免疫球蛋白分子— 抗体
免疫球蛋白-抗体
第三章免疫球蛋白1890年德国学者Von Behring和日本学者Kitasato用白喉杆菌外毒素免疫动物，在免疫动物血清中发现能中和白喉外毒素的组分，并称之为抗毒素，这是在血清中发现的第一种抗体。
这种含有抗体的血清即免疫血清。
1938年Tiselius和Kabat用电泳技术研究免疫血清，证明抗体活性与血清丙种（γ）球蛋白组分有关。
此后一系列的研究发现免疫血清中的一部分抗体活性还可存在于α球蛋白和β球蛋白组分内，从而证实抗体是由异质性球蛋白组成的。
1964年世界卫生组织举行专门国际会议，将具有抗体活性的球蛋白或化学结构上与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）。
免疫球蛋白包括抗体球蛋白和骨髓瘤、巨球蛋白血症等病人血清中未证实有抗体活性的异常免疫球蛋白。
免疫球蛋白是化学结构上的概念，而抗体是生物学功能上的概念。
所有的抗体均属免疫球蛋白，但免疫球蛋白并非都是抗体。
抗体（Antibody，Ab）是指一类在抗原物质刺激机体免疫系统后形成的、具有与相应抗原物质发生特异性结合反应的免疫球蛋白。
抗体是免疫应答的重要产物，主要存在于血液、组织液和外分泌液中，因此将抗体介导的免疫称为体液免疫。
第一节免疫球蛋白的分子结构一、免疫球蛋白的基本结构免疫球蛋白分子由1000个以上的氨基酸残基组成。
1963年Porter提出了IgG的化学结构模式图（图4-1），后经许多学者研究证实，其它几类Ig亦具有相似的基本结构。
图4-1 IgG的化学结构模式图免疫球蛋白的基本结构是由二硫键连接的四条肽链组成的对称结构。
分子量较小的一对肽链称为轻链（Light chain，L链），每条轻链约由214个氨基酸残基组成，L链共有两型，Kappa(κ）与Lambda（λ）。
同一个免疫球蛋白单体分子上的L链型别完全相同。
分子量较大的一对肽链称为重链（Heavy chain，H链），约由450～570个氨基酸残基组成。
免疫球蛋白基本结构
免疫球蛋白基本结构
免疫球蛋白，也就是抗体，是由多肽链所组成的球形蛋白质分子。
其基本结构由2条相同的重链和2条相同的轻链构成，形状呈‘Y’形分子。
在每条链的N端，均有一个变量区，这就是抗原结合部位，这部分的氨基酸序列多变，决定了抗体与不同抗原特异性结合的能力。
每种免疫球蛋白数百至数千个氨基酸分子组成一对轻链和一对重链，通过嵌段和桥型二硫键连接在一起，形成活性部位，使抗体具有特异性结合抗原的功能。
而每个氨基酸的性质、排列顺序都对抗体的生物活性具有重要影响。
一般来说，轻链有220个氨基酸，次序固定，质量约为25千达尔。
重链有440-550个氨基酸，质量在50-75千达尔之间。
轻链和重链的不同部分通过二硫键连接，构成抗体分子的基础骨架。
轻链和重链都由变异区和恒定区组成。
变异区是氨基酸序列变化多端，为抗体特异性结合抗原提供可能。
恒定区则安排稳定，负责抗体的生物学功能。
此外，抗体分子链之间还存在两种重要连接方式：一种是通过弱相互作用力（如氢键、范德华力等）连接；另一种是通过二硫键连接。
弱连接力在抗体与抗原结合时起嵌段作用，二硫键则使分子的整体结构更加稳定。
总的来说，免疫球蛋白的基本结构包括2条轻链和2条重链，这些链通过二硫键和非共价作用力相连，构成了稳定而复杂的立体结构，使其具有特异性识别和结合抗原的功能。
免疫球蛋白与抗体的基本结构
免疫球蛋白与抗体的基本结构
免疫球蛋白与抗体是免疫系统中非常重要的组成部分，它们对我们的身体起着保护作用。
了解它们的基本结构对于理解免疫系统的工作原理至关重要。
免疫球蛋白是一种由免疫细胞产生的蛋白质，它在保护我们的身体免受外界侵害方面发挥着重要作用。
