rRNA和核糖体
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尽管有约 20 种蛋白质在反应的第一步与 23SrRNA 结合,但只有两种蛋白质(L24 和 L3)能够起始装配过程。 在中间物 33S 颗粒中,20 种蛋白质只有 5 种蛋白质对形成 41S 颗粒是必需的,其中 L20 和 L24 在这步变化中是绝对需
要的,但在形成 41S 颗粒后,将这些蛋白质从 41S 颗粒中移除,并不影响其后形成的 50S 亚基的活性,说明这些蛋白质 仅仅是一些装配用的蛋白质,而在 50S 亚基中没有功能。有趣的发现是,在装配的早期,蛋白质与 23rRNA 的近 5'端区 段结合;而后期步骤的蛋白质则与其 3'端一半区段结合,提示当 RNA 链正当在合成过程中,装配过程即已开始。
扑学信息。 2.大亚基的装配.与小亚基的装配不同,E.coli 大亚基的装配过程需要两种条件孵育,即首先在 44℃、
4mmol/LMg2+存在条件孵育,装配过程至少需四步,其中产生三个中间颗粒,沉降系数分别为 33S、41S 和 48S。33S 颗 粒由两种 rRNA(23S、5S)和大约 2/3 的 50S 蛋白质组成。当温度上升到 44℃时,沉降系数从 33S 增至 41S,提示颗粒的 构象紧缩。41S 与另一些蛋白质结合,转变为 48S。把温度上升到 50℃,48S 转变为有活性的 50S 大亚基。
所有的 rRNA 均有其基本的特点： (1)rRNA 是单链 RNA; (2)G-C 碱基对与 A-U 碱基对的总量不等; (3)单股 rRNA 链可自行折叠,形成螺旋区和环区,所有螺旋区的碱基都是保守的; (4)所有来源 rRNA 均能形成 4 个结构域(Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ),每个结构域均含许多茎(螺旋段)和环,它们通过
无距离碱基对的相互反应彼此靠近; (5)绝大多数的 rRNA 碱基的特异功能尚不清楚。据说 rRNA 中不配对的碱基(环区或单股区)涉及到 rRNA 与
其它 RNA 的结合,如 16S 的 3'端不配对的碱基与 mRNA 的起始部位(SD 顺序)形成碱基配对。与 rRNA 或核糖体亚基结 合的蛋白质有二类。:一类与 rRNA 或核糖体亚基紧密连接,需高浓度盐和强解离剂(如 3mol/LLiCl 或 4mol/L 尿素)才 能将 其分离 ,这类蛋 白质称为” 真”核糖 体蛋白质 (“realribosomalproteins”)或简称 为核糖体 蛋白质。 如 E.coli30S 亚基上的 21 种蛋白质及 50S 亚基上的 34 种蛋白质(共 54 种,因为小亚基上的 S20 与大亚基上的 L26 是相 同);或者在真核细胞 40S 亚基上的 30 种蛋白质及 60S 亚基上的 45-50 种蛋白质(共约 80 种),即属此类。而另一类蛋 白质则为与有功能的核糖体亚基疏松缔合,能被 0.5mol/L 单价阳离子(如 K+,NH4+)从亚基上洗脱,并对核糖体循环发 挥调节作用的蛋白质,如起始因子(IF 或 eIF)和延长因子(EF)等,称为核糖体相关蛋白质(proteins associated with ribosome;简称 PAR)。PAR 不是构成核糖体的固有成分。 核糖体的结构
电子显微镜是研究核糖体形状和大体结构的最直接方法,在这方面已使用了不同的电子 显微镜技术,如常规亮视野透射 EM,暗视野 EM,扫描透射 EM 和三维 EM。尽管不同的方法存在差异, 但有结论认为:小亚基是一扁平不对称颗粒,由头和体组成,分别占小亚基的 1/3 和 2/3。在头和体 之间的部分是颈,并有 1-2 个突起称为叶或平台。不同 EM 获得的核糖体模式差异主要是:亚基的不 对称的程度,突起的数目、大小和形状以及头和体之间部分的深度。
5S
3.2×104
蛋白质
34 种
0.7×106
约 50 种
1.37×104
