20氨基酸)

氨基酸1.甲硫氨酸Methionine2.甘氨酸Glycine3.苯丙氨酸Phenylalanine4.蛋氨酸Methionine5.亮氨酸Leucine6.精氨酸Argnine7.脯氨酸Proline8.赖氨酸Lysine9.谷氨酰胺Glutamine10.谷氨酸Glutamic acid11.天冬酰胺Asparagine12.异亮氨酸Isoleucine13.缬氨酸Viline14.组氨酸Hlstidine15.丝氨酸Serine16.丙氨酸Alanine17.苏氨酸Threonine18.半胱氨酸Cysteine19.色氨酸Tryptophane20.天冬氨酸Aspartic acid氨基酸氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。

蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。

不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。

介绍氨基酸（Amino acid）是构成蛋白质的基本单位，赋予蛋白质特定的分子结构形态，使他的分子具有生化活性。

蛋白质是生物体内重要的活性分子，包括催化新陈代谢的酵素和酶。

不同的氨基酸脱水缩合形成肽（蛋白质的原始片段），是蛋白质生成的前体。

两个或两个以上的氨基酸化学聚合成肽，一个蛋白质的原始片段，是蛋白质生成的前体。

氨基酸（amino acids）广义上是指既含有一个碱性氨基又含有一个酸性羧基的有机化合物，正如它的名字所说的那样。

但一般的氨基酸，则是指构成蛋白质的结构单位。

在生物界中，构成天然蛋白质的氨基酸具有其特定的结构特点，即其氨基直接连接在α-碳原子上，这种氨基酸被称为α-氨基酸。

在自然界中共有300多种氨基酸，其中α-氨基酸21种。

α-氨基酸是肽和蛋白质的构件分子，也是构成生命大厦的基本砖石之一。

构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。

氨基酸(氨基酸食品)是蛋白质(蛋白质食品)的基本成分。

蜂王浆中含有20多种氨基酸。

除蛋白氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、苯丙氨酸等人体本身不能合成、又必需的氨基酸外，还含有丰富的丙氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、甘氨酸、胱氨酸、脯氨酸、酷氨酸、丝氨酸等。

科学家分析了蜂王浆(蜂王浆食品)中29种游离氨基酸及其衍生物，脯氨酸含量最高，占总氨基酸含量的58%。

据分析，氨基酸中的谷氨酸，不仅是人体一种重要的营养成分，而且是治疗肝病、神经系统疾病和精神病的常用药物，对肝病、精神分裂症、神经衰弱均有疗效。

编辑本段结构通式氨基酸是指含有氨基的羧酸。

生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的。

除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中（脯氨酸是一种L－α－亚氨基酸），其结构通式如图（R基为可变基团）：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。

除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子（即与α－碳原子键合的四个取代基各不相同），因此氨基酸可以有立体异构体，即可以有不同的构型（D－型与L－型两种构型）。

合成分类组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架生物合成的。

例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。

微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。

必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。

生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。

另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。

20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链基团R的不同。

通常根据R 基团的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类根据侧链基团的极性1、非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）2、极性氨基酸（亲水氨基酸）：1）极性不带电荷：7种甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）2）极性带正电荷的氨基酸（碱性氨基酸） 3种赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）3）极性带负电荷的氨基酸（酸性氨基酸） 2种天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）根据化学结构1、脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺2、芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸3、杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸4、杂环亚氨基酸：脯氨酸从营养学的角度1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。

成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。

共有8种其作用分别是：赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；色氨酸：促进胃液及胰液的产生；苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；蛋氨酸（甲硫氨酸）：参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。

2、半必需氨基酸和条件必需氨基酸：精氨酸：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。

组氨酸：可作为生化试剂和药剂，还可用于治疗心脏病，贫血，风湿性关节炎等的药物。

人体虽能够合成精氨酸和组氨酸，但通常不能满足正常的需要，因此，又被称为半必需氨基酸或条件必需氨基酸，在幼儿生长期这两种是必需氨基酸。

人体对必需氨基酸的需要量随着年龄的增加而下降，成人比婴儿显著下降。

（近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸）3、非必需氨基酸（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。

例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

缩写符号名称三字符号单字符号丙氨酸Ala A精氨酸Arg R天冬氨酸Asp D半胱氨酸Cys C谷氨酰胺Gln Q谷氨酸Glu E组氨酸His H异亮氨酸Ile I甘氨酸Gly G名称三字符号单字符号天冬酰胺Asn N亮氨酸Leu L赖氨酸Lys K甲硫氨酸Met M苯丙氨酸Phe F脯氨酸Pro P丝氨酸Ser S苏氨酸Thr T色氨酸Trp W名称三字符号单字符号酪氨酸Tyr Y缬氨酸Val V性质分类一般性质缬氨酸无色晶体，熔点极高，一般在200℃以上。

不同的氨基酸其味不同，有的无味，有的味甜，有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。

各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，并能溶解于稀酸或稀碱中，但不能溶于有机溶剂。

通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

紫外吸收性质氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。

20种Pr——AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm—300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。

苯丙AA最大光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其最大光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。

分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。

在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。

酸碱性质1、两性解离与等电点氨基酸在水溶液或结晶内基本上均以兼性离子或偶极离子的形式存在。

所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出质子的NH3正缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子，因此氨基酸是两性电解质。

氨基酸的等电点：氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值，改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷，也可使它处于正负电荷数相等，即净电荷为零的两性离子状态。

使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA2、解离常数解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现解离常数。

在生化上，解离常数是在特定条件下（一定溶液浓度和离子强度）测定的。

等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定。

氨基酸解离常数列表：缩写中文译名支链分子量等电点羧基解离常数氨基解离常数 Pkr(R) R基Gly G 甘氨酸亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -HAla A 丙氨酸疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3Val V 缬氨酸疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2Leu L 亮氨酸疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2Ile I 异亮氨酸疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3Phe F 苯丙氨酸疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5Trp W 色氨酸疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6Tyr Y 酪氨酸疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OHAsp D 天冬氨酸酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOHAsn N 天冬酰胺亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2Glu E 谷氨酸酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOHLys K 赖氨酸碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2Gln Q 谷氨酰胺亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2Met M 甲硫氨酸疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3Ser S 丝氨酸亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OHThr T 苏氨酸亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OHCys C 半胱氨酸亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SHPro P 脯氨酸疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6His H 组氨酸碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04Arg R 精氨酸碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.483、多氨基（碱性氨基酸）和多羧基（酸性氨基酸）氨基酸的解离解离原则：先解离α-COOH，随后其他-COOH；然后解离α-NH3+，随后其他-NH3。