的基本结构单位氨基酸掌握蛋白质的三级结构和功能多样性2.2 核酸的结构与功能熟悉核酸的基本组成单位核苷酸理解DNA和RNA的结构特点及其功能2.3 多糖的结构与功能了解多糖的基本组成单位和分类掌握多糖在生物体中的功能和应用第三章：酶与酶促反应3.1 酶的基本概念与特性理解酶的定义和命名规则掌握酶的催化活性和专一性3.2 酶的作用机制了解酶与底物的结合方式掌握酶促反应的机理和动力学3.3 酶的调控与应用理解酶的调控机制和调控因素掌握酶在工业、医学和生物技术中的应用第四章：生物膜与信号传导4.1 生物膜的组成与结构了解生物膜的基本组成和结构特点掌握生物膜的功能和生物膜模型4.2 信号传导的基本过程理解信号分子的种类和作用方式掌握信号传导途径和信号转导分子4.3 生物膜与信号传导的应用了解生物膜在细胞通信和细胞代谢中的作用掌握生物膜在药物研发和生物技术中的应用第五章：代谢途径与生物能学5.1 碳水化合物代谢途径熟悉糖类的分类和代谢途径掌握糖类的代谢调控和能量产生5.2 脂质代谢途径了解脂质的分类和代谢途径掌握脂质的代谢调控和生物合成5.3 蛋白质代谢途径理解蛋白质的合成、降解和氨基酸代谢途径掌握蛋白质代谢的调控机制5.4 生物能学的基本概念了解生物能学的定义和能量转换方式掌握生物能学在生物体代谢和生物反应器设计中的应用第六章：遗传信息的传递与表达6.1 遗传信息的存储与传递理解DNA的复制过程和机制掌握DNA的转录和翻译过程6.2 遗传密码与反密码了解遗传密码的表观和特性掌握反密码子的结构和功能6.3 遗传信息的调控与表达理解基因表达调控的基本原理掌握基因表达调控的层次和机制第七章：生物化学实验技能7.1 实验室基本技能与规范熟悉实验室基本操作和实验规范掌握实验数据的处理和分析方法7.2 分子克隆与基因工程了解分子克隆的基本步骤和方法掌握基因工程的应用和伦理问题7.3 色谱技术与质谱分析理解色谱技术的基本原理和分类掌握质谱分析的方法和应用领域第八章：生物化学在医学领域的应用8.1 临床生物化学与检验了解临床生物化学的基本概念和作用掌握临床生物化学检验的方法和临床意义8.2 生物化学与药物研发理解药物的作用机制和生物化学基础掌握生物化学在药物研发和药理学中的应用8.3 生物化学与生物技术在医学领域的应用了解生物技术与生物化学在医学诊断和治疗中的应用掌握基因治疗、生物芯片等现代生物技术在医学领域的应用前景第九章：生物化学在农业领域的应用9.1 植物生物化学理解植物生长发育的生物化学基础掌握植物营养、抗逆性等方面的生物化学研究9.2 动物生物化学了解动物生长发育和营养代谢的生物化学基础掌握动物饲料添加剂、肉质评价等方面的生物化学研究9.3 生物化学在农业生物技术中的应用了解生物化学在基因工程、细胞工程等农业生物技术领域的应用掌握生物化学在农业可持续发展中的作用第十章：生物化学与环境科学10.1 生物化学与环境污染了解环境污染的生物化学影响掌握生物化学在环境监测和污染治理中的应用10.2 生物化学与生态系统理解生态系统中生物化学过程和物质循环掌握生物化学在生物多样性保护、生态修复等方面的应用10.3 生物化学与环境友好型技术了解生物化学在可再生能源开发和利用中的应用掌握生物化学在环境保护和绿色发展中的作用第十一章：生物化学在工业领域的应用11.1 食品生物化学了解食品原料的生物化学特性掌握食品加工、储存过程中的生物化学变化11.2 纺织生物化学理解纤维材料的生物化学制备掌握纺织品处理和染色过程中的生物化学应用11.3 化学工业中的生物化学了解生物化学在合成化学品和生物燃料生产中的应用掌握生物催化技术和生物合成路径的设计第十二章：生物化学在生物技术领域的应用12.1 基因编辑技术理解CRISPR/Cas9等基因编辑工具的工作原理掌握基因编辑在医学、农业等领域的应用12.2 生物制药技术了解重组蛋白、抗体等生物药物的生产过程掌握生物制药的工业化生产和应用12.3 微生物技术与生物化工理解微生物在生物化工中的应用掌握微生物发酵过程优化和生物反应器设计第十三章：生物化学在生物多样性与进化研究中的应用13.1 蛋白质组学与代谢组学了解蛋白质组学和代谢组学的基本概念掌握蛋白质组学和代谢组学在生物化学研究中的应用13.2 生物化学与遗传学研究理解遗传密码的生物化学基础掌握遗传变异和进化过程中的生物化学机制13.3 生物化学在生态学中的应用了解生物化学在生态系统分析中的应用掌握生物化学在生物多样性和生态系统服务研究中的作用第十四章：生物化学与健康14.1 营养与生物化学了解营养素的生物化学作用和食物来源掌握营养与健康的关系及营养干预策略14.2 慢性疾病与生物化学理解慢性疾病（如糖尿病、心血管疾病）的生物化学基础掌握生物化学指标在疾病诊断和治疗中的应用14.3 生物化学与衰老了解衰老过程中的生物化学变化掌握生物化学干预措施对抗衰老的作用第十五章：生物化学的前沿与发展趋势15.1 纳米技术与生物化学了解纳米技术在生物化学研究中的应用掌握纳米生物化学工具在诊断和治疗中的潜在应用15.2 合成生物学与生物化学理解合成生物学的原理和应用掌握合成生物学在生物化学领域的创新和发展15.3 生物化学与了解在生物化学数据分析和预测中的应用掌握在生物化学研究和教育中的未来趋势重点和难点解析第一章：生物化学概述重点：生物化学的定义、研究内容和方法。
