生化问答题
生化问答题
1.蛋白质的基本单位是?氨基酸的结构通式和结构特点分别是?答:①基本单位:氨基酸②结构通式:HR-C-COOHNH2③结构特点:组成蛋白质的20种氨基酸都属于a-氨基酸(脯氨酸除外)组成蛋白质的20种氨基酸都属于L-氨基酸(甘氨酸除外)2.维持蛋白质各级结构稳定的化学键分别是?答:①维持级结构的键是肽键②维持二级结构的键是氢键③维持三级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用④维持四级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用3.蛋白质的元素组成N的含量是多少?如果用氮含量计算蛋白质的含量?答:①16%②所测含氮量乘以6.254.蛋白质二级结构主要形式有哪些?答:a-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲5.、如何用生物化学的知识解释镰刀形红细胞贫血的发病机制？答:因为蛋白质的-级结构是空间结构的基础，也是蛋白质行使功能的基础，而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白B键第6位谷氨酸被缬氨酸取代，一级结构中重要部位的氨基酸改变会引起功能的改变，使血红蛋白表面产生-一个疏水小区，引起血红蛋白聚集成不落性的纤维素，导致红细胞变性成镰刀型而极易破碎，产生贫血.6、核酸的基本单位和基本组成成分分别是?答:①基本单位:核苷②成分:碱基、戊糖、磷酸7、维持DNA双螺旋结构的稳定的化学键分别是?答:主要是碱基对之间的氢键和碱基平面之间的碱基堆积力.8.mRNA、tRNA、rRNA的功能分别是?tRNA的二级结构和三级结构分别是?答:①功能:mRNA:指导蛋白质生物合成的模板tRNA:在蛋白质生物合成中转运氨基酸rRNA:蛋白质生物合成的场所②二级结构:三叶草形(四臂四环组成)三级结构:倒L形9、酶促反应的特点是?答:高效性，特异性，可调节性，高度不稳定性10.酶原的定义、酶原微活的实质、酶原与酶原激活的生理意义?举例说明答①定义:有些酶在细胞内合成或初分泌时，没有催化活性，这种酶的无活性前体称为酶原②实质:切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段3.生理意义(举例)，酶奶是无活性的酶的前体，经水解激活后才表现出活性。
生化简答题
名词解释：1 、蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键联系起来的含氮高分子化合物，是机体表现生理功能的基础。
2 、蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失称为蛋白质变性。
3 、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
4 、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5 、蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
6 、蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
7 、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
8 、DNA的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，称DNA变性。
9 、DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条互补链可以重新恢复天然的双螺旋构象，称为DNA的复性。
10 、核酸酶：所有可以水解核酸的酶。
可分为DNA酶和RNA酶。
11 、酶：由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。
12 、核酶：是具有高效，特异催化作用的核酸，是近年发现的一类新的生物催化剂。
13 、酶原：无活性的酶的前体称为酶原。
14 、酶的必需基团：酶分子结构中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。
15、同工酶：指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
16、糖酵解：缺氧情况下，葡萄糖生成乳糖的过程。
17 、酵解途径：由葡萄糖分解成丙酮酸的过程。
18 必需脂酸：某些不饱和脂肪酸，动物机体自身不能合成，需要从植物油摄取，是动物不可缺少的营养素，称为必需脂酸。
生化问答题
医学生物化学复习题各章节问答题小集1.试述肽链中α–螺旋的结构特点。
答：①α-螺旋外观似棒状，肽链的主链形成紧密的螺旋，侧链伸向外侧；②肽链中全部NH都和CO生成氢键，使α-螺旋的结构十分牢固；③螺旋的一圈由3.6个aa残基组成，螺距为0.54 nm；④螺旋的走向都为顺时针方向，所谓右手螺旋。
2. 什么是蛋白质的四级结构? 什么是均一四级结构和不均一四级结构?答：蛋白质分子中各个亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。
由相同的亚基构成的四级结构称为均一四级结构，由不同亚基构成的，则称为不均一四级结构。
3. 以血红蛋白与O2的结合为例，说明什么是协同效应？答：协同效应是指一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。
以血红蛋白为例，当Hb的第一个亚基与O2结合以后，促进第二及第三个亚基与O2的结合，当第三个亚基与O2结合后，又大大促进了第四个亚基与O2结合，这种效应为正协同效应。
4.举例说明蛋白质一级结构和功能的关系。
答：蛋白质的一级结构(即氨基酸残基排列顺序)是空间结构和性质的基础，蛋白质分子中的氨基酸残基的改变有的会严重影响其功能，有的则影响甚微。
有的结构相似的功能也相似。
①结构相似的具有相似的功能：例如从哺乳动物胰脏中分离出来的胰岛素，都由A链和B链组成，不同来源的胰岛素氨基酸排列顺序不完全相同，但相似，分子量也几乎相等，均具有降低血糖的生物学功能。
②一级结构与分子病：血红蛋白是由四个亚基构成的四聚体。
珠蛋白有两条α-链和两条β链，它们分别由141和146个氨基酸残基组成。
由于基因突变使珠蛋白多肽链的氨基酸残基改变所致的异常血红蛋白近400种。
其中只有某些残基改变才影响该蛋白带O2功能。
例如正常珠蛋白β链上第6位的谷氨酸被缬氨酸取代，使血红蛋白溶解度改变而导致镰刀状红细胞贫血。
5.试述如何分析多肽链中氨基酸的顺序?答：首先分析已纯化蛋白质的氨基酸残基的组成。
生化考试试题
