氨基酸代谢 重要知识点
生物化学-知识点_5氨基酸代谢整理
蛋白质分解和氨基酸代谢1．氨基酸代谢库:食物蛋白经消化吸收产生的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混合在一起，存在于细胞内液、血液、其他体液中,总称为氨基酸代谢库。
来源、去路：2．三种主要脱氨基形式：L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用：谷氨酸在L-谷氨酸脱氢酶作用下生成α-酮戊二酸，可逆反应。
不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+，NADP+ 。
变构激活剂-ADP，GDP、变构抑制剂-ATP GTP 。
转氨基作用：在转氨酶的作用下,α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的位置上,生成相应的氨基酸,原来的氨基酸则转变为α-酮酸。
体内合成非必需氨基酸的重要途径。
联合脱氨基作用：转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基作用偶联的过程。
体内主要的脱氨基方式、体内合成非必需氨基酸的重要途径。
3．转氨酶：丙氨酸氨基转移酶（ALT）：催化 Glu+丙酮酸生成α-酮戊二酸+Ala。
肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高。
天冬氨酸氨基转移酶（AST）：催化 Glu+草酰乙酸生成α-酮戊二酸+Asp。
心肌细胞内酶心肌损伤时AST升高。
生理功能：判断肝、心功能是否正常。
辅酶：磷酸吡哆醛。
4．血液中氨的运输方式：谷氨酰胺：氨的暂时储存形式和运输形式。
脑和肌肉中氨与谷氨酸反应生成谷氨酰胺。
血液把谷氨酰胺运输到肝和肾，最后以尿素和铵盐的形式排出。
葡萄糖-丙氨酸循环:NH3的另一种运输形式和暂时储存形式。
肌肉中氨以丙氨酸形式运输到肝，肝为肌肉提供葡萄糖。
谷氨酰胺的作用：氨的暂时储存形式和运输形式也是机体解除氨毒的方式之一，临床上补充谷氨酸盐以降低氨浓度。
肝：把氨合成尿素，排出体外。
肾：把氨合成铵盐，排出体外。
5．鸟氨酸循环：尿素在体内合成的全过程。
（1）氨基甲酰磷酸的合成:由肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶I催化合成氨基甲酰磷酸。
需有ATP提供能量。
氨基甲酰磷酸合成酶为别构酶，需要N-乙酰谷氨酸(AGA)。
而AGA是在乙酰CoA和谷氨酸在AGA合成酶催化下形成。
氨基酸和核苷酸代谢知识要点
知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）氨基酸的生物合成转氨基作用是氨基酸合成的主要方式。
转氨酶以磷酸吡哆醛为辅酶，谷氨酸是主要的氨基供体，氨基酸的碳架主要来自糖代的中间物。
不同的氨基酸生物合成途径各不相同，但它们都有一个共同的特征，就是所有氨基酸都不是以CO2 和NH3为起始原料从头合成的，而是起始于三羧酸循环、糖酵解途径和磷酸戊糖途径的中间物。
不同生物合成氨基酸的能力不同，植物和大部分微生物能合成全部20 种氨基酸，而人和其它哺乳动物及昆虫等只能合成部分氨基酸，机体不能合成的氨基酸称为必须氨基酸，人有八种必需氨基酸，它们是：Lys、Trp、Phe、Val、Thr、Leu、Ile 和Met。
（三）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体嘌呤代途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA 循环进行分解和转化。
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
公卫医师考试辅导：氨基酸代谢概述
公卫医师考试指导：氨基酸代谢概括
「考纲」
1.蛋白质的生理功能及营养作用：必要氨基酸的观点和种类。
2.蛋白质的消化、汲取及腐败作用：蛋白质的腐败作用。
3.氨基酸的一般代谢：①转氨酶；②氨基酸的脱氨基作用。
4.氨的代谢：①体内氨的根源；②氨的转运；③体内氨的去路。
5.个别氨基酸的代谢：①氨基酸的脱梭基作用；②一碳单位观点
及根源；③蛋氨酸循环；④苯丙氨酸和酪氨酸代谢。
「考点」
1.人体内有 8 种必要氨基酸：苏氨酸、亮氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。
2.转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
3.氨基酸的脱氨基方式包含：①氧化脱氨基；②转氨基作用；③
结合脱氨基作用。
4.肌肉组织内的脱氨基方式是嘌呤核苷酸循环。
5.氨的根源：①脱氨基作用；②肠道产氨；③肾脏泌氨。
6.谷氨酰胺是体内储氨、运氨以及解氨毒的一种重要方式。
7.氨在体内的主要去路是在肝经鸟氨酸循环合成尿素。
8.谷氨酸脱羧生成GABA ；组氨酸脱羧生成组胺。
9.一碳单位根源：丝、甘、组、色氨酸。
FH4 为其载体。
一碳单位参加碱基的合成。
10.SAM 是体内甲基的活性供体。
11.多巴胺、去甲肾上腺素统称为儿茶酚胺。
基础医学知识之生物化学——氨基酸代谢
