第十章讲义氨基酸代谢
生物化学知识点整理笔记10 蛋白质的降解与氨基酸代谢
第十章蛋白质的降解与氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促水解生物体利用外源蛋白质作为营养时,需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。
机体摄入的蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态,称为氮平衡。
处于生长、发育或患疾恢复的机体,其摄入的氮量大于排出的氮量,称为正氮平衡;反之,当摄入的氮量小于排出的氮量时,称为负氮平衡。
一、蛋白酶与蛋白酶的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶,称为蛋白酶。
1、按来源分动物蛋白酶植物蛋白酶微生物蛋白酶2、按作用位点分内肽酶、外肽酶、二肽酶各种内肽酶对不同的氨基酸残基所形成的肽键有不同的专一性。
如∶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶3、按作用的pH分碱性蛋白酶,pH9-11中性蛋白酶,pH7-8酸性蛋白酶,pH2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化,逐步降解,终产物是氨基酸。
多肽寡肽二肽氨基酸这些氨基酸进一步代谢:1)用于合成Pr;2)氧化分解;3)转化为糖和脂肪等。
三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料,细胞内总有相当数量的游离氨基酸存在,它们一部分从外界吸收;一部分由细胞自身合成;也有的是由体内蛋白质更新释放的。
细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。
第二节氨基的代谢氨基酸具有一些共同的结构特点,其分解代谢过程有一部分共同的途径,而不同氨基酸的碳骨架(侧链基团)不同,每种氨基酸又各自具有特定的代谢途径。
本章仅讨论氨基酸分解的共同途径。
氨基酸分解的第一步往往是脱去氨基,其方式主要包括:脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。
一、氨基酸的脱氨基作用(一)氧化脱氨基作用在酶催化下,氨基酸氧化脱氢,放出氨,生成相应的酮酸。
反应分两步进行:脱氢水解催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类:1、氨基酸氧化酶分为L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶。
特点:是一类以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白,底物氨基酸脱下的氢直接交给氧,生成H2O2。
氨基酸代谢 ppt课件
GOT 28000 14000 10000
20
GPT 2000 1200 700
16
• GPT------肝炎 • GOT-----心肌梗死
目录
2. 各种转氨酶都有相同的辅酶
• 磷酸吡哆醛,VB6的活化形式 P441442
氨基酸
磷酸吡哆醛 转氨酶
谷氨酸
α-酮酸
磷酸吡哆胺
α-酮戊二酸
目录
(二)通过谷氨酸脱氢酶脱氨基
胺类的生成
蛋白质
肠道细菌水解
组氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸 赖氨酸
氨基酸
组胺 酪胺 苯乙胺 尸胺
脱羧基
胺类
假神经递质
*假神经递质学说
一部分氨基酸经肠菌的脱羧作用而 形成胺类,如苯乙胺及酪胺,正常 情况下可被肝内单胺氧化酶分解而 清除。肝功能不全时可直接经体循 环入脑,经脑内非特异羟化酶作用 生成苯乙醇胺及β-羟酪胺,与儿茶 酚胺类递质(多巴胺、去甲肾上腺 素)结构相似,又不能正常地传递 冲动,故称假神经递质
目录
通过丙氨酸-葡萄糖循环,氨从肌肉运往肝
肌肉
血液
肝
肌肉 蛋白质
氨基酸 NH3 谷氨酸
α-酮戊 二酸
葡
萄 糖
葡 萄
葡萄糖 尿素
糖
糖
尿素循环
糖 酵
异
生 NH3
解 途
丙酮酸 谷氨酸
径
丙酮酸
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙
丙 氨
氨 酸
酸
生理意义
肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝
肝为肌肉提供糖异生生成的葡萄糖
目录
氨基酸 代谢库
个别氨基酸代谢
(含S、芳香族氨基酸) 尿素
最新十章氨基酸代谢ppt课件
(三)其它有害物质的生成
酪氨酸 半胱氨酸
色氨酸
苯酚 硫化氢 吲哚
第三节 细胞内的蛋白质降解
一、概 述
• 蛋白质的半寿期(half-life) 蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间,
用t1/2表示
• 蛋白质转换(protein turnover)
•真核生物中蛋白质的降解有两条途径
① 溶酶体内降解过程 • 不依赖ATP • 利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性 蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白
•消化过程 ——自胃中开始,在小肠中完成。
(一)胃中的消化作用
胃酸、胃蛋白酶
胃蛋白酶原
胃蛋白酶 + 多肽碎片
(pepsinogen)
(pepsin)
• 胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5,对蛋白质肽键作 用特异性差,产物主要为多肽及少量氨基酸。
•胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用,使之在 胃停留时间长,利于充分消化,对乳儿较重要。
这些有毒物质被吸收后,由肝脏进行解毒。
(一)胺类(amines)的生成
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类
组氨酸 色氨酸 赖氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸
组胺 色胺 尸胺 酪胺 苯乙胺
β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺,它 们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合,但不能传递神 经冲动,使大脑发生异常抑制。因而将其称为假 神经递质(false neurotransmitter)
1、氧化脱氨基, 2、转氨基, 3、联合脱氨基 4、非氧化脱氨基 等几种形式。
(一)氧化脱氨基(重要的酶: L-谷氨酸脱氢酶):
反应过程包括脱氢和水解两步。
-2H
+H2O
R-CH(NH2)COOH → R-C(=NH)COOH → R-COCOOH + NH3
氨基酸又怎样进一步分解—脱氨,尿素循环一碳单位.