免疫球蛋白的基本结构包括两个重要的部分：重链和轻链。
每个免疫球蛋白分子包含两条重链和两条轻链。
重链和轻链通过二硫键连接在一起，形成了一个Y字形的结构。
Y字形的两个末端的结构是抗原结合位点，它们可以与抗原结合并触发免疫反应。
抗体是一种特殊类型的免疫球蛋白，它们能够识别并结合特定的抗原。
抗体的基本结构也是由重链和轻链组成的Y字形结构。
每种抗体都有特定的抗原结合位点，这使得它们能够与特定的抗原结合。
抗体的结构在很大程度上决定了它们的功能和特异性。
除了重链和轻链，免疫球蛋白和抗体还具有其他重要的结构特征。
它们的结构包括可变区和恒定区。
可变区决定了抗体与抗原结合的特异性，而恒定区则确定了抗体的种类。
这些结构特征使得免疫球蛋白和抗体能够在免疫应答中起着关键作用。
总的来说，免疫球蛋白与抗体的基本结构对于理解免疫系统的工作原理至关重要。
它们的Y字形结构、重链和轻链、可变区和恒定区等特征使得它们能够识别并结合特定的抗原，从而保护我们的身体免受疾病侵害。
深入了解它们的结构有助于我们更好地理解免疫系统的功能和免疫应答的机制。
抗体与免疫球蛋白
连接作用
J链
分泌片 （SP）
介导IgA转运，保 护IgA铰链区
合成 分泌
免疫球蛋白的水解片段
抗原结 合片段 结晶 片段
3、免疫球蛋白的功能
（1）特异性识别结合抗原
H 链、 L 链的 CDR 共同构成供抗原表位互补结合 的构象，抗体与抗原的结合是特异性的、可逆的 表面结合。 抗体本身不能清除抗原，通常需与补
抗体（Ab）
免疫 球蛋白
膜表面免疫球蛋白（mIg）
B细胞抗原识别受体BCR
2、免疫球蛋白的分子结构
基本结构
重链（Heavy chain）
轻链（Light chain）
重链和轻链
L
FR
H
N端
HVR
高变区，又称互 补决定区（CDR）
VH VL
CH CL
可变区
(V区)
抗原结合部位
支架区
恒定区 (C区)
（4）Ig D
IgD是B细胞的重要表面标志 是B细胞发育成熟的标志，未成熟B细胞 只表达mIgM，成熟B细胞同时表达mIgM和 mIgD mIgM和mIgD可称为抗感染的“哨兵队”
（5）Ig E
又称亲细胞抗体,血清中含量最少 CH2和CH3功能区可与肥大细胞、嗜碱性粒 细胞上的高亲和力Fc受体结合，引起I型超敏 反应 也和机体抗寄生虫免疫有关 机体抗感染的“特种部队”
体或吞噬细胞一起发挥免疫效应。
（2）结合补体--杀灭细菌和包膜病毒
Ag-Ab
激活补体经典途径
IgG1~3和IgM——能激活补体经典途径
聚合IgA, IgG4
激活补体旁路途径
凝聚的IgA、IgG4——激活补体活化旁路途径
03免疫球蛋白
超变区： 超变区：
决定簇互补区（ 决定簇互补区（CDR） ） Ig的抗原结合部位，该部位也称为 的抗原结合部位， 的抗原结合部位 CDR，Ig的独特型决定簇 ， 的独特型决定簇
铰链区： 铰链区：
位于CH1与CH2之间 含有丰富的脯氨酸， 之间， 位于CH1与CH2之间，含有丰富的脯氨酸，因 CH1 此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、 此易伸展弯曲，而且易被木瓜蛋白酶、胃蛋 白酶等水解。 白酶等水解。
第三章
免疫球蛋白
一、基本概念 二、免疫球蛋白的分子结构 三、免疫球蛋白的特点与功能 四、抗体的生物学活性 五、免疫球蛋白的免疫原性 六、人工制备的抗体
基本概念： 一、基本概念：
抗体（antibody, Ab）: Ab） 抗体（
抗体是B 抗体是B细胞受抗原刺激增殖分化为浆细胞后产生的 能与该抗原发生特异性结合的球蛋白。 能与该抗原发生特异性结合的球蛋白。
激活补体经典途径， 激活补体经典途径，溶解抗原靶细胞
