底物浓度对反应速度的影响雅安职业技术学院
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❖ 酶的活性中心 由酶的必需基团构成，存在于酶分子表面并形成具有特定 空间结构的区域（裂缝或凹陷）
酶的活性中心
科学出版社卫生职业教育出版分社
二、酶的活性中心
必需基团在一 级结构的排列上 可能相距遥远， 但肽链经过盘绕、 折叠后，在空间 结构上彼此靠近， 共同构成酶的活 性中心。
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三、酶的命名与分类
（一）酶的命名 1.习惯命名法——推荐名称
以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。
2.系统命名法——系统名称 标明酶的所有底物与反应性质，并附有一个4位
数字的分类编号。
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一些酶的命名举例
编号 推荐名称
系统名称
催化的反应
EC1.4.1.3 谷氨酸 脱氢酶
科学出版社卫生职业教育出版分社
肠激酶
胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46 丝
S
183
S
SS
缬天天天天赖
活性中心 缬
异甘组
丝
S
S
SS
胰蛋白酶原的激活过程
科学出版社卫生职业教育出版分社
酶原激活的生理意义 ❖ 酶原在特定部位和条件下才能被激活，既可避
免酶对自身进行消化，又有助于调控酶活性 ❖ 酶原是酶的储存形式，在需要时，酶原适时地
转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶的抗酶物质。
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四、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不 同的一组酶。如：乳酸脱氢酶（LDH）有5种同工 酶
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A-H+B-OH
如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等
4.裂合或裂解酶类
A-B A+B
如柠檬酸合酶、醛缩酶等
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5.异构酶类
A
B
如：磷酸丙糖异构酶、磷酸己糖异构酶等
6.合成酶类
A+B+ATP A-B+ADP+Pi 如：谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等
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酶的活性中心
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物
催化基团
活性中心
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三、酶原与酶原的激活
❖ 酶原
有些酶在细胞内合成或初 分泌时，没有催化活性， 这种无活性的酶的前体物 质称为酶原。
酶原
在特定条件下
水解掉一个或 几个短肽
❖ 酶原的激活
分子构象发生改变
形成或暴露出 酶的活性中心
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二、中间产物学说
酶能显著降低反应所需活化能，是因为在发挥 催化作用之前，酶的活性中心与底物定向结合生成 酶底物复合物（ES），然后生成产物，并释放出酶
E + S ES
E+P
❖ LDH同工酶与疾病的诊断 健康成人血清LDH同工酶有如下的规律：
LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5 急性心肌梗塞时，血清LDH1和LDH2显着升高 急性肝炎以LDH5明显升高，LDH4不增
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五、酶活性的调节
❖ 一系列酶促反应中，起关键作用的酶叫做关键酶
EC2.6.1.1 天冬氨酸氨 基转移酶
EC3.5.3.1 精氨酸酶
EC4.1.2.13 果糖二磷酸 醛缩酶
EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖 异构酶
EC6.3.1.2 谷氨酰胺 合成酶
L-谷氨酸：NAD+ 氧化还原酶
L-天冬氨酸：α-酮 戊二酸氨基转移酶
L-谷氨酸 + H2O + NAD+ α-酮戊二酸 + NH3 + NADH
❖酶的特异性可分为： 绝对特异性 相对特异性 立体异构特异性
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二、酶促反应的特点
（三）高度的不稳定性 酶是蛋白质，易变性，失去活性。
（四）酶促反应的可调节性 调节方式： • 对酶生成与降解量的调节 • 酶催化效力的调节 • 通过改变底物浓度对酶进行调节
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第2节 酶的结构与功能
一、 根酶据的酶分的子分组子成组成分为单纯酶和结合酶
❖单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶 ❖结合酶：由蛋白质部分和辅助因子组成的酶
全酶
蛋白质部分：酶蛋白
源自文库
辅助因子
小分子有机化合物（维生素）