①消耗氧 ②生成产物是α-酮酸和氨
1. 氨基酸氧化酶: 是一种黄素蛋白(FP)。
黄素蛋白接受由氨基酸脱出的氢,转 变为还原型黄素蛋白(FP-2H),又将氢 原子直接与氧结合生成H2O2。
(一)脱氨基作用 1. 氧化脱氨
一碳单位不能游离存在,常与四氢叶酸结 合而转运和参加代谢。
一碳单位主要来源于丝氨酸,甘氨酸,苏 氨酸及组氨酸 (P266 )。
维生素B11(叶酸folic acid)
(1)结构
(2)功能
叶酸在5、6、7、8位加上四个氢,生成四氢叶酸 (FH4),四氢叶酸是一碳单位的载体,传递一碳单位。
一碳单位主要生理功用:
NH2
NH2
(CH2)3
C O HC NH2
NH2 尿素
COOH 鸟氨酸
(Orn)
NH2 CO
NH
(CH2)3 HC NH2
COOH 瓜氨酸
NH2 C NH NH 尿素
(CH2)3
HC NH2
COOH
H2O
精氨酸
(Arg)
鸟氨酸 NH3 + CO2 H2O
瓜氨酸 NH3
精氨酸 H2O
1. 氨甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 由瓜氨酸合成精氨基琥珀酸 4. 生成Arg 5. Arg的水解
3. 脱酰胺基作用
嘌呤核苷酸循环
α-酮酸 α-氨基酸
Glu
转氨酶
α-KGA
OAA
谷草转氨酶
腺苷酸基
琥珀酸合成酶
Asp + IMP
腺苷酸基琥珀酸
NH3 +H2O
东北师范大学生物化学 第十章氨基酸代谢
必需氨基酸
(氨基酸和糖的转 变是不可逆的)
酮体
生酮兼生糖氨基酸
Tyr(酪),Phe(苯),Ile(异), Trp(色)
生酮氨基酸 Lys Leu 生糖氨基酸:
三 氨基酸合成代谢 非必需氨基酸(10) 必需氨基酸(8):
Phe 、Met 、 Thr、 Val、 Leu、 Lys、Trp、Ile
半必需氨基酸:His Arg
NAD+ + H2O + (NADP+)
+ NH4+ + NADH +H+ (NADPH)
在动物体内辅酶为NAD+,在植物体内辅酶为NADP+
非必需氨基酸由相应的α -酮酸氨基化生成
八种必需氨基酸中,除赖氨酸和苏氨酸外其余六种亦可由相 应的α-酮酸加氨生成。但和必需氨基酸相对应的α-酮酸不能 在体内合成,所以必需氨基酸依赖于食物供应。
一 蛋白质的酶促降解
(一)外源蛋白质的降解
(二)内源蛋白质的降解
(一)外源蛋白质的降解(细胞外途径)
1 蛋白质的消化
胃蛋白酶:水解芳香族氨基酸的羧基形成的肽键
胰蛋白酶:水解碱性氨基酸羧基形成的肽键
肽链内切酶
胰凝乳蛋白酶:水解芳香族氨基酸的羧基形成 的肽键
弹性蛋白酶:脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 氨肽酶
肝脏是合成尿素的主要器官,肾脏是排出尿素的主要器官
氨基甲酰磷酸合成酶
一种在线粒体中参与尿素的合成
一种在细胞质中参与嘧啶的从头合成
尿素合成的特点: 主要在肝脏的线粒体和胞液中进行 一分子尿素需消耗4个 高能磷酸键 精氨琥珀酸合成酶是尿素合成的关键酶 尿素分子中的两个氮原子,一个来源于NH3, 一个来源于天冬氨酸
第十章蛋白质降解与氨基酸代谢
三、氨的转运
氨对生物机体有毒,特别是高等动物的脑对 氨极敏感,血中1%的氨会引起中枢神经中毒, 因此,脱去的氨必须排出体外。
(一)氨的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环 (Alanine- glucose cycle)
① 肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 ② 肝为肌肉提供葡萄糖。
在肌肉中,糖酵解提供丙酮酸,在肝中,丙酮 酸又可生成Glc。肌肉运动产生大量的氨和丙酮 酸,两者都要运回肝脏进一步转化,而以Ala的 形式运送,一举两得。
二酸、琥珀酰CoA、延胡索酸、草酰乙酸。 最后集中为5种物质进入TCA: 乙酰CoA、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA、延胡
索酸、草酰乙酸。
糖 葡萄糖或糖原
甘油三酯
脂肪
氨
磷酸丙糖
基
α-磷酸甘油
脂肪酸
酸
PEP
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ、 糖
丙氨酸 半胱氨酸
丙酮酸
及 丝氨酸
异亮氨酸 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
酮体
脂 苏氨酸
亮氨酸
肪 色氨酸 代 谢
鸟氨酸转氨甲酰酶存在于线粒体中,需要Mg2+作为 辅因子。
瓜氨酸形成后就离开线粒体,进入细胞液。
