酶的分子结构与功能
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如:胰蛋白酶、凝血酶 精品文档
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四、同工酶
1.概念
•催化同一化学反应,但酶蛋白的分子结构,理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶。
•例:乳酸脱氢酶(LDH)。 •LDH是由两型亚基组成的四聚体酶:骨骼肌型(M型) 和心肌型(H型)。
乳酸脱氢酶 M M M M M M M M H H H
(LDH)
H MM MH H H H H H H
催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性, 促进底物转化为产物。 结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。
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二、酶的活性中心(active center)
常见的必需基团
• 主要包括: • 丝氨酸的羟基 • 半胱氨酸的巯基 • 谷氨酸的羧基 • 组氨酸的咪唑基。
O
H 2N
CH
C
OH
CH 2
M4
M3H1 M2H2 MH3
H4
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乳酸脱氢酶同工酶形成示意图 a
结构基因b mRNA
多肽
பைடு நூலகம்亚基
四聚体
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乳酸脱氢酶同 工酶电泳图谱
– 点样线
M4 M3H M2H2
MH3 H4
+
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不同组织中LDH同工酶的电泳图谱
LDH1(H4)
LDH2(H3M)
LDH3(H2M2) LDH4(HM3)
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性,只有二者结 合为全酶才有催化活性。
酶蛋白决定酶催化专一性,辅助因子通常是作为电子、
原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
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4
2. 辅助因子分类 (按其与酶蛋白结合的紧密程度)
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的 方法分离。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超 滤的方法分离。
组
46 丝
S
18
S
3
SS
活性中心
缬天天天天赖
缬
异甘组
丝
S
S
SS
胰蛋白酶的精激品活文档过程
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3. 酶原的自身催化作用
有些酶对其自身的酶原有激活作用,称为酶原的自身催化作用。
H+
胃蛋白酶原
胃蛋白酶
4.酶原激活的生理意义:
避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化,
防止组织自溶,又可使酶到达特定部位发挥催化作用。
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二、酶的活性中心(active center)
3.活性中心以外的其余结构
➢ 维系活性中心的三维结构骨架。
➢ 与底物结合,释放能量,推动反应进行。
➢ 决定酶促反应的特异性。 ➢ 调控酶的活性(调节区)。
酶蛋白变性或活性中心 被破坏,酶就失去活性。
不同酶分子的活性中心结构不同,只能结合与之适
应的底物,发生一定的化学反应。-------酶催化
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一、酶的分子组成
无机金属离子
辅助因子
小分子有机化合物 (B族维生素或其衍生物)
无机金属离子在结合酶中的作用 1.参与组成酶的活性中心。 2.在酶与底物之间起桥梁作用。 3.维持酶分子发挥作用所必须的构象,稳定构象。 4.中和阴离子、降低反应中的静电斥力。
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一、酶的分子组成
➢ 一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特 异的酶。
专一性
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三、酶原及酶原激活
1.酶原:没有催化能力的酶的前体。 2.酶原的激活:酶原在一定条件下转变为有活性 的酶的过程。 ➢酶原的激活的实质是酶的活性中心形成和暴露 的过程。
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胰蛋白酶原的激活
在肠激酶的作用下 切除N—末端的六 肽,形成酶的活性 中心。
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肠激酶 胰蛋白酶原 缬天天天天赖异缬甘
第二节 酶的结构与功能
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第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成 • 酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。
1.按化学组成分 • 单纯酶(simple enzyme)
完全由氨基酸组成,活性由蛋白质结构决定。 如:蛋白酶、脂酶、淀粉酶,核糖核酸酶
• 结合酶(全酶)(conjugated enzyme)
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一、酶的分子组成
酶(蛋白质)的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应 蛋白质变性
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一、酶的分子组成
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分:酶蛋白 (apoenzyme)
辅酶 辅助因子 (cofactor) 辅基
OH O
H 2N
CH
C
OH
CH 2
O SH
H 2N
CH
C
OH
CH 2
N
NH
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OH
SH N
N H
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二、酶的活性中心(active center)
2. 酶的活性中心 存在于酶分子中的必需基团,空间上彼此靠近形
成一定的空间结构区域,这个区域能与底物特 异结合并将底物转化为产物,起催化作用的空 间区域,称为酶的活性中心。
➢ 一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多 种不同的特异酶。
全酶
酶蛋白 辅助因子
决定酶的特异 性和高效性。
决定酶促反应 的性质。
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二、酶的活性中心(active center)
1. 必需基团
一小部分与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团 (essential group)。 催化基团(catalytic group) 必需基团 结合基团(binding group)
底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异,从而
解释它们代谢功能的差别。 (4)医学和临床诊断:体内同工酶的变化,可看作机体组织损伤
,或遗传缺陷,或肿瘤分化的的分子标志。
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谢谢大家!
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活性中心以外 的必需基团
底物 催化基团
结合基团
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活性中心 11
溶菌酶的活性中心
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* 谷氨酸35和天 冬 氨 酸 52 是 催 化 基团;
* 色氨酸62和63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团;
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基,位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
LDH5(M4)
心肌
肾 肝 骨骼肌 血清
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+
- 原点
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不同患者中LDH同工酶谱
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2.同工酶在各学科中的应用
(1)遗传学和分类学:提供了一种精良的判别遗传标志的工具。
(2)发育学:有效地标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情
况,以及个体发育和系统发育的关系。 (3)生物化学和生理学:根据不同器官组织中同工酶的动力学、