中国药科大学考研生化重点整理
中国药科大学现代生化药物复习资料(适用于期末、研究生入学考试)
•现代生化药学复习提要第一章 PCR1 PCR的英文全称：Polymerase chain reaction 聚合酶链式反应2 PCR是发明者：Kary Mullis 美国科学家 1985申请专利。
Perkin-Elmer Cetus公司第一台PCR扩增仪。
3 PCR的基本原理是什么？以拟扩增的DNA分子为模板，以一对分别与模板互补的寡核苷酸片段为引物，在DNA聚合酶的作用下，按照办保留复制到机制沿着模板链延伸直至完成新的DNA合成。
A．混合模板DNA，四种核糖的三磷酸盐和DNA聚合酶，加入过量的2种DNA引物，与模板中需要的序列的起始和结束区域结合。
B．加热反应液至94℃以使模板DNA的双链变成单链（变性）C．冷却至50℃，引物与模板DNA的单链结合（退火）D．升温至72℃，DNA聚合酶催化DNA复制以产生双螺旋DNA（延伸）E．重复步骤2-4至满意为止4 PCR反应的产物中一般会生成几种长度不同的产物？反应结束时他们的含量分别是怎样的？一种是与预期长度的片度，一种是比预期长度长的多的产物。
目的产物以指数级数2n增加；另一种产物以几何级数 2n增加，在总产物中所占的比重很小，可以忽略。
5 一般PCR反应中包括几种基本成份？它们的功能分别是什么？7种：模板DNA、特异性引物、热稳定DNA聚合酶、脱氧核苷三磷酸（dNTP）、二价阳离子、缓冲液及一价阳离子、石蜡油○1模板DNA：是待扩增序列的核酸,不能混有任何蛋白酶、核酸酶、TaqDNA聚合酶抑制剂、结合DNA的蛋白。
○2特异性引物：引物是靶DNA的3’端和5’端特异性结合的寡核苷酸片段，是决定PCR特异性的关键。
引物是决定PCR扩增片断的长度、位置和结果的关键。
引物设计的必要条件：与引物互补的靶DNA序列必须是已知的。
○3热稳定DNA聚合酶：○1聚合作用（5’→3’）、○23’→5’的外切酶活力、○35’→3’的外切酶活力○4脱氧核苷三磷酸（dNTP）：原料。
中国药科大学考研710生物与医药生物化学名词解释
绪论生物化学（Biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物）内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。
新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。
通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。
分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础(分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
（00）药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。
静态生物化学：研究生物体基本物质的化学组成、结构、理化性质、生物功能及功能与结构的关系。
动态生物化学：研究物质代谢在体内的动态过程及在代谢过程中能量的转换和代谢调节规律是生物化学的重要研究任务。
功能生物化学：研究代谢反应与生理功能的关系药物生物化学：是研究与药学学科相关的生物化学理论、原理与技术及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药物临床应用的基础学科。
第一章：糖的化学糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。
（00、14、20）单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
单糖是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
多糖（polysaccharide）：有许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水，均无甜味，也无还原性。
寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。
生化考研知识点归纳总结
生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。
原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。
细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。
2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。
蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。
细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。
3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。
新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。
细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。
4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。
染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。
5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。
叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。
6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。
7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。
细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。
二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。
2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。
RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。
3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。
4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。
中国药科大学考研药综一710——生化名解
第一章绪论1.生物化学：是生命的化学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学，它是从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构与生物学功能，阐明生物物质在生命活动变化中的化学变化规律及复杂生命现象本质的一门学科。
2.新陈代谢：生物体不断与外环境进行有规律的物质交换。
是通过消化、吸收、中间代谢和排泄四个阶段来完成的。
3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础，生物大分子的结构与与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。
第二章糖的化学4.糖类：多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。
5.单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。
是糖类中最简单的一种，是组成糖类物质的基本结构单位。
6．寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构，一般含2~6个单糖分子。
7．多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，均无甜味，也无还原性。
8.粘（黏）多糖：粘多糖是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸和氨基已糖或其衍生物，有的含有硫酸。
如透明质酸，硫酸软骨素，肝素等。
（07年药综二真题）9.结合糖：是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
10.糖脂：糖和脂类以共价键结合成的复合物，组成和总体性质以脂为主，糖类通过其还原末端的糖苷键与脂连接。
11. 糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子，其中糖的含量一般小于蛋白质，糖和蛋白质结合的方式有O连接和N连接。
12．脂多糖：是糖与脂类结合形成的复合物，以糖为主体成分，革兰氏阴性菌细胞壁内的脂多糖一般由外低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
13.糖苷键：一个糖半缩醛羟基与另一个分子的羟基、氨基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
14．Smith降解：将过碘酸氧化产物进行还原，进行酸水解或部分酸水解。
15.糖基化工程：是在深入研究糖蛋白中糖链结构与功能关系的基础上，通过人为的改变（包括增加，删除）调整糖蛋白的表面的糖链而达到改变糖蛋白的生物学功能的目的。
考研生化重点知识归纳总结
考研生化重点知识归纳总结考研生化重点知识主要包括以下内容：蛋白质化学：蛋白质是生命活动中重要的分子之一，具有多种结构和功能。
考研生化学科中，需要掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的分类及三字符表示法、肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性等知识点。
