氨基酸代谢 重要知识点

蛋白质降解及氨基酸代谢

1、细胞内的蛋白质降解

（1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。在营养充足的细胞内没有选择性。饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln或相关的序列的胞内蛋白。

（2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。（选择性降解）

2、细胞内蛋白质降解的意义

（1）清除异常蛋白；

（2）细胞对代谢进行调控的一种方式；

（3）在需要时降解供肌体需要。

3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。

4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。

5、L谷氨酸——α-酮戊二酸+ NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。

6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。

7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。

8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。

9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。AA脱羧酶专一性很强，每一种AA都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。AA脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能。但大多数胺类对动物有毒。体内的胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨，醛进一步氧化成脂肪酸。

10、NH3去向。（1）重新利用：合成AA、核酸。（2）贮存：高等植物将氨基氮以Gln和Asn的形式储存在体内。（3）排出体外：高等动物通过尿素循环在肝中将NH3生成尿素，通过肾脏排出体外。

11、尿素循环（鸟氨酸循环）：在排尿动物体内由NH3合成尿素是在肝脏中通过一个循环机制完成的，这一个循环称为尿素循环。

过程：（1）NH3、CO2与鸟氨酸作用合成瓜氨酸；（2）瓜氨酸与天

冬氨酸作用产生精氨酸；（3）精氨酸被水解放出尿素，并生成鸟氨酸。要点：（1）形成一分子尿素消耗4个高能磷酸键；（2）两个氨基分别来自游离氨和Asp，一个CO2来自TCA循环。

12、α-酮酸（碳架）的去向：（1）重新氨基化生成新的氨基酸；（2）氧化成CO2和水（TCA）；（3）生糖、生酮（脂肪）。

13、（1）生糖氨基酸（14种）：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、丝氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、胱氨酸、天冬氨酸、天冬酰胺、谷氨酸、谷氨酰胺、组氨酸、精氨酸、脯氨酸

（2）生酮氨基酸：亮氨酸和赖氨酸

（3）生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸。

14、一碳单位(one carbon unit)：在代谢过程中，某些化合物（如氨基酸）可以分解产生具有一个碳原子的基团，如：亚氨甲基（-CH=NH），甲酰基（HC=O-），羟甲基（-CH2OH），亚甲基（又称甲叉基，-CH2），次甲基（又称甲川基，-CH=），甲基（-CH3）等，但不包括CO2。15、Gly、Ser、Thr、His、Met等AA可以提供一碳单位，一碳单位的转移靠四氢叶酸。

16、必需氨基酸：许多氨基酸的合成途径只存在于植物和微生物，哺乳动物必须从食物中获得这些氨基酸，称为必需氨基酸，有：Ile、Leu、Lys、Met、Phe、Thr、Trp、Val、（Arg、His）。

17、氨基酸的合成方式：（1）由α-酮酸经还原性氨基化作用而成：α-酮酸与NH3生成亚氨基酸，亚氨基酸被还原即成α-氨基酸；（2）由α-酮酸经氨基转移作用而成；（3）由氨基酸相互转化而成。