生物化学复习题

生物化学复习题
一、单选题1.维持蛋白质空间级结构的主要化学键是.CA.盐键B.氢键C.疏水键D.二硫键2.世界上第一个被确定一级结构的蛋白质是.BA.牛胰核糖核酸酶B.胰岛素C.乳酸脱氢酶D.血红蛋白
3.维持蛋白质一级结构的主要化学键是.AA.肽键B.疏水键C.氢键D.盐键
4.多肽链中主链骨架的组成是.A
A.-NCCNNCCNNCCN-
B.-CHNOCHNOCHNO-
C.-CCONHCCONHCCONH-
D.-CNOHCNOHCNOH-5.蛋白质分子中α-螺旋的特征是.D
A.一般为右手螺旋
B.以氢键维持螺旋结构稳定
C.螺距为0.54nm
D.以上都是6.关于β折叠结构叙述正确的是.DA.存在于两条多肽链之间
B.只有顺向平行，没有逆向平行
C.α-螺旋是右手螺旋，β-折叠是左手螺旋
D.一种比较伸展，呈锯齿状的肽链结构7.变性蛋白质的主要特点是.D
A.不易被胃蛋白酶水解
B.粘度下降
C.溶解度增加
D.原有的生物活性丧失
8.经测定，一血清标本的含氮量为10g/L，那么这一标本蛋白质的浓度是多少？.CA.52.5g/LB.57.5g/LC.62.5g/LD.67.5g/L9.维持和稳定三级结构最主要的链或作用力是.BA.二硫键B.疏水键C.氢键D.范德华力10.蛋白质在280nm处有最大吸收峰是因为.AA.含酪氨酸等芳香族氨基酸残基B.含谷氨酸等酸性氨基酸残基C.含精氨酸等碱性氨基酸残基D.含亮氨酸等非极性氨基酸残基11.氯基酸与蛋白质共同的性质是.DA.胶体性质B.沉淀性质C.变性性质D.两性电离性质12.α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸.DA.2.5B.2.7C.3.0D.3.6
13.醋酸纤维薄膜电泳可把血清蛋白分成5条带，由正极数起它们的顺序是.BA.Aα1βγα2B.Aβα1α2γC.Aα1α2γβD.Aα1α2βγ14.下列哪种氨基酸不含极性侧链.C
A.半胱氨酸
B.苏氨酸
C.亮氨酸
D.丝氨酸15.下列哪一种氨基酸是亚氨基酸.A
A.脯氨酸
B.甘氨酸
C.精氨酸
D.苯丙氨酸16.下列哪个氨基酸是编码氨基酸.A
A.半胱氨酸
B.胱氨酸
C.碘化酪氨酸
D.羟脯氨酸
17.构成天然蛋白质的氨基酸是.BA.除甘氨酸外旋光性均为左旋B.除甘氨酸外均为L-系构型
C.只含α-氨基和α─羧基
D.均有极性侧链18.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸.D
A.甘氨酸
B.脯氨酸
C.蛋氨酸
D.谷氨酸19.下列哪种氨基酸属于不带电的极性氨基酸.AA.丝氨酸B.脯氨酸C.亮氨酸D.组氨酸20.维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力是.CA.盐键B.疏水键C.氢键D.二硫键21.处于等电点状态的蛋白质.C
A.分子不带电荷
B.分子最不稳定，易变
C.总电荷为零
D.溶解度最大
22.不出现蛋白质中的氨基酸是.B
A.半胱氨基酸
B.瓜氨酸
C.精氨酸
D.赖氨酸23.维系胰岛素结构功能的最主要化学键是.BA.离子键B.二硫键C.肽键D.氢键24.关于α—螺旋的概念下列哪项是错误的.D
A.一般为右手螺旋
B.3.6个氨基酸为一螺旋
C.主要以氢键维系
D.主要二硫键维系二、多选题
1.蛋白质二级结构形式.ABCE
A.α-螺旋
B.β-折叠
C.β－转角
D.双螺旋
E.无规卷曲
2.关于蛋白质的组成，正确的是.ABCDE
A.由C、H、O、N等元素组成
B.含氮量约为16％
C.可水解成肽或氨基酸
D.由α-氨基酸组成
E.除甘氨酸外，均为L-α-氨基酸
3.关于肽键平面，哪些叙述是正确的ABCE
A.由6个原子形成
B.肽键比一般C-N单键短
C.与肽键相连的氢原子和氧原子呈反式结构
D.肽键具有部分双键性质，可自由旋转
E.是蛋白质形成二级结构的基础
4.可根据蛋白质的下列哪些性质来分离纯化蛋白质？.ABCDE？A.蛋白质的溶解度B.蛋白质的分子大小
C.蛋白质分子所携带的电荷
D.蛋白质的吸附性质
E.对其他分子的生物学亲和力5.下列属于碱性氨基酸的是.ACE
A.组氨酸
B.酪氨酸
C.精氨酸
D.天冬氨酸
E.赖氨酸三、填空题
1.蛋白质变性主要是其结构受到破坏，而其结构仍可完好无损。

