酶的催化机理PPT
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酶—酶的催化特性(生物化学课件)
酶的催化特点
酶的催化特点
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性； 但酶的化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用 又有特性。
2
酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高； 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学
反应平衡。 3.只能催化热力学允许的反应，在反应前后不发生
改变。
3
酶催化作用特性
高效性 专一性
4
1．高效性
酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
用Fe3+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，
效率为6×106 mol/mol.S。
用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉 水解。
• (3)酸碱催化：
+
-COOH, -NH 3,
-SH,
+
OH HN
NH
广义酸基团 （质子供体）
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
O-
:N
NH
广义碱基团 （质子受体）
(4)共价催化：
催化剂通过与底物形成反应活性很高的 共价过渡产物，使反应活化能降低，从 而提高反应速度的过程，称为共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基， Ser 的羟基等。
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部 位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转 变成有活性的酶，发挥其催化作用。
酶的催化特点
酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性； 但酶的化学本质是蛋白质，又在生物体内作用，因此酶的作用 又有特性。
2
酶和一般催化剂的共性
1.用量少而催化效率高； 2.它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学
反应平衡。 3.只能催化热力学允许的反应，在反应前后不发生
改变。
3
酶催化作用特性
高效性 专一性
4
1．高效性
酶的催化作用可使反应速度提高106 -1012倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2
2H2O + O2
用Fe3+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，
效率为6×106 mol/mol.S。
用-淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉 水解。
• (3)酸碱催化：
+
-COOH, -NH 3,
-SH,
+
OH HN
NH
广义酸基团 （质子供体）
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
O-
:N
NH
广义碱基团 （质子受体）
(4)共价催化：
催化剂通过与底物形成反应活性很高的 共价过渡产物，使反应活化能降低，从 而提高反应速度的过程，称为共价催化。
酶中参与共价催化的基团主要包括 His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基， Ser 的羟基等。
某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡活的生理意义
避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部 位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转 变成有活性的酶，发挥其催化作用。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
---酶----生物化学ppt课件
四氢叶酸。
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
H
N NH
H2N
H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
Co+相连的CN基被5’-脱氧腺苷所取代，形成 维生素B12辅酶。 维生素B12辅酶的主要功能是作为变位酶的辅酶， 催化底物分子内基团(主要为甲基)的变位反应。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种 构型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观
(2) 转移酶 Transferase
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3) 水解酶 Hydrolase
2.酶的组成
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸
（简单蛋白质）
酶等。
酶
酶蛋白
（apoenzyme）
双成份酶
辅酶
（结合蛋白质） 辅因子 （coenzyme)
酶是生物催化剂ppt课件
5.底物浓度
酶量一定的条件下，在一定范
反
应
围内随着底物浓度的增加，反 速 率
应速率也增加，但达到一定浓
底物浓度[s]
度后不再增加，原因是受到酶数量和酶活性的
限制。
6.酶浓度
反
应
在底物充足、其他条件适宜且 速
率
固定的条件下，酶促反应速率
与酶浓度成正比。
酶浓度[E]
7.影响酶活性的曲线(多因素)
支 应 物 乘 剩 余 量 ( 相对 量 )
④在各自所控制的温度下保温一段时间
⑤滴加 碘 液 ，观察颜色变化
步骤顺 序
3%淀粉 液
2%淀粉 酶液
温度预 处理
混合后 摇匀
控制温 度
试管1 试管1’ 2ml
1ml 0℃保温5min
混合 0℃保温5min
试管2 试管2 ’ 试管3 试 管 3 ’
2ml
2ml
1ml
1ml
60℃保温5min 100℃保温5min
3、在上述实验中，自变量是什么?无关变量是 什么?
