5蛋白质22

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第5章蛋白质化学-蛋白质的三维结构ppt课件

第5章蛋白质化学-蛋白质的三维结构ppt课件
二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽 链(亚基),彼此借次级键相连,形成一定的空间结 构,称为四级结构。
具有独立三级结构的多肽链单位,称为亚基 或亚单位(subunit),亚基可以相同,亦可以不同。 四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
(二)亚基的缔合
血红蛋白(Hb)是四个亚基缔合而成,聚合动力:疏 水作用(主要),二硫键,离子键,氢键等。
纤维状蛋白质是结构蛋白,含大量的α-螺旋, β-折叠片,整个分子呈纤维状,广泛分布于脊椎和 无脊椎动物体内,起支架和保护作用。角蛋白来 源于外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤的衍生物:发, 毛,鳞,羽,翮,甲,蹄,角,爪,啄等.角蛋白可分为α-角 蛋白和β- 角蛋白。
α-角蛋白,如毛发中主要蛋白质。β-角蛋白, 如丝心蛋白。
结构域间的裂缝,常是酶的活性部位,也是反应物的 出入口
三、蛋白质三级结构
(一).三级结构的特点 (二). 肌红蛋白(Mb)的构象 (三). 一级结构与三级结构的关系 (四).维持三级结构的作用力
(一)三级结构的特点
一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排 布,称为三级结构,是包括主、侧链在内的空间 排列。大多数蛋白质的三级结构为 球状或近似球 状。在三级结构中,大多数的亲水的R侧基分布 于球形结构的表面,而疏水的R侧基分布于球形 结构的内部,形成疏水的核心。
三级结构形成后,生物学活性必需基团靠近,形成活 性中心或部位,即蛋白质分子表面形成了某些发挥生物学 功能的特定区域。
(三) 一 级 结 构 与 三 级 结 构 的 关 系
四、寡聚蛋白的四级结构
(一)寡聚蛋白的概念 (二)亚基的聚合 (三)亚基的空间排布 (四)血红蛋白(Hb)的构象
(一) 寡聚蛋白的概念
主要的化学键 包括:疏水键、 离子键、氢键 和 范德华力等。

5 蛋白质鉴定和误差分析

5 蛋白质鉴定和误差分析

警示:这些材料所叙述的实验可能是危险的,因此需要高标准的安全训练、特殊的设备和装置,并在合适的人员监管下才能进行。

对于履行这样的安全程序和措施,你负有全部的责任和义务,并独自承担其风险。

对于所提供的任何材料的内容或其执行情况, MIT 将不负任何责任和义务,不承担任何风险。

法律提示5. 蛋白质鉴定和误差分析5.1. 初级实验要求:“牛的心脏里有什么呢?”实验技能列表:●用吸移管定量移液●吸移管校正●标准曲线制作●梯度稀释●紫外-可见(UV-Vis)分光光度计使用实验预讨论:●蛋白质鉴定装置:●吸移管:100P,1000P●洗耳球:大、小型● 8支试管● Eppendorf管和管架● UV-Vis一次性比色皿(5mL)目标:●你将拿到含有牛心细胞色素C的溶液样品,并且用Pierce公司的Coomassie® PlusProtein Assay试剂来鉴定样品中蛋白质的浓度。

注意:●你将拿到一组Eppendorf管:一个装储备液,3个装有50μL的牛心细胞色素C,以及若干用于混合溶液的空管。

还有一瓶pH为7的25mM MOPS缓冲溶液。

实验要点:吸移管的校正在实验中使用吸移管以前,首先应对它进行校正。

该步骤将决定移入液体体积的精确值。

对移液管的校正非常方便,只需吸取一定量的水,然后将它们移入一个已知重量的带盖容器,然后再称取其重量。

由于已知水的密度是 1.00g/mL,因此,进行简单的换算就可以知道吸移管的准确度。

大多数吸移管不需要修正,若要修正,一般不应该超过1μL。

Coomassie®试剂和蛋白质的反应蛋白质的检验可以通过其和Coomassie®染料形成的配合物来实现。

当染料附着在蛋白质上之后,染料的紫外吸收会从465nm移至595nm (A595)。

首先测定一系列已知浓度的牛血清蛋白(BSA)溶液在595nm处的吸光度,绘制标准曲线,然后测定未知样品在595nm处的吸光度,对比标准曲线确定样品的浓度。

1-5蛋白质的相关计算

1-5蛋白质的相关计算

出密码子:GACT„„AGGAACT。其中尾端ACT转录形成的
是终止密码子,不编码氨基酸,能编码氨基酸的碱基数 量为214+8=222。编码的氨基酸数量最多为74个。
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【例3】水蛭素是由65个氨基酸组成的蛋白质,控制该蛋 白质合成的基因碱基数至少应是 A.390 B.195 C.65 D.260
A.n-m
B.n-2m
C.n+m
D.n+2m
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【解析】选C。本题考查脱水缩合后O原子数目的计算。可以用我们 前面讲解的规律进行计算。 方法一 :由氨基酸的结构通式可知一个氨基酸至少有两个O,形成 蛋白质缩合过程中要脱掉水,每个水分中都有一个O原子,可以用下 列公式 O原子数=各氨基酸中O的总数-脱去水分子数,也就是2n-(nm)=n+m。 方法二 :O原子数=肽键数+肽链数× 2+R基上的O原子数。肽键数 等于氨基酸数减去肽链条数即(n-m)。肽链数是m。由于该题设问
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碱基与氨基酸之间的数量关系如下: (1)转录时,组成基因的两条链只有一条链能转录,另一
条链则不能转录。因此.转录形成的RNA分子中碱基数目
是基因中碱基数目的l/2。 (2)翻译过程中,信使RNA中每3个碱基决定一个氨基酸, 所以经翻译合成的蛋白质分子中的氨基酸数目是信使RNA 碱基数目的1/3。
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3.蛋白质相对分子质量的计算
【例3】组成生物体某蛋白质的20种氨基酸的平均相对分
子质量为128,则由100个氨基酸构成的含2条多肽链的蛋 白质,其分子量为 A. 12800 C. 11036 B. 11018 D. 8800
【解析】选C。本题考查蛋白质相对分子量的计算。对照 关系式,要求蛋白质分子量,还应知道脱水数。由于题 中蛋白质包含2条多肽链,所以,脱水数=100-2=98,所