.空间；一级
2.氨基酸根据其侧链在水溶液中的性质，可分为、、酸性氨基酸、碱性氨基酸等四类。

.非极性侧链氨基酸；非电离极性侧链氨基酸
3.稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素有：氢键、盐键、和.疏水键；二硫键
4.维持蛋白质一级结构的主要化学键是；体内碱性最强的氨
基酸是.肽键；精氨酸5.氨基酸在PH>PI的溶液中大部分以离子形式存在，在PH<PI的溶液中，大部分以离子形式存在。

.阴；阳
6.在280nm波长处有吸收峰的氨基酸为、.酪氨酸；色氨酸
7.蛋白质变性时一级结构不被破坏，高级结构被破坏。

8.蛋白质的平均氮含量是，其最大紫外线吸收峰在.16%；280nm四、
名词解释
1.蛋白质的盐析1.在含有蛋白质的水溶液中加入高浓度中性盐，使
蛋白质析出的过程。

2.蛋白质变性作用在某些理化因素的作用下，蛋白质分子内部的非共
价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变、生物活性丧失。

五、简答题
1.何为等电点？血浆蛋白质以何种离子存在血浆中？为什么？.答：
在一定的pH条件下，氨基酸以两性离子形式存在，所带净电荷为零，在
电场中即不向阳极移动也不向阴极移动，这时溶液的pH是该氨基酸的等
电点。

用pI表示。

血浆蛋白质在血浆中以阴离子形式存在，因为血浆蛋白质pI大约
5.0，而血清pH=7.0，大于血浆蛋白质的pI，因此，血浆蛋白质在血浆中
带负电荷。

2.使蛋白质变性的因素有哪些？蛋白质变性在临床上有何意义？.答：使蛋白质变性的因素有高温、高压、超声波、紫外线及强裂震荡等物理因
素和强酸、强碱、脲、有机溶剂和重金属盐等化学因素。

根据蛋白质的变
性原理、临床上一方面利用加热或某些化学试剂使病原微生素的蛋白质变性，从而达到消毒和灭菌的目的；另一方面，在分离、纯化或保存活性蛋
白质制剂时，又应采取措施防止蛋白质变性。

3.举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系？
答：蛋白质一级结构是高级结构的基础。

有相似一级结构的蛋白质，
其空间构象和功能也有相似之处。

如垂体前叶分泌的ACTH的第4至10个
氨基酸残基与促黑激素(α-MSH、β-MSH)有相似序列，因此，ACTH有较
弱的促黑激素作用。

但蛋白质分子关键活性部位氨基酸残基的改变，可导
致其功能改变。

如镰刀形红细胞性贫血是因其Hb的β-链上一个氨基酸
发生改变所致(由正常的β-6-Glu变为β-6-Val）。

蛋白质的空间结构
与功能密切相关，如Hb由T型(紧密型)变为R型(疏松型)，Hb与氧的亲
和力增大约200倍。

4.简述DNA碱基组成的Chargaff规则？
答：⑴按摩尔数计算，则A＝T、G＝C，即A+G＝T+C。

⑵同一生物不
同组织，其DNA碱基组成相同。

⑶不同生物，其DNA碱基组成往往不同。

⑷DNA碱基组成不随年龄、营养状况和环境因素而变化。

5.简述DNA的双
螺旋结构特点？
答：①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，
以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。

