生物化学复习
生物化学复习资料
生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
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生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
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生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
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⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
《生物化学》复习题总结
《生物化学》复习题绪论1什么是生物化学？简述生物化学的分类？蛋白质1 什么是蛋白质？简述蛋白质的分类？2 20种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？3 氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？4 为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？5 什么是氨基酸的等电点？氨基酸在等电点时具有那些特性？6 常见的氨基酸分析方法有哪些？其原理是什么？7 氨基酸的制备方法和用途有哪些？8 如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？9 蛋白质常见的二级结构有哪些？10 为什么α-螺旋具有稳定性？β-折叠具有哪些特点？11 蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？12 维持蛋白质分子结构的重要化学键有哪些？13 什么是蛋白质的变性作用？变性具有哪些特性？引起蛋白质变性的因素及变性机理如何？14 什么是蛋白质的别构作用？15 什么是蛋白质的沉淀作用？引起蛋白质沉淀的因素及其机理如何？16 蛋白质制备的方法如何？酶化学1 什么是酶？简述酶的分类？2 简述酶的化学本质和酶蛋白的结构？3 简述酶的作用特点？4 什么是酶的活性中心？其特点如何？5 酶的催化机制有哪些？6 酶如何加速化学反应？7 什么是酶原的激活？8 测定酶促反应速度时为什么要以初速度为基准？9 简述中间产物学说的要点？10影响酶促反应速度的因素有那些？11米氏方程的推导及米氏常数的意义和求取？12 什么是酶的激活作用？试举例说明？13 什么是酶的抑制作用？主要有哪几类？其特点如何？14 简述抑制作用的机制及其实践意义？15 什么是酶活力？其表示方法有哪些？16 何为全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶体系和诱导酶？它们之间有何区别？17 什么是别构酶？有哪些特点？18 什么是固定化酶？有哪些优点？制备固定化酶的方法有哪些？核酸化学1简述核酸的类别、分布和组成？2 写出常见嘧啶和嘌呤的分子式？3 核苷酸分子中核苷和戊糖的连接方式？4 简述DNA分子的二级结构模型提出的依据和结构要点？5 RNA包括那几类？其结构和功能如何？tRNA的二、三级结构。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
生物化学复习题及答案
生物化学复习题及答案《生物化学》复习一、术语解释：1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲和折叠成几个相对独立的球形组件。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），以降低蛋白质的溶解度和沉淀，称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6.退火：当变性的DNA溶液被加热并缓慢冷却到适当的低温时，两条互补链可以再次配对并返回到原来的双螺旋结构。
7．dna的熔解温度：dna加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的温度。
8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，dna双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；9.消色差效应：由于双螺旋的重新形成，复性DNA在260nm处的紫外吸收值降低。
10.增色效果：260nm处变性DNA的紫外吸收值因碱基对重叠的损失而增加11米氏常数（Km 值）：酶反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
12.活性中心:酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活性：指每毫克酶蛋白中包含的活性单位数。
有时，它还使用每克酶制剂或每毫升的所有活性单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞内氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：代谢物质的氧化脱氢通过呼吸链传递给氧气以产生水，伴随ATP磷酸化以产生ATP的过程。
16.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的ph值，用符号pi 表示17.呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子而生成水的全部体系。