生物化学习题及答案蛋白质

生物化学习题及答案蛋白质

蛋白质(一)名词解释1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure)16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force)18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)(二) 填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。

3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_________和________2种,具有羟基的氨基酸是________和_________,能形成二硫键的氨基酸是__________.4.蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

5-蛋白质化学3-二级结构

5-蛋白质化学3-二级结构
传信息从基因转变为有生物活性的功能蛋白质是通过 两套“密码”介导的,一种是遗传密码,将核苷酸序
列转变为多肽链的氨基酸顺序;另一种就是折叠密码 (folding code)-第二遗传密码,该密码决定存在于
氨基酸顺序中的一维信息向蛋白质特定的三维结构 (信息)的转变。
三联体密码已成明码,那么破译“第二遗传密码”就是通过
“蛋白质结构预测”,从理论上最直接地去解决蛋白质的 折叠问题,这是蛋白质研究最后几个尚未揭示的奥秘之一。 “蛋白质结构预测”属于理论方面的热力学问题,就是根
据蛋白质的一级序列,预测由Anfinsen原理决定的特定的空间 结构。
一种方法是假设蛋白质分子天然构象处于热力学最稳定、 能量最低状态,考虑蛋白质分子中所有原子间的相互作 用及蛋白质分子与溶剂之间的相互作用,采用分子力学 的能量极小化方法,计算出蛋白质分子的天然构象。 另一种方法是找出数据库中已有的蛋白质的空间结构 与一级结构之间的联系,总结出一定的规律,逐级从一级 结构预测二级结构,再建立可能的三维模型,根据已形 成的规律排除不合理的模型,再根据能量最低原理得到 修正的结构,即所谓的“基于知识的预测方法”。
数据库主要由日内瓦大学医学生物化学系和欧 洲生物信息学研究所(EBI)合作维护。SWISSPROT的序列数量呈直线增长。
模体与域数据库主要有:
长期以来,根据蛋白质氨基酸的序列
预测蛋白质天然结构(或蛋白质折叠)是
分子生物学、生物化学及生物物理学中极 具挑战性的研究领域。三维结构的研究与
蛋白质序列分析相比要复杂、费时、昂 贵得多。
蛋白质特定三维空间结构形成的规律、稳定 性以及与其生物活性之间的关系。最根本的问题就 是多肽链的一级结构如何决定它的空间结构。既 然前者决定后者,那么一级结构和空间结构之间肯 定存在某种确定的关系。是否也像“三联体密码” 决定氨基酸顺序一样存在一套密码?有人设想把一级 结构决定空间结构密码叫“第二遗传密码”。遗

蛋 白 质(优秀5篇)

蛋 白 质(优秀5篇)

蛋白质(优秀5篇)蛋白质篇一第2节课标解读dna分子的结构特点是dna特定功能的基础,因此在本小节教材的一开始就,联系其结构讲述了dna分子的复制功能。

这部分知识是理解后面几节内容的基础,因此是本节教材的教学重点。

在此基础上,教材又讲述了dna的另一个重要功能,即通过基因控制蛋白质的合成。

首先通过讲述两种rna在蛋白质合成过程中的作用,阐明了遗传信息的“转录”和“翻译”过程。

然后,用遗传学的中心法则对遗传信息的传递(dna分子的复制)和表达(基因控制蛋白质合成)的功能进行小结。

本小节的教学内容是本节教材的教学难点。

学习目标(1)理解dna的双螺旋结构模型和dna分子的复制过程,掌握运用碱基互补配对原则分析问题的方法。

(2)了解基因控制蛋白质合成的过程和原理。

(3)掌握翻译的概念和蛋白质生物合成体系的组成。

(4)理解从dna→rna→蛋白质的一系列连贯的过程。

重点(1)dna的复制过程及特点(2)基因控制蛋白质合成的过程和原理(3)中心法则难点(1)dna的复制过程(2)基因控制蛋白质合成的过程和原理测试一、选择题:1.在dna复制的过程中,dna分子首先利用细胞提供的能量,在的作用下,把两条螺旋的双链解开:a.dna连接酶; b.dna酶;c.dna解旋酶; d.dna聚合酶。

2.1条染色体含有1个双链的dna分子,那么,1个四分体中含有:a.4条染色体,4个dna分子b.2条染色体,4条脱氧核苷酸链c.2条染色体,8条脱氧核苷酸链d.4条染色体,4条脱氧核苷酸链3.dna分子具有多样性的原因是:a.dna是由4种脱氧核苷酸组成的b.dna的分子量很大c.dna具有规则的双螺旋结构d.dna的碱基对有很多种不同的排列顺序4.构成双链dna的碱基是a、g、c、t4种,下列那种比例因生物种类不同而变化:a.(g+c)/(a+t)b.(a+c)/(g+t)c.(a+g)/(c+t)d.g/c5.一个由15n标记的dna分子,放在没有标记的环境中培养,复制5次后标记的dna分子占dna分子总数的:a.1/10b.1/5c. 1/16d.1/256.某dna分子共有a个碱基,其中含胞嘧啶m个,则该dna分子复制3次,需要游离的胸腺嘧啶脱氧核苷酸数为:a.7(a-m)b.8(a-m)c.7(a/2 -m)d.8(2a-m)7.生物界这样形形色色、丰富多彩的根本原因在于:a.蛋白质的多样性;b.dna分子的复杂多样;c.自然环境的多种多样;d.非同源染色体组合形式多样。

