北大生物化学完整课件chapter4-3
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生物化学(共45张PPT)
（四）、多糖类
1、来源于植物的具有一定生物活性和药理作用的多糖。
黄芪多糖、人参多糖、刺五加多糖、麦麸多糖、黄精多糖、 昆布多糖、菊糖、褐藻多糖、波叶多糖、茶叶多糖、葡萄皮脂多 糖、麦秸半纤维素B、针裂蹄多糖、酸多糖、枸杞多糖、当归多 糖、人参多糖、地衣多糖
和有机溶剂，分子量从几十～几百万。浓碱处理 可是其部分或全部脱掉乙酰基而成为几丁质（ chitosan）,该产品可溶于烯酸。
3、用途
药物辅料：人造皮肤、手术缝合线（不用拆线）
络合回收金属离子（贵重金属离子）
降血脂、消炎、杀菌剂（伤口愈合剂）
食品添加剂（保鲜剂）
同样具有保湿作用、也大量用于化妆品中。
糖类的生物活性及药理作用
三、纤维素
CH2OH
O
CH2OH O
O OH
O OH
OH
OH
α -1,4
OH
OH
O
O CH2OH β -1,4
CH2OH O
OH
OH
淀粉
纤维素
2、纤维素的生物学功能 （1）作为植物、动物或细菌细胞的外壁支撑和保护的
物质，促使细胞保持足够的扩张韧性和刚性。
（2）作为生物圈中维持自然界能量和营养物质稳恒的贮 藏物质。
2、直链淀粉
(1)占天然淀粉量的20％～30％，药物辅料 中的可溶性淀粉（冲剂中一般用）就是这 一种。
（2）MW在50,000左右。
（3）结构：以 代表淀粉， 代表二个D －葡萄糖残基通过α－1,4糖苷键连接，则 直链淀粉的结构为：
3、支链淀粉
（1）占天然淀粉量的70％～80％。 （2）MW＝1百万左右. （3）结构：主链与直链淀粉一样，以通过α－1,4糖苷键
（2）贮能多糖：在体内作为贮能形式存在， 如淀粉和糖原，在需要是可通过生物体内酶 系统的作用，分解释放出单糖以供应能量。
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生物科学、医学、药学等相关专业的学生
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大学生物化学最全课件(共83张PPT)
序。
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
❖通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基，称为氨基端或N-端；在 另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
❖氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始，以C端氨基酸残基为终点
的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
❖ 多肽可与多种化合物作用，产生不同的颜色反应。这些显色反应，可用 于多肽的定性或定量鉴定。
绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme)。
（三）肽与肽键
一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之间失水形 成的酰胺键称为肽键，所形成的化合物称为肽。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的
肽则称为多肽。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
（peptide bond）：
nm
nm
• 肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明 显的共轭作用。
❖ 变性后的蛋白质称为变性蛋白。
❖ 导致蛋白质变性的因素：热、紫外光、激烈的搅拌以及强 酸和强碱等。
❖ 类型：不可逆变性、可逆变性（可复性）