18.底物水平磷酸化：在脱氢和脱水过程中，底物重新分配和排列分子中的化学能，形成高能化合物。
生物化学复习题与参考答案
生物化学复习题与参考答案1、（）胰液中的蛋白水解酶最初以酶原形式存在的意义是A、保证蛋白质在一定时间内发挥消化作用B、有利于酶的自身催化C、保护自身组织D、促进蛋白酶的分泌E、抑制蛋白酶的分泌答案：C2、下列不属于水溶性维生素的是（）A、维生素EB、泛酸C、尼克酸D、叶酸E、维生素C答案：A3、下列物质氧化中哪个不需经NADH氧化呼吸链（）A、琥珀酸B、苹果酸C、β-羟丁酸D、谷氨酸E、异柠檬酸答案：A4、糖酵解的限速酶是( )A、磷酸化酶B、6-磷酸葡萄糖脱氢酶C、磷酸果糖激酶-1D、果糖二磷酸酶E、醛缩酶答案：C5、下列对NADPH功能的描述错误的是（）A、为合成代谢提供氢原子B、参与羟化反应C、使GSH保持还原型D、直接经电子传递链氧化供能E、参与脱氧核苷酸生成6、识别转录起始点的是( )A、核心酶B、dnaB 蛋白C、σ 因子D、RNA 聚合酶的α 亚基E、ρ 因子答案：C7、RNA合成的主要方式是（）A、复制B、转录C、逆转录D、翻译E、修复答案：B8、丙酮酸羧化酶是下列那种反应的限速酶（）A、糖的有氧氧化B、糖原合成C、糖酵解D、糖原分解E、糖异生答案：E9、下面关于体内生物转化作用的叙述哪一项是错的：（）A、结合反应主要在肾脏进行B、使非营养物生物活性降低或消失C、对体内非营养物质的改造D、可使非营养物溶解度增加E、使非营养物从胆汁或尿液中排出体外答案：A10、夜盲症是由于缺乏以下哪种维生素导致的（）A、VitDB、VitPPC、VitAD、VitB1E、VitK11、DNA双螺旋结构模型描述正确的是( )A、DNA双链的走向是反向平行B、碱基A与C之间可以配对C、碱基对之间通过共价键相连D、为一单链的螺旋结构E、DNA双螺旋结构模型是左手螺旋答案：A12、关于RNA，下列哪种说法是错误的( )A、mRNA中含有遗传密码B、有mRNA、tRNA和rRNAC、rRNA主要存在于细胞核中D、rRNA是蛋白质合成的部位E、tRNA含有稀有碱基答案：C13、酶促反应中决定酶专一性的是( )A、催化基团B、辅酶或辅基C、金属离子D、结合基团E、酶蛋白答案：E14、核酸对紫外光的最大吸收峰在（）处。
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=-=生化汇总一．是非题1.脂肪酸活化为脂酰CoA时，需消耗2个高能磷酸键√2.哺乳动物在无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解不能合成ATP。
×3.在缺氧的情况下，丙酮酸还原成乳酸的意义是使NAD+再生。
√4. 1 mol 葡萄糖经糖酵解途径生成乳酸，需经1次脱氢，两次底物水平磷酸化过程，最终净生成2 mol ATP。
√5.在生物体内物质代谢过程和能量代谢过程是紧密联系在一起的。
√6.脂酰CoA在肉毒碱的携带下，从胞浆进入线粒体中氧化。
√7.在蛋白质生物合成过程中mRNA是由3’端向5’端进得翻译的。
-8.葡萄糖是生命活动的主要能源之一，酵解途径和三羧酸循环都是在线粒体内进行的。
×9.磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
×10.真核生物mRNA多数为多顺反子，而原核生物mRNA多数为单顺反子。
×11.核糖体是细胞内进行蛋白质生物合成的部位。
√12.PCR技术体外扩增DNA的程序包括DNA变性、退火、和链的延伸三个步骤。
√13.原核生物转录终止时一定要ρ因子参与。
×14.RNA的转录合成和DNA合成一样，在起始合成前变需要有RNA引物参加。
×15.醛缩酶是糖酵解关键酶，催化单向反应。
×（04~05年）1.脂肪的氧化中，脂酰CoA在肉毒碱的携带下从线粒体进入胞浆中氧化。
×2.UDP-葡萄糖是糖原合成时的糖基体的供体形式。
√3.丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA的反应是葡萄糖在有氧条件下进入柠檬酸循环的关键步骤。
×4.酮体在肝细胞内生成而在肝外组织被利用，这是脂肪氧化供能的另一种形式。
√5.鱼藤酮能阻断琥珀酸脱氢的电子传递，也能阻断α-酮戊二酸脱氢的电子传递。
√6.氨是有毒物质，必须在肾脏中合成尿素后排出体外。
√7.哺乳动物无氧下不能存活，因为葡萄糖酵解全部位于线粒体的基质中。
×8.糖酵解的酶系全部位于线粒体的的基质中。
生物化学复习资料
生物化学复习资料一、单项选择题1.样品中氮的含量是4g，此样品中蛋白质的含量是（25g）2.关于肽键的叙述，错误的是（肽键旋转而形成了β—折叠）3.下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是（包括各原子的空间位置）4.维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（氢键）5.蛋白质α—螺旋的特点是（氨基酸侧链伸向螺旋外侧）6.关于蛋白质二级结构错误的是（整条多肽链中全部氨基酸的空间位置）7.关于蛋白质三级结构的描述错误的是（具有三级结构的多肽链都有生物学活性）8.每种完整蛋白质分子必定具有（三级结构）9.关于蛋白质四级结构叙述正确的是（蛋白质亚基间通过共价键聚合）10.蛋白质溶液的稳定因素是（蛋白质表面带有水化膜和电荷层）11.蛋白质变性伴随的结构改变是（次级键断裂）12.白蛋白【PI为4.7】在（PH4.0）的溶液中带正电荷13.核酸中核苷酸之间的连接方式是（3’，5’—磷酸二酯键）14.DNA双螺旋结构模型的叙述正确的是（A+G与C+T的比值为1）15.关于RNA的说法错误的是（细胞质中只有一种RNA，即mRNA）16.真核生物的mRNA（有帽子结构和多聚A尾巴）17.DNA的T是指（50％DNA变性时的温度）18.tRNA的结构特点不包括（5’末端具有特殊的帽子结构）19.