生物高考考点5 蛋白质的结构、功能及相关计算

生物高考考点5 蛋白质的结构、功能及相关计算

考点5 蛋白质的结构、功能及相关计算1.组成蛋白质的氨基酸2.蛋白质的合成及其结构层次(1)二肽的形成过程①过程a :脱水缩合,物质b :二肽,结构c :肽键。

②H 2O 中H 来源于氨基和羧基;O 来源于羧基。

(2)蛋白质的结构层次氨基酸――――→脱水缩合多肽―――――→盘曲、折叠蛋白质。

3.蛋白质的多样性教材拾遗(1)必需氨基酸(P21与生活的联系)成人有8种,巧记为:甲(甲硫氨酸)来(赖氨酸)写(缬氨酸)一(异亮氨酸)本(苯丙氨酸)亮(亮氨酸)色(色氨酸)书(苏氨酸)。

婴儿多1种:组氨酸。

(2)蛋白质的盐析、变性和水解(P23与生活的联系)①盐析:是由溶解度的变化引起的,蛋白质的空间结构没有发生变化。

②变性:是由于高温、过酸、过碱、重金属盐等因素导致的蛋白质的空间结构发生了不可逆的变化,肽链变得松散,蛋白质丧失了生物活性,但是肽键一般不会断裂。

③水解:在蛋白酶作用下,肽键断裂,蛋白质分解为短肽和氨基酸。

水解和脱水缩合的过程是相反的。

(3)人工合成蛋白质(P25科学史话)1965年我国科学家完成了结晶牛胰岛素的全部合成,这是世界上第一个人工合成并具有生物活性的蛋白质。

1.判断关于氨基酸说法的正误(1)具有氨基和羧基的化合物,都是构成蛋白质的氨基酸(×)(2)脱水缩合形成的多肽中含有几个肽键就称为几肽(×)(3)组成生物体蛋白质的氨基酸分子至少都含有一个氨基(—NH2)和一个羧基(—COOH),并且都有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上(√)2.判断关于蛋白质说法的正误(1)氨基酸的空间结构和种类决定蛋白质的功能(×)(2)蛋白质肽链的盘曲和折叠被解开时,其特定功能不会发生变化(×)(3)细胞中氨基酸种类和数量相同的蛋白质是同一种蛋白质(×)(4)蛋白质是生物体主要的能源物质(×)考向一氨基酸的结构和种类(1)长期以玉米为主食的人容易因赖氨酸缺乏而导致疾病,请分析原因:赖氨酸为必需氨基酸,人体不能合成,只能从食物中摄取才能保证正常生命活动,玉米中不含赖氨酸,因此长期以玉米为主食的人容易因赖氨酸缺乏而患病。

5蛋白组学定量蛋白质组学

5蛋白组学定量蛋白质组学
22
d0/d4标记蛋白质N末端原理
HH H
H
HH
H
2
H
2
H4-Nic-NHS[1-(H4-烟酰氧基)琥珀酰亚胺] 四氘代 H4-Nic-NHS[1-(H4-烟酰氧基)琥珀酰亚胺]
23
MALDI-TOF mass spectrum of a peptide labeled with
succinic anhydride and deuterated succinic anhydride
36
–COOH羧基标记
通过对羧基酯化进行 标记
用H和D标记的甲醇酯 化标记,来定量研究 蛋白质表达量的差异
37
羧基酯化标记进行蛋白定量研究
比例=2 : 1
38
缺点:
特异性不是很好,在C末端和Asp和 Glu残基上都有标记,且效率不均
采用的标记条件容易引起天冬酰胺 (Asn)和谷氨酰胺(Gln)的去酰胺
通过离子交换层析图 谱上峰的面积,可以 计算两种肽段的相对 量 0.88 : 1
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MCAT优点
O-甲基异脲(O-methylisourea)对Lys残基εNH2的胍基化程度可以进行量上的控制
增加的质量(每个胍基42 Da)可以很容 易在MS上检测到
ε-NH2的胍基化修饰并不影响肽段的离子 化和带电荷程度
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MCAT策略流程:定性
Lys只在Trypsin酶切后的末端,所以产生的b离子都没有被修饰;所有的y 离子带Lys,因此被修饰。
在MS/MS图谱上,所有的b离子是单一条带出现,所有的y离子是成对出现, 丰度比例一样,且相差同样的m/z。
容易区分b离子和y离子,容易读出氨基酸序列。
32
MCAT策略流程:定量

