食品酶学复习题(1)

1.酶的特性有哪些？（1）催化效率高：比一般的酶高106-1013倍；（2）酶作用的专一性：一种酶作用于一种或一类分子结构相似的物质（3）易变性：大多数酶的化学本质是蛋白质，因而会被高温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和；(5)酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变。

8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么？

酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主

要依据，每一种酶都给以三个名称：系统名，惯用名和一个数字编号。

2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同？脂肪酶水解脂肪，产生甘油、甘油一酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺，顺-1,4-戊二烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作用。4、酶活力：指酶催化反应的能力，它表示样品中酶的含量。

3、Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

固定化酶：是指在一定的空间范围内起催化作用，并能反复和连续使用的酶。优点：同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次的使用；固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤；稳定性显著提高；可长期使用，并可预测衰败的速度；提供了研究酶动力学的良好模型。26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些方面？操作稳定性（2）贮藏稳定性（3）热稳定性（4）对蛋白酶的稳定性（5）酸碱稳定性。

27.什么是糖酶？常见的糖酶有哪几种？（四种以上）

糖酶：裂解多糖中将单糖连接在一起的化学键，使多糖降解为小分子，催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。

常见的糖酶：α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶，乳糖酶，果胶酶，纤维素酶等最常见的微生物产酶发酵类型是液体深层发酵

2. 琼脂糖凝胶过滤和离子交换法等纯化酶的机理各是什么？

琼脂糖凝胶过滤：不同式样通过凝胶时，能进入颗粒状凝胶的微孔的小分子被阻滞，不能进入微孔的大分子未被阻滞，改变颗粒状凝胶的微孔大小可能改变凝胶量分级分离范围。（琼脂糖凝胶过滤根据分子大小而设计的方法）

离子交换法：改变PH或提高溶液离子强度，根据酶结合到离子交换剂上的能力将混合物中的蛋白质分离开。（离子交换法按分子所带正负电荷多少分离的方法）5. 一些乳制品中为什么添加乳糖酶？

乳糖的溶解度比较低，在冷冻乳制品中容易析出，使得产品带有颗粒状结构，乳糖部分水解可以防止出现这种情况。

.酶的动力学研究包括哪些内容？图示竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别。酶促反应动力学以化学动力学为基础，通过对酶促反应速度的测定来讨论诸如底物浓度、抑制剂、温度、pH和激活剂等因素对酶促反应速度的影响。

4. 酶制剂的保存需要考虑哪些因素？(1) 温度：在低温条件下（0-4℃）使用、处理和保存，有的需要更低的温度，加入甘油或多元醇有保护作用。(2) pH与缓冲液：pH应在酶的pH稳定范围内，采用缓冲液保存。(3) 酶蛋白浓度：一般酶浓度高较稳定，低浓度时易于解离、吸附或发生表面变性失效。(4) 氧：有些酶易于氧化而失活。(5) 为提高酶稳定性，常加入下列稳定剂：如钙离子保护淀粉酶，锰离子保护溶菌酶，二巯基乙醇保护巯基酶。（常加入下列稳定剂：①底物、抑制剂和辅酶，它们的作用可能是通过降低局部的能级水平，使酶蛋白处于不稳定状态的扭曲部分转入稳定状态。②对巯基酶，可加入－SH保护剂。如二巯基乙醇、GSH(谷胱甘肽)、DTT(二硫苏糖醇)等。③其他如Ca2+能保护α－淀粉酶，Mn2+能稳定溶菌酶，Cl－能稳定透明质酸酶。）

6. 酶的可逆抑制和不可逆抑制有哪些区别?(1) 不可逆抑制是抑制剂与酶的必需基团以共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，不能用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活，其抑制作用是不可逆的。(2) 可逆抑制剂是抑制剂与酶以非共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的。

7. 超氧化物歧化酶的作用机理是什么？超氧化物歧化酶的作用机制：催化超氧阴离子的歧化反应。O2¯+ O2¯+2H+→ O2+H2 O2 （SOD）

9. Km的含义及应用价值？Km值代表反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。应用价值（1）Km是酶的一个特征性常数，即Km的大小只与酶本身的性质有关而与酶浓度无关。（2）Km值可用于判断酶的专一性和天然底物，Km 值最小的底物被称为该酶的最适底物或天然底物（3）Km可作为酶和底物结合紧密程度的度量指标，用来表示酶与底物结合的亲和力大小（4）已知某个酶的Km值，就可以计算出在某一底物浓度条件下，其反应速度相当于Vmax的百分比。5） Km值可用于推断具体条件下某一代谢反应的方向和途径，只有Km值小的酶促反应才会在竞争中占优势。

10. 酶固定化后，酶活力降低的原因?（1）酶活性中心的重要氨基酸残基与水不溶性载体相结合；（2）当酶与载体结合时，其构象的改变导致了酶与底物结合能力或催化底物转化能力的改变;（3）酶被固定化后，虽不失活，但酶与底物间的相互作用受到空间位阻的影响。

11. 硫酸铵沉淀和超滤纯化酶的机理各是什么？

硫酸铵沉淀：在高盐浓度条件下，水的浓度显著降低，导致溶质-溶剂相互作用减弱，从而使溶解度下降；超滤纯化：小分子和离子在施加压力的情况下通过透析层，从而导致酶液的浓缩，一般采用四个大气压。

12. 为什么蛋白质水解后有鲜味和苦味？

产生苦味的原因：水解蛋白酶的苦味和蛋白质原有的氨基酸组成有关。特别是蛋白质中的疏水性氨基酸是导致蛋白质经水解后产生苦肽的重要原因。当蛋白质处于天然状态时，这些氨基酸埋藏在蛋白质结构的内部，因而对蛋白质的味道不会产生明显的影响。在酶水解过程中，小肽的数量将增加，从而暴露了这些疏水性氨基酸，当它们同味蕾相作用时就产生了苦味。蛋白质酶解后可能含有谷氨酸等有鲜味的氨基酸，或有鲜味的多肽。

13. 溶菌酶的作用机理是什么？

溶菌酶又称为胞壁质酶，是一种专门作用于微生物细胞壁的水解酶。其水解位点是N-乙酰胞壁酸(NAM)的l位碳原子和N-乙酰葡萄糖胺(NAG)的4位碳原子间的β-l，4糖苷键，结果使细菌细胞壁变得松弛，失去对细胞的保护作用，最后细胞溶解死亡。对于G+细菌与G-细菌，其细胞壁中肽聚糖含量不同，G+细菌细胞壁几乎全部由肽聚糖组成，而G-细菌只有内壁层为肽聚糖，因此，溶菌酶只能破坏G+细菌的细胞壁，而对G-细菌作用不大。

14. 葡萄糖氧化酶的作用机理是什么？

葡萄糖氧化酶是一种需氧脱氢酶，能专一地氧化β-D-葡萄糖成为葡萄糖酸和过氧化氢在没有过氧化氢酶存在：C6H12O6 + O2 → C6H12O7 + H2O2在有过氧化氢酶存在下：C6H12O6 + 1/2O2 → C6H12O7

在有乙醇和过氧化氢酶存在下：C6H12O6+C2H5OH+O2→C6H12O7+CH3CHO+H2O