医学生物化学的简答题

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医学生物化学试题及答案

医学生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 以下哪个是细胞内能量的主要来源？A. 蛋白质B. 脂肪C. 碳水化合物D. 维生素答案：C2. 酶的催化作用机理是什么？A. 改变反应的平衡状态B. 降低反应的活化能C. 增加反应物的浓度D. 提高反应的温度答案：B3. 人体中哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 甘氨酸B. 色氨酸C. 丙氨酸D. 谷氨酸答案：B4. 以下哪种维生素是脂溶性的？A. 维生素B1B. 维生素CC. 维生素AD. 维生素D答案：D5. DNA复制的起始点是什么？A. 启动子B. 终止子C. 原点D. 增强子答案：C6. 以下哪个过程是细胞周期的第一阶段？A. G0期B. G1期C. S期D. G2期答案：B7. 细胞膜的主要组成成分是什么？A. 蛋白质B. 核酸C. 脂质D. 碳水化合物答案：C8. 以下哪个是细胞凋亡的主要特征？A. 细胞体积增大B. 细胞核分裂C. 细胞膜破裂D. 细胞形态完整答案：D9. 以下哪个是细胞信号传导的第二信使？A. ATPB. cAMPC. 钙离子D. 激素答案：B10. 以下哪个是细胞呼吸的主要场所？A. 细胞核B. 线粒体C. 细胞质D. 内质网答案：B二、填空题（每空2分，共20分）1. 细胞内蛋白质合成的主要场所是______。

答案：核糖体2. 细胞膜的流动性主要由______层的脂质双层结构决定。

答案：磷脂3. 细胞周期中，DNA复制发生在______期。

答案：S期4. 酶的活性中心通常含有______。

答案：氨基酸残基5. 细胞凋亡是一种______的细胞死亡方式。

答案：程序化6. 细胞内能量的主要储存形式是______。

答案：ATP7. 细胞内蛋白质的合成过程需要______的参与。

答案：mRNA8. 细胞膜上的受体蛋白质主要负责______。

答案：信号识别9. 细胞呼吸的最终产物是______。

答案：水和二氧化碳10. 细胞内蛋白质的降解过程发生在______。

生物化学常用简答题

1、简述血氨的来源和去路。

(1)血氨来源：①氨基酸脱氨基作用，是血氨的主要来源；②肠道产氨，由腐败作用产生的氨或肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨；③肾脏产氨，主要来自谷氨酰胺的水解；④胺类、嘌呤、嘧啶等含氮物质的分解产生氨。

(2)血氨去路①在肝脏经鸟氨酸循环合成尿素，随尿液排出体外；②合成谷氨酰胺③参与合成非必需氨基酸；④合成其它含氮物质2、磷酸戊糖途径分哪两个阶段，此代谢途径的生理意义是什么?磷酸戊糖途径分为氧化反应和非氧化反应两个阶段(1)是机体生成NADPH的主要代谢途径：NADPH在体内可用于：，参与体内代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。

②参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。

③维持谷胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽可保护含-SH的蛋白质或酶免遭氧化，维持红细胞膜的完整性，由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。

(2)是体内生成5-磷酸核糖的主要途径：体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸葡萄糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。

3、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。

成熟红细胞不仅无细胞核，而且也无线粒体、核蛋白体等细胞器，不能进行核酸和蛋白质的生物合成，也不能进行有氧氧化，不能利用脂肪酸。

血糖是其唯一的能源。

红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散，不依赖胰岛素。

成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3一二磷酸甘油酸支路。

通过这些代谢提供能量和还原力(NADH，NADPH)以及一些重要的代谢物，对维持成熟红细胞在循环中约120的生命过程及正常生理功能均有重要作用。

4、血糖正常值是多少，机体是如何进行调节的。

3.89～6.11mmol/L7、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？答：（1）在供氧不足时，丙酮酸在乳酸脱氢酶的催化下，有还原型的辅酶Ⅰ供氢，还原成乳酸。

生化简答题与名词解释

生物化学（仅供参考）简答题：一、蛋白质的二级结构，主要有哪几种？答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。