调理作用（opsonization） 调理作用（opsonization） 指抗体、补体等调理素(opsonin)能够覆盖在颗粒性抗原表面， 指抗体、补体等调理素(opsonin)能够覆盖在颗粒性抗原表面， (opsonin)能够覆盖在颗粒性抗原表面 有利于吞噬细胞发挥吞噬作用的效应。 有利于吞噬细胞发挥吞噬作用的效应。
天然Ig分子中，重链同类，轻链同 Ig分子中 天然Ig分子中，重链同类， 型
2.可变区与恒定区 2.可变区与恒定区
根据氨基酸排列顺序的不同分为： 根据氨基酸排列顺序的不同分为： 可变区（ 和恒定区（ 可变区（V）和恒定区（C） 可变区（ 可变区（V区）： 氨基酸组成、 氨基酸组成、排列顺序变化较大 恒定区（C区）： 恒定区（ 氨基酸数量、种类、 氨基酸数量、种类、排列顺序及 含糖量都比较稳定
3 免疫球蛋白分子(Immunoglobulin,Ig)
二 、 基因重排与转录：一种V区基因可与多 种不同C基因连接，一种C 区基因可与多种不 同V基因连接(RSS: 5’ 7-12-9; 3’ 7-23-9)
三 类别转换：类别转换重组酶， CD40+CD40L/启动类别转换 IL4/IgM--IgE TGF/IgG--IgA 四 遗传特点：等位基因排斥，多基因 控制一条多肽链合成。 五 抗体多样性及其机制 1 外因：抗原多样性 2 内因：胚系基因多样性，连接多样性， 体细胞突变，组装多样性。
1.识别抗原(TCR/BCR,MHCI/MHCII) 2.信号转导(CD4/CD8) 3.活化细胞(CKR) 4.粘附细胞(AM) 5.参与抗体转运(FcR)
第三节 Ig基因的遗传控制：
一 、基因定位及基因库：
K--2 λ—22号染色体 基因库：H-VDJC K/λ-VJC H:V/51--D/30--J/6 Cμα1.2γ1.2.3.4δε/9 Mu；Delta；Alpha；Gamma；Epsilon IgM IgD IgA IgG IgE K:v/50 J/5 C/1 λ:V/50 J/7 C/7
2 制备过程（preparation） ： 五步
Immune B cell+myeloma→hybridoma →clonal →positive clones expand →get antibody
免疫脾细胞+瘤细胞→杂交瘤细胞→克隆化 →阳性克隆筛选→转感度。 4 应用：诊断治疗及科研工作。
第三章 免疫球蛋白分子 (Immunoglobulin,Ig)
内容简介
Ig概述 2. IgSF概念、组成及功能 3. Ig基因遗传控制 4. 抗体的人工制备 5. Ig异常与疾病
免疫球蛋白和抗体
学习目标
（2课时）
• 掌握：抗体和免疫球蛋白的概念； 免疫球蛋白的结构和功能；各类免 疫球蛋白的特性和功能。 • 熟悉：免疫球蛋白的水解片段；多 克隆抗体和单克隆抗体的概念。
• 了解：免疫球蛋白的异质性及抗体 的制备方法。
抗体的发现和研究历史：
1889年：绿脓杆菌
感染
动物血清
绿脓杆菌 1890年(Behring): 白喉类毒素
VL
V区的高变区（CDR）
CH1
CL
铰链区
CH2 CH3
CDR2(H)
CDR3(L)
CDR1(L)
抗原决定基
CDR2(L)
CDR1(H)
CDR3(H)
互补决定区和抗原决定基
恒定区（constant region, C区）
C端重链3/4，和轻 链1/2 组成(CH\CL) 氨基酸组成、序列稳定 某些抗体的C区具有补 体结合位点，具有多 种重要生物学活性
IgV区的功能：
与相应抗原特异性结合
Ig C区的功能：
激活补体 与细胞表面Fc受体结合 通过胎盘和黏膜
一、特异性结合抗原
由IgV区来实现 CDR 识别和结合特 异性抗原
形成Ag-Ab复合物, 使抗原不能发 挥原有的生物学效应
Toxin receptors
结果
Bacterial toxins
