第十一章 蛋白质降解和氨基酸代谢
蛋白质代谢12
-酮戊二酸 +天冬氨酸
临床意义：心梗患者血清GOT升高
(三) 联合脱氨基作用
1、AA的α- NH3借助转氨酶转移到α-酮戊二酸 上，生成相应的α-酮酸和谷氨酸。谷氨酸在谷 氨酸脱氢酶的崔化下脱去NH3 ，生成α-酮戊二 酸和NH3
α- AA
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷AA
NAD(P)H+H+
谷AA脱氢酶
一碳基团转移酶的辅酶：FH4
亚氨甲基 甲酰基 甲醇基 次甲基 亚甲基
甲基
叶酸和 四氢叶酸（FH4）
二 氢 叶 酸
四
氢
H
叶
10
酸
5 H
CHOCH2
N5N，5-NC1H0-OC-HF2H-F4 H4
一碳基团四氢叶酸化 合物的结构和命名
S-腺苷蛋氨酸
参与 甲基化反应
2、一碳基团
的来源与转变
N5-CH2-FH4
COOH
(CH 2 ) 2 CHNH 2 COOH L-谷氨酸
L-谷氨酸脱羧酶
– CO2
COOH
(CH 2 ) 2 CH 2 NH 2
GABA
功能：为一种抑制性神经递质，对中枢神经 系统有抑制作用。
组氨酸的脱羧基生成组胺
H
CH2 C COOH
组氨酸脱羧酶
N NH
NH2
– CO2
L-组氨酸
功能：
CH2CH2NH2 • 扩张血管、降低血压
N NH
• 刺激胃酸分泌、
பைடு நூலகம்
• 感觉神经递质，与外周
组胺
神经的感觉与传递有关
色氨酸脱羧生成5-羟色胺（5-HT）
NH2 CH2 CH COOH
第十一章蛋白质及氨基酸代谢
• L-谷氨酸脱氢酶(L-glutamate dehydrogenase)是一种不需氧脱氢酶，以NAD+ 或 NADP+ 为 辅 酶 ， 生 成 的 NADH 或 NADPH可进入呼吸链进行氧化磷酸化。 该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。 该酶属于变构酶，其活性受ATP，GTP的 抑制，受ADP，GDP的激活。
细胞内不同的蛋白质周转速度差别很大。
2020/2/27
2020/2/27
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
氨基酸代谢库
第二节 氨基酸的分解代谢
一、脱氨基作用 1、氧化脱氨基作用
它物质
CO2： 由肺呼出
α-酮酸： ？
氨：
？
2020/2/27
氨基酸
肠道
肾小管
脱氨
吸收 分泌
氨
血氨
的
合成
合成
代 尿素
合成
生成
谢 转
合成氨基酸等 铵盐 含氮化合物
谷氨酰胺
变
排出
高血氨症与肝昏迷氨中毒
2020/2/27
（一）、氨的排泄方式
水生动物 鸟类、爬行类 人、哺乳类
直接排出
尿酸
尿素
2020/2/27
OCT
H2NCOOPO3H2 + H2N（CH2）3CH（NH2）COOH H2NCOHN（CH2）3CH（NH2）COOH + Pi
2020/2/27
3．精氨酸琥珀酸的合成： 转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸琥珀酸合成 酶(argininosuccinate synthetase)催化下 ，消耗能量合成精氨酸琥珀酸。精氨酸琥珀 酸合成酶是尿素合成的关键酶。
蛋白质降解及-氨基酸代谢
04
蛋白质降解及-氨基酸代谢的调 控
蛋白质降解的调控机制
泛素-蛋白酶体系统
泛素标记蛋白质，引导蛋白质进入蛋白酶体进行降解。
自噬
通过自噬小泡将蛋白质包裹并运送至溶酶体进行降解。
氧化应激
通过氧化应激反应诱导蛋白质降解，维持细胞内环境 稳定。
氨基酸代谢的调控机制
转氨酶
催化氨基酸之间的转换，参与氨基酸的合成与 分解。
Байду номын сангаас
1 2
相互依存
蛋白质降解产生的氨基酸是氨基酸代谢的主要来 源，而氨基酸代谢的状况又影响着蛋白质的降解 速率。
相互调控
蛋白质降解和氨基酸代谢过程中产生的中间产物 可相互转化，并相互调控对方的代谢过程。
3
共同维持机体稳态
蛋白质降解和氨基酸代谢共同参与机体各种生理 功能的调节，对于维持机体稳态具有重要意义。
促进细胞生长和发育
蛋白质降解对于细胞生长和发育过程中特定蛋白质的消除和再利用 具有重要意义。
02
氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成途径 获得，如转氨基作用、脱羧基作用等 。这些途径通常需要特定的酶和营养 物质作为合成原料。
分解
氨基酸通过脱氨基作用被分解，产生相 应的碳骨架和α-酮酸。这些酮酸可以进 一步代谢或用于其他生物合成过程。
统性红斑狼疮等。
氨基酸代谢异常与疾病的关系
肝病
氨基酸代谢异常可能导致肝损伤，如肝性脑病等。
神经系统疾病
氨基酸代谢异常可能导致神经元功能异常，如肌 无力、精神分裂症、抑郁症等。
遗传性疾病
氨基酸代谢异常可能与某些遗传性疾病有关，如 苯丙酮尿症、枫糖尿症等。
