[练习]蛋白质的盐析
蛋白质的盐析实训报告
一、实验目的1. 了解蛋白质盐析的基本原理和过程。
2. 掌握蛋白质盐析实验的操作步骤。
3. 通过实验观察蛋白质盐析现象，分析影响盐析效果的因素。
4. 培养学生的实验操作能力和分析问题、解决问题的能力。
二、实验原理蛋白质盐析是指在一定条件下，蛋白质溶液中加入一定量的盐，使蛋白质分子表面的水化膜破坏，导致蛋白质分子相互聚集而沉淀的过程。
盐析过程中，盐浓度对蛋白质的溶解度有显著影响。
在一定范围内，随着盐浓度的增加，蛋白质的溶解度逐渐降低，当达到一定浓度时，蛋白质开始沉淀。
三、实验材料与仪器1. 实验材料：鸡蛋清、硫酸铵、氯化钠、氢氧化钠、盐酸、蒸馏水、试管、滴管、酒精灯、试管架、天平等。
2. 实验仪器：分析天平、烧杯、试管、试管架、滴管、酒精灯等。
四、实验步骤1. 准备工作（1）将鸡蛋清用滴管滴入烧杯中，加入适量蒸馏水稀释。
（2）用分析天平称取硫酸铵、氯化钠，分别放入两个试管中。
2. 实验步骤（1）取一支试管，加入1ml鸡蛋清稀释液，再加入1ml蒸馏水，摇匀。
（2）向试管中加入0.5g硫酸铵，观察蛋白质沉淀情况。
（3）取另一支试管，加入1ml鸡蛋清稀释液，再加入1ml蒸馏水，摇匀。
（4）向试管中加入0.5g氯化钠，观察蛋白质沉淀情况。
（5）取一支试管，加入1ml鸡蛋清稀释液，再加入1ml蒸馏水，摇匀。
（6）向试管中加入0.5g硫酸铵和0.5g氯化钠的混合溶液，观察蛋白质沉淀情况。
（7）取一支试管，加入1ml鸡蛋清稀释液，再加入1ml蒸馏水，摇匀。
（8）向试管中加入0.5g硫酸铵和0.5g氢氧化钠的混合溶液，观察蛋白质沉淀情况。
（9）取一支试管，加入1ml鸡蛋清稀释液，再加入1ml蒸馏水，摇匀。
（10）向试管中加入0.5g硫酸铵和0.5g盐酸的混合溶液，观察蛋白质沉淀情况。
五、实验结果与分析1. 实验结果（1）加入硫酸铵的试管中，蛋白质开始沉淀。
（2）加入氯化钠的试管中，蛋白质沉淀不明显。
（3）加入硫酸铵和氯化钠的混合溶液的试管中，蛋白质沉淀明显。
实验四五、蛋白质的盐析作用和透析
可逆沉淀反应—蛋白质虽已沉淀析出， 可逆沉淀反应 蛋白质虽已沉淀析出，但 蛋白质虽已沉淀析出 它的分子内部结构并未发生显著变化， 它的分子内部结构并未发生显著变化，如 果把引起沉淀的因素去除后， 果把引起沉淀的因素去除后，沉淀的蛋白 质能重新溶于原来的溶剂中， 质能重新溶于原来的溶剂中，并保持其原 有的天然结构和性质。 有的天然结构和性质。利用蛋白质的盐析 作用和等电点作用，以及在低温下乙醇、 作用和等电点作用，以及在低温下乙醇、 丙酮短时间对蛋白质的作用等所产生的蛋 白质沉淀都属于这类沉淀反应。 白质沉淀都属于这类沉淀反应。
不可逆沉淀反应—蛋白质发生沉淀时， 不可逆沉淀反应 蛋白质发生沉淀时，其 蛋白质发生沉淀时 内部结构空间构象遭到破坏， 内部结构空间构象遭到破坏，蛋白质分子 由规则性的结构变为无秩序的伸展肽链， 由规则性的结构变为无秩序的伸展肽链， 使原有的天然性质丧失， 使原有的天然性质丧失，这时蛋白质已发 生变性。 生变性。这种变性蛋白已不能再溶解于原 来溶剂中。 来溶剂中。
但是，在一定的物理化学因素影响下， 但是，在一定的物理化学因素影响下， 由于蛋白质胶体颗粒的稳定条件被破坏， 由于蛋白质胶体颗粒的稳定条件被破坏， 如失去电荷、脱水、甚至变性， 如失去电荷、脱水、甚至变性，而以固体 形式从溶液中析出， 形式从溶液中析出，这个过程称为蛋白质 的沉淀反应。 的沉淀反应。这种反应可分为可逆沉淀反 应和不可逆沉淀反应。 应和不可逆沉淀反应。
3、实验器材 、 试管及试管架、滤纸、研钵、烧杯、 试管及试管架、滤纸、研钵、烧杯、玻璃棒 、漏斗
• 四、操作方法 （1）取一个烧杯，加入 ）取一个烧杯，加入10ml蛋白质氯化钠溶 蛋白质氯化钠溶 液和10ml饱和硫酸铵溶液，混匀，静置约 饱和硫酸铵溶液， 液和 饱和硫酸铵溶液 混匀， 10min，则球蛋白沉淀析出； ，则球蛋白沉淀析出； （2）过滤后向滤液中加入硫酸铵粉末，边加 ）过滤后向滤液中加入硫酸铵粉末， 边用玻璃棒搅拌，直至粉末不再溶解， 边用玻璃棒搅拌，直至粉末不再溶解，达到 饱和为止，此时析出的沉淀为清蛋白； 饱和为止，此时析出的沉淀为清蛋白；
人教版生物必修12.2 生命活动的主要承担者——蛋白质练习试题含答案
人教版生物必修12.2 生命活动的主要承担者——蛋白质练习试题含答案2.2 生命活动的主要承担者——蛋白质练习题一、单选题1.下列有关蛋白质的盐析与变性，说法错误的是A. 在食盐的作用下析出的蛋白质会呈絮状B. 高温会使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散C. 盐析后的蛋白质分子特定功能不会发生改变D. 变性后的蛋白质分子特定功能不会发生改变2.人体细胞中多种多样的蛋白质执行着各种特定的功能，抗体具有的主要功能是（）A. 进行物质运输B. 发挥免疫作用C. 催化生化反应D. 构成细胞成分3.下列不是蛋白质在人体内的生理功能的是（）A. 构成细胞和生物体结构的重要物质B. 酶的主要成分C. 细胞内的遗传物质D. 运输载体功能4.如图是蛋白质的概念图，分析正确的是（）A. 多肽中乙的数目等于丙的数目B. 乙合成多肽的方式是脫水缩合，在核糖体上进行C. 