Host cell
中 和 作 用 通 过 胎 盘
结 合 受 体
超 用 敏 反 作 应 ADCC
体 外 反 应
课堂讨论
问题1：病毒感染是影响人类健康的重大疾病， 通过本节课的学习，Ab在抗病毒感染的过程作用 有哪些作用？ 问题2：除了传统意义上的作用，你能否想象一 下，Ab是否有新的抗病毒感染的机制？ 问题3：Ab抗病毒感染新机制对病毒感染控制有 什么提示？
抗体和免疫球蛋白
02
通过氨基酸序列分析技术，确定抗体和免疫球蛋白的氨基酸组
成和排列顺序。
抗体和免疫球蛋白的功能活性分析
03
通过生物学实验方法，检测抗体和免疫球蛋白与抗原的结合能
力、细胞信号转导等生物学活性。
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抗体和免疫球蛋白
目 录
• 抗体和免疫球蛋白的基本概念 • 抗体的结构与特性 • 免疫球蛋白的结构与特性 • 抗体和免疫球蛋白的生成过程 • 抗体和免疫球蛋白在免疫应答中的作用 • 抗体和免疫球蛋白的检测与鉴定
01 抗体和免疫球蛋白的基本 概念
抗体的定义
抗体
抗体是免疫系统产生的一种蛋白质，能够与抗原结合并阻止其发挥功能。抗体 的主要作用是识别和清除外来的病原体和毒素，以保护身体免受感染。
免疫电泳技术
将电泳和免疫扩散相结合， 对免疫球蛋白进行分离和 鉴定。
单克隆抗体技术
利用单克隆抗体的特异性 和均一性，对免疫球蛋白 进行定性和定量分析。
抗体和免疫球蛋白的鉴定与分析
抗体和免疫球蛋白的分子量测定
01
通过蛋白质分子量测定技术，确定抗体和免疫球蛋白的分子量
大小。
抗体和免疫球蛋白的氨基酸序列分析
抗体和免疫球蛋白能够特异性地识别抗原，并与 之结合，从而阻止抗原发挥作用或将其清除。
促进吞噬作用
抗体和免疫球蛋白能够与补体系统结合，激活补 体级联反应，从而促进吞噬细胞对病原体的吞噬 作用。
调节免疫反应
抗体和免疫球蛋白能够通过与抗原结合，调节免 疫细胞的活性和反应程度，从而控制炎症反应和 抗感染过程。
免疫球蛋白的多样性
免疫球蛋白具有多种类型，包括IgA、IgD、IgE、 IgG和IgM等，每种类型又分为多种亚类。
抗体(antibody)的功能
抗体（antibody）的功能一、识别并特异性结合抗原（Recognition and bind antigen specif ically ）识别并特异性结合抗原是免疫球蛋白分子的主要功能，这种特异性主要是由免疫球蛋白V 区的空间构型所决定。
免疫球蛋白分子有单体、二聚体和五聚体等几种所谓的体形式。
只有1 个Y 形分子组成的Ig 称为单体，如IgG、IgD、IgE 等；由2个Y 分子组成的Ig 称为双体如血清型IgA 或分泌型IgA ；由5个Y 型分子组成的Ig是一个星状结构， 5个单体间由二硫键结合在一起，称为五体或五聚体。
不同的体结合抗原表位的数目不同，如Ig单体可结合2个抗原表位，为双价；分泌型IgA为4价；五聚体 IgM理论上为10价，但由于立体构型的空间位阻，一般只能结合5个抗原表位，故为5价。
抗体在体内与相应抗原特异结合，发挥免疫效应，清除病原微生物或导致免疫病理损伤。
例如IgG 和IgA可中和外毒素，保护细胞免受毒素作用；病毒的中和抗体可阻止病毒吸附和穿入细胞从而阻止感染相应的靶细胞；分泌型IgA 可抑制细菌粘附到宿主细胞。
B 细胞膜表面的IgM和IgD是B细胞识别抗原受体，能特异性识别抗原分子。
抗体在体外与抗原结合引起各种抗原抗体反应。
抗体与其他免疫球蛋白分子区别，就在于抗体能与相应抗原发生特异性结合，在体内导致生理或病理效应。
抗体是靠其分子上的特殊的结合部位与抗原结合的。