此时Asp的氨基转移到Arg上。
来自Asp的碳架被保留下来,生成延胡索酸。延胡 索酸可以经苹果酸、草酰乙酸再生为天冬氨酸。
尿素形成后由血液运到肾脏随尿排出。
尿素循环小结
总反应式:NH4+ + 2ADP + AMP + 2Pi
排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称 尿素循环。
CO2 + NH3 + H2O
鸟
2ATP
N-乙酰谷氨酸
氨基酸代谢—氨基酸的分解代谢(生物化学课件)
丙酮酸 + 谷氨酸
(2) 天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶 ➢谷草转氨酶催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应, 为可逆反应。
天冬氨酸 + -酮戊二酸 谷草转氨酶 草酰乙酸 + 谷氨酸
2、临床意义
在正常情况下,转氨酶主要分布在细胞内,在各种组织中以心脏 和肝脏的活性最高,血清中的活性很低。
2、蛋白质转换 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。
(二)蛋白质更新的生理意义
一方面,某些调节蛋白质的转换速度可以直接影响代谢过 程与生理功能。
另一方面,某些异常或损伤的蛋白质也必须通过更新而被 清除。
二、氨基酸代谢库
食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸) 体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)
(2)通过腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
在骨骼肌和心肌中,由于L-谷氨酸脱氢酶的活性较低,而腺 苷酸脱氨酶的活性较高,能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤 核苷酸。
氨基酸
-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄嘌呤
核苷酸
NH3
腺苷酸代
琥珀酸
H2O
-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸
腺嘌呤 核苷酸
苹果酸
目前认为腺嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氨的 主要方式。这种形式的联合脱氨是不可逆的,因而不能通过其逆 过程合成非必需氨基酸。
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH α-酮戊二酸
催化氨基酸氧化脱氨基的酶有:L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸 氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶等。 ➢L-氨基酸氧化酶在体内分布不广,活性不高; ➢D-氨基酸氧化酶在体内普遍存在,但量极少。 ➢L-谷氨酸脱氢酶在肝、肾、脑等组织中普遍存在,活性也较强。 ➢在体内,谷氨酸脱氢催化的反应可逆。谷氨酸脱氢酶是一种变 构酶,其活性受ADP、GDP的激活,受ATP、GTP的抑制。
第10章氨基酸代谢(药学系)
• 种类 -CH3 -CH2-CH=
-CHO
-CH=NH
1.一碳单位与四氢叶酸(FH4或THFA): (1)FH4为一碳单位的载体,即一碳单位代谢的辅 酶。 (2)一碳单位一般结合在FH4的N5、N10位上。
2.一碳单位与氨基酸代谢
• 一碳单位主要来源于氨基酸代谢
丝氨酸 甘氨酸 N5, N10—CH2—FH4 N5, N10—CH2—FH4 N5—CH=NH—FH4 N10—CHO—FH4
脑 供 能 不 足
四、氨基酸碳架的代谢 (一)经氨基化生成非必需氨基酸。 (二)转变为糖和脂类: 1.生糖氨基酸(glucogenic amino acid):大多数氨 基酸。 2.生酮氨基酸(ketogenic amino acid): Leu、Lys. 3.生糖兼生酮氨基酸(glucogenic and ketogenic amino acid): Ile、Phe、Tyr、Thr、Trp. 转变过程的中间产物: CH3CO~SCoA 丙酮酸 柠檬酸循环的中间产物。
(一)溶酶体组织蛋白酶降解途径 长半寿期蛋白质多在溶酶体降解。 (二)依赖于ATP的泛素降解途径 依赖ATP 降解异常蛋白和短寿命蛋白
1.泛素(ubiquitin)