蛋白质中肽链的盘曲折叠被解开时，其特定功能并未改变D. 组成不同蛋白质的氨基酸数目、种类或者排列顺序一定不同5.某蛋白质由4条肽链构成，含有65个氨基酸，则该蛋白质至少含有的氨基数、肽键数及将该蛋白质彻底水解至少需要的水分子数分别是（）A. 65 61 61B. 4 61 4C. 61 61 61D. 4 61 611/ 66.有关如图中蛋白质的叙述，正确的是（）A. 含有两条肽链B. 共有126个肽键C. R基中共含17个氨基D. 形成该蛋白质时共脱掉125个水分子7.蛋白质多种多样的原因是（）①氨基酸的种类②氨基酸的数目③氨基酸的排列顺利④肽链的空间结构⑤氨基酸的连接方式．A. ①②③④⑤B. ②③④⑤C. ①②③⑤D. ①②③④8.据报载，科学家发现了一种可以分解鸡毛的角蛋白酶，有可能被用来“消化”导致疯牛病和人类克雅氏症的毒蛋白．其与荷兰一家疯牛病专业检测机构联合进行的实验表明，角蛋白酶确实能够破坏毒蛋白，使其丧失传染能力．由此可知，该毒蛋白有着与鸡毛中的角蛋白相似的（）A. 氨基酸的数量B. 空间结构C. 氨基酸的种类D. 氨基酸的排列顺序9.某蛋白质分子中有a个氨基酸，其中有b条肽链，则此蛋白质中至少含有多少个氧原子（）A. 2aB. aC. a+bD. a-b10.有一条多肽链，分子式为C x H y O p N q S，将它彻底水解后，只得到如图所示四种氨基酸．分析推算可知，水解得到的氨基酸个数为（）人教版生物必修12.2 生命活动的主要承担者——蛋白质练习试题含答案A. p+1B. p-1C. p-2D. p+1二、填空题11.蛋白质是生物体结构和生命活动的重要物质基础，请根据蛋白质功能的相关知识回答相关问题。
蛋白质的盐析实验现象及结论
蛋白质的盐析实验现象及结论1. 盐析实验概述说到蛋白质的盐析实验，大家可能会想：“这又是什么鬼？”其实，这个实验简单来说就是用盐来“调戏”蛋白质，让它们变得有趣起来。
就像在聚会上，有些人喝多了就开始跳舞一样，蛋白质在盐的影响下也会发生变化。
那么，盐析到底是怎么回事呢？别着急，我们慢慢来。
1.1 盐析的原理盐析，顾名思义，就是用盐来分离蛋白质。
这个过程就像是给蛋白质下了一场雨，让它们从“聚会”中散开。
盐分的加入会改变溶液的离子环境，让蛋白质的溶解度降低。
就好比一个热闹的聚会，突然来了一个喜欢安静的人，大家就纷纷溜了，最后只剩下他一个。
盐的加入，降低了蛋白质在水中的“活跃度”，使它们聚集在一起，形成沉淀。
1.2 实验步骤要进行这个实验，首先得准备一些纯净的蛋白质溶液。
然后，慢慢加入盐，看看会发生什么变化。
就像给咖啡加糖，慢慢地搅拌，观察变化。
你会发现，随着盐的增加，蛋白质开始逐渐沉淀，形成小团块。
这时候，如果你像个小科学家，认真观察的话，简直就像在看一场魔术秀，惊奇又有趣。
2. 实验现象观察接下来，我们来聊聊这个实验的现象。
真的是“不可思议”啊！你会看到，随着盐的不断加入，溶液的颜色和状态都在发生变化。
就像天气变了，云彩开始聚集一样，蛋白质也开始成团。
此时，别忘了记录下这些有趣的变化，这可是你未来向朋友们炫耀的资本！2.1 沉淀的形成首先，刚开始加入盐的时候，溶液可能看起来还是很清澈，像小溪一样流畅。
但是随着盐的增加，蛋白质就像被施了魔法，慢慢地开始聚集，沉淀下去。
那一瞬间，你会感觉自己仿佛在看一场壮观的水上表演，真的是“美不胜收”。
2.2 变化的色彩此外，盐的加入还会导致溶液的颜色变化。
有时候，颜色会变得更加浓郁，仿佛是在给蛋白质穿上了华丽的舞衣。
简直就是“华丽转身”，让人忍不住想多看几眼。
这些现象不仅好玩，还能帮助我们理解蛋白质的特性，简直是“一举两得”。
3. 实验结论及意义经过一番实验观察，咱们终于可以得出一些结论啦。
蛋白质的盐析
蛋白质的盐析 SANY GROUP system office room 【SANYUA16H-蛋白质的盐析（验证型）一、实验目的了解在工业化生产过程中使用（NH4）2SO4的情况，及（NH4）2SO4使用时的注意事项。
二、实验原理用高浓度中性盐使蛋白质从溶液中沉淀出来的方法称盐析。
常用的中性盐有（NH4）2SO4、NaCl 等。
高`浓度中性盐能使蛋白质沉淀是因为它具有脱水性，能脱去蛋白质胶粒水膜，又有中和蛋白质胶粒外双电层电荷的作用。
不同蛋白质盐析时所需盐浓度不同，故调节盐浓度，可适当地将蛋白质分开。
如球蛋白在半饱和硫酸铵溶液中沉淀，清蛋白在饱和硫酸铵溶液中沉淀，用盐析法沉淀的蛋白质并未变性，用稀释的方法或透析的方法可使之复溶。
三、器材与试剂1、发酵溶液2、10%的三氯醋酸溶液3、饱和（NH4）2SO4溶液4、（NH4）2SO4粉末四、实验步骤（1）取发酵溶液5ml，加饱和（NH4）2SO4溶液1ml2ml3ml4ml5ml，混匀，静止数分钟，即有白色沉淀析出，应为何物？过滤至清，除去沉淀，滤液备用。
取少量沉淀，加H2O看是否复溶？（2）取滤液0.5ml，加10%的三氯醋酸数滴，有白色沉淀产生，应为何物？然后在721分光光度计OD600下进行透光率的检测，检测时必须在倒入比色皿以后10秒内读取（为什么？）。
（在进行检测时应注意将721分光光度计调整到OD600；在测量前应把机器预热半小时左右。
在检测时应注意有效的检测范围是T值15%以上到70%以下）。