核糖体的组成 哺乳动物细胞前体 rRNA(pre-rRNA)链长 45S(1300 个核苷酸)。不同哺乳动物细胞来源的 rRNA 链长有种间差异,
大鼠肝 28SrRNA 和 18SrRNA 链长分别为 4718 和 1874 个核苷酸。5.85rRNA 含 156 个核苷酸,正好与原核细胞的 23SrRNA5'端的 156 个核苷酸序列组成相当。酵母细胞的 25S 和 17SrRNA 分别相当于哺乳动物细胞的 28S 和 18SrRNA。 5SrRNA 为真核和原核细胞共有,含 120 个核苷酸。原核细胞的 16SrRNA 和 23SrRNA 的序列于 1978 年确定,分别含 1542 个核苷酸和 2904 个核苷酸。
rRNA 和核糖体
核糖体(ribosome)亦称核蛋白体,由 rRNA 和蛋白质组成。单核糖体有二个亚基,分别称为大亚基和小亚基。在原核细 胞和真核细胞中核糖体的组成见下表。
原核细胞和真核细胞的核糖体组成
原核细胞
真核细胞(哺乳动物细胞)
沉降常数
近似分子 量
沉降常数Βιβλιοθήκη 近似分子量核蛋白 体70S
2.7×106
末端定位在柄的基底部,并与 L10 相结合(L10 与 23SrRNA 结合)。免疫电镜法也对核糖体的功能域进行了研究,已定位 了 mRNA、tRNA、抗菌素、起始因子、延长因子及肽酰转移酶的结合部位。抗菌素与起始因子或延长因子能竞争性(或 相互拮抗性)地与核糖结合。
用双功能试剂进行蛋白质-蛋白质 RNA 之间交联,已鉴定了许多核糖体蛋白质之间的联系。在分离单个蛋白 质的过程中,可获得 2 种或 3 种蛋白质形成的复合物,如二聚体(L7/L12)2,或者四个分子聚在一起形成四聚体 (L7/L12)4, 甚 至 该 四 聚 体 可 与 L10 结 合 成 五 聚 体 (L7/L12)4-L10 。 亦 分 离 到 许 多 其 它 蛋 白 质 的 复 合 物 , 如 S13-S19,S3-S4,S3-S5,S3-S5-S10,S4-S5,S4-S20,S5-S8 和 S5-S10。这些蛋白质交联起来形成复合物,表示有可能在 功能上密切相关。
衍射 (diffraction), 如 X 射 线衍射术是 确定核糖体精细 模型的非常 有效的方 法。 1979-1982 年间,已获得了大肠杆菌核糖体亚基的螺旋和二维矩阵,并被用三维映象重构建技术对 这些矩阵进行了分析。
2.蛋白质的空间排列 用免疫电镜法观察到蛋白质位于核糖体的表面。正如前述,在大亚基柄上含 L7/L12,其 C 末端远离 50S,而 N
3.rRNA 的空间排列 测定 rRNA 的空间排列方式的方法主要有电镜法和交联法。其功能部位通过几种方法确定在 70S 核糖体图中
显示了 rRNA 分子的结合部位和方向。在电镜下,16SrRNA 的排列呈 V 型,一个臂比一个臂稍厚和长。23S 的大小和形 状可与 50S”皇冠”式样很好匹配。有结论认为,rRNA 形成了核糖体亚基的骨架,蛋白质与其结合。一般来说,rRNA 骨 架不发生大的构象改变。用免疫电镜法已确定在亚基内 rRNA 的某些特征。使用抗 N6,6-二甲基腺苷(位于 16SrRNA3' 末端 24 和 25 位)抗体,确定了修饰碱基区段(指 16SrRNA3'端约 25 个碱基)位于 30S 亚基头和体之间。16SrRNA 的第 526 位的 m7G 处于 30S 上 1/3 和下 2/3 交界处。16S、5S 和 23SrRNA 的内部交联已被研究。证明在 5SrRNA 内 G41 和 G72 交联,这种交联属三级结构反应,利用此反应已经构建了一处改进的 5SrRNA 分子三维模型。此外,RNA-蛋白质交联 研究也是测定亚基内 rRNA 分子空间排列的非常有用的方法。
(1)电子显微镜术(EM); (2)免疫学方法; (3)中子衍射技术(neuton scattering); (4)双功能试剂交联法; (5)不同染料间单态-单态能量转移(singlet-singlet energy transfer)测定
(6)活性核糖体颗粒重建等方法。 1.核糖体的颗粒的大小和形状