食品生物化学第11章 蛋白质降解及氨基酸代谢复习资料
第十一章蛋白质降解及氨基酸代谢一、填空题1．生物体内的蛋白质可被和共同作用降解成氨基酸。
2．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。
3．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由族氨基酸端形成的肽键。
4．氨基酸的降解反应包括、和作用。
5．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。
6．谷氨酸经脱氨后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7．尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8．尿素分子中两个N原子，分别来自和。
9．芳香族氨基酸碳架主要来自糖酵解中间代谢物和磷酸戊糖途径的中间代谢物。
10．组氨酸合成的碳架来自糖代谢的中间物。
11．氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
二、判断对错1、蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸的组成和比例。
2、谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
3、氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
4、半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。
5、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
6、参与尿素循环的酶都位于线粒体内。
7、S-腺苷甲硫氨酸的重要作用是补充甲硫氨酸。
8、L-谷氨酸脱氢酶属于烟酰胺脱氢酶；是分布最广且活力最强的催化氨基酸氧化脱氨的酶。
9、转氨酶的种类很多，但辅基都是磷酸吡哆醛。
10、γ-氨基丁酸是L-谷氨酸的脱羧产物。
11、氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
12、莽草酸途径只发生在植物和微生物体内，通过此途径可以合成苯丙氨酸，酪氨酸、色氨酸三种芳香族氨基酸，其芳香碳骨架来源于EMP途径的中间产物磷酸烯醇式丙酮酸和磷酸戊糖途径的中间产物4-磷酸赤藓糖。
13、丙氨酸、天冬氨酸和谷氨酸可通过糖代谢的中间产物直接合成。
14、尿素循环中，有关的氨基酸包括瓜氨酸、鸟氨酸、天冬氨酸和精氨酸，它们都参与生物体内蛋白质的合成。
15、尿素循环中的一个氨基得自氨气，另一个得自天冬氨酸。
16、尿素合成是一个耗能过程，合成一分子尿素需要消耗四分子高能磷酸键。
三、选择题1．转氨酶的辅酶是：A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛2．下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽键有专一性：A．羧肽酶B．胰蛋白酶C．胃蛋白酶D．胰凝乳蛋白酶3．参与尿素循环的氨基酸是：A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸4．γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来:A．Gln B．His C．Glu D．Phe5．经脱羧后能生成吲哚乙酸的氨基酸是：A．Glu B．His C．Tyr D．Trp6．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素：A．VB1 B．VB2 C．VB3 D．VB57．磷脂合成中甲基的直接供体是：A．半胱氨酸B．S-腺苷蛋氨酸C．蛋氨酸D．胆碱8．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生：A．鸟氨酸B．精氨酸C．瓜氨酸D．半胱氨酸9．需要硫酸还原作用合成的氨基酸是：A．Cys B．Leu C．Pro D．Val10．下列哪种氨基酸是其前体参入多肽后生成的：A．脯氨酸B．羟脯氨酸C．天冬氨酸D．异亮氨酸11．组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的：A．还原作用B．羟化作用C．转氨基作用D．脱羧基作用12．氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输：A．尿素B．氨甲酰磷酸C．谷氨酰胺D．天冬酰胺13．丙氨酸族氨基酸不包括下列哪种氨基酸：A．Ala B．Cys C．Val D．Leu14．