蛋白质5重要性质

蛋白质5重要性质
白质带正电荷。 体内多数蛋白 pI为5.0 左右 , 在人体体液为
pH7.45 环境下,多数蛋白带负电荷。
2.5 蛋白质的重要性质
一、蛋白质的两性解离及等电点
? 蛋白质在等电点时溶解度最小,易形成 沉淀析出。
2.5 蛋白质的重要性质
一、蛋白质的两性解离及等电点
? 电泳:带电粒子在电场中向与其电性 相反的电极移动的现象。
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法(SDS-PAGE)
? 聚丙烯酰胺凝胶中有孔,蛋白质可从中通过 ? 普通蛋白质电泳的泳动速率取决于荷质比(净电荷、大
小、形状) ? 用SDS和巯基乙醇(打开二硫键)处理蛋白质,使其变
性(肽链伸展)并与SDS结合,形成SDS-蛋白质复合物 ? 不同蛋白质分子均带负电;荷质比相同 ? 不同蛋白质分子具有相似的构象 ? 蛋白质在凝胶中移动的速度只于蛋白质的相对分子质量
? 极性有机溶剂与蛋白质争夺水化水,而使蛋白质破坏水化层,导 致分子沉淀。
有 机 溶 剂
2.5 蛋白质的重要性质
重金属盐
? Hg2+、Ag + 、Pb2+——有毒
– 与蛋白质中带负电荷的基团形成不易溶 解的盐而沉淀
? 蛋清、牛奶——解毒
2.5 蛋白质的重要性质
生物碱法
? 蛋白质溶液中加入苦味酸、三氟醋酸 等化合物可使带正电荷的蛋白质发生 沉淀
二、蛋白质的胶体性质
2.5 蛋白质的重要性质
? 蛋白质溶液是稳定的亲水胶体 ——分子表面 有双电层和水化层
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5 蛋白质的三维结构

5 蛋白质的三维结构

α 螺旋 α helix
α螺旋是右手螺旋
3.6AA/圈螺旋 螺距0.54nm 残基的侧链伸向外侧
相邻螺圈之间形成氢键, 氢键的取向与螺旋轴平行 从N末端出发,氢键是由 每个肽基的C=O与其前面第3 个肽基的N-H之间形成的。 由氢键封闭的环是13元环, 因 此 α 螺旋 也 称 为 3.613 - 螺旋。
β 折叠片 β Sheets
• 肽平面和α-碳原子的四面体结构构成了 一种折叠的片状结构 • 骨架更为伸展,呈Z字型 • β折叠片中的每条肽链称为β折叠股或 β股(βstrand) • 多肽链间靠氢键稳定 • R基团从片层中交替伸出
平行和反平行的 β 折叠片
折叠片有两种形式,一种是平行式(parallel),另 一种是反平行式(antiparallel),氢键在股间形成。
βαβ结构,呈右手交叉,肽链从折叠片中开始向一个方向卷绕成 Rossman折叠,α螺旋覆盖在折叠片的一侧,然后改变方向回到折叠片的 中部向相反的方向卷绕再形成Rossman折叠,此时α螺旋覆盖在折叠片的 另一侧。所以也叫双绕平行β折叠片。有时有发夹连接的反平行β折叠股 混杂在平行β折叠股之间,形成混合型β折叠片蛋白质。
3. ββ:就是反平行β折叠片,在球状蛋白质中, 多是由一条多肽链的若干段β折叠股反平行组合而成 ,两个β股间通过一个短回环(发夹)连接起来。 (1)最简单的是β发夹结构(β-hairpin)。 (2)β曲折(β-meander) 是一种常见的超二级结构 ,由多个反平行的β折叠股通过紧凑的β转角连接而 成。
α螺旋的偶极矩
• 每个肽键存在小的电 偶 羰基 O negative 酰胺 H positive • 这些电偶通过氢键连 接,形成沿螺旋伸展 的净电偶 • R基带负电的aa经常 出现在螺旋N末端