现在一般认为,核糖体的基本功能依赖于其中的 rRNA,核糖体蛋白质起着加强 rRNA 功能的作用。核糖体最初 由 rRNA 构建,在进化过程中一些蛋白质加在其上。在体内外的实验均证明了缺乏某些蛋白质的核糖仍有生物活性;此 外,rRNA 基因(rDNA)突变及甲基化等均可引起对抗菌素(如红霉素、氯霉素)的抵抗。
核糖体的体外人工重建 核糖体亚基的自我装配(self-assembly)过程于 1968 年被认识。该过程不需其它任何因子参与,只要把 rRNA 和相应的蛋白质加入反应系统即可。如加入 16SrRNA 和 21 种蛋白质(S1-S21),即可装配成有 天然活性的 30S 小亚基。核糖体蛋白质与 rRNA 结合有先后之差,这可能是某一种蛋白质的结 合,可诱导核糖体构象改变而暴露出结合位点。 1.小亚基的装配。装配有活性的小亚基至少有三个步骤。简言之,大约 2/3 的 30S 蛋白质在较低温度条件下现 16SrRNA 结合,形成一个中间颗粒,沉降系数为 21S。当温度上升 到 37℃后,核糖体中间物经历了一个构象变化,在不增添任何蛋白质的情况下,沉降系数由 21S 转变为 26S。由于构象变化,产生一些新结合位点,其余的蛋白质(占 1/3)再次在较低温 度条件下与 26S 颗粒结合,形成完整的和有功能的 30S 颗粒。图 4-41a 描述了 30S 蛋白质与 16SrRNA 的反应。在实验所用的条件下,从装配图(assmblymap)上可以看出:有 7 种 S 蛋白质 独自地和直接地与 16SrRNA 结合。只有这些与 rRNA 结合的初始蛋白质一级结合以后,其它蛋 白质才能结合上去。某些蛋白质如 S3、S6、S10、S14、S18 和 S21 甚至属于三级结合,即它 们依赖于二级结合完成以后才能最后结合上去。装配图从另一角度亦给予人们关于亚基的拓
80S
4.6×106
小亚基
70S
0.9×106
40S
1.5×106
rRNA
16S
0.6×106
18S
0.7×106
蛋白质
21 种
0.3×106
约 30 种
0.78×106
大亚基
50S
2.0×106
60S
3.0×106
rRNA
23S
1.2×106
28S
1.7×106
5.8S
4.0×104
5S
3.2×104
早期的小角 X─射线衍射研究和流体动力学测定结果显示,核糖体亚基可能是椭园形。用 X 线衍射术测定 30S 亚基的大小为 5.5×22×22nm,50S 亚基为 11.5×23×23nm.其后,用小角中子衍射术和电子显微镜证明 50S 亚基呈三 叶半球形(trilobalhemi spherical model)。RNA 和蛋白质的分布相对集中,RNA 主要定位于核糖 体中央,蛋白质在颗粒外围。
50S 亚基的装配图也说明,装配过程是逐级进行的。在 L20 和 L15 周围至少两个装配的结构域。在 L20 结构 域周围的蛋白质对装配的早期阶段是重要的,而 L15 周围的蛋白质涉及装配的后期阶段和核糖体的功能。装配图中蛋 白质的位置与这些蛋白质的基因在染色体 DNA 上位置相对应。一个可能的解释是蛋白质复合体是由同一个转录单位 编码的,并以复合体形式而不是以单个蛋白质形式参与装配过程,可大大加速装配。通过对核糖体在体外装配的研究, 使人们能够进一步认识小亚基蛋白质(S)和大亚基蛋白质(L)的特异功能。
自六十年代以来,人们运用化学、物理学和免疫学方法,主要对 E.coli 核糖体进行了大量的研究,完成了对 E.coli 核 糖 体 54 种 蛋 白质 氨 基 酸 序 列 及三 种 rRNA 一 级 和 二级 结 构 的 测 定 , 初 步 认 识 了核 糖 体 颗 粒 的 基本 建 造 (architecture)。这些技术主要包括:
大亚基呈半对称性皇冠状(quasi-symmetric”crowm”)和对称性肾状。大亚基由半球形 主体和三个大小与形状不同的突起组成。中间的突起称为”鼻”,呈杆状;两侧的突起分别称为柄 (stalk)和脊(ridge)。柄含二种蛋白质 L7/L12,向颗粒外伸出 8-12nm。脊含蛋白质 L1,故脊又称为 L1 肩(L1shoulder)。电镜下的 70S 核糖体大体是圆形颗粒,直径约 23nm。小亚基斜(45°角)卧在 50S 亚基的 L1,肩和中心突之间。