基础医学知识之生物化学——氨基酸代谢>>氨基酸转氨基及脱氨基过程>>尿素的生成>>一碳单位的来源，生理功能一、氨基酸代谢概况二、氨基酸（一）氨基酸的生理功能①氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位；②生物合成的原料；③转变为糖和脂肪供能。
（二）营养必需氨基酸概念和种类1.概念：人体不能合成，必须由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸。
2.种类：苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、组氨酸；缬氨酸、色氨酸和赖氨酸。
记忆要诀：苏亮亮笨蛋猪；且色赖。
三、氨的代谢（一）体内氨的来源①外源性氨自消化道吸收；②肠道细菌腐败产氨；③氨基酸脱氨基生成氨；④肾小管上皮细胞分泌氨；⑤嘌呤或嘧啶类代谢产物。
（二）氨的去路：氨有两个去路分别是合成非必需氨基酸及合成尿素。
（三）尿素的生成1.生成过程：尿素生成的过程称为鸟氨酸循环又称尿素循环。
2.生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞质中。
3.关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（CPS-Ⅰ）。
4.耗能：合成1分子的尿素消耗3个ATP。
5.中间产物：鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸。
（小鸟呱呱叫，很精灵。
）四、一碳单位的代谢1.概念：某些氨基酸分解代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
2.载体：四氢叶酸（FH4）3.来源：甘氨酸、组氨酸、色氨酸及丝氨酸4.生理功能：1）合成嘌呤及嘧啶的原料2）将氨基酸与核酸代谢密切联系起来5.记忆：施（丝）舍（色）一根竹（组）竿（甘），让他去参加四清（四氢）运动。
一碳单位代谢的辅酶是A.叶酸B.二氢叶酸C.四氢叶酸D.NADPH『正确答案』C『答案解析』某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
四氢叶酸是一碳单位的运载体，也就是辅酶。
五、苯丙氨酸和酪氨酸的代谢小结：◆人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍称为白化病。
◆苯丙氨酸羟化酶缺陷，苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸，苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等，并从尿中排出的一种遗传代谢病叫苯酮酸尿症。
生物化学复习要点-氨基酸代谢
氨基酸代谢一、教学大纲基本要求蛋白质的消化、吸收，氨基酸代谢库，必需氨基酸，氮平衡，氨基酸代谢概论，氨基酸的脱氨基、转氨基、联合脱氨基作用；蛋白质降解，尿素循环，氨基酸合成代谢；氨基酸的脱羧基作用，氨基酸的碳链代谢，氨的排出、转运。
二、本章知识要点（一）氨基酸代谢概述蛋白质作为动物体的主要组成成分，总是在不断地进行着新陈代谢。
而蛋白质的基本组成单位是氨基酸，所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的重要内容。
1．蛋白质的消化、吸收（1）蛋白质的消化动物的唾液中虽有少量唾液蛋白质酶能分解蛋白质，但在整个消化过程中，其作用不大。
蛋白质食物主要是在胃和小肠中进行消化的。
胃粘膜主细胞可分泌胃蛋白酶原，胰液能提供胰蛋白酶原、糜蛋白酶原、弹性蛋白酶原和羧基肽酶原，这些酶原激活后可转变成有活性的酶，在这些酶以及动物体所含的氨肽酶、羧肽酶和二肽酶等共同作用下，来完成日粮中蛋白质的消化过程。
（2）蛋白质的吸收在正常情况下，只有氨基酸及少量二肽、三肽能被动物体吸收进入血液。
这种吸收主要在小肠粘膜细胞上进行，肾小管细胞和肌肉细胞也能吸收，这是一个耗能、需氧的主动运输过程。
关于氨基酸吸收的机理，目前仍未完全解决。
A.Meister在1968-1969年，从肾脏研究中，提出关于氨基酸吸收的“γ-谷氨酰基循环”假说，具有一定理论意义。
他认为氨基酸吸收或向各组织、细胞内转移是通过谷胱甘肽起作用，这个过程由六步连续的酶促反应完成。
2．氨基酸的代谢库动物体吸收进入血液的氨基酸与体内游离的氨基酸构成了氨基酸代谢库。
在正常情况下，氨基酸代谢库中的氨基酸维持在一个动态平衡中。
一方面，氨基酸被消耗，或用来合成蛋白质，或合成其它含氮物质，或氧化分解提供能量；另一方面，可由体外吸收、体内合成或体内蛋白质分解所产生的氨基酸补充。
3．必需氨基酸必需AA是指机动物体内不能合成或合成量不足，必须由日粮提供的一类氨基酸，构成天然蛋白质的20种氨基酸中有10种氨基酸是多数动物的必需氨基酸：3种碱性AA（赖AA、精AA、组AA），3种支链AA（亮AA、异亮AA、缬AA），2种芳香AA（苯丙AA、色AA），1种含硫AA（甲硫AA），1种羟基AA（苏AA）。
氨基酸的代谢知识点