②两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，在
外侧；碱基垂直螺旋轴,居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对(互补配
对形式：A=T;G=C)。

③螺旋直径为2nm；相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋
一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。

④DNA双螺旋结构稳定的因素：a.氢键维持双链横向稳定性；b.碱基
堆积力维持双链纵向稳定性。

六、论述题
1.什么是蛋白质分子的一、二、三、四级结构？维持蛋白质各级结构的化学键或作用力是什么？答：蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中各种氨基酸的种类、数目、排列顺序和相互连接方式。

二级结构是指蛋白质多肽链主链中各原子在局部的空间排布方式。

三级结构是具有二级结构的多肽链，由于氨基酸侧链的相互作用，进一步折叠所形式的空间结构。

四级结构是指两个或两个以上具有独立三级键结构的多肽链通过非共价键相互聚合所形式的空间结构。

维持蛋白质一级结构的化学键是肽键，有些还有二硫键。

维持二级结构的主要化学键是氢键。

维持三级结构的化学键是氢键、盐键、疏水键和二硫键。

维持四级结构的化学键是氢键、盐键和疏水键。

2.试比较两类核酸的化学组成、分子结构、分布及生物学作用是什么？答：1)化学组成：碱基戊糖磷酸
DNAA、G、C、Tβ-D-2’脱氧核糖磷酸
RNAA、G、C、Uβ-D-核糖磷酸
2)分子结构：
一级结构：两者的概念相同，但基本组成单位不同。

二级结构：DNA为双螺旋结构；RNA一般为单链分子，可形成局部双螺旋，呈茎–环结构，如tRNA的三叶草结构。

三级结构：原核生物DNA为超螺旋，真核生物DNA与蛋白质组装成染色质（染色体）；RNA的三级结构是其二级结构的进一步卷曲折叠所致，如tRNA的倒L型。

3)分布：DNA存在于细胞核和线粒体；RNA存在于细胞质和细胞核内。

4)生物学作用：DNA是绝大多数生物遗传信息的贮存和传递者，与生
物的繁殖、遗传及变异等有密切关系；RNA参与蛋白质生物合成过程，也
可作为某些生物遗传信息的贮存和传递者。

