中国药科大学考研生化重点整理

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中国药科大学现代生化药物复习资料(适用于期末、研究生入学考试)

•现代生化药学复习提要第一章 PCR1 PCR的英文全称：Polymerase chain reaction 聚合酶链式反应2 PCR是发明者：Kary Mullis 美国科学家 1985申请专利。

Perkin-Elmer Cetus公司第一台PCR扩增仪。

3 PCR的基本原理是什么？以拟扩增的DNA分子为模板，以一对分别与模板互补的寡核苷酸片段为引物，在DNA聚合酶的作用下，按照办保留复制到机制沿着模板链延伸直至完成新的DNA合成。

A．混合模板DNA，四种核糖的三磷酸盐和DNA聚合酶，加入过量的2种DNA引物，与模板中需要的序列的起始和结束区域结合。

B．加热反应液至94℃以使模板DNA的双链变成单链（变性）C．冷却至50℃，引物与模板DNA的单链结合（退火）D．升温至72℃，DNA聚合酶催化DNA复制以产生双螺旋DNA（延伸）E．重复步骤2-4至满意为止4 PCR反应的产物中一般会生成几种长度不同的产物？反应结束时他们的含量分别是怎样的？一种是与预期长度的片度，一种是比预期长度长的多的产物。

目的产物以指数级数2n增加；另一种产物以几何级数 2n增加，在总产物中所占的比重很小，可以忽略。

5 一般PCR反应中包括几种基本成份？它们的功能分别是什么？7种：模板DNA、特异性引物、热稳定DNA聚合酶、脱氧核苷三磷酸（dNTP）、二价阳离子、缓冲液及一价阳离子、石蜡油○1模板DNA：是待扩增序列的核酸,不能混有任何蛋白酶、核酸酶、TaqDNA聚合酶抑制剂、结合DNA的蛋白。

○2特异性引物：引物是靶DNA的3’端和5’端特异性结合的寡核苷酸片段，是决定PCR特异性的关键。

引物是决定PCR扩增片断的长度、位置和结果的关键。

引物设计的必要条件：与引物互补的靶DNA序列必须是已知的。

○3热稳定DNA聚合酶：○1聚合作用（5’→3’）、○23’→5’的外切酶活力、○35’→3’的外切酶活力○4脱氧核苷三磷酸（dNTP）：原料。

中国药科大学考研710生物与医药生物化学名词解释

绪论生物化学（Biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。

新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。

通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。

分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础(分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。

（00）药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。

静态生物化学：研究生物体基本物质的化学组成、结构、理化性质、生物功能及功能与结构的关系。

动态生物化学：研究物质代谢在体内的动态过程及在代谢过程中能量的转换和代谢调节规律是生物化学的重要研究任务。

功能生物化学：研究代谢反应与生理功能的关系药物生物化学：是研究与药学学科相关的生物化学理论、原理与技术及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药物临床应用的基础学科。

第一章：糖的化学糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。

（00、14、20）单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。

单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。

多糖（polysaccharide）：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水，均无甜味，也无还原性。

寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。

生化考研知识点归纳总结

生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。

原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。

细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。

2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。

蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。

细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。

3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。

新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。

细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。

4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。

染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。

5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。

叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。

6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。

7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。

细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。

二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。

2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。

RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。

3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。

4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。

中国药科大学考研药综一710——生化名解

第一章绪论1.生物化学：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学，它是从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构与生物学功能，阐明生物物质在生命活动变化中的化学变化规律及复杂生命现象本质的一门学科。

2.新陈代谢：生物体不断与外环境进行有规律的物质交换。

是通过消化、吸收、中间代谢和排泄四个阶段来完成的。

3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。

第二章糖的化学4.糖类：多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。

5.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。

是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。

6．寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构，一般含2~6个单糖分子。

7．多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，均无甜味，也无还原性。

8.粘（黏）多糖：粘多糖是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸和氨基已糖或其衍生物，有的含有硫酸。

如透明质酸，硫酸软骨素，肝素等。

（07年药综二真题）9.结合糖：是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。

10.糖脂：糖和脂类以共价键结合成的复合物，组成和总体性质以脂为主，糖类通过其还原末端的糖苷键与脂连接。

11. 糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子，其中糖的含量一般小于蛋白质，糖和蛋白质结合的方式有O连接和N连接。

12．脂多糖：是糖与脂类结合形成的复合物，以糖为主体成分，革兰氏阴性菌细胞壁内的脂多糖一般由外低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。

13.糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子的羟基、氨基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。

14．Smith降解：将过碘酸氧化产物进行还原，进行酸水解或部分酸水解。

15.糖基化工程：是在深入研究糖蛋白中糖链结构与功能关系的基础上，通过人为的改变（包括增加，删除）调整糖蛋白的表面的糖链而达到改变糖蛋白的生物学功能的目的。

考研生化重点知识归纳总结

考研生化重点知识归纳总结考研生化重点知识主要包括以下内容：蛋白质化学：蛋白质是生命活动中重要的分子之一，具有多种结构和功能。

考研生化学科中，需要掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的分类及三字符表示法、肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性等知识点。

核酸化学：核酸是生物体的遗传物质，分为DNA和RNA两种。

在考研生化学科中，需要掌握核酸的种类和组成单位、DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构、核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性等知识点。

酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，是生物体内化学反应的催化剂。

在考研生化学科中，需要掌握酶的概念、作用机制、酶促反应动力学、酶的抑制剂等知识点。

糖类：糖类是生物体内重要的供能物质，分为单糖、二糖和多糖。

在考研生化学科中，需要掌握单糖的结构及性质、二糖的结构及性质、多糖的结构及性质等知识点。

脂类与生物膜：脂类是生物体内重要的组成部分，具有多种生理功能。

生物膜是细胞膜的组成成分，由脂类和蛋白质组成。

在考研生化学科中，需要掌握脂类的分类及性质、生物膜的组成及功能等知识点。

生物氧化与代谢：生物氧化和代谢是生物体内化学反应的重要过程，涉及到能量的转换和物质的合成与分解。

在考研生化学科中，需要掌握生物氧化和代谢的基本概念、呼吸链和氧化磷酸化作用等知识点。

蛋白质合成与基因表达：蛋白质合成是生物体内分子合成的重要过程，基因表达则是指基因转录和翻译的过程。

在考研生化学科中，需要掌握蛋白质合成的原料及步骤、遗传密码等知识点。

以上是考研生化学科中的重点知识，考生需要认真学习和掌握。

同时，考生还需要了解学科前沿动态和最新研究成果，以更好地应对考试和未来的学术研究工作。

考研生化专业知识点与实验技能总结

考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。

在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。

下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。

1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。

了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。

代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。

DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。

2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。

免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。

分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。

以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。

生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。

加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。

(完整word版)中国药科大学生物化学重点及习题

1第一章蛋白质一、知识要点（一）氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸有20 种，均为α-氨基酸。

每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。

20 种氨基酸结构的差别就在于它们的R 基团结构的不同。

根据20 种氨基酸侧链R 基团的极性，可将其分为四大类：非极性R 基氨基酸（8 种）；不带电荷的极性R 基氨基酸（7 种）；带负电荷的R 基氨基酸（2 种）；带正电荷的R 基氨基酸（3 种）。

（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。

由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。

有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK 值。

由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。

除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2 种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。

酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm 处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm 处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。

氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。

较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。

（2）Sanger 反应，α-NH2 与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。

（3）Edman 反应，α-NH2 与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。

Sanger 反应和Edmen 反应均可用于蛋白质多肽链N 端氨基酸的测定。

氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2 个氨基酸组成的肽称为二肽，由3 个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10 个氨基酸肽称为寡肽，由10 个以上氨基酸组成的肽称为多肽。

考研生化复习重点

1、非极性：包括：甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性：中性：色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性：天冬Asp、谷Glu（都含2个羧基）碱性：赖Lys（2个氨基）、精Arg、组His 芳香族的是：色、酪、苯丙亚氨基酸的是：脯含硫：半胱、胱、蛋。

折角的：脯天然不存在的：同型半胱不出现在蛋白质的：瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的：甘必需：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链：酪、苯丙、色一碳单位：丝、色、组、甘生酮：亮、赖。

生糖兼生酮：异亮、苯丙、酪、色、苏。

2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。

3、一级的肽链为肽键（主）、二硫键；二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键；三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力；四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。

4、模体和锌指结构为二级。

分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。

5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定；变性为二硫键、非共价键破坏，溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。

6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析（阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质先被洗脱下来）。

分子筛，又称凝胶过滤。

小分子蛋白质后出来，大的先出来。

7、盐析一般无蛋白质变性。

1、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，由碱基+戊糖（糖苷键）=核苷+磷酸（酯键）而合成，为核酸的一级结构。

核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。

2、两类核酸：DNA在细胞核和线粒体内，RNA在细胞质和细胞核内。

排序和书写必须是从5到3。

3、DNA是右手螺旋结构，螺旋直径为2nm。

每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。

螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。

4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。

中国药科大学生化考试复习题2(有答案)

生化复习题（e ）2、肌肉中能量的主要贮存形式是下列哪一种？A ADP；B 磷酸烯醇式丙酮酸；C cAMP；D ATP；E 磷酸肌酸。

（b ）3、近年来关于氧化磷酸化的机制是通过下列哪个学说被阐述的？A 巴士德效应；B 化学渗透学说；C 华伯氏学说；D 共价催化理论。

（b）4、线粒体呼吸链的磷酸化部位可能位于下列哪些物质之间？A 辅酶Q和细胞色素b；B 细胞色素b和细胞色素C；C 丙酮酸和NAD+；D FAD和黄素蛋白E 细胞色素C和细胞色素aa3。

（d ）5、代谢中产物每脱下两个氢原子经典型呼吸链时产生A 水和释放能量；B 一分子水和三分子A TP；C 一分子水和两分子ATP；D 一分子水和两分子A TP或三分子ATP。

（b ）11、下列对线粒体呼吸链中的细胞色素b的描述，哪项是正确的？A、标准氧化还原电位比细胞色素c和细胞色素a 高；B、低浓度的氰化物或一氧化碳对其活性无影响；C、容易和细胞色素a反应；D、不是蛋白质。

二、填空题2、真核细胞生物氧化是在（线粒体内膜）进行的，原核细胞生物氧化是在（细胞质膜）进行的。

4、典型的呼吸链包括（FADH2 ）和（NADH ）两种，这是根据接受代谢物脱下的氢的（初始受体）不同而区别的。

1、填写电子传递链中阻断电子流的特异性抑制剂NAD→FMN→CoQ→Cytb→Cytc1→Cytc→Cytaa3→O2鱼藤酮抗霉素A 氰化物6、典型的生物界普遍存在的生物氧化体系是由（线粒体氧化体系）、（微粒体氧化体系）和（过氧化物氧化体系）三部分组成的。