氨基酸的代谢知识点氨基酸代谢学习重点考纲提示：1.氨基酸，蛋白质生化2.个别重要氨基酸的代谢一、蛋白质的生理功能及营养作用1.营养必需氨基酸的概念和种类(1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸(2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值(3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)2.氮平衡(1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态(2)氮平衡分类1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿3.氨基酸和蛋白质的生理功能氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。
多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。
蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。
二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用1.蛋白酶在消化中的作用(1)蛋白消化作用：主要靠酶完成(2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。
想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
2.氨基酸吸收(1)小肠直接被吸收(2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收：载体主要是中性氨基酸载体(3)-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制3.蛋白质的腐败作用(1)定义：大肠进行，细菌参与，通过氨基酸脱氨基，脱羧基作用完成。
(2)产物1)大多数有害产物：氨类2)少数经肝解毒为无害产物三、氨基酸的一般代谢1.联合脱氨作用(1)定义：脱氨作用和转氨作用联合为联合脱氨作用，是体内脱氨基主要方式，也是体内氨****的主要方式，是合成非必需氨基酸重要途径(2)参与联合脱氨作用的维生素：B6，PP(3)反应特点1)可逆2)互变：氨基酸完成互变，原有的氨基酸脱氨，转变成相应的-酮酸，而作为受氨的-酮酸则因接受氨基而转变成另一种氨基酸。
生物化学复习笔记-氨基酸代谢
氨基酸代谢蛋白质的降解1.外源蛋白质消化蛋白质通过各种消化酶变成氨基酸进入体内2.内源蛋白质的转换正常成年人的摄入氮量与排泄氮量往往相等溶酶体途径细胞内蛋白质降解发生在溶酶体。
半衰期较长的蛋白通过该途径水解泛素化-蛋白酶体途径泛素可以介导蛋白质降解, 泛素与靶蛋白结合, 在蛋白酶体中降解。
半衰期短的蛋白通过该途径, 调节蛋白也可选择该途径自杀。
氨基酸分解氨基酸需要分解掉, 成为氨和碳骨架。
即脱氨基作用。
1.氧化脱氨基作用。
指氨基酸在相应酶催化下脱氨基。
主要发生在肝脏。
分别是L-氨基酸氧化酶, D-氨基酸氧化酶, L-谷氨酸脱氢酶。
前俩属于氧化还原酶类, 需要氧气。
更为重要的是谷氨酸脱氢酶(GDH), 其辅酶是NAD+或NADP+, 将谷氨酸的氨基氧化去掉, 生成α-酮戊二酸和铵根离子和NADH。
GDH存在于线粒体基质中2.转氨基作用。
该酶需要磷酸吡哆醛作为辅酶。
将一个氨基酸的氨基转到另一个酮酸上, 自己变成酮酸, 反应恰好把羰基换成氨基。
转氨酶在线粒体内外都有。
有了这个反应和氧化脱氨基作用, 我们就有新的手段。
3.联合脱氨基作用, 只需要把所有氨基转到α-酮戊二酸上生成谷氨酸, 再用GDH解决谷氨酸即可,除了直接用GDH, 还可以用嘌呤核苷酸循环解决。
氨的去向氨的去向一个是直接排出体外, 氨出外或者尿素出外, 另一个就是重新利用。
水生动物以氨排出, 脊柱动物以尿素排出, 鸟类和爬行类以尿酸排出尿素循环尿素循环主要发生在哺乳动物肝细胞中。
1.尿素的预备反应, 形成氨甲酰磷酸。
消耗一个二氧化碳, 一个氨,2分子ATP,酶为氨甲酰磷酸合酶(GPS-1),存在于肝细胞的线粒体基质中, 为了配合该酶, 需要有源源不断的氨来源, 因此线粒体基质中也配备了大量的谷氨酸脱氢酶。
另外还有GPS-2存在于所有细胞的胞液中。
2的氨供体是谷氨酰胺。
可以说, 肝细胞中的线粒体每天做的最主要的事就是合成氨甲酰磷酸。
合成这一步的目的是好转氨基。
氨基酸代谢 重要知识点
蛋白质降解及氨基酸代谢1、细胞内的蛋白质降解（1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
在营养充足的细胞内没有选择性。
饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln 或相关的序列的胞内蛋白。
（2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
（选择性降解）2、细胞内蛋白质降解的意义（1）清除异常蛋白；（2）细胞对代谢进行调控的一种方式；（3）在需要时降解供肌体需要。
3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。
包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。
4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。