第二章酶
一、单选题1.酶原指的是.A
A.没有活性的酶的前身
B.具有催化作用的酶
C.温度高时有活性的酶
D.PH高时有活性的酶2.结合酶在下列哪种情况下才有活性.DA.酶蛋白单
独存在B.辅酶单独存在C.酶基单独存在D.全酶形式存在3.酶促反应高效
性的原因是.D
A.增加反应速率常数
B.改变反应的平衡常数
C.加速正逆反应
D.降低
反应的活化能4.酶的共价修饰方式最常见的是.B
A.乙酰化
B.磷酸化
C.甲基化
D.腺苷化5.磺胺类药物作用机理属于.B
A.非竞争性抑制
B.竞争性抑制
C.不可逆抑制
D.羟基酶的抑制
6.在酶浓度及其他条件不变情况下，底物浓度对反应速度的关系
是.CA.正比关系B.直线关系C.饱和现象D.钟形曲线7.辅酶与辅基的区别是.D
A.分子大小不同
B.化学本质不同
C.催化功能不同
D.与酶蛋白结合的牢固程度不同8.关于Km值的意义，不正确的是.C
A.Km是酶的特性常数
B.Km值与酶的结构有关
C.Km等于反应为最大速度一半时的酶的浓度
D.Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度9.维生素B2是下列哪种辅基或辅酶的组成成分.D
+
A.NADH
B.NADPH
C.磷酸吡哆醛
D.FAD10.维生素pp是下列哪种物质的组成成分.C
+
A.CoA-SH
B.TPP
C.NADP
D.FMN11.脚气病是由于缺乏.A
A.维生素B1
B.维生素C
C.维生素PP
D.维生素12.巯基酶的常见抑制剂有.B
A.有机磷化合物
B.重金属
C.哇巴因
D.丙二酸13.醛缩酶属于.B
A.水解酶类
B.裂解酶类
C.转移酶类
D.合成酶类14.VA除从食物中吸取外，还可以在体内由.CA.肠道细菌合成B.叶绿素转化而来C.β-胡萝卜素转化而来D.脂肪转化而来15.骨骼肌中含量最多乳酸脱氢酶是.C
A.LDH1
B.LDH2
C.LDH5
D.LDH416.泛酸构成的辅酶是.B
A.FH4
B.COA
C.NAD
D.FAD17.酶促反应中决定酶特异性的部分是.C
A.碱基
B.辅酶
C.酶蛋白
D.金属离子18.酶原之所以没有活性是因为.C
A.缺乏辅酶或辅基
B.是已经变性的蛋白质
C.活性中心未形成或未暴露酶原
D.酶原是合成还不够长的肽链19.辅酶与辅基的共同功能是.B
A.分解
B.催化
C.合成
D.抑制
20.下列哪一器官损伤最易导致血清LDH5含量升高.AA.肝脏B.心脏C.骨骼肌D.肾脏21.维生素D的高度生理活性形式是.DA.维生素D3B.25—(OH)—VD3C.24,25—(OH)2—VD3D.1,25—(OH)2—VD322.有关叶酸叙述正
确的是.D
A.动物与人体都能合成
B.能直接转移一碳单位
C.与核酸、蛋白质生
物合成无关
D.缺乏时影响红细胞成熟，能引起巨幼红细胞性贫血二、多选题
1.琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂有.ACDA.丙二酸B.延胡索酸C.苹果
酸D.草酰乙酸E.丙酮酸
2.下列关于酶的竞争性抑制作用的叙述哪些是正确的？.ADA.抑制剂
的结构与底物的结构相似B.对Vma某无影响C.使Km值变小
D.增加底物浓度可减弱抑制剂的抑制作用
E.与酶的结合属于共价结
合
3.影响酶促反应速度的因素有.ABC
A.抑制剂
B.激活剂
C.酸碱度
D.最适温度
E.最适酸碱度4.酶蛋白和
辅酶之间有下列关系.ABD
A.不同的酶蛋白可使用相同辅酶，催化不同的反应
B.只有全酶才有
催化活性，二者缺一不可C.在酶促反应中两者具有相同的任务D.一种酶
蛋白通常只需一种辅酶
E.一种辅助因子通常可以结合几种酶蛋白5.对酶的正确叙述是.BE
A.能催化热力学上不能进行的反应
B.是由活细胞产生的一种生物催化剂
C.催化的反应只限于细胞内
D.其本质是含辅酶或辅基的蛋白质
E.能降低反应活化能
6.酶蛋白和辅酶之间有下列关系.BDEA.两者以共价键相结合
B.只有全酶才有催化活性，二者缺一不可
C.在酶促反应中两者具有相同的任务
D.一种酶蛋白通常只需一种辅酶
E.不同的酶蛋白可使用相同辅酶，催化不同的反应7.起递氢作用的辅酶有.BCE
++
A.HSCoA
B.NADP
C.FMN
D.TPP
E.NAD三、填空题
1.竞争性抑制剂的作用特点是Vma某会，Km值会.不变；增大
2.夜盲症和佝偻病是由于分别缺乏和.维生素A；维生素D
3.酶的非竞争性抑制剂可使Km，使Vma某.不变；降低
4.含LDH1丰富的组织是，含LDH5丰富的组织是.心脏；肝脏
5.酶的国际系统命名法中应当标明和.酶的底物；催化反应的性质
6.调节限速酶活性的方式有和.别构调节；化学修饰
7.磺胺类药物作用原理是的抑制剂，主要是抑制的活性。