1教学设计-蛋白质的分子结构
《蛋白质的分子结构》教学设计一、教材分析本节课是生物化学第二章第二节蛋白质分子结构的内容。
它是在学生学完氨基酸、肽、稳定蛋白质分子的作用力的知识后，转入难度较大的蛋白质分子结构的学习。
蛋白质是学生接触到的第一个生物大分子，部分学过生物的同学对蛋白质的了解也只是基础知识。
学生没有建立起蛋白质分子结构的概念。
因此本堂课蛋白质的分子结构是本章节的重点内容。
它与前面所学的氨基酸、肽等内容联系紧密：也为今后学习酶、理解其它生物大分子的结构奠定基础。
二、教学目标【知识目标】①掌握蛋白质的一级、二级、三级、四级结构的概念及其作用力②掌握蛋白质二级结构的基本类型和结构特点。
③理解蛋白质结构与功能的关系。
【能力目标】通过观察、总结、推理等手段，培养学生的观察思考、归纳总结和创造思维能力。
【情感目标】通过发现问題、解決问题的过程，培养学生的探素精神。
使学生完成由感性认识到理性认识的过程，促进学生形成正确的世界观。
三、教学重点与难点蛋白质的分子结构属于微观世界，是看不见、摸不着的，通过展示图片，动画讲解来帮助学生理解，仍要学生发主观能动性，所以本节课的重点是蛋白的一级结构、二级结构，难点是白质的空间结构。
四、教学方法根据本节课的内容及学生的实际水平，我采取启发式学法。
作为理解蛋白质功能的重要理论，蛋白质的结构是一个极其抽象的知识。
对于学生米说，蛋白质的创设一种氛国，引导学生进入积极思考的学习状态就很重要了。
而启发式教学就重在教师的启发，创设问题情景，以此调动学生内在的认知需求，激发学生的探究蛋白质结构的兴趣。
五、教学手段充分发挥电脑多媒体的辅助教学作用。
多媒体以图片、动画等多种形式强化对学生感观的刺激，加强教学的直观性，増强学生的感性认识，提高学习兴趣，使学生在主动获取知识的过程中完成重点、难点的学习，从面完成教学日标。
六、教学过程五、板书设计第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的一级结构（二）蛋白质的空间结构1、蛋白质的二级结构（1）α-螺旋（2）β-折叠（3）β-转角（4）无规则卷曲2、蛋白质的三级结构3、蛋白质的四级结构二、蛋白质结构与功能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系（二）蛋白质空间结构与功能的关系。
大学生物化学教案：蛋白质的结构与功能
大学生物化学教案：蛋白质的结构与功能第一部分：导言1.1 引言•蛋白质是生命体内最基本的分子，在维持生命活动中起着重要作用。
•本教案将介绍蛋白质的结构与功能，帮助学生全面理解蛋白质在生物体内的重要地位。
1.2 目标•了解蛋白质的基本概念和特点；•理解蛋白质多样性及其结构类型；•掌握蛋白质与功能之间的关系。
第二部分：蛋白质的基础知识2.1 蛋白质概述2.1.1 定义•蛋白质是由氨基酸组成的巨大有机分子，是生物体内最重要和最复杂的分子之一。
#### 2.1.2 功能•蛋白质可参与细胞结构形成、酶催化反应、信号传递等多种生物功能。
2.2 氨基酸与多肽链2.2.1 氨基酸分类•根据侧链的特性，氨基酸可分为极性、非极性和特殊氨基酸。
#### 2.2.2 蛋白质结构单元•多个氨基酸通过肽键连接形成多肽链，而多肽链组装在一起形成蛋白质。
2.3 蛋白质的结构级别2.3.1 一级结构：多肽链序列•一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
#### 2.3.2 二级结构：α-螺旋和β-折叠•α-螺旋由多个氨基酸残基沿着螺旋形排列而成；•β-折叠由相邻两条多肽链片段之间的氢键连接而成。
#### 2.3.3 三级结构：空间结构•蛋白质通过各种作用力（如静电相互作用、范德华力等）在三维空间中摆布而成。
#### 2.3.4 四级结构：亚单位•某些蛋白质由多个相同或不同的多肽链组装而成。
第三部分：蛋白质的功能与应用3.1 蛋白质的功能分类3.1.1 酶•酶是蛋白质中最常见的功能类别，用于催化生物体内的化学反应。
####3.1.2 结构蛋白•结构蛋白可以提供细胞和组织的支持和稳定性。
