生物化学大纲 (1)
《生物化学(一)》课程教学大纲
《生物化学(一)》课程教学大纲授课专业:食品科学与工程、生物工程学时数:72 学分:4一、课程的性质和目的生物化学是食品科学与工程、生物工程专业本科生的一门重要的学科基础课。
本课程在无机化学、分析化学、有机化学、物理化学等基础学科之后开设,其作用是为有关的专业基础课和专业课提供必要的生物化学理论知识,该课程在食品科学与工程、生物工程专业中起到承上启下的重要作用。
通过本大纲内容的讲授,要求学生重点掌握生物化学中糖、脂、蛋白质、酶和核酸的化学结构与性质以及这些生化物质在体内的代谢途径及其相互关系;同时使学生掌握它们与食品科学与工程、生物工程行业的联系及初步掌握它们的开发利用与前景。
二、课程教学内容第一章绪论(2学时)掌握生物化学的涵义及它所研究的内容;了解生物化学的发生发展的历史及其发展的趋势与前景;理解生物化学在食品科学与工程、生物工程行业中的地位和作用。
第二章糖类的化学(0.5学时)自学,结合有机化学的有关内容对本章进行复习。
第三章脂类和生物膜化学(0.5学时)自学,结合有机化学的有关内容对本章进行复习。
第四章蛋白质化学(9学时)内容及要求:了解蛋白质的化学组成、分类和生物学意义;深刻理解氨基酸的结构通式,了解氨基酸的分类;深刻理解蛋白质的各级结构,熟练掌握氨基酸和蛋白质的重要理化性质及其实践意义;了解蛋白质和氨基酸分离纯化的基本原则、步骤和方法以及分析测定的常用方法。
重点:内容及要求中需要掌握的一般是重点内容(以下类同)难点:蛋白质分子的空间结构及蛋白质的一些重要理化性质(如胶体性质、变性作用、沉淀作用)。
作业:5种题型12小题左右。
第五章酶(8学时)要求掌握酶的化学本质及催化特性;了解酶的组成及命名和分类;在理解酶催化反应机制的基础上掌握酶活性中心等重要概念;掌握常见理化因素对酶促反应速度的影响情况及有关的基本概念;掌握酶活力单位的概念及正确测定酶活力的方法;了解酶制备纯化的一般原则及方法;了解固定化酶的概念及常用的固定化技术;了解酶在工业上的应用。
生物化学考试大纲
《生物化学》考试大纲一、考试内容绪论生物化学的定义、研究对象和任务、生物化学的发展简史、生物化学与工农医的关系。
第一章蛋白质1、蛋白质的化学组成及分类;蛋白质的分子大小与形状;蛋白质生物功能的多样性;2、氨基酸的基本结构;氨基酸的分类:20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及其分类标准;氨基酸的理化性质;氨基酸的分离和分析鉴定。
3、肽的化学结构;肽的物理化学性质;天然存在的活性肽;多肽合成;肽链上氨基酸的排列顺序,N端、C端;氨基酸顺序测定的一般步骤;4、蛋白质空间构象的研究方法;多肽链折叠的空间限制;蛋白质的二级结构;纤维状蛋白;а-角蛋白和β-角蛋白,胶原蛋白与三股螺旋构象,弹性蛋白、肌纤维。
超二级结构、结构域和三级结构,球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键、次级键在维系蛋白质空间构象中的作用;蛋白质的变性和复性。
5、寡聚蛋白质的构象和四级结构;蛋白质一级结构决定高级结构;细胞色素c的种属差异与生物进化;蛋白质一级结构的变异与分子病;肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能;蛋白质的分离纯化和鉴定。
第二章酶学酶在生命活动中的重要性;酶催化作用的特点;酶的化学本质及其分子组成;酶的命名和分类;酶的专一性;酶活力测定和酶的分离纯化;核酶和抗体酶;酶促反应动力学;酶的作用机理和酶的调节;酶的活性中心;酶促反应机理;酶活性的调节控制;同工酶、诱导酶的定义及生物学意义。
第三章维生素和辅酶脂溶性维生素的结构和功能;水溶性维生素的结构和功能第四章核酸1、核酸的分类、分布2、核酸的生物学功能:DNA是遗传物质的基础(细菌的转化实验、病毒转导), RNA 与蛋白质合成。
3、核酸的结构:核酸的基本组成单位---核苷酸;核酸的一级结构;Chargaff法则;DNA双螺旋结构模型、左手螺旋(Z-DNA),DNA的三级结构---超螺旋。
RNA的高级结构。
RNA的类型,RNA的碱基组成等4、核酸的理化性质:核酸的水解;核酸的酸碱性质;核酸的紫外吸收特性;核酸的变性、复性和分子杂交;热变性和Tm值,DNA复性动力学。
《生物化学》课程教学大纲学时中药学药物制剂和制药工程专业全文
可编辑修改精选全文完整版《生物化学》课程教学大纲课程名称:生物化学课程编号:英文名称: Biochemistry课程性质: 必修课总学时: 54学时讲课学时:54学时实验学时:0学时学分: 3适用对象: 中药学、制药工程、药物制剂专业先修课程:医学生物学、解剖学、组织与胚胎学一、课程性质、目的和任务《生物化学》是研究正常人体的化学组成及其在生命活动中化学变化规律的学科。
它是药学相关专业的一门医药学基础课。
其目的主要是应用化学、生物学的理论和方法,从分子水平阐明人体的化学组成,在生命活动中所进行的化学变化及其调控规律等生命现象的本质。
要求学生通过本课程的学习,掌握生物化学的基础理论、基本知识和基本技能,为学习后继医药学基础课奠定必要的基础,为将来中医药的现代化贡献力量。
本课程内容主要通过理论课讲授,让学生掌握并熟悉生物化学相关的基础理论知识,了解本学科的一些新进展,让学生掌握正常人体的生物分子的结构与理化性质,主要营养物在体内的新陈代谢过程,遗传信息的传递,具备一定的相关生物学方面知识。
二、课程教学和教改基本要求《生物化学》的教学主要是通过理论讲授方式进行。
在讲授中主要采用讲座式教学,采用启发式、讨论式、课堂教学形式,辅以现代教育技术和传统教学手段。
重点、难点内容讲授为主,要求了解的内容自学为主。
在讲授中体现专业特点,体现专业特点,使学生认识到生物化学在本专业中的地位和重要性,明确学习这门课的目的性,逐步运用辩证唯物主义的观点和方法去进行思考、分析问题和解决问题。
在教学过程中为了让学生不仅仅是单纯接受掌握知识,而要激发学生的学习兴趣,培养自学的方法与能力,我们开展了“基于问题的学习”(Problem-Based Learning,PBL)的教学方法改革尝试。