7、解释氧化磷酸化作用机制被公认的学说是（化学渗透假说），他是英国生物化学家（Peter Mitchell ）于1961年首先提出的。

8、化学渗透学说主要论点认为：呼吸链组分定位于（线粒体）内膜上。

其递氢体具有（质子泵）作用，因而造成内膜两侧的（氧化还原电位）差，同时被膜上（ATP ）合成酶所利用，促使ADP+Pi→ATP。

生化考研知识点

生化考研知识点一、细胞生物学1. 细胞结构：细胞膜、细胞质、细胞核、细胞器等。

2. 细胞功能：物质运输、能量转化、细胞分裂、信号传导等。

3. 细胞分裂：有丝分裂和无丝分裂，包括前期、中期、后期和末期等阶段。

4. 细胞凋亡：程序性细胞死亡，维持正常组织结构和功能的重要机制。

5. 细胞信号传导：内源性和外源性信号通过不同途径传导，调控细胞的生理活动。

二、生物化学1. 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖和脂质等。

2. 蛋白质结构：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，与功能密切相关。

3. 酶的特性：底物特异性、酶促反应速率、酶抑制等。

4. 糖酵解：葡萄糖分解为乳酸或乙醇释放能量的过程。

5. 女性激素：雌激素和孕激素对生殖系统和性腺发育起重要作用。

三、遗传学1. DNA结构：双螺旋结构、碱基配对规律、DNA复制等。

2. RNA：mRNA、tRNA和rRNA的功能及合成过程。

3. 基因表达调控：转录调控、翻译调控和后转录调控等。

4. 遗传密码表：三个碱基对应一个氨基酸的编码表。

5. 遗传变异：基因突变、染色体异常和基因重组等。

四、生物技术1. DNA重组技术：限制性内切酶、DNA连接酶和DNA载体的应用。

2. 基因工程：基因克隆、转基因和基因敲除等技术手段。

3. PCR：聚合酶链式反应，用于扩增DNA片段的重要技术。

4. 蛋白质工程：蛋白质表达、纯化和修饰的技术方法。

5. 生物芯片：微阵列技术，用于高通量检测基因表达水平等。

五、免疫学1. 免疫系统：天然免疫和获得性免疫的机制和功能。

2. 抗原和抗体：抗原识别、抗原结构和抗体多样性等。

3. 免疫反应：细胞免疫和体液免疫两种免疫反应机制。

4. 免疫调节：免疫耐受和免疫增强等调节机制。

5. 免疫病理：自身免疫性疾病和变态反应等免疫系统异常引起的疾病。

生化考研的知识点涵盖了细胞生物学、生物化学、遗传学、生物技术和免疫学等多个领域。

掌握这些知识点对于理解生物体的结构与功能、疾病的发生机制以及生物技术的应用具有重要意义。

生化考研重点知识总结

生化考研重点知识总结第一章单糖①多糖与碘显色，至少需要的葡萄糖残基数：6②唾液淀粉酶激活剂：Cl-③几个典型非还原糖：蔗糖、糖原、淀粉④形成N-糖肽键的单糖或衍生物是：第二章油脂①几个非饱和脂肪酸双键数：⑴油酸：1⑵亚油酸：2⑶亚麻酸：3②人不能自身合成的必须脂肪酸：亚油酸、亚麻酸③四种脂类转运脂蛋白：⑴CM：乳糜微粒，转运外源性三酰甘油酯⑵VLDL：极低密度脂蛋白，转运内源性三酰甘油酯⑶LDL：低密度脂蛋白，转运内源性胆固醇⑷HDL：高密度脂蛋白，转运外源性胆固醇第三章氨基酸与蛋白质①几种主要氨基酸及三字母缩写⑴两特殊：Pro、Gly⑵芳香：酪（Tyr）色（Trp/Try，吸光最强）苯（Phe）⑶八种必需氨基酸：甲携来一本亮色书，Met/Val/Lys/Ile/Phe/Leu/Trp/Thr⑷侧链为羟基氨基酸：苏（Thr）丝（Ser）酪（Tyr）⑸酸性氨基酸：天（Asp）谷（Glu）※对应两酰胺：Asn、Gln⑹碱性氨基酸：赖（Lys）精（Arg）组（His）⑺其它：丙氨酸（Ala）②PI⑴PI的计算：PI=（PK1+PK2）/2=(PK1+PKR COOH)/2=(PK2+PKR NH2)/2⑵PH的计算：PH=PK1+Lg（R/R+）=PK2+Lg（R-/R）⑶PH =7的水中溶蛋白，PH=6，则该蛋白PI<6：蛋白溶后PH下降为6，表明蛋白的COOH电离出H+，则产生了R-，PH=6>PI 时有R-③蛋白二级结构⑴α螺旋：Sn=3.613，存在Pro时不形成α螺旋，右手螺旋⑵β折叠：同/反向，肽键中H与O成氢键，轴距0.35nm⑶β转角：转角处为Gly④超二级结构：无规卷曲、结构域⑤三级结构：作用力（二硫键、疏水作用力、氢键、静电离子键、范德华力）⑥蛋白结构分析⑴N端分析法：FDNB（Sanger）、PITC（Edman）、DNS-Cl（丹磺酰氯）、氨肽酶法⑵C端分析法：羧肽酶法、无水肼解法※羧肽酶A：不能水解C端为Lys、Arg、Pro的肽键；羧肽酶B：能水解C端为Lys、Arg的肽键；C端倒数第二位是Pro时，A、B都不能水解⑶打开二硫键：还原法（巯基化合物，碘乙酸保护）、氧化法（过甲酸）⑷专一切断：胰蛋白酶（Lys、Arg-COOH肽键）；CNBr（Met-COOH肽键）；胰凝乳蛋白酶（）；⑦显色反应⑴Follin酚：蓝色，酚基（Tyr）、吲哚基（Trp），组分（CuSO4+磷钼酸）⑵Millon：红色，酚基（Tyr），组分（HgNO3+Hg（NO3）2）⑶坂口反应：红色，胍基（Arg），组分（α萘酚，NaClO）⑷黄色反应：黄色，芳香氨基酸，组分（浓HNO3）⑸双缩脲反应：紫红色，肽键，多肽，组分（NaOH+CuSO4）⑹乙醛酸反应：紫色，吲哚基（Trp）⑧几种重要氨基酸⑴提供活性甲基的：S-腺苷Met⑵形成N-糖肽键的：Asp⑶胶原蛋白中含量高的氨基酸：Gly、Ala、Pro、HO-Pro、HO-Lys⑨蛋白分离纯化技术：透析、超滤；密度梯度离心；凝胶过滤；PI法、盐析、有机溶剂法；电泳、离子交换；吸附层析；亲和层析※凝胶过滤大分子先出，凝胶电泳相反：机理△分子运动速度决定因素：大小、电荷量、形状※蛋白离子交换层析与洗脱：※凝胶电泳三效应：电荷、分子筛、浓度效应⑩蛋白含量测定⑴测N：凯氏定氮、紫外吸光、双缩脲吸光、福林酚显色吸光⑵测M：沉降离心、凝胶过滤（凝胶排阻层析）、SDS-PAGE※凯氏定氮：HNO2反应，生成的N2中氨基酸占1/2⑾其它⑴分离二硫基的肽段可用