有关tRNA分子正确的描述是（tRNA3’末端有氨基酸臂）20.DNA变性是指（互补碱基之间的氢键断裂）21.关于辅助因子叙述错误的是（决定酶促反应的特异性）22.决定酶促反应的特异性的是（酶蛋白）23.有关酶活性中心不正确的是（活性中心这是必需基团起作用而与整个酶分子无关）24.有关酶活性中心正确的是（所有酶都要有活性中心）25.酶具有催化活性的结构基础是（有空间构象）26.酶与一般催化剂的相同点（降低反应的活化能）27.酶催化反应的机制是（降低反应的活化能）28.酶的特异性是指（对催化底物的选择性）29.关于KM的叙述错误的是（与酶催化的底物无关）30.关于温度与酶促反应速度关系的叙述错误的是（最适温度是酶的特征性常数）31.关于温度与酶促反应速度关系的叙述正确的是（最适温度不是酶的特征性常数，延长反应时间，其最适温度降低）32.有关酶与温度的关系，错误论述是（酶是蛋白质，即使反应的时间很短，也不能提高反应温度）33.关于酶的抑制剂叙述正确的抑制剂的论述，错误的是（除去抑制剂后，酶活性可恢复）34.有关竞争性抑制剂的论述，错误的是（抑制程度至于抑制剂的浓度有关）35.竞争性抑制剂存在时，酶促反应动力学的特点是（Km↑，Vmax不变）36.磺胺类药物的类似物是（对氨基苯甲酸）37.关于酶原及其激活的叙述错误的是（体内所有的酶均有酶原形式）38.酶原没有酶活性的原因是（活性中心未形成或未暴露）39.引起酶原的激活方式是（由部分肽键断裂，酶分子空间构象）40.关于糖酵解的正确描述是（在胞浆中进行）41.缺氧时为机体提供能量的是（糖酵解途径）42.丙酮酸脱氧复合体中不包括（生物素）43.肌糖原分解不能直接补充血糖的原因（肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶）44.（胰岛素）是血糖浓度下降45.氧化物和CO中毒时被抑制的细胞色素【CYT】是（Cytoa3）46.呼吸链位于（线粒体内膜）47.关于氧化呼吸链的叙述，错误的是（递电子体必然也是递氢体）48.ATP生成的主要方式是（氧化磷酸化）49.有琥珀酸脱下的一对氢，经呼吸链氧化可产生（1.5分子ATP和1分子水）50.心肌细胞液的NDAH进入线粒体主要通过（苹果酸—天冬氨酸穿梭）51.肌肉组织中能量贮藏的主要形式是（磷酸肌酸）52.胞液NADH经苹果酸—天冬氨酸穿梭进入线粒体发生氧化磷酸化，生成ATP数量是（2,5分子ATP）53.在调节氧化磷酸化作用中，最主要的因素（[ATP]／[ADP]）54.长期饥饿后血液中（酮的含量增加）55.脂肪大量动员时肝内生成的乙酰辅酶A主要转变为（酮体）56.脂肪动员的限速酶是（激素性敏感性限速酶）57.脂肪酸分解的限速酶（肉碱限制酶转移酶Ι）58.脂肪酸β—氧化过程（脱氢、加水、在脱氢、硫解）59.关于1分子软脂酸【16C】彻底氧化的叙述正确的是（可产生8分子乙酰COA）60.关于酮体的叙述错误的是（肝脏生成酮体，也可利用酮体）61.酮体叙述错误的是（酮体生成过多可导致酸中毒，因此是异常代谢）62.肝脏生成乙酰乙酸的直接前体是（HMGCOA）63.（肉碱）不参与脂肪酸的合成64.肉碱的作用（转运酯酰COA）65.甘油三酯合成时，脂肪酸的活化形式是（酯酰COA）66.胆固醇甾体类的主要去路是（转变胆汁酸）67.胆固醇合成的原料是（乙酰COA）68.胆固醇是（维生素D3）的前体69.胆固醇生物合成的限速酶（HMGCOA）70.密度最低的血浆脂蛋白（CM）71.（HDL）脂蛋白具有抗动脉粥样硬化的作用72.内源性甘油三酯主要由(VLDL)血浆脂蛋白运输73.在胆固醇逆向运转中起主要作用的血浆脂蛋白的是（HDL）74.严重饥饿时，脑组织的能量主要来自于（酮体氧化）75.鸟苷酸循环的作用是（合成尿素）76.与运载一碳单位有关的维生素是（叶酸）77.VB12缺乏，N-甲基四氢叶酸的甲基不能转交给（同型半胱氨酸）78.人体的营养非必氨基酸是（谷氨酸）79.食物蛋白的互补作用是指（几种蛋白质混合食用，提高营养价值）80.营养充足的婴儿、孕妇、恢复期的病人常保持（氮的正平衡）81.生物体内氨基酸脱氨的主要方式是（联合脱氨）82.肌肉中氨基酸脱氨的主要方式是（嘌呤核苷酸循环）83.哺乳类动物体内氨的主要去路是（在肝中合成尿素）84.体内氨的贮存以及运输的主要形式之一是（谷氨酰胺）85.由肌肉组织通过血液向肝进行转运的过程是（丙氨酸-葡萄糖循环）86.鸟氨酸循环中，合成尿素的第二分子氨来源于（天冬氨酸）87.（CO2）不属于一碳单位88.体内一碳单位的载体是（四氢叶酸）89.嘌呤核苷酸从头合成途径首先合成的是（IMP）90.嘌呤核苷酸合成的特点（在磷酸核糖焦磷酸的基础上逐步合成嘌呤核苷酸）91.嘧啶核苷酸从头合成途径首先的核苷酸为（UMP）92.痛风症是因为血液中某种物质在关节、软组织处沉淀，其成分是（尿酸）93.5-FU是（C）剪辑的结构类似物。
生物化学复习
研究生命的化 学本质
物质基础
有机小分子、无机离子 生物大分子（多糖、脂、
组成——元素组成、结构组成 分布——胞内、胞外
核酸、蛋白 结构——一级（化学）结构
酶）
高级（空间）结构
功能
性质——一般化学性质、光学性质 物理化学性质 生物学活性（变性、复性）
物质代谢
生命活动 （代谢）
（同化、异化）
核 酸
3',5'-磷酸二酯键
酶
半保留复制
复制
DNA
半不连续复制
DNA聚合酶
原：ⅠⅡⅢⅣⅤ 真：αεθ(核心)
核酸(A\B\Z型）
细胞核/细胞器
逆转录（逆转录酶）
RNA（mRNA 自我复制
不对称转录（RNA聚合酶） 原：α2ββ‘(核心）
rRNA （RNA复制酶）
tRNA）
σ
真：ⅢⅠ Ⅱ
组成 分布（主）
蛋 白（N→C ）
α-酮戊二酸——Glu族 Ru5P——His
氨基酸脱氨、糖分解、植物光呼吸
E4p、PEP——芳香族
生物固氮
酮酸
NO3还原 含N有机物
分解
[Glu 氨甲酰磷酸]
氧化分解、生成氨基酸或糖和脂
脱氨基（氧化＼转氨＼联合＼非氧化＼脱酰胺）