二：何为蛋白质的两性电离？答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。

蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。

在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。

这种现象被称为蛋白质的俩性电离。

三、简述DNA双螺旋结构的特点？答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。

2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。

3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。

4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。

四、蛋白质的α-螺旋结构？答：是单股右手螺旋，主链由-C-Cα、-N-重复构成，在螺旋的内侧，侧链在氨基酸侧链，在螺旋外侧，每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。

五、生物体内RNA种类以及功能？答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。

rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所；tRNA携带、运输活化的氨基酸；mRNA是蛋白质合成的模板，三种RNA均参与蛋白质的生物合成。

六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。

分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。

不同点：比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋，真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构，三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响？答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。

(整理)生物化学简答题

2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。

4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。

6 核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？7 简述蛋白质的一、二、三、四级结构。

8 固定化酶的概念、优点、制备方法。

9 酶的特点及其高效作用机理。

10 酶的活性中心和必需基团及其关系。

11 辅酶与辅基有何不同？维生素（3种以上）与辅酶（辅基）的关系？在代谢中的应用。

12 简述蛋白质酶和修饰酶在新药研究中的应用以及核酶和抗体酶对新药设计的指导意义。

13 请从各个方面比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。

14 比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。

15 比较DNA、RNA在化学组成、结构、功能上各有何特点、16 比较原核细胞的mRNA和真核细胞的mRNA的结构特点。

17 比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别。

18 脂肪酸β氧化和合成。

19 糖酵解和糖的有氧氧化。

20 糖在机体内主要代谢途径及重要生物学意义。

21 酮体的生成、利用和意义。

22 简述乙酰CoA的体内来源与去路及其细胞定位。

23 什么是尿素循环、过程？有什么生理意义？24 大肠杆菌DNA复制过程。

25 蛋白质生物合成过程。

26 何谓抗代谢物？简述磺胺药、氨甲喋呤等药物作用机制。

27 生物技术主要研究内容及在现代药学新药研究应用。

28 简述基因工程的基本原理和一般过程及在制药领域应用。

29 有哪些生物化学研究成果被用于新药设计和筛选研究？试分别举例说明之。

30 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理。

31 利用蛋白质电离性质可采用哪些方法将其分离纯化？举例说明。

2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。

4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。

生化简答题(附答案)

1.简述脂类的消化与吸收。

2.何谓酮体酮体是如何生成及氧化利用的3.为什么吃糖多了人体会发胖（写出主要反应过程）脂肪能转变成葡萄糖吗为什么4.简述脂肪肝的成因。

5.写出胆固醇合成的基本原料及关键酶胆固醇在体内可的转变成哪些物质6.脂蛋白分为几类各种脂蛋白的主要功用7.写出甘油的代谢途径8.简述饥饿或糖尿病患者，出现酮症的原因9．试比较生物氧化与体外物质氧化的异同。

10．试述影响氧化磷酸化的诸因素及其作用机制。

11．试述体内的能量生成、贮存和利用12．试从蛋白质营养价值角度分析小儿偏食的害处。

13．参与蛋白质消化的酶有哪些各自作用14．从蛋白质、氨基酸代谢角度分析严重肝功能障碍时肝昏迷的成因。

15．食物蛋白质消化产物是如何吸收的16．简述体内氨基酸代谢状况。

17．1分子天冬氨酸在肝脏彻底氧化分解生成水、二氧化碳和尿素可净生成多少分子ATP简述代谢过程。

18．简述苯丙氨酸和酪氨酸在体内的分解代谢过程及常见的代谢疾病。

19．简述甲硫氨酸的主要代谢过程及意义。

20．简述谷胱甘肽在体内的生理功用。

21．简述维生素B6在氨基酸代谢中的作用。

22．讨论核苷酸在体内的主要生理功能23.简述物质代谢的特点24.试述丙氨酸转变为脂肪的主要途径25．核苷、核苷酸、核酸三者在分子结构上的关系是怎样的26．参与DNA复制的酶在原核生物和真核生物有何异同27．复制的起始过程如何解链引发体是怎样生成的28．解释遗传相对保守性及其变异性的生物学意义和分子基础。