组氨酸的合成不需要下列哪种物质：A．PRPP B．Glu C．Gln D．Asp15．合成嘌呤和嘧啶都需要的一种氨基酸是：A．Asp B．Gln C．Gly D．Asn16．对L-谷氨酸脱氢酶的描述哪一项是错误的？A、它催化的是氧化脱氨反应B、它的辅酶是NAD+或NADP+C、它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基反应D、它在生物体内活力很弱17．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生：A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．瓜氨酸 D．半胱氨酸18．在嘌呤和嘧啶的合成中，下列哪一个不是所需的氮源：A. 尿素B.谷氨酰胺C.甘氨酸D. 氨甲酰磷酸四、名词解释蛋白酶肽酶转氨作用联合脱氨基作用尿素循环生糖氨基酸生酮氨基酸一碳单位五、简答题1．用反应式说明α-酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的，有哪些酶和辅因子参与？2．什么是尿素循环，有何生物学意义？3．什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？4．为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用？5、什么是联合脱氨基作用，为什么联合脱氨基作用是体内脱去氨基的主要方式？6、氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸代谢 练习题参考答案
第十一章蛋白质的降解和氨基酸代谢练习题参考答案一、名词解释1．氨基酸代谢池（库）：指食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸混在一起，分布于体内参与代谢，称为氨基酸代谢池（库）。
2．必需氨基酸：生物体生长需要而自身又不能合成，只能靠食物提供的氨基酸。
3．非必需氨基酸：生物自身能够合成，不需食物提供即可满足需要的氨基酸。
4．转氨基作用：在转氨酶的作用下，一种氨基酸的α-氨基转移到另一种酮酸上生成新的氨基酸，原来的氨基酸则变成α-酮酸，这个过程即为转氨基作用。
5．联合脱氨基作用：指α-氨基酸先通过转氨基再脱氨基，将α-氨基转变游离氨的过程。
即氨基酸的转氨基作用与氧化脱氨基作用偶联在一起的过程。
6．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
7．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
8．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
二、填空1．蛋白酶；肽酶2．赖氨酸；精氨酸3．芳香；羧基4．脱氨；脱羧5．谷丙转氨酶（GPT肝）；谷草转氨酶（GOT心）；磷酸吡哆醛6．α-酮戊二酸；三羧酸循环；7．鸟氨酸；瓜氨酸8．氨甲酰磷酸；天冬氨酸9．NAD+；维生素PP10．氧化脱氨基作用；联合脱氨基作用；嘌呤核苷酸11．尿素；肝脏；精氨酸；尿素12．转氨基作用13．腺苷酸；腺苷酸脱氨酶14．生成尿素；合成谷氨酰胺；再合成氨基酸15．NH3；CO2；N-乙酰谷氨酸三、单项选择题1．（D）A、B和C通常作为脱氢酶的辅酶，磷酸吡哆醛可作为转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
2．（B）胰蛋白酶属于肽链内切酶，专一水解带正电荷的碱性氨基酸羧基参与形成的肽键；羧肽酶是外肽酶，在蛋白质的羧基端逐个水解氨基酸；胰凝乳蛋白酶能专一水解芳香族氨基酸羧基参与形成的肽键；胃蛋白质酶水解专一性不强。
蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
累
氨中毒原理
丙酮酸
COO (CH2)2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC NH3+ L-谷氨酸脱氢酶
COO (CH2)2 CO
三羧酸 循环
COO
α-谷氨酸
COO
α-酮戊二酸
α酮戊二酸
• α酮戊二酸大量转化
• NADPH大量消耗
• 三羧酸循环中断,能量 供应受阻,某些敏感器 官〔如神经、大脑〕功 能障碍.
3、4.精氨琥珀酸和精氨酸的合成〔细胞质〕
精氨琥珀酸合成酶
精氨琥珀酸酶 精氨琥珀酸
5. 精氨酸水解生成尿素〔细胞质〕
总反应
尿素的两个氨基,一个来源于氨,另一个来源于天冬氨酸； 一个碳原子来源于HCO3-,共消耗4个高能磷酸键,是一个需 能过程,但谷氨酸脱氢酶催化谷氨酸反应生成1分子NADH； 延胡索酸经草酰乙酸转化为天冬氨酸也形成1分子NADH.两 个NADH再氧化,可产生5个ATP.