.竞争性；FH2合成酶8.不可逆抑制剂常见的是抑制和活性。

.羟基酶；巯基酶四、名词解释
1.酶的活性中心.酶分子上的与酶活性(催化作用、结合作用)有关的
必需基团由于肽链的折叠、盘绕在空间位置上相互靠近，形成具有一定空
间结构的区域，参与酶促反应，这一区域称为酶的活性中心。

2.不可逆抑
制此抑制剂与酶的必需基团以牢固的共价键结合，从而酶失活，不能用透
析方法除去抑制剂。

3.共价修饰.酶蛋白肽链上某些残基的侧链在另一组
酶的催化下发生可逆的共价修饰，引起酶活性改变，调节酶的活性。

4.别构效应当某种小分子物质特异地与某种蛋白质(或酶)结合后，能
够引起该蛋白质(或酶)的构想发生微妙而规律地变化，从而使其活性发生
变化的现象称为别构效应。

5.别构酶.变构酶是一类重要的调节酶。

其分子除了与底物结合、催
化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。

通过别构剂来改变酶的活性。

6.酶的化学修饰调节.酶蛋白在另一组酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而改变酶的活性，这种调节称为酶的化学修饰调节。

五、简答题
1.简述酶与非酶催化剂相比的几点共性是什么？答：1)催化效率高，
含量低。

2)只改变化学反应速度，不改变化学反应平衡点。

3)降低反应的
活化能。

4)反应前后自身的结构不变。

催化剂改变了化学反应的途径，使得反应通过一条活化能比原来途径
低的途径进行。

催化剂的作用只反映在动力学上，即加快反应速度，但不
影响反应热力学，即不能改变化学平衡。

2.简述磺胺类药物的作用机理？答：细菌利用对氨基苯甲酸、二氢蝶
呤及谷氨酸作原料，在二氢叶酸合成酶的催化下合成二氢叶酸，后者还可
转变为四氢叶酸，是细菌合成核酸所不可缺的辅酶。

磺胺药的化学结构与
对氨基苯甲酸十分相似，故能与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶的活性
中心，造成该酶活性抑制，进而减少四氢叶酸和核酸的合成，最终导致细
菌繁殖生长停止。

3.什么是米氏方程？Km的意义是什么？如何求Km？答：米氏方程：
V=Vm[S]/(Km+[S])
Km意义：(1)Km是酶的特征性物理常数，只与酶的性质有关，与酶的
浓度无关，不同的酶有不同的Km值。

(2)当K2＞＞K3时Km可近似表示底
物与酶的亲和力Km大，亲和力小，反之亦然。

(3)从Km可判断酶的专一
性天然底物，Km最小的底物是该酶的最始底物。

Km的求法：用双倒数作图法求。

44.何为酶的抑制剂？比较各种类型抑制剂的作用特点
答：抑制剂：任何直接，间接地的选择性影响酶活性中心，从而使酶
活性降低或丧失的物质。

①不可逆抑制剂与酶共价结合，不能透析除去，如重金属离子与巯基
酶的巯基结合，有机磷化合物与羟基酶活性羟基结合。

②可逆抑制制与酶非共价结合，可以透析除去。

其中竞争性抑制剂与
底物竞争、酶的活性中心，酶的抑制作用可被高浓度底物所减低；另一类
非竞争性抑制剂与酶活性中心以外部位结合，底物的增加，并不能减低它
对酶的抑制作用。

5.举例说明竞争性抑制的特点和实际意义？..答：竞争性抑制的特点：竞争性抑制剂与底物的结构类似；抑制剂结合在酶的活性中心；增大底物
浓度可降低抑制剂的抑制程度；Km↑，Vma某不变。

如磺胺药与对氨基苯甲酸(PABA)的结构类似，PABA是某些细菌合成
二氢叶酸(FH2)的原料，FH2可转变成四氢叶酸(FH4)。

FH2合成受抑制，
FH4也随之减少，使核酸合成障碍，导致细菌死亡。

6.举例说明同工酶存
在的生物学意义？
答：同工酶是指酶的多型性，即催化同种反应而结构不完全相同的酶。

如乳酸脱氢酶有五种同工酶，分布在不同的组织和器官中，在不同条件下，分别催化乳酸的脱氢作用。

同工酶在物质代谢中起调节作用，如在氨基酸
的合成过程中，通常是几种氨基酸由同一起始物合成，合成反应的第一步
都是共同的，由共同的酶催化，这种酶以及在分支途径中起作用的酶往往
都是同工酶，它们受不同氨基酸的反馈调节。

