生化总结

第一章 蛋白质

1.依据蛋白质的组成分类：简单蛋白 缀合蛋白

2.20种氨基酸 分类： 芳香族氨基酸H 2N CH C

CH 2OH O P he 苯丙氨酸H 2N CH C CH 2OH O OH Tyr 酪氨酸H 2N CH C CH 2OH

O

HN Trp 色氨酸

碱性氨基酸：精氨酸Arg 赖氨酸Lys 组氨酸His

酸性氨基酸：天冬氨酸Asp 谷氨酸Glu

必需氨基酸： 缬氨酸Val 、亮氨酸Leu 、异亮氨酸Ile 、苯丙氨酸Phe 、色氨酸Trp 、

甲硫氨酸Met

、赖氨酸Lys 、苏氨酸Thr

3氨基酸的两性性质：氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以分子形式存在，而是离解

成两性离子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)

存在。在不同的pH 条件下，两性离子的状态也随之发生变化。

4氨基酸的等电点：当溶液浓度为某一pH 值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目

正好相等，净电荷为0，这一pH 值即为氨基酸的等电点，简称pI 。

中性氨基酸 等电点pI = (pK ′1 + pK ′2 )/2

酸性氨基酸 pI = (pK ′1 + pK ′R-COO- )/2

碱性氨基酸： pI = (pK ′2 + pK ′R-NH2 )/2

5.氨基酸的旋光性

除甘氨酸外，氨基酸均含有一个手性碳原子，因此都具有旋光性。

氨基酸的光吸收

最大光吸收：在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。

6.桑格反应：用来鉴定多肽或蛋白质N端氨基酸的重要方法

艾德曼反应：肽和蛋白质的氨基酸序列分析

7.蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中氨基酸的连接方式和排列顺序（氨基酸序列）以及二硫键的位置，又称蛋白质的化学结构或初级结构。是蛋白质最基本的结构。

8.蛋白质构象和维持构象的作用力

研究构象的方法：X射线衍射法

构型：D-构型和L-构型。构型的改变涉及共价键的断裂和重组。

构象：构象的改变不需要共价键的断裂和重新形成，只需单键旋转方向或角度改变而即可。

维持蛋白质构象的作用力主要有以下四种类型

1.氢键

2.离子键

3.疏水作用力

4.范德华力此外，还有二硫键配位键酯键

9.蛋白质的二级结构：蛋白质的二级(Secondary)结构是指多肽链主链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。天然蛋白质一般都含有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和自由卷曲等二级结构。（超二级结构和结构域）

10.蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。

11.蛋白质的四级结构(是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式；各个亚基在这些蛋白质中的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系；

这种蛋白质分子中，最小的单位通常称为亚基，它一般由一条肽链构成，无生理活性；维持亚基之间的化学键主要是疏水力。由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白质

12.α-螺旋结构主要特征：（简答）

（1）在α-螺旋中，肽链围绕其长轴盘绕成右手螺旋体。多肽链主链在螺旋的内部，R侧链伸向螺旋的外侧。

（2）α-螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为5.4Å，即每个氨基酸残基沿轴上升1.5Å，每个残基绕轴旋转l00º

（3）α-螺旋中每个氨基酸残基的亚氨基氢与它后面第4个氨基酸残基的羰基氧原子之间形成氢键，所有氢键与长轴几乎平行，并维持了α-螺旋结构的稳定。由于α-螺旋结构允许所有的肽键都能参与链内氢键的形成，所以α-螺旋体的构象是相当稳定的。

13.β-折叠结构主要特点：（简答）

（1）β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。肽链的主链呈锯齿状折叠构象

（2）在β-折叠中，-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；

（3）β-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。

（4）β-折叠有两种类型。一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反

14.蛋白质结构与生物功能的关系（论述）

（一）同源蛋白质

在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。例如各种脊椎动物中的氧转运蛋白——血红蛋白

（二）同源蛋白质的一级结构与种属差异

以细胞色素c为例。细胞色素c是含血红素的电子转运蛋白，它存在于所有真核生物的线粒体中。细胞色素c序列的研究提供了同源性的最好例证。

（三）系统树

细胞色素c的氨基酸序列资料还可以用来核对各个物种之间的分类学关系以及绘制系统）树。这种系统树与根据经典分类学建立起来的系统树非常一致。根据系统树不仅可以研究从单细胞生物到多细胞生物的生物进化过程，而且可以粗略估计现存各类物种的分歧时间。例如人和马的分歧时间是70-75亿年，哺乳类和鸟2.8亿年，，脊椎动物和酵母11亿年。（四）蛋白质一级结构的变异与分子病

分子病是指蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常顺序有所不同的遗传病。如镰刀型贫血病就是一例。病人的血红蛋白分子（Hb-S）与正常人的血红蛋白分子（Hb-A）相比，在574个氨基酸中有一个不同。正常人的Hb-A的β-链N-端第6位氨基酸为谷氨酸，而病人的血红蛋白的β链N-端第6位氨基酸为缬氨酸这样就使血红蛋白分子表面的负电荷减少，亲水基团成为疏水基团，促使血红蛋白分子不正常聚合，致使体积下降，溶解度降低，血球收缩成镰刀状，输氧效能下降，细胞脆弱而发生溶血，引起头昏、胸闷等贫血症状，严重的可致死。这个例子说明，蛋白质的一级结构是蛋白质行使功能的基础，甚至只有一个氨基酸的改变就能引起功能的改变或丧失。

（五）蛋白质的一级结构与蛋白质的激活

许多具有一定功能的蛋白质如酶蛋白、激素蛋白等，它们在体内往往以无活性的前体形式产生和贮存。这些前体在体内切去一段或几段肽后才能被激活成有活性的蛋白质。例如胃蛋白酶原，由392个氨基酸残基组成，在胃酸的作用下，酶原的第42与第43个氨基酸间的肽键断裂，失去42个氨基酸，从而变为有活性的胃蛋白酶，而且有活性的胃蛋白酶又可进一步去激活其它的胃蛋白酶原

15.蛋白质的沉淀作用

（1）可逆沉淀温和条件如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法

（2）不可逆沉淀强烈沉淀条件如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀

第二章核酸

1.核酸概述：核酸是一切生物机体不可缺少的组成部分，是生命遗传信息的携带者和传递者

2.核酸分为两大类:脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）

RNA包括mRNA tRNA rRNA

3.核酸的基本结构单元是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸组成, 而核苷则由戊糖和碱基形成

4.组成核苷酸的碱基：腺嘌呤鸟嘌呤胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶

5.组成核酸的戊糖：脱氧核糖核糖

糖与碱基之间的C-N键，称为C-N糖苷键

6.核苷酸的衍生物：A TP (腺嘌呤核糖核苷三磷酸)

A TP是生物体内分布最广和最重要的一种核苷酸衍生物。