要的,但在形成 41S 颗粒后,将这些蛋白质从 41S 颗粒中移除,并不影响其后形成的 50S 亚基的活性,说明这些蛋白质 仅仅是一些装配用的蛋白质,而在 50S 亚基中没有功能。有趣的发现是,在装配的早期,蛋白质与 23rRNA 的近 5'端区 段结合;而后期步骤的蛋白质则与其 3'端一半区段结合,提示当 RNA 链正当在合成过程中,装配过程即已开始。
扑学信息。 2.大亚基的装配.与小亚基的装配不同,E.coli 大亚基的装配过程需要两种条件孵育,即首先在 44℃、
4mmol/LMg2+存在条件孵育,装配过程至少需四步,其中产生三个中间颗粒,沉降系数分别为 33S、41S 和 48S。33S 颗 粒由两种 rRNA(23S、5S)和大约 2/3 的 50S 蛋白质组成。当温度上升到 44℃时,沉降系数从 33S 增至 41S,提示颗粒的 构象紧缩。41S 与另一些蛋白质结合,转变为 48S。把温度上升到 50℃,48S 转变为有活性的 50S 大亚基。
所有的 rRNA 均有其基本的特点： (1)rRNA 是单链 RNA; (2)G-C 碱基对与 A-U 碱基对的总量不等; (3)单股 rRNA 链可自行折叠,形成螺旋区和环区,所有螺旋区的碱基都是保守的; (4)所有来源 rRNA 均能形成 4 个结构域(Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ),每个结构域均含许多茎(螺旋段)和环,它们通过
无距离碱基对的相互反应彼此靠近; (5)绝大多数的 rRNA 碱基的特异功能尚不清楚。据说 rRNA 中不配对的碱基(环区或单股区)涉及到 rRNA 与
其它 RNA 的结合,如 16S 的 3'端不配对的碱基与 mRNA 的起始部位(SD 顺序)形成碱基配对。与 rRNA 或核糖体亚基结 合的蛋白质有二类。:一类与 rRNA 或核糖体亚基紧密连接,需高浓度盐和强解离剂(如 3mol/LLiCl 或 4mol/L 尿素)才 能将 其分离 ,这类蛋 白质称为” 真”核糖 体蛋白质 (“realribosomalproteins”)或简称 为核糖体 蛋白质。 如 E.coli30S 亚基上的 21 种蛋白质及 50S 亚基上的 34 种蛋白质(共 54 种,因为小亚基上的 S20 与大亚基上的 L26 是相 同);或者在真核细胞 40S 亚基上的 30 种蛋白质及 60S 亚基上的 45-50 种蛋白质(共约 80 种),即属此类。而另一类蛋 白质则为与有功能的核糖体亚基疏松缔合,能被 0.5mol/L 单价阳离子(如 K+,NH4+)从亚基上洗脱,并对核糖体循环发 挥调节作用的蛋白质,如起始因子(IF 或 eIF)和延长因子(EF)等,称为核糖体相关蛋白质(proteins associated with ribosome;简称 PAR)。PAR 不是构成核糖体的固有成分。 核糖体的结构
电子显微镜是研究核糖体形状和大体结构的最直接方法,在这方面已使用了不同的电子 显微镜技术,如常规亮视野透射 EM,暗视野 EM,扫描透射 EM 和三维 EM。尽管不同的方法存在差异, 但有结论认为:小亚基是一扁平不对称颗粒,由头和体组成,分别占小亚基的 1/3 和 2/3。在头和体 之间的部分是颈,并有 1-2 个突起称为叶或平台。不同 EM 获得的核糖体模式差异主要是:亚基的不 对称的程度,突起的数目、大小和形状以及头和体之间部分的深度。
5S
3.2×104
蛋白质
34 种
0.7×106
约 50 种
1.37×104
核糖体的组成 哺乳动物细胞前体 rRNA(pre-rRNA)链长 45S(1300 个核苷酸)。不同哺乳动物细胞来源的 rRNA 链长有种间差异,