生物化学习题一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案;请选择一个最佳答案..1、蛋白质一级结构的主要化学键是A、氢键B、疏水键C、盐键D、二硫键E、肽键D2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化A、一级结构发生改变B、构型发生改变C、分子量变小D、构象发生改变E、溶解度变大3、下列没有高能键的化合物是A、磷酸肌酸B、谷氨酰胺C、ADPD、1;3一二磷酸甘油酸E、磷酸烯醇式丙酮酸4、嘌呤核苷酸从头合成中;首先合成的是A、IMPB、AMPC、GMPD、XMPE、ATP5、脂肪酸氧化过程中;将脂酰～SCOA载入线粒体的是A、ACPB、肉碱C、柠檬酸D、乙酰肉碱E、乙酰辅酶Ab6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是A、氧化脱氨基作用B、联合脱氨基作用C、转氨基作用D、非氧化脱氨基作用E、脱水脱氨基作用d7、关于三羧酸循环;下列的叙述哪条不正确A、产生NADH和FADH2B、有GTP生成C、氧化乙酰COAD、提供草酰乙酸净合成E、在无氧条件下不能运转c8、胆固醇生物合成的限速酶是A、HMG COA合成酶B、HMG COA裂解酶C、HMG COA还原酶D、乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶A、醛缩酶B、烯醇化酶C、乳酸脱氢酶D、磷酸果糖激酶E、3一磷酸甘油脱氢酶10、DNA二级结构模型是A、α一螺旋B、走向相反的右手双螺旋C、三股螺旋D、走向相反的左手双螺旋E、走向相同的右手双螺旋11、下列维生素中参与转氨基作用的是A、硫胺素B、尼克酸C、核黄素D、磷酸吡哆醛E、泛酸12、人体嘌呤分解代谢的终产物是A、尿素B、尿酸C、氨D、β—丙氨酸E、β—氨基异丁酸13、蛋白质生物合成的起始信号是A、UAGB、UAAC、UGAD、AUGE、AGU14、非蛋白氮中含量最多的物质是A、氨基酸B、尿酸C、肌酸D、尿素E、胆红素b15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是A、在一磷酸核苷水平上还原B、在二磷酸核苷水平上还原C、在三磷酸核苷水平上还原D、在核苷水平上还原E、直接由核糖还原16、妨碍胆道钙吸收的物质是A、乳酸B、氨基酸C、抗坏血酸D、柠檬酸E、草酸盐e17、下列哪种途径在线粒体中进行A、糖的无氧酵介B、糖元的分解C、糖元的合成D、糖的磷酸戊糖途径E、三羧酸循环d18、关于DNA复制;下列哪项是错误的A、真核细胞DNA有多个复制起始点B、为半保留复制C、亲代DNA双链都可作为模板D、子代DNA的合成都是连续进行的E、子代与亲代DNA分子核苷酸序列完全相同d19、肌糖元不能直接补充血糖;是因为肌肉组织中不含 A、磷酸化酶 B、已糖激酶C、6一磷酸葡萄糖脱氢酶D、葡萄糖—6—磷酸酶E、醛缩酶20、肝脏合成最多的血浆蛋白是A、α—球蛋白B、β—球蛋白C、清蛋白D、凝血酶原E、纤维蛋白原a21、体内能转化成黑色素的氨基酸是A、酪氨酸B、脯氨酸C、色氨酸D、蛋氨酸E、谷氨酸c22、磷酸戊糖途径是在细胞的哪个部位进行的 A、细胞核 B、线粒体C、细胞浆D、微粒体E、内质网c23、合成糖原时;葡萄糖的供体是A、G－1－PB、G－6－PC、UDPGD、CDPGE、GDPGd24、下列关于氨基甲酰磷酸的叙述哪项是正确的A、它主要用来合成谷氨酰胺B、用于尿酸的合成C、合成胆固醇D、为嘧啶核苷酸合成的中间产物E、为嘌呤核苷酸合成的中间产物e25、与蛋白质生物合成无关的因子是A、起始因子B、终止因子C、延长因子D、GTPE、P因子26、冈崎片段是指A、模板上的一段DNAB、在领头链上合成的DNA片段C、在随从链上由引物引导合成的不连续的DNA片段D、除去RNA引物后修补的DNA片段E、指互补于RNA引物的那一段DNA27、下列哪组动力学常数变化属于酶的竞争性抑制作用A、Km增加;Vmax不变B、Km降低;Vmax不变C、Km不变;Vmax增加D、Km不变;Vmax降低E、Km降低;Vmax降低a28、运输内源性甘油三酯的血浆脂蛋白主要是 A、VLDL B、CM C、HDLD、IDLE、LDL29、结合胆红素是指A、胆红素——清蛋白B、胆红素——Y蛋白C、胆红素——葡萄糖醛酸D、胆红素——Z蛋白E、胆红素——珠蛋白30、合成卵磷脂所需的活性胆碱是A、ATP胆碱B、ADP胆碱C、CTP胆碱D、CDP胆碱E、UDP胆碱31、在核酸分子中核苷酸之间连接的方式是A、2′－3′磷酸二酯键B、2′－5′磷酸二酯键C、3′－5′磷酸二酯键D、肽键E、糖苷键c32、能抑制甘油三酯分解的激素是A、甲状腺素B、去甲肾上腺素C、胰岛素D、肾上腺素E、生长素d33、下列哪种氨基酸是尿素合成过程的中间产物 A、甘氨酸 B、色氨酸C、赖氨酸D、瓜氨酸E、缬氨酸c34、体内酸性物质的主要来源是A、硫酸B、乳酸C、CO2D、柠檬酸E、磷酸d35、下列哪种物质是游离型次级胆汁酸A、鹅脱氧胆酸B、甘氨胆酸C、牛磺胆酸D、脱氧胆酸E、胆酸c36、生物体编码氨基酸的终止密码有多少个A、1B、2C、3D、4E、5二、填充题1、氨基酸在等电点PI时;以______离子形式存在;在PH>PI时以______离子存在;在PH<PI时;以______离子形式存在..2、血浆脂蛋白用超速离心法可分为______、______、______、______四类..3、饱和脂酰COAβ—氧化主要经过______、______、______、______四步反应;β—氧化的终产物是______;每次β—氧化可产生______克分子ATP..4、大肠杆菌RNA聚合酶全酶由______组成;核心酶组成是______;参予识别起始信号的是______..5、根据激素的化学本质;可将其分成______、______、______和______四类..6、肝脏生物转化作用的第一相反应包括______、______、______；第二相反应是______..7、大多数真核细胞的MRNA5′一端都有______ 帽结构;3′一端有______结构..8、体内硫酸根的供体是______、甲基的供体是______、磷酸核糖的供体是______..9、常见的一碳单位有______、______、______、______等;携带它们的载体是_______..10、下列氨基酸的脱羧产物分别为：组氨酸______;色氨酸______;谷氨酸______..11、对神经肌肉应激性Ca＋2起______作用;K＋起______..12、VitD的活性形式是______..13、合成血红蛋白中血红素的基本原料是______、______、______..14、血红素在体内分解代谢的主要产物是______、包括______、______、______、______等..15、Watsan－Crick提出的双螺旋结构中;______处于分子外边;______处于分子中央;螺旋每上升一圈bp数为 ..16、蛋白质二级结构的形式有______、______和______..17、组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______、______、______..18、血钙可分为______和______;血浆钙中只有______才直接起生理作用..19、丙酮酸脱氢酶系包括______、______、______三种酶;______、______、______、______、______五种辅助因子..20、人体铁的贮存形式有______、______..21、影响酶促反应速度的因素有______、______、______、______和______等..22、胆固醇在体内可转变为哪些活性物质______、______和______..23、生物体物质代谢调节的基本方式是______、______、______..24、肾小管的“三泌”作用是______、______、______;其功用是换回______..25、线粒体呼吸链的递氢体和递电子体有______、______、______、______、______..26、酮体是由______、______、______组成..27、核苷酸是由______、______和______三种成分组成..28、DNA的三级结构是______结构;核小体是由______和______构成..