（六）蛋白质的生物学功能
（1）作为酶，蛋白质具有催化功能。
（2）作为结构成分，它规定和维持细胞的构造。
（3）作为代谢的调节者（激素或阻遏物），它能
协调和指导细胞内的化学过程。
• 组成肽键的原子处于同一平面。
AA的排列顺序和命名
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
Tyr H
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
生物化学课件(第二部分：4-5章)
核酸的合成在细胞核中进行， 降解主要通过核酸酶催化水解
成核苷酸。
02
第五章：生物催化剂
酶的分类与作用机制
酶的分类
根据酶所催化的反应类型，酶可 以分为氧化还原酶、水解酶、裂 合酶、异构酶和转移酶等。
酶的作用机制
酶通过与底物结合，改变底物的 化学键状态，从而催化特定的化 学反应。酶的作用机制包括诱导 契合、酸碱催化、共价催化等。
能量转换过程
在生物氧化过程中，有机物中的化学能被逐步释放出来，并转换为ATP中的化学能，ATP 是细胞内主要的能量形式。
能量转换原理
能量转换的原理基于热力学的基本定律，即能量守恒和熵增原理。在生物体内，通过一系 列的酶促反应，将有机物中的化学能转换为ATP中的化学能，同时伴随着熵的增加。
氧化应激与抗氧化防御
调控机制
能量代谢的调控主要通过激素和神经递质来实现，如胰岛素 、胰高血糖素、肾上腺素等激素可以调节糖类和脂肪的代谢 ，而神经递质则可以调节蛋白质的代谢。
能量代谢的异常与疾病
能量代谢异常的表现
能量代谢异常可能导致肥胖、糖尿病、 心血管疾病等，这些疾病的发生与能 量摄入和消耗不平衡有关。
疾病发生机制
预防和治疗
04
第七章：细胞呼吸与能 量代谢
细胞呼吸的过程与调控
细胞呼吸的过程
细胞呼吸是细胞产生能量的过程，主要分为三个阶段：糖酵解、柠檬酸循环和氧 化磷酸化。
调控机制
细胞呼吸的调控主要通过酶的活性调节、底物浓度和氧气供应等来实现，以确保 能量供应与细胞代谢需求相匹配。
能量代谢的途径与调控
能量代谢途径
细胞内的能量代谢主要通过糖类、脂肪和蛋白质的氧化分解来 产生ATP，这些过程分别发生在细胞质、线粒体和细胞溶胶等 不同部位。
《生物化学》全套PPT课件
研究对象
生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等 ）及其相互作用；生物小分子（氨基 酸、脂肪酸、糖类等）及其代谢；生 物体内能量转化与传递等。
2024/1/26
4
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末到20世纪初，生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来，成为 一门独立的学科。随着科学技术的不断发展，生物化学的研究领域和深度不断 拓展。
胆固醇的生理功能
胆固醇在体内具有多种生理功能，如参与胆汁酸的合成、 构成细胞膜、合成类固醇激素和维生素D等。
胆固醇代谢异常与疾病
胆固醇代谢异常可导致多种疾病的发生，如高胆固醇血症 、动脉粥样硬化等。因此，维持胆固醇代谢平衡对于预防 和治疗相关疾病具有重要意义。
26
06 基因表达调控与疾病关系
2024/1/26
入三羧酸循环彻底氧化分解，释放大量能量。
2024/1/26
03
甘油代谢途径
甘油在体内可转化为磷酸二羟丙酮，进而进入糖酵解途径分解产生能量
，或转化为葡萄糖等供能物质。
24
磷脂代谢途径探讨
磷脂的合成与分解
磷脂合成主要发生在肝脏和肠黏膜细胞中，以甘油二酯为骨架，通过CDP-甘油二酯途径 合成不同种类的磷脂。磷脂的分解则通过磷脂酶的作用，水解生成甘油、脂肪酸和磷酸等 产物。
2024/1/26
三级结构
整条肽链中全部氨基酸残 基的相对空间位置，包括 结构域、超二级结构等。
四级结构
由多个具有独立三级结构 的亚基组成的复杂空间结 构。
10
蛋白质功能多样性
催化功能
作为酶催化生物体内的化学反应。
运输功能