大鼠肝 28SrRNA 和 18SrRNA 链长分别为 4718 和 1874 个核苷酸。5.85rRNA 含 156 个核苷酸,正好与原核细胞的 23SrRNA5'端的 156 个核苷酸序列组成相当。酵母细胞的 25S 和 17SrRNA 分别相当于哺乳动物细胞的 28S 和 18SrRNA。 5SrRNA 为真核和原核细胞共有,含 120 个核苷酸。原核细胞的 16SrRNA 和 23SrRNA 的序列于 1978 年确定,分别含 1542 个核苷酸和 2904 个核苷酸。
rRNA 和核糖体
核糖体(ribosome)亦称核蛋白体,由 rRNA 和蛋白质组成。单核糖体有二个亚基,分别称为大亚基和小亚基。在原核细 胞和真核细胞中核糖体的组成见下表。
原核细胞和真核细胞的核糖体组成
原核细胞
真核细胞(哺乳动物细胞)
沉降常数
近似分子 量
沉降常数Βιβλιοθήκη 近似分子量核蛋白 体70S
2.7×106
末端定位在柄的基底部,并与 L10 相结合(L10 与 23SrRNA 结合)。免疫电镜法也对核糖体的功能域进行了研究,已定位 了 mRNA、tRNA、抗菌素、起始因子、延长因子及肽酰转移酶的结合部位。抗菌素与起始因子或延长因子能竞争性(或 相互拮抗性)地与核糖结合。
用双功能试剂进行蛋白质-蛋白质 RNA 之间交联,已鉴定了许多核糖体蛋白质之间的联系。在分离单个蛋白 质的过程中,可获得 2 种或 3 种蛋白质形成的复合物,如二聚体(L7/L12)2,或者四个分子聚在一起形成四聚体 (L7/L12)4, 甚 至 该 四 聚 体 可 与 L10 结 合 成 五 聚 体 (L7/L12)4-L10 。 亦 分 离 到 许 多 其 它 蛋 白 质 的 复 合 物 , 如 S13-S19,S3-S4,S3-S5,S3-S5-S10,S4-S5,S4-S20,S5-S8 和 S5-S10。这些蛋白质交联起来形成复合物,表示有可能在 功能上密切相关。
衍射 (diffraction), 如 X 射 线衍射术是 确定核糖体精细 模型的非常 有效的方 法。 1979-1982 年间,已获得了大肠杆菌核糖体亚基的螺旋和二维矩阵,并被用三维映象重构建技术对 这些矩阵进行了分析。
2.蛋白质的空间排列 用免疫电镜法观察到蛋白质位于核糖体的表面。正如前述,在大亚基柄上含 L7/L12,其 C 末端远离 50S,而 N
3.rRNA 的空间排列 测定 rRNA 的空间排列方式的方法主要有电镜法和交联法。其功能部位通过几种方法确定在 70S 核糖体图中
显示了 rRNA 分子的结合部位和方向。在电镜下,16SrRNA 的排列呈 V 型,一个臂比一个臂稍厚和长。23S 的大小和形 状可与 50S”皇冠”式样很好匹配。有结论认为,rRNA 形成了核糖体亚基的骨架,蛋白质与其结合。一般来说,rRNA 骨 架不发生大的构象改变。用免疫电镜法已确定在亚基内 rRNA 的某些特征。使用抗 N6,6-二甲基腺苷(位于 16SrRNA3' 末端 24 和 25 位)抗体,确定了修饰碱基区段(指 16SrRNA3'端约 25 个碱基)位于 30S 亚基头和体之间。16SrRNA 的第 526 位的 m7G 处于 30S 上 1/3 和下 2/3 交界处。16S、5S 和 23SrRNA 的内部交联已被研究。证明在 5SrRNA 内 G41 和 G72 交联,这种交联属三级结构反应,利用此反应已经构建了一处改进的 5SrRNA 分子三维模型。此外,RNA-蛋白质交联 研究也是测定亚基内 rRNA 分子空间排列的非常有用的方法。
(1)电子显微镜术(EM); (2)免疫学方法; (3)中子衍射技术(neuton scattering); (4)双功能试剂交联法; (5)不同染料间单态-单态能量转移(singlet-singlet energy transfer)测定
(6)活性核糖体颗粒重建等方法。 1.核糖体的颗粒的大小和形状
现在一般认为,核糖体的基本功能依赖于其中的 rRNA,核糖体蛋白质起着加强 rRNA 功能的作用。核糖体最初 由 rRNA 构建,在进化过程中一些蛋白质加在其上。在体内外的实验均证明了缺乏某些蛋白质的核糖仍有生物活性;此 外,rRNA 基因(rDNA)突变及甲基化等均可引起对抗菌素(如红霉素、氯霉素)的抵抗。