氨基酸脱氨基的主要方式： 转氨基〔氨基转移〕作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 非氧化脱氨
-----------
转氨基作用举例
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
COO-
CH2 + CH+NH3 COO-
COO-
CH2 CH2 C=O COO-
α-酮戊二酸 + 丙氨酸
草酰乙酸 +谷氨酸
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯 酸
--=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶 C=O +NH3
CH2 C-NH3+ COO-
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢课件
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蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
• 蛋白质的酶促降解 • 氨基酸代谢 • 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢的关系 • 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关
联 • 研究展望
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蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
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氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
生物化学简明教程第四版11氨基酸代谢
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
腺苷酸代琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
二、脱羧基作用
• 脱羧基作用(decarboxylation)
R
H C NH2 COOH
氨基酸
氨基酸脱羧酶 磷酸吡哆醛
RCH2NH2
胺类
+ CO2
由氨基酸脱羧酶(decarboxyase)催化，辅酶为磷酸 吡哆醛，产物为CO2和胺。所产生的胺可由胺氧化 酶氧化为醛、酸，酸可由尿液排出，也可再氧化为 CO2和水。
30
5/29/2019
31
2、尿素的合成——尿素循环
• 1932,德国学者Hans Krebs提出尿素循环(urea cycle) 或鸟氨酸循环(ornithine cycle)。
NH2
NH2
(CH2)3
C O HC NH2
NH2 COOH 尿素 鸟氨酸
(Orn)
5/29/2019
NH2 CO
NH
NH2
C =O
NH2
+
(CH2)3
H2N- CH
O ~ PO32-
COOH
鸟氨酸氨基 甲酰转移酶
NH2 CO
NH (CH2)3 H2N- CH
+ H3PO4
COOH
氨基甲酰磷酸
5/29/2019
鸟氨酸
瓜氨酸 35
(3) 精氨酸代琥珀酸的合成
转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶
(argininosuccinate synthetase)催化下，消耗能量 合成精氨酸代琥珀酸。
氨基酸代谢概况
【生物化学简明教程】第四版11章 蛋白质分解和氨基酸代谢
11 蛋白质分解和氨基酸代谢1．蛋白质在细胞内不断地降解又合成有何生物学意义?解答：细胞不停地将氨基酸合成蛋白质，并又将蛋白质降解为氨基酸。
这种看似浪费的过程对于生命活动是非常必要的。
首先可去除那些不正常的蛋白质，它们的积累对细胞有害。
其次，通过降解多余的酶和调节蛋白来调节物质在细胞中的代谢。
研究表明降解最迅速的酶都位于重要的代谢调控位点上，这样细胞才能有效地应答环境变化和代谢的需求。
另外细胞也可以蛋白质的形式贮存养分，在代谢需要时将其降解产生能量供机体需要。
2．何谓氨基酸代谢库?解答：所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量。
3．氨基酸脱氨基作用有哪几种方式?为什么说联合脱氨基作用是生物体主要的脱氨基方式?解答：氨基酸的脱氨基作用主要有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和非氧化脱氨基作用。
生物体内L-氨基酸氧化酶活力不高，而L-谷氨酸脱氢酶的活力却很强，转氨酶虽普遍存在，但转氨酶的作用仅仅使氨基酸的氨基发生转移并不能使氨基酸真正脱去氨基。
故一般认为L-氨基酸在体内往往不是直接氧化脱去氨基，主要以联合脱氨基的方式脱氨。
详见11.2.1氨基酸的脱氨基作用。
4．试述磷酸吡哆醛在转氨基过程中的作用。
解答：转氨酶的种类虽多，但其辅酶只有一种，即吡哆醛-5'-磷酸，它是维生素B6的磷酸酯。
吡哆醛-5'-磷酸能接受氨基酸分子中的氨基而变成吡哆胺-5'-磷酸，同时氨基酸则变成α-酮酸。