二、激活补体补体是动物血清中具有类似酶活性的一组蛋白质，具有潜在的免疫活性，激活后能表现出一系列的免疫生物活性，能够协同其它免疫物质直接杀伤靶细胞和加强细胞的免疫功能。
IgM、IgG与相应抗原结合后，可通过经典途径活化补体。
IgA和IgG不能激活补体经典途径，但其凝聚形式可通过旁路途径活化补体，继而由补体系统发挥抗体感染功能。
激活补体：抗体与相应抗原结合后，借助暴露的补体结合点去激活补体系统、激发补体的溶菌、溶细胞等免疫作用。
第四章免疫球蛋白抗体（antibody,Ab）是介导体液免疫的重要效应分子
第四章免疫球蛋白抗体antibody，Ab是介导体液免疫的重要效应分子，是B 细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的糖蛋白，主要存在于血清等体液中，能与相应抗原特异性地结合，显示免疫功能。
早在十九世纪后期，von Behring 及其同??Kitasato 就发现白喉或破伤风毒素免疫动物后可产生具有中和毒素作用的物质，称之为抗毒素antitoxin随后引入抗体一词来泛指抗毒素类物质。
1937 年Tiselius 和Kabat 用电泳方法将血清蛋白分为白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等组分，并发现抗体活性存在于从α到γ的这一广泛区域（图4-1），但主要存在于γ区，故相当长一段时间内，抗体又被称为γ球蛋白（丙种球蛋白）。
1968 年和1972 年世界卫生组织和国际免疫学会联合会的专门委员会先后决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。
免疫球蛋白可分为分泌型（secreted Ig，SIg）和膜型（membrane Ig mIg）。
前者主要存在于血液及组织液中，具有抗体的各种功能；后者构成 B 细胞膜上的抗原受体。
图4-1 第一节免疫球蛋白的结构一、免疫球蛋白的基本结构X 射线晶体衍射结构分析发现，免疫球蛋白由四肽链分子组成，各肽链间有数量不等的链间二硫键。
结构上Ig 可分为三个长度大致相同的片段，其中两个长度完全一致的片段位于分子的上方，通过一易弯曲的区域与主干连接，形成一”Y”字型结构（图4－2），称为Ig 单体，构成免疫球蛋白分子的基本单位。
图42 （一）重链和轻链任何一类天然免疫球蛋白分子均含有四条异源性多肽链，其中，分子量较大的称为重链heavy chain H，而分子量较小的为轻链light chain L。
同一天然Ig分子中的两条H 链和两条L 链的氨基酸组成完全相同。
1. 重链分子量约为50～75kD，由450～550 个氨基酸残基组成。
4第四章 免疫球蛋白
第三章免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）1.免疫球蛋白Ig：具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白。
分为分泌型免疫球蛋白sIg、膜型免疫球蛋白mIg2.抗体（antibody，Ab）①概念：B细胞在抗原的刺激下分化为浆细胞，产生具有与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白，称为抗体。
②存在部位：血清、其他体液或外分泌液中。
将抗体介导的免疫称为体液免疫。
将含有抗体的血清称为抗血清或免疫血清。
③电泳区带：抗体活性大部分在γ区带，故抗体曾有γ球蛋白（或丙种球蛋白）之称。
第一节免疫球蛋白的分子结构一、免疫球蛋白的基本结构：由二硫键相连的四条对称的多肽链构成的单体。
形成一“Y”字形结构。
重链、轻链四肽链结构：所有Ig的基本单位都是四条肽链的对称结构。
两条重链（H）和两条轻链（L）。
每条重链和轻链分为氨基端和羧基端。