三、名词解释1、蛋白质的变性作用2、酶的活性中心3、糖异生4、氧化磷酸化5、呼吸链6、载脂蛋白7、r－谷氨酰循环8、DNA半保留复制9、不对称转录10、酶原的激活11、胆色素12、反向转录四、问答题1、简述血氨的来源和去路..2、磷酸戊糖途径分哪两个阶段;此代谢途径的生理意义是什么3、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义..4、血糖正常值是多少;机体是如何进行调节的..5、简述蛋白质及肽类激素的调节机制..6、代谢性酸中毒时;机体是如何调节酸碱平衡的..参考答案一、选择题：1、E2、D3、B4、A5、B6、B7、D8、C9、D 10、B 11、D 12、B 13、D 14、D 15、B 16、E 17、E 18、D 19、D 20、C 21、A 22、C 23、C 24、D 25、E 26、C 27、A 28、A 29、C 30、D 31、C 32、C 33、D 34、C 35、D 36、C二、填充题：1、两性离子、负离子、正离子2、CM、VLDL、LDL、HDL3、脱氢、加水、再脱氢、硫解、乙酰辅酶A、54、α2ββ′σ、α2ββ′、σ5、蛋白质和多肽类激素、氨基酸衍生物类激素、类固醇激素、脂肪酸衍生物6、氧化、还原、水解、结合反应7、M7G 、POLYA8、PAPS SAM PRPP9、－CH3、=CH2、－CH=、－CHO、－CH=NH、FH410、组胺、5－羟角胺、r－氨基丁酸11、降低、升高12、1;25－OH2VitD313、甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2＋14、铁卟啉化合物、胆红素、胆绿素、胆素原、胆素15、磷酸核糖、碱基、1016、α－螺旋、β－折叠、β－转角、无规则卷曲17、酪氨酸丝氨酸苏氨酸18、非扩散钙、可扩散钙、Ca2＋19、丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶、TPP、硫辛酸、FAD NAD CoASH20、铁蛋白、含铁血黄素21、温度、PH、酶浓度、底物浓度、抑制剂22、胆汁酸、类固醇激素、VitD323、细胞水平、器官水平、整体水平24、泌H＋、泌K＋、泌、NaHCO325、NAD＋或NADP＋、FAD或FMA、铁硫蛋白、辅酶Q、细胞色素类26、乙酰乙酸、β－羟丁酸、丙酮27、含氮碱基、戊糖、磷酸28、超螺旋、DNA、组蛋白、三、名词解释1、物理或化学因素如加热、酸、碱等引起蛋白质结构变化;并导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失;称为蛋白质变性;变性时不涉及一级结构改变或肽键的断裂..2、必需基团相对集中并构成一定空间构象;直接负责结合及催化底物发生反应的区域..3、由非糖物质如乳酸、甘油等在肝中转变为糖的过程..4、生物氧化的释能反应同时伴有ADP磷酸化生成ATP的吸能反应;二者偶联;称为氧化磷酸化..5、定位于线粒体内膜;由一组H和电子传递体按一定顺序排列所构成的;能把还原当量2H=2e＋2H＋氧化成H2O的反应链称为呼吸链..6、载脂蛋白是存在于血浆脂蛋白中的一类蛋白质..现一般将其以A、B、C、D、E表示分为五类;其中有的又分若干亚类以Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ等表示;它们的共同作用是促使脂类溶于血浆转运;稳定脂蛋白结构..有的尚有激活有关酶、识别受体等特殊功能..7、是指氨基酸从肠粘膜细胞吸收;通过定位于膜上的r－谷氨酰转肽酶催化使吸收的氨基酸与G－SH反应;生成r－谷氨酰基－氨基酸而将氨基酸转入细胞内的过程..由于该过程具有循环往复的性质;故称其为r－谷氨酰循环..8、一个亲代DNA分子复制一次所得到的两个子代DNA分子;两条链里的一股是来自亲代;另一股是新合成的;即“新、旧”各半;称半保留复制..9、双链DNA分子上分布着很多基因;并不是所有基因的转录均在同一条DNA 单链上;而是一些基因在这条单链转录;另一些基因的转录在另一条单链上;DNA双链一次只有一条链或某一区段可作为模板转录;称之为不对称转录..10、有些酶在细胞内合成和初分泌时;并不表现有催化活性;这种无活性状态的酶的前身物称为酶原..酶原在一定条件下;受某种因素的作用;酶原分子的部分肽键被水解;使分子结构发生改变;形成酶的活性中心;无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活..11、胆色素是铁卟啉化合物的分解产物;它包括：胆红素、胆绿素、胆素原和胆素..因其具有颜色故名胆色素..正常时随胆汁排泄..12、以病毒RNA为模板;以4SRNA或色氨酸RNA为引物;4种dNTP为原料;根据碱基配对原则;在反向转录酶催化下合成DNA的过程..四、问答题略。
生化问答题
圈数：
核苷酸对数/螺距 485.44/10=48.54圈
11.为什么用稀酸或高盐溶液处理染色质可以解离DNA与组蛋白
组蛋白与DNA之间的结合依靠的是组蛋白带正电的碱性基团和DNA带负电的磷酸基团之间的静电作用，如果用稀酸处理染色质，磷酸基团质子化失去所带的电荷，复合物解离，如果用高盐溶液处理染色质，阳离子与磷酸基团结合取代了组蛋白，导致解离
1》孕激素、雌激素、雄激素、醛固酮等类固醇激素存在不同于基因组作用的快速非基因组作用。非基因组作用的特点：(1)作用快；(2)可在不能完成mRNA转录和蛋白质合成的细胞株或没有类固醇激素核受体的细胞株中观察到该作用；(3)偶联大分子不能穿过胞膜进入胞内的类固醇激素仍然具有该作用；(4)不能被转录／蛋白合成抑制剂所阻断；(5)不能被经典的基因组类固醇激素受体拮抗剂所阻断。类固醇激素诱导的非基因组作用信号转导机制是多种多样的，如激活信号分子Src、胞内钙离子、cAMP等。目前认为类固醇激素非基因组作用存在两种形式：(1)特异性作用：通过受体介导特异性非基因组作用；(2)非特异性作用
6.某一蛋白质的多肽链有一些区段为α-螺旋构象，另一些区段为β-折叠构象，蛋白质的分子量为240000，多肽链外形的长度为5.06×10-5，试计算链中的α–螺旋构象占多肽分子的百分数？.