（3）另外，取滤液2.5ml于小烧杯中，加（NH4）2SO4粉末，随加随搅拌，直至（NH4）2SO4不能溶解为止，有白色沉淀产生，应为何物？然后过滤至清，除去沉淀，过滤备用。
（4）将（1）-（3）做的滤液中加10%三氯醋酸数滴观察有无沉淀产生。
找到没有沉淀的加饱和（NH4）2SO4溶液的点。
然后在721分光光度计OD600下进行透光率的检测。
并且作出曲线。
蛋白质的盐析现象及原理
蛋白质的盐析现象及原理
在生物化学中，蛋白质的盐析现象是蛋白质分离的一种重要手段。
当溶液中的蛋白质浓度发生变化时，会影响蛋白质在水中的溶解度。
当溶液中的某一种物质浓度超过一定值时，就会析出该物质，这一现象就叫做盐析。
盐析现象可以用化学方式来解释，即溶液中存在着某种盐类时，其溶液会产生某种不可逆的变化，从而使蛋白质沉淀析出。
例如在蒸馏水中加入氯化钙或氯化钡后，蒸出液中就会含有大量的氯化钙和氯化钡。
再如，将牛奶煮沸时，可使其中的蛋白质沉淀析出。
一般来讲，盐析作用有三种：第一种是破坏蛋白质分子内的二硫键；第二种是降低蛋白质的溶解度；第三种是使蛋白质分子间形成空间位阻。
蛋白质的盐析现象与pH值有关：当溶液中存在某种盐类时，该盐类可改变溶液的pH值。
如果某一种盐的浓度比较低，它就会使溶液中的pH值升高；如果该盐浓度比较高，它就会使溶液中的pH值降低。
例如，在牛奶煮沸时，可以加入硫酸铵来降低牛奶中蛋白质沉淀所需的pH值。
—— 1 —1 —。
蛋白质盐析
14
不同蛋白质溶解度与离子强度的关系 2021/3/11
对于特定的蛋白质，一定操作条件下产生沉 淀时的无机盐浓度范围都是一定的，即具有一 定的蛋白质盐析分布曲线。
40
蛋白质溶解度
30
lgS 20
C0
10
0 20 30 40 50 60 70
15
P—不同(NH4)2SO4 饱和度 2021/3/11
7
蛋白质溶解度 常数 盐析常数 盐离子强度 2021/3/11
（二）无机盐的选择
在蛋白质盐析中，常用的盐析剂有(NH4)2SO4,
Na2SO4， MgSO4，NaH2PO4，NaCl， Na3PO4,
K3PO4。 廉价
(NH4)2SO4 原因
8
在水中溶解度大，且溶解度随温度变 化小，低温下仍具有较大的溶解度
3.温度的影响 低盐浓度：温度升高，溶解度升高 高盐浓度：温度升高，溶解度降低
温度适当提高有利于蛋白质沉淀。
高温容易导致蛋白质变性。
蛋白质盐析一般在室温下进行，某些温度
敏感性的蛋白质盐析最好在低温下进行。
18
2021/3/11
4.pH的影响 蛋白质在pI时的溶解度最小，最容易从 溶液中析出，因此选择在被盐析的蛋白质 的pI附近。
当向蛋白质溶液中加入低盐盐溶低盐情况下随着中性盐离子强度的增加蛋白质溶解度增大高盐盐析高盐浓度时蛋白质溶解度随之减小盐离子部分中和蛋白排斥作用减弱中性盐的亲水性比蛋白质大盐离子在水中发生水化作用从而使暴露出疏水区域phpi带正电有水膜是稳定的亲水胶体phpi带负电有水膜是稳定的亲水胶体phpi时有水膜是不稳定的亲水胶体中性盐破坏水膜中性盐破坏水膜中性盐破坏水膜中性盐中和电荷so4中性盐中和电荷nh蛋白质的盐析机制示意图蛋白质沉淀蛋白质在水中的溶解度不仅与中性盐离子的浓度有关还与有关高价离子影响更显著
蛋白质盐析
盐析法可以作为初始的提取方法，再与多种精 制手段结合起来，如采用超滤、凝胶色谱、透析 等方法将无机盐去除，就可制得高纯度产品。
22
2021/3/11
低盐盐溶低盐情况下随着中性盐离子强度的增加蛋白质溶解度增大高盐盐析高盐浓度时蛋白质溶解度随之减小盐离子部分中和蛋白排斥作用减弱中性盐的亲水性比蛋白质大盐离子在水中发生水化作用从而使暴露出疏水区域phpi带负电有水膜是稳定的亲水胶体phpi时有水膜是不稳定的亲水胶体中性盐破坏水膜中性盐破坏水膜中性盐破坏水膜中性盐中和电荷so4中性盐中和电荷nh蛋白质的盐析机制示意图蛋白质沉淀蛋白质在水中的溶解度不仅与中性盐离子的浓度有关还与有关高价离子影响更显著
2.蛋白质浓度的影响 蛋白质浓度不同，沉淀所需无机盐用量也不同。 随浓度提高，盐用量减少。
8 – d—S 6
dP 4 2
30g/L
3g/L
分级沉淀： 将溶液稀释，使重 叠曲线拉开距离
制取成品： 提高蛋白质浓度
0 40 50 60 70 80 P
17
不同浓度碳氧肌红蛋白的盐析分布曲线
2021/3/11
7
蛋白质溶解度 常数 盐析常数 盐离子强度 2021/3/11
（二）无机盐的选择
在蛋白质盐析中，常用的盐析剂有(NH4)2SO4,
Na2SO4， MgSO4，NaH2PO4，NaCl， Na3PO4,
K3PO4。 廉价
(NH4)2SO4 原因
8
在水中溶解度大，且溶解度随温度变 化小，低温下仍具有较大的溶解度
对大多数蛋白质的活力无损害
2021/3/11
常用盐析剂在水中的溶解度（g/100ml水）
中性盐
温度（oC） 0 20 40 60 80 100
蛋白盐析实验步骤及注意事项
蛋白盐析实验步骤及注意事项蛋白盐析是一种用于分离和纯化蛋白质的实验方法。
下面是蛋白盐析实验的步骤及注意事项：步骤一：样品制备1.首先，准备蛋白样品。
可以从细胞裂解物、组织提取物或培养物中获取蛋白样品。
2.制备适量的样品溶液，添加必要的缓冲剂，以调节溶液pH值，并使其适应盐析条件。
步骤二：筛选适宜的沉淀剂1.准备一系列不同盐浓度的盐溶液。
常用的盐包括氯化铵、硫酸铵等。