29．什么是点突变、框移突变，其后果如何30.简述遗传密码的基本特点。

31.蛋白质生物合成体系包括哪些物质，各起什么作用。

32．简述原核生物基因转录调节的特点。

阻遏蛋白与阻遏机制的普遍性。

33．简述真核生物基因组结构特点。

34．同一生物体不同的组织细胞的基因组成和表达是否相同为什么35．简述重组DNA技术中目的基因的获取来源和途径。

36．作为基因工程的载体必须具备哪些条件37．什么叫基因重组简述沙门氏菌是怎样逃避宿主免疫监视的38．简述类固醇激素的信息传递过程。

生物化学简答题及答案

生物化学简答题及答案氨基酸脱氨作用是动物体内产生氨的主要途径。

氨可以通过肠道吸收和肾小管上皮细胞分泌等方式进入体内。

肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，血中尿素也可以在肠道内水解产生氨。

肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。

氨的来源受到肠道和原尿中pH值的影响，碱性环境有利于氨的吸收。

氨可以通过丙氨酸-葡萄糖循环和谷氨酰胺的生成转运。

丙氨酸-葡萄糖循环是肌肉中氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝，在肝中通过联合脱氨基作用释放出氨用于合成尿素。

谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺，谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。

氨的主要代谢去路是尿素合成。

肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成。

NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。

合成尿素是一个耗能过程，每生成一分子尿素需要4个高能键。

除了尿素合成，氨基酸脱氨作用后生成的α-酮酸还可以参与非必须氨基酸及嘌呤、嘧啶的合成。

氨基酸脱氨基后，α酮酸的代谢途径主要有三种：（1）通过转氨基作用合成非必需氨基酸；（2）转变成糖或脂类，其中能转变成糖的氨基酸称为生糖氨基酸，能转变成酮体的称为生酮氨基酸，而兼备两种能力的则称为生糖兼生酮氨基酸，其中大多数氨基酸为生糖氨基酸；（3）通过氧化供能途径进行代谢。

动物体内可生成游离氨的氨基酸脱氨方式有三种：（1）氧化脱氨基作用，只有L-谷氨酸脱氢酶能催化反应，其他D-氨基酸氧化酶和L-氨基酸氧化酶则不起作用；（2）联合脱氨基作用，即转氨基作用和L-谷氨酸氧化脱氨基同时作用，是肝脏等器官的主要作用方式；（3）嘌呤核苷酸循环，适用于骨骼肌和心肌，因为肌肉缺乏L-谷氨酸脱氢酶，而腺苷酸脱氨酶活性高，能催化氨基酸脱氨基反应。

生物化学简答题

1、酮体生成和利用的生理意义。

（1）酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。

酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。

体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。

2、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。

3、酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。

4、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。

5、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用特点：①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。

说明底物和酶的亲和力明显下降。

举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物6、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。

生物化学简答题

一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?（P51）1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成二三四级结构被破坏，导致其天然部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失2.因素：物理（加热，紫外线，X射线，高压，超声波），化学：极端Ph即强酸或强碱，重金属离子，丙酮等有机溶剂。

3.本质：天然蛋白质特定的空间构象被破坏（从有序的空间结构变为无序的空间结构）4.特性：理化性质改变：溶解度降低，不对称性增加，溶液黏度增加，易被蛋白酶降解，结晶能力丧失生物活性丧失：酶蛋白丧失催化活性，蛋白类激素丧失调节能力，细菌，病毒等蛋白丧失免疫原性二、比较DNA和RNA分子组成的异同。

(P58）相同：DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基不同：戊糖种类不同，DNA中为脱氧核糖，RNA中为核糖。

个别碱基不同，二者除都含有AGC外，DNA还有的胸腺嘧啶T，RNA还含有鸟嘌呤U三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?（P88）1.抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性用心结合2.抑制剂与底物存在竞争，即两者不能同时结合活性中心3.抑制剂结合抑制底物，从而抑制酶促反应4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用5.动力学参数Km增大，Vmax不变。

四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?（1）氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给02，结果呼吸链中断，细胞因室息而死亡。

（2）亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。

部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe？*——高铁血红蛋白，且含量达到20%～30%时，高铁血红蛋白（Fe3*）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合，从而使细胞色素aas的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。