氨同化 NH3 转氨基作用 氨基酸
多肽链 翻译后加工运输 蛋白
5ˈ-帽子 3ˈ-polyA 局部螺旋+突环
超螺旋
稀有碱基 3ˈ-CCA 三叶草型
倒L型
5S、 16S、23S(原核） 5S、5.8S、18S、28S
局部螺旋+突环 超螺旋
染色体（病毒）
核糖体（病毒）
白色纤维状固体
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲1.生物氧化a)呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。
b)P/O比值：物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至1摩尔氧原子时生成ATP的摩尔数。
c)生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化。
d)高能化合物：含自由能高的磷酸化合物称为高能化合物。
e)氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。
f)底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些高能的磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。
g)电子水平磷酸化：电子由NADH或FADH2经呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP，这一过程称为电子水平磷酸化。
h)磷酸-甘油穿梭系统：在脑和骨骼肌，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以磷酸甘油为载体，进入线粒体FADH2氧化呼吸链氧化，生成1.5分钟ATP。
i)苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：在心肌和肝，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以苹果酸为载体，进入线粒体NADH氧化呼吸链氧化，生成2.5分钟ATP。
各种生物的新陈代谢过程虽然复杂，但却有共同特点：反应条件温和，由酶所催化，对内外环境条件有高度的适应性和灵敏的自动调节机制。
有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化。
生物体内氧化反应有脱氢、脱电子、加氧等类型。
常见的高能化合物：磷酸烯醇丙酮酸、乙酰磷酸、腺苷三磷酸、磷酸肌酸、乙酰辅酶A典型的呼吸链有NADH呼吸链与FADH2呼吸链。
呼吸链由线粒体内膜上NADH脱氢酶复合物（复合物I），细胞色素b、c1复合物（复合物III）和细胞色素氧化酶（复合物IV）3个蛋白质复合物组成。
生物化学复习资料
生物化学名词解释和答案蛋白质化学一.名词解释1.基本氨基酸：2.α-碳原子：直接与氨基和羧基相连的碳原子。
3.两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
4.氨基酸的等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI5.肽（peptide）：氨基酸通过肽键连接而成的化合物。
6.肽键（peptide bond）一个氨基酸分子的α羧基与另一分子的α氨基脱水缩合而成的酰胺键。
7.二肽（dipeptide）：两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。
8.多肽（polypeptide）：含十个氨基酸残基以上的肽。
9.氨基酸残基（residue）：组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整，称为氨基酸残基（酰）。
10.二硫键（disulfide bond）：肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力，有较高的强度。
11.离子键（ionic bond）：又称盐键，是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。
12.配位键（dative bond）：由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。
13.氢键（hydrogen bond）：多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。
14.范德华力（Van der waal,s）:一种普遍存在的作用力，是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。
15.疏水作用力hydrophobic bond疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。
16.一级结构（primary structure）：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
17.二级结构（secondary structure）：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。
18.三级结构（tertiary structure）：球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第二章糖类化学一、名词解释糖：糖俗称碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。