在生物的不同发育阶段，常
有不同的同工酶出现，这是基因表达的结果，是不同发育阶段的需要。

7.TPP、FAD、NAD、HSCoA、FH4各代表什么物质？是何种酶的辅酶？各含
哪种维生素？答：1)TPP:硫胺素焦磷酸，α-酮酸脱氢酶的辅基，含VB1；
2)FAD:黄素腺嘌呤二核苷酸，黄素酶的辅酶含VB2；
3)NAD:尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸,不需氧脱氢酶的辅酶，含VPP；
4)HSCoA:辅酶A，酰基转移酶的辅酶，含泛酸；5)FH4:四氢叶酸，一碳单
位转移酶的辅酶，含叶酸。

六、论述题
1.什么是竞争性抑制？竞争性抑制作用有何特点，试举1-2例说明？
答：抑制剂与酶作用的底物结构相似，可与底物竞争性结合酶的活性
中心，阻碍底物结合而使酶的活性降低，这种抑制作用称为竞争性抑制。

竞争性抑制作用的特点：①抑制剂和底物结构相似；②抑制作用的部
位在活性中心；③抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物的比值，以及
抑制剂与酶的亲和力。

酶的竞争性抑制有重要的实际应用，很多药物是酶的竞争性抑制剂。

如磺胺类药物的抑制作用就基于这一原理。

第三章糖代谢
一、单选题
1.糖原异生的主要生理意义是.D
A.防止酸中毒
B.更新肝糖原
C.由乳酸等物质转变为糖原
D.维持饥饿情况下血糖浓度的恒定
2.一摩尔乙酰CoA彻底氧化分解为CO2和H2O净生成ATP摩尔数为.BA.35molB.12molC.37molD.40mol
3.下列哪种酶缺陷的患者易发生红细胞膜破裂.CA.葡萄糖-6-磷酸酶B.6-磷酸葡萄糖脱氢酶C.6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶D.葡萄糖激酶
4.糖原合成时每向引物上增加一个葡萄糖单位需消耗多少
ATP.BA.1B.2C.3D.55.糖酵解途径中最主要的限速酶是.AA.磷酸果糖激酶B.己糖激酶C.葡萄糖激酶D.丙酮酸激酶6.糖的有氧氧化终产物是.C
A.乳酸
B.尿素
C.二氧化碳和水
D.酮体7.糖原合成的限速酶是.D
A.已糖激酶
B.葡萄糖激酶
C.UDPG焦磷酸化酶
D.糖原合成酶
8.糖原分解的限速酶是.A
A.磷酸化酶
B.α-1,6-糖苷酶
C.葡萄糖6-磷酸酶
D.6-磷酸葡萄糖脱氢酶9.下列属于糖异生途径中的限速酶是.BA.磷酸果糖激酶B.葡萄糖6-磷酸酶C.葡萄糖激酶D.丙酮酸激酶10.糖原异生作用主要发生在.A
A.肝脏
B.心脏
C.肾脏
D.肌肉
11.一摩尔葡萄糖经糖的有氧氧化过程可生成乙酰CoA数.BA.1摩尔
B.2摩尔
C.3摩尔
D.4摩尔12.糖原合成时需下列哪种物质参
加.CA.GTPB.CTPC.UTPD.TTP13.糖原合成时的葡萄糖供体是.A
A.UDPG
B.UDPGA
C.Gn
D.G-6-P
14.肌糖原不能直接分解成葡萄糖是由于肌肉中无下列哪种酶.BA.磷酸化酶B.葡萄糖-6-磷酸酶C.α-1，6-糖苷酶D.6-磷酸葡萄糖脱氢酶15.能降低血糖的唯一激素是.D
A.肾上腺素
B.糖皮质激素
C.甲状腺素
D.胰岛素
16.三羧酸循环中通过底物磷酸化产生高能化合物的唯一反应是.CA.异柠檬酸─→α-酮戊=酸
B.α-酮戊=酸─→琥珀酸单酰COA
C.琥珀酸单酰COA─→琥珀酸
D.琥珀酸─→延胡索酸二、多选题
1.成熟红细胞中存在下列哪些代谢途径.ACD
A.糖酵解
B.糖的有氧氧化
C.磷酸戊糖途径
D.2，3─DPG支路
E.β－氧化2.丙酮酸脱氢酶复合体含下列哪些辅助因子.ABDE
++
A.TPP
B.NAD
C.NADP
D.FMN
E.FAD3.下列哪些物质可作为糖异生的原料.ABCD
A.甘油
B.乳酸
C.生糖氨基酸
D.丙酮酸
E.乙酰乙酸
4.丙酮酸羧化支路需下列哪些酶参加.ACA.丙酮酸羧化酶B.丙酮酸激酶
C.磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
D.果糖1,6─二磷酸酶
E.葡萄糖6-磷酸酶
5.糖酵解的限速酶是.ABC
A.已糖激酶
B.磷酸果糖激酶-Ｉ
C.丙酮酸激酶
D.葡萄糖激酶
E.丙酮酸羧化酶6.糖异生的限速酶是.ABCD
A.丙酮酸羧化酶
B.磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
C.果糖1,6─=磷酸酶
D.葡萄糖-6-磷酸酶
E.丙酮酸激酶
7.下列哪些代谢途径在胞液中进行.AD
A.糖酵解
B.三羧酸循环
C.RNA的合成
D.脂肪酸合成途径
E.脂肪酸氧化
8.下列有关糖的无氧氧化的叙述，哪些是正确的.ABDA.可以从葡萄糖或糖原开始
B.一分子葡萄糖经过无氧氧化可净得2分子ATP
C.一分子糖原经过无氧氧化可净得3分子ATP
D.最终产物是乳酸
E.二氧化碳和水9.升高血糖的激素是.ABC
A.胰高血糖素
B.肾上腺素
C.糖皮质激素
D.胰岛素
E.多巴胺三、填空题
1.三羧酸循环过程中有4次脱氢，2次脱羧反应。