（一）重链与轻链（天然的Ig单体结构中，两条重链同类，两条轻链同型。
）1.重链（heavy chain，H链）450～550个氨基酸残基，分子量约55～75kD。
根据Ig重链恒定区的分子结构和抗原特异性的不同，Ig可分为五类：即IgG、IgM、IgA、IgD、IgE，相应H链为γ、μ、α、δ及ε链。
2. 轻链轻链为重链的1/2，约由214个氨基酸组成。
根据轻链的不同，分为κ、λ两型。
正常人血清Ig的κ:λ=2 :1（二）可变区和恒定区1.可变区（variable region，V区）近N端的1/2 L链和1/4（或1/5）H链，氨基酸的组成及序列变化较大，而得名。
⑴超变区（hypervariable region，HVR）：V区内变化最为剧烈的特定部位。
L链3个，H链3个。
因其在空间结构上可与抗原决定簇形成精密的互补，故又称互补性决定区（complementarity determing region，CDR）。
不同Ig分子在超变区结构上各自具有独特的氨基酸排序和构型特点，也称为Ig分子的独特型或独特型决定簇。
免疫球蛋白
抗原抗体结合具有高度特异性
抗原表位的立体结构
直接中和毒素
促使Fc段构型改变，启动Fc段活性
IgG1-3, IgM
2.IgC区的功能
相应抗原
抗体构象改变
CH区上补体结合位点暴露
补体C1q结合
经典途径活化补体
（1）激活补体
（2）细胞亲嗜性（IgG、IgE） 不同细胞表面具有Ig的Fc受体，当Ig与相应抗原结合后，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合。 抗体与IgFc受体结合后可表现不同的生物学作用。 1）调理作用 2）抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用(ADCC) 3）介导Ⅰ型超敏反应
一、基本结构
四条肽链通过二硫键连接形成”Y”字形结构.
1.重链和轻链
重链（heavy chain，H） 2条 轻链（light chain，L） 2条
2.可变区和恒定区
可变区(variable region,V区):VH,VL 恒定区(constant region,C区):CH,CL
anti-TSA
（1）仅占血清Ig总量的0.2%，血清浓度约30ug/ml。 （2）分为两型 1）血清型: 血清中，功能不清； 2）膜结合型（mIgD）:B细胞表面, 是B细胞成熟的重要标志；抗原受体；活化的B细胞或记忆B细胞的mIgD逐渐消失。
5.IgE
（1）单体分子； （2）血清中含量最低； （3）种系进化过程中出现最晚; （4）黏膜下淋巴组织中的浆细胞分泌； （5）介导I型超敏反应； （6）抗寄生虫免疫。
二、单克隆抗体
单克隆抗体（monoclonal antibody, McAb） 将由单一B细胞克隆所产生的，只作用于某一特定抗原表位的均一抗体称为单克隆抗体。 1975年，Kohler和Milstein将可产生特异性抗体但在体外不能长期存活的免疫小鼠的脾细胞（B细胞）与不能产生特异性抗体但在体外可长期存活的恶性浆细胞瘤细胞在体外融合，由此形成的杂交细胞系称为杂交瘤。
第2章 免疫球蛋白与抗体
天然血型抗体为 IgM，错误输血会 导致溶血反应
第三节 五类免疫球蛋白的特性与功能
IgA：分为血清型IgA（单体）和分泌型sIgA（二聚 体）。 sIgA主要存在于胃肠道和支气管分泌液、初乳、 唾液和泪液中，在 粘膜局部抗感染中发挥重要的作用。 并可通过母乳输给婴儿。
分泌型IgA（sIgA）
哺乳
sIgA的生成过程
第二章 免疫球蛋白与抗体