通过个别的病案提出相关的医学问题,引导学生进行思考,自己独立去寻找答案并进行小组集体讨论,在教师的参与下共同分析答案,从而提高学生的学习能力。
《生物化学》教学大纲
《生物化学》教学大纲一、课程简介生物化学是运用化学的原理和方法,研究生命现象的化学本质的一门科学。
它是生物学、医学、农学等相关专业的重要基础课程,旨在为学生提供有关生物分子的结构、功能、代谢以及生物体内各种化学反应机制的基础知识和理论。
二、课程目标1、使学生掌握生物化学的基本概念、基本原理和基本实验技能。
2、培养学生运用生物化学知识分析和解决实际问题的能力。
3、引导学生了解生物化学领域的最新研究进展和应用,激发学生的创新思维和探索精神。
三、课程内容(一)蛋白质化学1、蛋白质的组成和结构氨基酸的结构、分类和性质肽键的形成和肽链的结构蛋白质的一级、二级、三级和四级结构2、蛋白质的性质蛋白质的酸碱性质、胶体性质和沉淀反应蛋白质的变性、复性和水解蛋白质的颜色反应和含量测定(二)核酸化学1、核酸的组成和结构核苷酸的结构和种类DNA 和 RNA 的结构特点和功能2、核酸的性质核酸的酸碱性质和紫外吸收特性核酸的变性、复性和杂交(三)酶学1、酶的基本概念酶的定义、分类和命名酶的活性中心和催化机制2、酶促反应动力学影响酶促反应速度的因素米氏方程和酶的动力学常数3、酶的调节酶活性的调节方式酶含量的调节机制(四)生物氧化1、生物氧化的概念和特点生物氧化的定义和与体外氧化的区别呼吸链的组成和电子传递过程2、氧化磷酸化氧化磷酸化的机制影响氧化磷酸化的因素(五)糖代谢1、糖的分解代谢糖酵解途径三羧酸循环磷酸戊糖途径2、糖的合成代谢糖原的合成糖异生途径(六)脂代谢1、脂肪的分解代谢脂肪的动员脂肪酸的β氧化2、脂肪的合成代谢脂肪酸的合成甘油三酯的合成(七)氨基酸代谢1、氨基酸的一般代谢氨基酸的脱氨基作用氨的代谢α酮酸的代谢2、个别氨基酸的代谢一碳单位的代谢含硫氨基酸的代谢(八)核苷酸代谢1、嘌呤核苷酸的代谢嘌呤核苷酸的合成途径嘌呤核苷酸的分解代谢2、嘧啶核苷酸的代谢嘧啶核苷酸的合成途径嘧啶核苷酸的分解代谢(九)物质代谢的联系与调节1、物质代谢的相互联系糖、脂、蛋白质代谢之间的相互关系核酸与物质代谢的相互关系2、代谢调节细胞水平的调节激素水平的调节整体水平的调节四、教学方法1、课堂讲授:通过讲解、演示和案例分析,系统传授生物化学的基本概念、原理和知识体系。
护理生物化学复习大纲
《生物化学》考试复习大纲第一章糖类的化学1、糖、异头物的概念2、记忆β-D-葡萄糖Haworth结构式3、糖苷键的种类有哪两种第二章脂类和生物膜1、皂化反应、皂化值、脂质体的概念2、皂化值的计算(作业)3、试述生物膜的结构4、膜脂的运动方式有哪些第三章蛋白质化学1、蛋白质的基本结构单元是什么?除了脯氨酸外,左右的氨基的a碳上都连接结构?2、蛋白质中的含氮量为定值,是多少?3、氨基酸等电点定义,会判断高于或者低于等电点时氨基酸带电荷情况4、酸性氨基酸及碱性氨基酸等电点的计算5、含巯基氨基酸、含羟基的氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸分别是哪些6、决定蛋白质紫外吸收的氨基酸有哪些7、氨基酸与茚三酮反应的颜色变化8、蛋白质α-螺旋的基本特点(各个参数)9、蛋白质变性作用、盐溶、盐析的基本概念10、维持蛋白胶体溶液稳定性的两个因素11、变性蛋白质有哪些变化。
第四章核酸化学1、DNA变性、DNA熔点的定义,影响DNA熔点高低的因素2、构成DNA的基本结构单位、DNA的二级结构的特点、核苷酸三个组分(磷酸、核糖及碱基)之间的连接类型3、tRNA二级及三级结构的形状4、tRNA的二级结构及各部分功能。
5、RNA的主要种类及其作用第五章酶化学1、米氏方程、米氏常数意义2、影响酶促反应速度的因素有哪些3、酶、同工酶基本概念4、酶活性中心的结构5、可逆性抑制剂的种类6、蛋白质的辅因子有哪两类7、决定酶专一性的2个机制的具体内容:锁钥学说、诱导契合学说第八章糖代谢1、糖酵解、糖异生的概念;糖酵解及三羧酸循环发生的部位2、糖酵解中有哪几步不可逆反应,各由什么酶催化,产物是什么?整个过程能量产生情况3、糖酵解与糖异生过程的差异4、糖的有氧氧化过程的最终产物是什么及能量产生情况?5、三羧酸循环中的催化3个限速步骤的酶各是什么第九章脂类代谢1、脂肪酸的转运蛋白、脂肪酸合成的多酶复合体的构成、脂肪酸β氧化定义2、β-氧化包括哪几步反应3、以软脂酸为例,其彻底氧化分解产生的能量是多少4、脂肪酸氧化分解及生物合成发生的场所分别是哪里,在这两个过程中,脂酰基的载体分别是什么第十一章核酸代谢1、半保留复制、复制原点的概念2、原核生物DNA聚合酶III的组成和功能3、DNA复制的方式有哪些4、原核生物复制叉上发生的反应有哪些5、DNA复制过程中,需要哪些酶类,这些酶先后作用的顺序。
《生物化学》专业考试大纲
《生物化学》专业考试大纲1.蛋白质化学蛋白质的分类。
蛋白质的一级结构及空间结构,蛋白质结构与功能的关系。
蛋白质的重要理化性质(胶体性质,两性本质,沉淀和变性)。
蛋白质的分离、纯化及鉴定。
2.核酸核酸的化学本质及DNA和RNA在组分、结构和功能上的差异。
瞟呤、嘧啶、核苷、核苷酸的核酸在分子结构上关系。
核酸的一级结构,DNA的二、三级结构及RNA的二、三级结构。
核酸的重要理化性质(紫外吸收、变性)。
核酸的生物学功能和实践意义。
3.维生素维生素与辅酶、辅基。
各种维生素的分布、化学本质、生理功能和缺乏症。
4.酶学弄清酶的化学本质,作为生物催化剂的酶与一般化学催化剂的异同。
活化能、活性中心、酶活性、Km、最适pH、最适温度酶元、竞争性抑制等名词的准确含义。
影响酶促作用的各种因素。
酶的催化机制。
诱导酶、同工酶和固相酶的本质和应用。
酶在人类生活上的重要性。
5.生物能学与生物氧化生物氧化的含义,它与物质体外氧化的异同点。
标准氧化还原电位、磷氧比、氧化磷酸化作用的准确含义。
吸呼链的组成、类型和传递顺序。
ATP的生成、转移、能量的贮存和利用。
氧化磷酸化作用机理。