mcm5蛋白分子量

mcm5蛋白分子量

mcm5蛋白分子量
MCM5蛋白是一种重要的蛋白质,它在细胞分裂过程中起着关键
作用。

MCM5蛋白的分子量是约97千道尔顿(kDa)。

分子量是指蛋
白质分子的质量,通常以kDa(千道尔顿)为单位来表示。

MCM5蛋
白的分子量可以通过多种实验方法来确定,如SDS-PAGE凝胶电泳、
质谱分析等。

这些实验方法可以帮助科学家们准确地测定蛋白质的
分子量,从而更好地理解其在细胞生物学中的功能和作用。

除了分子量,MCM5蛋白的结构、功能和调控也是科学研究的热点。

MCM5蛋白属于MCM蛋白家族的一员,这一家族的蛋白在DNA复
制和细胞周期调控中扮演着重要的角色。

研究人员对MCM5蛋白的结
构和功能进行了深入的研究,以揭示其在细胞生物学中的作用机制。

另外,MCM5蛋白在肿瘤发生和发展中也具有重要意义。

一些研
究表明,MCM5蛋白在肿瘤细胞中的表达水平明显升高,与肿瘤细胞
的异常增殖和恶性转化相关。

因此,MCM5蛋白也被作为潜在的肿瘤
标志物和治疗靶点而备受关注。

总之,MCM5蛋白的分子量约为97kDa,它在细胞生物学中具有
重要的功能和意义,对于细胞周期调控、肿瘤发生等过程起着关键
作用。

科学家们将继续深入研究MCM5蛋白的结构和功能,以期更好地理解其在细胞生物学和疾病发生发展中的作用。

最好的5种蛋白质

最好的5种蛋白质

最好的5种蛋白质嘿,大伙们!咱今天就来唠唠最好的五种蛋白质呗。

先说说鸡蛋吧。

哎呀妈呀,这鸡蛋那可是咱生活中常见得不能再常见的东西了。

就有一次哈,我早上起晚了,慌里慌张地煮了个鸡蛋就往公司跑。

到了公司,一边忙工作一边啃鸡蛋。

你还别说,这鸡蛋吃起来方便,蛋白质含量还高。

那蛋白嫩嫩的,蛋黄香香的,一口下去,满满的营养。

而且鸡蛋价格也实惠,咱老百姓都能吃得起。

接着呢,是牛奶。

我记得有一回我去超市买东西,路过卖牛奶的区域。

那各种各样的牛奶摆得满满当当的。

我就想啊,这牛奶可是个好东西。

每天早上来一杯,精神一整天。

牛奶里的蛋白质容易被人体吸收,对身体可好啦。

有时候晚上睡觉前我也会喝一杯热牛奶,睡得可香了呢。

再说说鸡肉。

有一次我去朋友家做客,她做了一道红烧鸡腿。

哇,那味道,简直绝了。

鸡肉的蛋白质含量也不低,而且脂肪相对较少。

吃起来也不腻。

像咱平时可以炒个鸡丁啊,炖个鸡汤啥的,既美味又营养。

还有鱼肉。

我特别喜欢吃酸菜鱼。

有一回和家人去饭店吃饭,点了一份酸菜鱼。

那鱼肉白白嫩嫩的,酸菜酸酸辣辣的,可下饭了。

鱼肉里的蛋白质很优质,多吃点也不用担心长胖。

而且吃鱼还能让人变聪明呢,嘿嘿。

最后说说豆类。

像黄豆、黑豆啥的。

我记得有一回我自己在家做豆浆。

把黄豆泡一泡,然后放进豆浆机里。

不一会儿,香浓的豆浆就做好了。

豆类的蛋白质丰富,还可以做成豆腐、豆皮等各种美食。

这五种蛋白质来源啊,各有各的好处。

咱平时可以多吃点,让身体棒棒的。

嘿嘿,大伙们也赶紧试试吧。

玉米淀粉生产工艺操作流程-12页文档资料

玉米淀粉生产工艺操作流程-12页文档资料

石子去除率≥95%石子中含粮粒数≤50粒/Kg2、操作规程1)开机前应检查振动筛、提升机是否正常;2)漂浮槽放入工艺水并确定流量;3)然后开机均匀下料。

3、注意事项1)在运转中应及时清理去除物,以免发生堵塞现象;2)避免送料系统缺水。

二、浸泡工序为了使玉米适合淀粉生产加工的需要,必须通过浸泡软化玉米,降低籽粒机械强度,分散玉米胚体内的蛋白质网削弱保持淀粉的联结健,浸出玉米可溶性物质,抑制有害微生物活动和清洗玉米,以达到加工顺利进行的目的。

1、浸泡工艺指标及参数1)H2SO3浓度0.25—0.35%2)一般玉米浸泡温度50±2℃3)干燥霉变玉米浸泡温度50—55℃4)稀玉米浆浓度≥2.5Bé,SO2<0.03%5)浸后玉米酸度≤70ml (0.1N.NaOH溶液滴定100克玉米干物)6)浸泡时间48—72小时7)浸后玉米水份42—45%8)浸后玉米可溶物2—3%9)浸玉米用手指挤开,手感较软。

2、操作规程1)浸泡罐上完料后,距罐顶部1.2米导入浸泡液,并高出玉米面20公分以上,开始单罐循环,升温50±2℃保温。

2)浸泡用H2SO3调整到SO2含量0.25—0.35待用。

3)采用全封闭逆流浸泡,料罐程序如下:第一天:08∶00 1号罐投料加新酸20∶00 2号罐投料加新酸第二天:08∶00 3号罐投料加新酸20∶00 4号罐投料加新酸第三天:08∶00 5号罐投料5号←1号←新酸20∶00 6号罐投料6号←2号←新酸第四天:08∶00 7号罐投料7←6←5←4←320∶00 8号罐投料8←7←6←5←4第五天:08∶00 9号罐投料1←8←7←6←520∶00 2号罐投料2←1←8←7←6第六天:08∶00 3号罐投料3←2←1←8←720∶00 4号罐投料4←3←2←1←83、注意事项1)过于干燥或病变、霉变的玉米浸泡温度为50—55℃温度过低浸泡效率降低,杂菌易生长繁殖;温度过高(如超过55℃)就会抑制乳酸菌的繁殖;超过65℃,淀粉糊化、蛋白变性,造成分离困难。