2.在实验过程中，可以通过比较不同盐溶液对蛋白沉淀效果的差异来确定最适宜的沉淀剂。
步骤三：盐析实验1.向样品溶液中加入适量的盐溶液，使盐浓度逐渐增加。
2.搅拌样品溶液，促进蛋白质和盐的相互作用。
3.观察样品的混浊度变化。
盐的加入会引起蛋白质沉淀，形成白色沉淀物。
4.根据样品中蛋白质的特性调整盐浓度，以达到最佳分离效果。
步骤四：沉淀物的收集1.当混浊度降低到一定程度时，停止盐的加入。
2.用离心机将样品离心，使蛋白质沉淀于离心管底部。
3.倒掉上清液，保留沉淀物。
步骤五：沉淀物的洗涤1.向沉淀物中加入适量的洗涤缓冲液，搅拌，让沉淀物重新悬浮。
2.离心样品，倒掉液体，保留沉淀物。
3.重复上述洗涤步骤，以去除残留的盐和杂质。
步骤六：沉淀物的溶解1.向沉淀物中加入适量的溶解缓冲液，用于溶解蛋白质。
2.搅拌样品溶液，在适当的温度和时间下，使蛋白质完全溶解。
步骤七：纯化蛋白质1.将溶解的蛋白质样品进行进一步的纯化方法，如色谱法、电泳法等。
注意事项：1.在整个实验过程中，应注意实验室的清洁卫生，防止外源性污染对结果的影响。
2.操作过程中应严格遵守无菌技术，以防细菌污染。
3.在制备样品溶液时，要正确配制缓冲液，以保持所需的pH值。
4.盐析实验过程中，应密切观察样品的混浊度变化，并根据需要调整盐浓度。
5.沉淀物的收集和洗涤过程应注意操作的轻柔，以避免蛋白质丢失。
6.在沉淀物的溶解过程中，可以适当调整溶解缓冲液的温度和时间，以获得最佳的溶解效果。
7.在进行蛋白质纯化时，可以根据需要选择合适的纯化方法，以去除杂质并提高纯度。
蛋白质沉淀反应蛋白质的盐析作用
蛋白质沉淀反应蛋白质的盐析作用
蛋白质沉淀反应—蛋白质的盐析作用
【实验原理】
盐析现象是指—般蛋白质在高浓度盐溶液中溶解度下降，故向其溶液中加入中性盐至一定浓度时，蛋白质即自溶液中沉淀析出。
盐析作用与两种因素有关：
①蛋白质分子被浓盐脱水;
②分子所带电荷被中和。
蛋白质的盐析作用是可逆过程，用盐析方法沉淀蛋白质时，较少引起蛋白质变性，经透析或用水稀释时又可溶解。
盐析不同的蛋白质所需中性盐浓度与蛋白质种类及pH有关。
分子量大的蛋白质(如球蛋白)比分子量小的(如清蛋白)易于析出。
球蛋白在半饱和硫酸铵溶液中即可析出，而清蛋白需在饱和硫酸铵溶液中才能析出。
【试剂】
1.鸡蛋清的氯化钠溶液(一份鸡蛋清加10份的0.9%氯化钠溶液)
2.固体硫酸铵
3.10%氢氧化钠溶液
4..1%硫酸铜溶液
【实验操作】
1.取鸡蛋清氯化钠溶液约2ml于试管中，加入硫酸铵粉末，至硫酸铵饱和不再溶解为止，此时溶液颜色为乳白色，。
【初中化学】蛋白质盐析实验注意事项及实验步骤
【初中化学】蛋白质盐析实验注意事项及实验步骤蛋白质盐析实验注意事项及实验步骤一、注意事项：1.盐析的成败决定于溶液的ph值与离子强度，溶液ph值越接近蛋白的等电点，蛋白质越容易沉淀。
2.通常用于盐析的硫酸铵容易吸收水分。
因此，在使用前，通常将其研磨、铺好瓷砖，放入烤箱中，在60℃下干燥，然后称重，这样更准确。
3.在加入盐时应该缓慢均匀，搅拌也要缓慢，越到后来速度应该更注意缓慢，如果出现一些未溶解的盐，应该等其完全溶解后再加盐，以免引起局部的盐浓度过高，导致酶失活。
4.盐析后，最好搅拌40分钟至一小时，并将其放在冰浴中一段时间。
3.5为了避免盐对酶的影响，通常在脱盐后测量酶活性。
5.盐析后的蛋白质最好尽快脱盐处理，以免变性，透析较慢，一般可用超滤或者g-25，g-50处理。
6.一般来说，当硫酸铵浓度为70%左右时，粗提物中的蛋白质完全沉淀。
二、实验步骤：蛋白质盐析常用的中性盐主要有硫酸铵、硫酸镁、硫酸钠、氯化钠、磷酸钠、，从下表中可以看出，使用最广泛的硫酸铵的优点是温度系数低，溶解度高（20度时饱和溶液为754 g/L；0度时饱和溶液为706 g/L）。
在这个溶解度范围内，许多蛋白质和酶可以盐析出来；此外，硫酸铵的分段盐析效果也优于其他盐类，不易引起蛋白质变性。
硫酸铵溶液的pH值通常在4.5-5.5之间。
当与其他pH值盐析时，需要用硫酸或氨进行调整。
表1几种盐在不同温度下的溶解度(克/100毫升水)0℃20℃80℃100℃（nh4）2so470.6七十五点四95.3一百零三na2so4四点九18.9四十三点三42.2nah2po41.6七点八93.8一百零一饱和硫酸铵法：1.取XML血清，加入XML生理盐水，搅拌下逐滴加入2xml饱和硫酸铵，最终硫酸铵饱和度为50%。
2.4℃，3h以上，使其充分沉淀离心(3000rpm),20min,充上清，以xml生理盐水溶解沉淀，再逐滴加饱和硫酸铵x/2ml。
蛋白质盐析
蛋白质盐析蛋白质盐析是一种常见的蛋白质纯化方法，通过控制盐浓度从混合物中分离出目标蛋白质。
这篇文章将介绍蛋白质盐析的原理、步骤和优缺点。
一、原理蛋白质在水中存在电离的氨基酸残基，其带正电荷的氨基和带负电荷的羧基相互作用，形成稳定的原生态结构。
而加入盐可以改变水的介电常数和离子强度，使得蛋白质的结构改变，从而通多疏水作用、静电相互作用和氢键作用，有助于部分蛋白质分子形成聚集物析出。
不同的盐对蛋白质的沉淀能力也不同，其依据是盐溶液与蛋白质中结构水分子的竞争作用，比较常用的盐有氯化铵、硫酸铵等。
在盐浓度的变化下，蛋白质分子会发生留下的析出或超滤的现象，达到分离纯化的目的。