金属离子（K+、Na+ 、 Mg+）
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二、酶的活性中心
❖ 酶的必需基团 酶分子的氨基酸残基侧链的化学基团中，与酶活性密切 相关的化学基团 常见的必须基团：-COOH,-NH2，-OH,-SH
❖ 酶所催化的化学反应称为酶促反应。酶促反应中 被酶催化的物质（基质、作用物）称为底物（S）， 催化反应所生成的物质称为产物（P）
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二、酶促反应的特点
（一）高度的催化效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般
催化剂高107～1013倍。
（二）高度的特异性 一种酶仅作用于一种或一类化合物
生物化学
雅安职业技术学院生物化学课程组
第三章 酶
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主要内容
1 概述 2 酶的结构与功能
酶的作用机制
33
4 影响酶促反应速度的因素 5 酶与医学的关系
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第1节 概述
一、❖ 酶（的E概n念zyme，E）：是一类由活细胞产生的，对 其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
ATP + L-谷氨酸 + NH3 ADP+磷酸 + L-谷氨酰胺
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(二)酶的分类
1.氧化还原酶类
AH2+B
A+BH2
如：琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶等
2.转移酶类
A-R+C A+C-R
如：氨基转移酶、磷酸化酶等
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3.水解酶类
A-B+H2O
❖酶活性的调节对象： 关键酶
❖ 调节方式
酶活性的调节 （变构调节和化学修饰）
酶含量的调节 （酶合成与分解调节）
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第3节 酶的作用机制
一、大幅降低反应的活化能
❖ 为什么酶具有高度的催化效率？ ❖ 酶通过其特有的作用机制，使底物只需要较少的能量就能
进入活化态，进而转变成产物
L-天冬氨酸+α-酮戊二酸 草酰乙酸 +L-谷氨酸
L-精氨酸脒基水解酶
L-精氨酸 + H2O L-鸟氨酸+ 尿素
D-果糖1，6-二磷酸： D-果糖1，6-二磷酸 D-甘油醛3-磷酸裂合酶 磷酸二羟丙酮 + D-甘油醛3-磷酸
D-葡萄糖6-磷酸酮醇 异构酶
D-葡萄糖6-磷酸 D-果糖6-磷酸
L-谷氨酸：氨连接酶
酶的活性中心
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二、酶的活性中心
必需基团在一 级结构的排列上 可能相距遥远， 但肽链经过盘绕、 折叠后，在空间 结构上彼此靠近， 共同构成酶的活 性中心。
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三、酶的命名与分类
（一）酶的命名 1.习惯命名法——推荐名称
以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。
2.系统命名法——系统名称 标明酶的所有底物与反应性质，并附有一个4位
数字的分类编号。
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一些酶的命名举例
编号 推荐名称
系统名称
催化的反应
EC1.4.1.3 谷氨酸 脱氢酶
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肠激酶
胰蛋白酶
缬天天天天赖异缬甘
组
46 丝
S
183
S
SS
缬天天天天赖
活性中心 缬
异甘组
丝
S
S
SS
胰蛋白酶原的激活过程
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酶原激活的生理意义 ❖ 酶原在特定部位和条件下才能被激活，既可避
免酶对自身进行消化，又有助于调控酶活性 ❖ 酶原是酶的储存形式，在需要时，酶原适时地
转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶的抗酶物质。
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四、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不 同的一组酶。如：乳酸脱氢酶（LDH）有5种同工 酶
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A-H+B-OH
如淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等
4.裂合或裂解酶类
A-B A+B
如柠檬酸合酶、醛缩酶等
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5.异构酶类
A
B
如：磷酸丙糖异构酶、磷酸己糖异构酶等
6.合成酶类
A+B+ATP A-B+ADP+Pi 如：谷氨酰胺合成酶、谷胱甘肽合成酶等
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酶的活性中心