5、L谷氨酸——α-酮戊二酸 + NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。
L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。
6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。
它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。
转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。
8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。
9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。
《氨基酸代谢》课件
探索氨基酸代谢，了解其重要性和调节机制，以及可能的异常情况。来一起 探索氨基酸在人体中的精彩世界吧！
氨基酸代谢：介绍
氨基酸代谢是指细胞内氨基酸的合成、降解和利用过程。它对维持人体新陈 代谢、生长发育以及调节蛋白质合成有着关键作用。
氨基酸吸收
氨基酸可以通过摄入的食物或者自身合成的方式获得。了解氨基酸在肠道内 的消化和吸收过程，以及吸收机制的调节。
氨基酸的运输
探索氨基酸通过血液运输到细胞的不同途径，以及它们与蛋白质合成之间的 关系。进一步了解氨基酸血液浓度的调节机制。
氨基酸的代谢途径
深入研究氨基酸的氧化代谢、转移代谢以及转化成葡萄糖的过程。了解这些 代谢途径的重要性和相互关系。
氨基酸代谢的调节
探讨激素、酶活性以及正负反馈调节等因素对氨基酸代谢的影响。了解调节 机制对维持代谢平衡的重要性。
氨基酸代谢异常
详细了解不同氨基酸代谢障碍的症状和影响，以及治疗这些异常的方法。探索氨基酸过多或过少对健康的影响。
结论
总结氨基酸代谢对人体健康的重要性，并展望未来氨基酸代谢研究的发展方 向。了解更பைடு நூலகம்关于氨基酸的奥秘，为未来的研究提供启示。
生化要点10.氨基酸代谢
第十单元氨基酸代谢植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。
人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。
有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。
一、蛋白质消化、降解及氮平衡1.蛋白质消化吸收哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。
经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。
被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。
肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
2.蛋白质的降解体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。
成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解更新。
不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2均很短。
真核细胞中蛋白质的降解有两条途径：一条是不依赖A TP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
另一条是依赖A TP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。
一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。
3.氨基酸代谢库食物蛋白经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢库以游离a.a总量计算，肌肉中a.a占代谢库的50％以上，肝脏中a.a占代谢库的10％，肾中a.a占代谢库的4％，血浆中a.a占代谢库的1～6％，肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。
氨基酸的一般代谢概况
氨基酸的一般代谢概况
氨基酸是构成蛋白质的基本组成单元，同时也参与到许多其他生物化学过程中。
氨基酸的
一般代谢包括氨基酸的合成、降解以及其转化为其他的代谢产物。
1. 氨基酸的合成：氨基酸可以通过多种途径进行合成。
部分氨基酸可以由人体内部合成，这些称为非必需氨基酸；而另一部分氨基酸则必须通过饮食摄取，称为必需氨基酸。
非必
需氨基酸的合成通常通过多个酶催化的反应进行，其中某些酶需要维生素的存在来发挥催
化作用。
2. 氨基酸的降解：氨基酸在人体内会经过降解途径进行分解。
这些降解途径包括蛋白质
降解途径和氨基酸降解途径。
在蛋白质降解途径中，蛋白质会被降解为小肽和氨基酸，然
后氨基酸会进一步降解为其他代谢产物。
氨基酸降解途径主要通过转氨酶作用将氨基酸的
氨基基团转移到其他被代谢物上，生成新的氨基酸和代谢产物。
3. 氨基酸的转化与代谢产物：在氨基酸代谢过程中，氨基酸可以转化为其他代谢产物。
例如，苏氨酸可以转化为丙氨酸；天冬氨酸可以转化为乙酰辅酶A（Acetyl-CoA）等。