二、步骤1. 蛋白质混合物的制备将需纯化的蛋白质溶解于缓冲液（一般pH在7.0至8.0之间），可加入少量辅酶和协因子，以增加纯化效果。
2. 混合物的钝化添加适量的饱和型盐溶液，将蛋白质混合物中所有的蛋白质不均匀地钝化。
3. 稀释接下来稀释混合物，通过逐渐减少盐浓度，使蛋白质处于可溶解的状态，均匀分散到混合物中。
4. 盐浓度逐渐上升加入比起初高一些的盐溶液，也就是盐的浓度慢慢提高，使某些蛋白质不均匀的凝聚沉淀。
5. 蛋白质析出和收集待混合物的盐浓度上升到一定程度，可以把这些在盐浓度下升高时沉淀下来的蛋白质采用分离技术分离获得。
空气干燥可在干燥器中干燥.三、优缺点盐析法是一种简单易行且成本低廉的纯化方法，常见用于生产实践中，能迅速、高效地使纯化目标蛋白质副产物最小，同时纯度在30%至90%不等。
但使用盐析技术纯化蛋白质时对应用域有一些限制，如可行性依赖蛋白质的特性和物理化学属性，大分子蛋白质脆弱，可能在盐析过程中发生脱离和失活。
此外盐析法分离任意两种蛋白质不能很好地区分,通常需要结合其他分离技术，如电泳、分子分析等，以获得更高纯度的目标蛋白质。
总的来说，蛋白质盐析作为常见的蛋白质纯化方法，能够方便高效地得到相对纯净的目标蛋白质，可广泛应用于研究和生产领域中。
蛋白质的盐析
蛋白质的盐析（验证型）一、实验目的了解在工业化生产过程中使用（NH 4）2SO4 的情况，及（NH 4）2 SO4 使用时的注意事项。
二、实验原理用高浓度中性盐使蛋白质从溶液中沉淀出来的方法称盐析。
常用的中性盐有（NH4）2SO4、NaCl 等。
高`浓度中性盐能使蛋白质沉淀是因为它具有脱水性，能脱去蛋白质胶粒水膜，又有中和蛋白质胶粒外双电层电荷的作用。
不同蛋白质盐析时所需盐浓度不同，故调节盐浓度，可适当地将蛋白质分开。
如球蛋白在半饱和硫酸铵溶液中沉淀，清蛋白在饱和硫酸铵溶液中沉淀，用盐析法沉淀的蛋白质并未变性，用稀释的方法或透析的方法可使之复溶。
三、器材与试剂1、发酵溶液2、10%的三氯醋酸溶液3、饱和（NH 4）2SO4溶液4、（NH4）2SO4粉末四、实验步骤（1）取发酵溶液5ml ，加饱和（NH 4）2SO4溶液1ml2ml3ml4ml5ml ，混匀，静止数分钟，即有白色沉淀析出，应为何物？过滤至清，除去沉淀，滤液备用。
取少量沉淀，加H2O 看是否复溶？（2）取滤液0.5ml ，加10%的三氯醋酸数滴，有白色沉淀产生，应为何物？然后在721 分光光度计OD600 下进行透光率的检测，检测时必须在倒入比色皿以后10 秒内读取（为什么？）。
（在进行检测时应注意将721 分光光度计调整到OD600；在测量前应把机器预热半小时左右。
在检测时应注意有效的检测范围是T 值15%以上到70%以下）。
（3）另外，取滤液 2.5ml 于小烧杯中，加（NH4）2SO4粉末，随加随搅拌，直至（NH4）2SO4 不能溶解为止，有白色沉淀产生，应为何物？然后过滤至清，除去沉淀，过滤备用。
（4）将（1）-（3）做的滤液中加10%三氯醋酸数滴观察有无沉淀产生。
找到没有沉淀的加饱和（NH 4）2SO4溶液的点。
然后在721 分光光度计OD600下进行透光率的检测。
并且作出曲线。
（5）对大量的发酵液进行处理，在滤液中加10%三氯醋酸数滴观察有无沉淀产生。
蛋白质盐析名词解释
蛋白质盐析名词解释
一、蛋白质盐析
蛋白质盐析是指在蛋白质水溶液中加入中性盐，随着盐浓度增大而使蛋白质沉淀出来的现象。
盐析的机制是在高盐浓度下，由于蛋白质水化层破坏以及同性电荷相斥，使蛋白质溶解度降低而析出。
盐析后的蛋白质保持原有性质不变，重新溶解于水后仍保持其原有性质，因此蛋白质盐析是可逆的。
二、中性盐
中性盐是指在水溶液中能解离出阳离子和阴离子，且溶液呈中性的盐类。
常见的中性盐有硫酸铵、硝酸铵、氯化钠等。
中性盐可以作为蛋白质盐析的沉淀剂。
三、蛋白质溶解度
蛋白质溶解度是指蛋白质在一定条件下，在一定量的溶剂中达到饱和状态时所溶解的蛋白质质量。
蛋白质的溶解度受温度、pH值、盐浓度等因素影响。
在一定条件下，不同蛋白质具有不同的溶解度，这是蛋白质的重要性质之一。
蛋白质的盐析
高二化学补充材料一、蛋白质的盐析:蛋白质溶液中加浓无机盐溶液，使蛋白质析出对象:高分子等(如蛋白质等)变化条件:浓无机盐溶液变化实质:物理变化(溶解度降低)变化过程:可逆用途:分离，提纯二、蛋白质的变性:蛋白质在某些条件作用下凝聚，丧失生理活性对象:高分子等(如蛋白质等)变化条件:受热、紫外线、强酸、强碱、重金属盐，某些有机物等变化实质:化学变化变化过程:不可逆用途:杀菌，消毒等三、蛋白质的胶体凝聚：胶体中加入强电解质，不同电荷的胶体或加热而使之凝聚成大颗粒对象:带电的胶粒变化条件:强电解质，不同电荷的胶体，加热变化实质:物理变化变化过程:不可逆用途:鉴别，分离等四、蛋白质的水解反应：蛋白质+H2O（酶的催化）＝氨基酸蛋白质的性质(1)溶解性：有些蛋白质和鸡蛋白能溶解在水里形成溶液。
蛋白质分子的直径很大，达到了胶体微粒的大小，所以，蛋白质溶液具有胶体的性质。
有的难溶于水(如丝、毛等)。
(2)水解：我们从食物摄取的蛋白质，在胃液中的胃蛋白酶和胰液中的胰蛋白酶作用下，经水解反应，生成氨基酸。
氨基酸被人体吸收后，重新结合成人体所需的各种蛋白质。
人体内各种组织的蛋白质也不断地分解，最后主要生成尿素，排出体外。
