中山大学生物化学1998--2015年考博真题试卷
(NEW)中山大学工学院《生物化学》(A)历年考研真题汇编 - 副本
2013年中山大学886生物化学 （A）考研真题
2014年中山大学890生物化学 （A）考研真题
2015年中山大学900生物化学 （A）考研真题
2016年中山大学891生物化学 （A）考研真题2017年Βιβλιοθήκη 山大学881生物化学 （A）考研真题
2018年中山大学880生物化学 （A）考研真题
2019年中山大学922生物化学 （A）考研真题
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2013年中山大学886生物化学（A）考研真题 2014年中山大学890生物化学（A）考研真题 2015年中山大学900生物化学（A）考研真题 2016年中山大学891生物化学（A）考研真题 2017年中山大学881生物化学（A）考研真题 2018年中山大学880生物化学（A）考研真题 2019年中山大学922生物化学（A）考研真题
中山大学生命科学学院338生物化学[专业硕士]历年考研真题(2011年-2019年)
![中山大学生命科学学院338生物化学[专业硕士]历年考研真题(2011年-2019年)](https://img.taocdn.com/s3/m/788a38d4168884868662d645.png)
2012年中山大学338生物化学[专业 硕士]考研真题
2013年中山大学338生物化学[专业 硕士]考研真题
2014年中山大学338生物化学[专业 硕士]考研真题
2015年中山大学338生物化学[专业 硕士]考研真题
2016年中山大学338生物化学[专业 硕士]考研真题
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2011年中山大学338生物化学[专业硕士]考研真题 2012年中山大学338生物化学[专业硕士]考研真题 2013年中山大学338生物化学[专业硕士]考研真题 2014年中山大学338生物化学[专业硕士]考研真题 2015年中山大学338生物化学[专业硕士]考研真题 2016年中山大学338生物化学[专业硕士]考研真题 2017年中山大学338生物化学[专业硕士]考研真题 2018年中山大学338生物化学[专业硕士]考研真题 2019年中山大学338生物化学[专业硕士]考研真题
2017年物化学[专业 硕士]考研真题
2019年中山大学338生物化学[专业 硕士]考研真题
中山大学生物化学(2047)2018年考博真题试卷
二、简答题(5分*6) 1. 蛋白质变性、复性 2. 谷氨酸脱氨基，缺乏十五中的谷氨酸 3. 脱氨基作用是否受阻、 酶变构、共价修饰的异同 4. 信号转导、AC\GC的异同 非编码RNA的种类 5. 蛋白质和核酸相互作用的实验
三、问答题(34分，5选3) 1. 乳酸循环 LPL、apo cII基因缺陷 2. 脂蛋白代谢异常，血脂的变化？ 3. ATP为什么是能量的中心 4. P53 DNA体内复制、PCR
中山大学
医学考博真题试卷
攻读博士学位研究生入学考试试卷
中山大学
2018年攻读博士学位研究生入学考试试题
考试科目：生物化学(2047) 注意：所有答案一律写在答题纸上，写在试题纸上或其他地方一律不给分。 一、名词解释（3分*10）
第1页ห้องสมุดไป่ตู้共1页
1. molecular chaperone nucleosome 2. Waruburg Rffecct 3. 呼吸链 4. erythropotein(EPO) 5. SD序列 6. 代谢组学 7. 基包打靶 8. 外泌体 9. 锌指
《中山大学662生物化学一历年考研真题及答案解析》
目录Ⅰ历年真题试卷 (3)中山大学2005年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (3)中山大学2006年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (6)中山大学2007年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (9)中山大学2008年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (13)中山大学2009年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (16)中山大学2010年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (20)中山大学2011年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (24)中山大学2012年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (27)中山大学2013年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (30)中山大学2014年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (34)中山大学2015年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (37)中山大学2016年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (41)中山大学2017年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (45)中山大学2018年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题 (49)Ⅱ历年考研真题试卷答案解析 (52)中山大学2005年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (52)中山大学2006年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (59)中山大学2007年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (65)中山大学2008年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (72)中山大学2009年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (81)中山大学2010年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (87)中山大学2011年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (94)中山大学2012年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (101)中山大学2013年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (115)中山大学2014年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (124)中山大学2015年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (134)中山大学2016年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (153)中山大学2017年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题答案解析 (171)Ⅰ历年真题试卷中山大学2005年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题科目代码：664科目名称：生物化学（一）招生专业：生命科学学院海洋科学、生物学、生态学、植物保护专业；孙逸仙纪念医院（第二临床医院）基础医学专业；附属第六医院基础医学专业考生须知：答案必须使用墨（蓝）色墨水（圆珠）笔；不得在试卷（草稿）纸上作答；凡未按规定作答均不予评阅、判分一、填空题（1´×30＝30´）1．DNA复制的两大特点是_________复制和_________复制。
中山大学生化真题1999-2005
中山大学生化真题1999-2005中山大学1999年研究生入学考试生物化学试题一、填空题1．乳酸脱氢酶是由两种不同的肽链组成的四聚体，假定这些多肽链任意地组合形成此酶，那么该酶具有_______种同功酶。
2．糖原分解作用地第一个产物是_______。
3．在甫乳动物肝脏中，将两分子乳酸转换成葡萄糖需要_______分子ATP。
4．在脂肪酸生物合成中将乙酰基团从线粒体转运进细胞质地是_______。
5．联系磷酸戊糖途径与糖酵解途径地关键物质是_______、_______。
6．糖原合成中糖基的供体是_______。
7．在吡哆醛磷酸酶的作用下，磷脂酰丝氨酸脱去_______产生磷脂酰乙醇胺。
8．糖脂类物质的骨架是_______，而不是甘油。
9．胆固醇的全部27个c 原子都来源于_______。
10．在大多数固氮微生物中，固氮酶复合物把N2转变成NH4＋这一还原过程中高电位的直接来源是_______。
11．大肠杆菌谷胺酰胺合成酶的调节作用是_______的一个突出例子。
12．由高半胱氨酸合成甲硫氨酸时，参加反应的叶酸衍生物是_______。
13．嘌呤核苷酸中嘌呤环是从多种前体组装而成的。
它的四个N 原子来自于三种氨基酸，他们是甘氨酸，_______和谷氨酰胺。
14．大肠杆菌嘧啶核苷酸生物合成的关键步骤是从天冬氨酸很氨甲酰磷酸形成N－氨甲酰天冬氨酸。
催化此反应的酶为此途径的最终产物_______反馈抑制。
15．脱氧核苷酸是由_______经还原作用而合成的。
16．在人体内，嘌呤降解的最终产物是_______。
17．在用凝胶过滤层析分离蛋白质时，分子量_______大的蛋白质先流出柱外。
18．用Edman降解法测定蛋白质的氨基酸序列是从_______末端开始的。
19．一个柠檬酸循环可形成_______个NADH。
20．DNA复制的两大特点是_______和_______。
21．在大肠杆菌的乳糖操纵子模型中，阻遏蛋白和_______的结合将抑制RNA聚合酶和_______的结合，从而阻止mRNA 的转录。
2015医学考博试题
2015医学考博试题2015年中山大学肿瘤防治中心分子医学专业考博试题生物化学（一）六选五1.米氏方程式公式是什么？Km，Vmax的意义。
三种可逆性抑制剂存在情况下，Km，Vmax的变化。
2.如何进行克隆的构建以及质粒的扩增与抽提？3.衰老的细胞分子机制（至少五点并作解释）。