#### 3.1.3 运输蛋白•运输蛋白参与分子、离子等物质在生物体内的转运。
#### 3.1.4 抗体•抗体是免疫系统中的蛋白质，用于识别和消灭入侵的病原体。
#### 3.1.5 受体与信号传导蛋白•受体和信号传导蛋白参与细胞间的信号传递过程。
动物生物化学教案
动物生物化学教案第一章绪论1.生物化学的概念介绍生物化学的概念、动物生物化学的概念。
2.生物化学的发展介绍生物化学的起源；获得的重大成果；我国的成果及展望。
3.生物化学与畜牧和兽医介绍生物化学与畜牧和兽医的关系。
第二章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质在生命活动中的重要作用举例说明各种蛋白质的生理功能，例如酶、激素蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白等，综合说明蛋白质是生命活动的体现者。
:第二节蛋白质的化学组成1.蛋白质的元素组成强调氮是蛋白质独特元素，氮的含量为16%是蛋白质含量测定的依据。
2.蛋白质的基本结构单位和其它组分强调氨基酸是蛋白质的构件分子。
3.氨基酸氨基酸的基本结构；构型；氨基酸的分类表；其他氨基酸；氨基酸的主要性质。
第三节蛋白质的化学结构1氨基酸构成蛋白质的氨基酸有二十种。
2.肽键和肽链的概念肽键、肽链的概念；肽键形成图。
3.蛋白质的一级结构蛋白质一级结构的基本概念；蛋白质一级结构的表示；蛋白质一级结构测定的基本步骤。
第四节蛋白质的高级结构1.蛋白质的结构层次包括蛋白质一级、二级、超二级结构、.结构域、.三级、.四级结构，用图表示。
2.肽单位平面结构和二面角肽单位、肽单位平面、二面角概念及图示。
3.维持蛋白质分子构象的化学键以图介绍，包括氢键、疏水键、二硫键、范德华引力、离子键等。
4.二级结构概念及图示。
主要介绍. á-螺旋、ß-折迭ß-.转角等结构。
.5.超二级结构概念及图示。
6.结构域概念及图示。
7.三级结构概念及肌红蛋白结构图示。
强调三级结构是天然蛋白质存在的形式。
8.四级结构概念及血红蛋白结构图示。
强调四级结构存在亚基及亚基的概念。
第五节多肽、蛋白质结构与功能的关系1.多肽结构与功能的关系：讲明其在动物体内的表现状态.，附图。
2.同功能蛋白质的种属特异性与保守性以胰岛素和细胞色素C为例讲解，并附表。
3.蛋白质的前体激活以胰岛素原、胰蛋白酶原的激活过程为例讲解，并附图。
生物化学—蛋白质的结构与功能
目的：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组 成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名 称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重 要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点 及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定 的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。 蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰 富碱或蛋白酶的作用下，最终 水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白 质组成单体或构件分子。存在于自然界中 的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基 酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是 天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨 酸（1938年）。
（2）多肽类激素和神经肽
人体内有许多激素属寡肽或多肽，如下丘脑—垂体分泌的催产素（9 肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（ACTH，39肽）等。催产素 和加压素结构仅第3、第8位两个氨基酸残基不同，前者使平滑肌收缩， 有催产和使乳腺泌乳的作用；后者能使小动脉收缩，增高血压，也有减 少排尿的作用。
（一）氨基酸的结构通式
组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨
酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-