该蛋白质共有的氨基酸残基数目为：240000/120=2000(个)设其中有n个氨基酸处于β-折叠构象，则：3.6n+1.5 ×(2000 - n)=5.06×10-5×108式中(2000-n)为处于α-螺旋的氨基酸数目2.1n = 2060 n = 981 即有981个氨基酸处于β-折叠构象,所以α-螺旋的氨基酸数目为:2000 - 981 = 1019(个)所以α-螺旋氨基酸占总数的百分数为:1019/2000×100%=50.95%
生化问答题集
生化问答题集1、试述血浆脂蛋白的分类及主要生理功能？CM（乳糜微粒）：转运来自食物的外源性甘油三酯。
VLDL（极低密度脂蛋白）：转运肝脏合成的内源性甘油三酯。
LDL（低密度脂蛋白;）:从肝脏向肝外组织转运胆固醇。
HDL(高密度脂蛋白)从肝外组织向肝脏转运胆固醇。
IDL(中密度脂蛋白)2、血糖的来源于去路有哪些？试述胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素对血糖浓度额调节作用。
来源：①食物糖消化吸收②肝糖原分解③肝脏内糖异生作用去路：①氧化分解供能②合成糖原③转化成其他糖类或非糖类物质④血糖过高时随尿液排出肝脏调节：肝糖原合成与分解、糖异生；肾脏调节：肾小管的重吸收能力；神经和激素的调节：⑴神经调节⑵激素调。
3、什么是解链温度？影响DNATm值大小的因素有哪些？为什么？解链温度是指核酸在加热变性过程中，紫外吸收值达到最大值的一半的温度，也称为Tm值。
因素：DNA分子中碱基的组成、比例、DNA分子的长度。
原因：在DNA分子中，如果G-C含量较多，Tm值则较大，A-T含量较多，Tm值则较小，因G-C间有三个氢键，A-T间有两个氢键，G-C较A-T稳定。
DNA分子越长，在解链时所需的能量也越高，所以Tm值也越大4、何为蛋白质变性作用？试举例说明其在临床上的应用，以及避免蛋白质变性的例子。
答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，严格的空间构象受到破坏，从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。
（1）利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；（2）口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；（3）临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；（4）加热煮沸蛋白质食品，有利于蛋白酶的催化作用，促进蛋白质食品的消化吸收等。
5、简述tRNA二级结构的基本特点及各种RNA的生物学功能。
答：tRNA典型的二级结构为三叶草型结构，是由一条核糖核苷酸链折叠、盘绕而成，在分子单链的某些区域回折时，因存在彼此配对的碱基构成局部双螺旋区，不能配对的碱基则：形成突环而排斥在双螺旋之外，形成了tRNA的三叶草结构。
生化试题
、 、 四条区带。而用超速离心法，可将血浆脂蛋白分为 、 、 、 四种成分。
55、正常血钠浓度为 ，血氯为 ，血钾为 。
56、血钙以 、 、 三种形式存在。
53、细胞外液的阳离子以 为主，阴离子以 和 为主；细胞内液的阳离子以 为主，阴离子以 和 为主。
54、酸中毒可使血钾 ，碱中毒时可使血钾 ，糖原、蛋白质合成时可使血钾 ，糖原、蛋白质分解时可使血钾 。
17、适量摄入维生素可维持机体的正常生理功能，但若长期过量摄入 和 可导致人类中毒。
18、缺乏维生素会引起相应的缺乏症。VitB1——
VitPP—— VitA——
19、写出下列符号的中文意思：NAD+ 、
6、列表比较糖酵解和糖有氧氧化的不同点。
7、简述遗传密码的特点。
8、用图表示现代生物遗传的中心法则。
9、举例说明酶原存在的生理意义。
习题答案
二、填空 1、肽键、3/，5/磷酸二酯键。 2、负、正极。 3、磷酸、戊糖、碱基。
4、酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂。5、酶蛋白、辅助因子。
57、血中[Ca]×[P]= ，大于 有利于骨钙化，小于 则骨盐溶解。
58、自食物摄入的碱性物质主要来自 、 等。而把 、 和 称为酸性食物。
45、在DNA复制时，子代DNA与亲代DNA完全相同，且一条链来自 ，一条链是 。这种复制方式称为 。
46、RNA聚合酶能以 为模板，四种 为底物，按 方向从头合成 链。
12、组成蛋白质的基本单位是 ，组成核酸的基本单位是 。
13、蛋白质在等电点时以 离子形式存在，在PH大于等电点的溶液中，大部分以 离子形式存在，在PH小于等电点的溶液中，大部分以 离子形式存在。
生化问答题
1、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？①三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。
②糖代谢过程中一分子已糖经糖酵解分解成二分子丙酮酸，在有氧的情况下丙酮酸进入线粒体，通过三羧酸循环彻底氧化分解③脂肪分解的脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化，脂肪分解的甘油也可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化分解；同时，三羧酸循环中产生的乙酰CoA和其他中间产物也可用于合成脂肪；④蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成氨基酸。
例如草酰乙酸和α酮戊二酸分别是天冬氨酸和谷氨酸合成的碳架，延胡索酸是苯丙氨酸和酪氨酸合成的前体等。
所以，三羧酸循环是三大物质代谢的共同通路。
2、蛋白质变性天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化，致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称蛋白质的变性作用。
3、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
4、DNA的半保留复制在复制时DNA的两条链先分开，然后分别以每条DNA链为模板，根据碱基互补配对原则合成新的互补链，以组成新的DNA分子。
因此子代DNA的一条链来自亲代，另一条是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。
5、中心法则中心法则认为DNA指导其自身复制及转录为RNA，然后翻译成蛋白质。
遗传信息的流向是从DNA到RNA，再到蛋白质（DNA→RNA→蛋白质）。
同时有些病遗传信息是从RNA传递到DNA的反转录。
这些规则就构成了遗传学的中心法则。
中心法则应表示为DNA⇌RNA →蛋白质。
6、核酸杂交两种来源不同的具有互补碱基序列的核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋结构（不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基序列，可以通过变性、复性以形成局部的双链，即所谓杂化双链)7、写出糖酵解途径中三个关键限速酶及其催化的生化反应。
生化问答题(下)
10 核苷酸代谢1．嘧啶核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样？2．嘌呤核苷酸分子中各原子的来源及合成特点怎样？3．嘌呤和嘧啶碱基是真核生物的主要能源吗，为什么？4．用两组人作一个实验，一组人的饮食主要是肉食，另一组人主要是米饭。
哪一组人发生痛风病的可能性大？为什么？5．为什么一种嘌呤和嘧啶生物合成的抑制剂往往可以用作抗癌药和/或抗病毒药？6．不同种类的生物分解嘌呤的能力不同，为什么？参考答案四、问答题1．答：（1）各原子的来源：N1、C4、C5、C6-天冬氨酸；C2-二氧化碳；N3-氨；核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖。