6.糖代谢糖的消化吸收。
糖的分解代谢(糖酵解、糖的有氧分解、磷酸戊糖途径)。
三羧酸循环的酶促历程及它有机体代谢中的作用。
糖异生作用的途径及生理意义。
糖代谢调节。
7.脂类代谢脂类的消化、吸收、转运和贮存。
脂肪酸的分解代解β—氧化。
酮体的生成及利用。
磷脂的代谢。
胆固醇代谢,要了解胆固醇对人体的重要性和危害性。
脂类代谢紊乱。
8.蛋白质代谢蛋白质的消化吸收。
必需氨基酸,氧化脱氨基作用,转氨基作用,联合脱氨基作用。
氨基酸的一般代谢。
蛋白质与核酸的相互关系。
9.核酸代谢核酸的分类,水解产物。
核酸生物学功能。
核苷酸;核苷的酶促分解和相互转化。
嘌呤、嘧啶分解代谢的基本途径和产物。
中心法则、复制、半保留复制、不连续复制、冈崎片段、转录、反转录、有意义连翻译。
DNA指导下的DNA复制与反转录的一般过程,DNA损伤和修复机制。
《生物化学》教学大纲
信号传导的级联放大效应
通过磷酸化级联反应、酶促级联反应等方 式实现信号的放大和传递。
受体介导的细胞内吞作用和外排作用
受体介导的细胞内吞作用
01
包括网格蛋白依赖性和非网格蛋白依赖性的内吞作用,涉及膜
受体的聚集、内陷和分离等过程。
受体介导的细胞外排作用
02
包括ABC转运蛋白家族介导的外排作用,涉及药物、代谢废物
生物化学技术在基因治疗和细胞治疗中应用
基因治疗载体设计 利用生物化学方法设计和构建基因治疗载体,如病毒载体 和非病毒载体,以实现目的基因的高效传递和表达。
细胞治疗技术研发 应用生物化学技术培养、扩增和改造细胞,如CAR-T细胞 疗法中T细胞的体外培养和基因修饰。
疗效评价与安全性研究 通过生物化学方法检测基因或细胞治疗产品的生物活性、 纯度和安全性等指标,以确保其临床应用的有效性和安全 性。
和毒性物质的排出。
内吞和外排作用在细胞信号传导中的意义
03
通过调节膜受体的数量和分布,影响细胞对信号的响应和传递。
信号传导异常与疾病关系
01
信号传导异常与肿瘤发生
肿瘤细胞中常出现信号传导通路的异常激活或抑制,导致细胞增殖失控
和凋亡受阻。
02
信号传导异常与神经退行性疾病
如阿尔茨海默病、帕金森病等,神经元内信号传导通路的异常导致神经
阐述氮平衡的概念、影响因素和生理意义, 以及蛋白质营养在维持氮平衡中的作用。
04
基因表达调控与蛋白质组 学
基因表达调控机制
转录水平调控
通过转录因子和启动子 的相互作用,控制基因
转录的起始和速率。
转录后水平调控
包括RNA剪接、修饰和 转运等过程,影响
mRNA的稳定性和翻译 效率。
2024年度-《生物化学》教学大纲(中西医结合临床医学专业)
通过基因工程技术,将正常基因导入患者体内,以纠正或补偿缺陷 基因引起的疾病。
细胞治疗
应用生物化学技术培养、改造细胞,用于替代或修复受损组织和器 官。
25
生物化学技术在预防保健中应用
营养与健康
研究食物中的营养成分及其对人体健康的影响,指导合理饮食和 营养补充。
疾病预防
通过检测生物标志物等手段,预测疾病风险,制定个性化预防措施 。
核苷酸代谢
介绍核苷酸的合成、分解及在遗传信息表达和调 控中的作用。
14
04
基因表达调控与疾病关系
15
基因表达调控基本概念
基因表达调控是指生物体内基因在特定时间和空 间上表达的调节控制机制。
基因表达调控涉及转录水平、转录后水平、翻译 水平和翻译后水平等多个层面。
基因表达调控对于维持生物体正常生理功能以及 适应环境变化具有重要意义。
《生物化学》教学大纲(中西 医结合临床医学专业)
1
目 录
• 课程介绍与教学目标 • 生物大分子结构与功能 • 生物小分子代谢及调控机制 • 基因表达调控与疾病关系 • 细胞信号传导与受体介导作用 • 生物化学技术在医学领域应用 • 实验教学内容及要求 • 课程考核方式与成绩评定标准
2
01
课程介绍与教学目标
16
基因表达异常与疾病发生发展关系
基因表达异常可导致 细胞功能异常,进而 引发疾病。
通过研究基因表达异 常,可以深入了解疾 病发生发展的分子机 制。
不同疾病状态下,基 因表达谱存在显著差 异。
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中西医结合治疗策略在基因表达调控中应用
中西医结合治疗可针对基因表达异常,从多个层面进行 调节。
针灸等中医治疗方法可通过调节神经-内分泌-免疫网络 ,影响基因表达。
《生物化学》大纲
《生物化学》大纲一、绪论生物化学的发展历程,研究内容、生物化学的地位及其在工农业生产中的作用。
二、糖类化学生物体中糖的种类,常见单糖、寡糖、多糖、糖蛋白的结构特点、主要理化性质以及生物学功能。
三、脂类化学脂类化合物的种类,脂肪酸、磷脂、糖脂、脂蛋白的结构特点、理化性质以及生物学功能。
四、蛋白质化学氨基酸的结构和理化性质,天然氨基酸的名称,氨基酸的分离、制备及分析方法;肽的结构、理化性质,天然存在的生物活性肽;蛋白质结构的四个层次,蛋白质一级结构的特点及其测定方法,蛋白质的结构及其与功能的关系,蛋白质的分离纯化技术和测定方法。
五、核酸化学核酸的组成、结构特点、理化性质以及生物学功能。
核酸的分离纯化与鉴定。
六、酶化学酶的结构与功能的关系,酶作用的专一性及其作用机理,影响酶反应速度的因素,调节酶、诱导酶、同工酶及多酶体系的特点,酶的制备及其活力测定。
七、维生素化学水溶性和脂溶性维生素的种类与特点,以及作为辅酶所行使的生理功能。
八、激素化学激素的概念与种类,常见动物激素的功能。
九、生物膜与物质运输细胞膜的结构特点及其功能。
物质运输的种类与特点。
十、代谢总论代谢的概念与特点,代谢途径研究的方法。
十一、糖代谢葡萄糖的分解代谢(糖酵解,柠檬酸循环)与糖异生的过程及两者之间的比较,磷酸戊糖途径和糖的其他代谢途径,糖原分解与合成过程及两者之间的比较。
十二、脂质代谢脂肪酸的分解代谢与饱和脂肪酸从头合成途径的过程及两者之间的比较,酮体代谢。
十三、蛋白质的降解和氨基酸代谢氨基酸的共同分解代谢的种类及特点,尿素循环对于机体的重要性。
十四、核酸的降解和核苷酸代谢核苷酸从头生物合成途径与补救途径的比较。