：SDS-PAGE⑵几个主要氨基酸的PI值：⑶几种重要蛋白：⑷镰刀贫血病：Glu→Val，第6位⑸与烷化剂（碘乙酸）反应的氨基酸：Cys（半胱氨酸）第四章酶学①酶活化中心组成：结合部位、催化部位②计算：活力单位（IU、Kat）、比活力（IU/mg）、转化数/转化周期、米氏方程③各可逆抑制作用的动力学特点：Km、Vmax※几个抑制作用：竞争抑制（丙二酸对琥珀酸脱氢酶）；有有机磷（与丝氨酸羟基共价不可逆）；CO、CN（作用于Cytaa3）；不可逆抑制（重金属、有机砷、CN化物、硫化物、CO）④酶促反应初速度与[E]、T有关⑤以“三点结合”模型作用的酶：甘油激酶⑥酶的专一性⑴专一水解葡萄糖形成的二酯键的酶：⑵以O2为直接氢受体的氧化酶：VC氧化酶、细胞色素氧化酶⑦别构酶⑴两独立功能部位：活性中心、变构中心⑵动力学曲线：S型，其它为双曲线⑶具有效应：协同效应、变构效应※典型代表—血红蛋白：协同效应、波尔效应、变构效应⑧酶分离纯化⑴要求：纯化倍数高、回收率高※纯化倍数=比活力/纯化前总比活力回收率=活力单位数/纯化前活力单位数⑵方法：同蛋白质⑨竞争性抑制剂：增[S]可减弱抑制作用⑩患尿黑酸症的病人是由于：缺少尿黑酸氧化酶（尿黑酸氧化酶遗传缺陷）第五章核酸①反向互补配对：ACG-CGT（U）②N-苷键：Ψ（C1‘-C5），嘌呤（N9-C1‘），嘧啶（N1-C1’）③SnRNA：核仁不均一RNA，功能（促进转录、）④核酸分离技术⑵凝胶电泳：三效应、分子运动速度决定因素见蛋白质⑵离子交换层析：阳离子交换层析，核苷酸脱下顺序：U→G→C→A阴离子交换层析，核苷酸脱下顺序：C→A→U→G⑶亲和层析：可用亲和层析法分离的核酸：mRNA（PolyA尾）⑤DNA测序三法：加减法（Sanger、1975），化学断裂法，双脱氧终止法（Sanger、1977、原理）⑥不能形成两性离子的核苷酸是UMP：原因⑦cNMP⑴最重要的cNMP：cAMP、cGMP⑵cAMP：第二信使⑷cAMP分子内有：环化的磷酸二酯键cAMP与cGMP：生物作用并不是完全相反第六章分子生物学与基因工程①基因组学⑴启动子组成3部分：识别部位（-35、CG/CAAT），结合部位（-10、TATA），转录起始点⑵高度重复序列：卫星DNA、小卫星DNA、微卫星DNA⑶原核生物基因重叠类型：⑷基因家族按特点分三类：简单多基因家族、复杂多基因家族、发育调控的复杂多基因家族基因家族按组成分三类：②DNA复制⑴DNA复制方式：线性（眼型），环状【θ（大肠杆菌）、滚环（病毒质粒）、D型（线粒体、叶绿体）】⑵DNA复制需引物：转录不需引物※原核DNA聚合酶功能：损伤修复、校正、合成DNA③基因工程酶⑴RNase:RNaseA(嘧啶3’→5’)、RNaseT1（G的3’→5’）、RNaseT2（A的3’→5’）⑵DNA连接酶所需能量：原核ATP、真核NAD+⑶转移水解DNA-RNA中的RNA的酶：RNaseH、逆转录酶（有RNaseH活性）⑷牛脾磷酸二酯酶水解RNA所得产物：5’磷酸切开，产生3’单磷酸核苷⑸蛇毒磷酸二酯酶水解RNA所得产物：3’-OH切开，产生5’单磷酸核苷⑹核酸合成酶：DDDP（依赖DNA的DNA聚合酶）、RDDP（依赖RNA的DNA聚合酶）、DDRP（依赖DNA的RNA聚合酶）⑺RNAPol2：RNAPolB，合成hnRNA，分布在核质中⑻RNA用强碱水解产生：2’ -核苷酸、3’-核苷酸混合物⑼限制内切酶切割特点：4-8bp、6bp主要，成黏性、平齐末端，成回文序列，甲基化难切④tRNA结构⑴含稀有碱基最多：D（二氢尿嘧啶）、ψ（假尿嘧啶）、I（次黄嘌呤）⑵四环四臂五区：D臂、TψC臂、氨基酸臂（受体臂）、反密码子臂⑶二级：三叶草⑷三级：倒L⑤基因表达⑴DNA重组过程中DNA连接四方式：粘性末端连接、同聚物加尾法、加衔接物连接法、加DNA接头连接法⑵转位：三类转位因子【（插入序列IS）、转座子（Tn）、可转座噬菌体】，转位后遗传效应（突变、产生新基因、染色体畸变）⑶转录：转录5’端常见起始核苷酸是G、A，原核终止子在终止位点前有PolyU⑷翻译：参与肽链延伸的因子（EF-Tu、EF-TS、移位酶/G因子），肽基转移酶催化组分（23SrRNA），蛋白合成时生成肽键的能量来自高能酯键水解⑸转录抑制剂：利福平、利迪链霉素、放线素D、α-鹅膏蕈碱⑹翻译抑制剂：抗生素（氯霉素、链霉素、卡那霉素、新霉素、四环素、土霉素）※机理干扰素（使起始因子eIF2磷酸化失活），毒素（抑制真核肽链延长）⑥基因工程⑴基因工程载体：必备条件（自主复制、有标志基因便于筛选、易引入受体细胞、酶切位点少、M大可携带大片基因）常用载体（质粒、病毒、噬菌体、人工大染色体改造而来）⑵DNA文库：含某种生物体全部被转录成mRNA的所有基因序列⑦密码子⑴起始密码子：原核（AUG、GUG、UUG，对应fMet）真核（AUG，对应Met）※起始tRNA：tRNA Met、tRNA fMet⑵终止密码子：UAA、UAG、UGA⑶无义密码子：UAA、UAG、UGA⑷线粒体中三种特殊密码子：UGA-色氨酸⑸原核RF1识别的密码子：UAA、UAX ※RF2识别的密码子：UAA、UGA⑹密码子性质：不重叠、特殊性、通用性、简并性、连续性、摆动性※摆动性：A-U，U-A、G，C-G，G-C、U，I-A、U、C⑧其它⑴SnRNA功能：RNA成熟加工、与染色质结合、调节基因活性⑵多拷贝基因有：组蛋白基因、⑶3种印迹法对应检测对象：S-DNA、N-RNA、W-Pro⑸Tm的影响三因素：C三G、盐浓度（Na+）、DNA均一性（均一→窄）Tm=（C+G）%×0.41+69.3第七章维生素与激素①几种重要酶的辅酶⑴脱羧酶：α酮酸脱羧酶（TPP/VB1）、氨基酸脱羧酶（磷酸吡哆醛（VB6）※磷酸吡哆醛：氨基酸脱羧酶、转氨酶的辅酶⑵以FAD为辅酶的酶：二氢硫辛酰胺脱氢酶、脂酰辅酶A脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、线粒体α磷酸甘油脱氢酶⑶羧化酶的辅酶：生物素（VB7）⑷VB12：钴胺素（参与甲基转移）⑸氧化还原酶的辅酶：NAD+⑹以NADP为辅酶的酶：苹果酸酶、6-p-G脱氢酶⑺以FAK为辅酶的酶：脂酰辅酶A