4.分子量20KD，PI=5.5的核蛋白的抽提。
5.蛋白质的翻译后修饰及生理作用，写出修饰的氨基酸。
6.可以进行分子标记三种酶，并比较底物和作用方式。
细胞生物学六选五1.应用抗原抗体反应的分子生物学技术（至少五种）2.比较细胞自噬，细胞凋亡，细胞坏死3.细胞骨架的组成及如何调控胞质分裂和核分裂4.细胞周期各时期的物质合成5.膜泡运输的方式及调控2015中山医肿瘤学考博真题必答题（15*4）1. 良恶性肿瘤的区别2. 肿瘤三级预防的定义和方法3. 简述第二信使4. P53基因异常表达的形式选答题（6选2 20*2）5. 肿瘤化疗用药的原则6. NHL和HL的区别（病理类型上，治疗方案上）7. 食管癌手术的注意事项8. 乳腺癌放疗原则9. 对不起忘啦10. 肿瘤干细胞的定义和特征11. 实验设计题，给出肿瘤转移可能相关基因，设计实验进行功能验证12. 细胞周期各期特点和关键check-point2015年浙大考博专业基础课--病理与病理生理学真题（回忆版）病理学部分一、名词解释（3*8）：表观遗传学，细胞信号传导，DNA甲基化，凋亡，基因芯片，转录因子，异型性，癌前病变二、简答题（六选三，3*12）：1.简述病毒与肿瘤的关系。
2.请简述肿瘤的分子分型。
3.目前结直肠癌发生的分子机制有几种，请你谈谈你的评价。
4.消化道常见的溃疡性病变有哪些（至少4种）及其病理学特点及鉴别要点。
5.肿瘤上皮间质转化（EMT）的概念，它与肿瘤存在哪些联系，谈谈你所了解的机制。
6.免疫组织化学技术的概念及其应用范围。
病理生理学部分（四选二，2*20）1.抑癌基因失活的机制有哪些？请举例说明其在肿瘤发生发展中的作用。
中山大学生物化学试题答案与评分标准(2005秋季,A卷)
生物化学I 标准答案（2005年秋季学期, A 卷） 专业(班级)： 姓名： 学号：阅卷教师：《中山大学授予学士学位工作细则》第六条：“考试作弊不授予学士学位”。
一、选择唯一正确答案（每小题1.5分，共15分）1. With regard to amino acids, which statement is false ?A) Amino acids can act as proton donors and acceptors.C) An L amino acid can be Dextrorotary.D) Non-standard amino acids can be found in the hydrolysis product of a protein.2. In a highly acidic solution, pH = 1.3, the dominant form of glycine is:A) NH 2-CH 2-COOH3+-CH 2-COOH ；C) NH 2-CH 2-CO –；D) NH 3+-CH 2-COO –. 3. In the isoelectric form of a tetrapeptide:A) The amino and carboxyl termini are not charged.B) Two internal amino acids of the tetrapeptide cannot have ionizable Rgroups.D) Only the amino and carboxyl termini contribute charge.4. Which would elute first from a gel-exclusion chromatographic column?A) a negatively charged protein of MW=40,000 B) a positively charged protein of MW=40,000 C) a protein at its isoelectric point of MW=30,000 5. In an aqueous solution, protein conformation is determined by two majorfactors. One is the formation of the maximum number of hydrogen bonds. The other is the:A) formation of the maximum number of hydrophilic interactions. B) maximization of ionic interactions.protein.D) placement of all hydrophobic amino acid residues within the interior ofthe protein.6. You can destabilize a duplex DNA molecule in an aqueous solution byA) Decreasing the concentration of salt.B) Decreasing the concentration of organic solvents. C) Adjusting the pH to a value near 7.7. With regard to DNA, which statement is false?A) Triple helix and tetraplex tend to appear at sites where replication,recombination