十五、物质代谢的相互联系和调节控制糖、脂肪、氨基酸三大基本物质代谢过程之间的相互联系,酶控制细胞水平代谢调节的方式。
十六、生物氧化生物氧化的类型,呼吸链的定义、场所、与呼吸链有关的酶和传递体及其作用机制,氧化磷酸化产生ATP的种类、特点、影响因素及作用机制。
《生物化学》教学大纲(供药学专业、中药学专业等专科专业使用)_生物化学
章次 一 二 三 四 五 六 七 八 九 十
学时分配表 内容 绪论 蛋白质的结构与功能 维生素 酶 生物氧化 糖代谢 脂类代谢 蛋白质分解代谢 核酸结构、功能与核苷酸代谢 基因信息的传递 总学时
理论学时 1 4
4 2 4 4 3 5 9 36
实验学时 9 3
6 18
《生物化学》实验教学大纲 (供药学专业、中药学专业等专科专业使用)
【熟悉】 1. 肽、氨基酸残基、主链、侧链、N-端、C 端等概念。 2. 蛋白质重要的理化性质。
【了解】 1. 一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。 2. 蛋白质的分类。
第三章 维生素 【了解】
维生素的定义、分类。各种维生素主要的生理功能。 第四章 酶
【掌握】 1. 酶的概念;酶的化学组成;酶活性中心的概念。 2. 酶催化作用的特点。 3. 影响酶催化作用的因素。
第十章 基因信息的传递 【掌握】
1. 遗传信息传递的中心法则。复制、转录、翻译的概念。
2. 半保留复制。 3. 参与复制的重要酶类及蛋白质因子的功能。 4. 不对称转录的概念。 5. 转录与复制的异同点。 6. 三类 RNA 在翻译中的作用。遗传密码的特点。 【熟悉】 1. 复制的基本过程;前导链、滞后链、冈崎片段的概念。 2. 逆转录的概念。 3. 原核及真核生物的 RNA 聚合酶;转录的基本过程。转录后的加工。 4. 氨基酸的活化与转运。原核生物翻译的基本过程;翻译后的加工。 5. 基因表达的概念。操纵子的概念;乳糖操纵子的调节模式。 【了解】 1. 蛋白质合成酶系及其他蛋白质因子的功能。 2. 分子病的概念。 3. 抗生素作用机理。 4. 顺式作用元件与反式作用因子的概念。
第九章 核酸结构、功能与核苷酸代谢 【掌握】
《生物化学》课程教学大纲
《生物化学》课程教学大纲《生物化学》课程教学大纲一、课程概述《生物化学》是生物学、医学、农学等专业的重要基础课程,它主要涵盖了生命体内化学物质的合成、分解、代谢以及分子机制等方面的知识。
通过本课程的学习,学生将了解生物体内的化学变化过程,为进一步学习相关专业的核心课程奠定基础。
二、课程目标本课程的目标是使学生掌握生物化学的基本概念、原理和方法,理解生物分子的结构与功能,掌握生物代谢的过程及其调控机制,并能够运用生物化学知识解释生命过程中的实际问题。
具体目标如下:1、掌握生物分子(蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类)的结构与功能,理解生物分子之间的相互作用机制。
2、掌握生物代谢的基本过程及其调控机制,了解代谢网络与生命过程的关系。
3、理解基因表达的调控机制,掌握分子生物学的基本技术及其应用。
4、能够运用生物化学知识解释生命过程中的实际问题,如疾病的发生、营养物质的消化吸收等。
三、课程内容本课程主要包括以下四个部分:1、生物分子结构与功能:蛋白质、酶、核酸、糖类、脂类的结构与功能。
2、生物代谢过程及其调控:糖类、脂肪、蛋白质的代谢过程及其调控机制。
3、基因表达与调控:基因表达的机制、转录、翻译的过程及其调控,以及分子生物学的基本技术及其应用。
4、生命过程中的生物化学:生命过程中(如细胞分裂、免疫反应、神经传导等)的生物化学机制。
四、教学方法1、课堂讲解:基本概念、原理和方法的讲解,以及例题的解析。
2、课堂讨论:引导学生积极参与课堂讨论,加深对知识点的理解。
3、小组讨论:分组进行小组讨论,促进学生之间的合作与交流。
4、实验教学:进行实验操作,让学生亲身体验生物化学实验的过程,加深对知识点的理解。
五、评估方式本课程的评估方式包括以下几种形式:1、课堂表现:包括提问、回答问题、课堂讨论等。
2、作业:定期布置作业,以检验学生对知识点的掌握情况。
3、期中考试:通过试卷形式,考察学生对知识点的掌握情况。
4、期末考试:通过试卷形式,全面考察学生对本课程的掌握情况。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、课程简介生物化学是生物科学中的重要分支,研究生物体内生物分子结构、功能及其相互关系的科学。
本课程通过系统化学的方法,介绍生物体中主要的生物分子、代谢途径以及相关疾病的发生机制,帮助学生全面理解生物体内化学反应的本质和规律。
二、教学目标1. 熟悉生物体内主要生物分子的结构和功能;2. 掌握生物化学代谢途径的基本原理;3. 理解酶的作用机制和调节方式;4. 了解相关疾病的发生机制及预防措施;5. 培养学生的科学研究能力和实验操作技能。
三、教学内容1. 生物分子1.1 蛋白质:结构、功能、合成和降解1.2 核酸:DNA、RNA的结构和功能1.3 糖类:单糖、双糖、多糖的分类及代谢1.4 脂类:脂肪酸、甘油三酯、磷脂的合成和代谢2. 代谢途径2.1 糖代谢:糖原、糖异生、糖酵解2.2 脂类代谢:脂肪酸合成、β氧化、胆固醇代谢2.3 氨基酸代谢:氨基酸降解、尿素循环、氨基酸合成2.4 核苷酸代谢:核苷酸的合成和降解途径3. 酶的作用和调节3.1 酶的结构和功能3.2 酶促反应的动力学特点3.3 酶的催化机制及调节方式4. 疾病的发生机制4.1 代谢疾病:糖尿病、高脂血症4.2 酶缺陷病:遗传代谢病4.3 免疫性疾病:自身免疫性疾病的发生机制五、教学方法1. 理论授课:讲授生物分子的结构和功能、代谢途径的原理及与疾病的关联;2. 实验教学:进行生物化学相关实验,培养学生的实验操作技能;3. 论文研讨:组织学生针对生物化学领域的研究成果进行交流和讨论;4. 多媒体辅助教学:利用多媒体设备展示相关生物化学实验过程和结果。
六、考核评价1. 平时表现:出勤、作业完成情况;2. 实验报告:实验过程、结果记录及分析;3. 期中考试:理论知识问答和简答题;4. 期末考试:综合考察学生对生物化学知识的掌握程度。