（2）合成特点：氨甲酰磷酸 + 天冬氨酸→乳清酸乳清酸 + PRPP →乳清酸核苷-5′-磷酸→尿苷酸2．答：（1）各原子的来源：N1-天冬氨酸；C2和C8-甲酸盐；N7、C4和C5-甘氨酸；C6-二氧化碳；N3和N9-谷氨酰胺；核糖-磷酸戊糖途径的5′磷酸核糖（2）合成特点：5′磷酸核糖开始→5′磷酸核糖焦磷酸（PRPP）→5′磷酸核糖胺（N9）→甘氨酰胺核苷酸（C4、C5 、N7）→甲酰甘氨酰胺核苷酸（C8）→5′氨基咪唑核苷酸（C3）→5′氨基咪唑-4-羧酸核苷酸（C6）5′氨基咪唑甲酰胺核苷酸（N1）→次黄嘌呤核苷酸（C2）。
3. 答:在真核生物中，嘌呤和嘧啶不是主要的能源。
脂肪酸和糖中碳原子能够被氧化产生ATP，相比较而言含氮的嘌呤和嘧啶没有合适的产能途径。
通常核苷酸降解可释放出碱基，但碱基又能通过补救途径重新生成核苷酸，碱基不能完全被降解。
另外无论是在嘌呤降解成尿酸或氨的过程还是嘧啶降解的过程中都没有通过底物水平的磷酸化产生ATP。
碱基中的低的C:N 比使得它们是比较贫瘠的能源。
然而在次黄嘌呤转变为尿酸的过程中生成的NADH也许能够通过氧化磷酸化间接产生ATP。
4. 答: 痛风是由于尿酸的非正常代谢引起的，尿酸是人体内嘌呤分解代谢的终产物，由于氨基酸是嘌呤和嘧啶合成的前体，所以食用富含蛋白质饮食有可能会导致过量尿酸的生成，引起痛风病。
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1.简述蛋白质的各级结构层次。
蛋白质的一级结构：蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。
主要维持键是肽键。
蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链主链的折叠和盘绕方式，不包括R基的构象，也不包括与其它多肽链之间的构象。
包括：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。
主要维持键是氢键。
蛋白质的三级结构：指多肽链上的所有原子（包括主链和侧链）在三维空间的分布。
维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。
维持亚基之间的化学键主要是疏水键。
2．蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？一般把一级结构看做是基本结构，他经过折叠，形成的空间构像是高级结构。
其中通过二硫键，非共价键等维系空间结构3．何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？使蛋白质净电荷为零的PH值即等电点。
等电点时蛋白质极的溶解度最低，且在电场中无电泳形成。
4．何谓盐析？分段盐析粗分蛋白质的原理是什么？盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
原理：随着离子浓度的增加，由于大量中性盐的加入使水的活度降低，原来溶液中的大部分甚至全部的自由水转化为盐离子的水化水。
5．哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变？物理因素：高温、紫外线等化学因素：强酸、强碱、甲醛、重金属盐（Ba2+、Hg2+、Cu2+、Ag+等）等蛋白质性质的改变：1、生物活性丧失（这是主要特征）2、一些侧链基团暴露：构象改变3、一些物化性质改变：溶解度下降、易凝聚沉淀、旋光性改变、粘度增加光吸收性质增加、失去结晶能力等4、生物化学性质改变：易被酶水解等6．蛋白质分离分析技术常用的有哪几种，简述凝胶过滤、电泳基本原理。
密度梯度离心、等电点沉淀、胶凝过滤、电泳。
凝胶过滤的原理：利用被分离物质分子大小不同及固定相（凝胶）具有分子筛的特点，将被分离物质各成分按分子大小分开，达到分离的目的。
生化习题
第七章脂质和生物膜一、问答题1. 构成生物膜的化学成分有那些？解答：化学分析表明，所有的生物膜几乎都是由蛋白质（包括酶）和脂类（主要是磷脂）两大类物质组成，此外，还含有糖（糖蛋白及糖脂）、微量的核酸、无机元素等。
在各种生物膜中，蛋白与脂类含量的比例大体上有三种情况：在神经髓鞘膜中，脂类含量高，约占79％，蛋白质含量低，约占18％；在线粒体的内膜和细菌的质膜上，则相反，蛋白质含量高，约占75，脂类含量低，约占25％；在其他一些膜中，蛋白质与脂类含量差不多，约占50％。
2. 为什么说生物膜具有不对称性和流动性？什么是“流动镶嵌”模型？解答：20世纪60年代以后，由于新的实验技术的发展，对生物膜结构有了更深的了解，认为生物膜的结构是不对称的，并且具有流动性。
不对称主要表现在两个方面，一是膜蛋白分布不对称，二是膜脂分布不对称。
膜上蛋白质有数十种，通常占膜重50％以上，研究证明，蛋白质分子在膜上分布是不均一的，在膜的某些区域内，外侧分布比较多，内侧少；而在另一些区域内，则外侧分布少，内侧分布多。
有的部位蛋白质分子分布很密集，有的部位则很稀疏，像呼吸链酶系和光合链酶系，就是有序地密集于膜的一定部位中。
有的蛋白质如糖蛋白，多分布在膜的外侧，糖链伸出膜外，造成膜两侧蛋白质分布极不均一现象。
膜脂分布也是不对称的，例如在红细胞膜的脂质双层中，外层含神经鞘磷脂和卵磷脂较多而内层则含脑磷脂和丝氨酸磷脂较多。
膜的流动性：膜的流动性决定于磷脂分子的性质或者说决定于不饱和脂肪酸的含量。
不饱和脂肪酸在常温下处于液态，使膜蛋白和膜脂分子均有可能发生流动。
镶嵌在脂质双分子层中的蛋白质分子，可作侧向扩散和旋转扩散运动，即沿着双分子层的平面移动，据推算，蛋白质分子每分钟可移动数微米。
磷脂分子也可以发生扩散运动和围绕与膜平面相垂直的轴左右摆动及旋转运动。
磷脂分子较蛋白质分子小，因此移动速度较蛋白质分子快。
有人计算，翻转运动速度比侧向运动的速度要慢10亿倍，几乎不能进行翻转运动。
生化名词解释及问答题答案
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
生化试题(含答案)
生化试题（含答案）第一章核酸的结构和功能一、选择题1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（）A、骤然冷却B、缓慢冷却C、浓缩D、加入浓的无机盐2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺旋，取决于（）A、DNA的Tm值B、序列的重复程度C、核酸链的长短D、碱基序列的互补 3、核酸中核苷酸之间的连接方式是：（）A、2’，5’—磷酸二酯键B、氢键C、3’，5’—磷酸二酯键D、糖苷键 4、tRNA的分子结构特征是：（）A、有反密码环和3’—端有—CCA序列B、有密码环C、有反密码环和5’—端有—CCA序列D、5’—端有—CCA 序列 5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的？（）A、C+A=G+TB、C=GC、A=TD、C+G=A+T6、下面关于Watson-Crick DNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项是正确的？（）A、两条单链的走向是反平行的B、碱基A和G配对C、碱基之间共价结合D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧7、具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列哪种RNA杂交? （）A、5’-GpCpCpAp-3’B、5’-GpCpCpApUp-3’C、5’-UpApCpCpGp-3’D、5’-TpApCpCpGp-3’ 8、RNA和DNA彻底水解后的产物（）A、核糖相同，部分碱基不同B、碱基相同，核糖不同C、碱基不同，核糖不同D、碱基不同，核糖相同 9、下列关于mRNA描述哪项是错误的？（）A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。