(3)盐析：少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解，但如向蛋白质溶液中加入浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出。
这种作用叫做盐析。
这样析出的蛋白质在继续加水时，仍能溶解，并不影响原来蛋白质的性质。
采用多次盐析，可以分离和提纯蛋白质。
(4)变性：蛋白质受热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金属(如铅、铜、汞等)盐、一些有机物(甲醛、酒精、苯甲酸)等的作用会凝结，这种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，这种变化叫做变性。
蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。
运用变性原理可以用于消毒，但也可能引起中毒。
(5)颜色反应：蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。
例如，有些蛋白质跟浓硝酸作用时呈黄色。
蛋白质的盐析实验现象及解释
蛋白质的盐析实验现象及解释
盐析是一种常用的蛋白质分离和纯化方法，它基于蛋白质在高盐浓度下发生析
出现象。
在盐析实验中，通过加入逐渐增加浓度的盐溶液至蛋白质溶液中，蛋白质会在一定盐浓度下发生溶解度的改变，形成可见的沉淀。
蛋白质盐析的实验现象可以用以下步骤来描述：
1. 制备蛋白质溶液：通过提取或纯化方法获得的蛋白质样品溶解在适当的缓冲
液中。
2. 逐渐加入盐溶液：从低浓度开始，逐渐向蛋白质溶液中加入盐溶液（例如氯
化铵或硫酸铵），搅拌使其充分混合。
3. 盐浓度增加：随着加入盐溶液的浓度逐渐增加，蛋白质的溶解度会受到影响。
4. 盐析沉淀的形成：在某个临界盐浓度下，蛋白质开始发生溶解度的变化。
这时，蛋白质簇集在一起，形成可见的沉淀物。
通过对蛋白质盐析实验现象的解释，我们可以了解到以下原理：
1. 离子互作用：蛋白质分子带有正负电荷，当盐添加到溶液中时，离子会与蛋
白质表面相互作用。
高盐浓度时，盐离子与蛋白质表面的电荷相互吸引，形成离子云层，从而减少蛋白质分子间的电荷排斥力，使蛋白质变得不溶于溶液。
2. 水合作用：高盐浓度下，蛋白质分子周围的溶液中水分子与盐离子形成氢键。
这些被水合的盐离子占据了水分子与蛋白质分子之间形成的氢键位置，使蛋白质分子失去了与水分子的相互作用能力，导致蛋白质析出。
总之，蛋白质的盐析实验现象可以归结为离子互作用和水合作用的影响。
充分
理解蛋白质盐析实验的现象和解释，对于蛋白质分离纯化和研究具有重要意义。
实验三、蛋白质的盐析透析
实验三、蛋白质的盐析透析一、蛋白质盐析（一）目的要求了解蛋白质的沉淀作用，加深对影响蛋白质胶体分子稳定性因素的认识。
（二）实验原理水溶液中蛋白质分子由于表面生成水化层及蛋白质分子上某些基团离子化而使蛋白质分子表面带有电荷，增加了水化层的厚度而成为稳定的亲水胶体颗粒，水膜和电荷一旦被除去，蛋白质颗粒将由于失去电荷和脱水而发生沉淀。
向蛋白质溶液中加入无机盐（如硫酸铵、硫酸镁、氯化钠等）后，蛋白质便从溶液中沉淀析出，这种沉淀作用称为蛋白质盐析。
其过程是一个可逆过程，当除去引起蛋白质沉淀因素后，被盐析的蛋白质仍可重新溶于水中，其天然性质不发生变化。
用不同浓度的盐可将不同种类蛋白质从混合溶液中分别沉淀的过程，称为蛋白质的分级盐析。
例如蛋清溶液中的球蛋白可被半饱和的硫酸铵溶液沉淀提取，饱和的硫酸铵溶液可使清蛋白沉淀析出。
因此，盐析法常被用于分离和提取各种蛋白质及酶制剂。
（三）试剂及材料1、10%蛋清溶液选新鲜鸡蛋，轻轻在蛋壳上击破一小孔，取出蛋清，按新鲜鸡蛋清1份，九份0.9%NaCl 溶液的比例稀释配制蛋清液，混匀，用四层纱布过滤后备用。
2、饱和硫酸铵溶液称取76.6g硫酸铵溶于100mL 25℃蒸馏水中。
3、固体硫酸铵。
（四）操作方法1、取两支试管，分别加入10%蛋清溶液5 mL，饱和硫酸铵5 mL，静置5min，观察有否沉淀物产生，沉淀物为何物？2、取其一试管，用点滴管弃去上清夜，加水至沉淀物，观察沉淀是否会再溶解，说明沉淀反应是否可逆。
3、用滤纸把另一试管的沉淀混合物过滤，向滤液中添加固体硫酸铵至溶液饱和，注意观察溶液有否蛋白质沉淀产生，此沉淀又为何物？注意：把溶液中硫酸铵固体沉淀与蛋白质沉淀区别开来。
二、蛋白质的透析（一）目的要求学习透析的基本原理和方法（二）实验原理透析是利用小分子能通过，而大分子不能透过半透膜的原理，把不同性质的物质彼此分开的一种手段。
透析过程中因蛋白质分子体积很大，不能透过半透膜，而溶液中的无机盐小分子则能透过半透膜进入水中，不断更换透析用水即可将蛋白质与小分子物质完全分开。
蛋白质 盐析
蛋白质盐析
蛋白质盐析是一种常用的蛋白质纯化方法，它利用蛋白质在高盐浓度下的溶解度变化，使其从混合物中分离出来。
这种方法简单易行，适用于大多数蛋白质，因此被广泛应用于生物化学和分子生物学领域。
蛋白质盐析的原理是利用盐的离子强度和水合能力，改变蛋白质的溶解度。
在高盐浓度下，盐离子与蛋白质分子中的极性基团相互作用，使蛋白质分子间的相互作用减弱，从而使蛋白质分子逐渐聚集形成沉淀。
而在低盐浓度下，蛋白质分子间的相互作用增强，使其溶解度增加，从而使其从沉淀中重新溶解出来。