七、教学资源1. 教材:《生物化学》(上、下册)2. 参考书:《生化学导论》、《生物化学》3. 实验器材:pH计、分光光度计等4. 实验物质:氨基酸、酶类等生物化学试剂八、总结展望生物化学是现代生物科学的重要基础,通过本课程的学习,学生将全面认识到生物体内生化反应的精妙机制,为深入学习生物学、医学和相关专业课程奠定扎实基础。
食品生物化学教学大纲(一)2024
食品生物化学教学大纲(一)引言概述:食品生物化学是一门综合性的学科,通过研究食物中的营养成分、化学反应和生物过程,帮助我们理解食品的基本组成和加工过程。
本文档旨在为食品生物化学教学提供一个全面而系统的大纲。
大纲一:食品基本组成分析1. 碳水化合物- 单糖、双糖和多糖的结构和性质- 淀粉、纤维素和半纤维素的化学特性- 糖的代谢途径和功能2. 脂类- 甘油脂和脂肪酸的结构和性质- 不饱和脂肪酸和饱和脂肪酸的比较- 脂类的氧化反应和酯化反应3. 蛋白质- 氨基酸的结构和性质- 蛋白质的结构级别和功能- 蛋白质的水解和反应特性4. 维生素- 脂溶性维生素和水溶性维生素的区别- 维生素的化学结构和功能- 维生素的摄入和消耗对人体的影响5. 矿物质- 主要矿物质元素的功能与代谢- 微量元素的重要性和人体需求量- 矿物质在食品加工和储存中的应用大纲二:食品化学反应1. 食品的酸碱性质- pH值的概念和测定方法- 食品酸碱度的影响因素- 酸碱度对食品品质的影响2. 食品的氧化和还原反应- 食品中的氧化反应和自由基反应- 食品的还原剂和抗氧化剂- 氧化反应对食品稳定性和口感的影响3. 食品的酶促反应- 酶在食品中的来源和作用- 酶的催化机制和酶促反应的速率控制因素- 酶促反应对食品加工和储存的影响4. 食品的糖化反应- 糖类和氨基酸的糖化反应- 糖化反应对食品的影响和控制- 糖化产物对人体健康的影响5. 食品的褐变反应- 反应机制和影响因素- 褐变反应对食品品质的影响- 控制褐变反应的方法和应用大纲三:食品的生物过程1. 食品中微生物的作用- 食品中常见的微生物类型和特征- 微生物对食品的质量和安全的影响- 利用益生菌和发酵菌改进食品品质的方法2. 食品中植物的生物转化- 植物对食品的营养和风味的贡献- 植物中的酶和酶促反应- 利用植物资源改进食品品质的方法3. 食品中动物的代谢过程- 动物对食品的消化和吸收- 食品中的动物酶和酶促反应- 利用动物资源改进食品品质的方法4. 食品中的自然保鲜- 食品的自然保鲜机制- 温度、湿度和气体对食品保鲜的影响- 利用自然保鲜方法延长食品的储存期5. 食品加工和储存过程中的生物反应- 食品加工过程中的酶和酶促反应- 食品储存过程中的微生物和酶反应- 控制生物反应以改进食品品质的方法大纲四:食品中的化学成分分析1. 食品中的化学成分分析方法- 食品样品的制备和处理技术- 常用分析仪器和方法- 食品成分分析的数据解析和评估2. 食品中的营养成分分析- 蛋白质、脂类、碳水化合物和纤维的分析- 维生素和矿物质的分析- 常见食品的营养标签分析与解读3. 食品中的添加剂分析- 食品添加剂的种类和用途- 食品添加剂的分析方法和质量评估- 食品添加剂对人体健康的影响评估4. 食品中的污染物分析- 食品污染物的来源和分类- 食品污染物的分析方法和标准限制- 食品污染物对人体健康的风险评估5. 食品中的其他化学成分分析- 食品中的香料、色素和增味剂的分析- 食品中的抗氧化剂和防腐剂的分析- 食品中的其他化学成分的分析和质量评估大纲五:食品生物化学研究的实践与应用1. 食品生物化学实验技术- 食品样品的采集和处理技术- 常用的食品生物化学分析方法- 实验数据的采集和统计分析技术2. 食品生物化学研究的方法和策略- 食品样品的选择和处理原则- 实验设计和数据解读的方法- 食品生物化学研究的前沿技术和趋势3. 食品生物化学在食品加工中的应用- 食品配方和工艺的改进策略- 食品添加剂和保鲜剂的选择和使用- 食品加工过程中的质量控制和监测技术4. 食品生物化学在食品检测中的应用- 食品安全和质量标准的制定和实施- 食品中污染物和添加剂的检测技术- 食品标签和声明的真实性和准确性验证5. 食品生物化学在健康营养中的应用- 食品营养评估和膳食指导的方法- 食品功能成分的挖掘和开发- 食品生物活性物质对人体健康的影响评估总结:本文档提供了一份完整且系统的食品生物化学教学大纲。
生物化学教学大纲
生物化学教学大纲一、引言生物化学是研究生物体内化学元素及其相互作用的学科。
本教学大纲旨在为生物化学课程的教学提供指导,确保学生对生物化学的重要概念和原理有清晰的理解。
二、课程目标1. 了解生物化学的基本概念和理论,包括生物分子的结构和功能、代谢途径等;2. 掌握生物化学实验的基本技术和方法,培养科学实验能力;3. 培养学生的科学研究思维和分析问题的能力,提高解决生物化学问题的能力;4. 培养学生的团队合作能力和沟通表达能力。
三、教学内容1. 生物化学基本概念与细胞结构1.1 生物分子的组成和结构1.2 细胞的结构与功能1.3 细胞膜与运输2. 代谢途径与能量转化2.1 糖代谢2.2 脂肪代谢2.3 蛋白质代谢2.4 核酸代谢2.5 能量转化与ATP合成3. 酶与酶动力学3.1 酶的分类和特性3.2 酶催化机理3.3 酶动力学参数的测定4. 基因与蛋白质合成4.1 DNA的结构和功能4.2 RNA的结构和功能4.3 蛋白质合成的基本过程4.4 基因调控四、教学方法1. 讲授:通过课堂讲解,向学生传授生物化学的基本概念、理论和实验技术;2. 实验:进行生物化学实验,培养学生的实验技能和观察、记录、分析问题的能力;3. 讨论:组织学生进行小组讨论,激发学生的学习兴趣和培养团队合作能力;4. 案例分析:引入生物化学实际案例,帮助学生将理论知识应用于实际问题的解决。
五、教学评价与考核1. 平时表现:包括课堂参与、作业完成情况、实验报告等;2. 期中考试:对学生对于生物化学基本概念和理论的掌握程度进行考核;3. 实验报告:对学生实验操作、数据处理和实验结论等进行评价;4. 期末考试:对学生对于整个课程内容的综合掌握情况进行考核。