如载体蛋白，血红蛋白运输氧气等。
营养功能
精品课件-生物化学PPT课件
生物化学 的概念
生物化学是阐明生物分子是如何相互作用而形成 复杂而高效的生命现象的科学。
生物化学是一门运用化学的原理和方法研究生命 现象的本质，揭示生命奥秘的科学。
简单地说生物化学就是生命的化学。
生物化学的 研究内容
① 研究构成生物体的分子基础生物分子的 化学组成、结构、性质和功能。
动态生物化学阶段：奠基时期(20世纪初-1950年)
由于分析鉴定技术的进步，尤其是放射性同位素示踪技术的 应用，生物化学进入深入发展时期。 –科学家对生物物质代谢进行了广泛深入的研究，基本阐明:
（1）酶的化学本质 （2）与能量代谢有关的物质代谢途径
机能生物化学阶段：大发展时期（1950- ）
素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸等。 其余都是某些生物小分子的聚合物，分子量很大，一
般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子，
如 多糖、脂、核酸和蛋白质。
1、碳架是生物分子结构的基础
• 碳元素一般占细胞干重的50％以 上。
• 碳原子既难得到电子，又难失去 电子，最适于形成共价键。
• 碳原子成键能力很强，且是四面 体构型，因此它自相结合可以形 成结构各异的生物分子骨架（碳 架）。
– 科学家对生物的研究已从整体水平逐步深入到细胞、 亚细胞、分子水平。伴随实验手段、技术（电镜、超 离心、色谱、电泳等）的不断改进，使得对生物大分 子结构及功能的研究也更加深入。
– 50年代以后生物化学迅猛发展，每年的诺贝尔生理 学/医学奖和化学奖的大部分奖项都是与生物化学领 域相关的。
– 美国、法国、德国、英国在近代生物化学发展史贡献 突出。
5、遗传学，研究核酸、蛋白质的生 物合
生物化学的应用
生物化学的原理和技术在生产实践中也得到 广泛的应用。如与农学、某些轻工业(如制药、酿 造、皮革、食品等)、医学都有密切关系，很多问 题都需要从生化的角度、利用生化的方法才能了 解。
《北京大学生物化学》PPT课件
细胞信息传递的方式
1、直接接触的细胞：细胞连接；细胞识别 2、未接触的细胞：化学通讯
具有调节细胞生命活动的化学 物质称为信息物质
化学信号转导的一般步骤 特定的细胞释放信息物质 信息物质经扩散或血循环到达靶细胞 与靶细胞的受体特异性结合 受体对信号进行转换并启动细胞内信使系统
靶细胞产生生物学效应
第一节 信息传递体系
（2）膜受体特点：单个跨膜α螺旋受体，与胞 浆中蛋白激酶（JAK）偶联
（3）效应蛋白：连接物蛋白（JAK）、信号转 导子和转录激动子(STAT)
➢JAK：具有SH2结构域（具TPK活性），激活 STAT，进而结合并激活一系列后续效应蛋白， 调节基因转录
(四) cGMP－蛋白激酶途径（G激酶通路）
激素
有些细胞间信息物质能对同种细胞或 分泌细胞自身起调节作用，称为自分泌信 号(autocrine signal)
R
GC
GC
NO
GTP
cGMP
胞膜
PKG
蛋白质磷酸化
* 生理效应：如心钠素、NO舒张血管平滑肌。
NO
可溶性受体
心钠素 膜受体
受体鸟苷酸环化 酶活化
cGMP
PKG
效应蛋白磷酸化
生物学效应
1、信息物质：心钠素，NO等
2、受体：膜受体GC、可溶性GC 膜受体结构：
➢胞外区：与心钠素结合 ➢跨膜区：含一条α螺旋 ➢胞内区：含鸟苷酸环化酶结构域
(六) TGF-β途径
（1）胞外信息：TGF-β、活化素、骨形态发 生蛋白等 （2）膜受体：TβRⅠ和Ⅱ
➢受体具有Ser/Thr蛋白激酶活性 （3）效应蛋白：SMAD （4）生物效应：细胞增值、分化、凋亡、迁移等
二、胞浆/核内受体及其信息传递
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Ett prion — proteinet som ger galna ko-sjukan
Beijing NMR Center
Protein Folding
?