22种蛋白质氨基酸

22种蛋白质氨基酸

22种蛋白质氨基酸蛋白质是构成我们体内细胞结构和功能的基本分子。

它们由氨基酸组成,并通过不同的顺序和排列形成各种不同的蛋白质。

在这22种氨基酸中,每一种都具有独特的特征和作用,它们在维持我们身体健康中发挥着重要的作用。

首先,让我们从最常见的蛋白质氨基酸开始。

谷氨酸是一种非必需氨基酸,它在体内能够转化为谷氨酰胺,提供脑部所需的能量。

丙氨酸是我们体内生成脂肪酸所必需的氨基酸,同时也对心脏和肝脏功能发挥重要作用。

丝氨酸是皮肤和组织中胶原蛋白的重要组成部分,对保持肌肤弹性和结构起到关键作用。

缬氨酸有助于促进肌肉的生长和修复,对于运动员和健身爱好者来说尤为重要。

苏氨酸是一种强抗氧化剂,能够中和自由基,预防氧化应激导致的细胞损伤。

对于维持脑功能和心血管健康来说,组氨酸和酪氨酸是至关重要的。

组氨酸参与到神经传递物质组胺的合成中,主要影响精神状态和警觉性。

酪氨酸则是合成血清素的前体,血清素在情绪调节和睡眠中起到关键作用。

甲硫氨酸和异亮氨酸是一些重要的硫氨基酸,它们在体内合成谷胱甘肽,一种强大的抗氧化剂,可以中和有害的自由基,预防炎症和疾病的发生。

苯丙氨酸、赖氨酸和色氨酸被称为必需氨基酸。

苯丙氨酸是合成多种蛋白质和酶所必需的氨基酸,对维持肌肉生长和修复至关重要。

赖氨酸是体内合成肌肉蛋白质所必需的氨基酸,对于运动员和健身爱好者来说尤为重要。

色氨酸则是合成血清素和褪黑素的前体,影响睡眠和情绪。

还有一些令人熟知的氨基酸,如苏氨酸、脯氨酸、丙氨酸等,它们在碳水化合物和脂肪的新陈代谢中发挥重要作用。

鉴于这些氨基酸的独特作用,我们需要通过摄入富含蛋白质的食物来获取它们。

例如,肉类、豆类、鱼类和坚果等食物都是优秀的蛋白质来源,可以满足我们对这些氨基酸的需求。

此外,均衡的饮食和合理的膳食安排也是保证我们正常摄入所有必需氨基酸的关键。

总的来说,了解这22种蛋白质氨基酸的作用和来源对于维持我们身体健康和功能正常具有重要意义。

通过合理的膳食安排和充足的摄入,我们能够获得足够的氨基酸来满足我们身体各个方面的需求,保持健康和活力。

蛋白质工程在食品安全中的应用研究进展

蛋白质工程在食品安全中的应用研究进展

蛋白质工程在食品安全中的应用研究进展关键信息项:1、蛋白质工程的定义和原理2、蛋白质工程在食品安全检测中的应用3、蛋白质工程在食品保鲜中的应用4、蛋白质工程在改善食品营养品质中的应用5、蛋白质工程在降低食品过敏原方面的应用6、蛋白质工程应用于食品安全所面临的挑战7、未来蛋白质工程在食品安全领域的发展趋势1、引言11 食品安全的重要性12 蛋白质工程的概述2、蛋白质工程的定义和原理21 蛋白质工程的概念22 蛋白质工程的基本原理23 蛋白质工程的主要技术手段3、蛋白质工程在食品安全检测中的应用31 基于蛋白质工程的生物传感器311 传感器的工作原理312 检测的特异性和灵敏度32 蛋白质工程在免疫检测中的应用321 抗体的改造和优化322 提高检测的准确性和效率4、蛋白质工程在食品保鲜中的应用41 保鲜机制411 抑制微生物生长412 延缓氧化反应42 蛋白质工程改造的保鲜剂421 保鲜剂的特性和效果422 与传统保鲜方法的比较5、蛋白质工程在改善食品营养品质中的应用51 增加蛋白质的营养价值511 优化氨基酸组成512 提高蛋白质的消化吸收率52 改善食品的功能特性521 增强乳化性和稳定性522 改善食品的质地和口感6、蛋白质工程在降低食品过敏原方面的应用61 食品过敏原的特点62 蛋白质工程降低过敏原的策略621 修饰过敏原表位622 改变蛋白质结构7、蛋白质工程应用于食品安全所面临的挑战71 技术上的限制711 蛋白质结构和功能的复杂性712 实验操作的难度72 伦理和法规问题721 公众对基因改造的担忧722 相关法规的完善和监管8、未来蛋白质工程在食品安全领域的发展趋势81 多学科交叉融合82 更精准的设计和改造83 大规模应用的前景9、结论91 总结蛋白质工程在食品安全中的重要作用92 对未来发展的展望以上协议内容仅供参考,您可以根据实际需求进行修改和完善。

5蛋白质

5蛋白质

加热
适当热诱导蛋白质变性, 适当热诱导蛋白质变性,可增强其乳化作用
乳清蛋白质的自然状态(左侧 及变性状态 右侧) 乳清蛋白质的自然状态 左侧)及变性状态 右侧 左侧 及变性状态(右侧
乳清蛋白特别是占乳清蛋白总量50%的β - 乳球蛋白,其热 的 乳球蛋白, 乳清蛋白特别是占乳清蛋白总量 敏性较强,当在65℃加热时,就开始变性, 敏性较强,当在 ℃加热时,就开始变性,在90℃温度下保持 ℃温度下保持5 分钟则几乎全部变性。 分钟则几乎全部变性。
三、蛋白质的界面性质
3.乳化性质
影响蛋白质乳化作用的因素 : 蛋白质的溶解度 pH
pH=PI 溶解度减少时,降低其乳化作用 溶解度减少时, pH=PI 溶解度增加,增加其乳化作用 溶解度增加, 例如:血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI,具有较高 例如:血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在 , 的溶解度,此时,乳化作用增加。 的溶解度,此时,乳化作用增加。
第五节 蛋白质功能性质
概念( 概念(p252): 指食品体系在加工、储藏、 ): 指食品体系在加工、储藏、
制备和消费过程中蛋白质对食品产生需要特性的 那些物理和化学性质。 那些物理和化学性质。
蛋白质功能性质分三大类(p253): 蛋白质功能性质分三大类( ):
水合特性:水吸收、保持、溶胀性、 水合特性:水吸收、保持、溶胀性、溶解性等 流体动力学性质:胶凝、粘度、 流体动力学性质:胶凝、粘度、弹性等 表面性质:乳化性、起泡性、 表面性质:乳化性、起泡性、溶解度等
蛋白质(Protein) 第五章 蛋白质
第五章 蛋白质
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节 概述 氨基酸的物理化学性质 蛋白质的结构 蛋白质的变性 蛋白质的功能性质 在食品加工中蛋白质的物理、 在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化 非普通蛋白质的来源

5类22项具体检查内容

5类22项具体检查内容

5类22项具体检查内容5类22项具体检查内容一、饮食健康类1. 膳食均衡:检查个体的日常饮食结构是否合理,是否包含足够的蛋白质、碳水化合物、脂肪、维生素和矿物质等营养物质。