• 76个氨基酸(8.5kD)
• 普遍存在于真核生物
• 一级结构高度保守
2.泛素介导的蛋白质降解过程
(1)泛素化(ubiquitination) 泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接, 并使其激活。
3. 氧化供能
人体每日18%能量由蛋白质提供。
二、蛋白质需要量和营养价值
1. 氮平衡(nitrogen balance)
摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮 量之间的关系。 氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人) 氮正平衡:摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等) 氮负平衡:摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性疾 病患者) •氮平衡的意义:可以反映体内蛋白质代谢的慨况。
第十章 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢
第十章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢一、名词解释1、氨基酸代谢库2、必需氨基酸、非必需氨基酸、半必需氨基酸3、氧化脱氨基作用4、转氨基作用5、联合脱氨基作用6、嘌呤核苷酸循环7、鸟氨酸循环8、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸9、泛素10、S-腺苷甲硫氨酸11、一碳单位二、填空1、氨基酸代谢库中的内源氨基酸是由和组成。
2、多肽链经胰蛋白酶降解后,产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。
3、胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由氨基酸端形成的肽键。
4、氨基酸的最主要脱氨基方式是。
5、转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。
6、谷氨酸经脱氨后产生和氨,前者进入进一步代谢。
7、尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8、尿素分子中两个N原子,分别来自和。
9、在人体中氨在中通过循环生成经排泄。
10、体内最重要的转氨酶有和。
11、肝细胞线粒体中的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的催化作用需要______﹑_____,______参与。
12、精氨酸在的催化下,生成尿素和。
13、氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
14、不同氨基酸与之间通过作用生成谷氨酸,这是氨基酸分解代谢反应,催化这一反应的酶叫酶,其辅酶是。
15、嘌呤核苷酸循环将氨基酸的和结合,生成,随后裂解为和延胡索酸。
16、人体内合成尿素的直接前体是,它水解后生成尿素和,后者又与反应,生成,这一产物再与反应,最终合成尿素,这就是尿素循环,尿素循环的后半部是在中进行的。
17、嘌呤核苷酸循环最终将氨释放出的化合物称,催化此反应的酶是。
18、氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ定位于细胞内的,它催化和合成氨甲酰磷酸。
19、人体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为。
20、是除氨的主要器官,它可通过将NH3和CO2合成无毒的,而禽类则合成的是。
21、合成一分子尿素需消耗分子的高能键。
22、生酮氨基酸经代谢后可产生,它是合成酮体的原料。
23、提供一碳单位的氨基酸有、、和等。
常见的一碳单位有、、、、和等。
24、生物体中活性蛋氨酸是,它是活泼的供应者。
关于氨基酸代谢 (10)课件
n 小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用
主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用,例如 氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶 (dipeptidase)等,最终产物为氨基酸。
2.氨基酸通过主动转运过程被吸收