这
些代谢产物可以进一步参与到能量代谢、碳水化合物代谢等生物化学反应中。
生化-氨基酸代谢知识点整理
生化-氨基酸代谢知识点整理●氨基酸降解●对于大多数氨基酸而言，其降解第一步反应通常是依赖于PLP转氨基●多数氨基酸是通过脱掉氨基形成α-酮酸进行降解的，随后脱掉的氨基可以重新参与新氨基酸的合成、形成酰胺将氨基储存起来、形成铵盐、进入尿素循环；a-酮酸则可以参与脂肪的合成经过葡萄糖异生合成葡萄糖或者进入TCA循环彻底氧化成二氧化碳和水。
●氨基酸降解，是生物体的一种主动行为，是生物体利用氨基酸的又一种方式。
●过程●脱氨作用●氧化脱氨基作用●是以谷氨酸脱氢酶（该酶可用NAD+或者NADP+作为辅因子，该酶催化的反应能够产生NH4+，该酶催化谷氨酸转化为a-酮戊二酸）为主的脱氨方式●谷氨酸脱氢酶广泛存在于不同生物体中的各种细胞和组织中，因此氧化脱氨以及联合脱氨是氨基酸降解的主要方式●转氨基作用●由转氨酶（辅酶磷酸吡哆醛）催化●联合脱氨作用●动物体中，联合脱氨作用（以嘌呤核苷酸循环为核心）是氨基酸降解的主要脱氨方式●联合脱氨是转氨作用、氧化脱氨的结合方式，即在转氨酶的作用下，多数氨基酸将其氨基转移给α-酮戊二酸，产生谷氨酸与相应的酮酸，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下发生氧化脱氨基作用产生α-酮戊二酸和氨离子，氨离子进入尿素循环。
●嘌呤核苷酸循环是指次黄嘌呤核苷酸(IMP)与天冬氨酸反应产生腺苷酰琥珀酸，后者被腺苷酰琥珀酸裂合酶催化产生腺嘌呤核苷酸(AMP)和延胡索酸，而后AMP水解脱氨，形成IMP，IMP继续参与上述反应的过程。
●非氧化脱氨基作用●脱酰胺基作用●脱羧反应●直接脱羧基作用●羟化脱羧基作用●降解产物的去向●氨的代谢转变●重新合成氨基酸●生成谷氨酰胺●生成铵盐●通过鸟氨酸循环生成尿素●鸟氨酸循环（尿素循环）●部位：部分发生在线粒体中，部分发生在细胞质中●参与尿素循环的酶有氨甲酰磷酸合成酶I、鸟氨酸转氨甲酰酶、精氨基琥珀酸合成酶、精氨基琥珀酸裂合酶(也叫精氨琥珀酸酶)和精氨酸酶，生成的脲中1个氮原子来自谷氨酸氧化脱掉的氨，1个氮原子来自天冬氨酸的氨基，碳骨架来自氨甲酰磷酸。
氨基酸代谢—氨基酸的分解代谢(生物化学课件)
丙酮酸 + 谷氨酸
（2） 天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶 ➢谷草转氨酶催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应， 为可逆反应。
天冬氨酸 + -酮戊二酸 谷草转氨酶 草酰乙酸 + 谷氨酸
2、临床意义
在正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，在各种组织中以心脏 和肝脏的活性最高，血清中的活性很低。
2、蛋白质转换 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。
（二）蛋白质更新的生理意义
一方面，某些调节蛋白质的转换速度可以直接影响代谢过 程与生理功能。
另一方面，某些异常或损伤的蛋白质也必须通过更新而被 清除。
二、氨基酸代谢库
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）
（2）通过腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
在骨骼肌和心肌中，由于L-谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺 苷酸脱氨酶的活性较高，能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤 核苷酸。
氨基酸
-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄嘌呤
核苷酸
NH3
腺苷酸代
琥珀酸
H2O
-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸
腺嘌呤 核苷酸
苹果酸
目前认为腺嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氨的 主要方式。这种形式的联合脱氨是不可逆的，因而不能通过其逆 过程合成非必需氨基酸。
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH α-酮戊二酸
催化氨基酸氧化脱氨基的酶有：L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸 氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶等。 ➢L-氨基酸氧化酶在体内分布不广，活性不高； ➢D-氨基酸氧化酶在体内普遍存在，但量极少。 ➢L-谷氨酸脱氢酶在肝、肾、脑等组织中普遍存在，活性也较强。 ➢在体内，谷氨酸脱氢催化的反应可逆。谷氨酸脱氢酶是一种变 构酶，其活性受ADP、GDP的激活，受ATP、GTP的抑制。
氨基酸代谢专业知识
脱氨基方式：
氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基 非氧化脱氨基