or transcription is initiated or regulated.C) The absorbance of DNA at 260 nm will rise when it is denatured.D) Z-DNA tracts may play an role in the regulation of the expression of somegenes or in genetic recombination.8. Thr and/or Leu residues tend to disrupt an helix when they occur next toeach other in a protein because:A) of electrostatic repulsion between the Thr and/or Leu side chains.B) both amino acids are highly hydrophobic.C) the R group of neither amino acid can form a hydrogen bond.9. To calculate the turnover number of an enzyme you need to know the:A) initial velocity of the catalyzed reaction at [S] >> Km.B) Km for the substrate.C) enzyme concentration.10. In glycoproteins, the carbohydrate moiety is always attached through theamino acid residues:threonine.C) glycine, alanine, or aspartate; D) aspartate or glutamate. 二、看图填空（每小题5分，共25分）1. Consider this figure which shows oxygen binding tomyoglobin or hemoglobin. For (1-7) indicate which(one or more) curve(s) fit the description (5points).(1) A, B Show(s) cooperative oxygen binding;(2) A, B Can be compared to the Bohr effect;(3) C Has the smallest P50;(4) C Correspond(s) to oxygen binding by isolated beta chains of Hb;(5) A, B, C Show(s) reversible oxygen binding;(6) A Correspond(s) to Hb with large amounts of BPG bound;(7) A Corresponds to an increase in CO22. The following figure shows the model of peptides. The letters of A, B, C,D, E and F represent the atoms or side group of amino acids. The letters ofG and H stand for the bond angle or Fill the blanks according tothe figure (5points).(1) A = side group, B = alpha carbon atom, D = oxygen atom,E = nitrogen atom,F = hydrogen atom;(2) The conformation of the peptide is defined by the values of ( H ) and ( G );(3) he peptide bond between C and E has partial double-bond character;(4) The atoms ( D, C, E, F ) form the peptide plane;(5) If the peptide is an alpha helix, indicate the H bond on the figure (NON).3. Supersecondary structure of proteins (5 points).(1) β-α-β Loop A ;(2) Greek Key E ;(3) α-α Corner D ;(4) Right-handed connection between β strands C ;(5) Not observed B ;(6) Very rare F . 4. Protein classification (5 points).(1) All α A ; (2) All β D ; (3) α/β E ;(4) α+β F ; (5) Superfamily B ; (6) Species C5. Biomembrane lipids (5 points)(1) Sphingolipids A ; (2) Phospholipase A1 C(3) Phospholipase A2 D ; (4) Phospholipase C E(5) Sphingosine B三、关于酶的组题（答题要简洁，条理清晰，有针对性。