六、参考教材1. 《生物化学导论》,作者:张三;2. 《生物化学实验指导》,作者:李四。
七、教学进度安排1. 第一周:生物化学基本概念与细胞结构2. 第二周:代谢途径与能量转化3. 第三周:酶与酶动力学4. 第四周:基因与蛋白质合成八、教学资料本教学大纲提供的教学资料包括课程讲义、实验操作指南、习题集等。
《生物化学》课程大纲
06 基因表达调控与疾病关系
基因表达概述及基本过程
基因表达的定义和意义
基因表达是指基因转录和翻译产生蛋白质的过程,对于生物体的生长、发育和适应 环境具有重要意义。
基因表达的基本过程
包括转录、翻译和蛋白质加工等步骤,其中转录是指DNA模板链在RNA聚合酶的作 用下合成RNA的过程,翻译是指mRNA在核糖体上合成蛋白质的过程,蛋白质加工 包括修饰、折叠和定位等步骤。
基因表达异常与疾病关系
基因表达异常的定义和类型
基因表达异常是指基因在转录或翻译过程中出现异常,导致蛋白质合成量或功能异常的现象。基因表达异 常可分为转录水平异常和翻译水平异常两种类型。
基因表达异常与疾病的关系
基因表达异常与多种疾病的发生和发展密切相关,如癌症、神经退行性疾病、自身免疫性疾病等。这些疾 病往往伴随着特定基因的异常表达,导致细胞增殖、分化、凋亡等生物学过程出现异常。因此,研究基因 表达异常与疾病的关系对于疾病的预防、诊断和治疗具有重要意义。
酶动力学原理及应用
米氏方程
01
介绍米氏方程的推导过程及其意义,解释米氏常数Km和Vmax
的含义及其在酶动力学研究中的应用。
酶促反应的影响因素
02
阐述温度、pH值、底物浓度、酶抑制剂和激活剂等对酶促反应
的影响及其机制。
酶动力学在医学中的应用
03
举例说明酶动力学在疾病诊断、药物设计和治疗等领域的应用。
3
蛋白质一级结构与功能的关系 一级结构是蛋白质空间构象和生物功能的基础。
蛋白质高级结构
01
02
03
蛋白质二级结构
指蛋白质分子中局部主链 的空间结构,包括α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷 曲等。
生物化学考试大纲纲要大纲.doc
《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学1.蛋白质在生命活动中的重要性2.蛋白质的元素组成3.氨基酸的结构、分类及其理化性质4.蛋白质的结构:一级结构:概念及维持键蛋白质的构象--- 构象的结构单元α-螺旋、β -折叠、β -转角、无规则卷曲,二级结构,三级结构,四级结构,维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念5. 蛋白质的功能与性质的关系:一级结构与功能;构象与功能-- 变性作用,变构作用6.蛋白质的性质:等电点,胶体性质,蛋白质沉淀反应,紫外吸收性质重点掌握:必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系,变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学1.核酸的组成与类别2.DNA 的结构与功能3.RNA 的结构与功能4.核酸的性质重点掌握:核酸的组成与类别DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点,DNA的熔解温度( Tm)概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能1.糖类的概念、作用与分类2.单糖:链式结构;立体结构;环式结构;糖的构象;糖的分类;重要的单糖;单糖的重要衍生物;单糖的理化性质;3.寡糖:麦芽糖;乳糖;蔗糖;纤维二糖;棉籽糖;4.多糖:淀粉;糖原;纤维素;其它常见多糖化合物;重点掌握:单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜1.脂类的分类2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学1.酶的基本概念:生物催化剂,酶的作用特点,酶的组成分类等2.酶的命名和分类3.酶的活性部位和酶原激活4.酶的作用机制:降低反应活化能,中间产物学说,诱导锲合学说,使酶具高效催化活性的因素5.酶的分离提纯与活力测定6.酶促反应动力学重点掌握:酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念,酶原激活实质中间产物学说,诱导锲合学说,米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶1.脂溶性维生素: A、 D、E、 K2.水溶性维生素:维生素 C, B1, B2,PP,泛酸,叶酸,生物素,硫辛酸,B12重点掌握:水溶性维生素与辅酶(辅基)之间的关系,在酶促反应中的作用;常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。
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第一章蛋白质的结构与功能一、学习目的通过本章的学习,掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。
熟悉蛋白质多肽链组成,蛋白质结构与功能的关系,氨基酸的理化性质,球状蛋白质的特点。
二、课程内容第一节蛋白质的分子组成(一)氨基酸的含义及相关概念氨基酸: L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。
(二)肽的含义及相关概念肽:肽键与肽链,肽与蛋白质的区别,生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构(一)蛋白质的一级结构;蛋白质的二级结构:肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响;蛋白质的三级结构:次级键、结构域及分子伴侣;蛋白质的四级结构。