医生生物化学试题及答案

医生生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 以下哪项是蛋白质的四级结构？A. 氨基酸序列B. 二级结构C. 三级结构D. 多肽链的聚集体答案：D2. DNA复制的起始点是：A. 启动子B. 增强子C. 复制起点D. 终止子答案：C3. 以下哪种酶不参与DNA复制？A. DNA聚合酶B. DNA连接酶C. DNA解旋酶D. RNA引物酶答案：B4. 真核生物中，mRNA的5'端通常有：A. 帽子结构B. 尾结构C. 信号肽D. 内含子5. 以下哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 亮氨酸D. 甘氨酸答案：C6. 以下哪种维生素是脂溶性的？A. 维生素B12B. 维生素CC. 维生素DD. 维生素K答案：C7. 以下哪种物质是细胞膜的主要成分？A. 糖原B. 核酸C. 磷脂D. 蛋白质答案：C8. 以下哪种物质是细胞内能量的主要储存形式？A. ATPB. ADPC. 糖原D. 脂肪答案：D9. 以下哪种物质是细胞呼吸过程中的电子传递体？B. NADPHC. FADH2D. 以上都是答案：D10. 以下哪种酶是限制性内切酶？A. DNA聚合酶B. DNA连接酶C. 限制性内切酶D. RNA聚合酶答案：C二、填空题（每题2分，共20分）1. 氨基酸的一般结构包括一个______基、一个______基和一个______基。

答案：羧基、氨基、侧链2. 细胞色素c是______呼吸链中的一个组成部分。

答案：电子传递3. 核糖体是由______和______两种核糖核酸组成的。

答案：rRNA、蛋白质4. 真核生物的基因表达调控主要发生在______。

答案：转录水平5. 酶的活性中心通常包含______和______。

答案：底物结合位点、催化位点6. 细胞内蛋白质的合成主要发生在______。

答案：核糖体7. 胆固醇是______的主要成分之一。

答案：细胞膜8. 细胞周期中，DNA复制发生在______期。

医学生物化学的简答题

医学生物化学的简答题1、简述糖的有氧氧化及三羧酸循环的生理意义。

答：（1）糖的有氧氧化的生理意义：基本意义是为机体的生理活动提供能量，1mol葡萄糖彻底氧化成h2o和co2时可净生成38或36molatp，它是机体获得能量的主要方式；代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料，所以与其它物质代谢密切联系；它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。

（2）三羧酸循环的生理意义：三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢的共同途径，也就是糖、脂肪、氨基酸新陈代谢联系的枢纽。

2、什么是酮体？如何产生，又如何被利用？答：（1）酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物，包括乙酰乙酸、β―羟丁酸和丙酮。

（2）酮体的产生：制备部位：肝细胞线粒体。

制备原料：乙酰coa。

反应过程及限速酶：关键步骤是2分子乙酰coa缩合成1分子乙酰乙酰coa，后者再与1分子乙酰coa缩合成hmg―coa；关键酶是hmg―coa合成酶。

（3）酮体的利用：肝内生酮肝外用。

乙酰乙酸硫激酶β―羟丁酸→乙酰乙酸―――――――――→2×乙酰coa→进入三羧酸循环氧化供能琥珀酰coa转硫酶3、详述体内氨基酸就是如何维持动态平衡的。

答：氨基酸（aminoacid）是构成蛋白质(protein)的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使它的分子具有生化活性。

蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酶。

（一）水解退氨基：第一步，过氧化氢，分解成亚胺；第二步，水解。

分解成的h2o2有害，在过氧化氢酶催化剂下，分解成h2oo2，中止对细胞的毒害。

（二）非水解退氨基促进作用：①还原成退氨基（严苛无氧条件下）；②水证悟氨基；③水解退氨基；④退巯基退氨基；⑤水解-还原成退氨基，两个氨基酸互相出现水解还原成反应，分解成有机酸、酮酸、氨；⑥退酰胺基作用。

（三）转回氨基促进作用。

转氨促进作用就是氨基酸脱氨的关键方式，除gly、lys、thr、pro外，大部分氨基酸都能够参予转回氨基促进作用。

生物化学(名词解释及简答题)

生物化学(名词解释及简答题)生物化学1、生物化学的主要内容是什么？答：生物体的化学组成、分子结构及功能物质代谢及其调控遗传信息的贮存、传递与表达2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。

氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。

羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。

因此氨基酸具有两性解离的性质。

在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。

当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。

3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键称为肽键。

蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。

4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。

5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面： 1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。

2.调节身体功能 3. 供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？1答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。

变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。

7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具有较严格的选择性。

3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。

4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。

8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。

生物化学简答题汇总

生物化学简答题汇总
1. 什么是生物化学？
生物化学是研究生物体内化学反应和化学组成的学科。

它探讨了生物体内各种分子的结构、功能和相互关系，从而揭示了生命现象的化学基础。

2. 生物大分子有哪些类别？
生物大分子主要包括碳水化合物、脂质、蛋白质和核酸。

3. 什么是酶？
酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应速度。

它们通常是蛋白质，具有高度特异性和高效率。

4. DNA和RNA有什么区别？
DNA是脱氧核糖核酸，而RNA是核糖核酸。

它们在化学组成上的主要差异在于核糖的氧原子数目不同，以及DNA中的胸腺嘧啶（T）替代了RNA中的尿嘧啶（U）。

5. ATP是什么？有什么功能？
ATP是腺苷三磷酸，是细胞内广泛存在的一种高能化合物。

它储存并释放细胞所需的能量，参与许多生命活动和代谢过程。

6. 什么是基因？
基因是生物体中遗传信息的基本单位，由DNA编码。

它传递遗传信息，决定了生物体的遗传特性和功能。

7. 糖酵解是什么过程？主要产物是什么？
糖酵解是一种产生能量的代谢过程，将葡萄糖分解为产生ATP 的有机酸，并释放二氧化碳和水。

主要产物包括乳酸或乙醛、丙酮酸和ATP。

8. 光合作用是什么过程？主要产物是什么？
光合作用是植物等自养生物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物（如葡萄糖）的过程。

主要产物是葡萄糖和氧气。

以上是对生物化学简答题的汇总，希望对您有所帮助。

生物化学简答题必背分享-16

生物化学简答题必背分享-161、比较嘌呤核苷酸和密啶核苷酸从头合成的异同点2、核酸与蛋白质、糖、脂质代谢的相互联系3、乙酰CoA在代谢过程中的作用4、比较酶的变构调节和化学修饰调节有何异同5、人体处于长期饥饿时，物质代谢有何变化?6、什么是新陈代谢?它有什么特点?什么是物质代谢和能量代谢?答案解析1、比较嘌呤核苷酸和密啶核苷酸从头合成的异同点【答案解析】：相同点:①合成部位:都在肝细胞的胞液中进行;②由PRPP、CO2、谷氨酰胺和天冬氨酸参与;⑧先生成IMP或OMP ;催化第一、二步反应的酶是关键酶。

不同点:①合成原料不同。

嘌呤核苷酸的合成所需要的原料有天冬氨酸、谷氨酰胺、甘氨酸、CO2 、一碳单位、PRPP;密啶核苷酸合成的原料有天冬氨酸、谷氨酰胺、Co2 、一碳单位（仅胸苷酸合成需要）、PRPP ;②合成程序不同。

嘌呤核苷酸的合成是在磷酸核糖分子上逐步合成嘌呤环，从而形成嘌呤核苷酸;密啶核苷酸的合成是首先合成密啶环，再与磷酸核糖结合形成核苷酸，最后合成的核苷酸是OMP ;③反馈调节不同。

嘌呤核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶、酰胺转移酶等起始反应的酶;窑啶核苷酸产物反馈抑制PRPP合成酶、氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ、天冬氨酸氨基甲酰转移酶等起始反应的酶;④生成的核苷酸前体物不同。

嘌呤核苷酸最先合成的核苷酸是IMP﹔密啶核苷酸最先合成的核苷酸是 OMP。

2、核酸与蛋白质、糖、脂质代谢的相互联系【答案解析】：1.体内许多游离核苷酸在代谢中起着重要的作用。

如ATP是能量和磷酸基团转移的重要物质;GTP参与蛋白质的合成;UTP参与多糖的合成;CTP参与磷脂的合成;体内许多辅酶或辅基含有核苷酸成分，如辅酶A(CoASH)，辅酶I，辅酶ⅠⅠ ,FAD,FMN等2.反之，核苷酸的嘌呤和咤啶环生物合成原料涉及几种氨基酸;核苷酸的核糖又是从糖代谢的磷酸戊糖途径得来;核酸参与了蛋白质生物合成的几乎全过程，而核酸的生物合成又需要许多蛋白质分子参与。