人免疫球蛋白是人体受抗原（比如病毒） 刺激后产生的一种蛋白质，主要功能是与 抗原起免疫反应，从而阻断抗原（比如病 毒产生抗原）对人体的危害。注射人免疫 球蛋白制品，可以帮助受者从低或者无免 疫状态很快达到暂时免疫保护状态，因此 免疫球蛋白制品对预防细菌、病毒性感染 有一定的作用。
抗体（Ab）：是B细胞接受抗原剌激后增殖分化 为浆细胞，由浆细胞产生的一类能与相应抗原特异性 结合的球蛋白。抗体是生物学功能的概念。
增殖、分化 识别抗原 抗原 B细胞 浆球蛋白（Ig）：具有抗体活性或化学结构与 抗体相似的球蛋白。免疫球蛋白是化学结构的概念。
pFc,（碎片）无 生物学活性
第二节 免疫球蛋白的生物学活性
特异性结合抗原，如中和毒素、中和病
毒，在体外引起多种抗原-抗体反应。 激活补体 与Fc受体结合（调理作用、ADCC、介导I 型超敏反应） 通过胎盘
第二节 免疫球蛋白的生物学活性
中和作用
特异性结合抗原
ADCC作用 结合 FcR
抗体介导的调理作用
1 抗体与细菌表面的相 应抗原表位特异性结合 2被调理的细菌结合到 巨噬细胞的FcR上，并 被巨噬细胞吞噬 3 形成吞噬体 4吞噬溶酶体形成，杀 伤细菌
三 与Fc受体结合
抗体介导的细胞毒作用（ADCC)
免疫球蛋白名词解释
免疫球蛋白名词解释免疫球蛋白，又称免疫球蛋白分子或抗体，是人体免疫系统中的一类重要分子，由免疫细胞（主要是B细胞）分泌而成。
免疫球蛋白可以识别和结合异物（抗原），并参与机体对抗原的免疫应答。
免疫球蛋白的命名通常以字母“Ig”开头，后跟一个数字和一个字母，如IgG、IgA、IgM等。
这些不同的免疫球蛋白在结构和功能上有所差异，但都具有识别和结合抗原的能力。
IgG（免疫球蛋白G）是人体血液中含量最多的一种免疫球蛋白，占总免疫球蛋白的70-80%。
IgG能够通过胎盘进入胎儿体内，起到保护胎儿内环境不受感染的作用。
IgG还具有中和病毒、激活免疫细胞和促进细胞毒性杀伤等功能。
IgA（免疫球蛋白A）是主要存在于体液中的免疫球蛋白，如唾液、泪液、乳汁和呼吸道分泌物等。
IgA能够阻止病原微生物进入体内组织，起到保护黏膜表面免受感染的作用。
IgM（免疫球蛋白M）是体液免疫应答中首先产生的一种免疫球蛋白，呈现多聚体结构。
IgM能够激活免疫细胞，起到抗菌和神经中和毒素的作用。
在疾病初期和急性感染时，血清中的IgM水平会显著升高。
除了上述常见的三种免疫球蛋白外，还有IgE（免疫球蛋白E）和IgD（免疫球蛋白D）。
IgE参与机体对抗寄生虫感染和过敏反应的调节。
IgD的功能目前仍不完全清楚，研究者认为它可能参与细胞免疫应答。
免疫球蛋白的结构由两部分构成：抗原结合部位和常量部位。
抗原结合部位是免疫球蛋白与抗原结合发生反应的部位，决定了免疫球蛋白的特异性。
常量部位在各种免疫球蛋白中相似，决定了免疫球蛋白的生物学功能和其他药理学特点。
免疫球蛋白在机体免疫应答中起到关键作用。
当机体暴露于感染、过敏或其他外界刺激时，免疫球蛋白能够识别并结合抗原，激活免疫系统，通过中性化和清除抗原保护机体免受病原体侵袭。
另外，免疫球蛋白还能够激活免疫效应细胞和调节免疫反应的程度和方向。
总之，免疫球蛋白作为人体免疫系统中的重要组成部分，具有识别和结合抗原、阻止感染、保护黏膜表面、中和病毒、激活免疫细胞等多种功能，为机体抵御感染、保持免疫平衡发挥着重要的作用。
免疫球蛋白分子的基本结构
免疫球蛋白分子的基本结构
免疫球蛋白是一种广泛存在于人体内的蛋白质分子，也称为抗体。
它是一种由免疫系统生成的分子，可以识别和结合异物，如细菌、病毒和其他外来分子，从而帮助身体抵御感染和疾病。
免疫球蛋白分子的基本结构由两部分组成：重链和轻链。
每个免疫球蛋白分子由两个重链和两个轻链连接而成，形成一个Y形状的分子结构。
每个重链和轻链都由不同的氨基酸序列组成，这些序列决定了免疫球蛋白的特异性和亲和力。
重链和轻链都包含一个可变区域和一个恒定区域。