补充知识：糖主要可分为以下四大类：① 单糖：葡萄糖、果糖② 寡糖：二糖、三糖等③ 多糖：淀粉、糖原、纤维素④ 结合糖：糖与非糖物质的结合物糖脂：是糖与脂类的结合物。
糖蛋白：是寡糖链与蛋白质的结合物,以蛋白质为主,其性质更接近蛋白质。
蛋白聚糖：又称为粘蛋白、粘多糖, 是由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子，其性质与多糖更为接近。
第三章蛋白质一、名词解释蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键★ ；二硫键也属于一级结构的研究范畴。
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键称为肽键，新生成的物质称为肽。
亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链为亚基。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
必需氨基酸：不能在体内合成，必需由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸，包括赖、色、苯丙、甲硫（蛋）、苏、亮、异亮和缬氨酸等8 种。
（记忆口诀：假设来写一本书）氨基酸的等电点：在一定pH 值的溶液中，氨基酸分子所带正、负电荷相等，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点（pI）。
通过改变溶液的pH 可使氨基酸分子中弱碱性或弱酸性基团的解离状态发生改变（这种改变是可逆的）。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
*变性的本质：非共价键和二硫键被破坏，蛋白质的一级结构不发生改变。
*变性的理化因素---如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
*蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
*应用举例：1、应用变性因素进行消毒与灭菌。
2、预防蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
蛋白质的复性---蛋白质变性的可逆性*蛋白质变性后，绝大多数情况下是不能复性的；*如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理去除变性因素后，则可以复性。
生物化学课程复习资料
生物化学课程复习资料第一章：糖一、填空题1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。
根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。
5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。
7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4糖苷键相连。
9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。
12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。
二、是非题1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。
错。
L—葡萄糖不存在于自然界。
2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。
第二章：脂质一、是非题1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。
（错）2 磷脂是中性脂（错）3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对）4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。
（对）5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。
（错）6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。
（对）7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。
（对）8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。
（错）9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。
（对）10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。
（错）二、选择题2 下列不属于脂的物质是（ D ）A 维生素EB 前列腺素C 胆汁酸D 甘油3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ）A 甘油三硬脂酸酯B 胆固醇硬脂酸酯C 羊毛蜡D 石蜡6下列哪个是饱和脂酸（ D ）A 油酸B 亚油酸C 花生四烯酸D 棕榈酸第三章：氨基酸、肽类、蛋白质化学一、选择题9在组蛋白的组氨酸侧链上进行（A ）以调节其生物功能。