2. 餐饮卫生:检查餐馆、食堂等公共场所的卫生情况,包括餐具消毒、食品保存和加工的规范性。

3. 饮水安全:检查自来水水质是否符合国家标准,寻找可能存在的水源污染问题。

4. 食品安全:检查食品加工工艺是否规范,食品添加剂使用是否合理,食品质量是否合格。

5. 食品营养标识:检查包装食品上的营养成分表、生产日期、保质期等信息是否准确、齐全。

二、生活环境类1. 居家安全:检查住房内的电路安全、燃气使用、防火设施等,确保居住环境安全。

2. 空气质量:检查室内外空气是否污染,特别是有害气体含量是否超标。

3. 噪音环境:检查周围环境是否有噪音扰民问题,例如工地施工、交通噪音等。

4. 室内清洁:检查居室的清洁程度,防止灰尘、细菌等对健康的影响。

5. 室外清洁:检查小区、街道等公共区域的环境卫生情况,保持环境整洁。

三、心理健康类1. 压力管理:检查个体的应对压力能力,帮助其了解压力产生的原因,提供相应的心理支持。

2. 情绪调节:检查个体情绪的稳定性,帮助其掌握情绪调节方法,预防情绪问题的发生。

3. 人际关系:检查个体的人际交往情况,帮助其解决人际冲突、提高人际沟通能力。

4. 心理咨询:检查个体是否有心理问题,提供心理咨询服务,提升心理健康水平。

5. 睡眠质量:检查个体的睡眠质量,针对睡眠问题给予相应的建议和指导。

四、运动锻炼类1. 身体素质:检查个体的身体素质水平,如有氧耐力、肌肉力量等,帮助其了解自己的身体状况。

2. 运动安全:检查运动过程中的安全性,了解个体是否存在运动损伤的风险。

3. 运动方式:检查个体的运动方式是否合理,帮助其选择适合自己的运动方式。

4. 运动频率:检查个体的运动频率是否达到健康标准,提供相应的运动计划。

5. 运动效果:检查个体的运动效果,帮助其调整运动强度和方式,达到良好的运动效果。

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清蛋白:溶于水 球蛋白:溶于10% NaCl 少量糖蛋白 麦谷蛋白:不溶于水和乙醇,溶于酸或碱
麦醇溶蛋白: 溶于70~90%乙醇
24
4
面筋蛋白质中含有: ∫ 氢键 :谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨
酸:水吸收能力强,有黏性。
∫ 非极性氨基酸:使蛋白相互聚集、有黏弹性
和与脂肪有效结合。
∫ 二硫键:使面团坚韧。
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
13
三、蛋白质溶液的黏度
食品化学
理想溶液
牛顿流体
τ-剪切力 μ-黏度系数 γ-流动速度或剪切速度
蛋白质溶液
m-稠度系数 n-流动特性指数
假塑性或剪切变稀
14
影响蛋白质流体粘度特性的因素:
其促进乳浊液形成并稳定的本质是在油水体系中, 蛋白质能自发地迁移到油-水界面和气水界面,到达界面 后,疏水基定向到油相和气相而亲水基定向到水相并广 泛展开和扩散,在界面形成一种蛋白质吸附层,从而起 到稳定乳浊液的作用。
28
2.影响乳化作用的因素
食品化学
(1) 蛋白质的疏水性和界面存在形式
蛋白质的疏水性越强,在界面吸附的蛋白质浓度越 高,界面张力越低,乳浊液越稳定。
氮溶解指数(Nitrogen solubility index,NSI)
蛋白质中水溶性氮占总氮的百分率,或水溶性蛋白 质占总蛋白质的百分率。
8
影响蛋白质溶解度的因素
食品化学
1. 氨基酸组成与疏水性
影响蛋白质溶解度的因素
食品化学
2. pH值
Bigelow的蛋白质溶解度理论
平均疏水性: ∑△g残基
△g= n
在凝胶中,Pr的网络是由于 Pr-Pr、Pr-H2O 之间的 相互作用及邻近肽链之间的吸引力和排斥力达到平衡 时形成的。即静电引力、Pr-Pr的作用有利于肽链的靠 近;静电斥力、Pr-H2O的作用有利于肽链的分离。 由于凝胶是一种有序的空间网络结构,它高度水合 (每克蛋白质可结合水10g以上),且其它成分也存在 于该网络结构中,它们都不易被挤压出来。水的保留 可能与网络的微毛细孔结构有关,也可能与肽链上羰 基和氨基的极化有关。
蛋白质分子或颗粒在流动方向上 的表现直径减小
16
四、蛋白质的胶凝作用
食品化学
蛋白质的缔合(association): 一般是指蛋白质在亚单位或分子水平上发
生的变化。 聚合(polymerization)或聚集(aggregation)反应:
一般是指大的复合物的形成。
17
聚合或聚集反应:
♣ 沉淀作用:是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失
38
影响泡沫形成和稳定性的因素
食品化学
(5) 糖类
小分子糖可以提高泡沫的稳定性但却降低蛋白质 的起泡能力。
(6) 脂类
极性脂类会干扰蛋白质的界面吸附,从而大大降 低蛋白质的发泡性能。
39
影响泡沫形成和稳定性的因素
食品化学
(7) 搅打
搅打或搅拌的时间和强度明显影响蛋白质的起泡 能力;但既要足够也要适当,过度搅打将破坏泡沫。
18
3
形成凝胶的条件
(1)在多数情况下热处理是凝胶形成的必需条件,然 后再冷却。有时加入少量的酸或Ca2+盐可提高胶凝速 度和胶凝强度; (2)有时不需要加热也可以形成凝胶,如有些蛋白质 只需要加入Ca2+盐,或适当的酶解,或加入碱使之碱 化后再调pH值至等电点,就可发生胶凝作用。
19
凝胶形成的特性和凝胶结构:
pI—凝结块类凝胶 极端pH—弱凝胶,半透明 形成凝胶的最适pH约7~8
¾ 蛋白质的浓度 浓度越大,越易形成凝胶
¾ 金属离子 Ca2+强化了凝胶结构,过量钙桥产生凝结块
22
五、蛋白质的质构化
食品化学
蛋白质的质构化(texturization)指经过一定的处理 过程,使原本不具有畜肉那样组织结构的蛋白质(特 别是植物蛋白),变得具有畜肉的组织结构和咀嚼 性。也就是人造肉的过程。
(5) 表面活性剂
小分子的表面活性剂使蛋白质的乳化性能降低。
30
5
(二)蛋白质的起泡性质
食品化学
Foaming properties
是指蛋白质在气---液界面形成坚韧的薄膜 使大量气泡并入和稳定的能力。
泡沫型食品是食品中的重要类型,如蛋 糕、面包、冰激凌等,在这些食品的生 产中往往要形成稳定而细腻的泡沫;而 在有些食品的生产中,必须避免泡沫的 形成或破坏已经形成的泡沫。
NH4+<K+<Na+<Li+<Mg2+<Ca2+。 11
影响蛋白质溶解度的因素
4. 温度