生物化学简答题

2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。

4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。

6 核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？7 简述蛋白质的一、二、三、四级结构。

8 固定化酶的概念、优点、制备方法。

9 酶的特点及其高效作用机理。

10 酶的活性中心和必需基团及其关系。

11 辅酶与辅基有何不同？维生素（3种以上）与辅酶（辅基）的关系？在代谢中的应用。

12 简述蛋白质酶和修饰酶在新药研究中的应用以及核酶和抗体酶对新药设计的指导意义。

13 请从各个方面比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。

14 比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。

15 比较DNA、RNA在化学组成、结构、功能上各有何特点、16 比较原核细胞的mRNA和真核细胞的mRNA的结构特点。

17 比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别。

18 脂肪酸β氧化和合成。

19 糖酵解和糖的有氧氧化。

20 糖在机体内主要代谢途径及重要生物学意义。

21 酮体的生成、利用和意义。

22 简述乙酰CoA的体内来源与去路及其细胞定位。

23 什么是尿素循环、过程？有什么生理意义？24 大肠杆菌DNA复制过程。

25 蛋白质生物合成过程。

26 何谓抗代谢物？简述磺胺药、氨甲喋呤等药物作用机制。

27 生物技术主要研究内容及在现代药学新药研究应用。

28 简述基因工程的基本原理和一般过程及在制药领域应用。

29 有哪些生物化学研究成果被用于新药设计和筛选研究？试分别举例说明之。

30 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理。

31 利用蛋白质电离性质可采用哪些方法将其分离纯化？举例说明。

2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。

4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。

生物化学常用简答题

生物化学简答题细胞传导信号的基本方式：改变细胞内各种信号转导分子的构象，改变信号转导分子的定位，促进各种信号转导分子复合物的形成或结聚，改变小分子信使的细胞浓度或分布。

蛋白激酶C（pkc）的作用：1、对代谢的调节：PKC被激活后可引起一系列靶蛋白的丝残基发生磷酸化，改变靶蛋白的活性和性质，影响细胞内信息的传递，启动一系列生理生化反应。

2、对基因表达的调节：PKC能使立早基因的反式作用因子磷酸化，加速立早基因的表达。

立早基因的表达产物具有跨越核膜传递信息的功能，又称第三信使。

第三信使受磷酸化修饰后，可活化晚起反应基因并导致细胞增生或核型变化。

蛋白激酶对代谢和对基因表达调节的异同？相同点：①均为激素水平的调节；②均以激素-受体复合物形式参与信号转导。

不同点：尿液生成的基本过程尿生成包括三个过程：（一）肾小球的滤过血液流经肾小球时，血浆中水、无机盐和小分子有机物在有效滤过压的推动下，透过滤过膜进入肾小囊生成滤液，即原尿。

滤过膜具有较大的通透性和有效面积，而滤过的原动力为较高的肾小球的毛细血管血压，减去血浆胶体渗透压和囊内压的阻力，即有效滤过压。

在正常的肾血浆流量和有效滤过压的驱使下，每日可生成原尿约180升。

（二）肾小管和集合管的重吸收原尿进入肾小管后成为小管液。

小管液经小管细胞的选择性重吸收，将对机体有用的能源物质如葡萄糖、氨基酸等全部重吸收；水、Na+、Cl-、HCO3-等大部分重吸收，对尿素等小部分重吸收；对机体无用的肌酐等代谢物质不被重吸收，反被分泌。

重吸收的物质，进入小管周围毛细血管，再入血循环。

在水和离子的重吸收中，ADH和醛固酮等体液因子其重要调节作用。

（三）肾小管和集合管的分泌和排泄由肾小管分泌的物质有H+、K+和NH3等；排泄的物质有肌酐、对氨基马尿酸以及进入机体的某些药物如青霉素、酚红等。

由肾小球滤出的原尿，经肾小管和集合管的重吸收和分泌，使原尿的质和量都发生了很大变化，最后形成终尿排出。

生物化学简答题和论述题

生物化学简答题和论述题1.比较蛋白质和DNA的分子组成、一、二级结构和主要生理功能。

蛋白质和DNA都含有碳、氢、氧、氮元素，但蛋白质还含有硫元素，基本组成单位分别是氨基酸和脱氧核糖核苷酸。

它们都含有一、二级结构，蛋白质的一级结构是氨基酸排列顺序，二级结构是指蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，还含有三、四级结构；DNA的一级结构是碱基序列，二级结构是双螺旋结构，还有超螺旋结构。