A 磷酸化B 糖基化C 乙酰化D 羟基化11 如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中选择一个你认为最合适的（D）A 茚三酮B CNBr C胰蛋白酶 D 异硫氰酸苯酯22 前胰岛素原中信号肽的主要特征是富含哪些氨基酸残基（D ）A 碱性B 酸性C 羟基D 疏水性23 蛋白质的糖基化是翻译后的调控之一，糖基往往与肽链中哪一个氨基酸残基的侧链结合（D）A 谷氨酸B 赖氨酸C 酪氨酸D 丝氨酸29 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓（C ）A 三级结构B 缔合现象 C四级结构 D 变构现象30 蛋白质的构象特征主要取决于（A）A 氨基酸的组成、顺序和数目B 氢键、盐键、范德华力和疏水力C 各氨基酸之间的肽键D 肽链间及肽链内的二硫键31 氨基酸与蛋白质共同的理化性质（B ）A 胶体性质B 两性性质C 变性性质D 双缩脲反应二、问答及计算题4 蛋白质化学中常用的试剂有下列一些：CNBr，尿素，β-巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。
生物化学复习资料
第一章核酸名词解释1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。
2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结合在一起。
3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。
4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。
5.Tm；热变性过程中光吸收达到最大吸收的一半时的温度。
填空题：1. 核酸分子中糖环与碱基之间为核苷键，核苷与核苷之间通过 3ˋ-5ˋ磷酸二脂键连接成多聚体。
2. DNA变性后，紫外吸收增加，粘度下降，浮力密度升高，生物活性丧失。
3. DNA双螺旋直径为2nm，每隔3.4nm上升一圈，相当于10个碱基对。
4. Z－DNA为左手螺旋。
5．维系DNA双螺旋结构稳定的力主要有氢键和碱基堆积力。
6．DNA双螺旋结构模型是Watson和Crick于1953年提出的。
选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）1、有关核酸的杂交AA．DNA变性的方法常用加热变性B．相同来源的核酸才能通过变性而杂交C．不同来源的核酸复性时，若全部或部分碱基互补就可以杂交D．杂交可以发生在DNA与DNA之间，RNA与DNA，RNA与RNA之间E．把待测DNA标记成探针进行杂交2．DNA的复性速度与以下哪些有关ABCDA．温度B．分子内的重复序列C．变性DNA的起始浓度 D．以上全部3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为DA．15% B．30% C．40% D．35% E．70%4．DNA变性是指DA．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂E．DNA分子中碱基丢失5．关于双螺旋结构学说的叙述哪一项是错误的BCDA．由两条反向平行的脱氧多核苷酸链组成B．碱基在螺旋两侧，磷酸与脱氧核糖在外围C．两条链间的碱基配对非常严格，A与T间形成三个氢键，G与C间形成两个氢键D．碱基对平面垂直于中心轴，碱基对之间的作用力为范德华力E．螺旋每转一圈包含10个碱基对6．下列关于双链DNA碱基含量关系，哪一个是错误的ABA．A＝T，G＝C B．A＋T＝G＋C C．A＋G＝C＋T D．A＋C＝G ＋T7．下列是几种DNA分子的碱基组成比例。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学一、名词解释1.蛋白质变性与复性：蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
2.盐析与盐溶：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。
在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。
3.激素与受体：激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。
受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。
4.增色效应与减色效应：增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。
减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。
5.辅酶与辅基：根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。
与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。
6.构型与构象：构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
即分子中原子的三维空间排列称为构象。
7.α-螺旋与β-折叠：α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。
8.超二级结构与结构域：超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
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--羟丁酸
NAD+ NADH+H+
乙酰乙酸
呼吸链和 氧化磷酸化 O2
TCA
β-酮酯酰CoA转移 酶 （琥珀酰CoA转硫酶）
琥珀酰CoA
琥珀酸
硫解酶
2
乙酰CoA
CoASH
乙酰乙酰CoA
β - 羟丁酸 NAD+
β - 羟丁酸脱氢酶 + NADH+H
HSCoA + ATP
乙酰乙酸
琥珀酰 CoA
植烷酸的α -氧化作用
植烷酸 羟化
脱氢
氧化脱羧
降植烷酸
CO2
4.