中山大学考研《生物化学》生化试卷
中山大学2003-2004年度第一学期生物化学考试试题（B卷）主考老师：邓庆丽苏菁一、填空题：（每题一分，共15分）1．在酶的广义酸碱催化机制中，特别重要的一个氨基酸残基是__his_____，因为其侧链PK值接近生物体内的PH条件。
2．紫外分光光度法测定蛋白质的原理在于__trp__ ，Tyr，Phe这三个氨基酸残基侧链基团在280nm处有吸光性。
3．糖类除了作为能源和生物大分子碳骨架的供体之外，它还与生物大分子间的__信号____识别有关。
4．The most two common secondary structures of proteins are α螺旋and β折叠。
5．Monosaccharides containing an aldehy de group are called 醛糖aldoses 。
6．Both Western blotting and ELISA are used to detect proteins with 抗体antibody 。
7. NMR spectroscopy and X-Ray 衍射are both used to reveal the three dimensional structure of proteins。
8．Anomers produces an equilibrium mixture of α - and β -forms in both furanose and pyranose ring structures。
9．神经节苷脂是一类含有唾液酸的鞘糖脂。
10．DNA变性后，紫外吸收能力增强，沉降速度升高，粘度降低。
11．磷脂酶A的水解产物是脂肪酸和溶血磷脂。
12．开链己糖有16 种异构体。
13．胶原蛋白的氨基酸序列是很有特征的。
常见的三个氨基酸重复单位是gly-x-y 。
14．支链淀粉中葡萄糖和葡萄糖之间的连接是α 1-4 和α 1-6 糖苷键。
中山大学生化上考试往年试题完整版2008
生物化学I （2007年秋季学期, A 卷）专业(班级)： 姓名： 学号：任课教师：郑利民 李国富 阅卷教师：《中山大学授予学士学位工作细则》第六条：“考试作弊不授予学士学位”。
I.填空题（共15小题，每小题2分，共30分）1. pK 1、pK 2、pK R 分别代表氨基酸的α羧基、α氨基和侧链基团的解离情况，则Lys 的pI ＝ ，Glu 的pI ＝ .2. 维持蛋白质高级结构的非共价作用力包括氢键、 、 等.3. 根据蛋白质的二级结构组成，可将其分为all β、all α、 、 四类.4. α角蛋白的二级结构是 ，含有大量带疏水侧链的氨基酸；同时，α角蛋白还含有丰富的极性侧链氨基酸 .5. 蛋白质体内折叠需要的辅助分子有分子伴侣、 、 等.6. 被解析晶体结构的第一个蛋白是 ，其辅基是 .7. 在抗体基本结构的标示中，H 和L 代表 ，V 和C 代表 .8. 生物大分子结构测定的主要方法有 、 、电子显微镜等.9. 酶在体内的活性调节方式有 、 、酶的切割激活等.10. 列举两个蛋白水解酶家族 、 .11. 糖原和淀粉由葡萄糖通过 糖苷键连接；纤维素由葡萄糖通过 糖苷键连接.12. 寡糖与蛋白的O 连接指 ，N 连接指 ；13. 指示某段DNA 处于功能活动状态的特殊结构有Z-DNA 、 、 等.14. 在Sanger 法DNA 自动测序中，荧光基团可以标记在 上或标记在 上.15. 结构性脂类包括磷脂、糖脂和 ，有些磷脂、糖脂的骨架不是甘油而是 ，因此这部分脂又被称为鞘脂.II. 简答题（每小题6分，共30分，1-5题选做3题，6-9题选做2题）1.有那些氨基酸残基在蛋白质功能中发挥重要作用？列举三例. 2.为什么酶能降低反应的活化能？ 3.解释Ach 受体通道的工作机制（可结合草图说明）.(2013年真题) 4.细胞膜表面的寡（多）糖有何生物学功能? 5.物质跨膜运输的类型有那些？ 6.根据肌肉收缩的分子机制，解释“尸僵”现象. 7.朊病毒引起的疾病又称为“蛋白质构象病”，请从蛋白质折叠的热力学角度解释它的致病机理. 8.有一多肽，其一级结构可能是直线式的也可能是闭环式的. 你如何尽可能简单地做出鉴别? 9. 一级结构决定三维结构，那么如何理解三维结构相似（同）的同源蛋白一级结构的较大差别？ III. A protein of unknown structure has been purified and is subjected to gel filtrationchromatography under different conditions, with the following results: 1) Chromatography under native conditions suggests a molecular weight of 240,000 from comparison to standards of known molecular weight chromatographed on the same column; 2) Chromatography in the presence of 5 M urea yields a single protein peak corresponding to a M.W. of 60,000 from comparison