Protein Folding
➢a-helix – local interaction ➢b-sheet – long range interaction ➢Hydrophoic residues – protein core
北大生物化学完整课件chapter4-3
本章要点
➢ 蛋白质三维结构是由其氨基酸序列决定的； ➢ 蛋白质功能依赖其结构，或结构决定功能； ➢ 一般来讲，蛋白质具有（接近）唯一确定的结构； ➢ 非共价相互作用是稳定蛋白结构的最主要因素； (疏水作用；氢键；离子键；VDW范德华…) ➢ 在众多蛋白质结构中，其折叠类型（fold）是有限的
其一，单条多肽链折叠形成的由一个或者多个结 构域组成的全部结构；
其二，二级结构和/或结构花样排列形成的结构 域。
From Science. 2003 Apr 18;300(5618):445-52
a/b structures
SCOP statistics
Graphical representation of protein structures
Studies of the RNase A
Small protein with 4 disulfide bonds.
Studies of the RNase A
Fact 1: Urea Unfolds Proteins
Fact 2: b-mercaptoethanol breaks disulfide bonds
➢ DG = DH –T DS
➢ DG is change in Gibbs Free Energy. If the ending state is lower in free energy than the starting state, reaction will proceed spontaneously.
Some crystals from Su Lab, Peking University
Some structures solved
AK6 (AD-004)
NCC27
Human LMW PTP-B OXY-1A β-lactamase
Bs803(YjbK)
Bs YflL
Thermodynamics
➢About equilibrium of any process or reaction.
➢What direction will process proceed toward equilibrium?
➢How far will it go toward completion before it reaches equilibrium?
➢Not about how it gets there. (e.g. how fast or what path it takes)
➢First Law: Energy is conserved.
➢Second Law: Disorder increases.
Direction of Biochemical Processes
（2000个？）； ➢ 研究蛋白结构的方法 （X光晶体学及核磁共振）； ➢ 一些结构与功能关系的例子……
亲水表面 疏水内核
尽管蛋白质结构比 较复杂，但仍然有许 多规律。蛋白质结构 研究得出的第一个基 本规律是：
水溶性球蛋白的折 叠是将其疏水侧链置 于分子的内部，产生 一个“疏水内核”和 一个“亲水表面”。
超二级结构（花样）的存在，既可能与某 些特殊的生物功能相关联，也可能仅仅作为蛋 白质结构的组装模块。
蛋白质分子的结构域与三级结构
蛋白质结构中的若干个二级结构和/或结构花 （motif）通常会依据特定的几何位置排列形成较为 致密的称为“结构域(domain)”的球形结构。
三级结构（tertiary structure）作为常用的术 语有两重含义：
蛋白质分子的结构层次
氨基酸残基序列 二级结构
超二级结构
多亚基结构与分子聚合体
结构域与三级结构
蛋白质分子的超二级结构(花样,motif)
若干二级结构单元 (secondary structure element) 可以形成特殊的几何组合出现在蛋 白质结构中。这些由二级结构依据特殊的几何 关系组合起来的结构称为超二级结构 (supersecondary structure) 或花样 (motif)。
Studies of the RNase A
Studies of the RNase A
➢ Inactive RNase had formed “wrong” disulfide bonds while unfolded.
➢ The wrong links prevented the polypeptide chain from attaining the active configuration when urea was removed.
Bs47(HutI)
Bs99 (YjcG)
LC1
WRKY1-C
Sm32
B.s. YwlE
Sm35
Sm23
BsTim344
Utvecklade metoder att studera struktur och dynamik
av proteiner i lösning med NMR
Kurt Wüthrich 1938 Nobelpris 2002
➢ DH is change in Enthalpy. Enthalpy is the energy from bonds and attractive interactions. Negative DH is favorable. (e.g. forming more bonds.)
➢ DS is change in Entropy. Entropy is disorder. Positive DS is favorable. (e.g. increasing the amount of disorder.)
Beijing NMR Center
Protein Folding
?