脱氢酶②几种特定功能的维生素⑴凝血维生素：VK，脂溶⑵抗血维生素：VC，水溶⑶含A的维生素：NAD+、NADP、FAD、CoASH※VD：体内活性最高的VD是：1,25-二羟基胆钙化醇[1,25-（OH）2D3]两种VD原：VD3（7-脱氢胆固醇），VD2（麦角固醇）VD3的形成：胆固醇→7-脱氢胆固醇→VD3③胰岛素等激素的受体是：④含N激素受体在激素作用下与腺苷酸环化酶的耦联是由G蛋白介导实现的⑤蛋白质类激素受体位于：细胞质膜上⑥类固醇激素受体位于：细胞内第八章生物氧化①肌肉或神经细胞储存能量的高能化合物是：磷酸肌酸（IP3）②高能化合物有：磷酸肌酸、1,3-二磷酸甘油酸、磷酸烯醇式丙酮酸（PEP）、③生物合成中主要的还原剂；NADPH，来源于HMS（磷酸戊糖途径/磷酸己糖旁路）④生物氧化过程中，ATP生成方式：底物水平磷酸化、氧化磷酸化⑤线粒体的嵴：外表面与基质接触，含有氧化磷酸化组分⑥ATP合成酶⑴F0F1-ATPase是：催化ATP合成的酶形式，一种膜结合复合物，单独存在时没ATP酶活性⑵F0：含H+通道⑦ATP合成机理⑧细胞质脱下的一对氢进入线粒体的三方式：异柠檬酸穿梭、苹果酸穿梭、甘油磷酸穿梭⑨丙氨酸脱氢酶系的辅因子：TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+丙氨酸脱氢酶系的酶：丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶⑩醛缩酶的底物是：F-1,6-2P⑾在TCA、有氧呼吸链中产生的ATP最多的是：α-酮戊二酸→琥珀酸第九章糖代谢㈠糖酵解①部位：胞液②过程：葡萄糖、糖元转变为丙酮酸③三关键酶：⑴己糖激酶：包括（葡糖糖激酶、果糖激酶），不受ATP/AMP的调节⑵磷酸果糖激酶：限速，主要激活剂（2,6-二磷酸果糖），抑制剂（ATP、柠檬酸）⑶丙酮酸激酶：受ATP/AMP的抑制④产能：2ATP⑤醛缩酶的底物：F-1，6-P2（1，6-二磷酸果糖）※糖代谢中既催化脱氢又催化脱羧的两种酶：异柠檬酸脱氢酶、6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶㈡糖的有氧氧化①丙酮酸→乙酰辅酶A：⑴部位：线粒体内膜⑵丙酮酸脱氢酶系：3酶（丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶）5辅（TPP（VB1）、CoASH、FAD、NAD+、硫辛酸、Mg2+）②TCA循环：柠檬酸循环、Krebs循环⑴调节TCA循环运转最主要的酶：异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系⑵部位：线粒体基质、内膜⑶酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶（限速）、α-酮戊二酸脱氢酶系③1分子葡萄糖有氧氧化产生ATP数：36（38）=2+6（4）+6+24④草酰乙酸来源三途径：苹果酸酶和苹果酸脱氢酶、丙酮酸脱羧酶、磷酸丙酮酸脱羧酶㈢磷酸戊糖途径、磷酸己糖旁路HMS①核糖的分解途径是：HMS②生物合成中除ATP供能外⑴合成糖还需：UTP⑵合成脂肪还需：GTP⑶生物合成的还原力是NADPH，来源是HMS※反应部位总结糖酵解（EMP）：胞质TCA：线粒体基质、内膜氧化磷酸化：线粒体内膜㈣糖元代谢①合成糖元时，葡萄糖先活化成：UDPG②植物合成淀粉时需：ADPG③合成蔗糖需：UDPG、6-P-G㈤糖异生第十章脂代谢㈠三酰甘油代谢①分解代谢⑴β-氧化：反应部位：线粒体基质产物：偶数碳（乙酰CoA）、奇数碳（几个乙酰CoA+1个丙酰CoA）反应过程：二步脱氢（生成1FADH2+1NADH）、产ATP（5个）⑵饱和脂肪酸分解※酮体生成部位：肝内成分：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮利用部位：肝外，脑、肌⑶不饱和脂肪酸氧化分解：两特殊酶：顺-反烯酯酰CoA异构酶、顺-反-β羟酯酰CoA异构酶1分子软脂酸（16C）彻底氧化分解成CO2、H2O生成ATP数：②脂肪酸合成⑴脂肪酸合成代谢还原力是NADPH，来源是HMS⑵催化胞液脂肪酸合成的限速反应由乙酰CoA羧化酶催化⑶酰基载体为ACP，β-氧化中酰基载体是乙酰CoA㈡磷脂代谢①合成磷脂所需能量来自：CTP㈢胆固醇代谢①在体内可直接合成胆固醇的化合物是：脂酰CoA第十一章氨基酸与蛋白质代谢①几种氨基酸⑴生酮氨基酸：Leu、Lys⑵生糖氨基酸：除Leu、Lys外的⑶生酮兼生糖氨基酸：Phe、Tyr、Trp、Thr、I le、Lys⑷可转变为乙酰CoA的氨基酸：⑸能与糖链发生糖基化的氨基酸：②脱氨基⑴氧化脱氨基：L-Glu⑵联合脱氨基：组织中⑶嘌呤核苷酸循环：骨骼肌、心肌中③直接排氨的动物：水生动物（鱼）、原生动物④氨的代谢⑴氨的储存与转运：储存方式：转运方式：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺-谷氨酸循环※骨骼肌中脱氨基产生的氨通过什么途径转入肝脏：丙氨酸-葡萄糖循环⑵氨的去路-鸟氨酸循环（尿素循环）部位：肝（线粒体、胞质）终产物：尿素关键酶：※鸟氨酸循环生成尿素的前体是：Arg产物-尿素中N的来源：N2-Asp⑤个别氨基酸的代谢⑴组胺的形成：His脱羧第十二章核苷酸代谢㈠核苷酸合成代谢①嘌呤碱基与嘧啶碱基中各原子来源⑴嘌呤碱基N1-AspC2、C8-C1（一碳单位）N3、N9-GlnC4、C5、N7-GlyC6-CO2⑵嘧啶碱基C2-CO2N3-GlnN1、C4、C5、C6-Asp②脱氧核苷酸的合成⑴脱氧发生在NDP（核苷二磷酸）水平⑵dTMP生成发生在NMP水平※合成嘌呤需氨基酸：Asp、Gln、Gly合成嘧啶需氨基酸：Gln、Asp嘧啶核苷酸合成的重要中间产物是：OMP ㈡核苷酸分解代谢①嘌呤分解代谢⑴人体嘌呤分解代谢主要终产物：尿酸⑵人、猿以外哺乳动物嘌呤代谢终产物：尿囊素※代谢综合总结：联系糖、脂、蛋白三大物质代谢的关键物质是：乙酰CoA、丙酮酸氨甲蝶呤抑制：嘌呤核苷酸、胸腺嘧啶核苷酸的从头合成。