蛋白质盐析的步骤通常包括以下几个步骤：首先将混合物加入高盐缓冲液中，使蛋白质分子逐渐聚集形成沉淀；然后将沉淀收集下来，用低盐缓冲液洗涤去除杂质；最后用适当的缓冲液将蛋白质分子重新溶解出来。
蛋白质盐析的优点是简单易行，适用于大多数蛋白质，且不需要昂贵的设备和试剂。
但是，它也存在一些缺点，如分离效率低、分离后的蛋白质纯度不高等问题。
因此，在实际应用中，通常需要结合其他纯化方法，如凝胶过滤、离子交换层析、亲和层析等，以提高纯化效率和纯度。
蛋白质盐析是一种简单易行的蛋白质纯化方法，具有广泛的应用前
景。
在实际应用中，需要根据具体情况选择合适的盐和缓冲液，以及结合其他纯化方法，以达到最佳的纯化效果。
蛋白质盐析
蛋白质盐析
蛋白质盐析是一种使用干式方法研究蛋白质结构的技术。
它通过利用像乙酸乙酯，乙醇和肼这样的溶剂来分解蛋白质的差异性特性等，从而推断出蛋白质的几何结构。
这种方法可以用来鉴定大多数蛋白质的性质，包括几何形状、氨基酸序列和生物学功能。
蛋白质盐析的过程是从已知的蛋白质化学组成中，分别获得各类配体分子的氨基酸结构，例如氮基酰胺，脯氨酸，精氨酸等。
利用这些基本结构，进行浓缩或溶解，建立不同的溶液环境。
添加乙酸乙酯、乙醇、肼等溶剂，使蛋白质分子的结构发生改变，释放盐离子，检测出来的盐离子与不同溶液环境相关，能够反映出蛋白质分子的结构特征。
盐析方式包括乙酸乙酯盐析和自由基盐析，其中最为重要的是前者，即用乙酸乙酯所形成的氨基酸结构，而自由基盐析用于分析蛋白质分子靠近表面部分的结构特征。
乙酸乙酯盐析，蛋白质分子会被溶于水溶液中，通过与乙酸乙酯的协同作用，改变分子的形状。
此外，两种盐析方法还可以在体系外的体外试验中仔细观察，以定量数据来评估结构的变化。
蛋白质盐析可以用于研究多种蛋白质结构，包括编码蛋白，多糖结构蛋白，离子通道蛋白，脂质毒素蛋白等。
它可以提供重要信息，有助于研究蛋白质的活性，其生物学作用和催化机制，以及蛋白质与药物的相互作用。
此外，由于蛋白质盐析的实验操纵简便，有效而灵活，很容易获得有关蛋白质的细节信息，已经成为分子生物学研究中最常用的技术之一。
研究人员可以通过蛋白质盐析方法，有效地了解蛋白质分子结构与功能之间的关系。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
[练习]蛋白质的盐析
高二化学补充材料
一、蛋白质的盐析:蛋白质溶液中加浓无机盐溶液，使蛋白质析出
对象:高分子等(如蛋白质等)
变化条件:浓无机盐溶液
变化实质:物理变化(溶解度降低)
变化过程:可逆
用途:分离，提纯
二、蛋白质的变性:蛋白质在某些条件作用下凝聚，丧失生理活性
对象:高分子等(如蛋白质等)
变化条件:受热、紫外线、强酸、强碱、重金属盐，某些有机物等
变化实质:化学变化
变化过程:不可逆
用途:杀菌，消毒等
三、蛋白质的胶体凝聚:胶体中加入强电解质，不同电荷的胶体或加热而使之凝聚成
大颗粒
对象:带电的胶粒
变化条件:强电解质，不同电荷的胶体，加热
变化实质:物理变化
变化过程:不可逆
用途:鉴别，分离等
四、蛋白质的水解反应:
蛋白质+H2O(酶的催化), 氨基酸蛋白质的性质
(1)溶解性:
有些蛋白质和鸡蛋白能溶解在水里形成溶液。
蛋白质分子的直径很大，达到了胶
体微粒的大小，所以，蛋白质溶液具有胶体的性质。
有的难溶于水(如丝、毛等)。
(2)水解:
我们从食物摄取的蛋白质，在胃液中的胃蛋白酶和胰液中的胰蛋白酶作用下，经水解反应，生成氨基酸。
氨基酸被人体吸收后，重新结合成人体所需的各种蛋白质。
人体内各种组织的蛋白质也不断地分解，最后主要生成尿素，排出体外。
(3)盐析:
少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解，但如向蛋白质溶液中加入浓的盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出。
这种作用叫做盐析。
这样析出的蛋白质在继续加水时，仍能溶解，并不影响原来蛋白质的性质。
采用多次盐析，可以分离和提纯蛋白质。
(4)变性:
蛋白质受热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金属(如铅、铜、汞等)盐、一些有机物(甲醛、酒精、苯甲酸)等的作用会凝结，这种凝结是不可逆的，即凝结后不能在水中重新溶解，这种变化叫做变性。
蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性。
运用变性原理可以用于消毒，但也可能引起中毒。
(5)颜色反应:
蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应。
例如，有些蛋白质跟浓硝酸作用时呈黄色。
有这种反应的蛋白质分子中一般有苯环存在。
在使用浓硝酸时，不慎溅在皮肤上而使皮肤呈现黄色，就是由于浓硝酸和蛋白质发生了颜色反应的缘故。
(6)蛋白质的灼烧:
蛋白质被灼烧时，产生具有烧焦羽毛的气味。
第一节糖的一般概念糖类化合物化学概念:单糖是多羟醛或多羟酮及他们的环状半缩醛或衍生物。
多糖则是单糖缩合的多聚物。
分子通式:Cn(H2O)m
然而，符合这一通式的不一定都是糖类，是糖类也不一定都符合这一通式。
这只是表示大多数糖的通式。