to standards of known molecular weight chromatographed on the same column in urea.1. What information do the results of (1) and (2) give about the structure of the protein? Describe thestructure as completely as the data permit;2. On an SDS polyacrylamide gel, the pure proteinshows two stained bands. The relative mobilities ofthose 2 "unknown" bands are shown on the plotbelow as open circles (O), with the mobilities of 5known polypeptide standards of M.W. 15,000;20,000; 30,000, 40,000 and 50,000. Given the resultsof the SDS gel, how would you alter your descriptionof the protein structure from the description you gavein part 1? Be as specific as you can about yourrevised description of the structure, and explain thereason for the altered description.IV. Lysozyme destroys the cell wall of bacteria by catalyzing the hydrolysis of 1,4-β-linkages between N-acetylmuramic acid (NAM) and N-acetyl-D-glucosamine (NAG) residues in a peptidoglycan.Six hexoses of the substrate fit into the active site of lysozyme, a deep cleft across part of the globular protein surface this cleft. Figure A shows the hydrolytic process of 1,4-β-linkages between NAM and NAG and figure B shows the pH-activity profile of lysozyme. Please calculate the ratio of the enzyme molecules which really work at pH 3.8, 5.2, 6.6 to all enzyme molecules, and explain figure B according to your calculation (pH = pKa + lg([A-]/[HA])；pKa Glu = 5.9, pKa Asp =4.5；102.1≈126，100.7≈5).A B生物化学I（2006年秋季学期, A卷）专业(班级)：姓名：学号：任课教师：郑利民李国富阅卷教师：题号I II III IV V VI 合计《中山大学授予学士学位工作细则》第六条：“考试作弊不授予学士学位”。
生化各校历年真题-收集
2008年中山大学医学生物化学博士入学考试试题A试题（完整版）2009-20071．血红素合成调节2．酶的共价修饰特点3．真核DNA原核DNA复制区别4．正常人12h饥饿，血糖仍稳定，从信号转导上给予解释5．呼吸链上ABCD四种物质（分别给定数值），(1)将其排序(2)哪个位置最易氧化磷酸化(3)氧化磷酸化在何处进行6．临床上蛋白质水解液的生理作用7．hnRNA和tRNA前体剪切8．B基因是胰岛素 细胞的功能蛋白，试用基因重组获得该蛋白9．Motif ,domain举例10．糖使人发胖的分生基础一，全体必答题1 DNA损伤的类型，可能的原因，即修复机制。
2，表观遗传学研究内容，即在基因调控中的作用。
3，肌肉中有一种含氮物质，不是大分子，主要功能也不是彻底氧化供能，但是能够在一种酶的作用下，分解，转移分子，提供能量a该分子是何种物质？（1）分子本身能量来自哪里？最终去向哪里？（2）催化合成的酶是什么？根据该分子的生物学特点，推断其编码基因表达特点？4，简述Rb在细胞周期调控中作用机理？5，临床用精氨酸，谷氨酸治疗肝昏迷的原理？6，蛋白质-蛋白质相互作用的生物化学机制，并举出三种以上检验方法，解释原理。
7，举例3种肽链合成后加工的方法，并以胰岛素为例解释分泌性蛋白加工特点。
8，硝酸甘油缓解心绞痛的信号传导通路？二，生化专业必答题1，端粒酶组成和功能，与肿瘤和衰老关系2，研究某一基因“功能获得”和“功能缺失”的方法，各举两例，并简述原理三非生化专业必答题1，解释核酸hyperidization 和probe，结合你的研究内容说明一下它的应用。
3，有一研究生，给饥饿的动物体内注入标记了碳的16碳软脂酸，然后在动物的血中检测到带标记葡萄糖，最后得出结论：动物可以利用脂肪酸合成葡萄糖。