生化考研知识点归纳大全

生化考研知识点归纳大全生化考研知识点归纳是生物化学专业学生在准备研究生入学考试时必须掌握的核心内容。

以下是生化考研知识点的全面总结：一、生物化学基础理论1. 生物大分子的结构与功能：蛋白质、核酸、多糖和脂质的基本结构、分类及其生物学功能。

2. 酶的作用机制：酶的催化特性、酶动力学、酶的调节和抑制。

3. 代谢途径：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化、脂肪酸代谢、氨基酸代谢等。

4. 遗传信息的传递：DNA复制、RNA转录、蛋白质翻译以及基因表达调控。

5. 细胞信号转导：信号分子、受体、信号转导途径及其在细胞生理过程中的作用。

二、生物化学实验技术1. 蛋白质的分离纯化技术：电泳、层析、离心等。

2. 核酸的提取与分析：核酸的提取、定量、电泳分析。

3. 酶活性测定：酶活性测定的原理和方法。

4. 代谢产物的检测：色谱法、质谱法等在代谢产物分析中的应用。

5. 分子生物学技术：PCR、基因克隆、基因表达分析等。

三、生物化学的前沿领域1. 系统生物学：生物系统的网络分析、动态模拟。

2. 合成生物学：合成生物分子、合成生物系统的设计和构建。

3. 纳米生物技术：纳米材料在生物化学研究中的应用。

4. 生物信息学：基因组学、转录组学、蛋白质组学等数据分析方法。

四、生化疾病与药物作用机制1. 代谢性疾病：糖尿病、肥胖症、痛风等疾病的生化机制。

2. 遗传性疾病：遗传性代谢缺陷、遗传性神经退行性疾病的生化基础。

3. 药物作用机制：药物与酶、受体、信号转导途径的相互作用。

五、生化研究方法与论文写作1. 实验设计：科学问题提出、实验方案设计、数据分析。

2. 论文写作：学术论文的结构、写作技巧、文献引用。

结束语生物化学是一个不断发展的学科，考研知识点的归纳不仅需要对基础知识的掌握，还需要对前沿领域的关注和对实验技术的熟练运用。

希望以上的归纳能够帮助考研学子们系统地复习，为研究生阶段的深入学习打下坚实的基础。

中国药科大学生物化学重点

蛋白质的化学蛋白质的含量=蛋白质含氮量×6.25;天然蛋白质基本氨基酸皆为L-型必需:缬Val;亮Leu;异亮Ile;甲硫(蛋)Met;苯丙Phe;色Trp;苏Thr 赖Lys非极性:丙Ala;缬V al;亮Leu;异亮Ile;甲硫(蛋)Met;脯Pro;苯丙Phe;色Trp极性:甘Gly;丝Ser;苏;半胱Cys;天冬酰胺(天胺)Asn;谷氨酰胺(谷胺)Gln;酪Tyr。

带负电荷(酸性):天冬(天)Asp;谷Glu。

带正电荷(碱性):赖Lys;精Arg;组His。

含巯基:半胱;甘。

脯氨酸为α-亚氨基酸;甘氨酸Gly的R=H非手性无旋光性维持蛋白质构象的空间作用力a.盐键b.氢键c.疏水键d.范德华力e.二硫键f.配位键等电点(pI)当氨基酸溶液在某一定pH值时,使某特定氨基酸分子上所带正负电荷相等,成为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