碳水化合物只是糖类的大多数形式。
我们把糖类狭义的理解为碳水化合物。
一、糖类的概念
糖类主要是由碳、氢和氧三种元素组成，过去用通式Cn(H2O)m表示，并称为碳水化合物。
后来发现有些化合物如鼠李糖(C6H12O5)和脱氧核糖(C5H10O4)它们的结构和性质都属于糖，但分子中氢氧原子数之比并不是2?1;而有些化合物，如乙酸(C2H4O6)、乳酸(C3H6O3)等，它们的分子式虽符合上述通式，但却不具有糖的结构和性质。
因此称糖为碳水化合物并不恰当。
现将糖类化合物定义为多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。
二、糖的分类和命名
糖类化合物按其组成分为三类:单糖、低聚糖和多糖。
(一)单糖
不能被水解为更小分子的糖属于单糖。
据分子中所含羰基的位置分为醛糖和酮糖。
一般以环状半缩醛的结构形式存在。
按分子中所含碳原子数分别把三碳糖称为
丙醛糖和丙酮糖，四碳糖称为丁醛糖和丁酮糖，相应的醛糖和酮糖是同分异构体。
自然界中的单糖以含四个、五个和六个碳原子的最为普遍。
(二)低聚糖
含有2,10个单糖单位，彼此以糖苷键连接，水解以后产生单糖。
低聚糖又叫寡糖。
自然界以游离状态存在的低聚糖主要有二糖如麦芽糖、蔗糖和乳糖，三糖如棉籽糖。
(三)多糖
由许多单糖分子或其衍生物缩合而成的高聚物称为多糖，又称为高聚糖。
可分为同多糖和杂多糖两类。
由一种单糖缩合形成的多糖称为同多糖，如淀粉、纤维素等。
由二种以上单糖或其衍生物缩合形成的多糖称为杂多糖，如透明质酸、硫酸软骨素等;按糖分子中有无支链，分为直链多糖和支链多糖;按照功能的不同，分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等;按其分布部位又分为胞外多糖、胞内多糖。
三、单糖的性质
单糖的性质由其化学组成和结构决定。
(一)主要物理性质
1. 溶解度
单糖都是无色结晶，由于分子中有多个羟基，在水中溶解度很大，常能形成过饱和溶液一一糖浆。
2. 甜度
单糖都有甜味，但甜度各不相同，通常把蔗糖的甜度定为100进行比较
糖蔗糖果糖转化糖* 葡萄糖木糖麦芽糖半乳糖乳糖
甜度 100 173 130 74 40 32 32 16
*由蔗糖水解生成的葡萄糖与果糖的混合物称为转化糖。
3. 旋光性及变旋现象
一切糖类物质分子内都有手性碳原子，所以都具有旋光性，属于“旋光活性物质”(或光学活性物质)。
旋光活性物质使偏振光振动平面旋转的角度称为“旋光度”。
物质旋光度的大小因测定时所用溶液的浓度、盛液管的长度、温度、光波的波长以及溶剂的性质等而改变。
但在一定的条件下，不同旋光活性物质的旋光度仍为一常数，通常用比旋光度[α]表示。
比旋光度的定义是:以1 ml中含有1 g溶质的溶液，放在1 dm长的盛液管中测出的旋光度。
糖的比旋光度用[α] D2 0表示。
计算公式如下:
(二)主要化学性质
单糖是多羟醛或多羟酮，所以具有醛基、酮基、醇羟基的性质，能发生醇羟基的成酯、成醚等反应和羰基的氧化、还原和加成等反应，而且具有羟基及羰基相互影响而产生的一些特殊反应。
单糖在水溶液中是以链式和环式平衡存在的。
在某些反应中，其链式异构体参与反应，而环式异构体就连续不断地转变为链式，最后全部生成链式异构体的衍生物，单糖的主要化学性质如下:
1. 由醛基、酮基产生的性质
(1)单糖的异构化作用
(2)单糖的氧化(还原性)
2. 由羟基(醇羟基和半缩醛羟基)产生的性质
(1)成酯作用
(2)成脎作用
(3)成苷作用
二、常见的二糖
1. 乳糖
2. 麦芽糖
3. 蔗糖
第四节多糖
多糖是由十个以上到上万个单糖分子或单糖衍生物分子通过糖苷键连接而成的线性或带有支链的高分子聚合物。
自然界中发现的糖类，绝大多数是以高分子量的多糖出现。
用酸或特异的酶完全水解这些多糖后，产生单糖和(或)简单的单糖衍生物。
D—葡萄糖是多糖中最普通的单糖单位，但由D—甘露糖、D—果糖、D—和L—半乳糖、D—木糖和D—阿拉伯糖等组成的多糖也常见。
天然多糖水解物中很常见的单糖衍生物有:D—氨基葡萄糖、D—氨基半乳糖、D—葡萄糖醛酸、N—乙酰胞壁酸和N—乙酰神经氨酸等等。
多糖没有还原性和变旋现象，也没有甜味。
多糖的分子量都很大，在水中不能成真溶液，有些多糖能与水形成胶体溶液。
许多多糖不溶于水。
多糖在自然界中分布很广。
植物的骨架纤维素、动植物贮藏的养分淀粉、糖原、人软骨中的软骨素、昆虫的甲壳、植物的粘液、树胶、细菌的荚膜等许多物质，都是由多糖构成的。
一、贮存多糖
这些多糖中，淀粉是植物中最丰富的，糖原则是动物中最丰富的。
它们通常以大颗粒状蕴藏于细胞的胞质中。
在葡萄糖过剩时，单个的葡萄糖就通过酶促作用联结到淀粉或糖原的末端，而代谢需要时，它们又通过酶促作用释放出来作燃料用。
(一)淀粉
淀粉是植物贮存的养料，主要存在于种子中(谷物、豆类等)、块茎(如马铃薯)和块根(如薯类)中。
天然淀粉显颗粒状，外层为支链，约占75%,85%，内层为直链部分，约占15%,25%，这两部分的结构和性质有一定差异，直链淀粉的分子量比支链淀粉的分子量小(分子量大小与淀粉的来源及分离提纯的方法有关)，它们在淀粉
粒中的比例随植物品种而异。
有的淀粉粒(如糯米)全部为支链淀粉，而豆类的淀粉则全是直链淀粉。
1. 直链淀粉的结构和性质
2. 支链淀粉的结构和性质。