脂肪酸的ω- 氧化途径（肝、植物及细菌）
CH3(CH2)n COO呼吸链和 氧化磷酸化
混合功能氧化酶
O2
NADPH+H+
NADP +
HOCH2(CH2)n COO醇酸脱氢酶
NAD(P) +
TCA
NAD(P)H+H+
OHC(CH2)n COO醛酸脱氢酶
CH2OH CHOH CH2OH
ATP ADP
甘油激酶
CH2O P H H CHOH CH2OH
H H NAD+ NADH+Ｈ+
磷酸甘油脱氢酶
CH2O P C=O
α-磷酸甘油
磷酸二羟丙酮
糖异生途径
CH2OH
EMP
丙酮酸
其它脂类
糖原或淀粉
氨基酸
乙酰CoA
存在于肝、肾、肠中，脂 肪及骨骼肌细胞缺乏
TCA 呼吸链
呼吸链 ATP+H2O
（一）饱和偶数C脂肪酸的彻底氧化分解
1、脂肪酸激活(胞液)：（活化形式脂酰CoA） 2、长链脂酰CoA转运：（10C以下直接进入） 3、β-氧化降解 (线粒体):
4、TCA和电子传递及氧化磷酸化 (线粒体):
2.脂酰CoA进入线粒体基质示意图
O R-C-OH
外侧
ATP CoASH
（3）一些需氧微生物能将烃或脂肪酸迅速降解成水溶性产 物，这种降解过程首先要进行w-氧化作用，生成二羧基脂 肪酸后再通过-氧化作用降解，如海洋中的某些浮游细菌 可降解海面上的浮油，其氧化速率可高达0.5克/天/平方米。
5. 超长脂肪酸的β - 氧化途径
大于18C的脂酰CoA难以进入线粒体进行β - 氧化，但可以进入过氧化物 酶体或乙醛酸循环体进行β - 氧化。与线粒体中β -氧化十分相似，区别 如下：
脱氢酶
NADP++ HSCOA CO2+NADPH+H+
脱 氢 酶
三羧酸 循环
解释为什么对糖摄入不足的爱斯摩人来说，在营养上吃 奇数C脂肪酸要比吃偶数C脂肪酸更好一些？ 两组大鼠进行实验：一组每天喂食正庚酸（7：0）为唯一 碳源；二组喂食正辛酸（8：0）。一个月后一组大鼠生长 健康，体重增加；二组却因肌肉萎缩而体重减轻。试解释 出现差别的原因。 09南京大学
NAD+ 脱 氢 酶
NADH+H+
RCOOH+CO2
（少一个C原子）
ATP，NAD+， 抗坏血酸 脱羧酶
R-C-COOH O （α-酮脂酸）
=
α -氧化的可能反应历程
脂肪酸的a-氧化作用的意义
（1）奇数碳脂肪酸的形成和降解；
（2）含甲基的支链脂肪酸的降解（植烷酸）； 哺乳动物将植物中植醇降解就是通过这种途径而实现的 （3）过长的脂肪酸（如C22 、C24 ）的降解（过氧化物酶体） （4）动物中某些脑苷脂和神经节苷脂中的α -羟脂肪酸
酶不同
FADH2去向不同
NADH去向不同
乙酰CoA去向不同
（三）乙酰CoA的代谢结局
植物微生物 糖 氨基酸
肌肉细胞 脂肪组织 肝脏
（四）酮体的生成和利用
1.酮体生成的原因
动物肌肉中乙酰COA可以进入TCA。 动物肝、肾组织（特别是饥饿、禁食、糖尿病） 线粒体内乙酰COA进入酮体的合成：
脂肪酸
解释为什么对糖的摄入不足的爱斯摩人来说，在 营养上吃奇数C脂肪酸要比吃偶数C脂肪酸更好一 些？ 两组大鼠进行实验：一组每天喂食正庚酸（7：0 ）为唯一碳源；二组喂食正辛酸（8：0）。一个 月后一组大鼠生长健康，体重增加；二组却因肌 肉萎缩而体重减轻。试解释出现差别的原因。 09南京大学 奇数碳脂肪酸可以经丙酸生糖，偶数碳脂肪酸彻 底氧化生成的乙酰辅酶A，在动物体内只能氧化 或合成脂肪及酮体、胆固醇等。
心、肾、 脑细胞
乙酰乙酸硫激酶 AMP + PPi 乙酰乙酰 CoA 硫解酶 2 ×乙酰 CoA
心、肾、脑、 琥珀酰 CoA 转硫酶 骨骼肌细胞
琥珀酸
三羧酸循环
酮体生成和利用的特点
琥珀酰CoA转硫酶主要存在于心、肾、脑和骨骼 肌细胞的线粒体中. 酮体在肝脏合成，但肝脏缺乏利用酮体的酶（琥
珀酰CoA转硫酶），不能利用酮体。
-OOC(CH
琥珀酰CoA＋n乙酰CoA
NAD(P) + NAD(P)H+H+
)n COO2
双向β-氧化