肽键:是蛋白质分子中基本的化学键,它是由一分子氨基酸的α羧基与另一分子氨基酸的α氨基缩合脱水而成。

肽单位:肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团,称为肽单位或肽平面①肽键具有部分双键性质,不能自由旋转②肽单位的六个原子同处于一个平面③肽单位中与C-N相连的H、O 与α碳原子呈反向分布氨基酸残基:多肽链中的氨基酸,由于参与肽键的形成,已非原来完整的分子。

寡肽(十个以下) 多肽(十个以上)蛋白质的一级结构:蛋白质的一级结构是指由不同种类、数量的氨基酸,通过肽键而构成的排列顺序。

它是蛋白质作用的特异性、空间结构的差异性和生物学功能多样性的基础。

蛋白质的构象:又称空间结构,指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。

蛋白质的二级结构:二级结构是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折迭，并以氢键为主要的次级键而形成有规则的构象，如α螺旋、β折叠和β转角等,无规线团。

α螺旋(α-helix):蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转,使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的α螺旋构象。

生物化学重点整理,考研可用

生物化学第一篇：生物分子结构与功能蛋白质，核酸，酶，聚糖，维生素。

一共五章。

第二篇：物质代谢及其调节糖代谢，脂质代谢，生物氧化，氨基酸代谢，核甘酸代谢，非营养物质代谢以及各种重要物质代谢的相互联系与调节规律，共七章第三篇：遗传信息的传递遗传信息的传递及其调节过程，包才DNA的生物合成、DNA的损伤和修复，rna的生物合成、蛋白质的生物合成、基因表达调控与细胞信号转导，共六章中心法则；| DNA以半保留复制的方式将亲代细胞的遗传物质高度忠实的传递给子代。

细胞内所有蛋白质的一级结构的信息全部来源于DNA序列。

以DNA为模板转录生成的mrna作为信使，其核甘酸序列构成的密码子在合成蛋白质时被翻译为肽链中氨基酸的排列顺序。

复制-转录-翻译第四篇：分子医学专题分子生物学技术的原理及其应用、重组DNA技术、基因的结构与功能分析、疾病相关基因，癌基因/肿瘤抑制基因与生长因子、基因诊断与基因治疗，组学与医学，共七章第一章：蛋白质的结构与功能蛋白质是由氨基酸组成的复合物第一节：蛋白质的分子组成蛋白质x16%=含氮量含氮量x6.25=蛋白质的质量一：组成人体蛋白质的20种l-a-氨基酸甘氨酸除外二：氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类1.芳香族氨基酸：色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸色老笨2.碱性氨基酸：精氨酸，赖氨酸，组氨酸住进来，贱不贱3.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸4.必需氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸，苯丙氨酸，蛋氨酸二甲硫氨酸，色氨酸，苏氨酸，赖氨酸携一两本淡色书来5.支链氨基酸：缴氨酸，异亮氨酸，亮氨酸三：20种氨基酸具有共同或特异的理化性质（一）氨基酸具有两性解离的性质等电点=pi:在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ph称为氨基酸的等电点。

（二）含共轲双键的氨基酸具有紫外吸收的性质色氨酸，酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。

共轲双键具有紫外吸收性质。

医学生化考试重点知识点总结

医学生化考试重点知识点总结医学生化考试重点知识点总结一、基础概念1. 化学与生物医学学科的关系：化学是生命科学的基础，生物医学则是应用化学知识解决医学问题的学科。

2. 原子与元素：原子是构成一切物质的基本单位，元素是由具有相同原子数的原子组成的物质。

3. 化学键：共价键、离子键和金属键是物质中原子之间的连接方式。

4. 分子和化合物：分子是由两个或更多原子组成的最小粒子，化合物是由不同元素原子组成的物质。

5. 反应速率和平衡：反应速率是指化学反应单位时间内发生的变化量，平衡是指反应物和生成物浓度不再发生变化的状态。

二、有机化学1. 有机化合物的基本结构：有机化合物主要由碳、氢和其他元素（如氧、氮、硫等）组成，碳原子通常形成四个共价键。

2. 功能团：在有机分子中，使分子具有特定性质和化学活性的基团称为功能团，如羟基、羰基、羧基等。

3. 合成有机化合物的反应：醇的酸碱性、醇的脱水反应、酯的水解反应、酯的加成反应等。

4. 烃和烃的衍生物：烃是由氢和碳组成的化合物，包括烷烃、烯烃和芳香烃等。

三、无机化学1. 无机化合物的特性：无机化合物的性质受元素组成、化学键和晶体结构等因素的影响。

2. 无机酸和无机碱：无机酸和无机碱是无机化合物的两大重要类别。

3. 无机盐和配合物：无机盐是由阳离子和阴离子组成的化合物，配合物是由中心金属离子和配体组成的化合物。

四、生物化学1. 生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。

2. 生物酶：生物酶是生物体内的生物催化剂，可加速生物体内的化学反应速率。

3. 代谢：代谢是生物体内发生的一系列化学反应，包括合成代谢和分解代谢。

4. 营养物质的消化和吸收：人体对营养物质的消化和吸收主要通过胃肠道完成。

五、药物化学1. 药物分类：药物可以按照作用方式、作用部位、化学结构等方面进行分类。

2. 药物代谢和毒性：药物在体内经过代谢产生活性代谢物，药物的毒性与代谢有密切关系。

3. 药物治疗原理：药物治疗的基本原理包括选择性作用、药物浓度和药物相互作用等。

中国药科大学生科院考研生物化学名词解释题库

生物化学生物化学，是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。

它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物和微生物)内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。

分子生物学分子生物学是以生物大分子为研究目标，通过对蛋白质、酶和核酸等大分子的结构、功能及其相互作用等运动规律的研究来阐明生命分子基础，从而探索生命奥秘的一门科学。