(二)蛋白质的分类:第三节蛋白质的结构与功能(一)蛋白质一级结构与功能的关系:Anfinsen实验、分子病。
(二)蛋白质空间结构与功能的关系:蛋白质构象改变和疾病。
第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化(一)蛋白质的理化性质:两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。
(二)蛋白质的分离和纯化:透析及超滤法,丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀,电泳,层析,超速离心。
(三)多肽链中氨基酸的序列分析:Edman降解法。
(四)蛋白质空间结构测定三、重点、难点提示和教学手段(一)重点:氨基酸、肽的含义及相关概念;蛋白质的分子结构;蛋白质的理化性质。
(二)难点:蛋白质的分子结构(三)教学手段:多媒体,结合动画。
(注:重点、难点提示必须编写,教学手段和实践教学环节可根据实际编写,尽可能明确。
)四、思考与练习一、名词解释:肽单元蛋白质变性二、问答1.简述蛋白质α-螺旋的特征。
2.举例说明蛋白质空间结构与功能关系。
第二章核酸的结构与功能一、学习目的通过本章的学习,掌握DNA的二级结构特点,mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。
熟悉核小体的结构特点,DNA的理化性质及其与结构的关系。
了解核苷酸的分子构成,连接键及书写方式。
二、课程内容第一节核酸的化学组成及一级结构(一)核苷酸的结构:嘌呤与嘧啶,核糖与核苷,戊糖碳原子的编号。
(二)核酸的一级结构:概念、核苷酸各组分间的连接键、书写方式。
第二节 DNA的空间结构与功能(一)DNA的二级结构——双螺旋结构模型:Chargaff规则, B-DNA双螺旋结构模型要点,DNA双螺旋结构的多样性。
(二)DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装:DNA的超螺旋结构,原核生物DNA的高级结构,DNA在真核生物细胞核内的组装:核小体。
(三)DNA的功能:基因,基因组,DNA的功能。
第三节 RNA的结构与功能(一)信使RNA的结构与功能:hnRNA ,mRNA的结构特点。
(二)转运RNA的结构与功能:稀有碱基,茎环结构,氨基酸接纳茎,反密码子,三级结构。
(三)核蛋白体RNA的结构与功能:真核及原核生物核蛋白体的组成。
(四)其他小分子RNA及RNA组学:动物细胞内其他的RNA种类及功能,RNA组学的概念。
第四节核酸的理化性质、变性和复性及其应用(一)核酸的一般理化性质:260nm紫外吸收(二)DNA的变性:概念,解链曲线,Tm值,增色效应。
(三)DNA的复性与分子杂交:退火。
第五节核酸酶(一)DNA酶 RNA酶内切酶外切酶三、重点、难点提示和教学手段(一)重点:核酸的化学组成及一级结构;DNA的空间结构与功能;DNA的空间结构与功能(二)难点:DNA的空间结构与功能;DNA的空间结构与功能(三)教学手段:多媒体,结合动画。
四、思考与练习一、名词解释:核小体核酸杂交二、问答题:1.试述DNA双螺旋结构模式的要点。
2.简述tRNA的结构特点。
第三章酶一、学习目的通过本章的学习,掌握酶的化学本质,辅助因子,活性中心,必需基团,酶促反应的特点,Km 与Vmax的含义及其生物学意义,竞争性抑制,酶原,变构酶,关键酶,酶的共价修饰调节,同工酶。
熟悉最适pH和最适温度,可逆性抑制和不可逆抑制的区别,3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点。
了解酶促反应的机制,Km、Vmax值的测定,酶活性测定与酶活单位,酶的分类和命名。
二、课程内容第一节酶的分子结构与功能(一)酶的分子组成:单纯酶,结合酶,酶蛋白,全酶,金属酶,辅酶,辅基,维生素与辅酶,维生素的分类及其与辅酶的关系,常见辅酶的结构与功能,辅酶的作用,金属离子的作用。
(二)酶的活性中心:必需基团,结合基团,催化基团。
第二节酶促反应的特点与机制(一)酶促反应的特点:高效性,特异性,可调节性。
(二)酶促反应机制:活化能,诱导契合假说,邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。
第三节酶促反应动力学(一)底物浓度对反应速度的影响:米-曼氏方程,Km、Vmax测定法。
(二)酶浓度对反应速度的影响;最适温度;最适pH。
(三)抑制剂对反应速度的影响:不可逆性抑制作用的特点,可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。
(四)激活剂对反应速度的影响:必需激活剂,非必需激活剂。
(五)酶活性测定及酶活性单位。
第四节酶的调节(一)酶活性的调节:酶原,酶原的激活的概念、机制及意义,变构酶,变构调节与协同效应,酶的共价修饰调节概念、特点与意义。
(二)酶含量的调节:酶蛋白合成的诱导与阻遏概念,酶降解的调控。
(三)同工酶:概念,LDH同工酶谱的变化及意义。
第五节酶的命名与分类(一)酶的命名。
(二)酶的分类。
第六节酶与医学的关系(一)酶与疾病的关系。
(二)酶在医学上的其他应用。
三、重点、难点提示和教学手段(一)重点:酶的化学本质,辅助因子,活性中心,必需基团,酶促反应的特点,Km 与Vmax的含义及其生物学意义,竞争性抑制,酶原,变构酶,关键酶,酶的共价修饰调节,同工酶。
熟悉最适pH和最适温度,可逆性抑制和不可逆抑制的区别,3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点。
了解酶促反应的机制,Km、Vmax值的测定,酶活性测定与酶活单位,酶的分类和命名。
(二)难点:Km 与Vmax的含义及其生物学意义,竞争性抑制,酶原,变构酶,关键酶,酶的共价修饰调节,同工酶;3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的变构调节与酶促化学修饰的特点。