（1）动物肝、肾细胞的内质网上10-12碳以下的脂肪酸常 通过w-氧化途径降解。 （2）植物体内在w-端具有含氧基团（羟基、醛基或羧基） 的脂肪酸（角质层或细胞壁的成分）大多也是通过w-氧化
作用生成的。
7*（1.5+2.5）+8*10=108 第一步消耗了2个高能磷酸键，
应为108-2=106个高能磷酸键。
（二）脂肪酸的其它氧化方式
1.不饱和脂肪酸 2.奇数碳脂肪酸 3.α -氧化作用 4.ω -氧化作用 5.超长脂肪酸链的β -氧化
1.不饱和脂肪酸
比较1mol硬脂酸、油酸、亚油酸彻底氧化分 解释放多少能量？
2.奇数C脂肪酸的氧化
奇数碳脂肪酸：陆地生物较少，一些植物、海洋生 物、石油酵母中较多。
反刍动物瘤胃中发酵产生大量丙酸 17个碳直链脂肪酸的氧化 （1）β-氧化 7乙酰CoA + 丙酰CoA （2）丙酰CoA的代谢
丙酰-CoA的代谢途径一
丙酰CoA羧化酶
ATP、CO2 生物素 D-甲基丙二酰CoA 消 旋 酶
AMP+PPi N+(CH3)3 CH2 HO-CH2 CH2 COO-
内侧 β-氧化
O R-C-S-CoA
O
肉毒碱
肉碱脂酰基 转移酶Ⅰ
载 体
肉毒碱
R-C-S-CoA
CoASH
O
脂酰肉毒碱
N+(CH3)3 CH2 CH2 COOR-C－O-CH2
肉碱脂酰基 转移酶Ⅱ
CoASH
脂肪酸分解 的限速酶
线粒体内膜
丙酰CoA转变为琥珀酰CoA有两方面作用： •经糖异生转变为糖补充血糖、也可转变为某些 氨基酸。 •回补了TCA，保障TCA的顺利进行，有利于乙酰 CoA分解释放能量。
3.饱和脂肪酸的α -氧化作用
RCH2COOH
O2，NADPH+H+
单加氧酶
Fe2+，抗坏血酸
R-CH-COOH OH （L-α-羟脂肪酸）
β-氧化作用 α-氧化作用 ω-氧化作用
（一）饱和偶数C脂肪酸的彻底氧化分解
RCOOH（C2n）
ATP AMP+PPi
激 活
肉毒碱
RCOSCOA
转运
(n-1)
β-氧化
RCOSCOA
n CH3CO-SCOA
FAD FADH2 NAD+ NADH + H+
TCA
CO2
胞 液
线 粒 体
（1）单不饱和脂肪酸的氧化（油酸为例）
12 3
释 放 多 少 能 量
1mol油酸彻底氧化分解释放多少能量？
硬脂酸氧化释放能量？ 总计120mol
油酸和硬脂酸氧化过程的区别？
少1次脱氢，因此少1个FADH2 油酸：120-1.5=118.5
（2）多不饱和脂肪酸的氧化（亚油酸为例）
NADPH+H+
第五章 脂类代谢
第一节 脂肪的分解代谢
第二节 脂肪的合成代谢 第三节 其它脂类的代谢
简述饱和脂肪酸分解代谢的主要步骤。2006中国科 学技术大学
一、脂肪动员
惰性
H2O O ‖ CH2-O-C-R1 O ‖ CH -O-C-R2 O ‖ CH2-O-C-R3 R1-COOH H2O R3-COOH
血 液
5.酮症及其产生原因：
当肝内产生酮体超过肝外组织氧化酮体的能力时，血中 酮体蓄积，称为酮血症；尿中有酮体排出，称酮尿症。二者 统称为酮体症(酮症)。 酮症可导致代谢性酸中毒，称酮症酸中毒，严重酮症可 导致人死亡。 长期饥饿和糖尿病时，脂肪动员加强，酮体生成增多。
为什么说动物奇数脂肪酸（的分解产物）“既生糖又生 酮”？简述其分解的主要产物是什么？以及这些产物形 成糖和酮体的过程。06上海交大
因此酮体生成后进入血液，输送到肝外组织利用。
肝内生酮肝外用
脂肪酸 酮体 肾 氨基酸 乙酰CoA TAC CO2 酮体 （尿中排出） 酮体
血液
肝外组织
脂肪酸 葡萄糖
肝
脂肪酸 肺 葡萄糖 酮体 氨基酸
乙酰CoA
TAC 丙酮 （呼出） CO2
4.酮体生成的生理意义：
（1）在正常情况下，酮体是肝脏输出能源的一种形式（肝 脏向肝外组织提供的第二能源）。 （2）在禁食、饥饿、应激及糖尿病等疾病情况下，心、肾 、骨骼肌摄取酮体作为重要的替代燃料，为心、脑等重要 器官提供必要的能源并可防止肌肉蛋白的过多消耗。 长期饥饿时，酮体供给脑组织50～70%的能量 （3）分子小，溶于水，可透过血脑屏障及毛细血管，供应 脑能量所需