型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的 氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要 求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性， 是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋， （+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。
生物化学蛋白质的结构与功能
生物化学蛋白质的结构与功能嘿，朋友！想象一下，你走进一家热闹非凡的餐厅，菜单上琳琅满目的美食让人眼花缭乱。
这就好比我们身体这个奇妙的“大工厂”里，有着各种各样的“零部件”，而蛋白质就是其中至关重要的“明星产品”。
在我们的身体中，蛋白质就像一群默默无闻却又无比勤劳的小工匠，它们以独特的结构和神奇的功能，为我们的生命活动保驾护航。
先来说说蛋白质的结构吧。
蛋白质的结构就像是一座精心搭建的积木城堡。
它有着不同的层次，一级结构就像是一块块形状各异的积木，也就是组成蛋白质的氨基酸按照一定的顺序排列起来。
你看，这就像我们搭积木时，先把基础的小块按照特定顺序放好一样。
二级结构呢，则像是把这些小积木组成了一个个有规律的小模块，比如常见的α螺旋和β折叠。
这是不是有点像把一些相同的小零件组装成了特定的小组件？而三级结构呢，那就是这些小组件进一步组合、折叠，形成了一个有独特形状和功能的“小机器”。
四级结构呢，就是几个这样的“小机器”一起合作，共同完成一项大工程。
再说说蛋白质的功能，那可真是五花八门！有的蛋白质就像是勇敢的战士，组成了身体的防御系统，比如抗体，它们在身体里巡逻，一旦发现外敌入侵，就立刻冲上去奋勇作战。
有的蛋白质像勤劳的运输工人，比如血红蛋白，它们勤勤恳恳地运输着氧气，把生命的“燃料”送到身体的各个角落。
还有的蛋白质像神奇的魔术师，比如酶，它们能加速化学反应，把原本需要漫长时间才能完成的过程变得瞬间搞定。
就拿我们的肌肉来说吧，肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，它们相互协作，就像两个默契的舞伴，一进一退，带动着我们的身体运动。
当你在操场上尽情奔跑时，难道不应该感谢这些小小的蛋白质吗？又比如说，我们的头发主要是由角蛋白构成的。
想象一下，如果没有角蛋白，我们的头发是不是就像失去了支撑的稻草，软塌塌的没有形状？再想想，我们吃进去的食物，要靠消化酶来分解，这些消化酶也是蛋白质呀。
如果没有它们，那食物在我们的肚子里岂不是要堆积如山，让我们难受得要命？总之，生物化学中的蛋白质，它们的结构和功能就像是一场精妙绝伦的舞蹈。
生物化学蛋白质教案
生物化学蛋白质教案引言：生物化学是研究生物体内各种生物大分子结构、组成、功能及其相互关系的学科。
而蛋白质作为生物体内最重要的生物大分子之一，对维持生命活动起着至关重要的作用。
本教案旨在帮助学生深入了解蛋白质的基本概念、组成、结构和功能，并通过实验和案例分析加深对蛋白质的理解。
一、蛋白质的基本概念（100字）1. 蛋白质是由氨基酸组成的生物大分子，是细胞中最基本的结构和功能单元。
2. 蛋白质在细胞内起着极其重要的作用，包括催化反应、传递信号、结构支持等。
3. 蛋白质的功能多样，可以根据其氨基酸序列和三维结构的不同而发挥不同的生物活性。
二、蛋白质的组成（200字）1. 蛋白质由20种不同的氨基酸组成，通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸分为极性、非极性和带电（酸性和碱性）三类。
3. 氨基酸的序列决定了蛋白质的结构和功能。
4. 蛋白质的一级结构是指氨基酸序列上的排列顺序。
三、蛋白质的结构（400字）1. 蛋白质的二级结构是指氨基酸链的局部折叠形式，包括α-螺旋和β-折叠。
2. 蛋白质的三级结构是指整个氨基酸链的空间结构，由二级结构之间的相互作用决定。
3. 蛋白质的四级结构是指多肽链与其他多肽链或非蛋白质结合形成的功能性聚合物。
四、蛋白质的功能（300字）1. 地位：蛋白质是细胞内最重要的生物大分子，参与细胞的结构、功能和代谢等方面。
2. 催化作用：酶是一种特殊的蛋白质，能够加速生物体内各种化学反应的进行。
3. 传递信号：激素是一类具有信号传导功能的蛋白质，调控生物体的各项生理功能。
4. 结构支持：蛋白质能够形成细胞的骨架和骨骼，维持细胞形状和结构的稳定性。
五、实验和案例分析（200字）1. 实验：通过酵素实验，学生可以观察酶催化反应的速率变化，了解酶的催化作用。
2. 案例分析：通过案例分析，学生可以了解蛋白质在不同疾病中的功能异常和与疾病发生发展的关系。