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（一）氧化脱氨基作用
氨基酸在酶催化下氧化脱氢，同时释放出游离氨 过程。
反应过程：
（1）氨基酸脱氢生成亚氨基酸 （2）亚氨基酸自发水解生成α-酮酸
氨基酸代谢专业知识
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氨基酸代谢专业知识
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①氨甲酰磷酸合成
此反应在线粒体中进行，由氨甲酰磷酸合成酶 （carbamoyl phosphate synthetase, CPS）催化， 反应不可逆。
氨基酸代谢专业知识
第45页
②瓜氨酸合成
在线粒体内进行，由鸟氨酸氨基甲酰转移酶 （ornithine carbamoyl trans-ferase, OCT）催 化，将氨甲酰基转移到鸟氨酸-氨基上，生成瓜氨 酸。
葡萄糖 尿素
糖
糖
尿素循环
异
生 NH3
丙酮酸
谷氨酸
丙氨酸
α-酮戊二酸
丙
氨
酸
丙氨酸-葡萄糖循环
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2. 谷氨酰胺运氨作用
主要是从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨。
NH3 + ATP ADP + Pi
COOH
CH2 CH2 CHNH 2 COOH
Glu
Gln合成酶 （脑、肌肉）
谷氨酰胺酶 （肝、肾）
NH3
抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织 有炎症,受损破裂,细胞膜通透性改变,使肝细胞内转 氨酶进入血液。（结合乙肝抗原等指标深入确定是什么原
因引发）
氨基酸代谢专业知识
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3. 转氨基作用生理意义
氨基酸代谢名词解释
氨基酸代谢名词解释氨基酸代谢是指在体内一系列生化反应过程中，氨基酸分子被分解或重新利用的过程。
在这个过程中，氨基酸分子的结构和功能发生改变，从而产生了新的生物效应。
以下是氨基酸代谢中的一些重要名词和概念:1. 氨基酸脱氨基作用 (Alanine Deamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 脱掉的过程，通常发生在细胞内，是氨基酸代谢中的第一步。
脱氨基作用有多种方式，其中以联合脱氨基作用 (combined amino acid degradation) 最为重要。
2. 氧化脱氨基作用 (Oxidative Deamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 脱掉的过程，通常发生在细胞内。
氧化脱氨基作用可以通过多种途径进行，其中最常见的是α-酮酸途径。
3. 转氨作用 (Transamination):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 转移到另一个氨基酸分子上的过程，通常发生在细胞内。
转氨作用可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
4. 氨基转移作用 (Aminotransferase):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2) 转移到另一个氨基酸分子上的过程，通常发生在细胞内。
氨基转移作用是氨基酸代谢中的重要组成部分，可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
5. 氨基酸合成 (Alanine Synthesis):是指将氨 (NH3) 转化为氨基 (NH2) 的过程，通常发生在细胞内。
氨基酸合成是氨基酸代谢中的重要环节，可以维持体内氨基酸平衡，并对机体具有重要意义。
6. 氨基酸分解 (Alanine Degradation):是指将氨基酸分子中的氨基 (NH2)脱掉的过程，通常发生在细胞内。
氨基酸分解是氨基酸代谢中的第一步，可以通过多种方式进行，其中最常见的是氧化脱氨基作用和联合脱氨基作用。
总之，氨基酸代谢是体内生化反应过程中的重要组成部分，可以导致氨基酸分子结构的变化，从而产生新的生物效应。
生物化学-氨基酸代谢
CHNH 2 COOH
Gln
NH4+
入血 Glu
随尿排出
二、氨的转运
• 氨是有毒物质，血中的NH3主要是以 无毒的Ala及Gln两种形式运输的。
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
（二）谷氨酰胺的运氨作用
（一）丙氨酸-葡萄糖循环
肌肉
血液
肝
氨基酸 α-酮酸
α-酮戊 Ala 二酸
Ala Ala
谷 氨 酸 丙酮酸
COOH
CH2 CH2 CO COOH α -酮戊二酸 COOH
H2C CH2
H2N CH COOH
L-谷 氨 酸
NADH + H+ + NH3
LL--谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
NAD+ + H2O
Ala + -酮戊二酸 Glu + NAD+ + H2O
丙酮酸 + Glu -酮戊二酸+ NADH + NH4+