可变区域决定了免疫球蛋白的特异性，它包含了许多不同的氨基酸序列，可以识别和结合不同的抗原。
恒定区域则决定了免疫球蛋白的结构和功能。
免疫球蛋白分子的结构和功能非常复杂，但它们在人体中发挥着重要的免疫防御作用。
通过不断地进化和适应，免疫球蛋白能够不断地适应新的抗原，保护人体免受各种疾病的侵害。
- 1 -。
免疫球蛋白分子结构
免疫球蛋白分子结构
免疫球蛋白分子结构是指人体中由抗体和其它免疫球蛋白（immunoglobulin）组成的分子结构。
抗体和其它免疫球蛋白一般由二聚体形式存在，也就是两个免疫球蛋白分子连接而成一个双链复合物，其中一条链称为“H”链，另一条链称为“L”链。
这种免疫球蛋白分子结构有以下几个特点：
一、结构紧凑：免疫球蛋白分子由H链和L链组成，两者之间的接头处只有4个氨基酸残基，使得免疫球蛋白分子比较紧凑，大小在150-200Å 之间。
二、多样性：免疫球蛋白分子的H链和L链中都含有V、C、J三种特殊的氨基酸序列，这些序列通常可以分别组合成多种不同的结构，从而形成不同的免疫球蛋白分子，比如IgG、IgM、IgA等。
三、可活化：免疫球蛋白分子的H链和L链之间的结构可以由抗原识别和活化，从而发挥免疫功能。
四、复合能力强：免疫球蛋白分子的H链和L链可以相互结合，形成复合物，从而对抗原表位进行多种识别和活化，从而发挥免疫功能。
五、抗原识别能力强：免疫球蛋白分子可以非常快速准确地识别抗原，从而发挥免疫保护作用。
免疫球蛋白分子结构是人体免疫系统最重要的组成部分，它们能够识别抗原，抵抗外来病原体，从而维持人体健康。
同时，免疫球蛋白分子结构也是免疫系统研究的重要基础，它们的研究可以帮助我们更好地理解免疫机制，从而更好地治疗各种疾病。
抗体的生物功能
抗体的生物功能教学时间：50分钟教学过程：一、免疫球蛋白分子的功能Ig是体液免疫应答中发挥免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。
（一)抗体的异质性及其抗原决定簇（免疫球蛋白分子的抗原性) 抗体的特异性是指抗体中免疫球蛋白的不均一性。
Ig本身具有抗原性，将Ig作为免疫原免疫异种动物、同种异体或在自身体内可引起不同程度的免疫性，本身又可以作为抗原激发机体产生特异性免疫应答。
根据IgI不同抗原决定簇存在的不同部位以及在异种、同种异体或自体中产生免疫反应的差别,可把Ig的抗原性分为同种型、同种异型和独特型第三种不同抗原决定簇。
a.同种型(isotype）：指同一种属所有个体的Ig分子共有的抗原特异性标志，为种属性标志。
存在于Ig C区。
（比如人，都有免疫球)b。
同种异型（allotype）：指同一种属不同个体间Ig分子所具有的不同抗原特异性标志,为个体型标志。
存在于Ig C区和V区。
同种异型（allotype）是指同一种属不同个体间的Ig分子抗原性的不同,在同种异体间免疫可诱导免疫反应.同种异型抗原性的差别往往只有一个或几个氨基酸残基的不同，可能是由于编码Ig的结构基因发生点突变所致，并被稳定地遗传下来，因此Ig同种异型可作为一种遗传标记（genetic markers），这种标记主要分布在CH和CL上。
1．γ链上的同种异型γ1、γ2γ3和λ4重链上均存在有同种异型标记,目前已发现：Glma、x、f、z；G2mn；G3mgl、g5、b0、b1、b3、b4、b5、c3、c5、s、t、u、v；G4m4a、4b。
共20种左右。
其中G表示λ链,1、2、3或4表示亚类λ1、λ2、λ3和λ4，m代表标记(marker）.除Glmf和z位于IgG1分子的Cγ1区外，其余的Gm均位于Fc部位。
一条γ链可能同时具有一个以上的Gm标志，如白种人常常在γ1H链Cγ1区有G1mz，Fc部位有G1ma。