结论：通过学习生物化学蛋白质教案，学生对蛋白质的基本概念、组成、结构和功能有了更深入的了解。
《蛋白质的结构和功能》 教学设计
《蛋白质的结构和功能》教学设计一、教学目标1、知识目标（1）阐述蛋白质的基本组成单位——氨基酸的结构特点。
（2）说明氨基酸通过脱水缩合形成多肽链的过程。
（3）理解蛋白质结构多样性的原因。
（4）概述蛋白质的功能多样性及其与结构的关系。
2、能力目标（1）通过观察氨基酸的结构模型，提高观察和分析问题的能力。
（2）通过模拟氨基酸脱水缩合的过程，培养动手实践和空间想象能力。
3、情感目标（1）认同蛋白质是生命活动的主要承担者，激发对生命科学的兴趣。
（2）体会结构与功能相适应的生物学观点。
二、教学重难点1、教学重点（1）氨基酸的结构特点。
（2）蛋白质的结构及其多样性。
（3）蛋白质的功能。
2、教学难点（1）氨基酸形成多肽链的过程。
（2）蛋白质结构多样性的原因。
三、教学方法讲授法、直观演示法、小组讨论法、探究式教学法四、教学过程（一）导入新课通过展示一些富含蛋白质的食物图片，如鸡蛋、牛奶、鱼肉等，提问学生：“为什么我们需要摄入这些食物中的蛋白质？蛋白质在我们身体中起着怎样的作用？”从而引出本节课的主题——蛋白质的结构和功能。
（二）新课讲授1、蛋白质的基本组成单位——氨基酸（1）展示几种常见氨基酸的结构模型，引导学生观察并总结氨基酸的结构特点：每个氨基酸分子至少含有一个氨基（—NH₂）和一个羧基（—COOH），并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。
这个碳原子还连接一个氢原子和一个侧链基团（R 基）。
（2）让学生比较不同氨基酸的 R 基，了解 R 基的不同决定了氨基酸的种类不同。
（3）通过练习，让学生识别不同结构的分子是否属于氨基酸。
2、氨基酸形成多肽链（1）讲解氨基酸通过脱水缩合形成多肽链的过程。
以两个氨基酸为例，先展示氨基和羧基的脱水缩合反应，形成肽键（—CO—NH—），同时脱去一分子水。
逐步增加氨基酸的数量，让学生理解多肽链的形成过程。
（2）组织学生进行小组活动，用模拟教具（如卡片、磁力片等）模拟氨基酸脱水缩合形成多肽链的过程，加深对这一过程的理解。
生物化学教案
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
H2C CH2
C H2
2.极性中性氨基酸
C CH2 CH COO 色氨酸
CH3SCH2CH2 CH COO 蛋氨酸 Methionine
凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相 互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或 亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效 应。
蛋白质构象改变与疾病
蛋白质构象病：若蛋白质的 折叠发生错误，尽管其一级 结构不变，但蛋白质的构象 发生改变，仍可影响其功能， 严重时可导致疾病发生。
蛋白质构象病的机理：有些蛋白质错误折叠后相互聚集，常形 成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产生毒性而致病，表现为 蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。
基
酸
——蛋白质的基本组成单位
存在自然界中的氨基酸有300 余种，但组成人体蛋白质的氨 基酸仅有20种，且均属 L- 氨基酸（甘氨酸除外）。
01
02
COO-
CHRH3
C +NH3
ห้องสมุดไป่ตู้
H
L-氨基酸的通丙甘式氨氨酸酸
（一）氨基酸的分类
01 非 极 性 疏 水 性 氨 基 酸 02 极 性 中 性 氨 基 酸 03 酸 性 氨 基 酸 04 碱 性 氨 基 酸
蛋白质结构与功能的关系
1
The Relation of Structure and Function
of Protein
2
第三节
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
蛋白质的结构与功能教案
蛋白质的结构与功能[教学目标]知识目标：（1）概述氨基酸的基本结构。
（2）阐述氨基酸是如何构成蛋白质的。
（氨基酸的缩合反应）（3）通过操作和观察多肽合成的模拟实验，解释蛋白质分子结构多样性的原因以及结构多样性与功能复杂性的关系。
（4）通过分析蛋白质的结构多样性和功能的多样性，形成生物体结构和功能相统一的观点。
能力目标（1）通过比较氨基酸的分子结构模型和结构简式，总结出氨基酸的共同点，初步学会比较分析和推理能力。