自变量是不同的温度；无关变量是可溶性淀粉溶 液、新鲜淀粉酶溶液、碘液的量
酶活性受许多因素的影响
(1)本实验不宜选用过氧化氢酶催化H₂O₂分解，因为 过氧化氢酶催化的底物过氧化氢在加热的条件下分解 也会加快。
(2)本实验不宜选用斐林试剂鉴定，温度是干扰
淀粉(非还原糖)淀粉酶 麦芽糖(还原糖) ① 淀粉(非还原糖)蔗糖酶淀粉
②再用本尼迪特试剂鉴定，从而探究酶的专一性。
1、探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的作用
第一步：1ml 水 水 水 淀粉酶淀粉酶 第二步：3ml 淀粉 蔗糖 淀粉酶淀粉蔗糖
第三步：各试管充分摇匀后，37℃保温15分钟
酶促反应的速率和影响因素PPT(完整版)
1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶 促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反 应速度关系著名公式，即米氏方程
Km——米氏常数
Vmax——最大反应速率
Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960
3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0.5Vmax时。则
Km=【S】
米氏方程所规定动力学规律，是酶促反应的一项基本熟悉属性
米氏常数的求法，双倒数作图法
可以将米氏方程的形式加以改变，将方程两边同时取倒数，使方 程变成y=ax+b的直线方程
米氏常数K,m的意义
由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即
适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性
中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了 酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活性产物影响。
pH对于不同的酶也不一样
E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。 3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0. 酶促反应的速率和影响因素 温度对酶促反应速率的影响有俩个方面 酶促反应的速率和影响因素 反应速率与底物浓度成正比； Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960 反应速率与底物浓度成正比； 反应速率不再增加，达最大速率； 酶促反应的速率和影响因素 酶促反应的速率和影响因素 动物 最适温度＝35度-40度 pH对于不同的酶也不一样 少数酶特殊，如液化淀粉酶 的最适温度为90度 由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即 适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活 性产物影响。 医学上，实验室中高温消毒，高温使酶蛋白变性 1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式，即米氏方程
Km——米氏常数
Vmax——最大反应速率
Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960
3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0.5Vmax时。则
Km=【S】
米氏方程所规定动力学规律，是酶促反应的一项基本熟悉属性
米氏常数的求法，双倒数作图法
可以将米氏方程的形式加以改变，将方程两边同时取倒数，使方 程变成y=ax+b的直线方程
米氏常数K,m的意义
由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即
适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性
中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了 酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活性产物影响。
pH对于不同的酶也不一样
E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。 3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0. 酶促反应的速率和影响因素 温度对酶促反应速率的影响有俩个方面 酶促反应的速率和影响因素 反应速率与底物浓度成正比； Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960 反应速率与底物浓度成正比； 反应速率不再增加，达最大速率； 酶促反应的速率和影响因素 酶促反应的速率和影响因素 动物 最适温度＝35度-40度 pH对于不同的酶也不一样 少数酶特殊，如液化淀粉酶 的最适温度为90度 由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即 适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活 性产物影响。 医学上，实验室中高温消毒，高温使酶蛋白变性 1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式，即米氏方程
酶具有极高的催化效率和高度的底物专一性.ppt
➢辅酶与辅基作用： •运载氢原子或电子，参与氧 化还原反应 •运载反应基团，参与基团转移。
• 金属离子： • 如Mg 2+、Cu 2+等。 • 金属离子的作用： • 稳定构象 • 构成酶的活性中心 • 连接作用
⒊单体酶、寡聚酶和多酶复合物
• ⑴单体酶(monomeric enzyme) • 一般由一条肽链组成 • 为数不多，且全为水解酶。 • 如： • 溶菌酶、牛胰核糖核酸酶、羧肽酶
素的各种衍生物不起作用。
②相对特异性：
• 一种酶只能作用于一类化合物, • 或一种化学键, • 催化一类化学反应。
• 如：
• α- D-葡萄糖苷酶催化各种α - D-葡糖衍 生物α - 糖苷键的水解（基团专一性）
• 酯酶催化脂类酯键的水解（键专一性）
③立体异构特异性：
• 一种酶只能作用于一种立体异构体 • 或只能生成一种立体异构体
5'
三、 酶的结构
•（一）酶的分子组成
• ⒈单纯蛋白质(single proten) • 仅由氨基酸残基组成。 • ⒉结合蛋白质(conjugate proten) • 由酶蛋白和辅因子组成。
酶蛋白 结合酶（全酶）
辅助因子
小分子 有机物
辅酶 辅基
金属离子
酶蛋白+辅因子=全酶
• 酶蛋白:
• 具有活性中心结构的特殊蛋白质 • 决定底物结合的专一性 • 如：
• 如：
• 延胡索酸水化酶只能催化反丁烯二酸 合成苹果酸及其逆反应.