核酸化学：核酸是生物体的遗传物质，分为DNA和RNA两种。
在考研生化学科中，需要掌握核酸的种类和组成单位、DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构、核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性等知识点。
酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，是生物体内化学反应的催化剂。
在考研生化学科中，需要掌握酶的概念、作用机制、酶促反应动力学、酶的抑制剂等知识点。
糖类：糖类是生物体内重要的供能物质，分为单糖、二糖和多糖。
在考研生化学科中，需要掌握单糖的结构及性质、二糖的结构及性质、多糖的结构及性质等知识点。
脂类与生物膜：脂类是生物体内重要的组成部分，具有多种生理功能。
生物膜是细胞膜的组成成分，由脂类和蛋白质组成。
在考研生化学科中，需要掌握脂类的分类及性质、生物膜的组成及功能等知识点。
生物氧化与代谢：生物氧化和代谢是生物体内化学反应的重要过程，涉及到能量的转换和物质的合成与分解。
在考研生化学科中，需要掌握生物氧化和代谢的基本概念、呼吸链和氧化磷酸化作用等知识点。
蛋白质合成与基因表达：蛋白质合成是生物体内分子合成的重要过程，基因表达则是指基因转录和翻译的过程。
在考研生化学科中，需要掌握蛋白质合成的原料及步骤、遗传密码等知识点。
以上是考研生化学科中的重点知识，考生需要认真学习和掌握。
同时，考生还需要了解学科前沿动态和最新研究成果，以更好地应对考试和未来的学术研究工作。
考研生化专业知识点与实验技能总结
考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。
在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。
下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。
1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。
了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。
代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。
DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。
2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。
免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。
分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。
以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。
生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。
加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。
(完整word版)中国药科大学生物化学重点及习题
1第一章蛋白质一、知识要点（一）氨基酸的结构蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20 种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。
20 种氨基酸结构的差别就在于它们的R 基团结构的不同。
根据20 种氨基酸侧链R 基团的极性，可将其分为四大类：非极性R 基氨基酸（8 种）；不带电荷的极性R 基氨基酸（7 种）；带负电荷的R 基氨基酸（2 种）；带正电荷的R 基氨基酸（3 种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK 值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2 种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm 处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm 处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger 反应，α-NH2 与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman 反应，α-NH2 与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger 反应和Edmen 反应均可用于蛋白质多肽链N 端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2 个氨基酸组成的肽称为二肽，由3 个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10 个氨基酸肽称为寡肽，由10 个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
考研生化复习重点
1、非极性：包括：甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性：中性：色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性：天冬Asp、谷Glu（都含2个羧基）碱性：赖Lys（2个氨基）、精Arg、组His 芳香族的是：色、酪、苯丙亚氨基酸的是：脯含硫：半胱、胱、蛋。
折角的：脯天然不存在的：同型半胱不出现在蛋白质的：瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的：甘必需：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链：酪、苯丙、色一碳单位：丝、色、组、甘生酮：亮、赖。
生糖兼生酮：异亮、苯丙、酪、色、苏。
2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。
3、一级的肽链为肽键（主）、二硫键；二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键；三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力；四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。
4、模体和锌指结构为二级。
分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。
5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定；变性为二硫键、非共价键破坏，溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析（阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质先被洗脱下来）。
分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质后出来，大的先出来。
7、盐析一般无蛋白质变性。
1、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，由碱基+戊糖（糖苷键）=核苷+磷酸（酯键）而合成，为核酸的一级结构。
核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。
2、两类核酸：DNA在细胞核和线粒体内，RNA在细胞质和细胞核内。
排序和书写必须是从5到3。
3、DNA是右手螺旋结构，螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
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选择题出题点：
20种氨基酸各自的特点和碱基
蛋白质，核酸变性的特点
测定蛋白质含量与分子量的方法原理
各类连接键，结构稳定的键
二级结构特点
PI的计算，氨基酸解离分析
分析方法原理：凝胶层析，电泳，离子交换等
单抗，多糖，疾病原因
酶活力，比活力，Km，(非)竞争性抑制动力学效应
代谢：限速酶，场所，转运，重要联系点代谢物
抑制剂，呼吸链，限速酶
过程：EMP,TCA,尿素循环，β氧化
血浆脂蛋白种类作用
名词解释
蛋白质等电点蛋白质变性核酸的增/减色效应 Tm α螺旋β折叠DNA双螺旋结
构tRNA的三叶草结构碱基互补原则
蛋白质的结构域蛋白质的超二级结构米氏常数米氏方程变构酶变构效酶活
力固定化酶同工酶酶的活性中心
必需基团酶的竞争性抑制生物氧化呼吸链氧化磷酸化底物水平磷酸化粘多
糖TCA循环乳酸循环糖异生作用
酮体必需脂肪酸必需氨基酸β氧化尿素循环转氨基作用联合脱氨基作用一碳单位半保留复制遗传中心法则
遗传密码冈崎片断转录逆转录基因表达核蛋白体循环抗代谢物基因工程药物生物技术药物生物药物
单克隆抗体基因文库cDNA文库核酸的杂交分子病基因敲除DNA芯片核酸复性蛋白质印迹亲和层析
离子交换层析凝胶过滤
问答（有些和名解重复）
蛋白质的二级结构
DNA的双螺旋结构
固定化酶的概念制备方法及优点
β氧化与脂肪酸合成的比较
乙酰CoA的来源去路及在细胞内的定位
青霉素的抗菌机制
磺胺药与抗菌增效剂的抗菌机制
现代生物技术的定义主要内容及在新药研究开发中的应用
哪些生化研究成果应用于新药设计研究
酶催化高效率的因素及基本原理
糖在体内主要代谢途径及生理意义
糖酵解与糖异生的比较
酮体的生成利用及意义
尿素循环过程，特点及意义
大肠杆菌DNA复制过程
RNA转录过程
重组DNA技术概念过程及应用。