吡哆胺-5'-磷酸再将其氨基转移给另一分子α-酮酸，生成另一种氨基酸，而其本身又变成吡哆醛-5'-磷酸，吡哆醛-5'-磷酸在转氨基作用中起到转移氨基的作用。
5．假如给因氨中毒导致肝昏迷的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解释注射这几种物质的用意何在?解答：人和哺乳类动物是在肝中依靠鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。
鸟氨酸作为C 和N的载体，可以促进鸟氨酸循环。
谷氨酸可以和氨生成无毒的谷氨酰胺。
11第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的分解代谢
2. 转氨基作用
转氨基作用是α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移反 应。 催化转氨基作用的酶叫做转氨酶或氨基移换酶。 转氨酶广泛存在于生物体内。已经发现的转氨酶至 少有50多种。用15N 50 N标记的氨基酸证明，除甘氨酸、赖氨 酸和苏氨酸外，其余的α-氨基酸都可参加转氨基作用，其 中以谷丙转氨酶(GPT)和谷草转氨酶(GOT)最重要。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
（二）脱羧基作用
1.直接脱羧基作用 2.羟化脱羧基作用
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
1.直接脱羧基作用
氨基酸在脱羧酶作用下，进行脱羧反应生成胺类 化合物。 氨基酸脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内， 以磷酸吡哆醛作为辅酶。 植物体内谷氨酸脱羧酶催化谷氨酸脱去羧基生成 γ-氨基丁酸。组氨酸脱羧生成组胺，酪氨酸脱羧生成酪 胺，赖氨酸脱羧生成戊二胺(尸胺)，鸟氨酸脱羧生成丁 二胺(腐胺)等。所生成的胺类很多都具有活跃的生理作 用。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
4. 非氧化脱氨基作用
微生物中主要进行非氧化脱氨基作用，方式有3 种： ①还原脱氨基作用 在无氧条件下，某些含有氢化酶的微生物能利用 还原脱氨基方式使氨基酸脱去氨基。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
②脱水脱氨基作用 丝氨酸和苏氨酸的脱氨基也可经脱水的方式完 成，催化该反应的酶以磷酸吡哆醛为辅酶。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
含蛋白质丰富的物质经腐败细菌作用时，常发生氨基酸 的脱羧反应，生成这些胺类。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
2.羟化脱羧基作用
酪氨酸在酪氨酸酶的催化下可发生羟化作 用而生成3,4-二羟苯丙氨酸，简称多巴(dopa)， 它可进一步脱羧生成3,4-二羟苯乙胺，简称多巴 胺(dopamine)。
第十一章 蛋白质的酶促降解及(化院)
12ATP+12H2O
生物固氮的作用机理
还原剂
e-
NADPH
e-
铁蛋白
e-
钼铁蛋白
e-
N2
（厌氧环境）
固 N 酶
（1）结构组成
（2）作用机理：
二聚体、含Fe和S 形成[Fe4S4]簇 四聚体（α 2β 2） 含Mo、Fe和S 钼铁蛋白 N2
还原剂
铁蛋白
（3）特点：是一种多功能酶
2、类型:
直接脱羧 羟化脱羧
胺 羟胺
3、脱羧产物的进一步转化（次生物质代谢）
R CH 2 NH 2
COOH
氨基酸脱羧酶
（ PLP）
RCH 2 NH 2 + CO 2
胺氧化酶
氧化
RCH
2 NH 2
RCHO
RCOOH
三、氨的代谢转变
1、重新生成氨基酸 2、谷氨酰胺和天冬酰胺的生成 3、尿素的生成——尿素循环 4、合成其他含N物质（嘌呤，嘧啶等）
羧肽酶 羧肽酶
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 蛋白酶
弹性蛋白酶
胰蛋白酶
外源蛋白质的降解
胃：胃蛋白酶 胰腺：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶、 小肠： 羧肽酶（A、B）、氨肽酶。
第二节 氨基酸的分解代谢
一 氨基酸的脱氨基作用
1、氧化脱氨基作用
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α -酮酸的 过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：
1. 氨甲酰磷酸的合成 2. 瓜氨酸的合成 3. 由瓜氨酸合成精氨基琥珀酸 4. 生成Arg 5. Arg的水解
尿素循环总结
总方程式
NH 2 N H 3+ C O 2+ 3 A T P + H 2O C O NH
第十一章 氨基酸代谢
大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基 的受体，生成Glu。如丙氨酸转氨酶（谷丙转氨 酶， ALT ， GPT），可生成Glu ，肝细胞受损 后，血中此酶含量大增，活性高。