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物
催化基团
活性中心
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三、酶原与酶原的激活
❖ 酶原
有些酶在细胞内合成或初 分泌时，没有催化活性， 这种无活性的酶的前体物 质称为酶原。
酶原
在特定条件下
水解掉一个或 几个短肽
❖ 酶原的激活
分子构象发生改变
形成或暴露出 酶的活性中心
科学出版社卫生职业教育出版分社
二、中间产物学说
酶能显著降低反应所需活化能，是因为在发挥 催化作用之前，酶的活性中心与底物定向结合生成 酶底物复合物（ES），然后生成产物，并释放出酶
E + S ES
E+P
❖ LDH同工酶与疾病的诊断 健康成人血清LDH同工酶有如下的规律：
LDH2>LDH1>LDH3>LDH4>LDH5 急性心肌梗塞时，血清LDH1和LDH2显着升高 急性肝炎以LDH5明显升高，LDH4不增
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五、酶活性的调节
❖ 一系列酶促反应中，起关键作用的酶叫做关键酶
EC2.6.1.1 天冬氨酸氨 基转移酶
EC3.5.3.1 精氨酸酶
EC4.1.2.13 果糖二磷酸 醛缩酶
EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖 异构酶
EC6.3.1.2 谷氨酰胺 合成酶
L-谷氨酸：NAD+ 氧化还原酶
L-天冬氨酸：α-酮 戊二酸氨基转移酶
L-谷氨酸 + H2O + NAD+ α-酮戊二酸 + NH3 + NADH
❖酶的特异性可分为： 绝对特异性 相对特异性 立体异构特异性
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二、酶促反应的特点
（三）高度的不稳定性 酶是蛋白质，易变性，失去活性。
（四）酶促反应的可调节性 调节方式： • 对酶生成与降解量的调节 • 酶催化效力的调节 • 通过改变底物浓度对酶进行调节
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第2节 酶的结构与功能
一、 根酶据的酶分的子分组子成组成分为单纯酶和结合酶
❖单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶 ❖结合酶：由蛋白质部分和辅助因子组成的酶
全酶
蛋白质部分：酶蛋白
源自文库
辅助因子
小分子有机化合物（维生素）
金属离子（K+、Na+ 、 Mg+）
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二、酶的活性中心
❖ 酶的必需基团 酶分子的氨基酸残基侧链的化学基团中，与酶活性密切 相关的化学基团 常见的必须基团：-COOH,-NH2，-OH,-SH
❖ 酶所催化的化学反应称为酶促反应。酶促反应中 被酶催化的物质（基质、作用物）称为底物（S）， 催化反应所生成的物质称为产物（P）
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二、酶促反应的特点
（一）高度的催化效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般
催化剂高107～1013倍。
（二）高度的特异性 一种酶仅作用于一种或一类化合物
生物化学
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第三章 酶
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主要内容
1 概述 2 酶的结构与功能
酶的作用机制
33
4 影响酶促反应速度的因素 5 酶与医学的关系
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第1节 概述
一、❖ 酶（的E概n念zyme，E）：是一类由活细胞产生的，对 其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
ATP + L-谷氨酸 + NH3 ADP+磷酸 + L-谷氨酰胺
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(二)酶的分类
1.氧化还原酶类
AH2+B
A+BH2
如：琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶等
2.转移酶类
A-R+C A+C-R
如：氨基转移酶、磷酸化酶等
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3.水解酶类
A-B+H2O
❖酶活性的调节对象： 关键酶
❖ 调节方式
酶活性的调节 （变构调节和化学修饰）
酶含量的调节 （酶合成与分解调节）
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第3节 酶的作用机制
一、大幅降低反应的活化能
❖ 为什么酶具有高度的催化效率？ ❖ 酶通过其特有的作用机制，使底物只需要较少的能量就能
进入活化态，进而转变成产物
L-天冬氨酸+α-酮戊二酸 草酰乙酸 +L-谷氨酸
L-精氨酸脒基水解酶
L-精氨酸 + H2O L-鸟氨酸+ 尿素
D-果糖1，6-二磷酸： D-果糖1，6-二磷酸 D-甘油醛3-磷酸裂合酶 磷酸二羟丙酮 + D-甘油醛3-磷酸
D-葡萄糖6-磷酸酮醇 异构酶
D-葡萄糖6-磷酸 D-果糖6-磷酸
L-谷氨酸：氨连接酶