0~40-50℃

>40-50℃
温度↑,溶解度↑ 温度↑,溶解度
一些高疏水性蛋白质,像β-酪蛋白和一些 谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关 。
12
2
影响蛋白质溶解度的因素
5.有机溶剂

导致蛋白质溶解度下降或沉淀
6
1
二、蛋白质的溶解度
食品化学
蛋白质----蛋白质 + 溶剂---溶剂
蛋白质----溶剂
实 质
疏水相 互作用
+
离子相 互作用
蛋白质的溶解度大小
7
蛋白质的溶解度评价指标
食品化学
蛋白质分散指数(Protein dispersibility index,PDI)
蛋白质中能在水中分散的蛋白质量占该蛋白质总量 的百分率。
25
六、面团的形成
食品化学
面筋蛋白
(占Pr80%)
麦谷蛋白:分子质量大,二硫键(链内、链
间),决定面团的弹性、黏合性和抗张强度
麦醇溶蛋白:链内二硫键,促进面团的流
动性、伸展性和膨胀性。
过度黏结
过度延展
26
七、蛋白质的界面性质
食品化学
概念:是指蛋白质能自发地迁移至气-水界面或油-
水界面的性质。
具有理想界面性质的蛋白质必要条件:
35
2.蛋白质起泡性质的评价
食品化学
B
D
E
A
C
液体
气乳胶
气泡
•泡沫稳定性:蛋白质处在重力和机械力下泡沫稳定的能力
放置30min后泡沫的体积
泡沫稳定性(%)=
泡沫的初体积
×100
36
6
3. 影响泡沫形成和稳定性的因素
食品化学
(1) 蛋白质溶液的浓度
2%一8%,随着浓度增加起泡性增加; 超过10%,气泡变小,泡沫变硬。
31
(二)蛋白质的起泡性质
食品化学
良好的食品泡沫应具有以下特点:
①含有大量的气泡; ②在气相和连续液相之间要有较大的表面积; ③要有能胀大,且有刚性或半刚性并有弹性的膜或壁; ④溶质的浓度在表面较高; ⑤有可反射的光,看起来不透明。
32
1.食品中泡沫的产生与破坏
食品化学
产生泡沫的方法
(1)让通过多孔分散器的气体通入Pr溶液而产生气泡;
20
凝胶的分类
(1)热可逆凝胶 在加热时融解,冷却后又可重新通过氢键形成
凝胶; (2)热不可逆凝胶
这类凝胶一旦形成就通过二硫键维持其稳定的 结构状态,不易受加热等因素的影响。
21
影响蛋白质凝胶化作用的因素
¾氨基酸残基的类型 高于31.5%非极性AA—凝结块类型
低于31.5%非极性AA—透明类型 ¾pH值
(2) 蛋白质的溶解性
蛋白质溶解度在25%~80%范围与乳化容量或乳状 液稳定性之间通常存在正相关。
可溶性是蛋白质具有乳化特性的先决属性
29
2.影响乳化作用的因素
食品化学
(3) pH值
对蛋白质的乳化性有明显的影响;
(和刚 性,结果使乳状液稳定性降低。
食品化学
化性质通常叫膨润性。 可溶性蛋白:蛋白质在继续水化中被水分散而逐 渐变为胶体溶液,具有这种水化特点的蛋白质叫 可溶性蛋白质。
蛋白质结合水的能力
当干蛋白质粉与相对湿度为90%95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所 结合的水的克数。
5
影响蛋白质结合水的环境因素
食品化学
温度
pH
蛋白质结合水
浓度
盐的种类 和浓度
蛋白质分子或颗粒的表现直径

表现直径 黏度
•蛋白质分子固有的特性。 •蛋白质-溶剂间的相互作用。 •蛋白质-蛋白质间的相互作用。
15
蛋白质切变稀释的原因:
分子朝着流动方向逐渐定向,使磨擦 阻力减少。
蛋白质的水合体沿着流动方向形变。 氢键和其他弱键的断裂导致蛋白质聚
集体或网络结构的解离。
2
一、蛋白质的水合性质
食品化学
蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn 、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子 相互结合的性质。
作用方式:
食品化学
如分散性、湿润性、溶
解性、黏度、胶凝作用、乳
Pr
化和起泡性等,都取决于
A
水-蛋白质的相互作用。
B
C
3
4
膨润性:蛋白质吸水充分膨胀而不溶解,这种水
在某些食品加工中有时不需要产生泡沫, 如浓缩、发酵等过程,可能因泡沫的产生造成 产物损失或减慢加工速度,此时可加入消泡剂 来消除泡沫。
40
十、蛋白质与风味物质的结合
食品化学
蛋白质与风味物质的结合指蛋白质通过某种形式与 一些气味性物质结合而将这些物质固定的性质。
蛋白质
+ 风味
蛋白质----风味
有 利
不 利
34
2.蛋白质起泡性质的评价
食品化学
B
D
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