• L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸的 氧化而不能催化D-氨基酸的.
3、酶催化反应的可调节性
• 为适应不断变化的内、外环境和生 命活动的需要，酶促反应受许多因 素的调控。
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E+S
ES
E+P
中间产物学说的关键在于中间产物的形成，中间产 物稳定性较低，易于分解成产物。
中间产物假说
E S K K 12 ES K3 P E
酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间
物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶
，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低 反应所需活化能，所以能加快反应速度。
溶菌酶的两个催化羧基：
Glu35-COOH Asp52-COO-
不同酶起主要作用的因素可能不同，各自都 有特点。一般说：多种因素联合作用才是整 个反应加快的原因。
例：丝氨酸蛋白酶的催化机制 其中包括共价催化、酸碱催化、及底物
邻近与定向
二、关于酶对作用底物的专一性 1、锁钥假说∶ 2、诱导契合学说∶ 例如∶己糖激酶
E1 ES
E2
E+S
G
P+ E
• 无酶参与
一定时间内 到同一地点
•
S→P（要求S的自由能高） 马拉松
• 有酶参与下
•
E + S →ES →E + P
坐车
w （要求S的自由能低）
E用有关的因素
1、底物与酶的接近与定向效应(邻近反应学说 与轨道定向学说)∶
几种酶作用机理举例
胰凝乳蛋白酶
大致可分为两个阶段： 第一步：乙酰复合体的形成，称为酰化作用。 第二部：乙酰复合体通过水解再生为游离的酶， 称为脱酰作用。
溶菌酶
溶菌酶的催化过程
3、共价催化作用
某些酶能与底物形成一个反应活性很高的 共价中间复合物。底物只需越过较低的活化能 就可以形成产物。
4、酸碱催化 这里指出的是广义的酸碱催化。
酶活性中心的一些基团（氨基、羧基、酚羟 基、咪唑基）可作为质子供体或受体对底物进行 催化，从而加快反应速度。
• 酸碱催化
• 酶活性中心提供H+或提供H+受体使敏感键断 裂的机制称酸碱催化。
酶在催化反应时会发生构象变化
例如：柠檬酸合成酶
小结 酶作用的专一性机理
锁钥学说：将酶的活性中心比喻作锁孔，底物分子象钥匙 ，底物能专一性地插入到酶的活性中心。 诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近 活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活 性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状 有机的结合而催化反应进行。
酸催化(－OH、－NH3+、＝NH+、-COOH、－SH)
H2O
EH
E-
EH + OH-
A- : B+ + H+
碱催化(失电子态)
A- : H+ + E-COO-
AH + B+
A- + E-COOH E-COO- + H+
5、活性中心部位的微环境效应
1.酶活性中心提供一个低介电区：
低介电环境有利于电荷间相互作用，而极性环境往往对 电荷有屏蔽作用。 2.局部环境差异使催化基团的解离状态不一样，例如;
酶为什么具有如此高的催化效率和专一性?
这与酶催化作用的机制有关
酶和底物的相互作用和变化过程称之为酶的作用机制。
酶的催化机理
目录
1
• 中间产物学说
2
• 影响酶催化效率的因素
3
• 酶催化作用专一性的机理
4
• 几种酶作用机制的举例
关于酶的作用机制，目前较为公认的是Michalis 和Mermen在 1913年首先提出的中间产物学说，即
底物的反应基团与酶活性中心的催化基团相 互严格的定向，使得活性中心的底物浓度特别 高，从而使反应速度增高。
定向效应包括： 反应物的反应基团之间 酶的催化基团和底物反应基团之间
2、底物分子的敏感键产生张力或变形
酶分子中某些基团可使底物分子的敏感键中 电子云密度部分的增加或减少从而产生“电磁张 力”使敏感键更敏感，更易于反应。