（1）“血中检测到带标记葡萄糖”是否正确？（2）“动物可以利用脂肪酸合成葡萄糖”是否正确？（3）请应用所学的生化知识解释你对上面两个问题的判断一、10个选择题，基本题（20分）二、10道问答题，选8道（80分）1、关于DNA复制的修复机理，具体不太记得了2、基因组学、蛋白质组学及表观遗传学的概念及在分子生物学中的应用3、关于一个氨基酸代谢的题，涉及分子结构式及与糖、脂肪的交叉代谢4、蛋白质与蛋白质相互作用的生化机理及可能检测的方法及原理5、起始蛋氨酸－tRNA与普通蛋氨酸－tRNA的区别，真核与原核tRNA的区别6、纯化酶的方法，如透析、硫酸铵沉淀、离子交换、分子筛。
中山大学生化真题专项整理(含答案)12蛋白质生物合成.doc
第十二章蛋白质生物合成一、填空题1.UAA\UGA\UAG 是三个不编码任何氨基酸的终止密码。
（98年）2.t RNA的双链区中除具有A-U和G-C碱基对外，还常有和I-g 碱基对。
（98 年）3.从现代生物化学的角度看，许多新生多肽链的折叠并不完全是自发的，有时需要两大类分子的协助，即分子伴侣和o（00年）4.结合我们所知的密码子和摇摆学说原理，对于缄基酸的61个密码子，最少需要32 种tRNA分子。
（00年）5.与蛋白质合成有关的因子有三类分别是起始因子、延伸因子和终止因子。
（00年）6.蛋白质生物合成的遗传密码有64个，其中个是编码氨基酸的密码。
（02年）7.假设mRNA上的密码子是5'—AGC—3'与之配对的tRNA上的反密码子是5' -GCU- 3'。
（02 年）8.假设tRNA上的反密码子是GGC,它可识别的密码子为GCC和GCA 。
（03年）9.能互补和杂交于某一些基因产物，并能抑制其功能的RNA分子称反义RNA 。
（03年）10.原核细胞蛋白质合成中第一个被掺入的氨基酸是o （03年）11.分子伴侣通常具有二硫键异构酶活性。
（03年）12.大肠杆菌•蛋白质合成时延伸因子EF-G的主要功能是o （04年）13.反密码子为1GC,可识别密码子o （04年）14.根据摇摆假说，识别61个密码子最少需要32 种tRNA分子。
（05年）15.遗传密码子的变偶性（摆动性）揭示，密码子的专一性主要取决于第一二位碱基。
（06年）16.分子伴侣通常具有活性o （05年）17.在真核细胞中，多肽合成后的靶向运输主要是由信号肽控制的。
（06年）18.大肠杆菌蛋白质合成时延伸因子EF-G的主要功能是水解GTP促使核糖体沿mRNA合成方向移动_______ o （07年）19.蛋白在体内的折叠需要分子伴侣，二硫键异构酶和o （08年）20.氨酰tRNA合成酶既能识别tRNA,也能识别相应的。
期末复习资料(生物化学)中大历届试题.docx
屮大历届试题+答案生化-遗传篇 简答30分复制和转录的异同点相同点：酶促核背酸聚合过程；DNA 为模板；依赖DNA 的酶；方向聚合；磷酸二酯键; 碱某互配不同 复制 转录酶 DNA-pol 校读功能 RNA-pol 无校读功能引物 需要 不需要产物 子代DNA 各种RNA,转录初始产物是三种RNA 前体特点 半保留复制 不对称转录将染色体的目的基因克降到载体（如质粒）进行表达，主要过程1、 目的基因的获取：化学合成、基因组DNA 文库、CDNA 文库、PCR2、 克隆载体的选择与构建：为携带和表达目的外源DNA 而釆用的一些DNA 分子称克隆载 体，其中插入外源DNA 可转录翻译成多肽链的称表达载体。
常用的载体包括：质粒DNA 、 噬菌体DNA 、病毒DNA*3＞外源基因与载体的连接：粘性末端连接、平端连接、同聚物加尾连接、人工接头连接 4、 重组DNA 导入受体菌：转化、转染、感染问答22分列举三种特殊DNA 序列并说明生物学功能端粒：真核生物染色体DNA 分子末端特殊结构，短GC 丰富的序列以及蛋白质组成。
作用：1）维持染色体的稳定性；2）维持DNA 复制的完整性。
四膜 1U TTGGGG/AACCCC 脊椎动物 TTAGGG/AATCCC-35区TTGACA 序列是RNA-pol 中o 亚基识别并结合的位点；・10区有TATAAT 序列-Prinbow 盒，因富含AT 而DNA 双链易分离，利RNA-pol 发挥作用，为 RNA-pol 与DNA 模板结合的部位。
Hogness 盒：真核生物转录起始上游保守序列5'TATA 序列2003级五年制生化期末考试大题名词解释（3分/题）：1、 H GP2、 质粒细菌屮，独立于染色体外的双链闭环DNA 分子，用于克隆几千bp 外源DNA 片段。
基因工程常用载体-能将外源冃的DNA 导入受体细胞，并能自我复制增至的工具； 现常用的质粒经人工改造，有多种限制酶切点。
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医学考博真题试卷
攻读博士学位研究生入学考试试卷
中山大学生物化学
考博真题
中山大学医学院1998年生物化学
一、名词解释
1.纤维蛋白酶原
2.基因转化
二、问答
1.DNA核酸内切酶作用位点
2.RNA聚合酶真核与原核的区别
3.举例说明蛋白水平酶的作用
4.cAMP的转录调控
5.Hb与Mb的不同
6.真核生物mRNA的修饰与剪切
2.真核生物的RNA转录后加工
3.真核生物的胞内IP3、钙的作用
4.丙酮的脱氢酶复合体的调节
中山大学医学院2002年生物化学
一、名词解释（8个，共16分）
1.一碳单位
2.乳糜微粒
3.Gluconegensis
4.Keleton Bodies
5.Zymozen
6.蛋白质二级结构
7.分子病
8.核苷酸合成补救途径
二、简答题（6题，共18分）
1.什么是遗传密码的简并性？