核糖体的体外人工重建 核糖体亚基的自我装配(self-assembly)过程于 1968 年被认识。该过程不需其它任何因子参与,只要把 rRNA 和相应的蛋白质加入反应系统即可。如加入 16SrRNA 和 21 种蛋白质(S1-S21),即可装配成有 天然活性的 30S 小亚基。核糖体蛋白质与 rRNA 结合有先后之差,这可能是某一种蛋白质的结 合,可诱导核糖体构象改变而暴露出结合位点。 1.小亚基的装配。装配有活性的小亚基至少有三个步骤。简言之,大约 2/3 的 30S 蛋白质在较低温度条件下现 16SrRNA 结合,形成一个中间颗粒,沉降系数为 21S。当温度上升 到 37℃后,核糖体中间物经历了一个构象变化,在不增添任何蛋白质的情况下,沉降系数由 21S 转变为 26S。由于构象变化,产生一些新结合位点,其余的蛋白质(占 1/3)再次在较低温 度条件下与 26S 颗粒结合,形成完整的和有功能的 30S 颗粒。图 4-41a 描述了 30S 蛋白质与 16SrRNA 的反应。在实验所用的条件下,从装配图(assmblymap)上可以看出:有 7 种 S 蛋白质 独自地和直接地与 16SrRNA 结合。只有这些与 rRNA 结合的初始蛋白质一级结合以后,其它蛋 白质才能结合上去。某些蛋白质如 S3、S6、S10、S14、S18 和 S21 甚至属于三级结合,即它 们依赖于二级结合完成以后才能最后结合上去。装配图从另一角度亦给予人们关于亚基的拓
80S
4.6×106
小亚基
70S
0.9×106
40S
1.5×106
rRNA
16S
0.6×106
18S
0.7×106
蛋白质
21 种
0.3×106
约 30 种
0.78×106
大亚基
50S
2.0×106
60S
3.0×106
rRNA
23S
1.2×106
28S
1.7×106
5.8S
4.0×104
5S
3.2×104
早期的小角 X─射线衍射研究和流体动力学测定结果显示,核糖体亚基可能是椭园形。用 X 线衍射术测定 30S 亚基的大小为 5.5×22×22nm,50S 亚基为 11.5×23×23nm.其后,用小角中子衍射术和电子显微镜证明 50S 亚基呈三 叶半球形(trilobalhemi spherical model)。RNA 和蛋白质的分布相对集中,RNA 主要定位于核糖 体中央,蛋白质在颗粒外围。
50S 亚基的装配图也说明,装配过程是逐级进行的。在 L20 和 L15 周围至少两个装配的结构域。在 L20 结构 域周围的蛋白质对装配的早期阶段是重要的,而 L15 周围的蛋白质涉及装配的后期阶段和核糖体的功能。装配图中蛋 白质的位置与这些蛋白质的基因在染色体 DNA 上位置相对应。一个可能的解释是蛋白质复合体是由同一个转录单位 编码的,并以复合体形式而不是以单个蛋白质形式参与装配过程,可大大加速装配。通过对核糖体在体外装配的研究, 使人们能够进一步认识小亚基蛋白质(S)和大亚基蛋白质(L)的特异功能。
自六十年代以来,人们运用化学、物理学和免疫学方法,主要对 E.coli 核糖体进行了大量的研究,完成了对 E.coli 核 糖 体 54 种 蛋 白质 氨 基 酸 序 列 及三 种 rRNA 一 级 和 二级 结 构 的 测 定 , 初 步 认 识 了核 糖 体 颗 粒 的 基本 建 造 (architecture)。这些技术主要包括:
大亚基呈半对称性皇冠状(quasi-symmetric”crowm”)和对称性肾状。大亚基由半球形 主体和三个大小与形状不同的突起组成。中间的突起称为”鼻”,呈杆状;两侧的突起分别称为柄 (stalk)和脊(ridge)。柄含二种蛋白质 L7/L12,向颗粒外伸出 8-12nm。脊含蛋白质 L1,故脊又称为 L1 肩(L1shoulder)。电镜下的 70S 核糖体大体是圆形颗粒,直径约 23nm。小亚基斜(45°角)卧在 50S 亚基的 L1,肩和中心突之间。