2.体内重要的两条氧化呼吸链和.NADH氧化呼吸链；琥珀酸氧化呼吸
链
3.一分子丙酮酸彻底氧化可产生15ATP；线粒体中一分子葡萄糖彻底
氧化可产生38分子ATP。

4.糖原合成的限速酶是，糖原分解的限速酶是
糖原合成酶；糖原磷酸化酶四、名词解释
1.糖异生.非糖物质转变成葡萄糖的过程。

2.三羧酸循环又称柠檬酸循环、TCA循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他
中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一
个乙酰基，生成CO2和水及大量能量。

3.乳酸循环指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中
再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。

五、简答题
1.简述体内葡萄糖转变(合成)脂肪的生化机理？.答：体内(肝脏)能
将葡萄糖经过糖代谢途径合成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A可以合成脂肪酸，
然后活化成脂肪酰辅酶A；同时，葡萄糖经过糖代谢途径也能合成磷酸二
羟丙酮，再还原成α-磷酸甘油。

然后，1分子α-磷酸甘油和3分子脂
肪酰辅酶A可合成一分子脂肪即甘油三酯(三脂酰甘油)。

2.为什么糖易转变成脂肪，而脂肪难转变成糖？答：因为糖（葡萄糖）在体内容易转变成脂肪酸(脂肪酰辅酶A)和甘油(α-磷酸甘油)，然后，
进而合成脂肪，且效率很高。

脂肪难转变成糖是因为：体内一分子脂肪(甘油三酯)可水解成一分子
甘油和三分子脂肪酸。

只有甘油部分经活化成α-磷酸甘油，再脱氢成磷
酸二羟丙酮后，可经糖异生途径转变(合成)葡萄糖或糖原。

而脂肪酸(占。