B、真核细胞mRNA在3’端有特殊的“尾巴”结构C、真核细胞mRNA在5’端有特殊的“帽子”结构 10、tRNA的三级结构是（）A、三叶草叶形结构B、倒L形结构C、双螺旋结构D、发夹结构 11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（）A、氢键B、离子键C、碱基堆积力 D范德华力12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中哪一项是不正确的？（）A、3'，5'－磷酸二酯键 C、互补碱基对之间的氢键B、碱基堆积力 D、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键 13、Tm是指( )的温度A、双螺旋DNA达到完全变性时B、双螺旋DNA开始变性时C、双螺旋DNA结构失去1/2时D、双螺旋结构失去1/4时14、稀有核苷酸碱基主要见于( ) A、DNA B、mRNA C、tRNAD、rRNA15、双链DNA的解链温度的增加，提示其中含量高的是（）A、A和GB、C和TC、A和TD、C和G 16、核酸变性后，可发生哪种效应？（）A、减色效应B、增色效应C、失去对紫外线的吸收能力D、最大吸收峰波长发生转移 17、某双链DNA纯样品含15％的A，该样品中G的含量为（）A、35％B、15％C、30％D、20％二、是非题（在题后括号内打√或×）11、杂交双链是指DNA双链分开后两股单链的重新结合。
生化问答题
第三章3第四章8第五章7第七章4第八章17第九章11第十章12第十三章7第十五章6第十八章5简述氨基酸的分类简述蛋白质的结构层次及其维持力简述导致蛋白质变性的因素简述核苷酸的功能简述Chargaff法则简述B-DNA右手双螺旋结构的基本内容从以下几方面对蛋白质及DNA进行比较：①分子组成；②一、二级结构；③主要生理功能简述tRNA的一级结构简述tRNA的二级结构试比较真核生物与原核生物核糖体简述DNA变性及其影响因素简述酶的活性中心及其所含的必需基团简述酶的辅助因子简述酶促反应的特点简述酶的特异性及其分类简述抑制剂对酶的可逆抑制作用及其特点试比较变构调节和化学修饰调节的异同点酶以酶原形式存在有何生理意义？简述生物氧化的特点简述生物氧化三个阶段的特点生物体内典型的呼吸链有哪几种？其组成怎样？简述生物体内ATP生成的两种主要方式、在真核细胞中生成部位葡萄糖的分解代谢途径主要有哪些？试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同：反应条件、反应场所、终产物、释放能量简述人体内6-磷酸葡萄糖的来源和去路简述人体内丙酮酸的来源和去路糖酵解有何生理意义？写出糖酵解和糖异生过程中涉及的不可逆反应和关键酶简述糖的有氧氧化乙酰辅酶A的来源、去路有哪些？一分子葡萄糖完全氧化能产生多少个ATP一分子丙酮酸完全氧化能产生多少个ATP磷酸戊糖途径有何生理意义？简述糖原代谢生理意义试述丙氨酸、天冬氨酸生糖过程试述乳酸、草酰乙酸生糖过程糖异生有何生理意义？血糖有哪些来源与去路？机体如何对血糖进行调节简述脂类在体内的分布简述脂肪动员及其影响因素甘油如何氧化成二氧化碳和水？以中文物质名称及箭头图写出其氧化途径，并计算ATP生成数量脂肪酸是如何通过线粒体膜的？试述一分子软脂酸（或硬脂酸）彻底氧化为二氧化碳和水的详细反应过程及所需酶，计算净生成ATP的分子数列表比较软脂酸β氧化与软脂酸合成试述酮体代谢的生理意义乙酰辅酶A是如何通过线粒体膜的？简述柠檬酸在脂肪酸合成中的作用简述胆固醇代谢过程（摄入、转运、合成、转化、调节）简述各类血浆脂蛋白的功能假如膳食中含有丰富的丙氨酸，但缺乏天冬氨酸，机体是否会出现天冬氨酸缺乏的现象？为什么？简述肝昏迷的假神经递质学说简述肝细胞内联合脱氨基作用全过程（包括参与的酶和辅助因子）及其意义血氨主要有哪些来源和去路？简述氨在血液中的转运机制简述鸟氨酸循环过程及其意义简述肝昏迷的氨中毒学说分析一分子谷氨酸完全氧化能产生的ATP数分析一分子天冬氨酸完全氧化能产生的ATP数简述甲硫氨酸循环过程及其意义简述维生素B12缺乏导致巨幼红细胞性贫血的生化机制请写出四种由甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质，并分别说明它们的主要功能简述DNA复制的基本特征怎样知道DNA的复制是半保留式而不是全保留式的？请解释Meselson和Stahl关于大肠杆菌DNA复制实验的结果参加原核生物DNA半保留复制的酶和蛋白质有哪些？简述其作用简述DNA聚合酶、RNA聚合酶、逆转录酶、氨酰-tRNA合成酶的作用及特点简述大肠杆菌DNA聚合酶I的活性与功能试述大肠杆菌DNA半保留复制的基本过程简述逆转录酶的生物学意义。
生化(名词解释及问答题)
37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
4.何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别：不可逆抑制剂，可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合，引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起暂时性失活。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
生化技术复习题简答题问答题
思考题一.生物大分子物质的制备简述生化分离方法与一般化学分离法相比的特点？特点：与化学产品的分离制备相比较，生物大分子的制备有其特殊性：（1）生物材料的组成极其复杂，常常包含有数百种乃至及几千种化合物。
还有很多化合物未知，有待人们研究和开发。
（2）有的生物大分子在分离过程中还在不断的代谢，所以生物大分子的分离纯化方法差别极大，想找到一种适合各种不同类生物大分子分离制备的标准方法是不可能的。
（3）许多生物大分子在生物材料中的含量甚微。
分离纯化的步骤繁多，流程又长，有的目的产物要经过十几步，几十步的操作才能达到所需纯度的要求。
（4）生化分离制备几乎都在溶液中进行，影响因素很多，经验性较强。
（5）许多具有生物活性的物质一旦离开活体，很容易变形破坏，因此常选用比较温和的条件。
生物材料选择的一般原则有哪些？生物材料选择的一般原则是:制备生物大分子，首先要根据目的选择合适的生物材料。
材料选择的一般原则是，有效成分（即欲提取的物质）含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低等。
但在实际工作中，则只须考虑材料的选择符合实验预定的目标要求即可。
材料选定后要尽可能保持新鲜，尽快加工处理。
生物材料如暂不提取应冷冻保存。
常用于细胞破碎方法可分为哪些类型？简述细胞破碎的目的意义。
细胞的破碎方法可分为：机械法，包括（1）捣碎法（2）研磨法（3）匀浆法物理法，包括（1）反复冻融法（2）超声波处理法（3）压榨法化学与生物化学方法，包括（1）酶解法（2）化学法目的意义：除了某些细胞外的多肽激素和某些蛋白质与酶之外，对于细胞内或多细胞生物组织中的各种生物大分子的分离纯化，都需要事先将细胞和组织破碎，使生物大分子充分释放到溶液中，并不丢失生物活性。
不同的生物体或同一生物体不同部位的组织，其组织破碎的难易不一，使用的方法也不相同。
何谓提取？影响提取有效成分的因素有哪些？提取定义：提取是指在一定的条件下，用适当的溶剂（溶液）处理原料，使欲分离物质充分溶解到溶剂（溶液）中的过程，也称为抽提。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
．什么是生物化学？它的研究对象和目的是什么？答：①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子，研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2．什么是分子生物学？它与生物化学的关系是什么？答：①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3．当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么？生物化学与分子生物学和医学的关系是什么？答：①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是：生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科，与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明，诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施，无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）2．什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？答：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团，此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