（2）能使用常见材料，制作蛋白质的结构模型，体会其结构的多样性，以提高学生的动手操作能力。
情感目标通过研究蛋白质营养与健康的关系，确立积极的生活态度和健康的生活方式。
[教学重点]（1）氨基酸的结构通式和氨基酸所和形成多肽的过程（2）蛋白质分子结构多样性的原因。
[教学难点]（1）探究活动中，通过比较得出不同氨基酸分子结构的共同点，总结得出通式（2）通过或学生自己动手构建蛋白质分子模型并比较得出不同模型之间差异产生的原因，从而得出蛋白质分子多样性的原因。
[教学方法]讲述法，谈话法，多媒体教学，探究学习法，启发式教学，习题巩固[课时安排] 1课时教师活动所以，当蛋白质具有一定空间结构时，才能表现特有的生物学活性，执行特定的生理功能。
新知识的学习就到这里，小结以下我们学习的内容。
教师活动蛋白质的基本组成单位是________。
构成蛋白质的基本元素是：C、H、O、N。
但是当氨基酸形成的蛋白质，其元素组成中还含有：P、S。
氨基酸的结构通式是___,共有_____种、化学性质是_______氨基酸通过缩合形成多肽，其反应方程式：（学生上黑板）多肽经过折叠形成蛋白质，蛋白质在结构和功能方面具有什么特性？___________结构的多样性决定了功能多样性。
这在分子水平上进一步证明了生物体结构与功能总是相适应的。
关于蛋白质的初步认识就到这里，现在请大家做一下课堂检测。
第一节蛋白质的结构与功能课堂检测班级_______姓名__________学号_________1.过度肥胖者的脂肪组织中,占细胞重量50%以上的物质是（）A．蛋白质 B．脂肪 C．糖类 D．水2.谷氨酸的R基为-C3H5O2,在谷氨酸分子中,碳和氧的原子数分别是（）A．4、4 B．5、4 C．4、5 D．5、53.下列不属于蛋白质的功能的是（）A．载体在主动运输中运载矿质离子 B．调节同化作用C．组成人和动物肌肉的主要成分 D．性激素促进生殖器官的发育和生殖细胞的生成4.临床通过检测尿液中一定时间内的含氮量，可粗略的估算下列哪一营养物质在该段时间内的氧化分解量（）A．蛋白质B．脂肪C．糖D．维生素D5.合成蛋白质是细胞的一个重要生理过程，下列细胞不可能发生该过程的是（）A．神经细胞 B．肝细胞 C成熟的红细胞 D，脂肪细胞6.生物体内的蛋白质千差万别，其原因不可能是（）A．组成肽键的化学元素不同B．组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同C．氨基酸的排列顺序不同D．蛋白质的空间结构不同7.某一多肽链内共有肽键109个，则此分子中含有—NH2和—COOH的数目至少为( )A.110、110B.109、109C.9、9D.1、18.下图为一条多肽链的结构示意图，请回答有关问题：（1）该多肽称为，含有个氨基酸（残基），个氨基个羧基。
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1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。
通过样品含氮量计算蛋白质
含量的公式：蛋白质含量
( g % ) = 含氮量( g % ) ×
6.25
2. 组成蛋白质的基本单位—
—L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、基本结构。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
在生物体中组成蛋白质的氨基酸约20种。
第二节蛋白质的结构与功能
一、蛋白质的基本结构
（一）肽键和肽
肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；
生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。
（二）蛋白质一级结构
概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键——肽键。
二硫键的位置属于一级结构研究范畴。
二、蛋白质的空间结构
（一）蛋白质的二级结构
概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要化学键：氢键
肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。
它是蛋白质构象的基本结构单位。
四种主要结构形式（α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲）及
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