蛋白质具有多种生理功能，如催化作用、代谢调控功能、物质转运功能、运动功能、抗体具有免疫功能、凝血功能、调节血液酸碱平衡功能等等；DNA是生物遗传信息的载体，为基因复制和转录提供了模板，用来保持生物体系遗传的相对稳定性，是遗传信息的物质基础。

DNA通过转录、翻译合成蛋白质。

2.简述DNA双螺旋结构模式的要点。

DNA是平行反向、右手螺旋结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双螺旋的外侧，碱基位于双螺旋内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。

遵守碱基互补原则：T—A，G—C。

DNA双螺旋结构稳定，横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

3.什么是酶？酶与一般催化剂有何区别？酶是由活细胞合成的对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

与一般催化剂相比，酶具有高效性、特异性、可调节性和不稳定性。

4.磺胺是抗菌药物，试述磺胺抗菌的机理。

磺胺类药物抑菌的机制属于对酶的竞争性抑制作用。

磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似，竞争性结合二氢叶酸合成酶的活性中心，抑制二氢叶酸以至于四氢叶酸合成，干扰一碳单位代谢，进而干扰核酸合成使细菌的生长受到抑制。

5.人体生成ATP的方式有哪几种？请举例说明。

人体生成ATP的方式有氧化磷酸化（偶联磷酸化）和底物水平磷酸化。

例如，在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，是机体内ATP生成的主要方式；在糖酵解过程中，磷酸甘油酸激酶催化1,3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸，利用代谢物分子中的能量使ADP磷酸化生成ATP。

医学生物化学试题答案

医学生物化学试题答案一、选择题1. 医学生物化学是研究什么的学科？A. 医学与生物学的交叉领域B. 生物化学在医学中的应用C. 医学与化学的结合D. 以上都是答案：D2. 下列哪个不是蛋白质的功能？A. 催化生物化学反应B. 调节细胞信号传递C. 构成细胞骨架D. 储存遗传信息答案：D3. 核酸是由哪些组成部分组成的？A. 磷酸、五碳糖和碱基B. 磷酸、氨基酸和糖C. 磷酸、脂肪酸和碱基D. 磷酸、脂肪酸和糖答案：A4. 在DNA双螺旋结构中，碱基配对的原则是什么？A. A与T配对，G与C配对B. A与C配对，G与T配对C. T与C配对，A与G配对D. C与T配对，A与G配对答案：A5. 酶的催化作用是通过什么方式实现的？A. 降低化学反应的活化能B. 增加反应物的浓度C. 提供反应物的稳定性D. 改变反应物的化学性质答案：A二、填空题1. 蛋白质是由________组成的大分子，其基本单位是________。

答案：氨基酸2. 人体内最主要的能量来源物质是________，其完全氧化可以产生大量的ATP。

答案：葡萄糖3. 脂肪是良好的储能物质，因为它具有________的特点。

答案：高能量密度4. 核酸根据五碳糖的不同可以分为两类，分别是________和________。

答案：DNA，RNA5. 细胞呼吸的最终目的是产生________，为细胞活动提供能量。

答案：ATP三、简答题1. 简述酶的特性及其在生物体内的重要作用。

答案：酶是一类高效的生物催化剂，具有特异性、高效性和可调控性。

它们在生物体内催化各种化学反应，加速生命活动的进行。

酶的作用可以通过调节其活性来控制，从而精细调控生物体内的代谢过程。

2. 阐述核酸在细胞中的功能。

答案：核酸是遗传信息的载体，主要包括DNA和RNA。

DNA负责储存遗传信息，并通过复制过程传递给后代；RNA则参与蛋白质的合成，包括mRNA携带遗传信息、rRNA构成核糖体以及tRNA运输氨基酸等，两者共同参与蛋白质的生物合成过程。