Protein Folding
➢a-helix – local interaction ➢b-sheet – long range interaction ➢Hydrophoic residues – protein core
北大生物化学完整课件chapter4-3
本章要点
➢ 蛋白质三维结构是由其氨基酸序列决定的； ➢ 蛋白质功能依赖其结构，或结构决定功能； ➢ 一般来讲，蛋白质具有（接近）唯一确定的结构； ➢ 非共价相互作用是稳定蛋白结构的最主要因素； (疏水作用；氢键；离子键；VDW范德华…) ➢ 在众多蛋白质结构中，其折叠类型（fold）是有限的
其一，单条多肽链折叠形成的由一个或者多个结 构域组成的全部结构；
其二，二级结构和/或结构花样排列形成的结构 域。
From Science. 2003 Apr 18;300(5618):445-52
a/b structures
SCOP statistics
Graphical representation of protein structures
Studies of the RNase A
Small protein with 4 disulfide bonds.
Studies of the RNase A
Fact 1: Urea Unfolds Proteins
Fact 2: b-mercaptoethanol breaks disulfide bonds
➢ DG = DH –T DS
➢ DG is change in Gibbs Free Energy. If the ending state is lower in free energy than the starting state, reaction will proceed spontaneously.
Some crystals from Su Lab, Peking University
Some structures solved
AK6 (AD-004)
NCC27
Human LMW PTP-B OXY-1A β-lactamase
Bs803(YjbK)
Bs YflL
Thermodynamics
➢About equilibrium of any process or reaction.
➢What direction will process proceed toward equilibrium?
➢How far will it go toward completion before it reaches equilibrium?
➢Not about how it gets there. (e.g. how fast or what path it takes)
➢First Law: Energy is conserved.
➢Second Law: Disorder increases.
Direction of Biochemical Processes
（2000个？）； ➢ 研究蛋白结构的方法 （X光晶体学及核磁共振）； ➢ 一些结构与功能关系的例子……
亲水表面 疏水内核
尽管蛋白质结构比 较复杂，但仍然有许 多规律。蛋白质结构 研究得出的第一个基 本规律是：
水溶性球蛋白的折 叠是将其疏水侧链置 于分子的内部，产生 一个“疏水内核”和 一个“亲水表面”。
超二级结构（花样）的存在，既可能与某 些特殊的生物功能相关联，也可能仅仅作为蛋 白质结构的组装模块。
蛋白质分子的结构域与三级结构
蛋白质结构中的若干个二级结构和/或结构花 （motif）通常会依据特定的几何位置排列形成较为 致密的称为“结构域(domain)”的球形结构。
三级结构（tertiary structure）作为常用的术 语有两重含义：
蛋白质分子的结构层次
氨基酸残基序列 二级结构
超二级结构
多亚基结构与分子聚合体
结构域与三级结构
蛋白质分子的超二级结构(花样,motif)
若干二级结构单元 (secondary structure element) 可以形成特殊的几何组合出现在蛋 白质结构中。这些由二级结构依据特殊的几何 关系组合起来的结构称为超二级结构 (supersecondary structure) 或花样 (motif)。
Studies of the RNase A
Studies of the RNase A
➢ Inactive RNase had formed “wrong” disulfide bonds while unfolded.
➢ The wrong links prevented the polypeptide chain from attaining the active configuration when urea was removed.
Bs47(HutI)
Bs99 (YjcG)
LC1
WRKY1-C
Sm32
B.s. YwlE
Sm35
Sm23
BsTim344
Utvecklade metoder att studera struktur och dynamik
av proteiner i lösning med NMR
Kurt Wüthrich 1938 Nobelpris 2002
➢ DH is change in Enthalpy. Enthalpy is the energy from bonds and attractive interactions. Negative DH is favorable. (e.g. forming more bonds.)
➢ DS is change in Entropy. Entropy is disorder. Positive DS is favorable. (e.g. increasing the amount of disorder.)