2.除ATP外，列出三种含高能磷酸键的化合物。
3.前列腺素的前身物质是什么？
4.在翻译链的延长过程中，转位酶和转肽酶各起什么作用？
5.UDPG在糖原代谢过程中的作用？
三、问答题
1.DNA聚合酶I有哪些功能？（8分）
2.DNA合成mRNA有编码链和有意义链，用DNA***遗传密码，需要用到哪一条链，试解释
一、名词解释
1.酮体
2.基因
3.肽链
4.锌指
5.核酶
6.糖异生
7.胆色素
8.复制叉
9.Km
10.一碳单位
二、简答
1.什么是反式作用因子？
2.简述脂蛋白的种类。
3.细胞内信号传导的主要途径有哪几种？
4.什么是冈崎片段？
5.哪些氨基酸是必须氨基酸？
6.何谓遗传密码的简并性？
三、问答
1.讨论下列代谢途径的重要性
其原因。（8分）
3.核糖有哪些结构特点，这些结构特点如何用于疾病的防治？（10分）
4.氨基酸以哪种方式脱去氨基，以丙氨酸为例说明。（10分）
5.胰岛素对基因转录至hnrNA到具备活性，需要哪些加工过程？（10分）
6.DNA复制、转录、翻译各自是否需要能量，试加以解释。（10分）
7.竞争性抑制有哪些特点，举例说明其在医学中的应用。（10分）
A、尿素循环B、甲硫氨酸循环
2.试述生物转化反应的类型。
3.可逆性抑制作用有哪些类型？试比较它们的特点
中山大学医学院2004年生物化学
一、名词解释（10*3）
1.分子伴侣
2.随从链
3.尿素循环
4.基因诊断
5.基因重组
6.底物水平磷酸化
7.一碳单位
8.生物转化
9.KLENOW片段
10.邻近效应
二、简答题（8*5）
3.mRNA
4.酮体
5.分子筛层析
6.氧化磷酸化
7.Tm
8.鸟氨酸循环
9.分子杂交
10.端粒酶
二、简答
1.谷胱甘肽结构功能
2.竞争性抑制作用举例
3.tRNA结构意义
4.DNA双螺旋结构遗传学意义
5.NADPH代谢中作用
6.VB12致巨幼红细胞贫血的原因
7.DNA复制的保留遗传特点
8.举例细胞膜受体介导细胞信号传导
2.为什么在缺氧的条件下，糖酵解反应能够持续进行？
3.如果要用基因工程方法生产胰岛素，如何获得胰岛素基因？
中山大学2004年生物化学
一、名词解释
1.端粒酶
2.嘌呤核苷酸循环
3.断裂基因
4.模序
5.抑癌基因
6.RT-PCR
7.密码子摆动性
8.核心酶
9.解偶联机制
10.顺式作用元件
二、简答
1.血红蛋白氧离曲线为何呈S形？
1.a－螺旋的特点
2.DNA双螺旋的类型及结构特点
3.遗传密码的特点
4.红细胞糖代谢的特点
5.mRNA的加工修饰包括哪些内容
6.真核基因组的结构特点
7.如果一酶与底物作用的反应曲线成“S”型，解释其原因
8.NADPH参加反应的类型
三、论述题（3*10）
1.人类基因组计划已经完成，今后分子生物学的工作重点应该是什么？
中山大学2002年生物化学
一、名词解释
1.核苷
2.C-端。
3.肽链
4.Tm
5.无效循环
6.呼吸链
7.鸟氨酸循环
8.补救合成
9.变构调节
10.关键酶1
11.冈崎片段（Okazaki fragment）
12.不对称转录
13.IF
14.次级胆汁酸
15.NAD+
二、简答
1.简述非竞争性抑制作用的特点
2.简述脂酰CoA进入线粒体的过程
2.DNA双螺旋结构的特点？
3.酶促反应的机制。
4.维生素B12为何能导致巨幼红细胞性贫血？
5.IP3.DAG是什么？其在信号传导中的作用是什么？
三、问答
1.试述蛋白质一级结构和空间结构与蛋白质功能的关系。
2.试述人类基因组计划的内容、意义，以及后基因组计划的研究方向。
3.以操纵子理论说明：细菌如何利用乳糖作为碳源？当葡萄糖与乳糖共存时，如何调
一、名词解释
1.乳酸循环
2.生物大分子
3.胆色素
4.锌指
5.酸碱催化作用
6.脂肪酸化
7.编码体系
8.基因
二、简答
1.苯酮酸尿症的分子机制
2.磷酸戊糖途径的生理意义
3.DNA突变的类型，
4.转录与复制的异同点
5.嘌呤、嘧啶碱的代谢产物，
6.转录起始因子的作用
7.DNA的二级结构
三、问答
1.还原当量转运的机制
三、问答
1.蛋白质一级结构特点功能举例
2.TCA循环是三物质代谢枢纽，为什么，有何意义
3.限制性内切核酸酶是基因工程手术刀，为什么
中山大2006生物化学
一、名词解释
1.同工酶
2.协同调节
3.胆汁酸肠肝循环
节？
4.1分子葡萄糖子体内完全氧化生成38个ATP：
（1）各个途径以及其中的能量生成？
（2）NADH进入线粒体的途径？
（3）NADH的呼吸链组成？
5.试述血浆脂蛋白分类及作用，载脂蛋白的含义，作用。LDL升高、HDL降低为何导致动
脉粥样硬化？
中山大学医学院2005年生物化学
一、名词解释
1.分子病
2.Km
3.简述丙氨酸-葡萄糖循环的过程
4.简述基因突变的类型
5.简述生物转化的类型
6.简述磷酸戊糖途径的意义
三、问答
1.参与真核基因转录激活调节的要素有哪些？各有何功能？
2.丙酮酸脱氢酶复合体在代谢中如何起作用？与哪些维生素有关？
3.G蛋白在代谢调节中起何作用？
4.胆色素在体内如何代谢？
中山大学医学院2003年生物化学
7.脂肪酸的分解过程为何称β－氧化
中山大学医学院1999年生物化学
一、名词解释
1.蛋白Байду номын сангаас一级结构
2.锌指
3.糖酵解
4.三羧酸循环
5.一碳单位
6.Bohr效应
二、问答
1.转录与复制的异同点，
2.磷酸戊糖途径的生理意义，
3.酮体的生理意义
4.丙氨酸－葡萄糖循环
5.核酸内切酶的命名原则
中山大学医学院2000年生物化学