n 吸收部位:主要在小肠 n 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 n 吸收机制:耗能的主动吸收过程
腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、 苯酚、吲哚等;也可产生少量的脂肪酸及维生 素等可被机体利用的物质。
1)肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类
蛋白质 蛋白酶 氨基酸 脱羧基作用 胺类(amines)
组氨酸
赖氨酸
酪氨酸
色氨酸
组胺
尸胺
降血压
酪胺 :升高血压
色胺
n 假神经递质(false neurotransmitter)
• 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成
细胞外 细胞膜
细胞内
COOH
CHNH2 CH2 CH2 C NH
γ-谷氨酰 氨基酸
COOH CH
γ-谷氨 酰环化 转移酶
氨基酸 COOH
H 2N C H R
COOH
H 2N C H R
氨基酸
γ-谷 氨酰 基转 移酶
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
谷胱甘肽 GSH
2)必需氨基酸对氮平衡的影响
氮平衡(nitrogen balance):摄入食物的含氮量与排泄物 (尿与粪)中含氮量之间的关系。
由于蛋白质是体内主要的含氮物质,因此,氮平衡可反映体内 蛋白质的合成(储氮)、分解代谢状况(排氮)。
氮平衡有三种:
氮总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人);
氮正平衡:摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等); 氮负平衡:摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性疾病 患者等)。
第十章蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢ppt课件
-CH=NH
H-CO-CH2OH -CH= -CH2-CH3
亚氨甲基 甲酰基 甲醇基 次甲基 亚甲基
甲基
• 一碳基团的转移由相应的一碳基团转移酶催化,
其辅酶为FH4
• 一碳基团和氨基酸代谢
叶酸和 四氢叶酸(FH4或THFA)
叶 酸
四
氢
H
叶
10
酸
5
H
CHOCH2
N5N,5-NC1H0-OC-HF2H-F4 H4
(His、 Arg)
二 十 种 氨 基 酸 的 生 物 合 成 概 况
_x0
00b
丝氨 酸族
His 和 芳香族
丙氨 酸族
天冬氨 酸族
谷氨酸族
氨基酸生物合成的分族情况
(1)丙氨酸族 丙酮酸 Ala、Val、Leu
(2)丝氨酸族 甘油酸-3-磷酸 Ser、Gly、Cys
(3)谷氨酸族 -酮戊二酸 Glu、Gln、Pro、Arg
Mg2+
谷氨酰胺合成酶
+H2O
+2H
谷氨酸合成酶
3、联合脱氨基作用
(1)概念 (2)类型
转氨基作用 和氧化脱氨基 作用联合进行 的脱氨基作用 方式。
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联 b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
1、氧化脱氨基作用
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸 的过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型:
COOH
CH2
CH2
+ H2O
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
氨基酸代谢课件
04
氨基酸的合成与分解平 衡对于生物体的生长发 育、免疫功能、疾病发 生等具有重要意义
氨基酸的转运与调节
氨基酸的转运方式
1
主动转运:需要消 耗能量,通过转运 蛋白将氨基酸转运
到细胞内
2
被动转运:不需要 消耗能量,通过转 运蛋白将氨基酸转
量,通过转运 蛋白将氨基酸与其 他物质一起转运到
氨基酸代谢异常可能导 致营养不良,影响机体
健康。
氨基酸代谢异常疾病的治疗与预防
01
治疗方法:药物治疗、饮食 02
预防措施:合理饮食、适量
控制、生活方式调整等
运动、保持良好的生活习惯
等
03
疾病类型:氨基酸代谢异常 04
疾病危害:氨基酸代谢异常
疾病包括多种类型,如苯丙
疾病可能导致生长发育迟缓、
酮尿症、枫糖尿病等