正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织)
组织 心 肝
GOT
156000 142000 99000 91000
GPT
酪氨酸 半胱氨酸 色氨酸 苯酚 硫化氢 吲哚
大部分排泄，少量重吸收 由肝转化解毒。
第二节 氨基酸的一般代谢
一、氨基酸代谢库 ( metabolic pool )
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基 酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性 氨基酸）混在一起，分布于体内各处，参与代谢， 称为氨基酸代谢库。
（2）在小肠的消化作用： ——主要消化部位
A、胰液中的蛋白酶及作用
内肽酶（endopeptidase）： 水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、 糜蛋白酶、弹性蛋白酶 外肽酶（exopeptidase） ： 自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧 基肽酶（A、B）、氨基肽酶
肠液中酶原的激活
5、 精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素
尿素形成后由血液运到肾脏随尿排除。
CO2 + NH3 + H2O
2ATP 2ADP+Pi N-乙酰谷氨酸
氨基甲酰磷酸 鸟氨酸
线粒体
Pi 瓜氨酸 瓜氨酸
ATP AMP + PPi 天冬氨酸
鸟 氨 酸 循 环
鸟氨酸 精氨 琥珀酸
α-酮戊 二酸 谷氨酸
氨基酸
尿素
草酰乙酸 精氨酸 延胡索酸
高血氨和氨中毒
肝功严重受损
（ 肝昏迷学说 ）
血氨入脑
蛋白质的降解和氨基酸的代谢
R1
R2
CHNH2 + C O
COOH COOH
转氨酶
R1 CO + COOH
R2 CHNH2 COOH
要点：
① 反应可逆。
② 体内除Lys、Pro和羟脯氨酸外，大多数氨 基酸都可进行转氨基作用。
2ADP+Pi Pi
氨甲酰磷酸
线粒体
瓜氨酸
胞液
鸟氨酸
瓜氨酸
ATP
鸟氨酸
Urea
AMP+PPi
鸟氨酸循环
精氨酸代 琥珀酸
Arg H2O
延胡索酸
-酮戊 氨基酸 二酸 Asp
-酮酸 Glu 草酰乙酸
苹果酸
鸟氨酸循环要点
① 尿素分子中的氮，一个来自氨甲酰磷酸（或游 离的NH3），另一个来自Asp；
② 每合成1分子尿素需消耗4个~P； ③ 循环中消耗的Asp可通过延胡索酸转变为草酰
• 此阶段消耗2个ATP；
2. 胞液内反应步骤
NH2 CO NH
精氨酸代琥 珀酸合成酶
NH2 COOH
C N CH 精氨酸代琥 NH CH2 珀酸裂解酶
(CH2)3 ATP+Asp
ห้องสมุดไป่ตู้
(CH2)3 COOH
CHNH2
AMP + PPi CHNH2
COOH
COOH
瓜氨酸
精氨酸代
NH2
琥珀酸
COOH CH CH COOH
尿素 NAD+ + H2O
G
G
G
• 是肌肉与肝之间氨的转运形式。
生物化学考研 第11章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
UB转移到一个E2的Cys 形成一个新 的硫醇酯
UB在UB的C-末端Gly 和ε-靶蛋白的 赖氨酸氨之间形成异肽键
泛素化需要多个蛋白
E1:泛肽活化酶 E2:泛肽载体蛋白 E3:泛肽蛋白质连接酶
Ub added to lysines
E1, E2, & E3
每一步过程调控的特异性增强: • E1: 只有一个 (?) • E2: 10-12 (相应的调控蛋白家族) • E3: 许多与结构无关(终极生物特异性)
Monoubiquitylation
Multiple monoubiquitylation
E1:泛肽活化酶 E2:泛肽载体蛋白 E3:泛肽蛋白质连接酶
泛肽
泛素共轭作用: 一个三步机理
泛肽(Ub) 活化酶 E1
在泛素C-末端的Gly和E1活性部位 的Cys之间形成高能硫酯(ATP/AMP)
泛肽载体蛋白 E2 泛肽蛋白质连接酶 E3
Aaron Ciechanover Avram Hershko
Irwin Rose
• Proteins build up all living things: plants, animals and therefore us humans. In the past few decades biochemistry has come a long way towards explaining how the cell produces all its various proteins. Aaron Ciechanover, Avram Hershko and Irwin Rose went against the stream and at the beginning of the 1980s discovered one of the cell's most important cyclical processes, regulated protein degradation. For this, they are being rewarded with this year's Nobel Prize in Chemistry.