(三)教学手段:多媒体,结合动画。
四、思考与练习一、名词解释酶的活性中心酶的共价修饰二、问答题1.试述结合酶的组成特点及其B族维生素在其中的作用?2.试用竞争性抑制的原理说明磺胺药抑制细菌的作用机理。
第四章糖代谢一、学习目的通过本章的学习,掌握糖分解代谢,糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶,特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。
掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。
掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。
掌握乳酸循环的过程及生理熟悉糖是生物体主要的供能物质, 以及血糖的来源、去路。
了解糖的吸收方式是通过主动转运过程。
二、课程内容第一节概述(一)糖的生理功能(二)糖的消化吸收特定载体转运的、主动耗能的过程(三)糖代谢的概况第二节糖的无氧分解(一)糖酵解的反应过程:概念,反应过程及能量生成。
(二)糖酵解的调节:三个关键酶(三)糖酵解的生理意义第三节糖的有氧氧化(一)有氧氧化的反应过程:丙酮酸脱氢酶复合体的组成,三羧酸循环的过程及生理意义。
(二)有氧氧化生成的ATP(三)有氧氧化的调节:丙酮酸脱氢酶复合体及三羧酸循环中三个关键酶的调节。
(四)巴斯德效应第四节磷酸戊糖途径(一)磷酸戊糖途径的反应过程:反应的第一阶段,6-磷酸葡萄糖脱氢酶及6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶。
(二)磷酸戊糖途径的调节:6-磷酸葡萄糖脱氢酶是关键酶。
(三)磷酸戊糖途径的生理意义第五节糖原的合成与分解(一)糖原的合成代谢:UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程。
(二)糖原的分解代谢:分解过程(三)糖原合成与分解的调节:磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节,重点是它们各自的磷酸化和去磷酸化后的活性改变。
(四)糖原累积症第六节糖异生(一)糖异生途径:概念及糖异生的四个关键酶。
(二)糖异生的调节(三)糖异生的生理意义.(四)乳酸循环:循环过程及生理意义。
第七节血糖及其调节(一)血糖的来源和去路(二)血糖水平的调节:胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。
(三)血糖水平异常:高血糖及糖尿症,低血糖。
三、重点、难点提示和教学手段(一)重点掌握糖分解代谢,糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶,特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。
掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。
掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。
掌握乳酸循环的过程及生理熟悉糖是生物体主要的供能物质, 以及血糖的来源、去路。
了解糖的吸收方式是通过主动转运过程。
(二)难点:糖分解代谢,糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶,特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。
掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。
掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。
(三)教学手段:多媒体,结合动画。
四、思考与练习一、名词解释:1. 糖酵解2.糖异生二、问答题:1.糖有氧氧化途径中哪些反应参与利用或生成ATP和还原当量?2. 试述乙酰CoA在体内的几条代谢途径。
第五章脂类代谢一、学习目的通过本章的学习,掌握脂肪酸分解与合成过程中的关键步骤、关键酶及β氧化的全过程。
掌握酮体的概念,酮体的生成过程,酮体生成的生理意义及关键酶。
掌握胆固醇合成的部位,合成原料及合成的关键步骤、关键酶。
掌握血浆脂蛋白的分类,生成部位及功能。
熟悉脂肪的合成过程。
熟悉血浆脂蛋白的代谢。
熟悉甘油磷脂的种类。
了解脂肪的消化和吸收,脂肪酸的其它氧化方式和脂肪酸碳链的增长方式,脂肪酸的分类与命名,不饱和脂酸以及多价不饱和脂肪酸的重要衍生物。
了解胆固醇合成的过程,合成的调节,分布,生理功能,以及胆固醇的转化。
了解甘油磷脂的代谢。
二、课程内容第一节不饱和脂酸的命名及分类第二节脂类的消化和吸收脂类消化的主要场所,胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用,脂肪合成的甘油一酯途径。
第三节甘油三酯代谢(一)甘油三酯的合成代谢1)合成部位2)合成原料3)合成基本过程:甘油一酯途径和甘油二酯途径。
(二)甘油三酯的分解代谢1)脂肪的动员:激素敏感性甘油三酯脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。
2)脂酸的β-氧化:脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成,脂酰CoA进入线粒体,脂肪酸的β-氧化,脂肪酸氧化的能量生成。
3)脂肪酸的其它氧化方式4)酮体的生成及利用:酮体的概念,酮体的生成,酮体的利用,酮体生成的生理意义,酮体生成的调节,酮症酸中毒。
(三)脂酸的合成代谢1)软脂酸的合成:合成部位,合成原料,脂肪酸合成酶系及反应过程。
2)脂肪酸碳链的加长:内质网酶系和线粒体酶系。
3)不饱和脂肪酸的合成:必需脂肪酸的概念。
4)脂肪酸合成的调节:代谢物的调节,激素的调节作用。