它是由生物化学、遗传学、微生物学、病毒学、结构分析及高分子化学等不同研究领域结合而形成的一门交叉科学，目前已发展成生命科学中的带头学科。

单糖凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。

单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。

单糖可根据其分子中含碳原子多少分类，最简单的单糖是三碳糖，在自然界分布广、意义大的五碳糖和六碳糖，也分别称为戊糖和己糖。

寡糖寡糖是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。

其中二糖是寡糖中存在最为广泛的一类。

多糖多糖是由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的根本不溶于水，均无甜味，也无还原性。

多糖有旋光性，但无变旋现象。

最重要的多糖有淀粉、糖原和纤维素等。

多糖中有一些是与非糖物质结合的糖称为复合糖，如糖蛋白和糖脂。

同聚多糖同聚多糖也称为均一多糖，是由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。

杂聚多糖杂聚多糖也称为不均一多糖，是由不同类型的单糖缩合而成，如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。

粘多糖粘多糖也称为糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。

如透明质酸、肝素、硫酸软骨素等。

结合糖结合糖也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。

中国药科大学历年考研-生化

中国药科大学历年考研-生化中国药科大学1997 年攻读硕士学位研究生入学考试生物化学（一）试题编号（注；答案必须写在答题纸上，写在试题上无效）一、单项选择题；（每题2 分，共24 分）1. 维持DNA 双螺旋结构稳定的最主要力是(1)氢键(2)碱基堆积力(3)盐键(4)磷酸二酯键2. 可能具有催化活性的物质包括(1)仅仅蛋白质(2)仅仅RNA(3)蛋白质和RNA(4)蛋白质和DNA(5)蛋白质、DNA 和RNA3. 下列哪一种物质不是酮体：(l)α-酮戊二酸(2)乙酰乙酸(3)丙酮(4)β-羟基丁酸4. 下列哪一种方法不能测定蛋白质的分子量(1)超速离心法(2)SDS 凝腔电诛法(3)凝胶过滤法(4)等电聚焦法(5)渗透压法5．在糖酵解过程中下列哪一种酶不是调节酶(1)己糖激酶(2)磷酸果糖激酶(3)丙酮酸激酶(4)磷酸甘油酸激酶(5)磷酸化酶6．胰岛素不具备下列哪种功能(1)促进肝糖原和肌糖原合成(2)引起cAMP 增加(3)影响细胞通透性(4)促进脂肪酸合成(5)促进蛋白质合成7．呼吸链中不含有下列哪种物质(1)泛醌(2)黄素蛋白(3)细胞色索c(4)细胞色素P450(5)铁硫蛋白8．引起痛风的物质是(1)黄嘌吟(2)次黄嘌吟(3)鸟嘌呤(4)尿酸(5)苯丙酮酸9．纤维素分子结构中含有(1) β-1,4 糖苷键(2) α-l,4 糖苷键(3) α-1,6 糖苷键(4) β-1,6 糖苷键10. 合成嘌呤核苷酸的关键酶是(1) PRPP 合成酶(2) 磷酸核糖酰胺转移酶(3) 次黄嘌呤核苷酸环水解酶(4) 甘氨酰胺核苷酸转甲酰基酶11．下列哪种氨基酸为酸性氨基酸(l) Phe (2) Lys (3) Met (4) Asp (5) Trp12.唾液淀扮酶经透析后，其水解淀粉的能力显著降低，其原因(1)酶蛋白变性(2)失去了辅酶(3)消耗了ATP(4)失去了氯离子(5)酶含量显著减少二，名词解释( 每题4 分，共48 分)1.Hybridization2.Conjugated protein3.Isoelectric point of amino acid4.Posttranscriptional modification5.Monoclonal antibody6.electrofocusing/doc/1613620128.html,ctose operon8.Okazaki fragments9.β-oxidation10. Central dogma11. Allosteric enzyme12.Gel filtration chromatography三、问笞题(每题14 分，共28 分)1,糖、脂类及氨基酸代谢之间有密切联系，试述这些物质代谢中有哪些关键点，各自的作用如何？2，根据蛋白质结构和功能的关系，如何指导我们利用基因工程来设计蛋白质类药物中国药科大学1998 年攻读硕士学位研究生入学考试生物化学（一）试题编号（注；答案必须写在答题纸上，写在试题上无效）一、单项选择题；（每题2 分，共24 分）1．过量吸入一氧化碳会中毒致死，是园为(1)CO 是血红素合成的强烈抑制剂(2)CO 是珠蛋白合成的强烈抑制剂(3)CO 与HB 辅基中Fe3+结合占据O2 结合位(4)CO 与HB 辅基中Fe2+结合占据O2 结合位2．人体排泄嘌呤分解代谢的终产物是(1)尿囊酸(2)乳清酸(3)尿素(4)尿酸(5)黄嘌呤3．苯丙酮酸尿症是下列哪个酶的缺陷(1)酪氨酸酶(2)苯丙氨酸羟化酶(3)尿素(4)尿酸(5)黄嘌呤4．在脂肪酸β-氧化过程中将长链脂酰基载入线粒体的载体是(1)ACP(2)肉毒碱(3)柠檬酸．．(4)乙酰肉毒碱5. 凝胶层析分离蛋白质是运用下列哪种原理(1)带电状态不同(2)分子大小不同(3)分子和配基间的亲和力(4)溶解度的差异6．糖酵解的特点之一是(1)需氧参加(2)乳酸不能再利用(3)无氧化还原反应(4)能产生少量二氧化碳(5)净产生少量能量(约为有氧氧化的1/18-1/19)7. 胰蛋白酶水解肽键的专-性取决于(1)酸性氨基酸残基的羧基所构成的肽键(2)碱性氨基酸残基的羧基所构成的肽键(3)酸性氨基酸残基的氨基所构成的肽键(4)碱性氨基酸残基的氨基所构成的脓键(5)芳香族氨基酸残基的羧基所构成的肽键(6)芳香族氨基酸残基的氨基所构成的肽键8. DNA 复制需如下条件，但例外的是(1)DNA 模板(2)RNA 引物(3)dNTP 原料(4)各反应均由酶催化(5)新合成的互补链的延长方向是3'→5'9.下列关于高密度脂蛋白(HDL)的叙述哪一顶是正确的。