氨基酸的合成与分解
氨基酸的合成途径
01 氨基酸的合成途径主要有
两种:转氨基作用和联合 脱氨基作用。
02 转氨基作用是指氨基酸在
转氨酶的作用下,将氨基 转移到α-酮戊二酸上,生 成新的氨基酸。
03 联合脱氨基作用是指氨基
酸在联合脱氨酶的作用下, 将氨基和羧基同时转移到 α-酮戊二酸上,生成新的 氨基酸。
氨基酸转运与调节对于维持机体的健 0 4 康和疾病预防至关重要。
氨基酸代谢的异常与疾病
氨基酸代谢异常的表现
氨基酸代谢 异常可能导 致蛋白质合 成障碍,影 响细胞功能
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢紊乱,影 响体内氨基 酸平衡
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢酶缺陷, 影响氨基酸 代谢过程
智力低下、肝肾功能损害等
谢谢
氨基酸代谢 异常可能导 致氨基酸代 谢产物积累, 影响细胞功 能
第十章 氨基酸代谢
P217
此反应发生在线粒体中; 鸟氨酸转氨甲酰酶(ornithine transcarbamoylase)催 化该反应;
鸟氨酸产生于细胞溶胶,所以它必须通过一个特异的运 送体系进入线粒体;
尿素循环的以后几步都在细胞溶胶中进行,瓜氨酸必须 从线粒体中脱出。
(3)尿素第二个氮原子的获取
不同生物其合成蛋白质的能力不同,所摄取的氮源也不
同,但要合成蛋白质,必须先合成氨基酸;
蛋白质代谢的概念(阅读)2-2
蛋白质的代谢主要是讨论生物机体内氨基酸和蛋白质的
合成、分解和转变的化学过程,以及这些过程与生物机
体的生殖、发育和一切生理之间的关系;
微生物、植物与动物的蛋白质代谢途径有其相同的一面,
(1)尿素第一个氮原子的获取
P216
反应发生于细胞溶胶; NH4+在ATP、Mg2+存在下与HCO3-缩合: 形成氨甲酰磷酸;
氨甲酰磷酸合成酶(carbamoylphosphate synthetase, CPS) (该酶不属于尿素循环的一员)催化该反应;
反应伴随有两个ATP的水解。
(2)氨甲酰磷酸的氨甲酰基转移到鸟氨酸上形成瓜氨酸
在柠檬酸循环中形成的草酰乙酸(经转氨基反应形成天 冬氨酸)将两循环连接在一起;
鸟氨酸循环把两个氨基和一个碳原子(CO2)转化为非 毒性的排泄物尿素;
每生成1mol尿素消耗3molATP;
尿素是哺乳动物的蛋白质代谢的最终产物;
尿素循环中的能量变化
循环中使用了4个“高能”磷酸键(3个ATP水解为两个
合成的尿素进入血液,再被肾脏汇集,从尿中排除;
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--
--
COOH H-C-NH2
CH3 丙氨酸
COOH C=O CH3 丙酮酸
转氨酶
----
COOH C=O CH2 CH2 COOH α-酮戊二酸
COOH
----
H-C-NH2
CH2
CH2
COOH 谷氨酸
NADH + H++NH3
谷氨酸 脱氢酶
NAD++H2O
②腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
α-氨基酸 α-酮戊二酸 天门冬氨酸
4、氨基酸与一碳单位
1. 氧化脱氨基
2. (oxidative deamination)
氧化脱氨基酶
C CO OO OH H
2 2H H+ ++ + 2 2e e-C CO OO OH H
H HC C N NH H2 2 R R
C C N NH H RR
作用特点
H H22O O
C CO OO OH H CC O O RR
例题:纯化所得未知多肽的氨基酸组成为Asp1,Ser1,Gly1, Ala1,Met1,Phe1和Lys1,又经过系列分析,结果如下:
⒈FDNB(2,4-二硝基氟苯)与之反应再经酸水解的DNP-Ala;
⒉胰凝乳蛋白酶(CT)消化后,从产物中分离出一个四肽, 其组成为 Asp1,Gly1,Lys1,Met1,此四肽的FDNB反应降解产物为 DNP-Glys;⒊胰蛋白酶(T)消化八肽后又可得到组成分别为 Lys1,Ala1,Ser1及 Phe1,Lys1,Gly1的两个三肽和一个二肽。此二肽 被CNBr处理后游离 出自游出天冬氨酸。 请列出八肽全顺序 并简单示意你推知的过程。
T↓CT ↓
T↓
Ala-Ser-Lys-Phe-Gly-Lys-Met-Asp
DNP-Ala
DNP-Gly
二、端解酶—肽链外切酶:
氨肽酶:专一性地从肽链的氨基端水解肽键。有多种。
羧肽酶:专一性地从肽链的羧基端水解肽键。有多种。
三、二肽酶-水解一切二肽。有多种。
胃蛋 胰凝乳 胰蛋 氨肽酶 白酶 蛋白酶 白酶
芳香族 氨基酸 的羧基 形成的