生化问答题——精选推荐
⽣化问答题⽣化问答题1.以镰状红细胞性贫⾎为例简述⼀级结构决定⾼级结构的原因。
患者⾎红蛋⽩中有⼀个氨基酸残基发⽣改变，HbA(正常⾎红蛋⽩) β链的第６位为⾕氨酸，⽽HbS（患者⾎红蛋⽩）β链的第6位为缬氨酸，亲⽔侧链被⾮极性的疏⽔侧链所取代，出现了⼀个因疏⽔作⽤⽽形成的局部结构。
⾎红蛋⽩聚集成丝，相互黏着，红细胞形状改变，脆性增加，氧结合能⼒⼤⼤降低→红细胞破碎，溶⾎性贫⾎2.⽶⽒⽅程中动⼒学参数的意义1)Km值在数值上等于酶促反应速度为最⼤反应速度⼀半时对应的底物浓度2)Km值反应了酶对底物的亲和⼒，Km值越⼤，亲和⼒越⼩3)Km是酶对其底物的特征常数，取决于酶⾃⾝和底物的结构，与酶和底物浓度⽆关4)酶的转换数5）天然底物和限速步骤的推断3.酶动⼒学对反应速度的影响酶浓度：（初速度）底物浓度：⽶⽒⽅程抑制剂：不可逆抑制剂：专⼀性和⾮专⼀性可逆性抑制剂：○1竞争性抑制作⽤：取决于抑制剂浓度与底物浓度的⽐例和酶的亲和⼒K m↑,Vmax不变○2⾮竞争性抑制作⽤：Km不变，Vmax↓○3反竞争性抑制作⽤：与酶底物复合物的特定空间结合 Km↓,Vmax↓激活剂：必需激活剂：⽆活性→有活性⾮必需激活剂：有活性→⽆活性温度：影响酶与它们的亲和⼒。
影响酶蛋⽩、底物、酶与底物复合物的解离。
4.酶原激活的意义。
○1保护消化器官本⾝受蛋⽩酶⽔解被破坏。
○2保证酶在其特定的部位与环境发挥其催化作⽤○3酶的存储形式6.糖酵解的⽣理意义。
1.少数组织在氧化条件下的能量来源。
2.某些情况下，在缺氧状态下的能量补充。
3.某些病理情况下获取能量的⽅式。
7.糖的有氧氧化反应过程。
葡萄糖、糖原（胞液）→6-P-G→2丙酮酸（线粒体）→2⼄酰辅酶A→三羧酸循环8.三羧酸循环的途径总结：1个分解：⼄酰CoA分解2次脱氢：异柠檬酸→a-酮戊⼆酸→琥珀酰CoA3个关键酶：柠檬酸合酶、异柠檬酸合酶、a-酮戊⼆酸脱氢酶复合体4次脱氢：见图，⽣成12分⼦ATP5次能量⽣成：3NADH +FADH2+底物磷酸化↓↓↓3ATP*3 + 2ATP + GTP→ATP=12ATP9.糖有氧氧化的⽣理意义。
生化复习题简答案 小平.(DOC)
05 糖代谢四、问答题1．糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来的？答：（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原料。
（2）有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。
（3）脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。
（4）酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。
（5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。
2．什么是乙醛酸循环？有何意义？答：乙醛酸循环是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。
循环每一圈消耗2分子乙酰CoA，同时产生1分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或经糖异生途径转变为葡萄糖乙醛酸循环的意义：（1）乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联，补充三羧酸循环中间产物的缺失。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径。
3．磷酸戊糖途径有什么生理意义？答：（1）产生的5-磷酸核糖是生成核糖，多种核苷酸，核苷酸辅酶和核酸的原料。
（2）生成的NADPH+H+是脂肪酸合成等许多反应的供氢体。
（3）此途径产生的4-磷酸赤藓糖与3-磷酸甘油酸可以可成莽草酸，进而转变为芳香族氨基酸。
（4）途径产生的NADPH+H+可转变为NADH+H+，进一步氧化产生ATP，提供部分能量。
4．为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路？答：（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。
（2）糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化。
（3）脂肪分解产生的甘油通过酵解产生丙酮酸，后者转化成乙酰CoA后再进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA也需进入三羧酸循环才能氧化。
（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸。
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1. 简述信号肽的特点和转运机制。
信号肽具有两个特点：1）位于分泌蛋白前体的N-端2）引导分泌蛋白进入膜以后，信号肽将被内质网腔内的信号肽酶切除信号肽的转运机制：信号肽运作的机制相当复杂，有关组分包括信号肽识别颗粒（SRP）及其受体、信号序列受体（SSR）、核糖体受体和信号肽酶复合物。
信号肽发挥作用时，首先是尚在延伸的、仍与核糖体结合的新生肽链中的信号肽与SRP结合，然后通过三重结合（即信号肽与SSR的结合、SRP及其受体结合、核糖体及其受体的结合）。
当信号肽将新生肽链引导进入内质网腔内后，在信号肽酶复合物的作用下，已完成使命的信号肽被切除。
2. 同工酶产生的原因是什么？研究同工酶有何意义？为什么可以用电泳的方法分离鉴定同工酶？初级同工酶产生的原因是由于酶蛋白的编码基因不同，次级同工酶产生的原因是虽然编码基因相同，但基因转录产物mRNA或翻译产物加工过程不同。
1）在遗传学和分类学上，同工酶提供了一种精良的判别遗传标志的工具；2）在发育学上，同工酶有效的标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情况，以及个体发育和系统发育的关系。
3）在生物化学和生理学上，根据不同器官组织中同工酶的动力学、底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异，从而解释它们代谢功能的差异。
4）在医学和临床诊断上，体内同工酶的变化，可看作机体组织损伤、或遗传缺陷，或肿瘤分化的分子标记。
因为同工酶的功能虽然相同，但是其分子量和其所带电荷数有差异，故可以用电泳的分析方法鉴定。
3. 生物膜主要有哪些生物学功能？任举一例说明膜结构与功能的密切关系。
生物膜的生物学功能可以概括如下：1）区域化或房室化2）物质的跨膜运输3）能量转换（氧化磷酸化）4）细胞识别4. 研究蛋白质一级结构有哪些意义？蛋白质的一级结构即多肽链中氨基酸残基的排列顺序（N端—C端）是由基因编码的，是蛋白质高级结构的基础，因此一级结构的测定成为十分重要的基础研究。
一级结构的特定的氨基酸序列决定了肽链的折叠模式，从而决定其高级结构，从而决定其功能。
一级结构的种属差异与分子进化（细胞色素C）一级结构的变异与分子病（镰刀状红细胞）5. 何谓DNA的变性、复性和杂交？DNA的杂交在生物化学和分子生物学研究中的应用？试举例说明。
DNA变性是指在一系列物理化学因素作用下DNA一级结构不变而二级结构中的氢键遭到破坏，DNA双螺旋结构部分解体，或全部解离成两条单链DNA分子的过程，两股链成为无规则线团，叫变性。