肝中活性最高
α-酮戊二酸
AST
Glu 心肌中活性最高
（三）联合脱氨基作用
• 在转氨酶和谷氨酸脱氢酶的联合作用下， 使各种氨基酸脱下氨基的过程。它是体 内各种氨基酸脱氨基的主要形式。其逆 反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
R
H2N CH COOH
α-氨基 酸 转转氨酶
R
CO COOH α -酮酸
一、体内氨的来源
1. 氨基酸脱氨基作用：是主要来源。还有 少量胺的氧化。
2. 肠道吸收的氨：4g/日 ①蛋白质的腐败作用 ②肠道尿素的水解
尿素 肠菌尿素酶 H2O
2NH3 + CO2
3. 肾小管上皮细胞分泌氨
氨基酸代谢《生物化学》复习提要
食物蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必需氨基酸可以互相补充从而提高营养价值，称之。
例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少而含色氨酸较多，豆类蛋白质含赖氨酸较多而含色氨酸较少，两者混合食用即可提高营养价值。
(三)蛋白质的营养价值
1．营养必需氨基酸：一些体内需要而又不能自身合成，必须由食物供应的氨基酸，称之。体内有8种氨基酸是：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸和色氨酸。
组氨酸和精氨酸虽能在人体内合成，但合成量不多，将这两种氨基酸也归为营养必需氨基酸。
营养非必需氨基酸：体内可以合成，不一定需要由食物供应，称之。
2．转氨基作用的机制转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯，即磷酸毗哆醛，它结合于转氨酶活性中心赖氨酸的ε-氨基上。在转氨基过程中，磷酸吡哆醛先从氨基酸接受氨基转变成磷酸吡哆胺，同时氨基酸则转变成α-酮酸。磷酸吡哆胺进一步将氨基转移给另一种。α-酮酸而生成相应的氨基酸，同时磷酸吡哆胺又变回磷酸吡哆醛。在转氨酶的催化下，磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺的这种相互转变，起着传递氨基的作用。
三、蛋白质的腐败作用
定义：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用，称之。
腐败作用是细菌本身的代谢过程，以无氧分解为主。多数产物对人体有害，但也可以产生少量脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。
(一)胺类的生成
肠道细菌的蛋白酶使蛋白质水解成氨基酸，再经氨基酸脱羧基作用，产生胺类。例如，组氨酸脱羧基生成组胺，赖氨酸脱羧基生成尸胺，色氨酸脱羧基生成色胺，酪氨酸脱羧基生成酪胺等。
生物化学氨基酸代谢知识点总结
第九章氨基酸代谢第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢蛋白质重要作用1.维持细胞、组织的生长、更新和修补2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运）3.氧化供能氮平衡1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。
蛋白质营养价值1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败外源性蛋白消化1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基酸，主要水解芳香族氨基酸2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸氨基酸和寡肽的主动吸收1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强2.吸收机制：耗能的主动吸收过程○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。
○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶，具体过程参P199图大肠下段的腐败作用1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。
2.产生氨：3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚；可利用物质（少），如脂肪酸、维生素第三节：氨基酸的一般代谢体内氨基酸分解1.蛋白质降解速率---半衰期2.真核细胞内蛋白降解两大途径：○1溶酶体内ATP非依赖途径+○2蛋白酶体内ATP依赖途径（泛素化过程参课本P201）：①溶酶体内ATP非依赖途径•不依赖ATP•利用溶酶体内组织蛋白酶(cathepsin)•降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白○2蛋白酶体内ATP依赖途径（依赖泛素的降解过程）•依赖ATP•降解异常蛋白和短寿命蛋白泛素介导的蛋白质降解过程.E1：泛素活化酶,E2：泛素结合酶,E3：泛素蛋白连接酶氨基酸代谢库1.代谢“三进四出”：进---食物消化吸收，组织蛋白分解，非必需氨基酸转化出---脱氨基作用，脱羧基作用，代谢转变，组织蛋白合成氨基酸分解第一步：脱氨基脱氨基方式: 1.转氨基作用2.氧化脱氨基3.联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联转氨基作用：1. 定义在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