碱性 氨基酸的 羧基形成
的肽键
肽键
肽键
第二节 氨基酸的分解代谢
一、脱氨基作用 ( deamination)
1. 氧化脱氨基 2. 非氧化脱氨基 3. 转氨基作用 4、联合脱氨基作用
二、脱羧基作用 (decarboxylation)
三、分解产物的去路
1、氨的去路 2. 酮酸的去路 3. 胺的去路
-
-
二、脱羧基作用
R-CH-NH2 COOH
氨基酸
脱羧酶
R-CH2-NH2 + CO2
COOH H HC -N=C
R’ P
COOH H
H-C = N - C
R’
P
COOH
H2
H-C=O + H2N-C
R’
P
COOH H H-C -N =C
R” P
COOH H
H-C = N - C
R”
P
COOH
H2
C=O + H2N-C
R”
P
4. 联合脱氨基作用—分两种情况
①转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶组成的脱氨基作用,广泛存在于 动植物和微生物中。
IMP NH3
转氨酶
GOT
α-酮酸
谷氨酸 草酰乙酸
苹果酸
酰苷酸代 琥珀酸
酰苷酸 脱氨酶
AMP 延胡索酸
H2O
腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用仅限于骨骼肌、心肌 组织细胞的脱氨基方式,而不是通过联合脱氨基①的方式进 行。原因是这两种组织中的谷氨酸脱氢酶含量较少活性低
5. 脱酰胺作用 例 如:谷氨酰氨+H2O→谷氨酸+NH3
解:由结果(1)可得知N端为Ala;由结果(2)C端四肽序列为GlyLys -Met-Asp;由结果(3)可知N-端的三肽为Ala-Ser-Lys,中间 肽序列 为Phe-Gly-Lys,二肽被CNBr处理后游离出自由天冬氨 酸,提示了这个 二肽的序列为Met-Asp,而且没有碱性残基 ,因此是整个肽链的C端二肽 完整的八肽序列为:Ala-SerLys-Phe-Gly-Lys-Met-Asp
还原脱氨基:
R-CH-COOH NH2 氨基酸
+2H+ , 2e-
水解脱氨基:
R-CH2-COOH + NH3 脂肪酸
R
H C
COOH +H2O
NH2
氨基酸
R
H C
COOH +NH3
OH
羟酸
3. 转氨基作用
(aminotransferati o常n) 见的有谷 草转氨酶和 谷丙转氨酶
COOH H2N-C-H
R'
-氨基酸
COOH O=C-H
R'
-酮酸
O CH P
转氨酶
H N CH
2
2
P
氨基酸转氨酶,含磷酸吡哆醛 ,反应历程为:
COOH H2N-C-H
R
-氨基酸
COOH
O =C
R
-酮酸
COOH
H
--
H-C-NH2+ O=C
R’
P
COOH
H
--
H-C-NH2+ O=C
R”
P
-------
-------
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第十章氨基酸代谢
精品
肽链内切酶 +H2O A——B——C——D
E
→ A——B-COOH + HNH-C——D
形成肽键时B提供COOH形成肽键时C提供NH2
酶
类
影响
水解作用位点及酶作用特点
相邻pro
胰蛋白酶 作用受阻
B=Lys或Arg酶作用快;
C=Pro时,酶
A、C=Glu、Asp时酶促水解减慢;
胰凝乳蛋白酶 B=Trp、Tyr或Phe时酶作用快; C=Pro时,酶作用受阻 B=Met、Leu、His酶水解作用差
靠近 羧基 末端
羧肽酶 的肽
键
O= -
O= -- -
O=
O= -
O= --
H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-COOH
--
--
CH2
R
CH2
(CH2)
R
CH2
CH
CH2
SH
CH3 CH3
靠近 氨基末 端的肽
键
芳香族 氨基酸 的氨基 形成的
-
NH2 OH
谷谷氨氨酸酸脱脱氢氢酶酶
CC NNHH
CCHH22 CCHH22 CCOOOOHH
HH2O2O
CCOOOOHH
CC OO
++ CCHH22 NNHH33
CCHH22 CCOOOOHH
-
2. 非氧化脱氨基
NH3
裂解脱氨基: -CH2-CH-COOH
NH2
苯丙氨酸
苯丙氨酸
解氨酶
-CH=CH-COOH
反肉桂酸
L-氨基酸氧化酶: pH为10,生理pH条件下活性不高,不是主要酶系。
D-氨基酸氧化酶: 活性高,但生物体的氨基酸主要由L-氨基酸组成,
该E无重要意义
谷氨酸脱氢酶: 广泛存在,活性高,只催化谷氨酸脱氢。
CCOOOOHH NNAADD++ NNAADDHH++HH++ CCOOOOHH
HHCC NNHH22 CCHH22 CCH