引起变性的外界条件消除后（如加热变性后再缓慢降温），已分开的双螺旋又可重新缔合成双螺旋，成为复性。
不同来源的DNA分子放在一起热变性，然后慢慢冷却，让其复性，若这些异源DNA之间有互补的序列或部分互补的序列，则复性使会形成杂交分子。
DNA与互补的RNA之间也可以发生杂交。
核酸的杂交在分子生物学和生物化学中应用广泛，如将已知基因的DNA制成具有同位素标记的DNA片段---DNA探针，用其去检测未知DNA分子。
1. 蛋白质特定构象形成的原因是什么？环境因素对蛋白质构象形成有无影响？为什么？蛋白质特定构象形成的驱动力有R-侧链基团间的相互作用；肽链与环境水分子的相互作用；天然构象的形成过程是一个自发的过程。
环境因素对蛋白质构象形成有影响，因为维持蛋白质高级结构的主要是氢键、范得华力、疏水作用和盐键等次级键，环境因素会影响这些作用力的形成和大小，从而影响蛋白质构象的形成。
2. 试比较光合磷酸化和氧化磷酸化能量转化机制的异同。
光合磷酸化的能量是来自光能的激发，是储存能量，氧化磷酸化能量是来自底物的分解，释放能量。
3. 激素受体有哪两大类？试比较其信号转导机制。
含氮激素作用机制的第二信使学说：激素是第一信使，它可与靶细胞膜上具有立体构型的专一性受体结合，结合后激活膜上的腺苷酸环化酶系统，在mg+存在的情况下腺苷酸环化酶促使ATP 转化为cAMP，cAMP使无活性的蛋白激酶PKC激活，促使细胞内多种蛋白质发生磷酸化反应，从而引起靶细胞各种生理生化反应。
类固醇激素作用机制的基因表达学说：类固醇激素分子小、呈脂溶性，因此可透过细胞膜进入细胞。
在进入细胞之后，先于细胞内的胞浆受体结合，形成激素-胞浆受体结合物而进入细胞核内，再与核内受体结合，形成激素-核内受体复合物从而激发DNA的转录过程，生成新的mRNA,诱导蛋白质的合成，引起相应的生物效应。
6. 分子筛层析和SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳皆可用于测定蛋白质分子量，其原理有何差异？各自特点和适用范围。
分子筛层析，又称凝胶层析、排阻凝胶层析、凝胶过滤，利用凝胶把物质按分子大小不同进行分离的一种方法。
由于被分离物质的分子大小（直径）和形状不同，洗脱时，大分子物质由于直径大于凝胶网孔而不能进入凝胶内部，只能沿着凝胶颗粒间的孔隙，随溶剂向下移动，因此流程短，首先流出层析柱，而小分子物质，由于直径小于凝胶网孔，能自由进入胶粒网孔，使之洗脱时流程增长，移动速度变慢而后流出层析柱。
可用于测定氨基酸，脱盐和浓缩，分离提纯生物大分子，除去热源物质SDS-PAGE，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理是当SDS与蛋白质结合后，蛋白质分子即带有大量的负电荷，并远远超过了其原来的电荷，从而使天然蛋白质分子间的电荷差别就降低乃至消除了，与此同时蛋白质在SDS作用下结构变得松散，形状趋向一致，所以各种SDS-蛋白质复合物在电泳时产生的脉动率差异，就反映了分子量的大小。
可用于测PH值和蛋白质的亚基数？？？7. 将四种二肽(Gly- Gly，His-His，Asp-Asp，Lys-Lys) 的混合物先在PH5.6缓冲系统中进行电泳(I)，再转90。
在PH7.2缓冲系统中进行电泳(II)，最后用茚三酮显色。
请在下图中绘出该试验电泳图谱，并简述理由。
3. 什么是抗体？试以IgG的结构为例，分析抗体的重要功能，并简要说明抗体的多样性。
当外源性物质，如蛋白质、毒素、糖蛋白、脂蛋白等进入人或动物体内时，机体的免疫系统便产生相应的免疫球蛋白并与之结合，以消除异物的毒害，此反应为免疫反应，此异物便是抗原，此球蛋白便是抗体。
抗体分子的多样性和独特的生物学功能都能从其分子结构上找出依据，以下以IgG为例来简单说明：1）轻、重链。
IgG呈Y型，由4条通过二硫键相连的肽链组成，其中包括两条相同的轻链和两条相同的重链。
一条重链的N-末端和相邻轻链协作形成一个抗原结合位点，所以IgG共有2个抗原结合位点，是二价的。
因而一个抗体分子可以和2个抗原分子结合并交叉连接从而使抗原沉淀。
2）可变区和不变区。
IgG每条链在N末端有一可变区，在C末端有一不变区，由于重轻链N 端形成了抗原结合位点，这些区域氨基酸序列的可变性使其在结构上具有某种程度的柔韧性，从而形成了结合不同抗原的不同专一性结合位点。
3）抗体的结构域。
轻链折叠形成2个紧密的三维结构域，一个代表可变区，另一个代表不变区，每条重链可形成4个结构域，一个可变区和三个不可变区。
4）Fab和Fc片段。
木瓜蛋白酶消化IgG释放出Y型分子的两个臂，各含一个抗原结合位点，叫做Fab片段，因为Fab只有一个抗原结合位点，所以不能与抗原交叉连接。
释放出的Y型分子的柄部称为Fc片段，它由两条重链的C端组成，易于结晶。
Fc有触发破坏抗原的作用。
例如触发补体系统和诱导白细胞吞噬病原。
4. 什么是受体？有何特征和类别？简述一种分离提纯受体的方法、原理。
受体是细胞内或细胞表面的一种天然分子，可以识别并特异地与有生物活性的化学信号分子（配体）结合，从而激活或启动细胞内一系列生物化学反应最后导致该信号物质特定的生物效应。
绝大多数受体为蛋白质，极少数是非蛋白受体。
受体与配体结合具有特异性、亲和性、饱和性受体分为细胞内受体（甾醇类激素）和细胞外受体（离子型通道受体、G蛋白偶联型受体、具有酶活性的受体）。
分子克隆技术提取微量受体：从细胞中提取所有微量mRNA逆转录成cDNA，将其重组入载体质粒子，继而让其转染缺乏受体的培养细胞群，其中少数细胞可能还有能编码受体所需的cDNA，并表达成表面受体。
1. 有一种七肽具有神经传导抑制剂的作用，其氨基酸组成为Ala5、Phe1、Lys1，七肽与FDNB 反应后经酸水解，释放出DNP—Ala。
用胰蛋白酶处理产生组成为Ala3、Phe1的四肽和组成为Ala2、Lys1的三肽。
与胰凝乳蛋白酶作用则生成游离的Ala和一个六肽。
试推导出该七肽的氨基酸序列。
1）七肽与FDNB反应后经酸水解，释放出DNP—Ala：N末端是Ala-2）与胰凝乳蛋白酶作用则生成游离的Ala和一个六肽：C末端是-Phe–Ala3）用胰蛋白酶处理产生组成为Ala3、Phe1的四肽和组成为Ala2、Lys1的三肽：Ala-Ala- Phe–Ala和Ala-Ala-Lys所以推除Ala-Ala-Lys-Ala-Ala- Phe–Ala胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键（色Trp、酪Tyr、苯丙Phe）胰蛋白酶法：水解赖氨酸Lys、精氨酸Arg的羧基侧肽键溴化脯法：水解蛋氨酸Met羧基侧的肽键？？？2. 画出肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧合曲线，并讨论各自氧合曲线与其功能相关性。
4. 什么是双信使信号转导系统，试述胞外信息通过该系统在胞内得以传递的机制。
激素通过结合到细胞表面的膜受体上，激活G蛋白，G蛋白开启磷酯酶C（PLC）的活性，从而使磷酸酰肌醇（PIP2）分解为肌醇三磷酸（IP3）和二酰甘油（DG）。
1）DG进一步活化PKC，促使靶蛋白中的Thr和Ser残基磷酸化，最终改变一系列酶的活性，引起生理生化反应。
2）IP3则作用于内质网膜受体，打开Ca+离子通道，升高胞质内【Ca+】，a. Ca+的释放改变CaM和其他钙传感器的构象，使之变得更容易与靶蛋白结合，改变靶蛋白的生物活性，从而完成激素的联级放大作用，在多种细胞内引起广泛的生理效应。
b. Ca+的释放也活化了PKC，从而改变一系列酶的活性，引起生理生化反应。
5. 试述三种直接或间接的方法，以证明某种外源基因已在转基因生物中存在或表达。
1）载体特征的直接筛选：通常载体都带有可选择的遗传标志，最常用的有抗药性标记、营养标记和显色标记。
对噬菌体而言，噬菌斑的形成则是其自我选择的结果。
2）差别杂交或扣除杂交法分离克隆基因：扣除杂交就是用一般细胞的cDNA与特殊细胞的cDNA杂交先扣除一般共有的cDNA，再将剩余的特异的cDNA进行克隆。
3）免疫学方法：用放射性固定酶或发光物质标记抗体，可以十分灵敏检测到外源基因的存在或表达。
4）细菌菌落或噬菌斑的原位杂交：细菌菌落——复印至硝酸纤维素膜上——aOH使菌体裂解，DNA变性，然后中和——单链DNA结合到膜上——32P-cDNA杂交——放射自显影——与放射性cDNA 杂交的菌斑。