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七、 硫酸根还原 两步活化后经不同途径还原SO4*-经耗能活 化转变程SO4*2
（4）非氧化脱氨基：不需脱氨 （5） 脱酰胺基：在酰胺酶作用下进行反应 2、脱羧基作用：在相关脱羧酶作用下，脱去 羧基生成伯胺的过程 二、氨基酸分解后产物的去路 1、氨的去路 （1）生成尿素：尿素循环
图15-5 尿素循环 1.氨甲酰磷酸合成酶 2.鸟氨酸氨甲酰转移酶 3.精氨琥珀酸合成酶 4.精氨琥珀酸分解酶 5.精氨酸酶
六、一碳基团代谢 一碳单位及其与四氢叶酸的结合形式
中文名称 甲基 亚甲基 次甲基 甲酰基 羟甲基 亚氨甲基 结构式 与FH4的结合形式 —CH3 N5—CH3—FH4 —CH2— N5, N10—CH2—FH4 —CH＝ N5, N10—CH＝FH4 —CHO N10—CHO—FH4 —CH2OH N10—CH2OH—FH4 —CH＝NH N5—CH＝NH—FH4 主要来源 蛋氨酸 丝氨酸 甘氨酸 丝氨酸 色氨酸 色氨酸
（2）合成氨基酸 （3）生成酰胺储存 （4）生成含氮化合物：生物碱 2. .α－酮酸的去路 （1）合成新氨基酸的炭架 （2）进入三羧酸循环产能 （3）转变糖和脂肪 三、个别氨基酸的代谢 1、含硫氨基酸分解：转变 为Cys
2、芳香氨基酸分解代谢：转变成Tyr ，Trp 3、支链氨基酸分解代谢 分层：Leu 生酮；Val 生糖；Ile 兼生 （1）共同阶段 ：反应性质类似，产物类似 （均为CoA衍生物） （2）相异阶段：形成产物不同
第三节 氨基酸合成代谢
一、氮素循环
（1）游离N经微生物固定成氮素 （2）氨态氮生成硝态氮，被植物或微生物同化， 转化进入食物链 （3）有机氮化合物在食物链中传递转变成动植 物蛋白质 （4）生物尸解反排泄物经微生物分解，以氨的 形式释放 （5）氨盐或铵盐在有氧状态下被硝化菌氧化成 硝酸盐，一部分硝酸盐可以被植物吸收，另一部 分硝酸盐在无氧或微氧条件下被一些微生物还原 成为氮气，重新回到大气
二、生物固氮 三、 硝酸盐的还原 四、 氨的同化 1. Glu合成
2.氨甲酰磷酸合成 由氨甲酰磷酸合成酶I和 Ⅱ，各自合成NH2COOPi 五、氨基酸的生物合成 起源于糖的中间代谢产物而不是CO2和NH3归 纳于下表的六族： 家族 成员 Glu Glu 、Gln、Pro、Arg、Lys Asp Asp、Asn、Thr、Met、Ile、Lys Ala Ala、Val、Leu Ser Ser、Gly、Cys Aac Phe、Tyr、Trp His His
第十一章 蛋白质降解和氨基酸 代谢
第一节 蛋白质降解与周转
一、蛋白质的降解与产物 1.降解系统：胞外 胞内 2.降解酶类与分布 3.消化与吸收途径
二、产物与转运
1.细胞内蛋白质寿命 2.降解吸收途径
三、蛋白质的周转 1、蛋白质周转，即指已有蛋白质的降解和 新蛋白的合成。 在生物体的代谢过程中，蛋白质周转十 分重要，蛋白质周转使各种蛋白质得到自我 更新，也使细胞中的蛋白质组分得到周转， 这对机体新组织、细胞形成以及机体生长发 育有十分重要的意义。 2、周转意义：控制蛋白质合成与降解速率 的平衡;避免有毒有害蛋白的积累，节省能源。
第二节 氨基酸的分解代谢
一、分解与转化的共同途径 1、氨基酸脱氨基反应 1)氧化脱氨基
转氨基作用；转氨酶特异性强
（3）联合脱氨基作用 ①氧化脱氨基
2腺苷酸循环 ① 转氨酶； ②谷草转氨酶； ③腺苷琥珀酸合成酶； ④腺苷酸琥珀酸裂解酶； ⑤腺苷酸琥珀酸； ⑥延胡索酸； ⑦苹果酸脱氢酶