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蛋白质降解及氨基酸代谢
1、细胞内的蛋白质降解
（1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
在营养充足的细胞内没有选择性。
饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln或相关的序列的胞内蛋白。
（2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
（选择性降解）
2、细胞内蛋白质降解的意义
（1）清除异常蛋白；
（2）细胞对代谢进行调控的一种方式；
（3）在需要时降解供肌体需要。
3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。
包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。
4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。
5、L谷氨酸——α-酮戊二酸+ NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。
L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。
6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。
它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。
转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。
8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。
9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。
AA脱羧酶专一性很强，每一种AA都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。
AA脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能。
但大多数胺类对动物有毒。
体内的胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨，醛进一步氧化成脂肪酸。
10、NH3去向。
（1）重新利用：合成AA、核酸。
（2）贮存：高等植物将氨基氮以Gln和Asn的形式储存在体内。
（3）排出体外：高等动物通过尿素循环在肝中将NH3生成尿素，通过肾脏排出体外。
11、尿素循环（鸟氨酸循环）：在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。
过程：（1）NH3、CO2与鸟氨酸作用合成瓜氨酸；（2）瓜氨酸与天
冬氨酸作用产生精氨酸；（3）精氨酸被水解放出尿素，并生成鸟氨酸。
要点：（1）形成一分子尿素消耗4个高能磷酸键；（2）两个氨基分别来自游离氨和Asp，一个CO2来自TCA循环。
12、α-酮酸（碳架）的去向：（1）重新氨基化生成新的氨基酸；（2）氧化成CO2和水（TCA）；（3）生糖、生酮（脂肪）。
13、（1）生糖氨基酸（14种）：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、丝氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、胱氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、组氨酸、精氨酸、脯氨酸
（2）生酮氨基酸：亮氨酸和赖氨酸
（3）生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。
14、一碳单位(one carbon unit)：在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团，如：亚氨甲基（-CH=NH），甲酰基（HC=O-），羟甲基（-CH2OH），亚甲基（又称甲叉基，-CH2），次甲基（又称甲川基，-CH=），甲基（-CH3）等，但不包括CO2。
15、Gly、Ser、Thr、His、Met等AA可以提供一碳单位，一碳单位的转移靠四氢叶酸。
16、必需氨基酸：许多氨基酸的合成途径只存在于植物和微生物，哺乳动物必须从食物中获得这些氨基酸，称为必需氨基酸，有：Ile、Leu、Lys、Met、Phe、Thr、Trp、Val、（Arg、His）。
17、氨基酸的合成方式：（1）由α-酮酸经还原性氨基化作用而成：α-酮酸与NH3生成亚氨基酸，亚氨基酸被还原即成α-氨基酸；（2）由α-酮酸经氨基转移作用而成；（3）由氨基酸相互转化而成。